Посттрансляционная модификация
(Перенаправлено из расщепления белка )
В молекулярной биологии посттрансляционная модификация ( PTM ) является ковалентным процессом изменения белков после биосинтеза белка . ПТМ могут включать ферменты или происходить спонтанно. Белки создаются рибосомами , которые транслируют мРНК в полипептидные цепи , которые затем могут измениться, образуя зрелый белковый продукт. ПТМ являются важными компонентами в передаче сигналов ячейки , например, когда прогормоны преобразуются в гормоны .
Посттрансляционные модификации могут происходить на аминокислотных боковых цепях терминине белка или на C- или N- . [ 1 ] Они могут расширить химический набор из 22 аминокислот , изменив существующую функциональную группу или добавив новую, такую как фосфат. Фосфорилирование очень эффективно для контроля активности фермента и является наиболее распространенным изменением после трансляции. [ 2 ] Многие эукариотические и прокариотические белки также имеют углеводные молекулы, прикрепленные к ним в процессе, называемом гликозилированием , который может способствовать складыванию белков и улучшать стабильность, а также служить регуляторными функциями. Прикрепление липидных молекул, известных как липидация , часто нацелено на белок или часть белка, прикрепленного к клеточной мембране .
Другие формы посттрансляционной модификации состоят из расщепления пептидных связей , как при обработке пропептида в зрелую форму или удалении остатка метионина инициатора . Образование дисульфидных связей из остатков цистеина также может быть названа посттрансляционной модификацией. [ 3 ] Например, пептидного гормона инсулин вырезается дважды после образования дисульфидных связей, а пропептид удаляется из середины цепи; Полученный белок состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями.
Некоторые типы посттрансляционной модификации являются последствиями окислительного стресса . Карбонилирование является одним из примеров, который нацелен на модифицированный белок для деградации и может привести к образованию белковых агрегатов. [ 4 ] [ 5 ] Специфические аминокислотные модификации могут быть использованы в качестве биомаркеров, указывающих на окислительное повреждение. [ 6 ]
Сайты, которые часто подвергаются посттрансляционной модификации,-это те, которые имеют функциональную группу, которая может служить нуклеофилом в реакции: гидроксильные группы серина , треонина и тирозина ; аминные формы лизина , аргинина и гистидина ; Тиолатный анион цистеина ; карбоксилаты аспартата и глутамата ; и N- и C-конце. Кроме того, хотя является слабым амид аспарагина нуклеофилом, он может служить точкой прикрепления для гликанов . Рядные модификации могут происходить в окисленных метионинах и в некоторых метиленовых группах в боковых цепях. [ 7 ]
Посттрансляционная модификация белков может быть экспериментально обнаружена различными методами, включая масс-спектрометрию , восточную блоттингу и вестерн-блоттинг . Дополнительные методы предоставляются в разделе #External Links .
PTM, включающие добавление функциональных групп
[ редактировать ]Дополнение ферментом in vivo
[ редактировать ]Гидрофобные группы для локализации мембраны
[ редактировать ]- Миристоилирование (тип ацилирования ), привязанность миристата , C 14 насыщенная кислота
- Пальминоилирование (тип ацилирования), прикрепление пальмитата , A C 16 насыщенная кислота
- Изопенилирование или пренилирование , добавление изопреноидной группы (например, фарнельс и геранилгераниол )
- Глипиация , гликозилфосфатидилинозитол (GPI) Образование якоря через амидную связь с С-концевым хвостом
Кофакторы для усиленной ферментативной активности
[ редактировать ]- Липоилирование (тип ацилирования), прикрепление функциональной группы липоата (C 8 )
- Флавиновая часть ( FMN или FAD ) может быть ковалентно прикреплена
- прикрепление гема C через тиоэфирные связи с цистеинами
- Фосфопантетеинилирование , добавление 4'-фосфопантетеинильного фрагмента из кофермента А , как в жирных кислотах, поликетиде, нерибосомном пептиде и биосинтезе лейцина
- ретинилидена Шиффа Основное образование
Модификации факторов перевода
[ редактировать ]- образование дифтамида (на гистидина, обнаруженном в EEF2 )
- фосфоглицерина этаноламина Прикрепление (на глутамате, обнаруженном в EEF1α ) [ 8 ]
- Образование SupeNine (на консервативном лизине EIF5A (эукариотического) и AIF5A (архаал))
- Добавление бета-лизина на консервативный лизин фактора удлинения P (EFP) у большинства бактерий. [ 9 ] EFP является гомологом EIF5A (Eukaryotic) и AIF5A (архаал) (см. Выше).
