✖


Jump to content

Цистеин

(Перенаправлено с Цистеина )
Не путать с цитозином , цистином , цитизином , цитидином или систином .
«Цис» перенаправляется сюда. Чтобы узнать о других значениях, см. Cys (значения) .
л -Цистеин

Имена
Название ИЮПАК
Цистеин
Другие имена
  • 2-амино-3-сульфгидрилпропановая кислота
Идентификаторы
3D model ( JSmol )
Сокращения Цис , С
КЭБ
ХЭМБЛ
ХимическийПаук
  • 574 (рацемический)  проверятьИ
  • 5653 ( L -форма)  проверятьИ
Информационная карта ECHA 100.000.145 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • 200-158-2
номер Е E920 (глянцеватели, ...)
КЕГГ
НЕКОТОРЫЙ
Характеристики [ 4 ]
С 3 Н 7 Н О 2 С
Молярная масса 121.15  g·mol −1
Появление белые кристаллы или порошок
Температура плавления 240 ° C (464 ° F; 513 К) разлагается.
277 г/л (при 25 °C) [ 1 ]
Растворимость 1,5 г/100 г этанола 19 °C [ 2 ]
Кислотность ( pKa ​ ) 1,71 ( сопряженная кислота ), 8,33 ( тиол ), 10,78 [ 3 ]
+9,4° (Н 2 О, с = 1,3)
Страница дополнительных данных
Цистеин (страница данных)
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).

Цистеин (символ Cys или C ; [ 5 ] / ˈ s ɪ s t ɪ iː n / ) [ 6 ] является полуважным [ 7 ] аминокислота формулы протеиногенная HOOC-CH(-NH 2 )-CH 2 -SH . Тиоловая ферментативных боковая цепь цистеина часто участвует в реакциях в качестве нуклеофила . Цистеин хиральный, но как D , так и L в природе встречаются -цистеин. L -Цистеин является белковым мономером во всей биоте, а D -цистеин действует как сигнальная молекула в нервной системе млекопитающих. [ 8 ] Цистеин назван в честь его открытия в моче, которая поступает из мочевого пузыря или кисты, от греческого κύστη kýsti , «мочевой пузырь». [ 9 ]

Тиол подвержен окислению с образованием дисульфидного производного цистина , который играет важную структурную роль во многих белках . символ Cyx . В этом случае иногда используется [ 10 ] [ 11 ] обычно может быть описана символом Cym . Депротонированная форма также [ 11 ] [ 12 ]

При использовании в качестве пищевой добавки цистеин имеет номер E E920.

Цистеин кодируется кодонами UGU и UGC.

Структура

[ редактировать ]

Как и другие аминокислоты (не как остаток белка), цистеин существует в виде цвиттер-иона . Цистеин имеет л хиральность в старшем д / l обозначения, основанные на гомологии с д - и л -глицеральдегид. В новой системе обозначения хиральности R / S , основанной на атомных номерах атомов вблизи асимметричного углерода, цистеин (и селеноцистеин) имеют R- хиральность из-за присутствия серы (или селена) в качестве второго соседа асимметричного углерода. атом. Остальные хиральные аминокислоты, имеющие в этом положении более легкие атомы, имеют S- хиральность. Замена серы селеном дает селеноцистеин .

( R )-Цистеин (слева) и ( S )-Цистеин (справа) в цвиттер-ионной форме при нейтральном pH

Диетические источники

[ редактировать ]

Цистеинил является остатком в продуктах с высоким содержанием белка . Некоторые продукты, которые считаются богатыми цистеином, включают домашнюю птицу, яйца, говядину и цельнозерновые продукты. В диетах с высоким содержанием белка цистеин может быть частично ответственен за снижение артериального давления и риск инсульта. [ 13 ] Несмотря на то, что он классифицируется как незаменимая аминокислота , [ 14 ] в редких случаях цистеин может быть необходим младенцам, пожилым людям и людям с определенными метаболическими заболеваниями или страдающим мальабсорбции синдромом . Цистеин обычно может синтезироваться организмом человека в нормальных физиологических условиях, если достаточное количество метионина имеется .

