✖


Jump to content

IGFBP3

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом по двойной модели публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
IGFBP3
Идентификаторы
Псевдонимы IGFBP3 , BP-53, IBP3, инсулин, подобный фактору, связывающему фактору 3, белок 3
Внешние идентификаторы Омим : 146732 ; MGI : 96438 ; Гомологен : 500 ; GeneCards : IGFBP3 ; OMA : IGFBP3 - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

3486

16009

Набор

ENSG00000146674

Ensmusg00000020427

Uniprot

P17936

P47878

Refseq (мРНК)

NM_001013398
NM_000598

NM_008343

Refseq (белок)

NP_000589
NP_001013416

NP_032369

Расположение (UCSC) Chr 7: 45,91 - 45,92 МБ Chr 11: 7.16 - 7,16 МБ
PubMed Search [ 3 ] [ 4 ]
Викидид
Посмотреть/редактировать человека Посмотреть/редактировать мышь

Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок 3 , также известный как IGFBP-3 , представляет собой белок , который у людей кодируется IGFBP3 геном . IGFBP-3 является одним из шести белков, связывающих IGF ( IGFBP-1 с IGFBP-6 ), которые имеют высоко консервативные структуры и связывают инсулиноподобные факторы роста IGF-1 и IGF-2 с высоким сродством. IGFBP-7 , иногда включенный в эту семью, не разделяет ни консервативных структурных особенностей, ни с высокой аффинностью IGF. Вместо этого IGFBP-7 связывает IGF1R , который блокирует связывание IGF-1 и IGF-2 , что приводит к апоптозу. [ 5 ]

Функция

[ редактировать ]

IGFBP-3 был первым изолирован, охарактеризован и количественно в плазме человека, в 1986 году. [ 6 ] [ 7 ] Он имеет хорошо документированные функции в циркуляции, во внеклеточной среде и внутри клеток. Он является основным белком транспорта IGF в кровотоке, где он несет факторы роста преимущественно в стабильных комплексах, которые содержат связывающий белок, либо IGF-1, либо IGF-2, а также третий белок, называемый кислотно-лабильной субъединицей или ALS.

Чтобы IGF достигли тканей из кровотока, считается, что циркулирующие комплексы частично диссоциации, возможно, усиливаются ограниченным протеолизом IGFBP-3. The IGF-1/IGFBP-3 ratio has sometimes been used as an index of IGF bioavailability in the human circulation, but this ignores IGF-1 binding to other IGFBPs (so the ratio is affected by the concentrations of all six IGFBPs), and the fact that IGF-2, which is three times more abundant than IGF-1 in the bloodstream of adults, occupies the majority of binding sites on Циркуляционный IGFBP-3.

В тканях IGFBP-3 может связывать IGF-1 и IGF-2, высвобождаемые многими типами клеток, и блокировать их доступ к рецептору IGF-1 ( IGF1R ), который активируется обоим IGF. IGFBP-3 также взаимодействует с клеточными белками, влияя на передачу сигналов клеток извне или после интернализации, а также попадает в ядро ​​клеток, где он связывается с рецепторами ядерного гормона и других лигандах. Высокие уровни IGFBP-3 в опухолях связаны с повышенной тяжестью рака (или худшим исходом) для некоторых раковых заболеваний, но снижение тяжести или лучшего исхода для других. В случае делеции гена IGFBP3 у людей не сообщалось, но мыши, в которых отсутствует ген, показывают почти нормальный рост.

Генная и белковая структура

[ редактировать ]

Ген IGFBP3 (OR IBP3) на хромосоме 7 человека организован в четыре белка-кодирующих экзоны с 5-м экзоном в 3 'нетранслируемой области. [ 8 ] Он расположен рядом с геном IGFBP1 в ориентации на хвост к хвосту, разделенный на 20 КБ. [ 9 ] Кодированный белок включает в себя сигнальный пептид с 27 ресурсами с последующим зрелым белком 264-республиков. IGFBP-3 разделяет с остальными пятью высокоаффинными IGFBPS и 3-доменной структурой: [ 10 ]

  1. Консервативный N-концевой домен, содержащий область, богатую цистеином (12 остатков цистеина) с множественными внутридоменными дисульфидными связями , мотивом IGFBP (GCGCCXXC), основной сайт связывания IGF.
  2. Сильно вариабельный центральный или линкерный домен (только 15% сохранение между IGFBP).
  3. Консервативный С-концевой домен, содержащий вторичные остатки связывания IGF, область богатой цистеином (6 остатков цистеина), базовый мотив 18 остатков, который связывает гепарин , кислотный лабильный субъединица (ALS) и последовательность ядерной локализации .

