Ренин

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ренин
ренин
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.4.23.15
Номер CAS.	9015-94-5
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

РЕН
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4XX4, 1BBS, 1BIL, 1BIM, 1HRN, 1RNE, 2BKS, 2BKT, 2FS4, 2G1N, 2G1O, 2G1R, 2G1S, 2G1Y, 2G20, 2G21, 2G22, 2G24, 2G26, 2G27, 2I4Q, 2IKO, 2IKU, 2IL2, 2REN, 2V0Z, 2V10, 2V11, 2V12, 2V13, 2V16, 2X0B, 3D91, 3G6Z, 3G70, 3G72, 3GW5, 3K1W, 3KM4, 3O9L, 3OAD, 3OAG, 3OOT, 3OQF, 3OQK, 3OWN, 3Q3T, 3Q4B, 3Q5H, 3SFC, 3VCM, 3VSW, 3VSX, 3VUC, 3VYD, 3VYE, 3VYF, 4AMT, 4GJ5, 4GJ6, 4GJ7, 4GJ8, 4GJ9, 4GJA, 4GJB, 4GJC, 4GJD, 4PYV, 4Q1N, 4RYC, 4RYG, 4RZ1, 4S1G, 4XX3
Идентификаторы
Псевдонимы	РЕН , HNFJ2, ренин, ADTKD4, RTD
Внешние идентификаторы	Опустить : 179820 ; МГИ : 97898 ; Гомологен : 20151 ; GeneCards : РЕН ; ОМА : РЕН – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	204,190,324 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	decidua; ; human kidney; ; stromal cell of endometrium; ; left ovary; ; testicle; ; right ovary; ; renal cortex; ; metanephros; ; metanephric glomerulus; ; body of uterus;
	n/a
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	insulin-like growth factor receptor binding; aspartic-type endopeptidase activity; endopeptidase activity; peptidase activity; signaling receptor binding; hydrolase activity; protein binding;
Cellular component	cytoplasm; membrane; plasma membrane; intracellular anatomical structure; extracellular region; extracellular space; apical part of cell;
Biological process	response to immobilization stress; regulation of blood volume by renin-angiotensin; male gonad development; regulation of MAPK cascade; kidney development; renin-angiotensin regulation of aldosterone production; cell maturation; amyloid-beta metabolic process; response to organic substance; angiotensin maturation; proteolysis; mesonephros development; regulation of blood pressure; response to lipopolysaccharide; protein catabolic process; drinking behavior; hormone-mediated signaling pathway; response to cGMP; response to cAMP;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5972
	19701
	ENSG00000143839
	ENSMUSG00000070645
	P00797
	P06281
	НМ_000537
	НМ_031192
	НП_000528
	НП_112469
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Ренин ( этимология и произношение ), также известный как ангиотензиногеназа , представляет собой аспарагиновой протеазы белок и фермент, секретируемый почками организма , который участвует в ренин-ангиотензин-альдостероновой системе (РААС), также известной как ренин-ангиотензин-альдостероновая ось. который увеличивает объем внеклеточной жидкости ( плазмы крови , лимфы и интерстициальной жидкости ) и вызывает артериальная вазоконстрикция . в организме Таким образом, он повышает среднее артериальное давление .

Ренин обычно не называют гормоном , хотя у него есть рецептор, рецептор (про)ренина, также известный как рецептор ренина и рецептор проренина (см. также ниже). ^{[ 4 ]} а также ферментативная активность, с которой он гидролизует ангиотензиноген до ангиотензина I.

Биохимия и физиология

Структура

Первичная структура предшественника ренина состоит из 406 аминокислот, причем пре- и про-сегмент несут 20 и 46 аминокислот соответственно. Зрелый ренин содержит 340 аминокислот и имеет массу 37 кДа . ^{[ 5 ]}

Секреция

Фермент ренин секретируется перицитами вблизи афферентных артериол и подобных микрососудов почки из специализированных клеток юкстагломерулярного аппарата — юкстагломерулярных клеток , в ответ на три стимула:

Снижение артериального давления (что может быть связано с уменьшением объема крови), регистрируемое барорецепторами (чувствительными к давлению клетками). Это наиболее прямая причинно-следственная связь между артериальным давлением и секрецией ренина (два других метода действуют более длинными путями).
Снижение нагрузки натрием , доставляемого в дистальные канальцы. Эта нагрузка измеряется плотным пятном юкстагломерулярного аппарата .
Активность симпатической нервной системы , которая также контролирует артериальное давление, действуя через β1 _- адренергические рецепторы .

