✖


Jump to content

Родопсин

(Перенаправлено с Родопсины )

Эта статья о зрительном родопсине палочек позвоночных . Чтобы узнать о других типах родопсина, см. Ретинилиденовый белок .

РО
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы RHO , CSNBAD1, OPN2, RP4, родопсин, родопсин, зрительный пурпур
Внешние идентификаторы Опустить : 180380 ; МГИ : 97914 ; Гомологен : 68068 ; GeneCards : RHO ; ОМА : РО – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

6010

212541

Вместе

ENSG00000163914

ENSMUSG00000030324

ЮниПрот

P08100

P15409

RefSeq (мРНК)

НМ_000539

НМ_145383

RefSeq (белок)

НП_000530

НП_663358

Местоположение (UCSC) Chr 3: 129,53 – 129,54 Мб Чр 6: 115,91 – 115,92 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Родопсин , также известный как зрительный пурпур , представляет собой белок, кодируемый геном RHO. [ 5 ] и рецептор, связанный с G-белком (GPCR). Это опсин палочек , сетчатки и светочувствительный . рецепторный белок который запускает зрительную фототрансдукцию в палочках Родопсин обеспечивает зрение при тусклом свете и, следовательно, чрезвычайно чувствителен к свету. [ 6 ] Когда родопсин подвергается воздействию света, он немедленно фотообесцвечивается . У человека он полностью регенерирует примерно за 30 минут, после чего палочки становятся более чувствительными. [ 7 ] Дефекты гена родопсина вызывают такие заболевания глаз, как пигментный ретинит и врожденную стационарную куриную слепоту .

Имена

[ редактировать ]

Родопсин был открыт Францем Кристианом Боллом в 1876 году. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] Название родоспсин происходит от древнегреческого ῥόδον ( rhódon ) — «роза» из-за его розоватого цвета и ὄψις ( ópsis ) — «зрение». [ 11 ] Его придумал в 1878 году немецкий физиолог Вильгельм Фридрих Кюне (1837–1900). [ 12 ] [ 13 ]

Когда Джордж Уолд обнаружил, что родопсин представляет собой голопротеин , состоящий из ретиналя и апопротеина , он назвал его опсином, который сегодня можно было бы описать более узко как апородопсин. [ 14 ] Сегодня термин опсин относится в более широком смысле к классу рецепторов, связанных с G-белком , которые связывают ретиналь и в результате становятся светочувствительным фоторецептором , включая все близкородственные белки. [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] [ а ] Когда Уолд и его коллеги позже выделили йодопсин из сетчатки курицы, открыв тем самым первый известный опсин колбочки , они назвали апо-йодопсин фотопсином (из-за его связи со фотопическим зрением ) и апо-родопсин скотопсином (из-за его использования в скотопическом зрении ). [ 18 ]

Общий

[ редактировать ]

Родопсин — белок, обнаруженный во внешних сегментах дисков палочек . Он обеспечивает скотопическое зрение , то есть монохроматическое зрение в тусклом свете. [ 7 ] [ 19 ] Родопсин наиболее сильно поглощает зелено-синий свет (~500 нм). [ 20 ] [ 21 ] поэтому он выглядит красновато-фиолетовым, отсюда и архаичный термин «визуальный пурпур».

Несколько близкородственных опсинов различаются лишь несколькими аминокислотами и длинами волн света, которые они поглощают наиболее сильно. У человека имеются, включая родопсин, девять опсинов, [ 15 ] а также криптохром (светочувствительный, но не опсин). [ 22 ]