Меньшие химические группы
[ редактировать ]- ацилирование , например, o -ацилирование ( эфиры ), n -ацилирование ( амиды ), s -ацилирование ( тиоэфир )
- Ацетилирование , добавление ацетильной группы, либо на N-конце белка, либо в лизина . остатках [ 10 ] Обратное называется деацетилированием .
- Формилизация
- Алкилирование , добавление алкильной группы, например , метил , этил
- Метилирование добавление метильной группы, обычно при лизина или аргинина остатках . Обратное называется деметилированием .
- Амидация на С-конце. Образуется путем окислительной диссоциации С-концевого остатка Gly. [ 11 ]
- Амидная связь
- аминокислотное добавление
- Аргилирование , тРНК среднее для
- Полиглутамилирование , ковалентная связь остатков глутаминовой кислоты с N-конце тубулина и некоторых других белков. [ 12 ] (См. Полиглутамилаза тубулина )
- Полиглицилирование , ковалентная связь от одного до более чем 40 остатков глицина с тубулина C-концевым хвостом
- аминокислотное добавление
- бутирилирование
- Гамма-карбоксилирование в зависимости от витамина К [ 13 ]
- Гликозилирование , добавление гликозильной группы к аргинину , аспарагину , цистеину , гидроксилизину , серину , треонину , тирозину или триптофанам , что приводит к гликопротеину . Отличается от гликирования , которая рассматривается как неферментативная привязанность сахаров.
- O -glcnac , добавление N -ацетилглюкозамина к сериновым или треониновым остаткам в β -гликозидной связи
- Полисилилирование, добавление полисиалической кислоты , PSA, к NCAM
- Малонилирование
- Гидроксилирование : добавление атома кислорода в боковую цепь остатка Pro или Lys
- йодирование : добавление атома йода к ароматическому кольцу остатка тирозина (например, в тироглобулине )
- nucleotide addition such as ADP-ribosylation
- phosphate ester (O-linked) or phosphoramidate (N-linked) formation
- phosphorylation, the addition of a phosphate group, usually to serine, threonine, and tyrosine (O-linked), or histidine (N-linked)
- adenylylation, the addition of an adenylyl moiety, usually to tyrosine (O-linked), or histidine and lysine (N-linked)
- uridylylation, the addition of an uridylyl-group (i.e. uridine monophosphate, UMP), usually to tyrosine
- propionylation
- pyroglutamate formation
- S-glutathionylation
- S-nitrosylation
- S-sulfenylation (aka S-sulphenylation), reversible covalent addition of one oxygen atom to the thiol group of a cysteine residue[14]
- S-sulfinylation, normally irreversible covalent addition of two oxygen atoms to the thiol group of a cysteine residue[14]
- S-sulfonylation, normally irreversible covalent addition of three oxygen atoms to the thiol group of a cysteine residue, resulting in the formation of a cysteic acid residue[14]
- succinylation addition of a succinyl group to lysine
- sulfation, the addition of a sulfate group to a tyrosine.
Non-enzymatic modifications in vivo
[edit]Examples of non-enzymatic PTMs are glycation, glycoxidation, nitrosylation, oxidation, succination, and lipoxidation.[15]
- glycation, the addition of a sugar molecule to a protein without the controlling action of an enzyme.
- carbamylation the addition of Isocyanic acid to a protein's N-terminus or the side-chain of Lys.[16]
- carbonylation the addition of carbon monoxide to other organic/inorganic compounds.
- spontaneous isopeptide bond formation, as found in many surface proteins of Gram-positive bacteria.[17]
Non-enzymatic additions in vitro
[edit]- biotinylation: covalent attachment of a biotin moiety using a biotinylation reagent, typically for the purpose of labeling a protein.
- carbamylation: the addition of Isocyanic acid to a protein's N-terminus or the side-chain of Lys or Cys residues, typically resulting from exposure to urea solutions.[18]
- oxidation: addition of one or more Oxygen atoms to a susceptible side-chain, principally of Met, Trp, His or Cys residues. Formation of disulfide bonds between Cys residues.
- pegylation: covalent attachment of polyethylene glycol (PEG) using a pegylation reagent, typically to the N-terminus or the side-chains of Lys residues. Pegylation is used to improve the efficacy of protein pharmaceuticals.