Ренин человека секретируется по крайней мере двумя клеточными путями: конститутивным путем секреции предшественника проренина и регулируемым путем секреции зрелого ренина. ^{[ 6 ]}

Ренин-ангиотензиновая система

Фермент ренин циркулирует в кровотоке и гидролизует (расщепляет) ангиотензиноген, секретируемый печенью, до пептида ангиотензина I.

Ангиотензин I далее расщепляется в легких эндотелиально-связанным ангиотензинпревращающим ферментом (АПФ) в ангиотензин II , наиболее вазоактивный пептид. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Ангиотензин II является мощным сужителем всех кровеносных сосудов. Он действует на гладкую мускулатуру и, следовательно, повышает сопротивление, оказываемое этими артериями сердцу, и поэтому при том же сердечном выбросе кровяное давление повысится. Ангиотензин II также действует на надпочечники и высвобождает альдостерон , который стимулирует эпителиальные клетки в дистальных канальцах и собирательных трубочках почек, увеличивая реабсорбцию натрия, обмениваясь на калий для поддержания электрохимической нейтральности, и воду, что приводит к повышению уровня крови. объем и повышенное кровяное давление. РАС также действует на ЦНС, увеличивая потребление воды, стимулируя жажду , а также сохраняя объем крови за счет уменьшения потери мочи за счет секреции вазопрессина задней долей гипофиза .

Нормальная концентрация ренина в плазме взрослого человека составляет 1,98–24,6 нг/л в вертикальном положении. ^{[ 10 ]}

Функция

Ренин активирует ренин-ангиотензиновую систему , используя свою эндопептидазную активность для расщепления пептидных связей между остатками лейцина и валина в ангиотензиногене, ^{[ 11 ]} вырабатывается печенью с образованием ангиотензина I , который далее преобразуется в ангиотензин II под действием АПФ , ангиотензинпревращающего фермента, преимущественно в капиллярах легких. Затем ангиотензин II сужает кровеносные сосуды , увеличивает секрецию АДГ и альдостерона и стимулирует гипоталамус активировать рефлекс жажды, каждый из которых приводит к повышению артериального давления . Таким образом, основная функция ренина заключается в том, чтобы в конечном итоге вызвать повышение артериального давления, что приводит к восстановлению перфузионного давления в почках.

Ренин секретируется юкстагломерулярными клетками почек, которые чувствуют изменения почечного перфузионного давления через рецепторы растяжения в сосудистых стенках. Юкстагломерулярные клетки также стимулируются к высвобождению ренина посредством передачи сигналов от плотного пятна . Плотное пятно воспринимает изменения в доставке натрия в дистальные канальцы и реагирует на снижение канальцевой нагрузки натрием, стимулируя высвобождение ренина в юкстагломерулярных клетках. Плотное пятно и юкстагломерулярные клетки вместе составляют юкстагломерулярный комплекс.

Секреция ренина также стимулируется симпатической нервной стимуляцией, главным образом за счет активации β1 _- адренорецепторов . ^{[ 12 ]}

Рецептор (про)ренина, с которым связываются ренин и проренин, кодируется геном ATP6ap2 , лизосомальным добавочным белком 2, транспортирующим АТФазу H(+), что приводит к четырехкратному увеличению конверсии ангиотензиногена в ангиотензин I по сравнению с тем, что показано растворимым ренина, а также негидролитическая активация проренина посредством конформационного изменения проренина, которое подвергает каталитический сайт воздействию ангиотензиногенный субстрат. Кроме того, связывание ренина и проренина приводит к фосфорилированию остатков серина и тирозина ATP6AP2. ^{[ 13 ]}

Уровень мРНК ренина, по-видимому, модулируется связыванием HADHB , HuR и CP1 с регуляторной областью в 3'-UTR . ^{[ 14 ]}

Генетика

Ген . ренина, REN , занимает 12 т.п.н. ДНК и содержит 8 интронов ^{[ 15 ]} Он производит несколько мРНК , которые кодируют разные изоформы REN .

