✖


Jump to content

Рибонуклеаза H

(Перенаправлено с РНКазы H )
рибонуклеаза H
Кристаллографическая структура E. coli . РНКазы HI [ 1 ]
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.1.26.4
Номер CAS. 9050-76-4
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
ретровирусная рибонуклеаза H
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.1.26.13
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Рибонуклеаза H (сокращенно РНКаза H или RNH ) представляет собой семейство неспецифичных последовательности эндонуклеазных ферментов , которые катализируют расщепление РНК в РНК/ ДНК субстрате посредством гидролитического механизма . Члены семейства РНКазы H встречаются практически во всех организмах: от бактерий до архей и эукариот .

Семейство разделено на эволюционно родственные группы с несколько разными предпочтениями в отношении субстратов , широко называемые рибонуклеазами H1 и H2. [ 2 ] Геном человека кодирует как H1, так и H2. Человеческая рибонуклеаза H2 представляет собой гетеротримерный комплекс, состоящий из трех субъединиц, мутации в любой из которых являются одной из генетических причин редкого заболевания , известного как синдром Айкарди-Гутьера . [ 3 ] Третий тип, тесно связанный с Н2, встречается лишь у немногих прокариот . [ 4 ] тогда как H1 и H2 встречаются во всех сферах жизни . [ 4 ] , подобные РНКазе H1, Кроме того, домены H ретровирусной рибонуклеазы H встречаются в многодоменных белках обратной транскриптазы , которые кодируются ретровирусами , такими как ВИЧ, и необходимы для репликации вируса. [ 5 ] [ 6 ]

У эукариот рибонуклеаза H1 участвует в репликации ДНК митохондриального генома . И H1, и H2 участвуют в задачах поддержания генома, таких как обработка структур R-петли . [ 2 ] [ 7 ]

Классификация и номенклатура

[ редактировать ]

Рибонуклеаза H представляет собой семейство эндонуклеазных ферментов с общей субстратной специфичностью для цепи РНК РНК - ДНК дуплексов . По определению, РНКазы H расщепляют фосфодиэфирные связи основной цепи РНК, оставляя 3'- гидроксильную и 5'- фосфатную группы. [ 7 ] РНКазы H были предложены как члены эволюционно родственного суперсемейства, включающего другие нуклеазы и ферменты, обрабатывающие нуклеиновые кислоты, такие как ретровирусные интегразы , ДНК- транспозазы , резольвазы соединения Холлидея , белки Piwi и Argonaute , различные экзонуклеазы и сплайсосомный белок Prp8 . [ 8 ] [ 9 ]

РНКазы H можно в общих чертах разделить на два подтипа, H1 и H2, которым по историческим причинам присвоены обозначения арабскими цифрами у эукариот и обозначениями римскими цифрами у прокариотов . Таким образом, РНКаза HI Escherichia coli является гомологом РНКазы H1 Homo sapiens . [ 2 ] [ 7 ] У E. coli и многих других прокариот ген rnhA кодирует HI, а ген rnhB кодирует HII. Третий родственный класс, названный HIII, встречается у некоторых бактерий и архей ; он тесно связан с прокариотическими ферментами HII. [ 4 ]

Структура

[ редактировать ]
Сравнение структур репрезентативных белков рибонуклеазы H каждого подтипа. В белке E. coli (бежевый, вверху слева) четыре консервативных остатка активного центра показаны в виде сфер. В белках H. sapiens структурное ядро, общее для подтипов H1 и H2, показано красным. Структуры визуализированы из: E. coli , PDB : 2RN2 ; Т. маритима , PDB : 303F ; B. stearothermophilus , PDB : 2D0B ; H. sapiens H1, PDB : 2QK9 ; H. sapiens , PDB : 3P56 .

Структура окруженного РНКазы H обычно состоит из 5-нитевого β-листа, набором α-спиралей . [ 10 ] Все РНКазы H имеют активный сайт , сосредоточенный на мотиве консервативной последовательности, состоящем из остатков аспартата и глутамата , часто называемом мотивом DEDD. Эти остатки взаимодействуют с каталитически необходимыми магния . ионами [ 7 ] [ 5 ]

РНКазы H2 крупнее H1 и обычно имеют дополнительные спирали. Доменная ; организация ферментов варьируется некоторые прокариотические и большинство эукариотических членов группы H1 имеют дополнительный небольшой домен на N-конце, известный как «гибридный связывающий домен», который облегчает связывание с гибридными дуплексами РНК: ДНК и иногда обеспечивает повышенную процессивность . [ 2 ] [ 7 ] [ 11 ] Хотя все члены группы H1 и прокариотические члены группы H2 функционируют как мономеры, эукариотические ферменты H2 являются облигатными гетеротримерами . [ 2 ] [ 7 ] Прокариотические ферменты HIII являются членами более широкой группы H2 и имеют большинство общих структурных особенностей с H2, с добавлением N-концевого TATA-бокс-связывающего домена . [ 7 ] Домены ретровирусной РНКазы H, встречающиеся в многодоменных белках обратной транскриптазы, имеют структуру, очень напоминающую группу H1. [ 5 ]

РНКазы H1 были тщательно изучены с целью изучения взаимосвязи между структурой и ферментативной активностью. Они также используются, особенно гомолог E. coli , в качестве модельных систем для изучения сворачивания белков . [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] Внутри группы H1 была выявлена ​​взаимосвязь между более высоким сродством к связыванию субстрата и наличием структурных элементов, состоящих из спирали и гибкой петли, обеспечивающих более крупную и базовую поверхность связывания субстрата. С-спираль имеет разбросанное таксономическое распространение; он присутствует в гомологах E. coli и РНКазы H1 человека и отсутствует в домене H РНКазы ВИЧ, но примеры ретровирусных доменов с C-спиралями действительно существуют. [ 15 ] [ 16 ]

Функция

[ редактировать ]

Ферменты рибонуклеазы H расщепляют фосфодиэфирные связи РНК в двухцепочечном гибриде РНК:ДНК, оставляя 3'- гидроксильную и 5'- фосфатную группы на обоих концах сайта разреза с помощью механизма катализа с помощью ионов двух металлов, при котором два двухвалентные катионы, такие как Mg2+ и Mn2+, непосредственно участвуют в каталитической функции. [ 17 ] В зависимости от различий в аминокислотных последовательностях эти РНКазы H подразделяются на РНКазы H 1-го и 2-го типа. [ 7 ] [ 18 ] РНКазы H типа 1 имеют прокариотические и эукариотические РНКазы H1 и ретровирусную РНКазу H. РНКазы H типа 2 имеют прокариотические и эукариотические РНКазы H2 и бактериальную РНКазу H3. Эти РНКазы H существуют в мономерной форме, за исключением эукариотических РНКаз H2, которые существуют в гетеротримерной форме. [ 19 ] [ 20 ] РНКазы H1 и H2 имеют разные предпочтения в отношении субстратов и разные, но перекрывающиеся функции в клетке. У прокариот и низших эукариот ни один из ферментов не является незаменимым , тогда как считается, что оба фермента необходимы для высших эукариот. [ 2 ] Совместная активность ферментов H1 и H2 связана с поддержанием стабильности генома за счет деградации ферментами РНК-компонента R-петлей . [ 21 ] [ 22 ]