Структура

[ редактировать ]
Родопсин крупного рогатого скота

Родопсин, как и другие опсины, представляет собой рецептор, связанный с G-белком (GPCR). [ 23 ] [ 24 ] GPCR представляют собой хеморецепторы , которые встроены в липидный бислой клеточных мембран и имеют семь трансмембранных доменов, образующих карман связывания для лиганда. [ 25 ] [ 26 ] Лигандом родопсина является витамина на основе хромофор 11- цис - ретиналь А. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] лежащий горизонтально относительно клеточной мембраны [ 32 ] и ковалентно связан с остатком лизина (lys296) [ 33 ] в седьмом трансмембранном домене [ 34 ] [ 32 ] через Шиффову базу . [ 35 ] [ 36 ] Однако 11- цис -ретиналь только блокирует связывающий карман и не активирует родопсин. Он активируется только тогда, когда 11- цис -ретиналь поглощает фотон света и изомеризуется в полностью транс -ретиналь. [ 37 ] [ 38 ] форма, активирующая рецептор, [ 39 ] [ 40 ] вызывая конформные изменения родопсина (обесцвечивание), [ 39 ] которые активируют каскад фототрансдукции . [ 41 ] Таким образом, хеморецептор преобразуется в световой или фото(n)рецептор . [ 16 ]

Лизин, связывающий сетчатку, консервативен почти во всех опсинах, лишь немногие опсины утратили его в ходе эволюции . [ 16 ] Опсины без лизина не светочувствительны. [ 42 ] [ 43 ] [ 44 ] включая родопсин. делают родопсин конститутивно (постоянно) активным даже без света. Некоторые из этих мутаций [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] Также родопсин дикого типа конститутивно активен, если 11- цис -ретиналь не связан, но в гораздо меньшей степени. [ 48 ] Следовательно, 11- цис -ретинал является обратным агонистом . Такие мутации являются одной из причин аутосомно-доминантного пигментного ретинита . [ 47 ] Искусственно связывающий ретинал лизин можно сместить в другие положения, даже в другие трансмембранные домены, без изменения активности. [ 49 ]

Родопсин крупного рогатого скота содержит 348 аминокислот , лизин, связывающийся с сетчаткой, представляет собой Lys296. Это был первый опсин, которого аминокислотная последовательность [ 50 ] и 3D-структура . [ 32 ] Его структура подробно изучена методом рентгеновской кристаллографии на кристаллах родопсина. [ 51 ] Некоторые модели (например, механизм велосипедной педали , механизм хула-поворота ) пытаются объяснить, как группа сетчатки может менять свою конформацию, не конфликтуя с обволакивающим белковым карманом родопсина. [ 52 ] [ 53 ] [ 54 ] Недавние данные подтверждают, что родопсин является функциональным мономером, а не димером, который был парадигмой рецепторов, связанных с G-белком, в течение многих лет. [ 55 ]

Внутри собственной мембраны родопсин имеет высокую плотность, что облегчает его способность захватывать фотоны. Из-за его плотной упаковки внутри мембраны вероятность захвата белков родопсином выше. Однако высокая плотность также создает недостаток, когда дело касается передачи сигналов G-белком, поскольку диффузия становится более сложной в переполненной мембране, заполненной рецептором родопсином. [ 56 ]

Фототрансдукция

[ редактировать ]
Зрительный цикл следует за обновлением хромофора сетчатки. Он идет параллельно пути фототрансдукции.

Родопсин является важным рецептором, связанным с G-белком, при фототрансдукции .

Активация

[ редактировать ]

В родопсине альдегидная группа ретиналя ковалентно связана с аминогруппой остатка лизина белка в протонированном основании Шиффа (-NH + =СН-). [ 33 ] Когда родопсин поглощает свет, его кофактор сетчатки изомеризуется из 11-цис-конфигурации в полностью транс-конфигурацию, а белок впоследствии подвергается серии релаксаций, чтобы приспособиться к измененной форме изомеризованного кофактора. Образующиеся в ходе этого процесса интермедиаты были впервые исследованы в лаборатории Джорджа Уолда , получившего за это исследование Нобелевскую премию в 1967 году. [ 57 ] Динамика фотоизомеризации впоследствии была исследована с помощью ИК-спектроскопии с временным разрешением и УФ/Вид -спектроскопии. Первый фотопродукт, называемый фотородопсином, образуется в течение 200 фемтосекунд после облучения, за ним в течение пикосекунд следует второй, называемый батородопсином, с искаженными полностью транс-связями. Этот промежуточный продукт можно поймать и изучить при криогенных температурах, и первоначально он назывался прелюмирродопсин. [ 58 ] В последующих промежуточных продуктах люмирродопсине и метародопсине I связь основания Шиффа с полностью транс-ретиналем остается протонированной, и белок сохраняет свой красноватый цвет. Критическое изменение, которое инициирует возбуждение нейронов, включает преобразование метародопсина I в метародопсин II , что связано с депротонированием основания Шиффа и изменением цвета с красного на желтый. [ 59 ]

