Фактор роста фибробластов 2

FGF2
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1BAS, 1BFB, 1BFC, 1BFF, 1BFG, 1BLA, 1BLD, 1CVS, 1EV2, 1FGA, 1FQ9, 1II4, 1IIL, 2BFH, 2FGF, 2M49, 4FGF, 4OEE, 4OEF, 4OEG
Идентификаторы
Псевдонимы	FGF2 , BFGF, FGF-2, FGFB, HBGF-2, фактор роста фибробластов 2
Внешние идентификаторы	Омим : 134920 ; MGI : 95516 ; Гомологен : 1521 ; GeneCards : FGF2 ; OMA : FGF2 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 4 (human)
End	122,898,236 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	37,464,257 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	cartilage tissue; ; Epithelium of choroid plexus; ; Achilles tendon; ; smooth muscle tissue; ; stromal cell of endometrium; ; Descending thoracic aorta; ; adipose tissue; ; retinal pigment epithelium; ; subcutaneous adipose tissue; ; muscle layer of sigmoid colon;
	Top expressed in
	ascending aorta; ; aortic valve; ; vas deferens; ; efferent ductule; ; ankle; ; decidua; ; gastrula; ; epididymis; ; carotid body; ; esophagus;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	cytokine activity; heparin binding; fibroblast growth factor receptor binding; protein binding; nuclear receptor coactivator activity; chemoattractant activity; growth factor activity; protein tyrosine kinase activity; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity; receptor-receptor interaction; integrin binding;
Cellular component	extracellular region; nucleus; extracellular space;
Biological process	release of sequestered calcium ion into cytosol; cell differentiation; negative regulation of fibroblast migration; hyaluronan catabolic process; positive regulation of endothelial cell proliferation; positive regulation of MAP kinase activity; negative regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor; somatic stem cell population maintenance; positive regulation of phospholipase C activity; extracellular matrix organization; wound healing; negative regulation of cell death; regulation of angiogenesis; nervous system development; cell migration involved in sprouting angiogenesis; MAPK cascade; positive regulation of angiogenesis; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; positive regulation of transcription, DNA-templated; chemotaxis; fibroblast growth factor receptor signaling pathway; chondroblast differentiation; multicellular organism development; growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation; branching involved in ureteric bud morphogenesis; positive regulation of cardiac muscle cell proliferation; embryonic morphogenesis; angiogenesis; positive regulation of cell fate specification; animal organ morphogenesis; regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor; phosphatidylinositol biosynthetic process; inositol phosphate biosynthetic process; negative regulation of wound healing; Ras protein signal transduction; positive regulation of cell division; signal transduction; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; positive chemotaxis; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of sprouting angiogenesis; positive regulation of cell population proliferation; phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process; stem cell proliferation; regulation of signaling receptor activity; positive regulation of protein kinase B signaling; cytokine-mediated signaling pathway; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; positive regulation of vascular endothelial cell proliferation; positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; paracrine signaling; positive regulation of DNA biosynthetic process; positive regulation of endothelial cell chemotaxis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2247
	14173
	ENSG00000138685
	Ensmusg00000037225
	P09038
	P15655
	NM_002006 ; NM_001361665
	NM_008006
	NP_001997 ; NP_001348594
	NP_032032
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Фактор роста фибробластов 2 ( FGF-2 ), также известный как основной фактор роста фибробластов ( BFGF ) и FGF-β , представляет собой фактор роста и сигнальный белок, кодируемый FGF2 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Он связывает и оказывает эффекты посредством специфических рецептора фактора роста фибробластов белков (FGFR) , которые сами являются семейством тесно связанных молекул. Белок фактора роста фибробластов был впервые очищен в 1975 году; Вскоре после этого были выделены три варианта: «Основной FGF» (FGF2); Гепарин-связывающий фактор роста-2; и фактор роста эндотелиальных клеток-2. Секвенирование генов показало, что эта группа является тем же белком FGF2 и является членом семейства белков FGF . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Функция

Как и другие члены семейства FGF, основной фактор роста фибробластов обладает широкой митогенной и клеточной выживаемостью и участвует в различных биологических процессах, включая эмбриональное развитие , рост клеток , морфогенез , восстановление ткани , рост опухоли и инвазию.