Домен линкера является местом большинства посттрансляционных модификаций , которые включают гликозилирование , фосфорилирование и ограниченный протеолиз . Электрофоретическим анализом IGFBP-3 появляется в виде дублета, из-за занятости двух или трех мест N-гликозилирования с помощью углеводов. Гипогликозилированный IGFBP-3 можно увидеть после расширенного голода глюкозы.

Известно, что многие протеазы расщепляют IGFBP-3 на участках одностороннего домана, а в циркуляции беременных женщин IGFBP-3 полностью протеолиз, но все же способный носить нормальное количество IGF-1 и IGF-2. Связывая способность, по-видимому, сохраняется после протеолиза из-за совместного взаимодействия между двумя протеолизированными фрагментами, которые вместе поддерживают активный сайт связывания IGF. [ 11 ]

Сайты и регулирование производства

[ редактировать ]

МРНК IGFBP-3 экспрессируется во всей исследованной тканях, с почек, желудка, плаценты, матки и печени, демонстрирующих самую высокую экспрессию в тканях крыс. [ 12 ] МРНК IGFBP-3 крысы обнаруживается в непрахимальных клетках, включая синусоидальный эндотелий, но не в гепатоцитах . [ 13 ] Напротив, человеческие гепатоциты экспрессируют IGFBP-3. [ 14 ]

Уровни IGFBP-3 в сыворотке человека, как и IGF-1, зависят от гормона роста (GH); Например, сывороточный IGFBP-3 увеличивается при акромегалии и низком уровне у детей с дефицитом GH. Однако экспрессия гена IGFBP-3 в печени человека не зависит от GH. [ 7 ] [ 15 ] Поскольку он стабилизируется в сыворотке человека путем образования комплексов с IGF-1 и ALS, которые оба являются GH-зависимыми, сывороточный IGFBP-3 также регулируется GH. Его производство некоторыми не-гепатическими тканями также может быть напрямую регулировать GH. Иммуноанализ для сыворотки IGFBP-3 часто используются в рамках диагноза дефицита детства.

Наиболее широко изученный полиморфизм IGFBP3 в нуклеотиде-202 в промоторной области значительно связан с циркулирующими уровнями IGFBP-3, хотя механизм неясен. [ 16 ] В некоторых исследованиях, циркулирующих IGFBP-3, также, по-видимому, регулируется питательно, хотя это не может быть замечено на уровне мРНК. IGFBP-3 был идентифицирован в лимфе человека, аспирате сосков, молоке, амниотической жидкости, фолликулярной жидкости, семинальной плазме, моче, перитонеальной диализате, синовиальной жидкости , слезной жидкости и спинномозговой жидкости, в дополнение к сыворотке.

Многие факторы увеличивают выработку IGFBP-3 клетками, включая трансформирующий фактор роста-β (TGFβ), фактор некроза опухоли-α, витамин D, ретиноевой кислоты, IGF-1 и стимулы, такие как химиотерапия, которые активируют супрессор опухоли p53. [ 17 ] Эстроген ингибирует выработку IGFBP-3, а его уровни ткани ниже при раке молочной железы с рецептором эстрогена (ER), чем при ER-отрицательном раке.

Взаимодействия

[ редактировать ]

Основными лигандами IGFBP-3 в циркуляции являются IGF-1 и IGF-2, а кислота-лабильная субъединица (ALS). [ 18 ] Трансфер в сыворотке, трансфер , [ 19 ] Фибронектин , [ 20 ] и плазминоген [ 21 ] Также известно, что связывают IGFBP-3. В клеточной и тканевой среде было описано многие другие взаимодействия (см. Таблицу). Два не связанных с клеточными белками были обозначены как рецепторы IGFBP-3: белок 1 липопротеина с низкой плотностью липопротеина ( LRP1 ), также известный как рецептор альфа-2-макроглобулина или рецептор TGFβ типа V TGFβ [ 22 ] и трансмембранный белок TMEM219 . [ 23 ] Считается, что оба опосредуют антипролиферативные эффекты. функциональных взаимодействиях с рецептором EGF типа I/типа II и рецепторной системой TGFβ Также сообщалось о , а другие белки клеточной поверхности, такие как протеогликаны, также связывают IGFBP-3. IGFBP-3 может войти в клетки как клатрин-опосредованным, так и кавеолино-опосредованным эндоцитозом. [ 24 ] Возможно, связанный с рецептором трансферрина. [ 25 ]

