Тромбоксан-А синтаза

ТВХАС1
Идентификаторы
Псевдонимы	TBXAS1 , BDPLT14, CYP5, CYP5A1, GHOSAL, THAS, TS, TXAS, TXS, тромбоксан А-синтаза 1
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 274180 ; МГИ : 98497 ; Гомологен : 130979 ; Генные карты : TBXAS1 ; OMA : TBXAS1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	140,020,325 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 6 (mouse)
End	39,061,519 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	monocyte; ; granulocyte; ; blood; ; spleen; ; right lung; ; gallbladder; ; upper lobe of left lung; ; C1 segment; ; rectum; ; minor salivary glands;
	Top expressed in
	granulocyte; ; stroma of bone marrow; ; gastrula; ; blood; ; right kidney; ; mesenteric lymph nodes; ; spleen; ; ascending aorta; ; aortic valve; ; CA3 field;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	iron ion binding; isomerase activity; metal ion binding; monooxygenase activity; heme binding; oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; oxidoreductase activity; 12-hydroxyheptadecatrienoic acid synthase activity; thromboxane-A synthase activity;
Cellular component	integral component of membrane; endoplasmic reticulum membrane; membrane; endoplasmic reticulum;
Biological process	prostaglandin metabolic process; lipid metabolism; icosanoid metabolic process; cyclooxygenase pathway; fatty acid metabolic process; fatty acid biosynthetic process; prostaglandin biosynthetic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	6916
	21391
	ENSG00000059377
	ENSMUSG00000029925
	P24557
	P36423
showНМ_001314028 ; НМ_001061 ; НМ_001130966 ; НМ_001166253 ; НМ_001166254 ;
	NM_030984; NM_001366537; NM_001366538
	НМ_011539
showНП_001052 ; НП_001124438 ; НП_001159725 ; НП_001159726 ; НП_001300957 ;
	NP_112246; NP_001353466; NP_001353467
	НП_035669
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Тромбоксан А-синтаза 1 ( EC 5.3.99.5 , тромбоциты, цитохром P450, семейство 5, подсемейство A) , также известная как TBXAS1 , представляет собой цитохрома P450 фермент , который у человека кодируется TBXAS1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Функция

Этот ген кодирует члена суперсемейства ферментов цитохрома P450. Белки цитохрома P450 представляют собой монооксигеназы, которые катализируют многие реакции, участвующие в метаболизме лекарств и синтезе холестерина, стероидов и других липидов. Однако этот белок считается членом суперсемейства цитохрома P450 на основании сходства последовательностей, а не функционального сходства. Этот мембранный белок эндоплазматического ретикулума катализирует превращение простагландина H ₂ в тромбоксан A ₂ , мощный вазоконстриктор и индуктор агрегации тромбоцитов , а также в 12-гидроксигептадекатриеновую кислоту (т.е. 12-( S )-гидрокси-5 Z ,8 E ,10 E- гептадекатриеновая кислота или 12-HHT ) агонист рецепторов лейкотриена B4 (т.е. рецепторов BLT2 ) ^{[ 8 ]} и медиатор определенных действий рецептора BLT2 . ^{[ 9 ]} Фермент играет роль в нескольких патофизиологических процессах, включая гемостаз, сердечно-сосудистые заболевания и инсульт. Ген экспрессирует два варианта транскрипта. ^{[ 5 ]}

Ингибиторы тромбоксансинтазы

Ингибиторы тромбоксансинтазы используются в качестве антиагрегантных средств . Пикотамид действует как ингибитор тромбоксансинтазы и как антагонист рецепторов тромбоксана . ^{[ 10 ]}