Conjugation with other proteins or peptides
[edit]- ubiquitination, the covalent linkage to the protein ubiquitin.
- SUMOylation, the covalent linkage to the SUMO protein (Small Ubiquitin-related MOdifier)[19]
- neddylation, the covalent linkage to the Nedd protein
- ISGylation, the covalent linkage to the ISG15 protein (Interferon-Stimulated Gene 15)[20]
- pupylation, the covalent linkage to the prokaryotic ubiquitin-like protein
Chemical modification of amino acids
[edit]- citrullination, or deimination, the conversion of arginine to citrulline[21]
- deamidation, the conversion of glutamine to glutamic acid or asparagine to aspartic acid
- eliminylation, the conversion to an alkene by beta-elimination of phosphothreonine and phosphoserine, or dehydration of threonine and serine[22]
Structural changes
[edit]- disulfide bridges, the covalent linkage of two cysteine amino acids
- lysine-cysteine bridges, the covalent linkage of 1 lysine and 1 or 2 cystine residues via an oxygen atom (NOS and SONOS bridges)[23]
- proteolytic cleavage, cleavage of a protein at a peptide bond
- isoaspartate formation, via the cyclisation of asparagine or aspartic acid amino-acid residues
- racemization
- of serine by protein-serine epimerase
- of alanine in dermorphin, a frog opioid peptide
- of methionine in deltorphin, also a frog opioid peptide
- protein splicing, self-catalytic removal of inteins analogous to mRNA processing
Statistics
[edit]Common PTMs by frequency
[edit]In 2011, statistics of each post-translational modification experimentally and putatively detected have been compiled using proteome-wide information from the Swiss-Prot database.[24] The 10 most common experimentally found modifications were as follows:[25]
| Frequency | Modification |
|---|---|
| 58383 | Phosphorylation |
| 6751 | Acetylation |
| 5526 | N-linked glycosylation |
| 2844 | Amidation |
| 1619 | Hydroxylation |
| 1523 | Methylation |
| 1133 | O-linked glycosylation |
| 878 | Ubiquitylation |
| 826 | Pyrrolidone carboxylic acid |
| 504 | Sulfation |
Common PTMs by residue
[edit]Some common post-translational modifications to specific amino-acid residues are shown below. Modifications occur on the side-chain unless indicated otherwise.
Databases and tools
[edit]
Protein sequences contain sequence motifs that are recognized by modifying enzymes, and which can be documented or predicted in PTM databases. With the large number of different modifications being discovered, there is a need to document this sort of information in databases. PTM information can be collected through experimental means or predicted from high-quality, manually curated data. Numerous databases have been created, often with a focus on certain taxonomic groups (e.g. human proteins) or other features.
List of resources
[edit]- PhosphoSitePlus[27] – A database of comprehensive information and tools for the study of mammalian protein post-translational modification
- ProteomeScout[28] – A database of proteins and post-translational modifications experimentally
- Human Protein Reference Database[28] – A database for different modifications and understand different proteins, their class, and function/process related to disease causing proteins
- PROSITE[29] – A database of Consensus patterns for many types of PTM's including sites
- RESID[30] – A database consisting of a collection of annotations and structures for PTMs.
- iPTMnet [31]– A database that integrates PTM information from several knowledgbases and text mining results.
- dbPTM[26] – A database that shows different PTM's and information regarding their chemical components/structures and a frequency for amino acid modified site
- Uniprot has PTM information although that may be less comprehensive than in more specialized databases.
Effect of PTMs on protein function and physiological processes.[32] - The O-GlcNAc Database[33][34] - A curated database for protein O-GlcNAcylation and referencing more than 14 000 protein entries and 10 000 O-GlcNAc sites.
Tools
[edit]List of software for visualization of proteins and their PTMs
- PyMOL[35] – introduce a set of common PTM's into protein models
- AWESOME[36] – Interactive tool to see the role of single nucleotide polymorphisms to PTM's
- Chimera[37] – Interactive Database to visualize molecules
Case examples
[edit] | This section needs additional citations for verification. (January 2016) |
- Cleavage and formation of disulfide bridges during the production of insulin
- PTM of histones as regulation of transcription: RNA polymerase control by chromatin structure
- PTM of RNA polymerase II as regulation of transcription
- Cleavage of polypeptide chains as crucial for lectin specificity[38]
See also
[edit]References
[edit]- ^ Pratt, Charlotte W.; Voet, Judith G.; Voet, Donald (2006). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (2nd ed.). Hoboken, NJ: Wiley. ISBN 9780471214953. OCLC 1280801548. Archived from the original on 13 July 2012.
