✖


Jump to content

Биохимия

Edit links
(Перенаправлено с Биохимической системы )
Сюда перенаправляются «Биологическая химия» и «Физиологическая химия». Информацию о журналах см. в разделах «Биохимия» (журнал) и «Биологическая химия» (журнал) .
Учебник Люберта Страйера см. в разделе «Биохимия» (книга) .
Часть серии о
Биохимия
Химия жизни
Ключевые компоненты
Список биохимиков
Семейства биомолекул
Химический синтез
Области биохимии
Глоссарии

Биохимия или биологическая химия — это изучение химических процессов и связанных с ними внутри живых организмов . [1] Биохимия, являющаяся субдисциплиной химии и биологии , может быть разделена на три области: структурную биологию , энзимологию и метаболизм . За последние десятилетия 20-го века биохимия добилась успеха в объяснении жизненных процессов с помощью этих трех дисциплин. Почти все области наук о жизни открываются и развиваются посредством биохимической методологии и исследований. [2] Биохимия фокусируется на понимании химической основы, которая позволяет биологическим молекулам вызывать процессы, происходящие внутри живых клеток и между клетками. [3] В свою очередь, это в значительной степени связано с пониманием тканей и органов , а также структуры и функций организма. [4] Биохимия тесно связана с молекулярной биологией , изучением молекулярных механизмов биологических явлений. [5]

Большая часть биохимии занимается структурами, функциями и взаимодействиями биологических макромолекул, таких как белки , нуклеиновые кислоты , углеводы и липиды . Они обеспечивают структуру клеток и выполняют многие функции, связанные с жизнью. [6] Химия клетки также зависит от реакций малых молекул и ионов . Они могут быть неорганическими (например, вода и металлов ионы ) или органическими (например, аминокислоты , которые используются для синтеза белков ). [7] Механизмы, используемые клетками для использования энергии из окружающей среды посредством химических реакций, известны как метаболизм . Результаты биохимии применяются главным образом в медицине , питании и сельском хозяйстве . В медицине биохимики исследуют причины и лечения болезней способы . [8] Диетология изучает способы поддержания здоровья и хорошего самочувствия, а также последствия дефицита питательных веществ . [9] В сельском хозяйстве биохимики исследуют почву и удобрения с целью улучшения выращивания сельскохозяйственных культур, хранения урожая и борьбы с вредителями . В последние десятилетия биохимические принципы и методы были объединены с инженерными подходами к решению проблем, позволяющими манипулировать живыми системами, чтобы создать полезные инструменты для исследований, промышленных процессов, а также диагностики и контроля заболеваний — дисциплины биотехнологии .

История

[ редактировать ]
Основная статья: История биохимии
Герти Кори и Карл Кори совместно получили Нобелевскую премию в 1947 году за открытие цикла Кори в RPMI.

В наиболее полном определении биохимию можно рассматривать как исследование компонентов и состава живых существ и того, как они объединяются, образуя жизнь. В этом смысле история биохимии может восходить к древним грекам . [10] Однако биохимия как отдельная научная дисциплина зародилась где-то в XIX веке или немного раньше, в зависимости от того, на каком аспекте биохимии основное внимание уделяется. Некоторые утверждали, что началом биохимии могло быть открытие первого фермента , диастазы (ныне называемой амилазой ), в 1833 году Ансельмом Пайеном . [11] в то время как другие считали первую демонстрацию Эдуардом Бюхнером сложного биохимического процесса спиртового брожения в бесклеточных экстрактах в 1897 году рождением биохимии. [12] [13] Некоторые могут также указать на начало влиятельной работы Юстуса фон Либиха 1842 года « Химия животных, или Органическая химия в ее приложениях к физиологии и патологии» , в которой представлена ​​химическая теория метаболизма. [10] XVIII века по брожению и дыханию или даже раньше, к исследованиям Антуана Лавуазье . [14] [15] Многие другие пионеры в этой области, которые помогли раскрыть сложные уровни биохимии, были провозглашены основоположниками современной биохимии. Эмиль Фишер , изучавший химию белков , [16] и Ф. Гоуленд Хопкинс , изучавший ферменты и динамическую природу биохимии, представляют собой два примера ранних биохимиков. [17]

Термин «биохимия» впервые был использован, когда Винценц Клецинский (1826–1882) напечатал в Вене в 1858 году свой «Сборник биохимии»; оно получено в результате сочетания биологии и химии . В 1877 году Феликс Хоппе-Зейлер использовал этот термин ( биохимия на немецком языке) как синоним физиологической химии в предисловии к первому выпуску Zeitschrift für Physiologische Chemie (Журнал физиологической химии), где он выступал за создание институтов, посвященных физиологической химии. эту область обучения. [18] [19] Однако часто упоминается, что немецкий химик Карл Нойберг придумал это слово в 1903 году. [20] [21] [22] в то время как некоторые приписывают это Францу Хофмейстеру . [23]