Каскад фототрансдукции

[ редактировать ]
Основная статья: Визуальная фототрансдукция

Продукт световой активации, метародопсин II, инициирует зрительной фототрансдукции путь вторичного мессенджера путем стимуляции G-белка трансдуцина (Gt ) , что приводит к высвобождению его α-субъединицы. Эта GTP-связанная субъединица, в свою очередь, активирует цГМФ -фосфодиэстеразу . Фосфодиэстераза цГМФ гидролизует (разрушает) цГМФ , снижая его локальную концентрацию, поэтому он больше не может активировать цГМФ-зависимые катионные каналы . Это приводит к гиперполяризации фоторецепторных клеток, изменяя скорость, с которой они выделяют передатчики. [ 60 ] [ 41 ]

Деактивация

[ редактировать ]

Мета II (метародопсин II) быстро деактивируется после активации трансдуцина родопсинкиназой и аррестином . [ 61 ] Пигмент родопсин должен быть регенерирован для дальнейшей фототрансдукции. Это означает, что замена полностью транс-ретиналя на 11-цис-ретиналь, и распад Мета II имеет решающее значение в этом процессе. Во время распада Мета II звено основания Шиффа, которое обычно содержит полностью транс-ретиналь и апопротеин опсин (апорходопсин), гидролизуется и становится Мета III. Во внешнем сегменте палочки Мета III распадается на отдельные полностью транс-ретиналь и опсин. [ 61 ] Вторым продуктом распада Meta II является полностью транс-ретиналь-опсиновый комплекс, в котором полностью транс-ретиналь перемещен во вторые сайты связывания. Переходит ли распад Мета II в Мета III или полностью транс-ретинальный комплекс опсина, по-видимому, зависит от pH реакции. Более высокий pH имеет тенденцию стимулировать реакцию распада в сторону Мета III. [ 61 ]

Заболевания сетчатки

[ редактировать ]

Мутации в гене родопсина в основном способствуют развитию различных заболеваний сетчатки, таких как пигментный ретинит . В целом дефектный родопсин агрегирует с убиквитином в тельцах включения, разрушает сеть промежуточных филаментов и ухудшает способность клетки расщеплять нефункционирующие белки, что приводит к апоптозу фоторецепторов . [ 62 ] Другие мутации родопсина приводят к Х-сцепленной врожденной стационарной куриной слепоте , в основном из-за конститутивной активации, когда мутации возникают вокруг хромофорсвязывающего кармана родопсина. [ 63 ] Было обнаружено несколько других патологических состояний, связанных с родопсином, включая плохой трафик после Гольджи, дисрегуляторную активацию, нестабильность внешнего сегмента стержня и связывание аррестина. [ 63 ]

См. также

[ редактировать ]

Пояснительные примечания

[ редактировать ]
  1. ^ Хофманн и Ламб [ 17 ] используйте термин опсин в целом для обозначения группы опсинов, однако на рисунке 4 они также называют апо-родопсин опсином.

