Фактор роста фибробластов 2

ФГФ2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1BAS, 1BFB, 1BFC, 1BFF, 1BFG, 1BLA, 1BLD, 1CVS, 1EV2, 1FGA, 1FQ9, 1II4, 1IIL, 2BFH, 2FGF, 2M49, 4FGF, 4OEE, 4OEF, 4OEG
Идентификаторы
Псевдонимы	FGF2 , BFGF, FGF-2, FGFB, HBGF-2, фактор роста фибробластов 2
Внешние идентификаторы	Опустить : 134920 ; МГИ : 95516 ; Гомологен : 1521 ; Генные карты : FGF2 ; ОМА : FGF2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 4 (human)
End	122,898,236 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	37,464,257 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	cartilage tissue; ; Epithelium of choroid plexus; ; Achilles tendon; ; smooth muscle tissue; ; stromal cell of endometrium; ; Descending thoracic aorta; ; adipose tissue; ; retinal pigment epithelium; ; subcutaneous adipose tissue; ; muscle layer of sigmoid colon;
	Top expressed in
	ascending aorta; ; aortic valve; ; vas deferens; ; efferent ductule; ; ankle; ; decidua; ; gastrula; ; epididymis; ; carotid body; ; esophagus;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	cytokine activity; heparin binding; fibroblast growth factor receptor binding; protein binding; nuclear receptor coactivator activity; chemoattractant activity; growth factor activity; protein tyrosine kinase activity; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity; receptor-receptor interaction; integrin binding;
Cellular component	extracellular region; nucleus; extracellular space;
Biological process	release of sequestered calcium ion into cytosol; cell differentiation; negative regulation of fibroblast migration; hyaluronan catabolic process; positive regulation of endothelial cell proliferation; positive regulation of MAP kinase activity; negative regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor; somatic stem cell population maintenance; positive regulation of phospholipase C activity; extracellular matrix organization; wound healing; negative regulation of cell death; regulation of angiogenesis; nervous system development; cell migration involved in sprouting angiogenesis; MAPK cascade; positive regulation of angiogenesis; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; positive regulation of transcription, DNA-templated; chemotaxis; fibroblast growth factor receptor signaling pathway; chondroblast differentiation; multicellular organism development; growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation; branching involved in ureteric bud morphogenesis; positive regulation of cardiac muscle cell proliferation; embryonic morphogenesis; angiogenesis; positive regulation of cell fate specification; animal organ morphogenesis; regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor; phosphatidylinositol biosynthetic process; inositol phosphate biosynthetic process; negative regulation of wound healing; Ras protein signal transduction; positive regulation of cell division; signal transduction; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; positive chemotaxis; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of sprouting angiogenesis; positive regulation of cell population proliferation; phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process; stem cell proliferation; regulation of signaling receptor activity; positive regulation of protein kinase B signaling; cytokine-mediated signaling pathway; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; positive regulation of vascular endothelial cell proliferation; positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; paracrine signaling; positive regulation of DNA biosynthetic process; positive regulation of endothelial cell chemotaxis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2247
	14173
	ENSG00000138685
	ENSMUSG00000037225
	P09038
	P15655
	НМ_002006 ; НМ_001361665
	НМ_008006
	НП_001997 ; НП_001348594
	НП_032032
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Фактор роста фибробластов 2 ( FGF-2 ), также известный как основной фактор роста фибробластов ( bFGF ) и FGF-β , представляет собой фактор роста и сигнальный белок, кодируемый FGF2 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Он связывается и оказывает воздействие посредством специфических белков рецептора фактора роста фибробластов (FGFR) , которые сами по себе являются семейством близкородственных молекул. Белок фактора роста фибробластов был впервые очищен в 1975 году; вскоре после этого были выделены три варианта: «базовый FGF» (FGF2); гепаринсвязывающий фактор роста-2; и фактор роста эндотелиальных клеток-2. Секвенирование генов показало, что эта группа представляет собой один и тот же белок FGF2 и является членом семейства белков FGF . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Функция

Как и другие члены семейства FGF, основной фактор роста фибробластов обладает широкой митогенной активностью и активностью по выживанию клеток и участвует в различных биологических процессах, включая эмбриональное развитие , рост клеток , морфогенез , восстановление тканей , рост опухоли и инвазию.