- ^ Khoury GA, Baliban RC, Floudas CA (September 2011). "Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database". Scientific Reports. 1: 90. Bibcode:2011NatSR...1E..90K. doi:10.1038/srep00090. PMC 3201773. PMID 22034591.
- ^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. (2000). "17.6, Post-Translational Modifications and Quality Control in the Rough ER". Molecular Cell Biology (4th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-3136-8.
- ^ Dalle-Donne I, Aldini G, Carini M, Colombo R, Rossi R, Milzani A (2006). "Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression". Journal of Cellular and Molecular Medicine. 10 (2): 389–406. doi:10.1111/j.1582-4934.2006.tb00407.x. PMC 3933129. PMID 16796807.
- ^ Grimsrud PA, Xie H, Griffin TJ, Bernlohr DA (August 2008). "Oxidative stress and covalent modification of protein with bioactive aldehydes". The Journal of Biological Chemistry. 283 (32): 21837–41. doi:10.1074/jbc.R700019200. PMC 2494933. PMID 18445586.
- ^ Gianazza E, Crawford J, Miller I (July 2007). "Detecting oxidative post-translational modifications in proteins". Amino Acids. 33 (1): 51–6. doi:10.1007/s00726-006-0410-2. PMID 17021655. S2CID 23819101.
- ^ Walsh, Christopher T. (2006). Posttranslational modification of proteins : expanding nature's inventory. Englewood: Roberts and Co. Publ. ISBN 9780974707730. : 12–14
- ^ Whiteheart SW, Shenbagamurthi P, Chen L, Cotter RJ, Hart GW, et al. (August 1989). "Murine elongation factor 1 alpha (EF-1 alpha) is posttranslationally modified by novel amide-linked ethanolamine-phosphoglycerol moieties. Addition of ethanolamine-phosphoglycerol to specific glutamic acid residues on EF-1 alpha". The Journal of Biological Chemistry. 264 (24): 14334–41. doi:10.1016/S0021-9258(18)71682-7. PMID 2569467.
- ^ Roy H, Zou SB, Bullwinkle TJ, Wolfe BS, Gilreath MS, Forsyth CJ, Navarre WW, Ibba M (August 2011). "The tRNA synthetase paralog PoxA modifies elongation factor-P with (R)-β-lysine". Nature Chemical Biology. 7 (10): 667–9. doi:10.1038/nchembio.632. PMC 3177975. PMID 21841797.
- ^ Али I, Конрад Р.Дж., Вердин Е., Отт М (февраль 2018 г.). «Ацетилирование лизина идет глобальным: от эпигенетики до метаболизма и терапии» . Хим Прев . 118 (3): 1216–1252. doi : 10.1021/acs.chemrev.7b00181 . PMC 6609103 . PMID 29405707 .
- ^ Брэдбери А.Ф., Смит Д.Г. (март 1991 г.). «Пептидное амидирование». Тенденции в биохимических науках . 16 (3): 112–5. doi : 10.1016/0968-0004 (91) 90044-V . PMID 2057999 .
- ^ Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P (январь 1990 г.). «Песслациональное глутамилирование альфа-тубулина» Наука 247 (4938): 83–5 Bibcode : 1990sci ... 247 ... 8 Doi : 10.1126/ science.19671 PMID 1967194 .
- ^ Уокер CS, Shetty RP, Clark K, Kazuko SG, Letsou A, Olivera BM, Bandyopadhyay PK, et al. (Март 2001 г.). «О потенциальной глобальной роли для витамина K-зависимого гамма-карбоксилирования в животных системах. Доказательства гамма-глутамил карбоксилазы у дрозофилы» . Журнал биологической химии . 276 (11): 7769–74. doi : 10.1074/jbc.m009576200 . PMID 11110799 .
- ^ Jump up to: а беременный в Chung HS, et al. (Январь 2013). «Окислительные посттрансляционные модификации цистеина: возникающая регуляция в сердечно -сосудистой системе» . Исследование циркуляции . 112 (2): 382–92. doi : 10.1161/circresaha.112.268680 . PMC 4340704 . PMID 23329793 .