Промышленные источники

[ редактировать ]

Большинство L -цистеин получают промышленным путем гидролиза материалов животного происхождения, таких как перья птицы или свиная шерсть. Несмотря на широко распространенные слухи, [ 15 ] человеческие волосы редко являются исходным материалом. [ нужна ссылка ] Действительно, производители пищевых добавок или косметических продуктов не могут по закону использовать человеческие волосы в Европейском Союзе. [ 16 ] [ 17 ]

Некоторые источники животного происхождения L -цистеин в качестве пищевой добавки противоречит кошерной, халяльной, веганской или вегетарианской диете. [ 15 ] Чтобы избежать этой проблемы, синтетические L -цистеин, соответствующий еврейским законам о кошерности и мусульманским законам о халяле , также доступен, хотя и по более высокой цене. [ 18 ] Типичный синтетический путь включает ферментацию искусственным штаммом E. coli . [ 19 ]

В качестве альтернативы компания Evonik (ранее Degussa) представила вариант, основанный на замещенных тиазолинах . [ 20 ] Pseudomonas thiazolinophilum гидролизует рацемическую 2‑амино-Δ 2 ‑тиазолин-4‑карбоновая кислота в л- цистеин. [ 19 ]

Биосинтез

[ редактировать ]
Синтез цистеина: цистатионин-бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию, а цистатионин-гамма-лиаза катализирует нижнюю реакцию.

У животных биосинтез начинается с аминокислоты серина . Сера образуется из метионина , который превращается в гомоцистеин через промежуточный S -аденозилметионин . Цистатионин-бета-синтаза затем объединяет гомоцистеин и серин с образованием асимметричного тиоэфира цистатионина . Фермент цистатионин-гамма-лиаза превращает цистатионин в цистеин и альфа-кетобутират . У растений и бактерий биосинтез цистеина также начинается с серина, который превращается в О -ацетилсерин под действием фермента серинтрансацетилазы . Фермент цистеинсинтаза , используя сульфидные источники, превращает этот эфир в цистеин, высвобождая ацетат. [ 21 ]

Биологические функции

[ редактировать ]

Сульфгидрильная группа цистеина нуклеофильна и легко окисляется. Реактивность повышается, когда тиол ионизирован, а остатки цистеина в белках имеют значения pK a в реакционноспособной тиолатной форме. , близкие к нейтральным, поэтому часто находятся в клетке [ 22 ] Благодаря своей высокой реакционной способности сульфгидрильная группа цистеина выполняет многочисленные биологические функции.

Предшественник антиоксиданта глутатиона

[ редактировать ]

Благодаря способности тиолов вступать в окислительно-восстановительные реакции, остатки цистеина и цистеинила обладают антиоксидантными свойствами. Его антиоксидантные свойства обычно выражаются в трипептиде глутатионе , который встречается в организме человека и других организмах. Системная доступность перорального глутатиона (GSH) незначительна; поэтому он должен быть биосинтезирован из составляющих его аминокислот, цистеина, глицина и глутаминовой кислоты . Хотя глутаминовой кислоты обычно достаточно, поскольку аминокислотный азот перерабатывается через глутамат в качестве посредника, пищевые добавки с цистеином и глицином могут улучшить синтез глутатиона. [ 23 ]

Предшественник железо-серных кластеров

[ редактировать ]

Цистеин является важным источником сульфидов в метаболизме человека . Сульфид в железо-серных кластерах и в нитрогеназе экстрагируется из цистеина, который превращается в аланин . при этом [ 24 ]

Связывание ионов металлов

[ редактировать ]

Помимо железо-серных белков, многие другие кофакторы металлов в ферментах связаны с тиолатным заместителем цистеинильных остатков. Примеры включают цинк в цинковых пальцах и алкогольдегидрогеназе , медь в белках синей меди , железо в цитохроме P450 и никель в [NiFe] -гидрогеназах . [ 25 ] Сульфгидрильная группа также имеет высокое сродство к тяжелым металлам , поэтому белки, содержащие цистеин, такие как металлотионеин , прочно связывают такие металлы, как ртуть, свинец и кадмий. [ 26 ]

Роли в структуре белка

[ редактировать ]

При трансляции молекул информационной РНК с образованием полипептидов цистеин кодируется кодонами UGU и UGC .