Структура

Человеческая тромбоксан А (ТХА)синтаза представляет собой массой 60 кДа белок цитохрома P450 , содержащий 533 аминокислоты и гема простетическую группу . Этот фермент, прикрепленный к эндоплазматической сети, обнаружен в тромбоцитах, моноцитах и некоторых других типах клеток. Конец NH2 содержит два гидрофобных сегмента, вторичная структура которых считается спиральной. Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что пептиды служат мембранным якорем для фермента. ^{[ 11 ]} Более того, исследование клонов кДНК, ставшее возможным с помощью методов полимеразной цепной реакции, дополнительно прояснило первичную структуру ТХА-синтазы. Подобно другим членам семейства цитохрома P450, TXA-синтаза имеет гемовую группу, координированную с тиолатной группой остатка цистеина, в частности цистеина 480. ^{[ 12 ]} Исследования мутагенеза, в которых были сделаны замены в этом положении, привели к потере каталитической активности и минимальному связыванию гема. Другими остатками, давшими аналогичные результаты, были W133, R478, N110 и R413. Эти остатки, расположенные вблизи групп пропионата гема или дистальной поверхности гема, также важны для правильной интеграции гема в апопротеин. ^{[ 13 ]} К сожалению, исследователям было трудно получить кристаллическую структуру TXA-синтазы из-за необходимости экстракции детергентом из мембраны, но они использовали моделирование гомологии для создания трехмерной структуры. Одна модель показала два домена: домен, богатый альфа-спиралью, и домен, богатый бета-листами. Было обнаружено, что гем зажат между спиралями I и L. ^{[ 14 ]}

Механизм

Тромбоксан А (TXA) получен из молекулы простагландина H2 (PGH2). PGH2 содержит относительно слабую эпидиокси-связь, и известен возможный механизм, включающий гомолитическое расщепление эпидиоксида и перегруппировку в ТХА. ^{[ 15 ]} Важную роль в этом механизме играет гемовая группа в активном центре ТХА-синтазы. Кинетические исследования с остановленным потоком с использованием аналога субстрата и рекомбинантной ТХА-синтазы показали, что связывание субстрата происходит в два этапа. ^{[ 13 ]} Во-первых, происходит быстрое первоначальное связывание с белком, а затем последующее лигирование с железом гема. На первом этапе механизма железо гема координируется с эндопероксидом кислорода C-9. Он участвует в гомолитическом разрыве связи ОО в эндопероксиде, что представляет собой лимитирующую стадию, и претерпевает смену окислительно-восстановительного состояния с Fe(III) на Fe(IV). ^{[ 16 ]} Свободный кислородный радикал образуется при C-11, и этот промежуточный продукт подвергается расщеплению кольца. Теперь, когда свободный радикал находится на уровне C-12, гем железа затем окисляет этот радикал до карбокатиона. ^{[ 17 ]} Теперь молекула готова к образованию внутримолекулярного кольца. Отрицательно заряженный кислород атакует карбонил, и электроны одной из двойных связей притягиваются к карбокатиону, замыкая кольцо.

Биологическое значение

Поддержание баланса между простациклинами и тромбоксанами важно в организме, особенно потому, что эти два эйкозаноида оказывают противоположные эффекты. Катализируя синтез тромбоксанов, ТХА-синтаза участвует в пути потока, который может модулировать количество вырабатываемого тромбоксана. Этот контроль становится важным фактором в нескольких процессах, таких как регуляция артериального давления, свертывание крови и воспалительные реакции. Считается, что нарушение регуляции ТХА-синтазы и дисбаланс соотношения простациклин-тромбоксан лежат в основе многих патологических состояний, таких как легочная гипертензия . ^{[ 18 ]} Поскольку тромбоксаны играют роль в вазоконстрикции и агрегации тромбоцитов, их доминирование может нарушить сосудистый гомеостаз и вызвать тромботические сосудистые события. Кроме того, важность тромбоксанов и их синтеза в сосудистом гомеостазе иллюстрируется данными о том, что у пациентов, чьи тромбоциты не реагируют на ТХА, наблюдаются дефекты гемостаза и что дефицит продукции ТХА тромбоцитами приводит к нарушениям свертываемости крови. ^{[ 19 ]}

Более того, было обнаружено, что экспрессия ТХА-синтазы может иметь решающее значение для развития и прогрессирования рака. Общее увеличение экспрессии ТХА-синтазы наблюдалось при различных видах рака, таких как папиллярная карцинома щитовидной железы , рак простаты и рак почки . Раковые клетки известны своим безграничным клеточным репликативным потенциалом, и была выдвинута гипотеза, что изменения в профиле эйкозаноидов влияют на рост рака. Исследования привели к предположению, что ТХА-синтаза способствует ряду путей выживания опухолей, включая рост, апоптоза ингибирование , ангиогенез и метастазирование . ^{[ 20 ]}