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000163914 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030324 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «РО родопсин [Homo sapiens (человек)]» . НКБИ . Проверено 16 ноября 2017 г.
  6. ^ Литманн Б.Дж., Митчелл, округ Колумбия (1996). «Структура и функция родопсина». В Ли А.Г. (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996 г.) (набор из 2 томов) . Биомембраны: многотомный трактат. Том. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 1–32. дои : 10.1016/S1874-5342(07)80004-3 . ISBN  978-1-55938-659-3 .
  7. ^ Jump up to: а б Стюарт Дж. А., Бриге Р. Р. (1996). «Характеристика первичных фотохимических событий в бактериородопсине и родопсине». В Ли А.Г. (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996 г.) (набор из 2 томов) . Биомембраны: многотомный трактат. Том. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 33–140. дои : 10.1016/S1874-5342(07)80005-5 . ISBN  978-1-55938-659-3 .
  8. ^ Энциклопедия неврологических наук . Академическая пресса. 29 апреля 2014 г. стр. 441–. ISBN  978-0-12-385158-1 .
  9. ^ Гизе AC (24 сентября 2013 г.). Фотофизиология: Общие принципы; Действие света на растения . Эльзевир. п. 9. ISBN  978-1-4832-6227-7 . Проверено 23 сентября 2015 г.
  10. ^ Болл Ф (1877 г.). «Об анатомии и физиологии сетчатки» . Архив анатомии и физиологии физиологического факультета (на немецком языке): 4–35.
  11. ^ «Родопсин: история и этимология родопсина» . Онлайн-словарь Мерриам-Вебстера .
  12. ^ См.:
    • Онлайн-словарь Merriam-Webster : Родопсин: история и этимология родопсина
    • Эвальд А., Кюне В. (1878). «Исследования родопсина». Исследования Физиологического института Гейдельбергского университета (на немецком языке). 1 : 139-218. Из стр. 181: «То, что изменяет зрительный пурпур в темноте, имеет тенденцию наш делать это так же, как свет, то есть производить сначала желтую материю, а затем бесцветную субстанцию. Для краткости и ради чуждости Чтобы сделать имена доступными, можно сказать, что родопсин сначала расщепляется на ксантопсин, который затем расщепляется на лейкопсин». (То, что изменяет зрительный пурпур в темноте, обычно действует до некоторой степени так же, как свет, т. е. образует сначала желтое вещество, затем бесцветное вещество. Для краткости и для того, чтобы сделать наши обозначения более доступными иностранцам мы можем сказать, что родопсин сначала расщепляется до ксантопсина [- зрительного желтого], а [затем] он распадается до лейкопсина [- зрительного белого].)
  13. ^ Уэйд, штат Нью-Джерси (ноябрь 2008 г.). «Визуальный фиолетовый (сехпурпур)». Восприятие . 37 (11): 1617–1620. дои : 10.1068/p3711ed . ПМИД   19189727 . S2CID   19145558 .
  14. ^ Уолд Г. (декабрь 1951 г.). «Фотохимическая основа палочечного зрения». Журнал Оптического общества Америки . 41 (12): 949–956. Бибкод : 1951JOSA...41..949W . дои : 10.1364/josa.41.000949 . ПМИД   14908734 .
  15. ^ Jump up to: а б Теракита А (2005). «Опсины» . Геномная биология . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . ПМЦ   1088937 . ПМИД   15774036 .