В нормальной тканях BFGF присутствует в базальных мембранах и в субендотелиальном внеклеточном матрице кровеносных сосудов . Он остается мембраной , пока нет сигнального пептида .

Было выдвинуто предположение, что как во время заживления раны нормальных тканей, так и развития опухоли действие гепаран сульфат, передавающих ферментов, активирует BFGF, тем самым опосредуя образование новых кровеносных сосудов , процесс, известный как ангиогенез .

Кроме того, он синтезируется и секретируется адипоцитами человека , а концентрация FGF2 коррелирует с ИМТ в образцах крови. Также было показано, что он действует на преостеобласты -в форме повышенной пролиферации -после связывания с рецептором фактора роста фибробластов и активации фосфоинозитид-3-киназы . ^{[ 9 ]}

FGF2 был показан в предварительных исследованиях на животных, чтобы защитить сердце от травм, связанных с сердечным приступом, уменьшая смерть ткани и способствуя улучшению функции после реперфузии . ^{[ 10 ]}

Свидетельство показало, что низкие уровни FGF-2 играют ключевую роль в частоте чрезмерной тревоги. ^{[ 11 ]}

Кроме того, FGF-2 является критическим компонентом эмбриональной эмбриональных стволовых клеток среды для культивирования ; Фактор роста необходим для того, чтобы клетки оставались в недифференцированном состоянии, хотя механизмы, с помощью которых они это делают, плохо определены. Было продемонстрировано, что вызывает экспрессию гремлина , которая, в свою очередь, ингибирует индукцию дифференцировки морфогенетическими белками костей . ^{[ 12 ]} Это необходимо в системах культивирования, зависимых от клеток мыши, а также в системах культивирования и бессыворотки. ^{[ 13 ]} FGF-2 в сочетании с BMP4 способствует дифференцировке стволовых клеток в мезодермальные линии. После дифференцировки клетки, обработанные BMP4 и FGF2, обычно продуцируют более высокие количества остеогенной и хондрогенной дифференцировки, чем необработанные стволовые клетки. ^{[ 14 ]} Однако низкая концентрация BFGF (10 нг/мл) может оказывать ингибирующее действие на остеобластов дифференцировку . ^{[ 15 ]} Ядерная форма функций FGF2 в экспорте мРНК ^{[ 16 ]}

FGF-2 синтезируется главным образом как 155 аминокислотный полипептид, что приводит к белке 18 кДа. Однако существует четыре альтернативных начальных кодонов, которые обеспечивают N-концевые расширения 41, 46, 55 или 133 аминокислоты, что приводит к белкам 22 кДа (196 AA), 22,5 кДа (всего АА), 24 кДа (210 AA всего) и 34 кДа (всего 288 AA) соответственно. ^{[ 7 ]} Как правило, форма с низкой молекулярной массой 155 кДа (LMW) считается цитоплазматической и может секретироваться из клетки, тогда как формы с высокой молекулярной массой (HMW) направляются на ядро клетки. ^{[ 17 ]}

С тех пор, как его первая изоляция от губличкового гипофиза, крупного рогатого скота, ^{[ 18 ]} FGF2 стал выдающимся сигнальным белком, изученным в размножении бычьего бычьего. Было обнаружено в клетках кумулюса , которые окружают ооцит , и доказательства такой ранней репродуктивной функции указывают на то, что FGF2 может способствовать возобновлению мейотического мастерства и предотвратить апоптоз клеток кумулюса . ^{[ 19 ]} FGF2 также производится эпителием матки , секретируемым в просвет и действует на развивающийся эмбрион и концептус . Ранее работала у мышей, что FGF2 играет роль в примитивной эндодерме (PE). ^{[ 20 ]} Исследования с бычьим эмбрионами с тех пор отметили это же явление. Расширенные культуры бластоцисты со средами, связанными с FGF2, наблюдали, что FGF2 увеличивает рост PE за счет пролиферации. Нокаутные модели рецептора FGF и его киназной активности, по -видимому, изменяют клеточную экспрессию Nanog и GATA4 (факторы транскрипции, необходимые для правильной дифференцировки клеток и эмбрионального развития ), что указывает на определенную роль FGF2 в спецификации PE и последующих скоростях развития бластоцисты. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]} Культуральная среда, дополненная комбинациями FGF2, EGF и IGF2, обнаружила аналогичные результаты и указывают на то, что FGF2 может активировать путь AKT для роста трофобластической клеточной линии. ^{[ 22 ]} Вместе это демонстрирует ключевые роли, которые FGF2 играет в развитии эмбриона бычьего эмбриона, как аналогично описано у других видов млекопитающих.