Рибонуклеаза H1

[ редактировать ]
Идентификаторы
Символ РНКаза H
Пфам PF00075
Пфам Клан CL0219
ИнтерПро ИПР002156
PROSITE ПС50879
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Ферментам рибонуклеазы H1 требуется как минимум четыре рибонуклеотиды , содержащих пары оснований , в субстрате, и они не могут удалить один рибонуклеотид из цепи, которая в противном случае состоит из дезоксирибонуклеотидов. По этой причине считается маловероятным, что ферменты РНКазы H1 участвуют в процессинге РНК-праймеров из фрагментов Оказаки во время репликации ДНК . [ 2 ] РНКаза H1 не является существенной для одноклеточных организмов, где она была исследована; у E. coli РНКазы H1 нокаут придает температурно-чувствительный фенотип, [ 7 ] а у S. cerevisiae они вызывают нарушения реакции на стресс. [ 23 ]

У многих эукариот, включая млекопитающих , гены РНКазы H1 включают последовательность, нацеленную на митохондрии , что приводит к экспрессии изоформ с присутствующим MTS или без него. В результате РНКаза H1 локализуется как в митохондриях , так и в ядре . В моделях мышей с нокаутом мутанты с нулевым содержанием РНКазы H1 летальны во время эмбриогенеза из-за дефектов репликации митохондриальной ДНК . [ 2 ] [ 24 ] [ 25 ] Дефекты репликации митохондриальной ДНК, вызванные потерей РНКазы H1, вероятно, связаны с дефектами процессинга R-петли . [ 22 ]

Рибонуклеаза H2

[ редактировать ]
Идентификаторы
Символ РНКаза HII
Пфам PF01351
Пфам Клан CL0219
ИнтерПро ИПР024567
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

У прокариот РНКаза H2 ферментативно активна в виде мономерного белка. У эукариот это облигатный гетеротример, состоящий из каталитической субъединицы A и структурных субъединиц B и C. Хотя субъединица A близко гомологична прокариотической РНКазе H2, субъединицы B и C не имеют явных гомологов у прокариот и плохо консервативны при уровень последовательности даже среди эукариот. [ 26 ] [ 27 ] Субъединица B опосредует межбелковые взаимодействия между комплексом H2 и PCNA , что локализует H2 в фокусах репликации . [ 28 ]

Как прокариотические, так и эукариотические ферменты H2 могут расщеплять отдельные рибонуклеотиды в цепи. [ 2 ] однако они имеют несколько разные модели расщепления и предпочтения в отношении субстратов: прокариотические ферменты имеют более низкую процессивность и гидролизуют последовательные рибонуклеотиды более эффективно, чем рибонуклеотиды с 5'- дезоксирибонуклеотидом, тогда как эукариотические ферменты более процессивны и гидролизуют оба типа субстрата с одинаковой эффективностью. [ 2 ] [ 27 ] Субстратная специфичность РНКазы H2 позволяет ей участвовать в эксцизионной репарации рибонуклеотидов , удаляя неправильно включенные рибонуклеотиды из ДНК, в дополнение к процессингу R-петли . [ 29 ] [ 30 ] [ 28 ] Хотя и H1, и H2 присутствуют в ядре клеток млекопитающих , H2 является там доминирующим источником активности РНКазы H и важен для поддержания стабильности генома. [ 28 ]

Некоторые прокариоты обладают дополнительным геном типа H2, обозначенным РНКазой HIII в номенклатуре римских цифр, используемой для прокариотических генов. Белки HIII более тесно связаны с группой H2 по идентичности последовательностей и структурному сходству, но имеют предпочтения в отношении субстратов, которые больше напоминают H1. [ 7 ] [ 31 ] В отличие от HI и HII, которые широко распространены среди прокариот, HIII обнаружен лишь у немногих организмов с разбросанным таксономическим распространением; он несколько чаще встречается у архей и редко или никогда не встречается в том же геноме прокариот, что и HI. [ 32 ]

Механизм

[ редактировать ]
Механизм реакции РНКазы H
Механизм реакции катализа РНКазы H с использованием двух ионов металлов в ВИЧ-1 домене РНКазы H

Активный центр почти всех РНКаз H содержит четыре отрицательно заряженных аминокислотных остатка, известных как мотив DEDD; часто гистидин , например, в ВИЧ-1, человеке или E. coli. также присутствует [ 2 ] [ 7 ]

Заряженные остатки связывают два иона металлов, необходимых для катализа; в физиологических условиях это ионы магния , но марганец обычно поддерживает ферментативную активность, [ 2 ] [ 7 ] в то время как кальций или высокая концентрация Mg2+ ингибируют активность. [ 11 ] [ 33 ] [ 34 ]

Основываясь на экспериментальных данных и компьютерном моделировании, фермент активирует молекулу воды, связанную с одним из ионов металлов с консервативным гистидином. [ 33 ] [ 35 ] Переходное состояние носит ассоциативный характер. [ 17 ] и образует промежуточное соединение с протонированной фосфатной и депротонированной уходящей группой алкоксида. [ 35 ] Уходящая группа протонируется через глутамат, который имеет повышенное значение рКа и, вероятно, будет протонирован. Механизм аналогичен механизму РНКазы Т и субъединицы RuvC фермента Cas9 , которые также используют гистидиновый и двухметаллический ионный механизм.

Механизм высвобождения продукта расщепления до сих пор не выяснен. Экспериментальные данные кристаллографии с временным разрешением и подобных нуклеаз указывают на роль третьего иона в реакции, рекрутируемой в активный центр. [ 36 ] [ 37 ]

В биологии человека

[ редактировать ]

Геном человека содержит четыре гена, кодирующие РНКазу H:

  • RNASEH1 , пример подтипа H1 (мономерного).
  • RNASEH2A , каталитическая субъединица тримерного комплекса H2.
  • RNASEH2B , структурная субъединица тримерного комплекса H2.
  • RNASEH2C , структурная субъединица тримерного комплекса H2.