Путь

Синтез тромбоксана
Синтез эйкозаноидов

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000059377 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029925 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: тромбоксан А-синтаза 1 TBXAS1 (тромбоциты, цитохром P450, семейство 5, подсемейство А)» .
^ Ёкояма С., Мията А., Ихара Х., Ульрих В., Танабэ Т. (август 1991 г.). «Молекулярное клонирование тромбоксан А-синтазы тромбоцитов человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 178 (3): 1479–1484. дои : 10.1016/0006-291X(91)91060-P . ПМИД 1714723 .
^ Пэк С.Дж., Ли К.Д., Шен Р.Ф. (сентябрь 1996 г.). «Геномная структура и полиморфизм гена, кодирующего тромбоксансинтазу человека». Джин . 173 (2): 251–256. дои : 10.1016/0378-1119(95)00881-0 . ПМИД 8964509 .
^ Окуно Т., Иидзука Ю., Оказаки Х., Ёкомизо Т., Тагучи Р., Симидзу Т. (апрель 2008 г.). «12(S)-Гидроксигептадека-5Z,8E,10E-триеновая кислота является природным лигандом лейкотриенового рецептора B4 2» . Журнал экспериментальной медицины . 205 (4): 759–766. дои : 10.1084/jem.20072329 . ПМК 2292216 . ПМИД 18378794 .
^ Ёкомизо Т. (февраль 2015 г.). «Два различных лейкотриеновых B4-рецептора, BLT1 и BLT2». Журнал биохимии . 157 (2): 65–71. дои : 10.1093/jb/mvu078 . ПМИД 25480980 .
^ Ратти С., Куарато П., Касагранде С., Фумагалли Р., Корсини А. (август 1998 г.). «Пикотамид, антитромбоксановое средство, ингибирует миграцию и пролиферацию артериальных миоцитов». Европейский журнал фармакологии . 355 (1): 77–83. дои : 10.1016/S0014-2999(98)00467-1 . ПМИД 9754941 .
^ Руан К.Х., Ли П., Кулмач Р.Дж., Ву К.К. (август 1994 г.). «Характеристика структуры и мембранного взаимодействия NH2-концевого домена тромбоксан А2-синтазы» . Журнал биологической химии . 269 (33): 20938–20942. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31912-9 . ПМИД 8063711 .
^ Охаши К., Руан К.Х., Кулмач Р.Дж., Ву К.К., Ван Л.Х. (январь 1992 г.). «Первичная структура тромбоксансинтазы человека, определенная по последовательности кДНК» . Журнал биологической химии . 267 (2): 789–793. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48353-6 . ПМИД 1730669 .
^ Jump up to: ^а ^б Ван Л.Х., Кулмач Р.Дж. (август 2002 г.). «Тромбоксансинтаза: структура и функции белка и гена». Простагландины и другие липидные медиаторы . 68–69: 409–422. дои : 10.1016/s0090-6980(02)00045-x . ПМИД 12432933 .
^ Сюй П.Ю., Цай А.Л., Ван Л.Х. (ноябрь 2000 г.). «Идентификация аминокислотных остатков тромбоксансинтазы, участвующих в связывании гем-пропионата». Архив биохимии и биофизики . 383 (1): 119–127. дои : 10.1006/abbi.2000.2041 . ПМИД 11097184 .
^ Хекер М., Ульрих В. (январь 1989 г.). «О механизме биосинтеза простациклина и тромбоксана А2» . Журнал биологической химии . 264 (1): 141–150. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31235-8 . ПМИД 2491846 .
^ Танабэ Т., Ульрих В. (октябрь 1995 г.). «Простациклин и тромбоксансинтазы». Журнал липидных медиаторов и клеточной сигнализации . 12 (2–3): 243–255. дои : 10.1016/0929-7855(95)00031-к . ПМИД 8777569 .
^ Брюггер Р., Ульрих В. (2003). «Простациклин и тромбоксансинтаза: новые аспекты геметиолатного катализа». Прикладная химия . 33 (19): 1911–1919. дои : 10.1002/anie.199419111 .
^ Пратико Д., Догне Ж.М. (сентябрь 2009 г.). «Сосудистая биология эйкозаноидов и атерогенез». Экспертный обзор сердечно-сосудистой терапии . 7 (9): 1079–1089. дои : 10.1586/erc.09.91 . ПМИД 19764861 . S2CID 207215183 .
^ Шен РФ, Тай Х.Х. (1998). «Тромбоксаны: синтаза и рецепторы». Журнал биомедицинской науки . 5 (3): 153–172. дои : 10.1007/bf02253465 . ПМИД 9678486 .
^ Кэткарт MC, Рейнольдс СП, О'Бирн К.Дж., Pidgeon GP (апрель 2010 г.). «Роль передачи сигналов простациклинсинтазы и тромбоксансинтазы в развитии и прогрессировании рака». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1805 (2): 153–166. дои : 10.1016/j.bbcan.2010.01.006 . hdl : 2262/36848 . ПМИД 20122998 .