  16. ^ Jump up to: а б с Гюманн М., Портер М.Л., Бок М.Дж. (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без лизина, связывающего сетчатку» . Клетки . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . ПМЦ   9368030 . ПМИД   35954284 . Материал был скопирован и адаптирован из этого источника, который доступен по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0 .
  17. ^ Jump up to: а б Хофманн КП, Ламб ТД (март 2023 г.). «Родопсин, светочувствитель зрения» . Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 93 : 101116. doi : 10.1016/j.preteyeres.2022.101116 . ПМИД   36273969 . S2CID   253041556 .
  18. ^ Уолд Дж., Браун П.К., Смит П.Х. (май 1955 г.). «Йодопсин» . Журнал общей физиологии . 38 (5): 623–681. дои : 10.1085/jgp.38.5.623 . ПМК   2147498 . ПМИД   14367777 .
  19. ^ Роджерс К. «Родопсин» . Британская энциклопедия . Britannica.com . Проверено 30 января 2016 г.
  20. ^ Уолд Дж., Браун П.К. (январь 1958 г.). «Человеческий родопсин». Наука . 127 (3292): 222–226. Бибкод : 1958Sci...127..222W . дои : 10.1126/science.127.3292.222 . ПМИД   13495499 . S2CID   45459123 .
  21. ^ Боумейкер Дж.К., Дартналл Х.Дж. (январь 1980 г.). «Зрительные пигменты палочек и колбочек сетчатки человека» . Журнал физиологии . 298 (1): 501–511. дои : 10.1113/jphysicalol.1980.sp013097 . ПМЦ   1279132 . ПМИД   7359434 .
  22. ^ Фоли Л.Е., Гегер Р.Дж., Репперт С.М. (июнь 2011 г.). «Человеческий криптохром проявляет светозависимую магниточувствительность» . Природные коммуникации . 2 : 356. Бибкод : 2011NatCo...2..356F . дои : 10.1038/ncomms1364 . ПМК   3128388 . ПМИД   21694704 .
  23. ^ Кейси П.Дж., Gilman AG (февраль 1988 г.). «Участие G-белка в соединении рецептор-эффектор» . Журнал биологической химии . 263 (6): 2577–2580. дои : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . ПМИД   2830256 . S2CID   38970721 .
  24. ^ Эттвуд Т.К., Финдли Дж.Б. (февраль 1994 г.). «Отпечатки пальцев, связанные с G-белком рецепторы». Белковая инженерия . 7 (2): 195–203. дои : 10.1093/белок/7.2.195 . ПМИД   8170923 .
  25. ^ Диксон Р.А., Кобилка Б.К., Страдер Д.Д., Бенович Дж.Л., Долман Х.Г., Фрилль Т. и др. (май 1986 г.). «Клонирование гена и кДНК бета-адренергического рецептора млекопитающих и гомология с родопсином». Природа . 321 (6065): 75–79. Бибкод : 1986Natur.321...75D . дои : 10.1038/321075a0 . ПМИД   3010132 . S2CID   4324074 .
  26. ^ Диксон Р.А., Сигал И.С., Рэндс Е., Регистр Р.Б., Канделор М.Р., Блейк А.Д. и др. (март 1987 г.). «Связывание лиганда с бета-адренергическим рецептором включает его родопсин-подобное ядро». Природа . 326 (6108): 73–77. Бибкод : 1987Natur.326...73D . дои : 10.1038/326073a0 . ПМИД   2881211 . S2CID   4352920 .
  27. ^ Вальд Г. (июль 1934 г.). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении» . Природа . 134 (3376): 65. Бибкод : 1934Natur.134...65W . дои : 10.1038/134065a0 . S2CID   4022911 .
  28. ^ Уолд Г., Браун П.К., Хаббард Р., Орошник В. (июль 1955 г.). «Затрудненные цис-изомеры витамина А и ретинена: структура изомера Neo-B» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 41 (7): 438–451. Бибкод : 1955PNAS...41..438W . дои : 10.1073/pnas.41.7.438 . ПМК   528115 . ПМИД   16589696 .