IGFBP-3 входит в ядро ​​клетки с помощью механизма, который не полностью понят, но включает его связывание с importin-β . [ 26 ] Внутри ядра он может модулировать активность рецептора ядерного гормона путем прямого связывания с рецептором ретиноида X , рецептором ретиноевой кислоты , [ 27 ] рецептор витамина D , [ 28 ] PPARγ , [ 29 ] и nur77 , [ 30 ] IGFBP-3 также взаимодействует с ДНК-зависимой протеинкиназой в ядре, чтобы способствовать восстановлению повреждения ДНК. [ 31 ]

Клеточные действия

[ редактировать ]

IGFBP-3 оказывает антипролиферативные эффекты во многих типах клеток, блокируя способность IGF-1 и IGF-2 активировать IGF1R (что стимулирует пролиферацию клеток). Например, в клетках пищевода эпителиальных чувствительность к стимуляции IGF-1 подавляется секретируемой IGFBP-3 и восстанавливается, когда IGFBP-3 подавляется эпидермальным фактором роста . [ 32 ] IGFBP-3 также может ингибировать функцию клеток с помощью механизмов, которые не зависят от влияния на передачу сигналов IGF1R, даже в клетках, в которых совершенно не хватает IGF1R. [ 33 ] Независимые эффекты IGF (или IGF1R) обычно изучаются с использованием мутантных форм IGFBP-3 с снижением аффинности связывания IGF. Таким образом, апоптоз, индуцированный IGFBP-3, в дифференцирующих клетках-предшественниках хондроцитов в равной степени наблюдается с не-IGF-связывающим мутантом IGFBP-3, демонстрируя, что механизм не включает связывание IGF. [ 34 ] IGF1R-независимое ингибирование роста с помощью IGFBP-3 может включать индукцию проапоптотических белков, таких как BAX и BAD [ 35 ] и может быть опосредован керамидами (проапоптотические липиды ), [ 36 ] или потенциальный керамидный действие [ 37 ] Взаимодействие IGFBP-3 с рецепторами ядерных гормонов также может привести к ингибированию пролиферации клеток.

В отличие от типичных ингибирующих роста эффектов IGFBP-3, также наблюдалась стимуляция пролиферации клеток с помощью IGFBP-3. Это может произойти либо путем усиления пролиферации, стимулированной IGF [ 38 ] или в отсутствие IGF-1. Было показано, что в эндотелиальных клетках и эпителиальных клетках молочной железы стимулирующий эффект IGFBP-3 включает активацию фермента сфиназы киназы и генерацию биоактивного липида, сфингозин-1-фосфата , который способствует росту путем трансактивации рецептора EGFR. [ 36 ] [ 39 ]

Роль в раке

[ редактировать ]

Основываясь на экспериментах по росту клеток, моделям рака животных и эпидемиологическим исследованиям , представляется, что IGFBP-3 функционирует как с низким содержанием пенетранса ген супрессора опухоли . [ 10 ]

Дисрегуляция IGFBP-3 была вовлечена во многие виды рака. [ 40 ] Подавление экспрессии тканей путем промотора гиперметилирования при некоторых видах рака, таких как гепатома [ 41 ] и немелкий рак легких клеток [ 42 ] может быть связан с плохим результатом пациента. Однако в соответствии с двойной ингибирующей и стимулирующей ролью IGFBP-3, наблюдаемых в клеточной культуре, существуют другие типы рака, такие как рак молочной железы, [ 43 ] [ 44 ] рак поджелудочной железы, [ 45 ] и четкие клеточные почечные рак клеток [ 46 ] в которой экспрессия с высокой тканей IGFBP-3 была связана с плохими прогностическими особенностями или исходом пациента. Механизмы, регулирующие эти контрастные эффекты IGFBP-3 in vivo, недостаточно понятны.