Дальнейшее чтение

Шен РФ, Тай Х.Х. (1998). «Тромбоксаны: синтаза и рецепторы». Журнал биомедицинской науки . 5 (3): 153–172. дои : 10.1007/BF02253465 . ПМИД 9678486 .
Смит Дж., Стаббинс М.Дж., Харрис Л.В., Вольф Ч.Р. (декабрь 1998 г.). «Молекулярная генетика суперсемейства монооксигеназ цитохрома P450 человека». Ксенобиотика; Судьба чужеродных соединений в биологических системах . 28 (12): 1129–1165. дои : 10.1080/004982598238868 . ПМИД 9890157 .
Ван Л.Х., Кулмач Р.Дж. (август 2002 г.). «Тромбоксансинтаза: структура и функции белка и гена». Простагландины и другие липидные медиаторы . 68–69: 409–422. дои : 10.1016/S0090-6980(02)00045-X . ПМИД 12432933 .
Ито С., Янагимото Т., Тагава С., Хасимото Х., Китамура Р., Накадзима Ю. и др. (март 1992 г.). «Геномная организация гена (генов), специфичного для плода человека P-450IIIA7 (цитохром P-450HFLa), и взаимодействие фактора регуляции транскрипции с его элементом ДНК в 5'-фланкирующей области». Биохимика и биофизика Acta . 1130 (2): 133–138. дои : 10.1016/0167-4781(92)90520-а . ПМИД 1562592 .
Ёкояма С., Мията А., Ихара Х., Ульрих В., Танабэ Т. (август 1991 г.). «Молекулярное клонирование тромбоксан А-синтазы тромбоцитов человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 178 (3): 1479–1484. дои : 10.1016/0006-291X(91)91060-P . ПМИД 1714723 .
Охаши К., Руан К.Х., Кулмач Р.Дж., Ву К.К., Ван Л.Х. (январь 1992 г.). «Первичная структура тромбоксансинтазы человека, определенная по последовательности кДНК» . Журнал биологической химии . 267 (2): 789–793. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48353-6 . ПМИД 1730669 .
Джонс Д.А., Фицпатрик Ф.А., Малкольм К.К. (октябрь 1991 г.). «Синтез тромбоксана А2 в клетках эритролейкемии человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 180 (1): 8–14. дои : 10.1016/S0006-291X(05)81247-1 . ПМИД 1930241 .
Ван Л.Х., Охаши К., Ву К.К. (май 1991 г.). «Выделение частичной комплементарной ДНК, кодирующей тромбоксансинтазу человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 177 (1): 286–291. дои : 10.1016/0006-291X(91)91980-Q . ПМИД 2043115 .
Нюсинг Р., Шнайдер-Фосс С., Ульрих В. (август 1990 г.). «Иммуноаффинная очистка тромбоксансинтазы человека». Архив биохимии и биофизики . 280 (2): 325–330. дои : 10.1016/0003-9861(90)90337-X . ПМИД 2195994 .
Местель Ф., Отликер О., Бек Э., Феликс Р., Имбах П., Вагнер Х.П. (январь 1980 г.). «Сильное кровотечение, связанное с дефектом тромбоксансинтетазы». Ланцет . 1 (8160): 157. doi : 10.1016/S0140-6736(80)90642-X . ПМИД 6101498 . S2CID 29803926 .
Мията А., Ёкояма С., Ихара Х., Бандо С., Такеда О., Такахаши Э., Танабэ Т. (сентябрь 1994 г.). «Характеристика человеческого гена (TBXAS1), кодирующего тромбоксансинтазу» . Европейский журнал биохимии . 224 (2): 273–279. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.00273.x . ПМИД 7925341 .
Ван Л.Х., Тазава Р., Ланг А.К., Ву К.К. (декабрь 1994 г.). «Альтернативный сплайсинг мРНК тромбоксансинтазы человека». Архив биохимии и биофизики . 315 (2): 273–278. дои : 10.1006/abbi.1994.1500 . ПМИД 7986068 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–174. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Ли К.Д., Пэк С.Дж., Шен Р.Ф. (май 1994 г.). «Клонирование и характеристика промотора гена тромбоксансинтазы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 201 (1): 379–387. дои : 10.1006/bbrc.1994.1712 . ПМИД 8198598 .
Чейз М.Б., Пэк С.Дж., Пертелл Д.С., Шварц С., Шен Р.Ф. (июнь 1993 г.). «Картирование гена тромбоксансинтазы человека (TBXAS1) на хромосоме 7q34-q35 методом двухцветной флуоресцентной гибридизации in situ». Геномика . 16 (3): 771–773. дои : 10.1006/geno.1993.1264 . ПМИД 8325653 .
Руан К.Х., Ван Л.Х., Ву К.К., Кулмач Р.Дж. (сентябрь 1993 г.). «Аминоконцевая топология тромбоксансинтазы в эндоплазматическом ретикулуме» . Журнал биологической химии . 268 (26): 19483–19490. дои : 10.1016/S0021-9258(19)36541-X . ПМИД 8366093 .
Тазава Р., Грин Э.Д., Охаши К., Ву К.К., Ван Л.Х. (октябрь 1996 г.). «Характеристика полной геномной структуры гена тромбоксансинтазы человека и функциональный анализ его промотора». Архив биохимии и биофизики . 334 (2): 349–356. дои : 10.1006/abbi.1996.0464 . ПМИД 8900410 .
Пэк С.Дж., Ли К.Д., Шен Р.Ф. (сентябрь 1996 г.). «Геномная структура и полиморфизм гена, кодирующего тромбоксансинтазу человека». Джин . 173 (2): 251–256. дои : 10.1016/0378-1119(95)00881-0 . ПМИД 8964509 .
Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–156. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .

Внешние ссылки

Тромбоксан-А + синтаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000059377 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029925 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: тромбоксан А-синтаза 1 TBXAS1 (тромбоциты, цитохром P450, семейство 5, подсемейство А)» .

[pmid1714723-6] Ёкояма С., Мията А., Ихара Х., Ульрих В., Танабэ Т. (август 1991 г.). «Молекулярное клонирование тромбоксан А-синтазы тромбоцитов человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 178 (3): 1479–1484. дои : 10.1016/0006-291X(91)91060-P . ПМИД 1714723 .

[pmid8964509-7] Пэк С.Дж., Ли К.Д., Шен Р.Ф. (сентябрь 1996 г.). «Геномная структура и полиморфизм гена, кодирующего тромбоксансинтазу человека». Джин . 173 (2): 251–256. дои : 10.1016/0378-1119(95)00881-0 . ПМИД 8964509 .

[8] Окуно Т., Иидзука Ю., Оказаки Х., Ёкомизо Т., Тагучи Р., Симидзу Т. (апрель 2008 г.). «12(S)-Гидроксигептадека-5Z,8E,10E-триеновая кислота является природным лигандом лейкотриенового рецептора B4 2» . Журнал экспериментальной медицины . 205 (4): 759–766. дои : 10.1084/jem.20072329 . ПМК 2292216 . ПМИД 18378794 .

