Ацетаткиназа
| Ацетат_киназа | |||
|---|---|---|---|
 Гомодимер ацетаткиназы, Methanosarcina thermophila | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Ацетат_киназа | ||
| Пфам | PF00871 | ||
| Пфам Клан | CL0108 | ||
| ИнтерПро | ИПР000890 | ||
| PROSITE | PDOC00826 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1г99 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
В молекулярной биологии ацетаткиназа ( EC 2.7.2.1 ), которая преимущественно встречается в микроорганизмах, облегчает выработку ацетил-КоА путем фосфорилирования ацетата в присутствии АТФ и двухвалентного катиона . Короткоцепочечные жирные кислоты (КЦЖК) играют важную роль в углеродном цикле и могут использоваться бактериями в качестве источника углерода и энергии. Salmonella typhimurium Пропионат-киназа ( St TdcD) катализирует обратимый перенос γ-фосфата АТФ в пропионат во время распада l-треонина до пропионата. Кинетический анализ показал, что St TdcD обладает широкой лигандной специфичностью и может активироваться различными SCFA (пропионат>ацетат≈бутират), нуклеотидами (ATP≈GTP>CTP≈TTP; dATP>dGTP>dCTP) и ионами металлов (Mg 2+ ≈Mn 2+ >Что 2+ ). Ингибирование St TdcD промежуточными соединениями цикла трикарбоновых кислот (TCA), такими как цитрат, сукцинат, α-кетоглутарат и малат, позволяет предположить, что фермент может находиться под вероятной регуляцией по обратной связи. Кристаллические структуры St TdcD, связанного с PO 4 (фосфатом), AMP, ATP, Ap4 (аденозинтетрафосфатом), GMP, GDP, GTP, CMP и CTP, показали, что связывание нуклеотида в основном включает гидрофобные взаимодействия с основной частью и может объяснять Между ферментом и нуклеотидами наблюдается широкая биохимическая специфичность. Моделирование и исследования направленного мутагенеза позволяют предположить, что Ala88 является важным остатком, участвующим в определении скорости катализа субстратами SCFA. Моделирование молекулярной динамики мономерных и димерных форм St TdcD выявило вероятные открытые и закрытые состояния, а также предположило роль димеризации в стабилизации сегмента 235-290, участвующего в межфазных взаимодействиях и связывании лигандов. Наблюдение молекулы этиленгликоля, достаточно близко связанной с γ-фосфатом в Комплексы St TdcD с трифосфатными нуклеотидами поддерживают прямой перенос фосфорила. [ 1 ] [ 2 ] Фермент , уровень фермента играет важную роль в процессе гликолиза увеличивается в присутствии избытка глюкозы . бактериального Было показано, что рост , мутанта лишенного ацетаткиназы , ингибируется глюкозой, что позволяет предположить, что фермент участвует в выведении избытка углеводов . [ 1 ] Родственный фермент, бутираткиназа , способствует образованию бутирил-КоА путем фосфорилирования бутирата в присутствии АТФ с образованием бутирилфосфата . [ 2 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б Гранди Ф.Дж., Уотерс Д.А., Аллен Ш.Х., Хенкин Т.М. (ноябрь 1993 г.). «Регуляция гена ацетаткиназы Bacillus subtilis с помощью CcpA» . Дж. Бактериол . 175 (22): 7348–55. дои : 10.1128/jb.175.22.7348-7355.1993 . ПМК 206879 . ПМИД 8226682 .
- ^ Перейти обратно: а б Оультрам Дж.Д., Берр И.Д., Элмор М.Дж., Минтон Н.П. (сентябрь 1993 г.). «Клонирование и анализ последовательности генов, кодирующих фосфотрансбутирилазу и бутираткиназу Clostridium acetobutylicum NCIMB 8052». Джин . 131 (1): 107–12. дои : 10.1016/0378-1119(93)90677-У . ПМИД 8396545 .
- ^ Кристаллическая структура пропионаткиназы Salmonella typhimurium (TdcD) в комплексе с AMP