Структура ДНК ( 1D65 ) [24]

Когда-то считалось, что жизнь и ее материалы обладают неким существенным свойством или веществом (часто называемым « жизненным принципом »), отличным от любого, обнаруженного в неживой материи, и считалось, что только живые существа могут производить молекулы жизнь. [25] В 1828 году Фридрих Вёлер опубликовал статью о своем удачном мочевины синтезе из цианата калия и сульфата аммония ; некоторые считали это прямым ниспровержением витализма и утверждением органической химии . [26] [27] Однако синтез Велера вызвал споры, поскольку некоторые отвергают смерть витализма от его рук. [28] С тех пор биохимия продвинулась вперед, особенно с середины 20-го века, с развитием новых методов, таких как хроматография , рентгеновская дифракция , интерферометрия двойной поляризации , ЯМР-спектроскопия , радиоизотопная маркировка , электронная микроскопия и моделирование молекулярной динамики . Эти методы позволили открыть и детально проанализировать многие молекулы и метаболические пути клетки (цикл лимонной , такие как гликолиз и цикл Кребса кислоты), и привели к пониманию биохимии на молекулярном уровне. [ нужна ссылка ]

Еще одним важным историческим событием в биохимии является открытие гена и его роли в передаче информации в клетке. В 1950-х годах Джеймс Д. Уотсон , Фрэнсис Крик , Розалинда Франклин и Морис Уилкинс сыграли важную роль в разгадке структуры ДНК и предположили ее связь с генетической передачей информации. [29] В 1958 году Джордж Бидл и Эдвард Татум получили Нобелевскую премию за работу над грибами, показавшую, что один ген производит один фермент . [30] В 1988 году Колин Питчфорк стал первым человеком, осужденным за убийство с помощью доказательств ДНК , что привело к развитию криминалистики . [31] Совсем недавно Эндрю З. Файер и Крейг К. Мелло получили Нобелевскую премию 2006 года за открытие роли РНК-интерференции (РНКи) в подавлении экспрессии генов . [32]

Исходные материалы: химические элементы жизни

[ редактировать ]
Основные элементы, входящие в состав человеческого тела, показаны от наиболее распространенных (по массе) до наименее распространенных.
Основные статьи: Состав человеческого тела и диетические минералы.

Около двух десятков химических элементов необходимы для различных видов биологической жизни . Большинство редких элементов на Земле не нужны для жизни (исключение составляют селен и йод ), [33] в то время как некоторые распространенные ( алюминий и титан ) не используются. есть некоторые различия У большинства организмов общие потребности в элементах, но между растениями и животными . Например, океанские водоросли используют бром , но наземные растения и животные, похоже, в нем не нуждаются. Всем животным требуется натрий , но для растений он не является важным элементом. Растениям нужны бор и кремний , но животным они могут не потребоваться (или им могут потребоваться очень небольшие количества). [ нужна ссылка ]

Всего шесть элементов — углерод , водород , азот , кислород , кальций и фосфор — составляют почти 99% массы живых клеток, в том числе и в организме человека ( «Состав человеческого тела полный список см. в разделе »). В дополнение к шести основным элементам, которые составляют большую часть человеческого тела, людям требуется меньшее количество, возможно, еще 18. [34]

Биомолекулы

[ редактировать ]
Основная статья: Биомолекула

Четыре основных класса молекул в биохимии (часто называемые биомолекулами ) — это углеводы , липиды , белки и нуклеиновые кислоты . [35] Многие биологические молекулы являются полимерами : в этой терминологии мономеры представляют собой относительно небольшие макромолекулы, которые соединяются вместе, образуя большие макромолекулы , известные как полимеры. Когда мономеры соединяются вместе для синтеза биологического полимера , они подвергаются процессу, называемому синтезом дегидратации . Различные макромолекулы могут собираться в более крупные комплексы, часто необходимые для биологической активности .

Углеводы

[ редактировать ]
Основные статьи: Углеводы , Моносахариды , Дисахариды и Полисахариды.
Углеводы
Глюкоза, моносахарид
Молекула сахарозы ( глюкоза + фруктоза ), дисахарид
Амилоза — полисахарид , состоящий из нескольких тысяч глюкозы . единиц

Двумя основными функциями углеводов являются накопление энергии и обеспечение структуры. Один из распространенных сахаров , известный как глюкоза , является углеводом, но не все углеводы являются сахарами. На Земле больше углеводов, чем любого другого известного типа биомолекул; они используются для хранения энергии и генетической информации , а также играют важную роль в межклеточных взаимодействиях и коммуникациях . [ нужна ссылка ]