Поскольку IGFBP-3 в кровотоке со стороны здоровых взрослых (обычно 2–4 мг/л) и в значительной степени стабилизируется его сложным образованием с IGF и ALS, маловероятно, что IGFBP-3 оказывает большое влияние на циркулирующие уровни. Было проведено много исследований, связывающих циркулирующие уровни IGFBP-3 с наличием или риском различных видов рака или с результатами пациента. [ 40 ] Но однозначные выводы часто не хватает. Например, высокие уровни IGFBP-3 в плазме были связаны со сниженным проспективным риском рака колоректального рака у женщин. [ 47 ] Но в исследовании, включая мужчин и женщин, риск рака толстой кишки был положительно связан с плазменным IGFBP-3, в то время как не было значительной связи с раком прямой кишки. [ 48 ] Большой систематический обзор пришел к выводу, что циркулирующие уровни IGFBP-3 показали скромную связь с повышенным риском для ряда раковых заболеваний, но результаты варьируются между участками. [ 49 ]

Уровни белка IGFBP-3 снижаются при прогрессировании рака предстательной железы от доброкачественного до метастатического заболевания [ 50 ] Хотя производство белка не прекращается полностью. IGFBP-3 все еще производится (на более низком уровне) клетками рака предстательной железы и секретируется в окружающую среду. Однако вместо всей длины, функциональный белок, обнаружено, что IGFBP-3 расщепляется. [ 51 ] Это уменьшает аффинность связывания IGF с IGFBP-3, что делает факторы роста более вероятным связывать IGF1R и способствовать выживанию клеток.

Таблица: IGFBP-3 Партнеры по связям

[ редактировать ]

IGFBP3 было показано, что взаимодействует с:

Смотрите также

[ редактировать ]
  • Mecasermin rinfabate , рекомбинантный IGF-1 с IGFBP-3, используемым для различных показаний.