[pmid25480980-9] Ёкомизо Т. (февраль 2015 г.). «Два различных лейкотриеновых B4-рецептора, BLT1 и BLT2». Журнал биохимии . 157 (2): 65–71. дои : 10.1093/jb/mvu078 . ПМИД 25480980 .

[pmid9754941-10] Ратти С., Куарато П., Касагранде С., Фумагалли Р., Корсини А. (август 1998 г.). «Пикотамид, антитромбоксановое средство, ингибирует миграцию и пролиферацию артериальных миоцитов». Европейский журнал фармакологии . 355 (1): 77–83. дои : 10.1016/S0014-2999(98)00467-1 . ПМИД 9754941 .

[11] Руан К.Х., Ли П., Кулмач Р.Дж., Ву К.К. (август 1994 г.). «Характеристика структуры и мембранного взаимодействия NH2-концевого домена тромбоксан А2-синтазы» . Журнал биологической химии . 269 (33): 20938–20942. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31912-9 . ПМИД 8063711 .

[12] Охаши К., Руан К.Х., Кулмач Р.Дж., Ву К.К., Ван Л.Х. (январь 1992 г.). «Первичная структура тромбоксансинтазы человека, определенная по последовательности кДНК» . Журнал биологической химии . 267 (2): 789–793. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48353-6 . ПМИД 1730669 .

[Wang_LH,_Kulmacz_RJ_2002_409–422-13] Jump up to: ^а ^б Ван Л.Х., Кулмач Р.Дж. (август 2002 г.). «Тромбоксансинтаза: структура и функции белка и гена». Простагландины и другие липидные медиаторы . 68–69: 409–422. дои : 10.1016/s0090-6980(02)00045-x . ПМИД 12432933 .

[14] Сюй П.Ю., Цай А.Л., Ван Л.Х. (ноябрь 2000 г.). «Идентификация аминокислотных остатков тромбоксансинтазы, участвующих в связывании гем-пропионата». Архив биохимии и биофизики . 383 (1): 119–127. дои : 10.1006/abbi.2000.2041 . ПМИД 11097184 .

[15] Хекер М., Ульрих В. (январь 1989 г.). «О механизме биосинтеза простациклина и тромбоксана А2» . Журнал биологической химии . 264 (1): 141–150. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31235-8 . ПМИД 2491846 .

[16] Танабэ Т., Ульрих В. (октябрь 1995 г.). «Простациклин и тромбоксансинтазы». Журнал липидных медиаторов и клеточной сигнализации . 12 (2–3): 243–255. дои : 10.1016/0929-7855(95)00031-к . ПМИД 8777569 .

[17] Брюггер Р., Ульрих В. (2003). «Простациклин и тромбоксансинтаза: новые аспекты геметиолатного катализа». Прикладная химия . 33 (19): 1911–1919. дои : 10.1002/anie.199419111 .

[18] Пратико Д., Догне Ж.М. (сентябрь 2009 г.). «Сосудистая биология эйкозаноидов и атерогенез». Экспертный обзор сердечно-сосудистой терапии . 7 (9): 1079–1089. дои : 10.1586/erc.09.91 . ПМИД 19764861 . S2CID 207215183 .

[19] Шен РФ, Тай Х.Х. (1998). «Тромбоксаны: синтаза и рецепторы». Журнал биомедицинской науки . 5 (3): 153–172. дои : 10.1007/bf02253465 . ПМИД 9678486 .