Цистеин традиционно считался гидрофильной аминокислотой, в основном на основании химической параллели между его сульфгидрильной группой и гидроксильными группами в боковых цепях других полярных аминокислот. Однако было показано, что боковая цепь цистеина стабилизирует гидрофобные взаимодействия в мицеллах в большей степени, чем боковая цепь неполярной аминокислоты глицина и полярной аминокислоты серина. [ 27 ] При статистическом анализе частоты появления аминокислот в различных белках было обнаружено, что остатки цистеина связаны с гидрофобными участками белков. Их гидрофобная тенденция была эквивалентна таковой у известных неполярных аминокислот, таких как метионин и тирозин (тирозин является полярным ароматическим, но также и гидрофобным соединением). [ 28 ] ), те из которых были намного больше, чем у известных полярных аминокислот, таких как серин и треонин . [ 29 ] Шкалы гидрофобности , которые ранжируют аминокислоты от наиболее гидрофобных до наиболее гидрофильных, последовательно относят цистеин к гидрофобному концу спектра, даже если они основаны на методах, на которые не влияет склонность цистеинов образовывать дисульфидные связи в белках. Поэтому цистеин сейчас часто относят к гидрофобным аминокислотам. [ 30 ] [ 31 ] хотя иногда его также классифицируют как слегка полярный, [ 32 ] или полярный. [ 7 ]

Большинство остатков цистеина ковалентно связаны с другими остатками цистеина с образованием дисульфидных связей , которые играют важную роль в сворачивании и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [ 33 ] Поскольку большинство клеточных компартментов представляют собой восстановительную среду обычно нестабильны, , дисульфидные связи в цитозоле за некоторыми исключениями, как указано ниже.

Рисунок 2: Цистин (показан здесь в нейтральной форме), два цистеина, связанные между собой дисульфидной связью.

Дисульфидные связи в белках образуются путем окисления сульфгидрильной группы остатков цистеина. Другая серосодержащая аминокислота — метионин — не может образовывать дисульфидные связи. Более агрессивные окислители превращают цистеин в соответствующие сульфиновую кислоту и сульфоновую кислоту . Остатки цистеина играют ценную роль, сшивая белки, что увеличивает жесткость белков, а также обеспечивает протеолитическую устойчивость (поскольку экспорт белка является дорогостоящим процессом, сведение к минимуму его необходимости выгодно). Внутри клетки дисульфидные мостики между остатками цистеина внутри полипептида поддерживают третичную структуру белка. Инсулин является примером белка со сшивкой цистина, в котором две отдельные пептидные цепи соединены парой дисульфидных связей.

Белковые дисульфид-изомеразы катализируют правильное образование дисульфидных связей ; клетка переносит дегидроаскорбиновую кислоту в эндоплазматический ретикулум , который окисляет окружающую среду. В этой среде цистеины, как правило, окисляются до цистина и больше не действуют как нуклеофилы.

Помимо окисления до цистина, цистеин участвует в многочисленных посттрансляционных модификациях . Нуклеофильная . группа позволяет цистеину конъюгировать с другими группами, например, при пренилировании сульфгидрильная Убиквитинлигазы переносят убиквитин к его подвеске , белкам и каспазам , которые участвуют в протеолизе в апоптотическом цикле. Интеины часто функционируют с помощью каталитического цистеина. Эти роли обычно ограничиваются внутриклеточной средой, где среда восстанавливается и цистеин не окисляется до цистина.

Эволюционная роль цистеина

[ редактировать ]

Цистеин считается «новой» аминокислотой, поскольку он является 17-й аминокислотой, включенной в генетический код . [ 34 ] [ 35 ] Подобно другим добавленным позже аминокислотам, таким как метионин , тирозин и триптофан , цистеин проявляет сильные нуклеофильные и окислительно-восстановительные свойства. [ 36 ] [ 37 ] Эти свойства способствуют истощению цистеина из комплексов дыхательной цепи , таких как комплексы I и IV . [ 38 ] поскольку активные формы кислорода ( АФК ), вырабатываемые дыхательной цепью, могут вступать в реакцию с остатками цистеина в этих комплексах, что приводит к дисфункции белков и потенциально способствует старению. Первичной реакцией белка на АФК является окисление цистеина и потеря свободных тиоловых групп. [ 39 ] что приводит к увеличению количества тиильных радикалов и связанному с ними перекрестному сшиванию белков. [ 40 ] [ 41 ] Напротив, другая серосодержащая редокс-активная аминокислота, метионин, не проявляет этих биохимических свойств, и ее содержание относительно регулируется в митохондриально- кодируемых белках. [ 42 ]