  29. ^ Браун П.К., Уолд Г. (октябрь 1956 г.). «Нео-b-изомер витамина А и ретинена» . Журнал биологической химии . 222 (2): 865–877. дои : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . ПМИД   13367054 .
  30. ^ Орошник В. (июнь 1956 г.). «Синтез и конфигурация нео-витамина А и неоретинина b». Журнал Американского химического общества . 78 (11): 2651–2652. дои : 10.1021/ja01592a095 .
  31. ^ Орошник В., Браун П.К., Хаббард Р., Уолд Г. (сентябрь 1956 г.). «ЗАПРЕЩЕННЫЕ ЦИСА-ИЗОМЕРЫ ВИТАМИНА А И РЕТИНЕНА: СТРУКТУРА ИЗОМЕРА NEO-b» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 42 (9): 578–580. Бибкод : 1956PNAS...42..578O . дои : 10.1073/pnas.42.9.578 . ПМК   534254 . ПМИД   16589909 .
  32. ^ Jump up to: а б с Пальчевски К., Кумасака Т., Хори Т., Бенке К.А., Мотошима Х., Фокс Б.А. и др. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–745. Бибкод : 2000Sci...289..739P . CiteSeerX   10.1.1.1012.2275 . дои : 10.1126/science.289.5480.739 . ПМИД   10926528 .
  33. ^ Jump up to: а б Баундс Д. (декабрь 1967 г.). «Место прикрепления сетчатки к родопсину». Природа . 216 (5121): 1178–1181. Бибкод : 1967Natur.216.1178B . дои : 10.1038/2161178a0 . ПМИД   4294735 . S2CID   1657759 .
  34. ^ Харгрейв П.А., Макдауэлл Дж.Х., Кертис Д.Р., Ван Дж.К., Ющак Э., Фонг С.Л. и др. (1983). «Структура бычьего родопсина». Биофизика структуры и механизма . 9 (4): 235–244. дои : 10.1007/BF00535659 . ПМИД   6342691 . S2CID   20407577 .
  35. ^ Коллинз Ф.Д. (март 1953 г.). «Родопсин и индикаторный желтый». Природа . 171 (4350): 469–471. Бибкод : 1953Natur.171..469C . дои : 10.1038/171469a0 . ПМИД   13046517 . S2CID   4152360 .
  36. ^ Питт Г.А., Коллинз Ф.Д., Мортон Р.А., Сток П. (январь 1955 г.). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог индикаторного желтого» . Биохимический журнал . 59 (1): 122–128. дои : 10.1042/bj0590122 . ПМК   1216098 . ПМИД   14351151 .
  37. ^ Хаббард Р., Кропф А. (февраль 1958 г.). «Действие света на родопсин» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 130–139. Бибкод : 1958PNAS...44..130H . дои : 10.1073/pnas.44.2.130 . ПМК   335377 . ПМИД   16590155 .
  38. ^ Кропф А., Хаббард Р. (ноябрь 1959 г.). «Механизм обесцвечивания родопсина». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 74 (2): 266–280. Бибкод : 1959NYASA..74..266K . дои : 10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x . ПМИД   13627857 . S2CID   45830716 .
  39. ^ Jump up to: а б Чой Х.В., Ким Ю.Дж., Пак Дж.Х., Моризуми Т., Пай Э.Ф., Краусс Н. и др. (март 2011 г.). «Кристаллическая структура метародопсина II». Природа . 471 (7340): 651–655. Бибкод : 2011Natur.471..651C . дои : 10.1038/nature09789 . ПМИД   21389988 . S2CID   4302421 .
  40. ^ Уолд Дж. (октябрь 1968 г.). «Молекулярные основы зрительного возбуждения». Наука . 162 (3850): 230–239. Бибкод : 1968Sci...162..230W . дои : 10.1126/science.162.3850.230 . ПМИД   4877437 .
  41. ^ Jump up to: а б Трактор А, Кавано-Ямасита Э, Коянаги М (январь 2012 г.). «Эволюция и разнообразие опсинов» . Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов . 1 (1): 104–111. дои : 10.1002/wmts.6 .