Мутации в гене REN могут передаваться по наследству и являются причиной редкого наследственного заболевания почек, которое на данный момент обнаружено только в двух семьях. Это заболевание является аутосомно-доминантным , что означает, что оно характеризуется 50% вероятностью наследования и представляет собой медленно прогрессирующее хроническое заболевание почек, приводящее к необходимости диализа или трансплантации почки . У многих, но не у всех, пациентов и семей с этим заболеванием относительно рано в жизни наблюдается повышение уровня калия в сыворотке и необъяснимая анемия. Пациенты с мутацией в этом гене могут иметь различную степень потери функции почек: некоторые люди переходят на диализ в возрасте 40 лет, тогда как другие могут не идти на диализ до 70 лет. Это редкое наследственное заболевание почек, которое встречается менее чем у 1% людей с заболеванием почек. ^{[ 16 ]}

Клинические применения

Чрезмерно активная ренин-ангиотензиновая система приводит к сужению сосудов и задержке натрия и воды. Эти эффекты приводят к гипертонии . Следовательно, ингибиторы ренина можно использовать для лечения гипертонии. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Это измеряется активностью ренина плазмы (PRA).

В современной медицинской практике гиперактивность ренин-ангиотензин-альдостероновой системы (и, как следствие, гипертония) чаще всего снижается с помощью ингибиторов АПФ (таких как рамиприл и периндоприл) или блокаторов рецепторов ангиотензина II (БРА, таких как лозартан, ирбесартан или кандесартан), а не чем прямой пероральный ингибитор ренина. Ингибиторы АПФ или БРА также являются частью стандартного лечения после сердечного приступа.

Дифференциальный диагноз рака почки у молодого пациента с артериальной гипертензией включает юкстагломерулярную опухоль ( рениному ), опухоль Вильмса и почечно-клеточную карциному , все из которых могут продуцировать ренин. ^{[ 19 ]}

Измерение

Ренин обычно измеряется как активность ренина плазмы ( PRA ). PRA измеряется специально в случае определенных заболеваний, протекающих с гипертонией или гипотонией . PRA также повышается в некоторых опухолях. ^{[ 20 ]} Измерение PRA можно сравнить с концентрацией альдостерона в плазме (PAC) как соотношение PAC/PRA .

Открытие и присвоение имени

Название ренин = рен + -ин , « почка » + « соединение ». Наиболее распространенное произношение на английском языке — / ˈ r iː n ɪ n / (long e ); / ˈ r ɛ n ɪ n / (короткое e ) также распространено, но использование / ˈ r iː n ɪ n / позволяет зарезервировать / ˈ r ɛ n ɪ n / для реннина . Ренин был открыт, охарактеризован и назван в 1898 году Робертом Тигерстедтом , профессором физиологии , и его учеником Пером Бергманом в Каролинском институте в Стокгольме . ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}