В нормальных тканях bFGF присутствует в базальных мембранах и субэндотелиальном внеклеточном матриксе кровеносных сосудов . Он остается мембраносвязанным до тех пор, пока нет сигнального пептида .

Было высказано предположение, что как во время заживления ран нормальных тканей , так и во время развития опухоли действие гепарансульфат, расщепляющих ферментов, активирует bFGF, тем самым опосредуя образование новых кровеносных сосудов - процесс, известный как ангиогенез .

Кроме того, он синтезируется и секретируется адипоцитами человека , а концентрация FGF2 коррелирует с ИМТ в образцах крови. Также было показано, что он действует на преостеобласты – в форме повышенной пролиферации – после связывания с рецептором 1 фактора роста фибробластов и активации фосфоинозитид-3-киназы . ^{[ 9 ]}

В предварительных исследованиях на животных было показано, что FGF2 защищает сердце от повреждений, связанных с сердечным приступом, уменьшая гибель тканей и способствуя улучшению функции после реперфузии . ^{[ 10 ]}

Данные показали, что низкие уровни FGF-2 играют ключевую роль в возникновении чрезмерной тревоги. ^{[ 11 ]}

Кроме того, FGF-2 является важнейшим компонентом эмбриональных стволовых клеток среды для культивирования человека; фактор роста необходим для того, чтобы клетки оставались в недифференцированном состоянии, хотя механизмы, с помощью которых он это делает, плохо определены. Было продемонстрировано, что он индуцирует экспрессию гремлина , которая, в свою очередь, ингибирует индукцию дифференцировки костными морфогенетическим белками . ^{[ 12 ]} Это необходимо в системах культивирования, зависимых от питающих клеток мышей, а также в системах культивирования, не содержащих сыворотки и питающихся клетках. ^{[ 13 ]} FGF-2 в сочетании с BMP4 способствует дифференцировке стволовых клеток в мезодермальные линии. После дифференцировки клетки, обработанные BMP4 и FGF2, обычно производят более высокий уровень остеогенной и хондрогенной дифференцировки, чем необработанные стволовые клетки. ^{[ 14 ]} Однако низкая концентрация bFGF (10 нг/мл) может оказывать ингибирующее действие на остеобластов дифференцировку . ^{[ 15 ]} Ядерная форма FGF2 участвует в экспорте мРНК. ^{[ 16 ]}

FGF-2 синтезируется в основном в виде полипептида из 155 аминокислот, в результате чего образуется белок массой 18 кДа. Однако существуют четыре альтернативных стартовых кодона, которые обеспечивают N-концевые удлинения на 41, 46, 55 или 133 аминокислоты, в результате чего образуются белки массой 22 кДа (всего 196 ак.), 22,5 кДа (всего 201 а.к.), 24 кДа (всего 210 а.к.). всего а.к.) и 34 кДа (всего 288 а.к.) соответственно. ^{[ 7 ]} Обычно форма с низкой молекулярной массой (НММ) 155 ак./18 кДа считается цитоплазматической и может секретироваться из клетки, тогда как формы с высокой молекулярной массой (ВММ) направляются в ядро клетки. ^{[ 17 ]}

С момента его первого выделения из гипофиза крупного рогатого скота ^{[ 18 ]} FGF2 стал важным сигнальным белком, изучаемым при воспроизводстве крупного рогатого скота. Он был обнаружен в кумулюсных клетках , которые окружают ооцит , и данные о такой ранней репродуктивной функции указывают на то, что FGF2 может способствовать возобновлению мейоза и предотвращать апоптоз кумулюсных клеток . ^{[ 19 ]} FGF2 также вырабатывается эпителием матки , секретируется в просвет матки и действует на развивающийся эмбрион и зародыш . Исследования на мышах ранее установили, что FGF2 играет роль в развитии примитивной эндодермы (PE). ^{[ 20 ]} Исследования эмбрионов крупного рогатого скота с тех пор отметили то же самое явление. Расширенные культуры бластоцист со средой, дополненной FGF2, показали, что FGF2 увеличивает рост PE за счет пролиферации. Нокаутные модели рецептора FGF и его киназная активность, по-видимому, изменяют клеточную экспрессию NANOG и GATA4 (факторов транскрипции, необходимых для правильной дифференцировки клеток и эмбрионального развития ), что указывает на специфическую роль FGF2 в спецификации PE и последующих скоростях развития бластоцист. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]} Культуральная среда, дополненная комбинациями FGF2, EGF и IGF2, показала аналогичные результаты и указывает на то, что FGF2 может активировать путь AKT для роста трофобластической клеточной линии. ^{[ 22 ]} В совокупности это демонстрирует ключевую роль, которую FGF2 играет в развитии эмбрионов крупного рогатого скота, что аналогично описано у других видов млекопитающих.

