✖


Jump to content

Дайнейн

(Перенаправлено с сайта Dynein )

Цитоплазматический динеин на микротрубочке

Динеины представляют собой семейство цитоскелетных моторных белков , которые перемещаются по микротрубочкам в клетках . Они преобразуют химическую энергию, запасенную в АТФ , в механическую работу . Динеин транспортирует различные клеточные грузы , обеспечивает силы и перемещения, важные для митоза , и управляет ритмом эукариотических ресничек и жгутиков . Все эти функции зависят от способности динеина двигаться к минус-концу микротрубочек, известной как ретроградный транспорт ; поэтому их называют «двигателями с отрицательным концом». Напротив, большинство моторных белков кинезина движутся к плюсовому концу микротрубочек, что называется антероградным транспортом .

Классификация

[ редактировать ]
Тяжелая цепь динеина, N-концевая область 1
Идентификаторы
Символ ДХК_N1
Пфам PF08385
ИнтерПро ИПР013594
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Тяжелая цепь динеина, N-концевая область 2
Идентификаторы
Символ ДХК_N2
Пфам PF08393
ИнтерПро ИПР013602
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Тяжелая цепь динеина и область D6 динеинового мотора
Идентификаторы
Символ Dynein_heavy
Пфам PF03028
ИнтерПро ИПР004273
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Легкая промежуточная цепь динеина (DLIC)
Идентификаторы
Символ ДЛИК
Пфам PF05783
Пфам Клан CL0023
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
PDBhttp://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=4w7g
Легкая цепь динеина типа 1
структура димера pin/lc8 человека со связанным пептидом
Идентификаторы
Символ Dynein_light
Пфам PF01221
ИнтерПро ИПР001372
PROSITE PDOC00953
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1бкк / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Блокпост
Структура белка Roadblock/LC7 - RCSB PDB 1y4o
Идентификаторы
Символ Робл1, Робл2
Пфам PF03259
ИнтерПро ИПР016561
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1й4о / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Динеины можно разделить на две группы: цитоплазматические динеины и аксонемальные динеины , которые также называют реснитчатыми или жгутиковыми динеинами.

Функция

[ редактировать ]

Аксонемальный динеин вызывает скольжение микротрубочек в аксонемах ресничек . и жгутиков и обнаруживается только в клетках, имеющих эти структуры

Цитоплазматический динеин, обнаруженный во всех клетках животных и, возможно, также в растительных клетках, выполняет функции, необходимые для выживания клеток, такие как транспорт органелл и сборка центросом . [ 1 ] Цитоплазматический динеин процессивно перемещается по микротрубочкам; то есть тот или иной его стебель всегда прикреплен к микротрубочке, так что динеин может «пройти» значительное расстояние по микротрубочке, не отсоединяясь.

Цитоплазматический динеин помогает расположить комплекс Гольджи и другие органеллы в клетке. [ 1 ] Он также помогает транспортировать грузы, необходимые для функционирования клеток, такие как везикулы, образуемые эндоплазматической сетью , эндосомы и лизосомы (Карп, 2005). Динеин участвует в движении хромосом и расположении митотических веретен для деления клеток. [ 2 ] [ 3 ] Динеин переносит органеллы, везикулы и, возможно, фрагменты микротрубочек вдоль к телу аксонов нейронов клетки в процессе, называемом ретроградным аксональным транспортом . [ 1 ] Кроме того, динеиновый мотор также отвечает за ретроградный транспорт деградирующих эндосом в дендритах. [ 4 ]

Позиционирование митотического веретена

[ редактировать ]

Цитоплазматический динеин позиционирует веретено в месте цитокинеза, прикрепляясь к коре клетки и притягивая астральные микротрубочки, исходящие из центросомы . Будучи постдокторантом Массачусетского технологического института, Томоми Киёмицу обнаружил, что динеин играет роль моторного белка в выравнивании хромосом в середине клетки во время метафазы митоза. Динеин тянет микротрубочки и хромосомы к одному концу клетки. Когда конец микротрубочек приближается к клеточной мембране, они высвобождают химический сигнал, который перебрасывает динеин на другую сторону клетки. Он делает это неоднократно, поэтому хромосомы оказываются в центре клетки, что необходимо для митоза. [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Почкующиеся дрожжи стали мощным модельным организмом для изучения этого процесса и показали, что динеин нацеливается на плюс-концы астральных микротрубочек и доставляется в кору клеток посредством механизма разгрузки. [ 9 ] [ 10 ]