- ^ «Усовершенствованное липоксидирование в конечном итоге малондегид-лизин в старении и долговечности» PMID 33203089 PMC7696601
- ^ Jaisson S, Pietrement C, Gillery P (ноябрь 2011). «Продукты, полученные из карбамилирования: биоактивные соединения и потенциальные биомаркеры при хронической почечной недостаточности и атеросклерозе» . Клиническая химия . 57 (11): 1499–505. doi : 10.1373/clinchem.2011.163188 . PMID 21768218 .
- ^ Kang HJ, Baker EN (апрель 2011 г.). «Внутримолекулярные изопептидные связи: белковые сшивки, созданные для стресса?». Тенденции в биохимических науках . 36 (4): 229–37. doi : 10.1016/j.tibs.2010.09.007 . PMID 21055949 .
- ^ Stark GR, Stein WH, Moore X (1960). «Реакции цианата, присутствующего в водной мочевине с аминокислотами и белками» . J Biol Chem . 235 (11): 3177–3181. doi : 10.1016/s0021-9258 (20) 81332-5 .
- ^ Ван Г. Уилсон (ред.) (2004). Sumoylation: молекулярная биология и биохимия архивировали 2005-02-09 на машине Wayback . Горизонт Биоссаука. ISBN 0-9545232-8-8 .
- ^ Малахова О.А., Ян М., Малахов М.П., Юань Ю., Ричи К.Дж., Ким Ки, Петерсон Л.Ф., Шуай К, Чжан де (февраль 2003 г.). «Isgylation белка модулирует сигнальный путь Jak-Stat» . Гены и развитие . 17 (4): 455–60. doi : 10.1101/gad.1056303 . PMC 195994 . PMID 12600939 .
- ^ Klareskog L, Rönnelyid J, Lundberg K, Padyukov L, Alfredsson L (2008). «Иммунитет к цитруллинированным белкам при ревматоидном артрите» . Ежегодный обзор иммунологии . 26 : 651–75. doi : 10.1146/annurev.immunol.26.021607.090244 . PMID 18173373 .
- ^ Бреннан Д.Ф., Барфорд Д. (март 2009 г.). «Элидинилирование: посттрансляционная модификация, катализируемая фосфотрионинами лиязами». Тенденции в биохимических науках . 34 (3): 108–14. doi : 10.1016/j.tibs.2008.11.005 . PMID 19233656 .
- ^ Рабе фон Паппенхайм, Фабиан; Вененен, Мари; ты, Джин; Уранга, Джон; Исаир, Икер; де Врис, Ян; Фанк, Лиза-Мари; Тема, Рикардо А.; Титтманн, Кай (апрель 2022 г.). «Широко распространенное появление окислительно -восстановительных переключателей ковалентного лина -цистеина в белках » Природная химическая биология 18 (4): 368–3 Doi : 10.1038/ s41589-021-00966-5 8964421PMC
- ^ Khoury GA, Baliban RC, Floudas CA (сентябрь 2011 г.). «Статистика посттрансляционной модификации в масштабах протеома: частотный анализ и курация базы данных швейцарского проекта» . Научные отчеты . 1 (90): 90. Bibcode : 2011natsr ... 1e..90k . doi : 10.1038/srep00090 . PMC 3201773 . PMID 22034591 .
- ^ «Статистика посттрансляционной модификации в масштабах протеома» . selene.princeton.edu . Архивировано с оригинала 2012-08-30 . Получено 2011-07-22 .
- ^ Jump up to: а беременный Ли Тай, Хуан Х.Д., Хун Дж.Х., Хуан Х. Х. Х., Ян Ис, Ван Т. Т. (январь 2006 г.). «DBPTM: информационный репозиторий белкового посттрансляционного модификации» . Исследование нуклеиновых кислот . 34 (проблема базы данных): D622-7. doi : 10.1093/nar/gkj083 . PMC 1347446 . PMID 16381945 .
- ^ Хорнбек П.В., Чжан Б., Мюррей Б., Корнхаузер Дж.М., Латам В., Скрипек Е. (январь 2015 г.). «Phosphositeplus, 2014: мутации, PTM и повторные калибровки» . Исследование нуклеиновых кислот . 43 (проблема базы данных): D512-20. doi : 10.1093/nar/gku1267 . PMC 4383998 . PMID 25514926 .