Взаимодействия

Было показано, что фактор роста фибробластов 2 взаимодействует с казеинкиназой 2, альфа 1 . ^{[ 23 ]} РПЛ6 , ^{[ 24 ]} рибосомальный белок S19 ^{[ 25 ]} и API5 . ^{[ 16 ]}

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138685 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037225 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Дионн К.А., Крамли Дж., Белло Ф., Каплоу Дж.М., Сирфосс Г., Рута М., Берджесс В.Х., Джей М., Шлессинджер Дж. (сентябрь 1990 г.). «Клонирование и экспрессия двух различных рецепторов с высоким сродством, перекрестно реагирующих с кислыми и основными факторами роста фибробластов» . Журнал ЭМБО . 9 (9): 2685–92. дои : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07454.x . ПМК 551973 . ПМИД 1697263 .
^ Ким ХС (1998). «Присвоение1 гена основного фактора роста фибробластов человека FGF2 полосе q26 хромосомы 4 с помощью радиационного гибридного картирования». Цитогенетика и клеточная генетика . 83 (1–2): 73. дои : 10.1159/000015129 . ПМИД 9925931 . S2CID 33214466 .
^ Jump up to: ^а ^б Флоркевич Р.З., Шибата Ф., Баранкевич Т., Бэрд А., Гонсалес А.М., Флоркевич Э., Шах Н. (декабрь 1991 г.). «Экспрессия гена основного фактора роста фибробластов». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 638 (1): 109–26. Бибкод : 1991NYASA.638..109F . дои : 10.1111/j.1749-6632.1991.tb49022.x . ПМИД 1785797 . S2CID 45425517 .
^ Берджесс WH, Масиаг Т (1989). «Семейство белков фактора роста гепарин-связывающего (фибробластов)». Ежегодный обзор биохимии . 58 : 575–606. дои : 10.1146/annurev.bi.58.070189.003043 . ПМИД 2549857 .
^ Кюн М.К., Вилленберг Х.С., Шотт М., Папевалис К., Штумпф У., Флоэ С., Шербаум В.А., Шиннер С. (февраль 2012 г.). «Секретируемые адипоцитами факторы увеличивают пролиферацию остеобластов и соотношение OPG/RANKL, влияя на образование остеокластов». Молекулярная и клеточная эндокринология . 349 (2): 180–8. дои : 10.1016/j.mce.2011.10.018 . ПМИД 22040599 . S2CID 2305986 .
^ Хаус С.Л., Болте С., Чжоу М., Дучман Т., Клевицкий Р., Ньюман Г., Шульц Дж. Дж. (декабрь 2003 г.). «Сердцеспецифичная сверхэкспрессия фактора роста фибробластов-2 защищает от дисфункции миокарда и инфаркта на мышиной модели ишемии с низким потоком». Тираж . 108 (25): 3140–8. дои : 10.1161/01.CIR.0000105723.91637.1C . ПМИД 14656920 . S2CID 14251918 .
^ Перес Дж.А., Клинтон С.М., Тернер К.А., Уотсон С.Дж., Акил Х. (май 2009 г.). «Новая роль FGF2 как эндогенного ингибитора тревоги» . Журнал неврологии . 29 (19): 6379–87. doi : 10.1523/JNEUROSCI.4829-08.2009 . ПМЦ 2748795 . ПМИД 19439615 .
^ Перейра Р.К., Экономидес АН, Каналис Э (декабрь 2000 г.). «Костные морфогенетические белки индуцируют гремлин, белок, который ограничивает их активность в остеобластах» . Эндокринология . 141 (12): 4558–63. дои : 10.1210/endo.141.12.7851 . ПМИД 11108268 .
^ Лю Ю, Сун З, Чжао Ю, Цинь Х, Цай Дж, Чжан Х, Ю Т, Цзян С, Ван Г, Дин М, Дэн Х (июль 2006 г.). «Новая химически определенная среда с добавками bFGF и N2B27 поддерживает недифференцированный рост эмбриональных стволовых клеток человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 346 (1): 131–9. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.05.086 . ПМИД 16753134 .
^ Ли Т.Дж., Чан Дж., Кан С., Джин М., Шин Х., Ким Д.В., Ким Б.С. (январь 2013 г.). «Усиление остеогенной и хондрогенной дифференцировки эмбриональных стволовых клеток человека путем индукции мезодермального клона с помощью обработки BMP-4 и FGF2». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 430 (2): 793–7. дои : 10.1016/j.bbrc.2012.11.067 . ПМИД 23206696 .