Репликация вируса

[ редактировать ]

Динеин и кинезин могут использоваться вирусами для опосредования процесса репликации вируса. Многие вирусы используют систему транспорта микротрубочек для транспортировки нуклеиновых кислот/белковых ядер к внутриклеточным сайтам репликации после инвазии в клеточную мембрану. [ 11 ] О сайтах мотор-специфического связывания вирусов известно немного, но известно, что некоторые вирусы содержат богатые пролином последовательности (которые различаются между вирусами), которые при удалении снижают связывание динактина , транспорт аксонов (в культуре) и нейроинвазию в организме. виво. [ 12 ] Это предполагает, что богатые пролином последовательности могут быть основным сайтом связывания, который кооптирует динеин.

Структура

[ редактировать ]
Цитоплазматические домены динеина 2 человека. Показан порядок представляющих интерес областей для моторных доменов цитоплазматического динеина 2 человека, когда они расположены от линкера к С-концу. Это направлено на то, чтобы продемонстрировать общее связанное положение динеина на микротрубочке. Зеркальный эффект позволяет наблюдать динеин с обеих сторон комплекса. [ 13 ]

Каждая молекула динеинового мотора представляет собой сложную белковую сборку, состоящую из множества более мелких полипептидных субъединиц. Цитоплазматический и аксонемальный динеин содержат некоторые одинаковые компоненты, но они также содержат некоторые уникальные субъединицы.

Цитоплазматический динеин

[ редактировать ]

Цитоплазматический динеин, имеющий молекулярную массу около 1,5 мегадальтон (МДа), представляет собой димер димеров, содержащий примерно двенадцать полипептидных субъединиц: две идентичные «тяжелые цепи» массой 520 кДа, которые содержат АТФазную активность и, таким образом, отвечают за создание движения вдоль микротрубочек; две промежуточные цепи массой 74 кДа, которые, как полагают, прикрепляют динеин к его грузу; две легкие промежуточные цепи массой 53–59 кДа; и несколько легких цепей.

Генерирующая силу АТФазная активность каждой тяжелой цепи динеина расположена в ее большой «головке» в форме пончика, которая связана с другими белками ААА , в то время как два выступа от головки соединяют ее с другими цитоплазматическими структурами. Один выступ, спирально-спиральная ножка, прикрепляется к поверхности микротрубочки и «ходит» по ней посредством повторяющегося цикла отсоединения и повторного присоединения. Другой выступ, удлиненный хвост, связывается с легкой промежуточной, промежуточной и легкой субъединицами цепи, которые прикрепляют динеин к ее грузу. Переменная активность пар тяжелых цепей в полном цитоплазматическом динеиновом моторе позволяет одной молекуле динеина транспортировать свой груз, «проходя» на значительное расстояние вдоль микротрубочки, не отделяясь полностью.

В апо-состоянии динеина мотор свободен от нуклеотидов, кольцо домена ААА существует в открытой конформации, [ 14 ] и MTBD существует в состоянии высокого сродства. [ 15 ] Многое о доменах AAA остается неизвестным. [ 16 ] но AAA1 хорошо известен как основной сайт гидролиза АТФ в динеине. [ 17 ] Когда АТФ связывается с ААА1, он инициирует конформационное изменение доменного кольца ААА в «закрытую» конфигурацию, движение контрфорса, [ 14 ] и конформационное изменение линкера. [ 18 ] [ 19 ] Линкер изгибается и смещается от ААА5 к ААА2, оставаясь связанным с ААА1. [ 14 ] [ 19 ] Одна присоединенная альфа -спираль стебля тянется за опору, сдвигая спираль на половину семикратного повтора относительно ее партнера по спирали, [ 15 ] [ 20 ] и перегибая стебель. [ 14 ] В результате MTBD динеина переходит в состояние низкого сродства, позволяя мотору перемещаться к новым сайтам связывания. [ 21 ] [ 22 ] После гидролиза АТФ стебель вращается, перемещая динеин дальше по МТ. [ 18 ] После высвобождения фосфата MTBD возвращается в состояние высокого сродства и повторно связывает MT, запуская рабочий ход. [ 23 ] Линкер возвращается к прямой конформации и возвращается к ААА5 от ААА2. [ 24 ] [ 25 ] и создает действие рычага, [ 26 ] производя наибольшее смещение динеина, достигаемое при рабочем ударе [ 18 ] Цикл завершается выпуском ADP, который возвращает кольцо доменов AAA обратно в «открытую» конфигурацию. [ 22 ]