Приложения

[ редактировать ]

Цистеин, главным образом L - энантиомер , является предшественником в пищевой, фармацевтической промышленности и производстве средств личной гигиены. Одним из крупнейших применений является производство ароматизаторов. Например, реакция цистеина с сахарами в реакции Майяра дает мясной вкус. [ 43 ] l -Цистеин также используется в качестве технологической добавки при выпечке. [ 44 ]

В сфере личной гигиены цистеин используется для перманентной завивки , преимущественно в Азии. Опять же, цистеин используется для разрушения дисульфидных связей волос кератине в .

Цистеин является очень популярной мишенью для экспериментов по сайт-направленному мечению для изучения биомолекулярной структуры и динамики. Малеимиды избирательно прикрепляются к цистеину с помощью ковалентного присоединения по Михаэлю . Сайт-направленное спиновое мечение для ЭПР или ЯМР, усиленного парамагнитной релаксацией, также широко использует цистеин.

Снижение токсического воздействия алкоголя

[ редактировать ]

Цистеин был предложен в качестве профилактического средства или противоядия при некоторых негативных последствиях алкоголя, включая повреждение печени и похмелье . Он противодействует ядовитому воздействию ацетальдегида . [ 45 ] Он связывается с ацетальдегидом с образованием малотоксичного гетероцикла метилтиопролина . [ 46 ]

В исследовании на крысах подопытные животные получали LD 90 дозу ацетальдегида . У тех, кто получал цистеин, выживаемость составляла 80%; и цистеин, и тиамин когда вводили , все животные выжили. В контрольной группе выживаемость составила 10%. [ 47 ]

В 2020 году была опубликована статья, в которой предполагается, что L-цистеин может действовать и на людей. [ 48 ]

N -ацетилцистеин

[ редактировать ]

N -Ацетил- L -цистеин представляет собой производное цистеина, в котором ацетильная группа присоединена к атому азота. Это соединение продается как пищевая добавка и используется в качестве противоядия в случаях передозировки ацетаминофена . [ 49 ]

Овца

[ редактировать ]

Цистеин необходим овцам для производства шерсти. Это незаменимая аминокислота, которую они получают с кормом. Как следствие, в условиях засухи овцы производят меньше шерсти; однако были разработаны трансгенные овцы, способные вырабатывать собственный цистеин. [ 50 ]

Химические реакции

[ редактировать ]

Будучи многофункциональным, цистеин вступает в разнообразные реакции. Большое внимание было сосредоточено на защите сульфгидрильной группы. [ 51 ] Метилирование цистеина дает S-метилцистеин . Лечение формальдегидом дает тиазолидин тиопролин . Цистеин образует разнообразные координационные комплексы при обработке ионами металлов. [ 52 ]

Безопасность

[ редактировать ]

По сравнению с большинством других аминокислот цистеин гораздо более токсичен. [ 53 ]

История

[ редактировать ]
Основная статья: Цистин

В 1884 году немецкий химик Ойген Бауман обнаружил, что при обработке цистина восстановителем цистин оказался димером мономера , который он назвал «цистеином». [ 54 ]

См. также

[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме цистеина .