  42. ^ Катана Р., Гуан С., Занини Д., Ларсен М.Е., Хиральдо Д., Гертен Б.Р. и др. (сентябрь 2019 г.). «Независимая от хромофора роль опсин-апопротеинов в механорецепторах дрозофилы» . Современная биология . 29 (17): 2961–2969.е4. Бибкод : 2019CBio...29E2961K . дои : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . ПМИД   31447373 . S2CID   201420079 .
  43. ^ Люнг Нью-Йорк, Тхакур Д.П., Гурав А.С., Ким Ш., Ди Пизио А., Нив М.Ю. и др. (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы» . Современная биология . 30 (8): 1367–1379.e6. Бибкод : 2020CBio...30E1367L . дои : 10.1016/j.cub.2020.01.068 . ПМЦ   7252503 . ПМИД   32243853 .
  44. ^ Кумбаласири Т., Роллаг М.Д., Изольди М.К., Каструччи А.М., Провенсио I (март 2007 г.). «Меланопсин запускает высвобождение внутренних запасов кальция в ответ на свет». Фотохимия и фотобиология . 83 (2): 273–279. дои : 10.1562/2006-07-11-RA-964 . ПМИД   16961436 . S2CID   23060331 .
  45. ^ Робинсон П.Р., Коэн Г.Б., Жуковский Е.А., Оприан Д.Д. (октябрь 1992 г.). «Конститутивно активные мутанты родопсина». Нейрон . 9 (4): 719–725. дои : 10.1016/0896-6273(92)90034-б . ПМИД   1356370 . S2CID   13172583 .
  46. ^ Ян Т., Снайдер Б.Б., Оприан Д.Д. (декабрь 1997 г.). «Синтез и характеристика нового аналога ретиниламина-ингибитора конститутивно активных мутантов родопсина, обнаруженных у пациентов с аутосомно-доминантным пигментным ретинитом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (25): 13559–13564. Бибкод : 1997PNAS...9413559Y . дои : 10.1073/pnas.94.25.13559 . ПМК   28345 . ПМИД   9391065 .
  47. ^ Jump up to: а б Парк ПС (2014). «Конститутивно активный родопсин и заболевания сетчатки». Фармакология и терапия конститутивно активных рецепторов . Достижения фармакологии. Том. 70. стр. 1–36. дои : 10.1016/B978-0-12-417197-8.00001-8 . ISBN  978-0-12-417197-8 . ПМК   4120657 . ПМИД   24931191 .
  48. ^ Мелиа Т.Дж., Коуэн К.В., Энглсон Дж.К., Венсель Т.Г. (декабрь 1997 г.). «Сравнение эффективности активации G-белка безлигандными и светоактивируемыми формами родопсина» . Биофизический журнал . 73 (6): 3182–3191. Бибкод : 1997BpJ....73.3182M . дои : 10.1016/S0006-3495(97)78344-9 . ПМЦ   1181221 . ПМИД   9414230 .
  49. ^ Дивайн Э.Л., Оприан Д.Д., Теобальд Д.Л. (август 2013 г.). «Перемещение лизина активного центра в родопсине и последствия для эволюции ретинилиденовых белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–13355. Бибкод : 2013PNAS..11013351D . дои : 10.1073/pnas.1306826110 . ПМЦ   3746867 . ПМИД   23904486 .
  50. ^ Овчинников Ю.А. (ноябрь 1982 г.). «Родопсин и бактериородопсин: структурно-функциональные взаимоотношения» . Письма ФЭБС . 148 (2): 179–191. дои : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . ПМИД   6759163 . S2CID   85819100 .
  51. ^ Гулати С., Ястржебска Б., Банерджи С., Пласерес А.Л., Мишта П., Гао С. и др. (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): Е2608–Е2615. Бибкод : 2017PNAS..114E2608G . дои : 10.1073/pnas.1617446114 . ПМК   5380078 . ПМИД   28289214 .
  52. ^ Накамичи Х., Окада Т. (июнь 2006 г.). «Кристаллографический анализ первичной визуальной фотохимии». Ангеванде Хеми . 45 (26): 4270–4273. дои : 10.1002/anie.200600595 . ПМИД   16586416 .