Кроме того, в геноме часто появляется генетический материал ретровирусного происхождения, что отражает интеграцию геномов эндогенных ретровирусов человека . Такие события интеграции приводят к присутствию генов, кодирующих обратную транскриптазу ретровируса , которая включает домен РНКазы H. Примером является ERVK6 . [ 38 ] с длинными терминальными повторами (LTR) и недлинными концевыми повторами (non-LTR) Ретротранспозоны также распространены в геноме и часто включают свои собственные домены РНКазы H со сложной эволюционной историей. [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ]

Роль в болезни

[ редактировать ]
Структура тримерного комплекса H2 человека: каталитическая субъединица A выделена синим цветом, структурная субъединица B - коричневым, а структурная субъединица C - розовым. Хотя субъединицы B и C не взаимодействуют с активным центром, они необходимы для активности. Каталитические остатки в активном центре показаны пурпурным цветом. Позиции, показанные желтым цветом, соответствуют известным мутациям AGS. Наиболее распространенная мутация AGS — аланин в треонин в положении 177 субъединицы B — показана зеленой сферой. Многие из этих мутаций не нарушают каталитическую активность in vitro , но дестабилизируют комплекс или мешают белок-белковым взаимодействиям с другими белками в клетке. [ 42 ]

В небольших исследованиях мутации в человеческой РНКазе H1 были связаны с хронической прогрессирующей внешней офтальмоплегией , распространенным признаком митохондриальных заболеваний . [ 25 ]

Мутации в любой из трех субъединиц РНКазы H2 хорошо известны как причины редкого генетического заболевания, известного как синдром Айкарди-Гутьера (AGS). [ 3 ] который проявляется неврологическими и дерматологическими симптомами в раннем возрасте. [ 43 ] Симптомы АГС очень напоминают симптомы врожденной вирусной инфекции и связаны с неадекватной активацией интерферона I типа . АГС также может быть вызван мутациями в других генах: TREX1 , SAMHD1 , ADAR и MDA5 /IFIH1, каждый из которых участвует в процессинге нуклеиновых кислот. [ 44 ] Характеристика распределения мутаций в популяции пациентов с AGS выявила 5% всех мутаций AGS в RNASEH2A, 36% в 2B и 12% в 2C. [ 45 ] Мутации в 2B связаны с несколько более легкими неврологическими нарушениями. [ 46 ] и с отсутствием интерферон-индуцированной активации генов, которая может быть обнаружена у пациентов с другими генотипами, связанными с АГС. [ 44 ]

В вирусах

[ редактировать ]
Смотрите также: Ретровирусная рибонуклеаза H
Кристаллическая структура гетеродимера обратной транскриптазы ВИЧ (желтый и зеленый), домен РНКазы H показан синим цветом (активный центр в пурпурных сферах). Оранжевая цепь нуклеиновой кислоты представляет собой РНК, красная цепь — ДНК. [ 47 ]

Две группы вирусов используют обратную транскрипцию как часть своего жизненного цикла: ретровирусы , которые кодируют свои геномы в одноцепочечной РНК и реплицируются через промежуточную двухцепочечную ДНК; и вирусы дцДНК-RT , которые реплицируют свои геномы двухцепочечной ДНК через промежуточный «прегеном» РНК. Патогенные примеры включают вирус иммунодефицита человека и вирус гепатита В соответственно. Оба кодируют большие многофункциональные белки обратной транскриптазы (RT), содержащие домены РНКазы H. [ 48 ] [ 49 ]

Ретровирусные белки RT из ВИЧ-1 и вируса мышиного лейкоза являются наиболее изученными членами этого семейства. [ 50 ] [ 51 ] Ретровирусная RT отвечает за преобразование одноцепочечной РНК генома вируса в двухцепочечную ДНК. Этот процесс требует трех этапов: во-первых, РНК-зависимая активность ДНК-полимеразы производит минус-цепь ДНК из матрицы плюс-цепи РНК, образуя гибридный промежуточный продукт РНК:ДНК; во-вторых, цепь РНК разрушается; и в-третьих, ДНК-зависимая активность ДНК-полимеразы синтезирует плюс-цепочечную ДНК, образуя двухцепочечную ДНК в качестве конечного продукта. Второй этап этого процесса осуществляется доменом РНКазы H, расположенным на С-конце белка RT. [ 5 ] [ 6 ] [ 52 ] [ 53 ]

РНКаза H выполняет три типа расщепляющих действий: неспецифическую деградацию генома плюс-цепи РНК, специфическое удаление праймера минус-цепи тРНК и удаление праймера плюс-цепи полипуринового тракта (PPT). [ 54 ] РНКаза H играет роль в праймировании плюс-цепи, но не в обычном методе синтеза новой последовательности праймера. Скорее, РНКаза H создает «праймер» из PPT, который устойчив к расщеплению РНКазой H. При удалении всех оснований, кроме PPT, PPT используется в качестве маркера конца области U3 ее длинного концевого повтора . [ 53 ]

Поскольку активность РНКазы H необходима для пролиферации вируса, этот домен считается мишенью для разработки антиретровирусных препаратов, используемых при лечении ВИЧ / СПИДа и других состояний, вызванных ретровирусами. ингибиторы ретровирусной РНКазы H нескольких различных хемотипов Идентифицированы , механизм действия многих из которых основан на хелатировании катионов активного центра. [ 55 ] Ингибиторы обратной транскриптазы , которые специфически ингибируют полимеразную функцию RT, широко используются в клинической практике, но не ингибиторы функции РНКазы H; это единственная ферментативная функция, кодируемая ВИЧ, на которую еще не воздействуют лекарства, используемые в клинической практике. [ 52 ] [ 56 ]

Эволюция

[ редактировать ]

РНКазы H широко распространены и встречаются во всех сферах жизни . Это семейство принадлежит к более крупному суперсемейству нуклеазных ферментов. [ 8 ] [ 9 ] и считается эволюционно древним. [ 57 ] В геномах прокариот часто присутствуют множественные гены РНКазы H, но существует небольшая корреляция между появлением генов HI, HII и HIII и общими филогенетическими отношениями , что позволяет предположить, что горизонтальный перенос генов мог играть роль в установлении распределения этих ферментов. РНКаза HI и HIII редко или никогда не встречаются в одном и том же геноме прокариот. Когда геном организма содержит более одного гена РНКазы H, они иногда имеют значительные различия в уровне активности. Было высказано предположение, что эти наблюдения отражают эволюционную закономерность, которая сводит к минимуму функциональную избыточность генов РНКазы H. [ 7 ] [ 32 ] РНКаза HIII, уникальная для прокариот, имеет разбросанное таксономическое распространение и обнаруживается как у бактерий , так и у архей ; [ 32 ] Считается, что он довольно рано отошел от HII. [ 58 ]