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Данные PubChem» .
  2. ^ Белиц, Х.-Д; Грош, Вернер; Шиберле, Питер (27 февраля 2009 г.). Пищевая химия . Спрингер. ISBN  9783540699330 .
  3. ↑ Кирсте, Буркхард (23 января 1998 г.). « Цистеин ». Обзор аминокислот . Кафедра Свободного университета Берлина . биологии, химии и фармации. Архивировано 10 ноября 2016 г. в Wayback Machine.
  4. ^ Уэст, Роберт С., изд. (1981). Справочник CRC по химии и физике (62-е изд.). Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. С-259. ISBN  0-8493-0462-8 . .
  5. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации IUPAC-IUB, 1983 г.)», Pure Appl. хим. , 56 (5): 595–624, 1984, doi : 10.1351/pac198456050595.
  6. ^ «Цистеин - Определение цистеина на английском языке в Оксфордских словарях» . Оксфордские словари — английский язык . Архивировано из оригинала 25 сентября 2016 года . Проверено 15 апреля 2018 г.
  7. ^ Jump up to: а б «Первичной структурой белков является последовательность аминокислот» . Микробный мир . Кафедра бактериологии Университета Висконсин-Мэдисон. Архивировано из оригинала 25 мая 2013 года . Проверено 16 сентября 2012 г.
  8. ^ Семенца, Эван Р.; Харраз, Магед М.; Абрамсон, Эфрат; Малла, Адарша П.; Васавда, Чираг; Гадалла, Моатаз М.; Корнберг, Майкл Д.; Снайдер, Соломон Х.; Ройчаудхури, Робин (23 сентября 2021 г.) [18 августа 2021 г.]. «D-цистеин является эндогенным регулятором динамики нервных клеток-предшественников в мозге млекопитающих» . ПНАС . 118 (39): e2110610118. Бибкод : 2021PNAS..11810610S . дои : 10.1073/pnas.2110610118 . ПМЦ   8488618 . ПМИД   34556581 .
  9. ^ Шафран, М. (апрель 1998 г.). «Названия аминокислот и комнатные игры: от тривиальных названий до однобуквенного кода, названия аминокислот напрягают память студентов. Возможна ли более рациональная номенклатура?» . Биохимическое образование . 26 (2): 116–118. дои : 10.1016/s0307-4412(97)00167-2 . ISSN   0307-4412 .
  10. ^ «Amber Workshop — Учебное пособие A1 — Раздел 1. Отредактируйте файл PDB» . ambermd.org . Архивировано из оригинала 22 мая 2022 г. Проверено 2 июня 2022 г.
  11. ^ Jump up to: а б Ли, Джумин; Хитценбергер, Мануэль; Ригер, Мануэль; Керн, Натан Р.; Захариас, Мартин; Им, Вонпиль (21 июля 2020 г.). «CHARMM-GUI поддерживает силовые поля Янтаря» . Журнал химической физики . 153 (3): 035103. дои : 10.1063/5.0012280 . ПМИД   32716185 . S2CID   220796795 .
  12. ^ «Amber Workshop — Учебное пособие A1 — Раздел 1. Отредактируйте файл PDB» . ambermd.org . Архивировано из оригинала 22 мая 2022 г. Проверено 2 июня 2022 г.
  13. ^ Ларссон, Сюзанна К.; Хоканссон, Никлас; Волк, Алисия (апрель 2015 г.). «Диетический цистеин и другие аминокислоты и частота инсульта у женщин» . Гладить . 46 (4): 922–926. дои : 10.1161/СТРОКЕАХА.114.008022 . PMID   25669310 . S2CID   14895681 .
  14. ^ «Цистеин — Энциклопедия здоровья — Медицинский центр Рочестерского университета» . www.urmc.rochester.edu . Проверено 13 мая 2024 г.
  15. ^ Jump up to: а б См., например, Блех, Зуше Йосеф (май 2003 г.). «Как горы, висящие на волоске: кошерные проблемы в L-цистеине (Комментарий к Чагиге I:8)» . Новости МК и мнения . Том. IV, нет. 6. Монреальский кошерный – через kashrut.com. Раввин Блех не упоминает цистеин, полученный из свиной шерсти, который почти наверняка является трейфом .
  16. ^ «Требования ЕС к химическим веществам» . Проверено 24 мая 2020 г. ...L-цистеина гидрохлорид или гидрохлорид моногидрат. Человеческие волосы не могут использоваться в качестве источника этого вещества.