Простейшим видом углеводов является моносахарид , который помимо других свойств содержит углерод , водород и кислород , преимущественно в соотношении 1:2:1 (обобщенная формула C n H 2 n O n , где n равно не менее 3). Глюкоза (C 6 H 12 O 6 ) — один из важнейших углеводов; другие включают фруктозу (C 6 H 12 O 6 ), сахар, обычно ассоциирующийся со вкусом фруктов сладким . [36] [а] и дезоксирибоза (C 5 H 10 O 4 ), компонент ДНК . Моносахарид может переключаться между ациклической (с открытой цепью) формой и циклической формой. Форма с открытой цепью может быть превращена в кольцо атомов углерода, соединенных атомом кислорода, созданным из карбонильной группы на одном конце и гидроксильной группы на другом. Циклическая молекула имеет гемиацетальную или гемикетальную группу, в зависимости от того, была ли линейная форма альдозой или кетозой . [38]

В этих циклических формах кольцо обычно имеет 5 или 6 атомов. Эти формы называются фуранозами и пиранозами соответственно — по аналогии с фураном и пираном , простейшими соединениями с одинаковым углерод-кислородным кольцом (хотя у них отсутствуют двойные углерод-углеродные связи этих двух молекул). Например, альдогексоза- глюкоза может образовывать полуацетальную связь между гидроксилом на углероде 1 и кислородом на углероде 4, образуя молекулу с 5-членным кольцом, называемую глюкофуранозой . Та же самая реакция может происходить между атомами углерода 1 и 5 с образованием молекулы с 6-членным кольцом, называемой глюкопиранозой . Циклические формы с 7-атомным кольцом, называемые гептозами, встречаются редко. [ нужна ссылка ]

Два моносахарида могут быть соединены гликозидной или сложноэфирной связью в дисахарид посредством реакции дегидратации, в ходе которой высвобождается молекула воды. Обратная реакция, при которой гликозидная связь дисахарида разрывается на два моносахарида, называется гидролизом . Самый известный дисахарид — сахароза или обычный сахар , который состоит из соединенных молекул глюкозы и молекулы фруктозы . Другим важным дисахаридом является лактоза , содержащаяся в молоке, состоящая из молекулы глюкозы и молекулы галактозы . Лактоза может гидролизоваться лактазой , а дефицит этого фермента приводит к непереносимости лактозы .

Когда несколько (около трех-шести) моносахаридов соединены, это называется олигосахаридом ( « олиго» означает «немногие»). Эти молекулы, как правило, используются в качестве маркеров и сигналов , а также имеют и другие применения. [39] Многие моносахариды, соединяясь, образуют полисахарид . Они могут быть соединены в одну длинную линейную цепь, а могут быть и разветвленными . Двумя наиболее распространенными полисахаридами являются целлюлоза и гликоген , оба состоят из повторяющихся мономеров глюкозы . Целлюлоза растений является важным структурным компонентом клеточных стенок , а гликоген используется в качестве хранилища энергии у животных.

Сахар может характеризоваться наличием редуцирующих или невосстанавливающих концов. Восстанавливающий конец углеводов — это атом углерода, который может находиться в равновесии с альдегидом с открытой цепью ( альдоза ) или кето-формой ( кетоза ). Если присоединение мономеров происходит по такому атому углерода, свободная гидроксигруппа пиранозной фуранозной или формы заменяется на ОН-боковую цепь другого сахара, образуя полный ацеталь . Это предотвращает раскрытие цепи в альдегидную или кето-форму и делает модифицированный остаток невосстанавливающим. Лактоза содержит восстанавливающий конец глюкозной части, тогда как галактозная часть образует полный ацеталь с группой C4-OH глюкозы. Сахароза не имеет восстанавливающего конца из-за полного образования ацеталя между альдегидным углеродом глюкозы (С1) и кетоуглеродом фруктозы (С2).

Липиды

[ редактировать ]
Основные статьи: липиды , глицерин и жирные кислоты.
Структуры некоторых распространенных липидов. Наверху находятся холестерин и олеиновая кислота . [40] Средняя структура представляет собой триглицерид, состоящий из олеоильной , стеароильной и пальмитоильной цепей, прикрепленных к глицериновой основной цепи. Внизу находится обычный фосфолипид — фосфатидилхолин . [41]

Липиды включают в себя разнообразный набор молекул и в некоторой степени являются совокупностью относительно нерастворимых в воде или неполярных соединений биологического происхождения, включая воски , жирные кислоты , полученные из жирных кислот , фосфолипиды , сфинголипиды , гликолипиды и терпеноиды (например, ретиноиды и стероиды). ). Некоторые липиды представляют собой линейные алифатические молекулы с открытой цепью, тогда как другие имеют кольцевую структуру. Некоторые из них являются ароматическими (с циклической [кольцевой] и плоской [плоской] структурой), а другие — нет. Некоторые из них гибкие, а другие жесткие. [42]