Эволюционная траектория РНКазы H2 у эукариот, особенно механизм, с помощью которого эукариотические гомологи стали облигатными гетеротримерами, неясен; субъединицы B и C не имеют очевидных гомологов у прокариот. [ 2 ] [ 27 ]

Приложения

[ редактировать ]

Поскольку РНКаза H специфически разрушает только РНК в гибридах двухцепочечной РНК:ДНК, ее обычно используют в качестве лабораторного реагента в молекулярной биологии . Очищенные препараты РНКазы HI и HII E.coli коммерчески доступны. РНКаза HI часто используется для разрушения матрицы РНК после синтеза первой цепи комплементарной ДНК (кДНК) путем обратной транскрипции . Его также можно использовать для расщепления определенных последовательностей РНК в присутствии коротких комплементарных сегментов ДНК. [ 59 ] высокочувствительные методы, такие как поверхностный плазмонный резонанс . Для обнаружения можно использовать [ 60 ] [ 61 ] РНКаза HII может использоваться для разрушения компонента РНК-праймера фрагмента Оказаки или для введения одноцепочечных разрывов в положениях, содержащих рибонуклеотид. [ 59 ] Вариант ПЦР с горячим стартом , известный как РНКаза H-зависимая ПЦР или рчПЦР, был описан с использованием термостабильной РНКазы HII из гипертермофильной археи Pyrococcus abyssi . [ 62 ] Следует отметить, что белок- ингибитор рибонуклеазы, обычно используемый в качестве реагента, не эффективен для ингибирования активности ни HI, ни HII. [ 59 ]

История

[ редактировать ]

Рибонуклеазы H были впервые обнаружены в лаборатории Питера Хаузена РНК:ДНК , когда в 1969 году исследователи обнаружили гибридную эндонуклеазную активность теленка в тимусе и дали ей название «рибонуклеаза H », чтобы обозначить ее гибридную специфичность. [ 26 ] [ 63 ] [ 64 ] Впоследствии активность РНКазы H была обнаружена в E. coli. [ 65 ] и в образце онковирусов с РНК-геномами вирусов во время ранних исследований обратной транскрипции . [ 66 ] [ 67 ] Позже выяснилось, что экстракт тимуса теленка содержит более одного белка с активностью РНКазы H. [ 68 ] и что E. coli содержала два гена РНКазы H. [ 69 ] [ 70 ] Первоначально фермент, ныне известный как РНКаза H2 у эукариот, имел обозначение H1 и наоборот, но названия эукариотических ферментов были заменены так, чтобы они соответствовали названиям в E. coli , чтобы облегчить сравнительный анализ, в результате чего появилась современная номенклатура, в которой прокариотические ферменты обозначаются как римскими цифрами, а эукариотические ферменты арабскими цифрами. [ 2 ] [ 26 ] [ 31 ] [ 71 ] Прокариотическая РНКаза HIII, о которой сообщалось в 1999 году, была последним идентифицированным подтипом РНКазы H. [ 31 ]