  17. ^ «Регламент (ЕС) № 1223/2009 Европейского парламента и Совета от 30 ноября 2009 г. о косметической продукции» . Проверено 28 июля 2021 г. ...ПРИЛОЖЕНИЕ II ПЕРЕЧЕНЬ ВЕЩЕСТВ, ЗАПРЕЩЕННЫХ В КОСМЕТИЧЕСКОЙ ПРОДУКЦИИ...416 Клетки, ткани или продукты человеческого происхождения
  18. ^ «Вопросы о пищевых ингредиентах: что такое L-цистеин/цистеин/цистин?» . Вегетарианская ресурсная группа.
  19. ^ Jump up to: а б Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ганс Петер; Лейхтенбергер, Вольфганг; Векбекер, Кристоф (2007). «Аминокислоты». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . дои : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN  978-3-527-30673-2 .
  20. ^ Мартенс, Юрген; Офферманнс, Гериберт ; Шерберих, Пол (1981). «Легкий синтез рацемических цистеинов». Международное издание «Прикладная химия» на английском языке . 20 (8): 668. doi : 10.1002/anie.198106681 .
  21. ^ Ад Р (1997). «Молекулярная физиология обмена серы растений». Планта . 202 (2): 138–48. Бибкод : 1997Plant.202..138H . дои : 10.1007/s004250050112 . ПМИД   9202491 . S2CID   2539629 .
  22. ^ Булай Г., Кортемме Т., Гольденберг Д.П. (июнь 1998 г.). «Взаимосвязь ионизации и реакционной способности тиолов цистеина в полипептидах». Биохимия . 37 (25): 8965–72. дои : 10.1021/bi973101r . ПМИД   9636038 .
  23. ^ Сехар, Раджагопал V; Патель, Санджит Дж. (2011). «Дефицитный синтез глутатиона лежит в основе окислительного стресса при старении и может быть исправлен с помощью пищевых добавок с цистеином и глицином» . Американский журнал клинического питания . 94 (3): 847–853. дои : 10.3945/ajcn.110.003483 . ПМК   3155927 . ПМИД   21795440 . Значок открытого доступа
  24. ^ Лилль Р., Мюленхофф У (2006). «Биогенез железо-серных белков у эукариот: компоненты и механизмы» . Анну. Преподобный Cell Dev. Биол . 22 : 457–86. doi : 10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538 . ПМИД   16824008 .
  25. ^ Липпард, Стивен Дж.; Берг, Джереми М. (1994). Основы бионеорганической химии . Милл-Вэлли, Калифорния: Университетские научные книги. ISBN  978-0-935702-73-6 . [ нужна страница ]
  26. ^ Бейкер Д.Х., Чарнецкий-Молден Г.Л. (июнь 1987 г.). «Фармакологическая роль цистеина в уменьшении или обострении минеральной токсичности» . Дж. Нутр . 117 (6): 1003–10. дои : 10.1093/jn/117.6.1003 . ПМИД   3298579 .
  27. ^ Хайтманн П. (январь 1968 г.). «Модель сульфгидрильных групп в белках. Гидрофобные взаимодействия боковой цепи цистеина в мицеллах» . Евро. Дж. Биохим . 3 (3): 346–50. дои : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x . ПМИД   5650851 .
  28. ^ «Обзор аминокислот (учебник)» . Университет Кертина. Архивировано из оригинала 7 сентября 2015 г. Проверено 9 сентября 2015 г.
  29. ^ Нагано Н., Ота М., Нисикава К. (сентябрь 1999 г.). «Сильная гидрофобная природа остатков цистеина в белках» . ФЭБС Летт . 458 (1): 69–71. Бибкод : 1999FEBSL.458...69N . дои : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . ПМИД   10518936 . S2CID   34980474 .
  30. ^ Беттс, MJ; Р.Б. Рассел (2003). «Гидрофобные аминокислоты» . Свойства аминокислот и последствия замен, В кн.: Биоинформатика для генетиков . Уайли . Проверено 16 сентября 2012 г.
  31. ^ Горга, Фрэнк Р. (1998–2001). «Введение в структуру белка - неполярные аминокислоты» . Архивировано из оригинала 5 сентября 2012 г. Проверено 16 сентября 2012 г.
  32. ^ «Виртуальная химическая книга — структура аминокислот» . Элмхерстский колледж. Архивировано из оригинала 2 октября 2012 г. Проверено 16 сентября 2012 г.