Липиды обычно состоят из одной молекулы глицерина в сочетании с другими молекулами. В триглицеридах , основной группе основных липидов, имеется одна молекула глицерина и три жирных кислоты . В этом случае мономером считаются жирные кислоты, которые могут быть насыщенными (нет двойных связей в углеродной цепи) или ненасыщенными (одна или несколько двойных связей в углеродной цепи). [ нужна ссылка ]

Большинство липидов имеют полярный характер и в значительной степени неполярны. Как правило, основная часть их структуры неполярна или гидрофобна («боится воды»), а это означает, что она плохо взаимодействует с полярными растворителями, такими как вода . Другая часть их структуры является полярной или гидрофильной («любящей воду») и имеет тенденцию связываться с полярными растворителями, такими как вода. Это делает их амфифильными молекулами (имеющими как гидрофобные, так и гидрофильные части). В случае холестерина полярная группа представляет собой просто –ОН (гидроксил или спирт). [ нужна ссылка ]

В случае фосфолипидов полярные группы значительно больше и более полярны, как описано ниже.

Липиды являются неотъемлемой частью нашего ежедневного рациона. Большинство масел и молочных продуктов , которые мы используем для приготовления пищи и еды, таких как сливочное масло , сыр , топленое масло и т. д., состоят из жиров . Растительные масла богаты различными полиненасыщенными жирными кислотами (ПНЖК). Липидсодержащие продукты перевариваются в организме и расщепляются на жирные кислоты и глицерин, конечные продукты распада жиров и липидов. Липиды, особенно фосфолипиды , также используются в различных фармацевтических продуктах либо в качестве солюбилизаторов (например, при парентеральных инфузиях), либо в качестве компонентов- носителей лекарственного средства (например, в липосомах или трансферсомах ).

Белки

[ редактировать ]
Основные статьи: Белок и аминокислоты
Общая структура α-аминокислоты: аминогруппа слева и карбоксильная группа справа.

Белки — это очень большие молекулы — макробиополимеры, состоящие из мономеров, называемых аминокислотами . Аминокислота состоит из альфа-атома углерода, присоединенного к аминогруппе –NH 2 , группе карбоновой кислоты –COOH (хотя они существуют как –NH 3 + и – COO − в физиологических условиях), простой атом водорода и боковая цепь, обычно обозначаемая как «–R». Боковая цепь «R» различна для каждой аминокислоты, из которых имеется 20 стандартных . Именно эта группа «R» отличает каждую аминокислоту, а свойства боковых цепей сильно влияют на общую трехмерную конформацию белка. Некоторые аминокислоты выполняют функции сами по себе или в модифицированной форме; например, глутамат действует как важный нейромедиатор . Аминокислоты могут соединяться посредством пептидной связи . При этом дегидратационном синтезе молекула воды удаляется, и пептидная связь соединяет азот аминогруппы одной аминокислоты с углеродом группы карбоновой кислоты другой. Полученная молекула называется дипептидом , а короткие участки аминокислот (обычно менее тридцати) называются пептидами или полипептидами . Более длинные растяжки заслуживают названия «белки» . Например, важный сыворотки белок крови альбумин содержит 585 аминокислотных остатков. . [43]

Родовые аминокислоты (1) в нейтральной форме, (2) в том виде, в каком они существуют физиологически, и (3) соединены в виде дипептида.
Схема гемоглобина . Красная и синяя ленты представляют белок глобин ; зеленые структуры — это гемовые группы.

Белки могут выполнять структурную и/или функциональную роль. Например, движения белков актина и миозина в конечном итоге ответственны за сокращение скелетных мышц. Одним из свойств многих белков является то, что они специфически связываются с определенной молекулой или классом молекул — они могут быть чрезвычайно избирательны в том, с чем связываются. Антитела являются примером белков, которые прикрепляются к одному конкретному типу молекул. Антитела состоят из тяжелых и легких цепей. Две тяжелые цепи будут связаны с двумя легкими цепями посредством дисульфидных связей между их аминокислотами. Антитела специфичны благодаря вариациям, основанным на различиях в N-концевом домене. [44]

Иммуноферментный анализ (ИФА), в котором используются антитела, является одним из наиболее чувствительных тестов, которые современная медицина использует для обнаружения различных биомолекул. Однако, вероятно, наиболее важными белками являются ферменты . Практически каждая реакция в живой клетке требует фермента для снижения энергии активации реакции. Эти молекулы распознают специфические молекулы-реагенты, называемые субстратами ; затем они катализируют реакцию между собой. Снижая энергию активации , фермент ускоряет эту реакцию в 10 раз. 11 или более; реакция, которая обычно спонтанно завершается более 3000 лет, с ферментом может занять менее секунды. Сам фермент не расходуется в процессе и может катализировать ту же реакцию с новым набором субстратов. С помощью различных модификаторов можно регулировать активность фермента, позволяя контролировать биохимию клетки в целом.