^ Дель Анхель-Москеда С, Гутьеррес-Пуэнте И., Лопес-Лозано А.П., Ромеро-Савалета Р.Э., Мендиола-Хименес А., Медина-Де ла Гарса С.Э., Маркес-М.М., Де ла Гарса-Рамос М.А. (сентябрь 2015 г.). «Эпидермальный фактор роста усиливает остеогенную дифференцировку стволовых клеток пульпы зуба in vitro» . Медицина головы и лица . 11:29 . doi : 10.1186/s13005-015-0086-5 . ПМЦ 4558932 . ПМИД 26334535 .
^ Jump up to: ^а ^б Бонг С.М., Пэ Ш., Сон Б., Гвак Х., Ян С.В., Ким С., Нам С., Раджалингам К., О С.Дж., Ким Т.В., Пак С., Чан Х., Ли БИ (июнь 2020 г.). «Регуляция экспорта мРНК посредством взаимодействия API5 и ядерного FGF2» . Исследования нуклеиновых кислот . 48 (11): 6340–6352. дои : 10.1093/nar/gkaa335 . ПМК 7293033 . ПМИД 32383752 .
^ Коулман С.Дж., Брюс С., Чиони А.М., Кохер Х.М., Гроуз Р.П. (август 2014 г.). «Все тонкости передачи сигналов рецептором фактора роста фибробластов» . Клиническая наука . 127 (4): 217–31. дои : 10.1042/CS20140100 . ПМИД 24780002 .
^ Бенингтон Л., Раджан Г., Лочер С., Лим Л.Ю. (июнь 2020 г.). «Фактор роста фибробластов 2. Обзор подходов к стабилизации для клинического применения» . Фармацевтика . 12 (6): 508. doi : 10.3390/pharmaceutics12060508 . ПМЦ 7356611 . ПМИД 32498439 .
^ Баррос Р.Г., Лима П.Ф., Соарес АС, Санчес Л., Прайс К.А., Буратини Дж. (май 2019 г.). «Фактор роста фибробластов 2 регулирует кумулюсную дифференцировку под контролем ооцита» . Журнал вспомогательной репродукции и генетики . 36 (5): 905–913. дои : 10.1007/s10815-019-01436-7 . ПМК 6541720 . ПМИД 30887159 .
^ Jump up to: ^а ^б Ян К.Э., Филдс С.Д., Чжан К., Одзава М., Джонсон С.Е., Или А.Д. (ноябрь 2011 г.). «Фактор роста фибробластов 2 способствует развитию примитивной энтодермы в выростах бластоцист крупного рогатого скота». Биология размножения . 85 (5): 946–953. doi : 10.1095/biolreprod.111.093203 . ПМИД 21778141 .
^ Филдс С.Д., Хансен П.Дж., Или А.Д. (май 2011 г.). «Требования к фактору роста фибробластов для развития эмбрионов крупного рогатого скота in vitro». Териогенология . 75 (8): 1466–1475. doi : 10.1016/j.theriogenology.2010.12.007 . ПМИД 21295834 .
^ Се М., Маккоски С.Р., Джонсон С.Е., Роудс М.Л., Или А.Д. (февраль 2017 г.). «Комбинаторное влияние эпидермального фактора роста, фактора роста фибробластов 2 и инсулиноподобного фактора роста 1 на пролиферацию клеток трофобласта и эмбриогенез у крупного рогатого скота». Воспроизводство, рождаемость и развитие . 29 (2): 419–430. дои : 10.1071/RD15226 . ПМИД 26304178 .
^ Скьерпен К.С., Нильсен Т., Веше Дж., Олснес С. (август 2002 г.). «Связывание вариантов FGF-1 с протеинкиназой CK2 коррелирует с митогенностью» . Журнал ЭМБО . 21 (15): 4058–69. дои : 10.1093/emboj/cdf402 . ПМК 126148 . ПМИД 12145206 .
^ Шен Б., Арезе М., Гуаландрис А., Рифкин Д.Б. (ноябрь 1998 г.). «Внутриклеточная ассоциация FGF-2 с рибосомальным белком L6/TAXREB107» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 252 (2): 524–8. дои : 10.1006/bbrc.1998.9677 . ПМИД 9826564 .
^ Суле Ф, Аль Саати Т, Рога С, Амальрик Ф, Буш Дж (ноябрь 2001 г.). «Фактор роста фибробластов-2 взаимодействует со свободным рибосомальным белком S19». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 289 (2): 591–6. дои : 10.1006/bbrc.2001.5960 . ПМИД 11716516 .