Дрожжевой динеин может перемещаться по микротрубочкам, не отделяясь, однако у многоклеточных животных цитоплазматический динеин должен активироваться путем связывания динактина , другого многосубъединичного белка, необходимого для митоза , и карго-адаптера. [ 27 ] Три-комплекс, включающий динеин, динактин и грузовой адаптер, является сверхпроцессивным и может преодолевать большие расстояния, не отделяясь, чтобы достичь внутриклеточного пункта назначения груза. Идентифицированные на данный момент грузовые адаптеры включают BicD2 , Hook3 , FIP3 и Spindly. [ 27 ] Легкая промежуточная цепь, являющаяся членом суперсемейства Ras , опосредует прикрепление нескольких грузовых адаптеров к динеиновому мотору. [ 28 ] Другие хвостовые субъединицы также могут способствовать облегчению этого взаимодействия, о чем свидетельствует структура с низким разрешением динеин-динактин-BicD2. [ 29 ]

Одной из основных форм моторной регуляции динеина внутри клеток является динактин. Он может потребоваться практически для всех функций цитоплазматического динеина. [ 30 ] В настоящее время это наиболее изученный партнер динеина. Динактин представляет собой белок, который способствует внутриклеточному транспорту по клетке путем связывания с цитоплазматическим динеином. Динактин может функционировать как каркас для связывания других белков. Он также действует как фактор рекрутирования, который локализует динеин там, где он должен быть. [ 31 ] [ 32 ] Есть также некоторые данные, свидетельствующие о том, что он может регулировать кинезин-2. [ 33 ] Динактиновый комплекс состоит из более чем 20 субъединиц. [ 29 ] из них p150(Склеенный) - самый крупный. [ 34 ] Нет убедительных доказательств того, что динактин сам по себе влияет на скорость мотора. Однако это влияет на производительность двигателя. [ 35 ] Регуляция связывания, вероятно, является аллостерической: эксперименты показали, что усиление процессивности динеинового мотора не зависит от домена связывания субъединицы p150 с микротрубочками. [ 36 ]

Аксонемальный динеин

[ редактировать ]
Поперечное сечение аксонемы с аксонемными динеиновыми рукавами.

Аксонемальные динеины существуют в нескольких формах, которые содержат одну, две или три неидентичные тяжелые цепи (в зависимости от организма и местоположения в ресничке ) . Каждая тяжелая цепь имеет глобулярный моторный домен со структурой в форме пончика, которая, как полагают, напоминает структуру других белков ААА , спиральный «стебель», который связывается с микротрубочкой, и удлиненный хвост (или «стержень»), который прикрепляется к соседней тяжелой цепи. микротрубочка той же аксонемы . Таким образом, каждая молекула динеина образует поперечный мостик между двумя соседними микротрубочками цилиарной аксонемы. Во время «силового удара», вызывающего движение, моторный домен ААА-АТФазы претерпевает конформационные изменения, которые заставляют ножку, связывающую микротрубочки, поворачиваться относительно хвоста, связывающего груз, в результате чего одна микротрубочка скользит относительно другой (Карп, 2005). Это скольжение вызывает изгибающее движение, необходимое ресничкам для удара и приведения в движение клетки или других частиц. Группы молекул динеина, ответственные за движение в противоположных направлениях, вероятно, активируются и инактивируются скоординированным образом, так что реснички или жгутики могут двигаться вперед и назад. радиальная спица была предложена в качестве (или одной из) структур, синхронизирующих это движение.