Характеристика эукариотической РНКазы H2 исторически была сложной задачей, отчасти из-за ее низкой распространенности. [ 2 ] Тщательные усилия по очистке фермента позволили предположить, что, в отличие от РНКазы H2 E. coli , эукариотический фермент состоит из нескольких субъединиц. [ 72 ] Гомолог S. cerevisiae белка E. coli (то есть субъединица H2A) был легко идентифицирован с помощью биоинформатики дрожжей . генома при секвенировании [ 73 ] но было обнаружено, что соответствующий белок не обладает ферментативной активностью изолированно. [ 2 ] [ 23 ] В конце концов, субъединицы B и C дрожжей были выделены путем совместной очистки и обнаружено, что они необходимы для ферментативной активности. [ 74 ] Однако субъединицы B и C дрожжей имеют очень низкую идентичность последовательностей со своими гомологами в других организмах, и соответствующие человеческие белки были окончательно идентифицированы только после того, как было обнаружено, что мутации во всех трех вызывают синдром Айкарди-Гутьера . [ 2 ] [ 3 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ ВВП : 1JL1 ; Гёдкен Э.Р., Маркизи С. (декабрь 2001 г.). «Энергетика нативного состояния термостабилизированного варианта рибонуклеазы HI». Журнал молекулярной биологии . 314 (4): 863–71. дои : 10.1006/jmbi.2001.5184 . ПМИД   11734003 .
  2. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д Серрителли С.М., Крауч Р.Дж. (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: ферменты эукариот» . Журнал ФЭБС . 276 (6): 1494–505. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.06908.x . ПМК   2746905 . ПМИД   19228196 .
  3. ^ Jump up to: а б с Кроу Ю.Дж., Лейтч А., Хейворд Б.Е., Гарнер А., Пармар Р., Гриффит Е. и др. (август 2006 г.). «Мутации в генах, кодирующих субъединицы рибонуклеазы H2, вызывают синдром Айкарди-Гутьера и имитируют врожденную вирусную инфекцию головного мозга». Природная генетика . 38 (8): 910–6. дои : 10.1038/ng1842 . ПМИД   16845400 . S2CID   8076225 .
  4. ^ Jump up to: а б с Фигель М., Новотны М. (август 2014 г.). «Кристаллическая структура комплекса РНКаза H3-субстрат демонстрирует параллельную эволюцию гибридного распознавания РНК/ДНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (14): 9285–94. дои : 10.1093/nar/gku615 . ПМЦ   4132731 . ПМИД   25016521 .
  5. ^ Jump up to: а б с д Дэвис Дж. Ф., Гостомска З., Гостомский З., Джордан С.Р., Мэтьюз Д.А. (апрель 1991 г.). «Кристаллическая структура домена рибонуклеазы H обратной транскриптазы ВИЧ-1». Наука . 252 (5002): 88–95. Бибкод : 1991Sci...252...88D . дои : 10.1126/science.1707186 . ПМИД   1707186 .
  6. ^ Jump up to: а б Хансен Дж., Шульце Т., Меллерт В., Мёллинг К. (январь 1988 г.). «Идентификация и характеристика ВИЧ-специфической РНКазы H с помощью моноклональных антител» . Журнал ЭМБО . 7 (1): 239–43. дои : 10.1002/j.1460-2075.1988.tb02805.x . ПМК   454263 . ПМИД   2452083 .
  7. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м Тадокоро Т., Канайя С. (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: молекулярное разнообразие, домены связывания субстрата и каталитический механизм прокариотических ферментов». Журнал ФЭБС . 276 (6): 1482–93. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.06907.x . ПМИД   19228197 . S2CID   29008571 .
  8. ^ Jump up to: а б Майорек К.А., Дунин-Горкавич С., Стечкевич К., Мушевска А., Новотны М., Гинальски К., Буйницкий Ю.М. (апрель 2014 г.). «Суперсемейство РНКазы H: новые члены, сравнительный структурный анализ и эволюционная классификация» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (7): 4160–79. дои : 10.1093/nar/gkt1414 . ПМЦ   3985635 . ПМИД   24464998 .
  9. ^ Jump up to: а б Райс П., Крейги Р., Дэвис Д.Р. (февраль 1996 г.). «Ретровирусные интегразы и их родственники» . Современное мнение в области структурной биологии . 6 (1): 76–83. дои : 10.1016/s0959-440x(96)80098-4 . ПМИД   8696976 .
  10. ^ Шмитт Т.Дж., Кларк Дж.Э., Ноттс Т.А. (декабрь 2009 г.). «Термическое и механическое многосостоятельное сворачивание рибонуклеазы H». Журнал химической физики . 131 (23): 235101. Бибкод : 2009JChPh.131w5101S . дои : 10.1063/1.3270167 . ПМИД   20025349 .
  11. ^ Jump up to: а б Новотны М., Серрителли С.М., Гирландо Р., Гайдамаков С.А., Крауч Р.Дж., Ян В. (апрель 2008 г.). «Специфическое распознавание гибрида РНК/ДНК и усиление активности РНКазы H1 человека с помощью HBD» . Журнал ЭМБО . 27 (7): 1172–81. дои : 10.1038/emboj.2008.44 . ПМЦ   2323259 . ПМИД   18337749 .
  12. ^ Чеккони С., Шанк Э.А., Бустаманте С., Маркизи С. (сентябрь 2005 г.). «Прямое наблюдение сворачивания трех состояний одной белковой молекулы». Наука . 309 (5743): 2057–60. Бибкод : 2005Sci...309.2057C . дои : 10.1126/science.1116702 . ПМИД   16179479 . S2CID   43823877 .
  13. ^ Холлиен Дж., Маркизи С. (март 1999 г.). «Термодинамическое сравнение мезофильных и термофильных рибонуклеаз H». Биохимия . 38 (12): 3831–6. дои : 10.1021/bi982684h . ПМИД   10090773 .
  14. ^ Рашке Т.М., Маркизи С. (апрель 1997 г.). «Кинетический промежуточный продукт сворачивания рибонуклеазы H напоминает расплавленную кислоту глобулу и частично развернутые молекулы, обнаруженные в нативных условиях». Структурная биология природы . 4 (4): 298–304. дои : 10.1038/nsb0497-298 . ПМИД   9095198 . S2CID   33673059 .
  15. ^ Шульц С.Дж., Шампу Ж.Дж. (июнь 2008 г.). «Активность РНКазы H: структура, специфичность и функция в обратной транскрипции» . Вирусные исследования . 134 (1–2): 86–103. doi : 10.1016/j.virusres.2007.12.007 . ПМЦ   2464458 . ПМИД   18261820 .
  16. ^ Шампу Дж.Дж., Шульц С.Дж. (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: свойства, субстратная специфичность и роль в обратной транскрипции ретровирусов» . Журнал ФЭБС . 276 (6): 1506–16. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.06909.x . ПМЦ   2742777 . ПМИД   19228195 .