Взаимодействия

Было показано, что фактор роста фибробластов 2 взаимодействует с казеинкиназой 2, альфа 1 , ^{[ 23 ]} Rpl6 , ^{[ 24 ]} Рибосомный белок S19 ^{[ 25 ]} и API5 . ^{[ 16 ]}

Смотрите также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000138685 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg000000372225 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Дионн К.А., Крамли Г., Белло Ф., Каплау Дж. М., Сирфосс Г., Рута М., Берджесс В.Х., Джей М., Шлессингер Дж (сентябрь 1990). «Клонирование и экспрессия двух различных высокоаффинных рецепторов, пересекающихся с кислыми и основными факторами роста фибробластов» . Embo Journal . 9 (9): 2685–92. doi : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07454.x . PMC 551973 . PMID 1697263 .
^ Ким Х.С. (1998). «Присвоение1 гена базового фактора роста фибробластов человека FGF2 к хромосоме 4 полоса Q26 путем радиационного гибридного картирования». Цитогенетика и клеточная генетика . 83 (1–2): 73. doi : 10.1159/000015129 . PMID 9925931 . S2CID 33214466 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Florkiewicz RZ, Shibata F, Barankiewicz T, Baird A, Gonzalez AM, Florkiewicz E, Shah N (декабрь 1991). «Основной экспрессия гена фактора роста фибробластов». Анналы нью -йоркской академии наук . 638 (1): 109–26. Bibcode : 1991nyasa.638..109f . doi : 10.1111/j.1749-6632.1991.tb49022.x . PMID 1785797 . S2CID 454255517 .
^ Burgess WH, Maciag T (1989). «Гепарин-связывающее (фибробласты) семейство факторов роста белков». Ежегодный обзор биохимии . 58 : 575–606. doi : 10.1146/annurev.bi.58.070189.003043 . PMID 2549857 .
^ Kühn MC, Willenberg HS, Schott M, Papewalis C, Stumpf U, Flohé S, Scherbaum WA, Schinner S (февраль 2012 г.). «Адипоцит-секретные факторы увеличивают пролиферацию остеобластов и отношение OPG/RANKL, чтобы влиять на образование остеокластов». Молекулярная и клеточная эндокринология . 349 (2): 180–8. doi : 10.1016/j.mce.2011.10.018 . PMID 22040599 . S2CID 2305986 .
^ House SL, Bolte C, Zhou M, Doetschman T, Klevitsky R, Newman G, Schultz Jel J (декабрь 2003 г.). «Специфичная сердечная сверхэкспрессия фактора роста фибробластов-2 защищает от дисфункции миокарда и инфаркта в мышиной модели ишемии с низким потоком». Циркуляция . 108 (25): 3140–8. doi : 10.1161/01.cir.0000105723.91637.1c . PMID 14656920 . S2CID 14251918 .
^ Перес Дж. А., Клинтон С.М., Тернер К.А., Уотсон С.Дж., Акил Х (май 2009 г.). «Новая роль FGF2 как эндогенного ингибитора тревоги» . Журнал нейробиологии . 29 (19): 6379–87. doi : 10.1523/jneurosci.4829-08.2009 . PMC 2748795 . PMID 19439615 .
^ Pereira RC, Economides AN, Canalis E (декабрь 2000 г.). «Морфогенетические белки кости индуцируют Gremlin, белок, который ограничивает их активность в остеобластах» . Эндокринология . 141 (12): 4558–63. doi : 10.1210/endo.141.12.7851 . PMID 11108268 .
^ Liu Y, Song Z, Zhao Y, Qin H, Cai J, Zhang H, Yu T, Jiang S, Wang G, Ding M, Deng H (июль 2006 г.). «Новая химическая среда с добавками BFGF и N2B27 поддерживает недифференцированный рост эмбриональных стволовых клеток человека». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 346 (1): 131–9. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.05.086 . PMID 16753134 .