Структура белков традиционно описывается в иерархии четырех уровней. Первичная структура белка состоит из линейной последовательности аминокислот; например, «аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицин-лизин-...». Вторичная структура связана с локальной морфологией (морфология - это изучение структуры). Некоторые комбинации аминокислот имеют тенденцию сворачиваться в клубок, называемый α-спиралью , или в лист, называемый β-листом ; некоторые α-спирали можно увидеть на схеме гемоглобина выше. Третичная структура – ​​это вся трехмерная форма белка. Эта форма определяется последовательностью аминокислот. Фактически, одно изменение может изменить всю структуру. Альфа-цепь гемоглобина содержит 146 аминокислотных остатков; замена остатка глутамата в положении 6 остатком валина настолько меняет поведение гемоглобина, что приводит к серповидноклеточной анемии . Наконец, четвертичная структура связана со структурой белка с несколькими пептидными субъединицами, например, гемоглобина с четырьмя субъединицами. Не все белки имеют более одной субъединицы. [45]

Примеры белковых структур из Банка данных белков
Члены семейства белков, представленные структурами изомеразных доменов

Поступившие в организм белки обычно расщепляются на отдельные аминокислоты или дипептиды в тонком кишечнике , а затем всасываются. Затем их можно объединить с образованием новых белков. Промежуточные продукты гликолиза, цикла лимонной кислоты и пентозофосфатного пути могут использоваться для образования всех двадцати аминокислот, а большинство бактерий и растений обладают всеми необходимыми ферментами для их синтеза. Однако люди и другие млекопитающие могут синтезировать только половину из них. Они не могут синтезировать изолейцин , лейцин , лизин , метионин , фенилаланин , треонин , триптофан и валин . Поскольку их необходимо принимать внутрь, это незаменимые аминокислоты . Млекопитающие обладают ферментами для синтеза аланина , аспарагина , аспартата , цистеина , глутамата , глютамина , глицина , пролина , серина и тирозина — заменимых аминокислот. Хотя они могут синтезировать аргинин и гистидин , они не могут производить их в достаточных количествах для молодых растущих животных, поэтому их часто считают незаменимыми аминокислотами.

Если аминогруппа удаляется из аминокислоты, остается углеродный скелет, называемый α- кетокислотой . Ферменты, называемые трансаминазами, могут легко переносить аминогруппу от одной аминокислоты (превращая ее в α-кетокислоту) к другой α-кетокислоте (превращая ее в аминокислоту). Это важно для биосинтеза аминокислот, так как для многих путей промежуточные продукты других биохимических путей преобразуются в скелет α-кетокислоты, а затем добавляется аминогруппа, часто посредством трансаминирования . Аминокислоты затем могут быть связаны вместе с образованием белка.

Аналогичный процесс используется для расщепления белков. Сначала он гидролизуется на составляющие его аминокислоты. Свободный аммиак (NH3), существующий в крови в виде иона аммония (NH4+), токсичен для форм жизни. Поэтому должен существовать подходящий метод его выведения. У разных животных развились разные тактики, в зависимости от их потребностей. Одноклеточные организмы выделяют аммиак в окружающую среду. Аналогичным образом, костистые рыбы могут выделять аммиак в воду, где он быстро растворяется. Как правило, млекопитающие преобразуют аммиак в мочевину посредством цикла мочевины .

Чтобы определить, связаны ли два белка или, другими словами, решить, гомологичны они или нет, ученые используют методы сравнения последовательностей. Такие методы, как выравнивание последовательностей и структурное выравнивание, являются мощными инструментами, которые помогают ученым определять гомологию между родственными молекулами. Актуальность поиска гомологии среди белков выходит за рамки формирования эволюционной модели белковых семейств . Выяснив, насколько похожи две белковые последовательности, мы получаем знания об их структуре и, следовательно, об их функциях.

Нуклеиновые кислоты

[ редактировать ]
Основные статьи: Нуклеиновая кислота , ДНК , РНК и нуклеотид.
Строение дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК); на рисунке показано соединение мономеров.

Нуклеиновые кислоты , называемые так из-за их распространенности в клеточных ядрах , являются общим названием семейства биополимеров . Это сложные биохимические макромолекулы с высокой молекулярной массой, которые могут передавать генетическую информацию во всех живых клетках и вирусах. [2] Мономеры называются нуклеотидами , и каждый состоит из трех компонентов: азотистого гетероциклического основания ( пурина или пиримидина ), пентозного сахара и фосфатной группы. [46]

Структурные элементы общих компонентов нуклеиновых кислот. Поскольку они содержат по крайней мере одну фосфатную группу, все соединения, отмеченные нуклеозидмонофосфатом , нуклеозиддифосфатом и нуклеозидтрифосфатом, являются нуклеотидами (а не нуклеозидами , лишенными фосфата ).