  17. ^ Jump up to: а б Ян В., Ли Дж.Й., Новотны М. (апрель 2006 г.). «Создание и разрушение нуклеиновых кислот: двухионный катализ Mg2+ и субстратная специфичность» . Молекулярная клетка . 22 (1): 5–13. doi : 10.1016/j.molcel.2006.03.013 . ПМИД   16600865 .
  18. ^ Отани Н., Харуки М., Морикава М., Канайя С. (январь 1999 г.). «Молекулярное разнообразие РНКаз H». Журнал бионауки и биоинженерии . 88 (1): 12–9. дои : 10.1016/s1389-1723(99)80168-6 . ПМИД   16232566 .
  19. ^ Бубек Д., Рейнс М.А., Грэм С.С., Астелл К.Р., Джонс Э.Ю., Джексон А.П. (май 2011 г.). «PCNA направляет активность РНКазы H типа 2 на субстраты репликации и репарации ДНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (9): 3652–66. дои : 10.1093/nar/gkq980 . ПМК   3089482 . ПМИД   21245041 .
  20. ^ Фигил М., Чон Х., Серрителли С.М., Цибульска М., Крауч Р.Дж., Новотны М. (март 2011 г.). «Структурная и биохимическая характеристика комплекса РНКазы H2 человека раскрывает молекулярную основу распознавания субстрата и дефектов синдрома Айкарди-Гутьера» . Журнал биологической химии . 286 (12): 10540–50. дои : 10.1074/jbc.M110.181974 . ПМК   3060507 . ПМИД   21177858 .
  21. ^ Амон Дж. Д., Кошланд Д. (декабрь 2016 г.). «РНКаза H обеспечивает эффективное восстановление повреждений ДНК, вызванных R-петлей» . электронная жизнь . 5 : e20533. doi : 10.7554/eLife.20533 . ПМК   5215079 . ПМИД   27938663 .
  22. ^ Jump up to: а б Лима В.Ф., Мюррей Х.М., Дамл С.С., Харт К.Э., Хунг Г., Де Ойос С.Л. и др. (июнь 2016 г.). «Жизнеспособные мыши с нокаутом РНКазы H1 показывают, что РНКаза H1 необходима для обработки R-петли, функции митохондрий и печени» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (11): 5299–312. дои : 10.1093/nar/gkw350 . ПМЦ   4914116 . ПМИД   27131367 .
  23. ^ Jump up to: а б Арудчандран А., Серрителли С., Наримацу С., Итая М., Шин Д.Ю., Симада Ю., Крауч Р.Дж. (октябрь 2000 г.). «Отсутствие рибонуклеазы H1 или H2 изменяет чувствительность Saccharomyces cerevisiae к гидроксимочевине, кофеину и этилметансульфонату: значение роли РНКазы H в репликации и репарации ДНК» . Гены в клетки . 5 (10): 789–802. дои : 10.1046/j.1365-2443.2000.00373.x . ПМИД   11029655 .
  24. ^ Серрителли С.М., Фролова Е.Г., Фенг С., Гринберг А., Лав П.Е., Крауч Р.Дж. (март 2003 г.). «Неспособность производить митохондриальную ДНК приводит к эмбриональной смертности у мышей с нулевым Rnaseh1» . Молекулярная клетка . 11 (3): 807–15. дои : 10.1016/s1097-2765(03)00088-1 . ПМИД   12667461 .
  25. ^ Jump up to: а б Рейес А., Мельчионда Л., Наска А., Каррара Ф., Ламантеа Е., Занолини А. и др. (июль 2015 г.). «Мутации RNASEH1 нарушают репликацию мтДНК и вызывают митохондриальную энцефаломиопатию у взрослых» . Американский журнал генетики человека . 97 (1): 186–93. дои : 10.1016/j.ajhg.2015.05.013 . ПМЦ   4572567 . ПМИД   26094573 .
  26. ^ Jump up to: а б с Холлис Т., Шабан Н.М. (1 января 2011 г.). «Структура и функции ферментов РНКазы H». В Николсоне А.В. (ред.). Рибонуклеазы . Нуклеиновые кислоты и молекулярная биология. Шпрингер Берлин Гейдельберг. стр. 299–317 . дои : 10.1007/978-3-642-21078-5_12 . ISBN  978-3-642-21077-8 .
  27. ^ Jump up to: а б с Чон Х., Василев А., ДеПамфилис М.Л., Чжао Ю., Чжан Дж., Бургерс П.М. и др. (январь 2009 г.). «Вклад двух дополнительных субъединиц, RNASEH2B и RNASEH2C, в активность и свойства комплекса РНКазы H2 человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (1): 96–110. дои : 10.1093/нар/gkn913 . ПМК   2615623 . ПМИД   19015152 .
  28. ^ Jump up to: а б с Рейнс М.А., Джексон А.П. (август 2014 г.). «Рибонуклеаза H2 в здоровье и болезни». Труды Биохимического общества . 42 (4): 717–25. дои : 10.1042/BST20140079 . ПМИД   25109948 .
  29. ^ Вахба Л., Амон Дж. Д., Кошланд Д., Вика-Росс М. (декабрь 2011 г.). «РНКаза H и многочисленные факторы биогенеза РНК взаимодействуют, предотвращая возникновение нестабильности генома гибридами РНК:ДНК» . Молекулярная клетка . 44 (6): 978–88. дои : 10.1016/j.molcel.2011.10.017 . ПМЦ   3271842 . ПМИД   22195970 .
  30. ^ Ким Н., Хуанг С.Н., Уильямс Дж.С., Ли Ю.К., Кларк А.Б., Чо Дж.Е. и др. (июнь 2011 г.). «Мутагенный процессинг рибонуклеотидов в ДНК дрожжевой топоизомеразой I» . Наука . 332 (6037): 1561–4. Бибкод : 2011Sci...332.1561K . дои : 10.1126/science.1205016 . ПМК   3380281 . ПМИД   21700875 .
  31. ^ Jump up to: а б с Отани Н., Харуки М., Морикава М., Крауч Р.Дж., Итая М., Канайя С. (январь 1999 г.). «Идентификация генов, кодирующих Mn2+-зависимую РНКазу HII и Mg2+-зависимую РНКазу HIII из Bacillus subtilis: классификация РНКаз H на три семейства». Биохимия . 38 (2): 605–18. дои : 10.1021/bi982207z . ПМИД   9888800 .
  32. ^ Jump up to: а б с Кочива Х., Томита М., Канаи А. (июль 2007 г.). «Эволюция генов рибонуклеазы H у прокариот во избежание наследования избыточных генов» . Эволюционная биология BMC . 7 (1): 128. Бибкод : 2007BMCEE...7..128K . дои : 10.1186/1471-2148-7-128 . ПМК   1950709 . ПМИД   17663799 .
  33. ^ Jump up to: а б Алла Н.Р., Николсон А.В. (декабрь 2012 г.). «Доказательства двойной функциональной роли консервативного гистидина в гетеродуплексном расщеплении РНК·ДНК человеческой РНКазой H1» . Журнал ФЭБС . 279 (24): 4492–500. дои : 10.1111/февраль 12035 . ПМЦ   3515698 . ПМИД   23078533 .
  34. ^ Роста Э., Ян В., Хаммер Дж. (февраль 2014 г.). «Ингибирование кальцием катализа двухметаллическими ионами рибонуклеазы H1» . Журнал Американского химического общества . 136 (8): 3137–44. дои : 10.1021/ja411408x . ПМЦ   3985467 . ПМИД   24499076 .