См. также

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000143839 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Нгуен Дж. (март 2011 г.). «Ренин, (про)ренин и рецептор: обновление». Клин Сай (Лондон) . 120 (5): 169–178. дои : 10.1042/CS20100432 . ПМИД 21087212 .
^ Имаи Т., Миядзаки Х., Хиросе С., Хори Х., Хаяси Т., Кагеяма Р., Окубо Х., Наканиси С., Мураками К. (декабрь 1983 г.). «Клонирование и анализ последовательности кДНК предшественника ренина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (24): 7405–7409. Бибкод : 1983PNAS...80.7405I . дои : 10.1073/pnas.80.24.7405 . ПМК 389959 . ПМИД 6324167 .
^ Пратт Р.Э., Флинн Дж.А., Хобарт П.М., Пол М., Дзау В.Дж. (март 1988 г.). «Различные пути секреции ренина из клеток мыши, трансфицированных геном ренина человека» . Журнал биологической химии . 263 (7): 3137–3141. дои : 10.1016/S0021-9258(18)69046-5 . ПМИД 2893797 . ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}
^ Булпаеп Э.Л., Бор В.Ф. (2005). «Интеграция солевого и водного баланса; надпочечники». Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Сент-Луис, Миссури: Эльзевир Сондерс. стр. 866–867, 1059. ISBN. 978-1-4160-2328-9 .
^ Фуджино Т., Накагава Н., Юки К., Хара А., Ямада Т., Такаяма К., Курияма С., Хосоки Ю., Такахата О., Танигучи Т., Фукудзава Дж., Хасебе Н., Кикучи К., Нарумия С., Усикуби Ф (сентябрь 2004 г.). «Снижение восприимчивости к реноваскулярной гипертензии у мышей, у которых отсутствует IP-рецептор простагландина I2» . Журнал клинических исследований . 114 (6): 805–812. дои : 10.1172/JCI21382 . ПМК 516260 . ПМИД 15372104 .
^ Brenner & Rector's The Kidney , 7-е изд., Сондерс, 2004, стр. 2118-2119. Полный текст с подпиской MDConsult. Архивировано 7 февраля 2015 г. на Wayback Machine.
^ «Руководство Лабораторного справочного центра» . Гамильтонская региональная программа лабораторной медицины. ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}
^ Чжоу М.С., Шульман И.Х., Цзэн Ц (октябрь 2012 г.). «Связь между ренин-ангиотензиновой системой и резистентностью к инсулину: последствия сердечно-сосудистых заболеваний» . Сосудистая медицина . 17 (5): 330–341. дои : 10.1177/1358863X12450094 . ПМИД 22814999 .
^ Копп У., Аурел М., Нильссон И.М., Аблад Б. (сентябрь 1980 г.). «Роль бета-1-адренорецепторов в реакции высвобождения ренина на ступенчатую стимуляцию почечного симпатического нерва». Архив Пфлюгерса . 387 (2): 107–113. дои : 10.1007/BF00584260 . ПМИД 6107894 . S2CID 25873845 .
^ Нгуен Г., Деларю Ф., Беркле С., Бужир Л., Гиллер Т., Сраер Дж.Д. (июнь 2002 г.). «Основная роль рецептора ренина/проренина в производстве ангиотензина II и клеточных реакциях на ренин» . Журнал клинических исследований . 109 (11): 1417–1427. дои : 10.1172/JCI14276 . ПМК 150992 . ПМИД 12045255 .
^ Адамс DJ, Беверидж DJ, ван дер Вейден Л., Манг Х, Лидман П.Дж., Моррис Б.Дж. (ноябрь 2003 г.). «HADHB, HuR и CP1 связываются с дистальной 3'-нетранслируемой областью мРНК ренина человека и дифференциально модулируют экспрессию ренина» . Журнал биологической химии . 278 (45): 44894–44903. дои : 10.1074/jbc.M307782200 . ПМИД 12933794 .
^ Хобарт П.М., Фольяно М., О'Коннор Б.А., Шефер И.М., Чиргвин Дж.М. (август 1984 г.). «Ген ренина человека: анализ структуры и последовательности» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (16): 5026–5030. Бибкод : 1984PNAS...81.5026H . дои : 10.1073/pnas.81.16.5026 . ПМК 391630 . ПМИД 6089171 .
^ Живна М, Гулкова Х, Матиньон М, Ходанова К, Вылеталь П, Калбацова М, Барешова В, Сикора Дж, Блазкова Х, Живный Ю, Иванек Р, Странецкий В, Совова Ю, Клаас К, Лерут Е, Фринс Ю.П., Харт П.С., Харт Т.К., Адамс Дж.Н., Павловски А., Клемесси М., Гаск Дж.М., Гюблер М.С., Антиньяк К., Элледер М., Капп К., Гримберт П., Блейер А.Дж., Кмох С. (2009). «Доминантные мутации гена ренина, связанные с ранней гиперурикемией, анемией и хронической почечной недостаточностью» . Являюсь. Дж. Хум. Жене . 85 (2): 204–213. дои : 10.1016/j.ajhg.2009.07.010 . ПМЦ 2725269 . ПМИД 19664745 .
^ Презентация о прямых ингибиторах ренина как антигипертензивных препаратах. Архивировано 7 декабря 2010 г. в Wayback Machine.
^ Ram CV (сентябрь 2009 г.). «Прямое ингибирование ренина: физиологический подход к лечению гипертонии и сердечно-сосудистых заболеваний». Будущая кардиология . 5 (5): 453–465. дои : 10.2217/fca.09.31 . ПМИД 19715410 .
^ Мендес ГП, Клок С, Носе V (февраль 2011 г.). «Юкстагломерулярная опухоль почки: описание случая и дифференциальный диагноз с акцентом на патологические и цитопатологические особенности». Международный журнал хирургической патологии . 19 (1): 93–98. дои : 10.1177/1066896908329413 . ПМИД 19098017 . S2CID 38702564 .
^ Гамильтонская региональная программа лабораторной медицины - Руководство лабораторного справочного центра. Ренин Директ.
^ Филлипс М.И., Шмидт-Отт К.М. (декабрь 1999 г.). «Открытие ренина 100 лет назад». Новости физиологических наук . 14 (6): 271–274. doi : 10.1152/физиологияонлайн.1999.14.6.271 . ПМИД 11390864 . S2CID 22118033 .
^ Тигерстедт Р., Бергман П.Г. (1898). «Почки и кровообращение». Скандинавские архивы физиологии (на немецком языке). 8 :223-271. дои : 10.1111/j.1748-1716.1898.tb00272.x .