  33. ^ Sevier CS, Kaiser CA (ноябрь 2002 г.). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках» . Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 3 (11): 836–47. дои : 10.1038/nrm954 . ПМИД   12415301 . S2CID   2885059 .
  34. ^ Осава, С; Джукс, TH; Ватанабэ, К; Муто, А. (март 1992 г.). «Недавние доказательства эволюции генетического кода» . Микробиологические обзоры . 56 (1): 229–264. дои : 10.1128/мр.56.1.229-264.1992 . ISSN   0146-0749 . ПМЦ   372862 . ПМИД   1579111 .
  35. ^ Трифонов, Эдвард Н. (сентябрь 2009 г.). «Происхождение генетического кода и самых ранних олигопептидов» . Исследования в области микробиологии . 160 (7): 481–486. дои : 10.1016/j.resmic.2009.05.004 . ПМИД   19524038 .
  36. ^ Полсен, Кэндис Э.; Кэрролл, Кейт С. (10 июля 2013 г.). «Цистеин-опосредованная окислительно-восстановительная передача сигналов: химия, биология и инструменты для открытий» . Химические обзоры . 113 (7): 4633–4679. дои : 10.1021/cr300163e . ISSN   0009-2665 . ПМК   4303468 . ПМИД   23514336 .
  37. ^ Джайлз, Нирошини М; Уоттс, Аарон Б; Джайлз, Грегори I; Фрай, Фиона Х; Литлчайлд, Дженнифер А; Джейкоб, Клаус (август 2003 г.). «Металлическая и окислительно-восстановительная модуляция функции белка-цистеина» . Химия и биология . 10 (8): 677–693. дои : 10.1016/s1074-5521(03)00174-1 . ISSN   1074-5521 . ПМИД   12954327 .
  38. ^ Моосманн, Бернд; Бел, Кристиан (февраль 2008 г.). «Цистеин, кодируемый митохондриями, предсказывает продолжительность жизни животных» . Стареющая клетка . 7 (1): 32–46. дои : 10.1111/j.1474-9726.2007.00349.x . ISSN   1474-9718 . ПМИД   18028257 .
  39. ^ Сохал, Раджиндар С (1 июля 2002 г.). «Роль окислительного стресса и окисления белков в процессе старения1, 2» . Свободнорадикальная биология и медицина . 33 (1): 37–44. дои : 10.1016/S0891-5849(02)00856-0 . ISSN   0891-5849 . ПМИД   12086680 .
  40. ^ Джейкоб, Клаус; Джайлз, Грегори И.; Джайлз, Нирошини М.; Сис, Хельмут (13 октября 2003 г.). «Сера и селен: роль степени окисления в структуре и функции белка» . Angewandte Chemie, международное издание . 42 (39): 4742–4758. дои : 10.1002/anie.200300573 . ISSN   1433-7851 . ПМИД   14562341 .
  41. ^ Наузер, Томас; Пеллинг, Джилл; Шенайх, Кристиан (1 октября 2004 г.). «Реакция тиильного радикала с боковыми цепями аминокислот: константы скорости переноса водорода и значимость для посттрансляционной модификации белка» . Химические исследования в токсикологии . 17 (10): 1323–1328. дои : 10.1021/tx049856y . ISSN   0893-228X . ПМИД   15487892 .
  42. ^ Моосманн, Бернд; Хаджиева, Парвана; Бел, Кристиан (2006), «Антиоксидантная функция белка метионина объясняет эволюцию нестандартного генетического кода в митохондриях», Free Radical Biology and Medicine , 41 402: S149–S150, doi : 10.1016/j.freeradbiomed. 2006.10.015
  43. ^ Хуан, Цзоу-Чи; Хо, Чи-Тан (27 июля 2001 г.). Хуэй, Ю. Х.; Нип, Вай-Кит; Роджерс, Роберт (ред.). Наука и применение мяса, гл. Вкус мясных продуктов . КПР. стр. 71–102. ISBN  978-0-203-90808-2 .
  44. ^ «Пищевые ингредиенты и красители» . Управление по контролю за продуктами и лекарствами США. Ноябрь 2004 г. Архивировано из оригинала 12 мая 2009 г. Проверено 6 сентября 2009 г.
  45. ^ Отояма, Хиронобу, Тацуши; Секикава, Киёкадзу; Кадзивара, Теруки; Сато, Ёсинобу М. (2019) . ослабление ацетальдегидом: оценка in vitro» . PLOS ONE . 14 (3): e0214585. Бибкод : 2019PLoSO..1414585O . doi : 10.1371/ . PMC   6440629. . PMID   30925182 journal.pone.0214585