  53. ^ Шрайбер М., Сугихара М., Окада Т., Басс В. (июнь 2006 г.). «Квантово-механические исследования на кристаллографической модели батородопсина». Ангеванде Хеми . 45 (26): 4274–4277. дои : 10.1002/anie.200600585 . ПМИД   16729349 .
  54. ^ Вайнгарт О. (сентябрь 2007 г.). «Скрученная связь C11 = C12 хромофора родопсина - фотохимическая горячая точка». Журнал Американского химического общества . 129 (35): 10618–10619. дои : 10.1021/ja071793t . ПМИД   17691730 .
  55. ^ Шабре М., Ле Мэр М. (июль 2005 г.). «Мономерный рецептор, связанный с G-белком, как функциональная единица». Биохимия . 44 (27): 9395–9403. дои : 10.1021/bi050720o . ПМИД   15996094 .
  56. ^ Парк ПС (октябрь 2019 г.). «Олигомеризация и агрегация родопсина» . Журнал мембранной биологии . 252 (4–5): 413–423. дои : 10.1007/s00232-019-00078-1 . ПМК   6790290 . ПМИД   31286171 .
  57. ^ Нобелевский фонд. «Нобелевская премия по физиологии и медицине 1967 года» . Нобелевская премия.org . Нобель Медиа АБ 2014 . Проверено 12 декабря 2015 г.
  58. ^ Ёсидзава Т., Вальд Г. (март 1963 г.). «Прелюмирродопсин и обесцвечивание зрительных пигментов». Природа . 197 (30 марта): 1279–1286. Бибкод : 1963Natur.197.1279Y . дои : 10.1038/1971279a0 . ПМИД   14002749 . S2CID   4263392 .
  59. ^ Мэтьюз Р.Г., Хаббард Р., Браун П.К., Уолд Дж. (ноябрь 1963 г.). «Таутомерные формы метародопсина» . Журнал общей физиологии . 47 (2): 215–240. дои : 10.1085/jgp.47.2.215 . ПМК   2195338 . ПМИД   14080814 .
  60. ^ Хофманн КП, Хек М (1996). «Свет-индуцированные белок-белковые взаимодействия на мембране диска фоторецептора палочки». В Ли А.Г. (ред.). Рецепторы, связанные с родопсином и G-белком, часть A (том 2, 1996 г.) (набор из 2 томов) . Биомембраны: многотомный трактат. Том. 2. Гринвич, Коннектикут: JAI Press. стр. 141–198. дои : 10.1016/S1874-5342(07)80006-7 . ISBN  978-1-55938-659-3 .
  61. ^ Jump up to: а б с Хек М., Шедель С.А., Марецки Д., Бартл Ф.Дж., Риттер Э., Пальчевски К. и др. (январь 2003 г.). «Сигнальные состояния родопсина. Образование запасной формы метародопсина III из активного метародопсина II» . Журнал биологической химии . 278 (5): 3162–3169. дои : 10.1074/jbc.M209675200 . ПМЦ   1364529 . ПМИД   12427735 .
  62. ^ Салиба Р.С., Манро П.М., Лютерт П.Дж., Читэм М.Э. (июль 2002 г.). «Клеточная судьба мутантного родопсина: контроль качества, деградация и образование агресом» . Журнал клеточной науки . 115 (Часть 14): 2907–2918. дои : 10.1242/jcs.115.14.2907 . ПМИД   12082151 .
  63. ^ Jump up to: а б Мендес Х.Ф., ван дер Спай Дж., Чаппл Дж.П., Читэм М.Э. (апрель 2005 г.). «Механизмы гибели клеток при родопсиновом пигментном ретините: значение для терапии». Тенденции молекулярной медицины . 11 (4): 177–185. doi : 10.1016/j.molmed.2005.02.007 . ПМИД   15823756 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме родопсинов .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Rhodopsin&oldid=1225240728"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 7e6938b57ebfcf4e38adf35d4613ff8f__1716435600
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/7e/8f/7e6938b57ebfcf4e38adf35d4613ff8f.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Rhodopsin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)