Дальнейшее чтение

Стефанска А, Кеньон С, Кристиан ХК, Бакли С, Шоу И, Маллинз Дж. Дж., Пео Б (декабрь 2016 г.). «Перициты почек человека продуцируют ренин» . Почки Интернешнл . 90 (6): 1251–1261. дои : 10.1016/j.kint.2016.07.035 . ПМК 5126097 . ПМИД 27678158 .
Кмох С., Живна М., Блейер А.Дж. (2015). «Семейная ювенильная гиперурикемическая нефропатия 2 типа» . Адам М.П., Эверман Д.Б., Мирзаа Г.М., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Грипп К.В., Амемия А. (ред.). GeneReviews [Интернет] . Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл. стр. 1993–2014 гг. ПМИД 21473025 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: A01.007 ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}
Ренин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00797 (Renin) в PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000143839 – Ensembl , май 2017 г.

[2] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[3] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[PMID21087212-4] Нгуен Дж. (март 2011 г.). «Ренин, (про)ренин и рецептор: обновление». Клин Сай (Лондон) . 120 (5): 169–178. дои : 10.1042/CS20100432 . ПМИД 21087212 .

[pmid6324167-5] Имаи Т., Миядзаки Х., Хиросе С., Хори Х., Хаяси Т., Кагеяма Р., Окубо Х., Наканиси С., Мураками К. (декабрь 1983 г.). «Клонирование и анализ последовательности кДНК предшественника ренина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (24): 7405–7409. Бибкод : 1983PNAS...80.7405I . дои : 10.1073/pnas.80.24.7405 . ПМК 389959 . ПМИД 6324167 .

[pmid2893797-6] Пратт Р.Э., Флинн Дж.А., Хобарт П.М., Пол М., Дзау В.Дж. (март 1988 г.). «Различные пути секреции ренина из клеток мыши, трансфицированных геном ренина человека» . Журнал биологической химии . 263 (7): 3137–3141. дои : 10.1016/S0021-9258(18)69046-5 . ПМИД 2893797 . ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}

[isbn1-4160-2328-3-7] Булпаеп Э.Л., Бор В.Ф. (2005). «Интеграция солевого и водного баланса; надпочечники». Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Сент-Луис, Миссури: Эльзевир Сондерс. стр. 866–867, 1059. ISBN. 978-1-4160-2328-9 .

[pmid15372104-8] Фуджино Т., Накагава Н., Юки К., Хара А., Ямада Т., Такаяма К., Курияма С., Хосоки Ю., Такахата О., Танигучи Т., Фукудзава Дж., Хасебе Н., Кикучи К., Нарумия С., Усикуби Ф (сентябрь 2004 г.). «Снижение восприимчивости к реноваскулярной гипертензии у мышей, у которых отсутствует IP-рецептор простагландина I2» . Журнал клинических исследований . 114 (6): 805–812. дои : 10.1172/JCI21382 . ПМК 516260 . ПМИД 15372104 .

[9] Brenner & Rector's The Kidney , 7-е изд., Сондерс, 2004, стр. 2118-2119. Полный текст с подпиской MDConsult. Архивировано 7 февраля 2015 г. на Wayback Machine.

[10] «Руководство Лабораторного справочного центра» . Гамильтонская региональная программа лабораторной медицины. ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}

[11] Чжоу М.С., Шульман И.Х., Цзэн Ц (октябрь 2012 г.). «Связь между ренин-ангиотензиновой системой и резистентностью к инсулину: последствия сердечно-сосудистых заболеваний» . Сосудистая медицина . 17 (5): 330–341. дои : 10.1177/1358863X12450094 . ПМИД 22814999 .