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000146674 - ENSEMBL , май 2017 г.
  2. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000020427 - ENSEMBL , май 2017 г.
  3. ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
  4. ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
  5. ^ Evdokimova V, Tognon CE, Benatar T, Yang W, Krutikov K, Pollak M, et al. (Декабрь 2012 г.). «IGFBP7 связывается с рецептором IGF-1 и блокирует его активацию с помощью инсулиноподобных факторов роста». Наука сигнализация . 5 (255): RA92. doi : 10.1126/Scisignal.2003184 . PMID   23250396 . S2CID   24794913 .
  6. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Martin JL, Baxter RC (июль 1986 г.). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок из плазмы человека. Очистка и характеристика» . Журнал биологической химии . 261 (19): 8754–8760. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 84446-0 . PMID   3722172 .
  7. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Baxter RC, Martin JL (декабрь 1986 г.). «Радиоиммуноанализ гормона-зависимого инсулиноподобного инсулиноподобного фактора роста белок в плазме человека» . Журнал клинических исследований . 78 (6): 1504–1512. doi : 10.1172/jci112742 . PMC   423906 . PMID   2431001 .
  8. ^ Cubbage ML, Suwanichkul A, Powell DR (июль 1990 г.). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок-3. Организация хромосомного гена человека и демонстрация промоторной активности» . Журнал биологической химии . 265 (21): 12642–12649. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 38392-9 . PMID   1695633 .
  9. ^ Ehrenborg E, Larsson C, Stern I, Janson M, Powell DR, Luthman H (март 1992 г.). «Сметная локализация генов, кодирующих инсулиноподобные инсулиноподобные белки, связанные с фактором роста 1 (IGBP1) и 3 (IGBP3) на хромосоме 7». Геномика . 12 (3): 497–502. doi : 10.1016/0888-7543 (92) 90440-4 . PMID   1373120 .
  10. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Jogie-Brahim S, Feldman D, Oh Y (август 2009 г.). «Разрушение инсулиноподобного фактора роста, связывающее белок-3, при заболевании человека» . Эндокринные обзоры . 30 (5): 417–437. doi : 10.1210/er.2008-0028 . PMC   2819737 . PMID   19477944 .
  11. ^ Ян Х, Пайет Л.Д., Бакстер Р.К., Ферт С.М. (ноябрь 2009 г.). «Активность инсулиноподобного инсулиноподобного фактора роста белка-3: определение путем восстановления рекомбинантных комплексов» . Эндокринология . 150 (11): 4968–4976. doi : 10.1210/en.2009-0090 . PMID   19734278 .
  12. ^ Альбистон А.Л., Херингтон А.С. (январь 1992 г.). «Распределение тканей и регуляция инсулиноподобного фактора роста (IGF)-связывающего белка-3 градовочной кислоты (мРНК) у крысы: сравнение с экспрессией мРНК IGF-I». Эндокринология . 130 (1): 497–502. doi : 10.1210/endo.130.1.1370153 . PMID   1370153 .
  13. ^ Чин Е., Чжоу Дж., Дай Дж, Бакстер Р.К., Бонди Калифорния (июнь 1994 г.). «Клеточная локализация и регуляция экспрессии генов для компонентов инсулиноподобного фактора роста тройного связывающего белкового комплекса». Эндокринология . 134 (6): 2498–2504. doi : 10.1210/endo.134.6.7515002 . PMID   7515002 .
  14. ^ Scharf JG, Schmidt-Sandte W, Pahernik SA, Koebe HG, Hartmann H (октябрь 1995 г.). «Синтез инсулиноподобного фактора роста белков, связывающих белков, и кислото-лабильной субъединицы инсулиноподобного фактора роста тройного связывающего белкового комплекса в первичных культурах гепатоцитов человека». Журнал гепатологии . 23 (4): 424–430. doi : 10.1016/0168-8278 (95) 80201-0 . PMID   8655960 .
  15. ^ Olivecrona H, Hilling A, Ekström C, Barle H, Nyberg B, Möller C, et al. (Февраль 1999 г.). «Острые и краткосрочные эффекты гормона роста на инсулиноподобные факторы роста и их связывающие белки: уровни сыворотки и ответы печеночной графства рибонуклеиновой кислоты у людей» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 84 (2): 553–560. doi : 10.1210/jcem.84.2.5466 . PMID   10022415 .
  16. ^ Deal C, Ma J, Wilkin F, Paquette J, Rozen F, Ge B, et al. (Март 2001 г.). «Новый промоторный полиморфизм в инсулиноподобном факторе роста, связывающего белок-3: корреляция с уровнями сыворотки и взаимодействие с известными регуляторами» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (3): 1274–1280. doi : 10.1210/jcem.86.3.7280 . PMID   11238520 .
  17. ^ Buckbinder L, Talbott R, Velasco-Miguel S, Takingaka I, Faha B, Seizinger BR, Kley N (октябрь 1995). «Индукция ингибитора роста IGF-связывающего белка 3 с помощью p53». Природа . 377 (6550): 646–649. Bibcode : 1995natur.377..646b . doi : 10.1038/377646A0 . PMID   7566179 . S2CID   4317117 .
  18. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Baxter RC, Martin JL, Beniac VA (июль 1989 г.). «Высокомолекулярная инсулиноподобная инсулиноподобная фактор роста комплекс, связывающий белковой комплекс. Очистка и свойства кислотной субъединицы из сыворотки человека» . Журнал биологической химии . 264 (20): 11843–11848. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 80143-0 . PMID   2473065 .
  19. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Weinzimer SA, Gibson TB, Collett-Solberg PF, Khare A, Liu B, Cohen P (апрель 2001 г.). «Трансферрин-это инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок-3, связывающий белок-3» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (4): 1806–1813. doi : 10.1210/jcem.86.4.7380 . PMID   11297622 .