Наиболее распространенными нуклеиновыми кислотами являются дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК). Фосфатная группа и сахар каждого нуклеотида связываются друг с другом, образуя основу нуклеиновой кислоты, а последовательность азотистых оснований хранит информацию. Наиболее распространенными азотистыми основаниями являются аденин , цитозин , гуанин , тимин и урацил . Азотистые основания каждой цепи нуклеиновой кислоты образуют водородные связи с некоторыми другими азотистыми основаниями в комплементарной цепи нуклеиновой кислоты. Аденин связывается с тимином и урацилом, тимин связывается только с аденином, а цитозин и гуанин могут связываться только друг с другом. Аденин, тимин и урацил содержат две водородные связи, а водородные связи, образующиеся между цитозином и гуанином, — три.

Помимо генетического материала клетки, нуклеиновые кислоты часто играют роль вторичных мессенджеров , а также образуют базовую молекулу аденозинтрифосфата (АТФ), основной молекулы-переносчика энергии, обнаруженной во всех живых организмах. Кроме того, азотистые основания, возможные в двух нуклеиновых кислотах, различны: аденин, цитозин и гуанин встречаются как в РНК, так и в ДНК, тогда как тимин встречается только в ДНК, а урацил встречается в РНК.

Метаболизм

[ редактировать ]

Углеводы как источник энергии

[ редактировать ]
Основные статьи: Углеводный обмен и углеродный цикл

Глюкоза является источником энергии у большинства форм жизни. Например, полисахариды расщепляются на мономеры ферментами ( гликогенфосфорилаза удаляет остатки глюкозы из гликогена, полисахарида). Дисахариды, такие как лактоза или сахароза, расщепляются на двухкомпонентные моносахариды. [47]

Гликолиз (анаэробный)

[ редактировать ]
Изображение выше содержит кликабельные ссылки.
Метаболический путь гликолиза превращает глюкозу в пируват через ряд промежуточных метаболитов.    Каждая химическая модификация осуществляется различным ферментом.    Шаги 1 и 3 потребляют АТФ и    шаги 7 и 10 производят АТФ. Поскольку этапы 6–10 происходят дважды на молекулу глюкозы, это приводит к чистому производству АТФ.

Глюкоза в основном метаболизируется по очень важному десятиэтапному пути , называемому гликолизом , конечным результатом которого является расщепление одной молекулы глюкозы на две молекулы пирувата . Это также производит две чистые молекулы АТФ , энергетической валюты клеток, а также два восстанавливающих эквивалента преобразования НАД. + (никотинамидадениндинуклеотид: окисленная форма) в НАДН (никотинамидадениндинуклеотид: восстановленная форма). Для этого не требуется кислород; если кислород недоступен (или клетка не может использовать кислород), НАД восстанавливается путем преобразования пирувата в лактат (молочную кислоту) (например, у людей) или в этанол плюс углекислый газ (например, у дрожжей ). Другие моносахариды, такие как галактоза и фруктоза, могут превращаться в промежуточные продукты гликолитического пути. [48]

Аэробный

[ редактировать ]

В аэробных клетках с достаточным количеством кислорода , как и в большинстве клеток человека, пируват подвергается дальнейшему метаболизму. Он необратимо превращается в ацетил-КоА , выделяя один атом углерода в виде углекислого газа , образуя другой восстанавливающий эквивалент в виде НАДН . Две молекулы ацетил-КоА (из одной молекулы глюкозы) затем вступают в цикл лимонной кислоты , производя две молекулы АТФ, еще шесть молекул НАДН и два восстановленных (уби)хинона (через ФАДН 2 в качестве кофактора, связанного с ферментом) и высвобождая остальные атомы углерода в виде углекислого газа. Образующиеся молекулы НАДН и хинола затем поступают в ферментные комплексы дыхательной цепи, системы переноса электронов, в конечном итоге переносящей электроны на кислород и сохраняющей высвободившуюся энергию в виде градиента протонов над мембраной ( внутренней митохондриальной мембраной у эукариот). Таким образом, кислород восстанавливается до воды и исходных акцепторов электронов НАД. + и хинон регенерируются. Вот почему люди вдыхают кислород и выдыхают углекислый газ. Энергия, выделяющаяся при переносе электронов из высокоэнергетических состояний в НАДН и хиноле, сначала сохраняется в виде протонного градиента и преобразуется в АТФ посредством АТФ-синтазы. При этом образуются дополнительные 28 молекул АТФ (24 из 8 НАДН + 4 из 2 хинолов), что в сумме составляет 32 молекулы АТФ, сохраняющихся на распавшуюся глюкозу (две из гликолиза + две из цитратного цикла). [49] Понятно, что использование кислорода для полного окисления глюкозы дает организму гораздо больше энергии, чем любая независимая от кислорода функция метаболизма, и это считается причиной того, что сложная жизнь появилась только после того, как атмосфера Земли накопила большое количество кислорода.