[12] Копп У., Аурел М., Нильссон И.М., Аблад Б. (сентябрь 1980 г.). «Роль бета-1-адренорецепторов в реакции высвобождения ренина на ступенчатую стимуляцию почечного симпатического нерва». Архив Пфлюгерса . 387 (2): 107–113. дои : 10.1007/BF00584260 . ПМИД 6107894 . S2CID 25873845 .

[pmid12045255-13] Нгуен Г., Деларю Ф., Беркле С., Бужир Л., Гиллер Т., Сраер Дж.Д. (июнь 2002 г.). «Основная роль рецептора ренина/проренина в производстве ангиотензина II и клеточных реакциях на ренин» . Журнал клинических исследований . 109 (11): 1417–1427. дои : 10.1172/JCI14276 . ПМК 150992 . ПМИД 12045255 .

[pmid12933794-14] Адамс DJ, Беверидж DJ, ван дер Вейден Л., Манг Х, Лидман П.Дж., Моррис Б.Дж. (ноябрь 2003 г.). «HADHB, HuR и CP1 связываются с дистальной 3'-нетранслируемой областью мРНК ренина человека и дифференциально модулируют экспрессию ренина» . Журнал биологической химии . 278 (45): 44894–44903. дои : 10.1074/jbc.M307782200 . ПМИД 12933794 .

[pmid6089171-15] Хобарт П.М., Фольяно М., О'Коннор Б.А., Шефер И.М., Чиргвин Дж.М. (август 1984 г.). «Ген ренина человека: анализ структуры и последовательности» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (16): 5026–5030. Бибкод : 1984PNAS...81.5026H . дои : 10.1073/pnas.81.16.5026 . ПМК 391630 . ПМИД 6089171 .

[pmid19664745-16] Живна М, Гулкова Х, Матиньон М, Ходанова К, Вылеталь П, Калбацова М, Барешова В, Сикора Дж, Блазкова Х, Живный Ю, Иванек Р, Странецкий В, Совова Ю, Клаас К, Лерут Е, Фринс Ю.П., Харт П.С., Харт Т.К., Адамс Дж.Н., Павловски А., Клемесси М., Гаск Дж.М., Гюблер М.С., Антиньяк К., Элледер М., Капп К., Гримберт П., Блейер А.Дж., Кмох С. (2009). «Доминантные мутации гена ренина, связанные с ранней гиперурикемией, анемией и хронической почечной недостаточностью» . Являюсь. Дж. Хум. Жене . 85 (2): 204–213. дои : 10.1016/j.ajhg.2009.07.010 . ПМЦ 2725269 . ПМИД 19664745 .

[17] Презентация о прямых ингибиторах ренина как антигипертензивных препаратах. Архивировано 7 декабря 2010 г. в Wayback Machine.

[pmid19715410-18] Ram CV (сентябрь 2009 г.). «Прямое ингибирование ренина: физиологический подход к лечению гипертонии и сердечно-сосудистых заболеваний». Будущая кардиология . 5 (5): 453–465. дои : 10.2217/fca.09.31 . ПМИД 19715410 .

[pmid19098017-19] Мендес ГП, Клок С, Носе V (февраль 2011 г.). «Юкстагломерулярная опухоль почки: описание случая и дифференциальный диагноз с акцентом на патологические и цитопатологические особенности». Международный журнал хирургической патологии . 19 (1): 93–98. дои : 10.1177/1066896908329413 . ПМИД 19098017 . S2CID 38702564 .

[20] Гамильтонская региональная программа лабораторной медицины - Руководство лабораторного справочного центра. Ренин Директ.

[pmid11390864-21] Филлипс М.И., Шмидт-Отт К.М. (декабрь 1999 г.). «Открытие ренина 100 лет назад». Новости физиологических наук . 14 (6): 271–274. doi : 10.1152/физиологияонлайн.1999.14.6.271 . ПМИД 11390864 . S2CID 22118033 .

[22] Тигерстедт Р., Бергман П.Г. (1898). «Почки и кровообращение». Скандинавские архивы физиологии (на немецком языке). 8 :223-271. дои : 10.1111/j.1748-1716.1898.tb00272.x .

[1]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

v т и Протеазы : аспартатпротеазы ( EC 3.4.23 ).
Vertebrate	Pepsin Chymosin Renin Signal peptide peptidase Beta secretase 1 2
Pathogenic	Plasmepsin HIV-1 protease
Plant	Nepenthesin
Cathepsin	D E

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)