Миофиламент
 | Эта статья требует дополнительных цитат для проверки . ( апрель 2012 г. ) |
| Миофиламент | |
|---|---|
 Миофиламент | |
| Подробности | |
| Часть | Миофибрилл |
| Идентификаторы | |
| латинский | миофиламентам |
| Тур | H2.00.05.0.00006 |
| FMA | 67897 |
| Анатомические термины микроанатомии | |
Миофиламенты - это три белковые филиалы миофибриллов мышечных в клетках . Основными белками являются миозин , актин и титин . Миозин и актин являются сократимыми белками , а титин - эластичный белок. Миофиламенты действуют вместе в сокращении мышц , и в порядке размера толстый в основном миозин, тонкий в основном актин и очень тонкий в основном из титина. [ 1 ] [ 2 ]
Типы мышечной ткани являются полосатыми скелетными мышцами и сердечной мышцей , наклонно с полосатой с полосатой мышцей (обнаруженными у некоторых беспозвоночных ) и не стесненных гладких мышц . [ 3 ] Различные расположения миофиламентов создают разные мышцы. Поперечная мышца имеет поперечные полосы филам. В мышцах склонной стыки филиалы ошеломлены. Гладкая мышца имеет нерегулярные расположения филаментов.
Структура
[ редактировать ]
Существует три различных типа миофиламентов: толстые, тонкие и упругие нити. [ 1 ]
- Толстые нити состоят в основном из типа миозина , моторного белка - миозин II . Каждая толстая нить составляет приблизительно 15 нм в диаметре, и каждый из них изготовлен из нескольких сотен молекул миозина. Молекула миозина имеет форму гольф -клуба, с хвостом из двух переплетенных цепей и двойной глобулярной головой, выступающей из него под углом. Половина угла головок миозина влево и половина из них наклоняется вправо, создавая область в середине нити, известной как М-регион или голая зона . [ 4 ]
- Тонкие нити имеют диаметр 7 нм и состоят в основном из белкового актина , в частности нитевидного F-актина . Каждая прядь F-актина состоит из цепочки субъединиц, называемых глобулярным G-актином . Каждый G-актин имеет активный сайт, который может связываться с головой молекулы миозина. Каждая тонкая нить также имеет примерно от 40 до 60 молекул тропомиозина , белка, который блокирует активные сайты тонких филаментов, когда мышца расслаблена. Каждая молекула тропомиозина имеет меньший кальций-связывающий белок, называемый тропонином, связанным с ним. Все тонкие нити прикреплены к z-line .
- Упругие нити диаметром 1 нм изготовлены из титина , большого пружинного белка. Они проходят через ядро каждой толстой нити и привязывают ее к Z-линии, конечной точке саркомера . [ Цитация необходима ] Титин также стабилизирует толстую нить, в то же время центрируя ее между тонкими нитями. Это также помогает предотвратить перетягивание толстой нити, отдаваясь, как пружина, когда мышца растягивается.
Функция
[ редактировать ]Белковой комплекс, состоящий из актина и миозина, сократительных белков, иногда называют актомиозином . В полосатых скелетных и сердечных мышцах актин и миозиновые филаменты имеют определенную и постоянную длину в порядке нескольких микрометров, что гораздо меньше, чем длина удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в некоторых клетках скелетных мышц ). [ 5 ] Сокращенный характер этого белкового комплекса основан на структуре толстых и тонких филаментов. Толстая нить, миозин , имеет двуглавую структуру, с головами расположены на противоположных концах молекулы. Во время сокращения мышц головы миозиновых филаментов прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям, актину и протягивают их мимо. Действие привязанности к миозину и актина приводит к укорочению саркомара. Мышечное сокращение состоит из одновременного укорочения нескольких саркомеров. [ 6 ]
Сокращение мышечного волокна
[ редактировать ]Аксонский терминал моторного нейрона высвобождает нейротрансмиттер , ацетилхолин , который диффундирует через синаптическую расщелину и связывается с мембраной мышечного волокна . мышцы Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс движется к саркоплазматической ретикулуме через поперечные канальцы . Затем ионы кальция высвобождаются из саркоплазматической ретикулумы в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином . Тропонин и связанный с ними тропомиозин подвергаются конформационному изменению после связывания кальция и обнажают сайты связывания миозина на актине , тонкую нити. Филиалы актина и миозина затем образуют связи. После привязки миозин тянет актиновые филаменты друг к другу или внутрь. Таким образом, мышечное сокращение происходит, и саркомер сокращается по мере того, как этот процесс происходит. [ 7 ]
