CAMK
Что 2+ /кальмодулин-зависимая протеинкиназа | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
ЕС №. | 2.7.11.17 | ||
CAS №. | 97350-82-8 | ||
Базы данных | |||
Intenz | Intenz View | ||
Бренда | Бренда вход | ||
Расширение | Вид Nicezyme | ||
Кегг | Кегг вход | ||
Метатический | Метаболический путь | ||
Напрямую | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
|
CAMK , также написанный как CAMK или CCAMK , является аббревиатурой для CA 2+ протеинкиназы /кальмодулин-зависимый класс ферментов . CAMK активируются увеличением концентрации внутриклеточных ионов кальция (CA 2+ и кальмодулин . При активации ферменты переносят фосфаты из АТФ в определенные сериновые или треониновые остатки в других белках, поэтому они представляют собой специфичные для серина/треонин протеинкиназы . Активированный CAMK участвует в фосфорилировании факторов транскрипции и, следовательно, в регуляции экспрессии реагирующих генов. CAMK также работает над регулированием жизненного цикла клеток (то есть запрограммированной гибели клеток), перестройки цитоскелетной сети клеток и механизмов, связанных с обучением и памятью о организме. [ 1 ]
Типы
[ редактировать ]Существует 2 распространенных типа белков кувы киназы: специализированные и многофункциональные камеры киназы.
- Субстрат-специфические камеры киназы
- Имеют только одну цель, которую они могут фосфорилировать, например, киназы легкой цепи миозина. [ 1 ] Эта группа белков включает в себя CAMK III. Подробнее о CAMKIII можно найти по этой ссылке.
- Многофункциональные камеры киназы
- Имеют несколько целей, которые они могут фосфорилировать и обнаруживаются в процессах, включая секрецию нейротрансмиттеров, метаболизм гликогена и регуляцию различных транскрипционных факторов. [ 1 ] CAMK II является основным белком в этом подмножестве. Подробнее о CAMKII можно найти по этой ссылке.
Фосфорилирование субстрата
[ редактировать ]
После концентрации кальция в повышении клеток киназы CAM становятся насыщенными и связывают максимум четырех молекул кальция. [ 1 ] Это насыщение кальция активирует киназу и позволяет ему претерпевать конформационные изменения, которые позволяют киназе связываться с ее сайтами -мишенями фосфорилирования. CAMK удаляет фосфатную группу из АТФ, наиболее обычно используя MG 2+ Ион, и добавляет его в белок кулачкового белка, делая его активным. [ 2 ] Камера киназа содержит высококонцентрированную глициновую петлю, где гамма -фосфат из молекулы донорского АТФ легко связываться с ферментом, который затем использует ион металла для облегчения гладкого переноса фосфата с белком -мишенью. [ 3 ] Этот перенос фосфата затем активирует мишень киназы и завершает цикл фосфорилирования.
На рисунке 1 показано, как присутствие кальция или кальмодулина допускает активацию камеров киназ (CAMK II).

Структура
[ редактировать ]Все киназы имеют общую структуру каталитического ядра, включая сайт связывания АТФ вместе с большим сайтом связывания субстрата. [ 4 ] Каталитическое ядро обычно состоит из β-цепи с сайтом связывания субстрата, состоящим из α-списков. [ 5 ] Большинство всех камер киназ включают в себя различные домены, в том числе: каталитический домен, регуляторный домен, домен ассоциации и домен связывающего кальцием/кальмодулина. [ 6 ]
- Camk i
- Как показано на рисунке 2, имеет структуру с двойной локодистой, состоящую из каталитического субстрата-связывающего домена и аутоингибиторного домена. [ 1 ] Чтобы аутоингибиторный домен стал функциональным, он должен привести к тому, что белок соответствует таким образом, чтобы этот домен полностью блокирует субстратный домен от получения новых целей. Рисунок 2 входит в детали, показывая структуру и домены CAMK I.
- CAMK II
- Имеет множество различных форм, причем CAMK 2A является наиболее распространенным, как показано на рисунке 3. CAMK 2A имеет кольцевую кристаллическую структуру, состоящую из меньших функциональных групп. Эти группы допускают камерузависимую фосфорилирование мишеней, но также позволяют структуре аутофосфорилироваться и стать независимым от CAM, [ 7 ] Как видно на рисунке 1. Это означает, что после того, как белок CAMK 2A изначально активируется кальцием или кальмодулином, он, в свою очередь, может дополнительно активировать себя, поэтому он не становится неактивным, даже если он без кальция или кальмодулина.
Рисунок 3: Изображение CAMK 2A, которое является формой кальция/кальмодулин-зависимой киназы в ее кристаллической форме.
Члены семьи
[ редактировать ]Члены класса ферментов CAMK включают, но не ограничиваются:
- Камки
- Камера
- Camkiii
- Камкив
- CAMKV CAM -киназа, подобная везикулам, связана
- Скамк
- Ca2+/кальмодулин-зависимая протеинкиназа киназа
Псевдокиназы
[ редактировать ]Псевдокиназы представляют собой псевдоферменты , белки, которые напоминают ферменты структурно, но не имеют каталитической активности.
Некоторые из этих псевдокиназ, которые связаны с семьей CAMK, включают:
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон Swulius MT, Waxham MN (сентябрь 2008 г.). «CA (2+)/кальмодулин-зависимые протеинкиназы» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (17): 2637–57. doi : 10.1007/s00018-008-8086-2 . PMC 3617042 . PMID 18463790 .
- ^ Адамс JA (август 2001 г.). «Кинетические и каталитические механизмы протеинкиназ». Химические обзоры . 101 (8): 2271–90. doi : 10.1021/cr000230w . PMID 11749373 .
- ^ Hemmer W, McGlone M, Tsigelny I, Taylor SS (июль 1997 г.). «Роль глициновой триады в АТФ-связывающем участке цАМФ-зависимой протеинкиназы» . Журнал биологической химии . 272 (27): 16946–54. doi : 10.1074/jbc.272.27.16946 . PMID 9202006 . S2CID 33795382 .
- ^ Хэнкс С.К. (2003). «Геномный анализ суперсемейства эукариотической протеинкиназы: перспектива» . Биология генома . 4 (5): 111. DOI : 10.1186/GB-2003-4-5-111 . PMC 156577 . PMID 12734000 .
- ^ Тейлор С.С., Ян Дж., Ву Дж, Хсте Н.М., Радцио-Андзельм Е., Ананд Г (март 2004 г.). «PKA: портрет динамики протеинкиназы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - белки и протеомика . 1697 (1–2): 259–69. doi : 10.1016/j.bbapap.2003.11.029 . PMID 15023366 .
- ^ Hudmon A, Schulman H (2002-06-01). «Нейрональный Ca2+/кальмодулин-зависимая протеинкиназа II: роль структуры и ауторегуляции в клеточной функции». Ежегодный обзор биохимии . 71 (1): 473–510. doi : 10.1146/annurev.biochem.71.110601.135410 . PMID 12045104 .
- ^ «CAMK2A кальций/кальмодулин -зависимая протеинкиназа II Альфа [Homo Sapiens (человек)] - ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Получено 2020-03-20 .