Дальнейшее чтение

Орниц Д.М., Ито Н. (2001). «Факторы роста фибробластов» . Геномная биология . 2 (3): ОБЗОРЫ3005. doi : 10.1186/gb-2001-2-3-reviews3005 . ПМК 138918 . ПМИД 11276432 .
Орпана А., Салвен П. (февраль 2002 г.). «Ангиогенные и лимфангиогенные молекулы при гематологических злокачественных новообразованиях». Лейкемия и лимфома . 43 (2): 219–24. дои : 10.1080/10428190290005964 . ПМИД 11999550 . S2CID 21908151 .
Мари ПЖ, Дебиа Ф, Ха Э (2003). «Регуляция фенотипа краниальных остеобластов человека посредством передачи сигналов FGF-2, FGFR-2 и BMP-2». Гистология и гистопатология . 17 (3): 877–85. дои : 10.14670/HH-17.877 . ПМИД 12168799 .
Чжао XC, Чжан Л.М., Тонг Д.И., Ань П., Цзян С., Чжао П., Чен В.М., Ван Дж. (март 2013 г.). «Пропофол увеличивает экспрессию основного фактора роста фибробластов после транзиторной ишемии головного мозга у крыс» . Нейрохимические исследования . 38 (3): 530–7. дои : 10.1007/s11064-012-0945-4 . ПМЦ 3574197 . ПМИД 23247820 .
Винсент Т., Саклатвала Дж. (июнь 2006 г.). «Основной фактор роста фибробластов: внеклеточный механотрансдуктор в суставном хряще?». Труды Биохимического общества . 34 (Часть 3): 456–7. дои : 10.1042/BST0340456 . ПМИД 16709186 .
Рибатти Д., Вакка А., Руснати М., Преста М. (2007). «Открытие основного фактора роста фибробластов / фактора роста фибробластов-2 и его роль в гематологических злокачественных новообразованиях». Обзоры цитокинов и факторов роста . 18 (3–4): 327–34. doi : 10.1016/j.cytogfr.2007.04.011 . ПМИД 17537668 .
Уотсон Р., Энтони Ф., Пикетт М., Лэмбден П., Массон Г.М., Томас Э.Дж. (сентябрь 1992 г.). «Обратная транскрипция с помощью вложенной полимеразной цепной реакции показывает экспрессию транскриптов основного фактора роста фибробластов в гранулезных и кумулюсных клетках человека у пациентов, подвергшихся экстракорпоральному оплодотворению». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 187 (3): 1227–31. дои : 10.1016/0006-291X(92)90434-M . ПМИД 1417798 .
Чжу X, Комия Х, Чирино А, Фахам С, Фокс ГМ, Аракава Т, Сюй БТ, Рис Д.С. (январь 1991 г.). «Трехмерные структуры кислых и основных факторов роста фибробластов». Наука . 251 (4989): 90–3. Бибкод : 1991Sci...251...90Z . дои : 10.1126/science.1702556 . ПМИД 1702556 .
Эрикссон А.Е., Казенс Л.С., Уивер Л.Х., Мэтьюз Б.В. (апрель 1991 г.). «Трехмерная структура основного фактора роста фибробластов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (8): 3441–5. Бибкод : 1991PNAS...88.3441E . дои : 10.1073/pnas.88.8.3441 . ПМК 51463 . ПМИД 1707542 .
Аго Х., Китагава Ю., Фудзисима А., Мацуура Ю., Кацубе Ю. (сентябрь 1991 г.). «Кристаллическая структура основного фактора роста фибробластов при разрешении 1,6 А» . Журнал биохимии . 110 (3): 360–3. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123586 . ПМИД 1769963 .
Чжан Дж.Д., Казенс Л.С., Барр П.Дж., Спранг С.Р. (апрель 1991 г.). «Трехмерная структура основного фактора роста фибробластов человека, структурного гомолога интерлейкина 1 бета» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (8): 3446–50. Бибкод : 1991PNAS...88.3446Z . дои : 10.1073/pnas.88.8.3446 . ПМК 51464 . ПМИД 1849658 .