[20] Кэткарт MC, Рейнольдс СП, О'Бирн К.Дж., Pidgeon GP (апрель 2010 г.). «Роль передачи сигналов простациклинсинтазы и тромбоксансинтазы в развитии и прогрессировании рака». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1805 (2): 153–166. дои : 10.1016/j.bbcan.2010.01.006 . hdl : 2262/36848 . ПМИД 20122998 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v т и Цитохромы , оксигеназы : цитохром P450 (большинство принадлежит EC 1.14)
CYP1	A1 A2 A5 B1
CYP2	A6 A7 A13 B6 C8 C9 C18 C19 D6 E1 F1 J2 R1 S1 U1 W1
CYP3 (CYP3A)	A4 A5 A7 A37 A43
CYP4	A11 A22 B1 F2 F3 F8 F11 F12 F22 V2 X1 Z1
CYP5-20	CYP5 (A1) CYP6 (G1, M2) CYP7 (A1, B1) CYP8 (A1, B1) CYP9 CYP10 CYP11 (A1, A2, B1, B2, B3, C1) CYP12 CYP13 CYP14 CYP15 CYP16 CYP17 (A1) CYP18 CYP19 (A1) CYP20 (A1)
CYP21-49	CYP21 (A2) CYP22 (A1) CYP23 CYP24 (A1) CYP25 CYP26 (A1, B1, C1) CYP27 (A1, B1, C1) CYP28 (A1) CYP29 CYP35 (B1) CYP39 (A1) CYP46 (A1)
CYP51-69	CYP51 (A1, F1) CYP52 CYP53 A1 CYP55 A1 CYP56 A1 CYP61
CYP71-99	CYP71 (C1, C2, C3, C4, Z6, AJ4, AV1, BA1) CYP72A1 CYP73A1 CYP74 (D1) CYP75 (A1, B1) CYP76 (B6, M7) CYP79 (A1, A2, B1, B2, B3, D1, D2, D3, D4) CYP80 (A1, B1, G2) CYP81 (E1, E3, E7, E9) CYP88D6 CYP90C1 CYP93E1 CYP97C1 CYP99A3
CYP101-281	CYP101A1 CYP102A1 CYP105 A1 D7 CYP106A2 CYP107 A1 G1 CYP109 B1 E1 CYP111 CYP113A1 CYP119A1 CYP123 CYP125A1 CYP139 CYP147 CYP152 A1 B1 CYP154C3 CYP158A CYP161C CYP170 A1 B1 CYP176A1 CYP183A CYP197 CYP199A2 CYP255A
CYP301-499	CYP303A1 CYP305 M2 Halloween genes ( CYP302A1, CYP306A1, CYP307A1, CYP307A2, CYP314A1, CYP315A1) CYP318A1
CYP501-699	CYP503 CYP504B1
CYP701-999	CYP704B22 CYP710 CYP720A1

v т и Обмен веществ : липидный обмен – эйкозаноидов . метаболизма ферменты
Precursor	Phospholipase A2 Phospholipase C Diacylglycerol lipase
Prostanoids	Cyclooxygenase PTGS1 PTGS2 PGD2 synthase PGE synthase Prostaglandin-E2 9-reductase PGI2 synthase TXA synthase
Leukotrienes	5-Lipoxygenase activating protein/Arachidonate 5-lipoxygenase LTA4 hydrolase (B4 synthesis) LTC4 synthase Gamma-glutamyl transpeptidase LTD4 hydrolase
Ungrouped	HPGD

v т и Изомеразы : внутримолекулярные оксидоредуктазы ( EC 5.3)
5.3.1: Aldoses/Ketoses	Triosephosphate isomerase Ribose-5-phosphate isomerase Mannose phosphate isomerase Glucose isomerase
5.3.2: Keto/Enol	Phenylpyruvate tautomerase Oxaloacetate tautomerase 4-Oxalocrotonate tautomerase
5.3.3: C = C	Steroid D-isomerase Isopentenyl-diphosphate delta isomerase Vinylacetyl-CoA D-isomerase Muconolactone D-isomerase Cholestenol Delta-isomerase (EBP) Methylitaconate D-isomerase Aconitate Delta-isomerase Enoyl CoA isomerase Prostaglandin-A1 Delta-isomerase 5-carboxymethyl-2-hydroxymuconate D-isomerase Isopiperitenone D-isomerase L-dopachrome isomerase Polyenoic fatty acid isomerase
5.3.4: S-S	Protein disulfide-isomerase (PDIA3)
5.3.99: other	Prostaglandin D2 synthase/Prostaglandin-D synthase Prostaglandin E synthase Prostacyclin synthase Thromboxane-A synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)