^ Lee TJ, Jang J, Kang S, Jin M, Shin H, Kim DW, Kim BS (январь 2013 г.). «Улучшение остеогенной и хондрогенной дифференцировки эмбриональных стволовых клеток человека путем индукции мезодермальной линии с обработкой BMP-4 и FGF2». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 430 (2): 793–7. doi : 10.1016/j.bbrc.2012.11.067 . PMID 23206696 .
^ Del Angel-Mosqueda C, Gutiérrez-Puente и López-Lozano AP, Romero-Zavaleta RE, Mendiola-Jiménez A, Medina-De La Garza Ce, Márquez-M M, La Garza-Ramos MA (сентябрь 2015 г.). «Эпидермальный фактор роста усиливает остеогенную дифференцировку стволовых клеток зубной пульпы in vitro» . Head & Face Medicine . 11 : 29. DOI : 10.1186/S13005-015-0086-5 . PMC 4558932 . PMID 26334535 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Bong SM, Bae SH, Song B, Gwak H, Yang SW, Kim S, Nam S, Rajalingam K, OH SJ, Kim TW, Park S, Jang H, Lee Bi (июнь 2020 г.). «Регуляция экспорта мРНК через взаимодействие API5 и ядерного FGF2» . Исследование нуклеиновых кислот . 48 (11): 6340–6352. doi : 10.1093/nar/gkaa335 . PMC 7293033 . PMID 32383752 .
^ Коулман С.Дж., Брюс С., Чиони А.М., Кохер Х.М., Гроз Р.П. (август 2014). «Вин и выходы передачи сигналов рецептора фактора роста фибробластов» . Клиническая наука . 127 (4): 217–31. doi : 10.1042/cs20140100 . PMID 24780002 .
^ Беннингтон Л., Раджан Г., Лохер С, Лим Ли (июнь 2020 г.). «Фактор роста фибробластов 2-A Обзор подходов к стабилизации для клинических применений» . Фармацевтика . 12 (6): 508. DOI : 10.3390/Pharmaceutics12060508 . PMC 7356611 . PMID 32498439 .
^ Barros RG, Lima PF, Soares AC, Sanches L, Price CA, Buratini J (май 2019). «Фактор роста фибробластов 2 регулирует дифференцировку кумулюса под контролем ооцита» . Журнал вспомогательного размножения и генетики . 36 (5): 905–913. doi : 10.1007/s10815-019-01436-7 . PMC 6541720 . PMID 30887159 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Ян Ке, Филдс С.Д., Чжан К., Озава М., Джонсон С.Е., Эйли А.Д. (ноябрь 2011 г.). «Фактор роста фибробластов 2 способствует примитивному развитию эндодермы при росте бычьей бластоцисты». Биология размножения . 85 (5): 946–953. doi : 10.1095/biolreprod.111.093203 . PMID 21778141 .
^ Fields SD, Hansen PJ, Ealy AD (май 2011 г.). «Требования к фактору роста фибробластов для развития эмбрионов бычьего бычьего эмбрионов in vitro». Териогенология . 75 (8): 1466–1475. doi : 10.1016/j.theriogenology.2010.12.007 . PMID 21295834 .
^ Xie M, McCoski SR, Johnson SE, Rhoads ML, Ealy AD (февраль 2017 г.). «Комбинаторное влияние эпидермального фактора роста, фактора роста фибробластов 2 и инсулиноподобного фактора роста 1 на пролиферацию и эмбриогенез клеток трофобластов у крупного рогатого скота». Воспроизведение, фертильность и развитие . 29 (2): 419–430. doi : 10.1071/rd15226 . PMID 26304178 .
^ Skjerpen CS, Nilsen T, Wesche J, Olsnes S (август 2002 г.). «Связывание вариантов FGF-1 с протеинкиназой CK2 коррелирует с митогенности» . Embo Journal . 21 (15): 4058–69. doi : 10.1093/emboj/cdf402 . PMC 126148 . PMID 12145206 .
^ Shen B, Arese M, Gualandris A, Rifkin DB (ноябрь 1998). «Внутриклеточная ассоциация FGF-2 с рибосомным белком L6/TaxReb107» . Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 252 (2): 524–8. doi : 10.1006/bbrc.1998.9677 . PMID 9826564 .
^ Soulet F, Al Saati T, Roga S, Amalric F, Bouche G (ноябрь 2001 г.). «Фактор роста фибробластов-2 взаимодействует со свободным рибосомным белком S19». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 289 (2): 591–6. doi : 10.1006/bbrc.2001.5960 . PMID 11716516 .