Ву ДК, Кан М.К., Сато Г.Х., Окамото Т., Сато Дж.Д. (сентябрь 1991 г.). «Характеристика и молекулярное клонирование предполагаемого белка, связывающего гепарин-связывающие факторы роста» . Журнал биологической химии . 266 (25): 16778–85. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55368-0 . ПМИД 1885605 .
Фукусима Ю., Байерс М.Г., Фиддес Дж.К., Показывает туберкулез (1991). «Ген основного фактора роста фибробластов человека (FGFB) закреплен за хромосомой 4q25». Цитогенетика и клеточная генетика . 54 (3–4): 159–60. дои : 10.1159/000132983 . ПМИД 2265560 .
Лафаг-Почиталов М., Галланд Ф., Симонетти Дж., Пратс Х., Маттеи М.Г., Бирнбаум Д. (1990). «Ген основного фактора роста фибробластов человека расположен на длинном плече хромосомы 4 в полосах q26-q27». Онкогенные исследования . 5 (3): 241–4. ПМИД 2320377 .
Стори М.Т., Эш Ф., Симасаки С., Сасс Дж., Джейкобс С.К., Лоусон Р.К. (февраль 1987 г.). «Аминоконцевая последовательность большой формы основного фактора роста фибробластов, выделенного из доброкачественной гиперпластической ткани предстательной железы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 142 (3): 702–9. дои : 10.1016/0006-291X(87)91471-9 . ПМИД 2435284 .
Курокава Т., Сасада Р., Иване М., Игараси К. (март 1987 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК, кодирующей основной фактор роста фибробластов человека» . Письма ФЭБС . 213 (1): 189–94. дои : 10.1016/0014-5793(87)81489-8 . ПМИД 2435575 . S2CID 28111330 .
Пратс Х., Кагад М., Пратс А.С., Клагсбрун М., Лелиас Дж.М., Лиаузун П., Шалон П., Таубер Дж.П., Амальрик Ф., Смит Дж.А. (март 1989 г.). «Высокомолекулярные формы основного фактора роста фибробластов инициируются альтернативными кодонами CUG» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (6): 1836–40. Бибкод : 1989PNAS...86.1836P . дои : 10.1073/pnas.86.6.1836 . ПМЦ 286799 . ПМИД 2538817 .
Флоркевич Р.З., Соммер А (июнь 1989 г.). «Ген основного фактора роста фибробластов человека кодирует четыре полипептида: три инициируют трансляцию с кодонов, отличных от AUG» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (11): 3978–81. Бибкод : 1989PNAS...86.3978F . дои : 10.1073/pnas.86.11.3978 . ПМЦ 287371 . ПМИД 2726761 .
Авраам Дж.А., Ванг Дж.Л., Тумоло А., Мергия А., Фиддес Дж.К. (1987). «Основной фактор роста фибробластов человека: нуклеотидная последовательность, геномная организация и экспрессия в клетках млекопитающих». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 51 Пт 1: 657–68. дои : 10.1101/sqb.1986.051.01.078 . ПМИД 3472745 .
Соммер А., Брюэр М.Т., Томпсон Р.К., Москателли Д., Преста М., Рифкин Д.Б. (апрель 1987 г.). «Форма основного фактора роста фибробластов человека с расширенным аминоконцом». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 144 (2): 543–50. дои : 10.1016/S0006-291X(87)80001-3 . ПМИД 3579930 .