Релаксация мышечного волокна
[ редактировать ]Фермент ацетилхолинэстераза . разрушает ацетилхолин и перестает стимуляцию мышечного волокна Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ заставляет связывание между актинами и миозиновыми филаментами сломаться. Тропонин и тропомиозин возвращаются к их первоначальной конформации и, таким образом, блокируют сайты связывания в актиновой филаменте. Мышечное волокно расслабляется, и весь саркомер удлиняется. Мышечное волокно теперь подготовлено к следующему сокращению. [ 8 ]
Ответ на упражнения
[ редактировать ]Изменения, которые происходят в миофиламенте в ответ на упражнения, уже давно представляют интерес для физических упражнений и спортсменов, которые зависят от своих исследований для самых передовых методов обучения. Спортсмены по всему спектру спортивных мероприятий особенно заинтересованы в том, чтобы узнать, какой тип тренировочного протокола приведет к максимальной генерации силы из мышц или набора мышц, было уделено изменению миофиламента под приступами хронических и острых форм упражнение.
В то время как точный механизм изменения миофиламента в ответ на упражнения все еще изучается у млекопитающих, некоторые интересные подсказки были выявлены у коричневых скаковых лошадей. Исследователи изучали присутствие мРНК в скелетных мышцах лошадей в три раза; непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК для генов, специфичных для продукции актина . Это исследование предоставляет доказательства механизмов как для немедленного, так и задержкого ответа миофиламента на физические упражнения на молекулярном уровне. [ 9 ]
Совсем недавно изменения белка миофиламента были изучены у людей в ответ на тренировки с резистентностью. Опять же, исследователи не совсем ясны в отношении молекулярных механизмов изменений, и изменение состава волоконного типа в миофиламенте может не быть ответом, который давно предполагали многие спортсмены. [ 10 ] В этом исследовании рассматривалось специфическое напряжение мышц в четырехглавой мышке бедренной кости и Vastus Lateralis из сорока двух молодых мужчин. Исследователи сообщают о увеличении определенного мышечного напряжения после периода тренировок с резистентностью на 17%, несмотря на снижение присутствия MYHC, тяжелой цепочки миозина. В этом исследовании делается вывод, что нет четкой связи между составом волоконного типа и мышечным напряжением in vivo, а также не было доказательств упаковки миофиламента в обученных мышцах.
Исследовать
[ редактировать ]Другими многообещающими областями исследований, которые могут осветить точную молекулярную природу ремоделирования белка, индуцированного физическими упражнениями, могут быть изучением родственных белков, связанных с клеточной архитектурой, такими как десмина и дистрофин . Считается, что эти белки обеспечивают клеточные каркасы, необходимые для актино-миозинового комплекса, чтобы подвергнуться сокращению. Исследования Desmin показали, что его присутствие значительно увеличилось в тестовой группе, подверженной обучению сопротивлению, в то время как не было никаких доказательств увеличения Desmin с обучением на выносливость. Согласно этому исследованию, не было обнаруженного увеличения дистрофина при устойчивости или тренировке на выносливость. [ 11 ] Может случиться так, что изменения миофиламентов, вызванные физическими упражнениями, включают в себя больше, чем актин и миозин с сократимыми белками.
В то время как исследование по ремоделированию мышечных волокон продолжается, общеприняты общепринятые факты о миофиламенте Американского колледжа спортивной медицины. [ Цитация необходима ] Считается, что увеличение мышечной силы обусловлено увеличением размера мышечной волокна, а не увеличением количества мышечных волокон и миофиламентов. Тем не менее, есть некоторые доказательства того, что спутниковые клетки животных, дифференцирующиеся в новые мышечные волокна, а не просто обеспечивают поддержку для мышечных клеток.