Регуляция активности аксонемального динеина имеет решающее значение для частоты биения жгутиков и формы волны ресничек. Способы регуляции аксонемного динеина включают фосфорилирование, окислительно-восстановительный процесс и кальций. Механические силы на аксонеме также влияют на функцию аксонемного динеина. Тяжелые цепи внутреннего и внешнего плеч аксонемального динеина фосфорилируются/дефосфорилируются, чтобы контролировать скорость скольжения микротрубочек. Тиоредоксины , связанные с другими плечами динеина аксонемы, окисляются/восстанавливаются, чтобы регулировать место связывания динеина в аксонеме. Центрин и компоненты внешних аксонемальных динеинов обнаруживают колебания концентрации кальция. Колебания кальция играют важную роль в изменении формы волн ресничек и частоты биения жгутиков (King, 2012). [ 37 ]

История

[ редактировать ]

Белок, ответственный за движение ресничек и жгутиков, был впервые обнаружен и назван динеином в 1963 г. (Карп, 2005). 20 лет спустя был выделен и идентифицирован цитоплазматический динеин, существование которого подозревалось с момента открытия жгутикового динеина (Karp, 2005).

Расхождение хромосом во время мейоза

[ редактировать ]

Расхождение гомологичных хромосом к противоположным полюсам клетки происходит во время первого деления мейоза . Правильная сегрегация необходима для производства гаплоидных продуктов мейоза с нормальным набором хромосом. Образование хиазм (событий кроссоверной рекомбинации), по-видимому, обычно способствует правильной сегрегации. Однако у делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe , когда хиазмы отсутствуют, динеин способствует сегрегации. [ 38 ] Dhc1, моторная субъединица динеина, необходима для хромосомной сегрегации как при наличии, так и при отсутствии хиазм. [ 38 ] Белок Dlc1 легкой цепи динеина также необходим для сегрегации, особенно когда хиазмы отсутствуют.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с Карп Г., Бегиннен К., Фогель С., Кульманн-криг С. (2005). Молекулярно-клеточная биология (на французском языке). Спрингер. ISBN  978-3-540-23857-7 .
  2. ^ Самора С.П., Могесси Б., Конвей Л., Росс Дж.Л., Штраубе А., МакАинш А.Д. (август 2011 г.). «MAP4 и CLASP1 действуют как механизм безопасности, поддерживающий стабильное положение веретена при митозе». Природная клеточная биология . 13 (9): 1040–50. дои : 10.1038/ncb2297 . ПМИД   21822276 . S2CID   8869880 .
  3. ^ Киёмицу Т., Чизмен И.М. (февраль 2012 г.). «Сигналы, полученные от хромосом и полюсов веретена, генерируют внутренний код положения и ориентации веретена» . Природная клеточная биология . 14 (3): 311–7. дои : 10.1038/ncb2440 . ПМК   3290711 . ПМИД   22327364 .
  4. ^ Яп CC, Диджилио Л., МакМахон Л.П., Ван Т., Винклер Б. (апрель 2022 г.). «Динеин необходим для Rab7-зависимого созревания эндосом, ретроградного дендритного транспорта и деградации» . Журнал неврологии . 42 (22): 4415–4434. doi : 10.1523/JNEUROSCI.2530-21.2022 . ПМЦ   9172292 . ПМИД   35474277 .
  5. ^ https://www.researchgate.net/publication/325479623_Dynein-Dynactin-NuMA_clusters_generate_cortical_spindle-pulling_forces_as_a_multi-arm_ensemble два : 10.7554/eLife.36559