  46. ^ Саласпуро, Вилле (2006). Взаимодействие алкоголя и курения в патогенезе рака верхних отделов пищеварительного тракта: возможности химиопрофилактики цистеином (Ученая диссертация). Университет Хельсинки . стр. 41–44. hdl : 10138/22689 . URN:ISBN:952-10-3056-9 .
  47. ^ Спринс Х., Паркер К.М., Смит Г.Г., Гонсалес Л.Дж. (апрель 1974 г.). «Защита крыс от токсичности ацетальдегида с помощью L-цистеина, тиамина и L-2-метилтиазолидин-4-карбоновой кислоты». Действия агентов . 4 (2): 125–30. дои : 10.1007/BF01966822 . ПМИД   4842541 . S2CID   5924137 .
  48. ^ Эрикссон, CJ Питер; Метсала, Маркус; Мейкинен, Томми; Мякисало, Хейкки; Кярккяйнен, Олли; Пальмен, Мария; Салминен, Йоонас Э; Кауханен, Юсси (20 октября 2020 г.). «L-цистеин, содержащая витаминную добавку, которая предотвращает или облегчает симптомы похмелья, связанные с алкоголем: тошноту, головную боль, стресс и беспокойство». Алкоголь и алкоголизм . 55 (6): 660–666. дои : 10.1093/alcalc/agaa082 . hdl : 10138/339340 . ПМИД   32808029 .
  49. ^ Кантер М.З. (октябрь 2006 г.). «Сравнение перорального и внутривенного ацетилцистеина при лечении отравления ацетаминофеном». Am J Health Syst Pharm . 63 (19): 1821–7. дои : 10.2146/ajhp060050 . ПМИД   16990628 . S2CID   9209528 .
  50. ^ Пауэлл Б.С., Уокер С.К., Бауден К.С., Сивапрасад А.В., Роджерс Г.Е. (1994). «Выращивание трансгенных овец и шерсти: возможности и текущий статус». Репродукция. Плодородный. Дев . 6 (5): 615–23. дои : 10.1071/RD9940615 . ПМИД   7569041 .
  51. ^ Милковски, Джон Д.; Вебер, Дэниел Ф.; Хиршманн, Ральф (1979). «Тиоловая защита с помощью ацетамидометильной группы: S-ацетамидометил-L-цистеина гидрохлорид». Органические синтезы . 59 : 190. дои : 10.15227/orgsyn.059.0190 .
  52. ^ Арнольд, Алан П.; Джексон, В. Грегори (1990). «Стереоспецифичность в синтезе ионов трис(( R )-цистеинато- N,S )- и трис(( R )-цистеинсульфинато-N,S)кобальтата(III)». Неорганическая химия . 29 (18): 3618–3620. дои : 10.1021/ic00343a061 .
  53. ^ Андерсон, Мэри Э.; Мейстер, Альтон (1987). «Внутриклеточная доставка цистеина». Сера и серные аминокислоты . Методы энзимологии. Том. 143. стр. 313–325. дои : 10.1016/0076-6879(87)43059-0 . ISBN  9780121820435 . ПМИД   3309557 .
  54. ^ Бауманн, Э. (1884). «Ueber Cystin und Cystein» [О цистине и цистеине]. Zeitschrift für физиологической химии (на немецком языке). 8 : 299–305. Со стр. 301-302: «Die Analysis der Substanz ergibt Werthe, welche den vom Cystin (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ) verlangten sich nähern, […] nenne ich dieses Reduktionsprodukt des Cystins: Cystein». (Анализ вещества [цистеин] показывает значения, которые приближаются к тем, [которые] необходимы для цистина (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ), однако новое основание [цистеин] можно явно признать продуктом восстановления цистина. , которому [эмпирическая] формула C 3 H 7 NSO 2 , [которая] ранее [приписывалась] цистину, [теперь] приписывается, чтобы указать на отношения этого вещества с цистином, я называю этот продукт восстановления. цистина: «цистеин».) Примечание: Предложенные Бауманом структуры цистеина и цистина (см. стр. 302) неверны: для цистеина он предложил CH 3 CNH 2 (SH)COOH.

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cysteine&oldid=1239871250"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: ddca8d0e93861c682be8764fc077d12f__1723420200
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/dd/2f/ddca8d0e93861c682be8764fc077d12f.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Cysteine - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)