Дальнейшее чтение

Орниц Д.М., Ито Н. (2001). «Факторы роста фибробластов» . Биология генома . 2 (3): обзоры3005. doi : 10.1186/gb-2001-2-3-reviews3005 . PMC 138918 . PMID 11276432 .
Orpana A, Salven P (февраль 2002 г.). «Ангиогенные и лимфангиогенные молекулы при гематологических злокачественных новообразованиях». Лейкемия и лимфома . 43 (2): 219–24. doi : 10.1080/10428190290005964 . PMID 11999550 . S2CID 21908151 .
Marie PJ, Debiais F, Haÿ E (2003). «Регуляция фенотипа остеобластов человеческого черепа с помощью передачи сигналов FGF-2, FGFR-2 и BMP-2». Гистология и гистопатология . 17 (3): 877–85. doi : 10.14670/HH-17.877 . PMID 12168799 .
Zhao XC, Zhang LM, Tong Dy, A P, Jiang C, Zhao P, Chen Wm, Wang J (март 2013 г.). «Пропофол увеличивает экспрессию основного фактора роста фибробластов после переходной церебральной ишемии у крыс» . Нейрохимические исследования . 38 (3): 530–7. doi : 10.1007/s11064-012-0945-4 . PMC 3574197 . PMID 23247820 .
Винсент Т., Саклатвала Дж (июнь 2006 г.). «Основной фактор роста фибробластов: внеклеточный механотрансдуцер в суставном хряще?». Биохимическое общество транзакций . 34 (Pt 3): 456–7. doi : 10.1042/bst0340456 . PMID 16709186 .
Ribatti D, Vacca A, Rusnati M, Presta M (2007). «Открытие основного фактора роста фибробластов/фактора роста фибробластов-2 и его роли в гематологических злокачественных новообразованиях». Обзоры цитокинов и факторов роста . 18 (3–4): 327–34. doi : 10.1016/j.cytogfr.2007.04.011 . PMID 17537668 .
Уотсон Р., Энтони Ф., Пикетт М., Ламбден П., Массон Г.М., Томас Э.Дж. (сентябрь 1992 г.). «Обратная транскрипция с вложенной полимеразной цепной реакцией показывает экспрессию транскриптов основного фактора роста фибробластов в клетках гранулеза человека и кумулюса от пациентов с оплодотворением in vitro». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 187 (3): 1227–31. doi : 10.1016/0006-291x (92) 90434-м . PMID 1417798 .
Zhu X, Komiya H, Chirino A, Faham S, Fox GM, Arakawa T, HSU BT, Rees DC (январь 1991). «Трехмерные структуры кислых и основных факторов роста фибробластов». Наука . 251 (4989): 90–3. Bibcode : 1991sci ... 251 ... 90Z . doi : 10.1126/science.1702556 . PMID 1702556 .
Эрикссон А.Е., Кузенс Л.С., Уивер Л.Х., Мэтьюз Б.В. (апрель 1991). «Трехмерная структура основного фактора роста фибробластов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (8): 3441–5. Bibcode : 1991pnas ... 88.3441e . doi : 10.1073/pnas.88.8.3441 . PMC 51463 . PMID 1707542 .
Назад H, Kitagawa Y, Fujishima A, Matsuura Y, Katsube Y (сентябрь 1991 г.). «Кристаллическая структура основного фактора роста фибробластов при 1,6 разрешении» . Журнал биохимии . 110 (3): 360–3. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123586 . PMID 1769963 .
Zhang JD, Cousens LS, Barr PJ, Sprang SR (апрель 1991). «Трехмерная структура основного фактора роста фибробластов человека, структурный гомолог интерлейкина 1 бета» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (8): 3446–50. Bibcode : 1991pnas ... 88.3446Z . doi : 10.1073/pnas.88.8.3446 . PMC 51464 . PMID 1849658 .