  6. ^ Эшель Д., Уррестарасу Л.А., Виссерс С., Жонио Дж.К., ван Влит-Ридейк Дж.К., Планта Р.Дж., Гиббонс И.Р. (декабрь 1993 г.). «Цитоплазматический динеин необходим для нормальной ядерной сегрегации у дрожжей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (23): 11172–6. Бибкод : 1993PNAS...9011172E . дои : 10.1073/pnas.90.23.11172 . ПМК   47944 . ПМИД   8248224 .
  7. ^ Ли Ю, Йе Э, Хейс Т, Блум К (ноябрь 1993 г.). «Нарушение ориентации митотического веретена у мутанта дрожжевого динеина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (21): 10096–100. Бибкод : 1993PNAS...9010096L . дои : 10.1073/pnas.90.21.10096 . ПМК   47720 . ПМИД   8234262 .
  8. ^ Карминати Дж.Л., Стернс Т. (август 1997 г.). «Микротрубочки ориентируют митотическое веретено дрожжей посредством динеин-зависимых взаимодействий с корой клетки» . Журнал клеточной биологии . 138 (3): 629–41. дои : 10.1083/jcb.138.3.629 . ПМК   2141630 . ПМИД   9245791 .
  9. ^ Ли В.Л., Оберл-младший, Купер Дж.А. (февраль 2003 г.). «Роль белка лиссэнцефалии Pac1 во время миграции ядер у почкующихся дрожжей» . Журнал клеточной биологии . 160 (3): 355–64. дои : 10.1083/jcb.200209022 . ПМК   2172672 . ПМИД   12566428 .
  10. ^ Ли В.Л., Кайзер М.А., Купер Дж.А. (январь 2005 г.). «Модель разгрузки функции динеина: дифференциальная функция двигательных субъединиц» . Журнал клеточной биологии . 168 (2): 201–7. дои : 10.1083/jcb.200407036 . ПМК   2171595 . ПМИД   15642746 .
  11. ^ Вэлли-Тенни Р., Холлоу Т., Кансино Дж., Гофф С.П., Арриагада Дж. (август 2016 г.). «Регуляторы динеина важны для заражения вирусом экотропного мышиного лейкоза» . Журнал вирусологии . 90 (15): 6896–6905. дои : 10.1128/JVI.00863-16 . ПМЦ   4944281 . ПМИД   27194765 .
  12. ^ Зайчик С.В., Боханнон К.П., Хьюз А., Солларс П.Дж., Пикард Г.Е., Смит Г.А. (февраль 2013 г.). «Белок VP1/2 герпесвируса является эффектором динеин-опосредованного транспорта капсида и нейроинвазии» . Клетка-хозяин и микроб . 13 (2): 193–203. дои : 10.1016/j.chom.2013.01.009 . ПМК   3808164 . ПМИД   23414759 .
  13. ^ PDB : 4RH7 ; Картер А.П. (февраль 2013 г.). «Кристально ясное представление о том, как движется динеиновый мотор» . Журнал клеточной науки . 126 (Часть 3): 705–13. дои : 10.1242/jcs.120725 . ПМИД   23525020 .
  14. ^ Перейти обратно: а б с д Шмидт Х., Залите Р., Урнавичюс Л., Картер А.П. (февраль 2015 г.). «Структура цитоплазматического динеина-2 человека, готового к мощному удару» . Природа . 518 (7539): 435–438. Бибкод : 2015Natur.518..435S . дои : 10.1038/nature14023 . ПМЦ   4336856 . ПМИД   25470043 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Картер А.П., Вейл Р.Д. (февраль 2010 г.). «Связь между кольцом ААА+ и доменом динеина, связывающим микротрубочки» . Биохимия и клеточная биология . 88 (1): 15–21. дои : 10.1139/o09-127 . ПМЦ   2894566 . ПМИД   20130675 .
  16. ^ Кардон-младший, Вейл Р.Д. (декабрь 2009 г.). «Регуляторы цитоплазматического динеинового мотора» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 10 (12): 854–65. дои : 10.1038/nrm2804 . ПМК   3394690 . ПМИД   19935668 .