глюконеогенез

[ редактировать ]
Основная статья: глюконеогенез

У позвоночных животных , активно сокращающиеся скелетные мышцы (например, во время поднятия тяжестей или спринтерского бега), не получают достаточного количества кислорода для удовлетворения потребности в энергии, и поэтому они переходят к анаэробному метаболизму , превращая глюкозу в лактат.Комбинация глюкозы неуглеводного происхождения, например, жиров и белков. Это происходит только тогда, когда запасы гликогена в печени истощены. Этот путь представляет собой решающий разворот гликолиза с пирувата на глюкозу и может использовать многие источники, такие как аминокислоты, глицерин и цикл Кребса . Крупномасштабный катаболизм белков и жиров обычно возникает, когда человек страдает от голодания или определенных эндокринных нарушений. [50] Печень называемый регенерирует глюкозу, используя процесс, глюконеогенезом . Этот процесс не совсем противоположен гликолизу и на самом деле требует в три раза больше энергии, получаемой при гликолизе (используется шесть молекул АТФ по сравнению с двумя, полученными при гликолизе). Аналогично вышеупомянутым реакциям, полученная глюкоза может затем подвергаться гликолизу в тканях, которым нужна энергия, сохраняться в виде гликогена (или крахмала в растениях) или превращаться в другие моносахариды или присоединяться к ди- или олигосахаридам. Комбинированный путь гликолиза во время физических упражнений, проникновения лактата через кровоток в печень, последующего глюконеогенеза и выброса глюкозы в кровоток называется циклом Кори . [51]

Связь с другими биологическими науками «молекулярного масштаба»

[ редактировать ]
Схематическая связь между биохимией, генетикой и молекулярной биологией.

Исследователи в области биохимии используют специфические методы, присущие биохимии, но все чаще сочетают их с методами и идеями, разработанными в области генетики , молекулярной биологии и биофизики . Между этими дисциплинами нет четкой границы. Биохимия изучает химию, необходимую для биологической активности молекул, молекулярная биология изучает их биологическую активность, генетика изучает их наследственность, которая передается их геномом . Это показано на следующей схеме, которая изображает один из возможных вариантов взаимосвязей между полями:

  • Биохимия — наука о химических веществах и процессах жизнедеятельности, происходящих в живых организмах . Биохимики уделяют большое внимание роли, функциям и структуре биомолекул . Изучение химии биологических процессов и синтез биологически активных молекул являются приложениями биохимии. Биохимия изучает жизнь на атомном и молекулярном уровне.
  • Генетика – это изучение влияния генетических различий на организмы. Об этом часто можно судить по отсутствию нормального компонента (например, одного гена ). Изучение « мутантов » — организмов, у которых отсутствует один или несколько функциональных компонентов по отношению к так называемому « дикому типу » или нормальному фенотипу . Генетические взаимодействия ( эпистаз ) часто могут сбить с толку простые интерпретации таких « нокаут- исследований».
  • Молекулярная биология — это изучение молекулярных основ биологических явлений с упором на молекулярный синтез, модификацию, механизмы и взаимодействия. Центральная догма молекулярной биологии , согласно которой генетический материал транскрибируется в РНК, а затем транслируется в белок , несмотря на чрезмерное упрощение, по-прежнему обеспечивает хорошую отправную точку для понимания этой области. Эта концепция была пересмотрена в свете появления новых ролей РНК .
  • Химическая биология стремится разработать новые инструменты на основе малых молекул , которые позволяют минимально воздействовать на биологические системы, предоставляя при этом подробную информацию об их функциях. Кроме того, химическая биология использует биологические системы для создания неприродных гибридов между биомолекулами и синтетическими устройствами (например, опустошенными вирусными капсидами , которые могут доставлять генную терапию или молекулы лекарств ).

См. также

[ редактировать ]
Основная статья: Очерк биохимии

Списки

[ редактировать ]

См. также

[ редактировать ]