Wu DQ, Kan Mk, Sato GH, Okamoto T, Sato JD (сентябрь 1991 г.). «Характеристика и молекулярное клонирование предполагаемого связывающего белка для гепарин-связывающих факторов роста» . Журнал биологической химии . 266 (25): 16778–85. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 55368-0 . PMID 1885605 .
Fukushima Y, Byers MG, Fiddes JC, показывает TB (1991). «Ген базового фактора роста фибробластов человека (FGFB) назначается хромосоме 4Q25». Цитогенетика и клеточная генетика . 54 (3–4): 159–60. doi : 10.1159/000132983 . PMID 2265560 .
Lafage-Pochitaloff M, Galland F, Simonetti J, Prats H, Mattei MG, Birnbaum D (1990). «Ген базового фактора роста фибробластов человека расположен на длинной руке хромосомы 4 в полосах Q26-Q27». Онкогеное исследование . 5 (3): 241–4. PMID 2320377 .
Story MT, Esch F, Shimasaki S, Sasse J, Jacobs SC, Lawson RK (февраль 1987 г.). «Аминоконцевая последовательность большой формы основного фактора роста фибробластов, выделенной из доброкачественной гиперпластической ткани простатической простатической простатической ткани». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 142 (3): 702–9. doi : 10.1016/0006-291x (87) 91471-9 . PMID 2435284 .
Kurokawa T, Sasada R, Iwane M, Igarashi K (март 1987 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК, кодирующей основной фактор роста фибробластов человека» . Письма Febs . 213 (1): 189–94. doi : 10.1016/0014-5793 (87) 81489-8 . PMID 2435575 . S2CID 28111330 .
Пратс Х., Кагхад М., Пратс А.С., Клагсбрун М., Лелиас Дж. М., Лиаузун П., Чалон П., Таубер Дж.П., Амальрик Ф., Смит Дж.А. (март 1989 г.). «Высокая молекулярная масса формы основного фактора роста фибробластов инициируется альтернативными кодонами CUG» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (6): 1836–40. Bibcode : 1989pnas ... 86.1836p . doi : 10.1073/pnas.86.6.1836 . PMC 286799 . PMID 2538817 .
Florkiewicz RZ, Sommer A (июнь 1989 г.). «Ген базового фактора роста фибробластов человека кодирует четыре полипептида: три инициируют трансляцию из не авторских кодонов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (11): 3978–81. Bibcode : 1989pnas ... 86.3978f . doi : 10.1073/pnas.86.11.3978 . PMC 287371 . PMID 2726761 .
Авраам Дж. А., Ванг Дж. Л., Тумуло А., Мерджиа А., Фиддес Дж.С. (1987). «Основной фактор роста фибробластов человека: нуклеотидная последовательность, геномная организация и экспрессия в клетках млекопитающих». Симпозии Cold Spring Harbor по количественной биологии . 51 Pt 1: 657–68. doi : 10.1101/sqb.1986.051.01.078 . PMID 3472745 .
Sommer A, Brewer MT, Thompson RC, Moscatelli D, Presta M, Rifkin DB (апрель 1987 г.). «Форма базового фактора роста фибробластов человека с расширенным амино -конечным». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 144 (2): 543–50. doi : 10.1016/s0006-291x (87) 80001-3 . PMID 3579930 .