  17. ^ ВВП : 1HN5 ; Моц Г., Гиббонс И.Р. (февраль 2001 г.). «Модель моторного компонента тяжелой цепи динеина, основанная на гомологии с семейством олигомерных АТФаз ААА» . Структура . 9 (2). Лондон, Англия: 93–103. дои : 10.1016/S0969-2126(00)00557-8 . ПМИД   11250194 .
  18. ^ Перейти обратно: а б с Робертс А.Дж., Нумата Н., Уокер М.Л., Като Ю.С., Малкова Б., Кон Т., Окура Р., Арисака Ф., Найт П.Дж., Суто К., Берджесс С.А. (февраль 2009 г.). «Механизм качания кольца и линкера ААА+ в динеиновом двигателе» . Клетка . 136 (3): 485–95. дои : 10.1016/j.cell.2008.11.049 . ПМК   2706395 . ПМИД   19203583 .
  19. ^ Перейти обратно: а б Робертс А.Дж., Малкова Б., Уокер М.Л., Сакакибара Х., Нумата Н., Кон Т., Окура Р., Эдвардс Т.А., Найт П.Дж., Суто К., Оива К., Берджесс С.А. (октябрь 2012 г.). «Ремоделирование линкерного домена динеинового мотора, вызванное АТФ» . Структура . 20 (10): 1670–80. дои : 10.1016/j.str.2012.07.003 . ПМЦ   3469822 . ПМИД   22863569 .
  20. ^ Кон Т., Имамула К., Робертс А.Дж., Окура Р., Найт П.Дж., Гиббонс И.Р., Берджесс С.А., Суто К. (март 2009 г.). «Спираль, скользящая по стеблю, свернутая спиралью динеиновых пар АТФазы и связывания микротрубочек» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 325–33. дои : 10.1038/nsmb.1555 . ПМК   2757048 . ПМИД   19198589 .
  21. ^ Картер А.П. (февраль 2013 г.). «Кристально ясное представление о том, как движется динеиновый мотор» . Журнал клеточной науки . 126 (Часть 3): 705–13. дои : 10.1242/jcs.120725 . ПМИД   23525020 .
  22. ^ Перейти обратно: а б Бхабха Дж., Ченг Х.К., Чжан Н., Мёллер А., Ляо М., Спейр Дж.А., Ченг Ю., Вейл Р.Д. (ноябрь 2014 г.). «Аллостерическая коммуникация в динеиновой моторной области» . Клетка . 159 (4): 857–68. дои : 10.1016/j.cell.2014.10.018 . ПМЦ   4269335 . ПМИД   25417161 .
  23. ^ Бхабха Дж., Джонсон Г.Т., Шредер К.М., Вейл Р.Д. (январь 2016 г.). «Как динеин движется по микротрубочкам» . Тенденции биохимических наук . 41 (1): 94–105. дои : 10.1016/j.tibs.2015.11.004 . ПМЦ   4706479 . ПМИД   26678005 .
  24. ^ Геннерих А., Картер А.П., Рек-Петерсон С.Л., Вейл Р.Д. (ноябрь 2007 г.). «Силово-индуцированное двунаправленное перемещение цитоплазматического динеина» . Клетка . 131 (5): 952–65. дои : 10.1016/j.cell.2007.10.016 . ПМЦ   2851641 . ПМИД   18045537 .
  25. ^ Берджесс С.А., Найт П.Дж. (апрель 2004 г.). «Динеиновый мотор — это лебедка?». Современное мнение в области структурной биологии . 14 (2): 138–46. дои : 10.1016/j.sbi.2004.03.013 . ПМИД   15093827 .
  26. ^ Рек-Петерсон С.Л., Йилдиз А., Картер А.П., Геннерих А., Чжан Н., Вейл Р.Д. (июль 2006 г.). «Одномолекулярный анализ процессивности и ступенчатого поведения динеина» . Клетка . 126 (2): 335–48. дои : 10.1016/j.cell.2006.05.046 . ПМЦ   2851639 . ПМИД   16873064 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Маккенни Р.Дж., Хьюн В., Таненбаум М.Э., Бхабха Дж., Вейл Р.Д. (июль 2014 г.). «Активация подвижности цитоплазматического динеина комплексами динактин-груз-адаптер» . Наука . 345 (6194): 337–41. Бибкод : 2014Sci...345..337M . дои : 10.1126/science.1254198 . ПМЦ   4224444 . ПМИД   25035494 .