Примечания

[ редактировать ]
  1. ^ Фруктоза — не единственный сахар, содержащийся во фруктах. Глюкоза и сахароза также содержатся в различных количествах в различных фруктах и ​​иногда превышают количество присутствующей фруктозы. Например, 32% съедобной части фиников составляет глюкоза, по сравнению с 24% фруктозы и 8% сахарозы. Однако персики содержат больше сахарозы (6,66%), чем фруктозы (0,93%) или глюкозы (1,47%). [37]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Биологическое/Биохимия» . acs.org . Архивировано из оригинала 21 августа 2019 г. Проверено 4 января 2016 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б Фут (2005), с. 3.
  3. ^ Карп (2009), с. 2.
  4. ^ Миллер (2012). п. 62.
  5. ^ Эстбери (1961), с. 1124.
  6. ^ Элдер (2007), с. 45.
  7. ^ Маркс (2012), Глава 14.
  8. ^ Финкель (2009), стр. 1–4.
  9. ^ ЮНИСЕФ (2010), стр. 61, 75.
  10. ^ Перейти обратно: а б Хелвоорт (2000), с. 81.
  11. ^ Хантер (2000), с. 75.
  12. ^ Хэмблин (2005), с. 26.
  13. ^ Хантер (2000), стр. 96–98.
  14. ^ Берг (1980), стр. 1–2.
  15. ^ Холмс (1987), с. хв.
  16. ^ Фельдман (2001), с. 206.
  17. ^ Рейнер-Кэнхэм (2005), стр. 136.
  18. ^ Зиесак (1999), с. 169.
  19. ^ Кляйнкауф (1988), с. 116.
  20. ^ Бен-Менахем (2009), с. 2982.
  21. ^ Амслер (1986), с. 55.
  22. ^ Хортон (2013), с. 36.
  23. ^ Кляйнкауф (1988), с. 43.
  24. ^ Эдвардс (1992), стр. 1161–1173.
  25. ^ Фиске (1890), стр. 419–20.
  26. ^ Вёлер, Ф. (1828). «Об искусственном образовании мочевины» . Анналы физики и химии . 88 (2): 253–256. Бибкод : 1828АнП....88..253Вт . дои : 10.1002/andp.18280880206 . ISSN   0003-3804 . Архивировано из оригинала 28 октября 2023 г. Проверено 4 мая 2021 г.
  27. ^ Кауфман (2001), стр. 121–133.
  28. ^ Липман, Тимоти О. (август 1964 г.). «Приготовление мочевины Веллером и судьба витализма» . Журнал химического образования . 41 (8): 452. Бибкод : 1964ЖЧЭд..41..452Л . дои : 10.1021/ed041p452 . ISSN   0021-9584 . Архивировано из оригинала 28 октября 2023 г. Проверено 4 мая 2021 г.
  29. ^ Тропп (2012), стр. 19–20.
  30. ^ Кребс (2012), с. 32.
  31. ^ Батлер (2009), с. 5.
  32. ^ Чандан (2007), стр. 193–194.
  33. ^ Кокс, Нельсон, Ленинджер (2008). Ленингерские принципы биохимии . Макмиллан. {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  34. ^ Нильсен (1999), стр. 283–303.
  35. ^ Слабо (2007), стр. 3–6.
  36. ^ Уайтинг (1970), стр. 1–31.
  37. ^ Уайтинг , GC (1970), с. 5.
  38. ^ Фут (2005), стр. 358–359.
  39. ^ Varki (1999), p. 17.
  40. ^ Страйер (2007), с. 328.
  41. ^ Воэт (2005), Гл. 12 Липиды и мембраны.
  42. ^ Ахмед, Саба; Шах, Парини; Ахмед, Овайс (2023), «Биохимия, липиды» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID   30247827 , получено 30 ноября 2023 г.
  43. ^ Мецлер (2001), с. 58.
  44. ^ Файги, Матиас Дж.; Хендершот, Линда М.; Бюхнер, Йоханнес (2010). «Как сворачиваются антитела» . Тенденции биохимических наук . 35 (4): 189–198. дои : 10.1016/j.tibs.2009.11.005 . ПМЦ   4716677 . ПМИД   20022755 .
  45. ^ Фромм и Харгроув (2012), стр. 35–51.
  46. ^ Сенгер (1984), стр. 84.
  47. ^ «Дисахарид» . Британская энциклопедия . Архивировано из оригинала 19 октября 2023 года . Проверено 14 октября 2023 г.
  48. ^ Фромм и Харгроув (2012), стр. 163–180.
  49. ^ Воэт (2005), Гл. 17 Гликолиз.
  50. ^ Биологический словарь . Издательство Оксфордского университета. 17 сентября 2015 г. ISBN  9780198714378 . Архивировано из оригинала 10 июля 2020 года . Проверено 29 апреля 2020 г.
  51. ^ Фромм и Харгроув (2012), стр. 183–194.

Цитируемая литература

[ редактировать ]

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Ресурсы библиотеки о
Биохимия
В Wikibooks есть дополнительная информация по теме: Биохимия.
Викискладе есть медиафайлы по теме биохимии .
В Викиверситете вы можете узнать больше и рассказать другим о биохимии на кафедре биохимии.

{{Навбоксы|список=

Шаблон:Отрасли химии

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Biochemistry&oldid=1238112712"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 5c7f929f2131bdadd7a56e60f4ab6289__1722566220
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/5c/89/5c7f929f2131bdadd7a56e60f4ab6289.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Biochemistry - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)