- ^ Jump up to: а беременный Goel R, Harsha HC, Pandey A, Prasad TS (февраль 2012 г.). «Справочная база данных белка человека и белка человека как ресурсы для анализа фосфопротеома» . Молекулярные биосистемы . 8 (2): 453–63. doi : 10.1039/c1mb05340j . PMC 3804167 . PMID 22159132 .
- ^ Сигрист CJ, Cerutti L, De Castro E, Langendijk-Genevaux PS, Bulliard V, Bairoch A, Hulo N (январь 2010 г.). «Просит, база данных белкового домена для функциональной характеристики и аннотации» . Исследование нуклеиновых кислот . 38 (проблема базы данных): D161-6. doi : 10.1093/nar/gkp885 . PMC 2808866 . PMID 19858104 .
- ^ Garavelli JS (январь 2003 г.). «Остаточная база данных модификаций белка: 2003 разработки» . Исследование нуклеиновых кислот . 31 (1): 499–501. doi : 10.1093/nar/gkg038 . PMC 165485 . PMID 12520062 .
- ^ Huang H, Arighi CN, Ross Ke, Ren J, Li G, Chen SC, Wang Q, Cowart J, Vijay-Shanker K, Wu CH (январь 2018). «IPTMnet: интегрированный ресурс для белковой посттрансляционной сети модификации» . Исследование нуклеиновых кислот . 46 (1): D542 - D550. doi : 10.1093/nar/gkx1104 . PMC 5753337 . PMID 2914561 .
- ^ Audagnotto M, Dal Peraro M (2017-03-31). «В инструментах прогнозирования Silico и молекулярном моделировании» . Вычислительный и структурный биотехнологический журнал . 15 : 307–319. doi : 10.1016/j.csbj.2017.03.004 . PMC 5397102 . PMID 28458782 .
- ^ Wulff-Fuentes E, Berendt RR, Massman L, Danner L, Malard F, Vora J, Kahsay R, Olivier-Van Stechelen S (январь 2021 г.). человека O « База данных и мета -анализ -glcnacome » Научные данные 8 (1): 25. BIBCODE : 2021NATSD ... 8 ... 25W Doi : 10.1038/ s41597-021-00810-4 PMC 7820439 33479245PMID
- ^ Малард Ф., Вулф-Фуэнтес Е., Берендт Р.Р., Дидьер Г., Оливье-ван Стичелен С (июль 2021 г.). «Автоматизация и самообслуживание каталога O-Glcnacome: умная научная база данных» . База данных (Оксфорд) . 2021 : 1. doi : 10.1093/база данных/baab039 . PMC 8288053 . PMID 34279596 .
- ^ Warnecke A, Sandalova T, Achour A, Harris RA (ноябрь 2014 г.). «PYTMS: полезный плагин Pymol для моделирования общих посттрансляционных модификаций» . BMC Bioinformatics . 15 (1): 370. DOI : 10.1186/S12859-014-0370-6 . PMC 4256751 . PMID 25431162 .
- ^ Yang Y, Peng X, Ying P, Tian J, Li J, Ke J, Zhu Y, Gong Y, Zou D, Yang N, Wang X, Mei S, Zhong R, Gong J, Chang J, Miao X (январь 2019 ) «Потрясающе: база данных SNP, которые влияют на посттрансляционные модификации белка» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (D1): D874 - D880. doi : 10.1093/nar/gky821 . PMC 6324025 . PMID 30215764 .
- ^ Morris JH, Huang CC, Babbitt PC, Ferrin TE (сентябрь 2007 г.). «Структуравиз: связывание цитоскапа и химера UCSF» . Биоинформатика . 23 (17): 2345–7. doi : 10.1093/bioinformatics/btm329 . PMID 17623706 .
- ^ «1TP8 - протеопедия, жизнь в 3D» . www.proteopedia.org .
Внешние ссылки
[ редактировать ]( Wayback Machine Copy)
- Список посттрансляционных модификаций в расширении
- Просмотрите домены SCOP от PTM - из DCGO базы данных
- Статистика каждой посттрансляционной модификации из базы данных швейцарского проекта
(Wayback Machine Copy)
- Automotif Server - вычислительный протокол для идентификации посттрансляционных модификаций в белковых последовательностях
- Функциональный анализ для специфического сайта фосфорилирования целевого белка в клетках
- Обнаружение посттрансляционных модификаций после высокой точковой MSMS
- Обзор и описание часто используемых посттрансляционных методов обнаружения модификации