  28. ^ Шредер К.М., Острем Дж.М., Герц Н.Т., Вейл Р.Д. (октябрь 2014 г.). «Ras-подобный домен в легкой промежуточной цепи соединяет динеиновый двигатель с областью связывания груза» . электронная жизнь . 3 : e03351. doi : 10.7554/eLife.03351 . ПМЦ   4359372 . ПМИД   25272277 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Урнавичус Л., Чжан К., Диамант А.Г., Моц С., Шлагер М.А., Ю М., Патель Н.А., Робинсон К.В., Картер А.П. (март 2015 г.). «Строение динактинового комплекса и его взаимодействие с динеином» . Наука . 347 (6229): 1441–1446. Бибкод : 2015Sci...347.1441U . дои : 10.1126/science.aaa4080 . ПМЦ   4413427 . ПМИД   25814576 .
  30. ^ Карки С., Хольцбаур Э.Л. (февраль 1999 г.). «Цитоплазматический динеин и динактин в делении клеток и внутриклеточном транспорте» . Современное мнение в области клеточной биологии . 11 (1): 45–53. дои : 10.1016/S0955-0674(99)80006-4 . ПМИД   10047518 .
  31. ^ Мугамян А.Дж., Осборн Г.Е., Лазарус Дж.Э., Мадей С., Хольцбаур Э.Л. (август 2013 г.). «Упорядоченное привлечение динактина к плюс-концу микротрубочки необходимо для эффективной инициации ретроградного аксонального транспорта» . Журнал неврологии . 33 (32): 13190–203. doi : 10.1523/JNEUROSCI.0935-13.2013 . ПМЦ   3735891 . ПМИД   23926272 .
  32. ^ Мугамян А.Дж., Хольцбаур Э.Л. (апрель 2012 г.). «Динактин необходим для инициации транспорта из дистального аксона» . Нейрон . 74 (2): 331–43. дои : 10.1016/j.neuron.2012.02.025 . ПМЦ   3347924 . ПМИД   22542186 .
  33. ^ Березюк М.А., Шрёр Т.А. (февраль 2007 г.). «Динактин усиливает процессивность кинезина-2». Трафик . 8 (2): 124–9. дои : 10.1111/j.1600-0854.2006.00517.x . ПМИД   17181772 . S2CID   46446471 .
  34. ^ Шрёр Т.А. (8 октября 2004 г.). «Динактин». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 20 : 759–79. doi : 10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094623 . ПМИД   15473859 .
  35. ^ Кинг С.Дж., Шрер Т.А. (январь 2000 г.). «Динактин увеличивает процессивность цитоплазматического динеинового мотора». Природная клеточная биология . 2 (1): 20–4. дои : 10.1038/71338 . ПМИД   10620802 . S2CID   20349195 .
  36. ^ Кардон-младший, Рек-Петерсон С.Л., Вейл Р.Д. (апрель 2009 г.). «Регуляция процессивности и внутриклеточной локализации динеина Saccharomyces cerevisiae с помощью динактина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (14): 5669–74. Бибкод : 2009PNAS..106.5669K . дои : 10.1073/pnas.0900976106 . ПМК   2657088 . ПМИД   19293377 .
  37. ^ Король СМ (август 2012 г.). «Комплексный контроль аксонемальных динеиновых моторов ААА(+)» . Журнал структурной биологии . 179 (2): 222–8. дои : 10.1016/j.jsb.2012.02.013 . ПМЦ   3378790 . ПМИД   22406539 .
  38. ^ Перейти обратно: а б Дэвис Л., Смит Г.Р. (июнь 2005 г.). «Динеин способствует сегрегации ахиазматов у Schizosaccharomyces pombe» . Генетика . 170 (2): 581–90. doi : 10.1534/genetics.104.040253 . ПМЦ   1450395 . ПМИД   15802518 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Dynein&oldid=1188141614#Axonemal_dynein"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c883b2df74337c2e0f18e336d0cee77c__1701608880
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c8/7c/c883b2df74337c2e0f18e336d0cee77c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Dynein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)