  35. ^ Jump up to: а б Дюрр С., Богусевич О, Берта Д., Суардиас Р., Питер С., Джамбрина П.Г., Питер С., Шао Ю., Роста Е (16 июня 2021 г.). «Роль консервативных остатков в мотиве DEDDh: механизм переноса протона РНКазы H ВИЧ-1» . АКС-катализ . 11 (13): 7915–7927. дои : 10.1021/acscatal.1c01493 . S2CID   236285134 .
  36. ^ Ган Дж., Шоу Дж., Тропеа Дж.Э., Во Д.С., Корт Д.Л., Джи Икс (январь 2008 г.). «Пошаговая модель процессинга двухцепочечной РНК рибонуклеазой III» . Мол Микробиол . 67 (1): 143–54. дои : 10.1111/j.1365-2958.2007.06032.x . ПМИД   18047582 .
  37. ^ Самара Н.Л., Ян В. (август 2019 г.). «Торговля катионами ускоряет гидролиз РНК» . Структурная и молекулярная биология природы . 25 (8): 715–721. дои : 10.1038/s41594-018-0099-4 . ПМК   6110950 . ПМИД   30076410 .
  38. ^ Реус К., Майер Дж., Заутер М., Шерер Д., Мюллер-Ланцш Н., Миз Э. (март 2001 г.). «Геномная организация эндогенного ретровируса человека HERV-K (HML-2.HOM) (ERVK6) на хромосоме 7». Геномика . 72 (3): 314–20. дои : 10.1006/geno.2000.6488 . ПМИД   11401447 .
  39. ^ Ustyantsev K, Blinov A, Smyshlyaev G (14 March 2017). "Convergence of retrotransposons in oomycetes and plants" . Mobile DNA . 8 (1): 4. doi : 10.1186/s13100-017-0087-y . PMC  5348765 . PMID  28293305 .
  40. ^ Устьянцев К, Новикова О, Блинов А, Смышляев Г (май 2015). «Конвергентная эволюция рибонуклеазы h в ретротранспозонах LTR и ретровирусах» . Молекулярная биология и эволюция . 32 (5): 1197–207. дои : 10.1093/molbev/msv008 . ПМК   4408406 . ПМИД   25605791 .
  41. ^ Малик Х.С. (2005). «Эволюция рибонуклеазы H в ретромобильных элементах». Цитогенетические и геномные исследования . 110 (1–4): 392–401. дои : 10.1159/000084971 . ПМИД   16093691 . S2CID   7481781 .
  42. ^ Фигил М., Чон Х., Серрителли С.М., Цибульска М., Крауч Р.Дж., Новотны М. (март 2011 г.). «Структурная и биохимическая характеристика комплекса РНКазы H2 человека раскрывает молекулярную основу распознавания субстрата и дефектов синдрома Айкарди-Гутьера» . Журнал биологической химии . 286 (12): 10540–50. дои : 10.1074/jbc.M110.181974 . ПМК   3060507 . ПМИД   21177858 .
  43. ^ Орчези С., Ла Пиана Р., Фацци Э. (2009). «Синдром Айкарди-Гутьера» . Британский медицинский бюллетень . 89 : 183–201. дои : 10.1093/bmb/ldn049 . ПМИД   19129251 .
  44. ^ Jump up to: а б Кроу Ю.Дж., Манель Н. (июль 2015 г.). «Синдром Айкарди-Гутьера и интерферонопатии I типа». Обзоры природы. Иммунология . 15 (7): 429–40. дои : 10.1038/nri3850 . ПМИД   26052098 . S2CID   34259643 .
  45. ^ Кроу Ю.Дж., Чейз Д.С., Ловенштейн Шмидт Дж., Шинкевич М., Форте Г.М., Горналл Х.Л. и др. (февраль 2015 г.). «Характеристика фенотипов заболеваний человека, связанных с мутациями TREX1, RNASEH2A, RNASEH2B, RNASEH2C, SAMHD1, ADAR и IFIH1» . Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 167А (2): 296–312. дои : 10.1002/ajmg.a.36887 . ПМЦ   4382202 . ПМИД   25604658 .
  46. ^ Райс Дж., Патрик Т., Пармар Р., Тейлор К.Ф., Эби А., Айкарди Дж. и др. (октябрь 2007 г.). «Клинический и молекулярный фенотип синдрома Айкарди-Гутьера» . Американский журнал генетики человека . 81 (4): 713–25. дои : 10.1086/521373 . ПМК   2227922 . ПМИД   17846997 .
  47. ^ Сарафианос С.Г., Дас К., Тантилло С., Кларк А.Д., Дин Дж., Уиткомб Дж.М. и др. (март 2001 г.). «Кристаллическая структура обратной транскриптазы ВИЧ-1 в комплексе с полипуриновым трактом РНК:ДНК» . Журнал ЭМБО . 20 (6): 1449–61. дои : 10.1093/emboj/20.6.1449 . ПМК   145536 . ПМИД   11250910 .
  48. ^ Сигер С., Мейсон В.С. (май 2015 г.). «Молекулярная биология инфекции вирусом гепатита В» . Вирусология . 479–480: 672–86. дои : 10.1016/j.virol.2015.02.031 . ПМК   4424072 . ПМИД   25759099 .
  49. ^ Моеллинг К., Брокер Ф., Керриган Дж. Э. (01 января 2014 г.). «РНКаза H: специфичность, механизмы действия и противовирусная мишень». В Виченци Э., Поли Дж. (ред.). Ретровирусы человека . Методы молекулярной биологии. Том. 1087. Хумана Пресс. стр. 71–84. дои : 10.1007/978-1-62703-670-2_7 . ISBN  978-1-62703-669-6 . ПМИД   24158815 .
  50. ^ Мизуно М., Ясукава К., Иноуэ К. (февраль 2010 г.). «Понимание механизма стабилизации обратной транскриптазы вируса мышиного лейкоза Молони путем устранения активности РНКазы H». Бионауки, биотехнологии и биохимия . 74 (2): 440–2. дои : 10.1271/bbb.90777 . ПМИД   20139597 . S2CID   28110533 .
  51. ^ Коте М.Л., Рот М.Дж. (июнь 2008 г.). «Обратная транскриптаза вируса мышиного лейкоза: структурное сравнение с обратной транскриптазой ВИЧ-1» . Вирусные исследования . 134 (1–2): 186–202. doi : 10.1016/j.virusres.2008.01.001 . ПМЦ   2443788 . ПМИД   18294720 .
  52. ^ Jump up to: а б Новотны М., Фигель М. (1 января 2013 г.). «Домен РНКазы H: структура, функция и механизм». В LeGrice S, Gotte M (ред.). Обратная транскриптаза вируса иммунодефицита человека . Спрингер Нью-Йорк. стр. 53–75. дои : 10.1007/978-1-4614-7291-9_3 . ISBN  978-1-4614-7290-2 .
  53. ^ Jump up to: а б Бейльхарц Г.Л., Гётте М. (апрель 2010 г.). «Рибонуклеаза H ВИЧ-1: структура, каталитический механизм и ингибиторы» . Вирусы . 2 (4): 900–26. дои : 10.3390/v2040900 . ПМК   3185654 . ПМИД   21994660 .
  54. ^ Кларманн Г.Дж., Хокинс М.Е., Ле Грайс С.Ф. (2002). «Раскрытие сложностей ретровирусной рибонуклеазы H раскрывает ее потенциал как терапевтической мишени». Обзоры по СПИДу . 4 (4): 183–94. ПМИД   12555693 .
  55. ^ Трамонтано Э., Ди Санто Р. (2010). «Ингибиторы функции РНКазы H, ассоциированные с RT ВИЧ-1: последние достижения в разработке лекарств». Современная медицинская химия . 17 (26): 2837–53. дои : 10.2174/092986710792065045 . ПМИД   20858167 .
  56. ^ Цао Л, Сун В, Де Клерк Э, Чжан П, Лю Икс (июнь 2014 г.). «Последние успехи в исследовании низкомолекулярных ингибиторов РНКазы H ВИЧ-1». Современная медицинская химия . 21 (17): 1956–67. дои : 10.2174/0929867321666140120121158 . ПМИД   24438523 .