Ослабленная сократительная функция скелетных мышц также связана с состоянием миофибриллов. Недавние исследования показывают, что эти условия связаны с измененной эффективностью отдельных волокна из-за снижения экспрессии белков миофиламента и/или изменений во взаимодействиях поперечного мосты миозин-актин. Кроме того, адаптация клеточного и миофиламентального уровня связана с снижением цельной мышечной и цельной производительности. [ 12 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный Саладин, Кеннет (2012). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6 -е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: МакГроу-Хилл. С. 245–246. ISBN 9780073378251 .
- ^ Kellermayer, D; Смит JE, 3 -й; Granzier, H (май 2019). «Титин -мутации и мышечная болезнь» . Pflügers Archiv: Европейский журнал физиологии . 471 (5): 673–682. doi : 10.1007/s00424-019-02272-5 . PMC 6481931 . PMID 30919088 .
{{cite journal}}: CS1 Maint: числовые имена: список авторов ( ссылка ) - ^ Cao, t; Тонгам, U; Jin, JP (15 мая 2019). «Тропонин беспозвоночных: понимание эволюции и регуляции срезанного сокращения мышц» . Архивы биохимии и биофизики . 666 : 40–45. doi : 10.1016/j.abb.2019.03.013 . PMC 6529277 . PMID 30928296 .
- ^ Аль-Хаят, ха; Кенслер, RW; Моррис, EP; Squire, JM (12 ноября 2010 г.). «Трехмерная структура M-региона (голой зоны) поперечных мышечных миозиновых филаментов с помощью одночастичного анализа» . Журнал молекулярной биологии . 403 (5): 763–76. doi : 10.1016/j.jmb.2010.09.025 . PMC 3314970 . PMID 20851129 .
- ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки (шестое изд.). Нью -Йорк, Нью -Йорк. п. 918. ISBN 9780815344643 .
{{cite book}}: CS1 Maint: местоположение отсутствует издатель ( ссылка ) - ^ Alberts, Bruce., Et al., «Мышечное сокращение». Основная клеточная биология. 3 -й Нью -Йорк: Garland Science, 2010. P. 599. Печать.
- ^ Shier, David., Et al., «Мышечная система», Hole's Essentials of Anatomy & Physiology. 9 -й McGraw Hill, 2006. с. 175. Печать.
- ^ Shier, David., Et al., «Мышечная система», Hole's Essentials of Anatomy & Physiology. 9 -й McGraw Hill, 2006. с. 175. Печать.
- ^ McGivney BA, Eivers SS, MacHugh DE, et al. (2009). «Транскрипционная адаптация после упражнений в скелетных мышцах с чистокровными лошадьми выделяет молекулярные механизмы, которые приводят к гипертрофии мышц» . BMC Genomics . 10 : 638. DOI : 10.1186/1471-2164-10-638 . PMC 2812474 . PMID 20042072 .
- ^ Эрскин Р.М., Джонс Д.А., Маффулли Н., Уильямс А.Г., Стюарт К.Е., Дегенс H (февраль 2011 г.). «Что вызывает специфическое напряжение мышц in vivo для увеличения после тренировки сопротивления?» Полем Эксплуат Физиол . 96 (2): 145–55. doi : 10.1113/expphysiol.2010.053975 . PMID 20889606 . S2CID 20304624 .
- ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer Rd (март 2009 г.). «Структурные изменения белка на тренировки с устойчивости и велосипедными упражнениями». J SILLES Cond Res . 23 (2): 359–65. doi : 10.1519/jsc.0b013e318198fd62 . PMID 19209072 . S2CID 29584507 .
- ^ Миллер М.С., Каллахан Д.М., Тот М.Дж. (2014). «Адаптация миофиламентов скелетных мышц к старению, заболеваниям и вырубке и их влиянию на все мышечные показатели у пожилых людей» . Передний физиол . 5 : 369. DOI : 10.3389/fphys.2014.00369 . PMC 4176476 . PMID 25309456 .
- Muscle :: Разнообразие мышц - Британника онлайн -энциклопедия ». Энциклопедия - Британская онлайн -энциклопедия. Интернет.
- Саладин, Кеннет С. "Миофиламенты". Анатомия и физиология: единство формы и функции. 5 -е изд. Нью-Йорк: McGraw-Hill, 2010. 406–07. Печать