  57. ^ Ма Б.Г., Чен Л., Цзи Х.Ф., Чен Ч.Ж., Ян Ф.Р., Ван Л. и др. (февраль 2008 г.). «Характеристики очень древних белков». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 366 (3): 607–11. дои : 10.1016/j.bbrc.2007.12.014 . ПМИД   18073136 .
  58. ^ Бриндефальк Б., Дессайи Б.Х., Йейтс С., Оренго С., Вернер Ф., Пул А.М. (март 2013 г.). «Эволюционная история суперсемейства TBP-доменов» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (5): 2832–45. дои : 10.1093/нар/gkt045 . ПМЦ   3597702 . ПМИД   23376926 .
  59. ^ Jump up to: а б с Николс Н.М., Юэ Д. (1 января 2001 г.). Рибонуклеазы . Том. Глава 3. John Wiley & Sons, Inc., стр. Раздел 3.13. дои : 10.1002/0471142727.mb0313s84 . ISBN  978-0-471-14272-0 . ПМИД   18972385 . S2CID   221604377 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  60. ^ Лоо Дж.Ф., Ван С.С., Пэн Ф., Хэ Дж.А., Хэ Л., Го Ю.К. и др. (июль 2015 г.). «Платформа SPR без ПЦР, использующая РНКазу H для обнаружения микроРНК 29a-3p в мазках из горла людей, зараженных вирусом гриппа A H1N1». Аналитик . 140 (13): 4566–75. Бибкод : 2015Ана...140.4566L . дои : 10.1039/C5AN00679A . ПМИД   26000345 . S2CID   28974459 .
  61. ^ Гудрич Т.Т., Ли Х.Дж., Корн Р.М. (апрель 2004 г.). «Прямое обнаружение геномной ДНК с помощью измерений SPR-визуализации с помощью ферментативной амплификации микрочипов РНК». Журнал Американского химического общества . 126 (13): 4086–7. CiteSeerX   10.1.1.475.1922 . дои : 10.1021/ja039823p . ПМИД   15053580 .
  62. ^ Добоси-младший, Роуз С.Д., Бельц К.Р., Рупп С.М., Пауэрс К.М., Белке М.А., Уолдер Дж.А. (август 2011 г.). «РНКаза H-зависимая ПЦР (рчПЦР): улучшенная специфичность и обнаружение полиморфизма отдельных нуклеотидов с использованием блокированных расщепляемых праймеров» . БМК Биотехнология . 11:80 . дои : 10.1186/1472-6750-11-80 . ПМЦ   3224242 . ПМИД   21831278 .
  63. ^ Штейн Х., Хаузен П. (октябрь 1969 г.). «Фермент из тимуса теленка, разрушающий фрагмент РНК гибридов ДНК-РНК: влияние на ДНК-зависимую РНК-полимеразу». Наука . 166 (3903): 393–5. Бибкод : 1969Sci...166..393S . дои : 10.1126/science.166.3903.393 . ПМИД   5812039 . S2CID   43683241 .
  64. ^ Хаузен П., Штейн Х. (июнь 1970 г.). «Рибонуклеаза H. Фермент, расщепляющий фрагмент РНК гибридов ДНК-РНК» . Европейский журнал биохимии . 14 (2): 278–83. дои : 10.1111/j.1432-1033.1970.tb00287.x . ПМИД   5506170 .
  65. ^ Миллер Х.И., Риггс А.Д., Гилл Г.Н. (апрель 1973 г.). «Рибонуклеаза H (гибрид) в Escherichia coli. Идентификация и характеристика» . Журнал биологической химии . 248 (7): 2621–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)44152-5 . ПМИД   4572736 .
  66. ^ Мёллинг К., Болоньези Д.П., Бауэр Х., Бюзен В., Плассманн Х.В., Хаузен П. (декабрь 1971 г.). «Ассоциация вирусной обратной транскриптазы с ферментом, разрушающим фрагмент РНК гибридов РНК-ДНК». Природа . 234 (51): 240–3. дои : 10.1038/newbio234240a0 . ПМИД   4331605 .
  67. ^ Грандженетт Д.П., Джерард Г.Ф., Грин М. (декабрь 1972 г.). «Рибонуклеаза H: повсеместная активность в вирионах опухолевых вирусов, содержащих рибонуклеиновую кислоту» . Журнал вирусологии . 10 (6): 1136–42. дои : 10.1128/jvi.10.6.1136-1142.1972 . ПМК   356594 . ПМИД   4118867 .
  68. ^ Бюзен В., Хаузен П. (март 1975 г.). «Особая активность рибонуклеазы H в тимусе теленка» . Европейский журнал биохимии . 52 (1): 179–90. дои : 10.1111/j.1432-1033.1975.tb03985.x . ПМИД   51794 .
  69. ^ Канайя С., Крауч Р.Дж. (январь 1983 г.). «Последовательность ДНК гена, кодирующего рибонуклеазу H Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 258 (2): 1276–81. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33189-2 . ПМИД   6296074 .
  70. ^ Итая М. (ноябрь 1990 г.). «Выделение и характеристика второй РНКазы H (РНКазы HII) Escherichia coli K-12, кодируемой геном rnhB» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (21): 8587–91. Бибкод : 1990PNAS...87.8587I . дои : 10.1073/pnas.87.21.8587 . ПМК   55002 . ПМИД   2172991 .
  71. ^ Крауч Р.Дж., Арудчандран А., Серрителли С.М. (1 января 2001 г.). «РНКаза H1 Saccharomyces cerevisiae: методы и номенклатура». Рибонуклеазы – Часть А. Методы энзимологии. Том. 341. С. 395–413. дои : 10.1016/s0076-6879(01)41166-9 . ISBN  978-0-12-182242-2 . ПМИД   11582793 .
  72. ^ Франк П., Браунсхофер-Райтер К., Винтерсбергер У., Гримм Р., Бюзен В. (октябрь 1998 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей большую субъединицу человеческой РНКазы HI, гомолога прокариотической РНКазы HII» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (22): 12872–7. Бибкод : 1998PNAS...9512872F . дои : 10.1073/pnas.95.22.12872 . ПМК   23637 . ПМИД   9789007 .
  73. ^ Франк П., Брауншофер-Рейтер К., Винтерсбергер Ю. (январь 1998 г.). «Дрожжевая РНКаза H(35) является аналогом РНКазы HI млекопитающих и эволюционно связана с прокариотической РНКазой HII». Письма ФЭБС . 421 (1): 23–6. дои : 10.1016/s0014-5793(97)01528-7 . ПМИД   9462832 .
  74. ^ Чон Х.С., Баклунд П.С., Чен Х.К., Караванов А.А., Крауч Р.Дж. (01 января 2004 г.). «РНКаза H2 Saccharomyces cerevisiae представляет собой комплекс из трех белков» . Исследования нуклеиновых кислот . 32 (2): 407–14. дои : 10.1093/nar/gkh209 . ПМЦ   373335 . ПМИД   14734815 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribonuclease_H&oldid=1236088103"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 0130f38e33ec6066cf0dfeda5fa733df__1721670780
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/01/df/0130f38e33ec6066cf0dfeda5fa733df.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Ribonuclease H - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)