  20. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Gui Y, Murphy LJ (май 2001 г.). «Инсулиноподобный фактор роста (IGF) -связывающий белок-3 (IGFBP-3) связывается с фибронектином (FN): демонстрация IGF-I/IGFBP-3/FN-комплексов в плазме человека» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (5): 2104–2110. doi : 10.1210/jcem.86.5.7472 . PMID   11344214 .
  21. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Кэмпбелл П.Г., Дарем С.К., Суваничкул А., Хейс Д.Д., Пауэлл Д.Р. (август 1998 г.). «Плазминоген связывает гепарин-связывающий домен инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3». Американский журнал физиологии . 275 (2): E321 - E331. doi : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.e321 . PMID   9688635 .
  22. ^ Huang SS, Ling Ty, Tseng WF, Huang YH, Tang FM, Leal SM, Huang JS (ноябрь 2003 г.). «Ингибирование клеточного роста с помощью IGFBP-3 и TGF-бета1 требует LRP-1» . FASEB Journal . 17 (14): 2068–2081. doi : 10.1096/fj.03-0256com . PMID   14597676 . S2CID   84528390 .
  23. ^ Inermann AR, Yang YF, Han J, Mikami A, Garza AE, Mohanraj L, et al. (Сентябрь 2010). «Идентификация нового рецептора клеточной гибели, опосредующего IGFBP-3, индуцированные противоопухолевыми эффектами при раке молочной железы и простаты» . Журнал биологической химии . 285 (39): 30233–30246. doi : 10.1074/jbc.m110.122226 . PMC   2943278 . PMID   20353938 .
  24. ^ Микуткова Л., Герман М., Офтегинг М., Хесс М.В., Матсески А., Пирхер Х. и др. (Апрель 2012 г.). «Анализ клеточного поглощения и ядерной доставки инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3, в клетках остеосаркомы человека» . Международный журнал рака . 130 (7): 1544–1557. doi : 10.1002/ijc.26149 . PMID   21520041 . S2CID   18570671 .
  25. ^ Lee KW, Liu B, Ma L, Li H, Bang P, Koeffler HP, Cohen P (январь 2004 г.). «Клеточная интернализация инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3: отдельные эндоцитарные пути облегчают повторное воздействие и ядерную локализацию» . Журнал биологической химии . 279 (1): 469–476. doi : 10.1074/jbc.m307316200 . PMID   14576164 .
  26. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Schedlich LJ, Le Page SL, Firth SM, Briggs LJ, Jans DA, Baxter RC (август 2000 г.). «Ядерный импорт инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3 и -5, опосредуется импортной бета-субъединицей» . Журнал биологической химии . 275 (31): 23462–23470. doi : 10.1074/jbc.m002208200 . PMID   10811646 .
  27. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Лю Б., Ли Хи, Вайнзимер С.А., Пауэлл Д.Р., Клиффорд Дж.Л., Кури Дж.М., Коэн П (октябрь 2000 г.). «Прямые функциональные взаимодействия между инсулиноподобным фактором роста связывающего белок-3 и рецептором-рецептор-альфа-рецептором-альфа-рецептором регулируют транскрипционную передачу сигналов и апоптоз» . Журнал биологической химии . 275 (43): 33607–33613. doi : 10.1074/jbc.m002547200 . PMID   10874028 .
  28. ^ Ikezoe T, Tanosaki S, Krug U, Liu B, Cohen P, Taguchi H, Koeffler HP (июль 2004 г.). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок-3, противодействует влиянию ретиноидов в клетках миелоидного лейкоза» . Кровь . 104 (1): 237–242. doi : 10.1182/blood-2003-07-2203 . PMID   15026318 .
  29. ^ Чан С.С., Шатрлич Л.Дж., Твигг С.М., Бакстер Р.К. (апрель 2009 г.). «Ингибирование дифференцировки адипоцитов с помощью инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3». Американский журнал физиологии. Эндокринология и метаболизм . 296 (4): E654 - E663. doi : 10.1152/ajpendo.90846.2008 . PMID   19141684 .
  30. ^ Lee KW, Cobb LJ, Paharkova-Vatchkova V, Liu B, Milbrandt J, Cohen P (август 2007 г.). «Вклад ядерного рецептора сирот NUR77 в апоптотическое действие IGFBP-3» . Канцерогенез . 28 (8): 1653–1658. doi : 10.1093/carcin/bgm088 . PMID   17434920 .
  31. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Лин М.З., Марзек К.А., Мартин Дж.Л., Бакстер Р.К. (январь 2014 г.). «Роль инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3, в ответе клеток рака молочной железы на агенты, наносящие ДНК» . Онкоген . 33 (1): 85–96. doi : 10.1038/onc.2012.538 . PMID   23178489 .
  32. ^ Takaoka M, Smith CE, Mashiba MK, Okawa T, Andl CD, El-Deiry WS, Nakagawa H (февраль 2006 г.). «EGF-опосредованная регуляция IGFBP-3 определяет эпителиальный ответ пищевода на IGF-I» . Американский журнал физиологии. Желудочно -кишечная физиология и печени . 290 (2): G404 - G416. doi : 10.1152/ajpgi.00344.2005 . PMC   2996094 . PMID   16210470 .
  33. ^ Valentinis B, Bhala A, Deangelis T, Baserga R, Cohen P (март 1995 г.). «Связывающий инсулиноподобный фактор роста человека (IGF) белок-3 ингибирует рост фибробластов с целевым нарушением гена рецептора IGF-I» . Молекулярная эндокринология . 9 (3): 361–367. doi : 10.1210/mend.9.3.7539889 . PMID   7539889 .
  34. ^ Longobardi L, Torello (2003). "Независимость IGF является белком мессеста Эндокривея . 144 (5): 1695–1 doi : 10.1210/ en.2002-2 PMID   12697673 .
  35. ^ Butt AJ, Firth SM, King MA, Baxter RC (декабрь 2000 г.). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок-3, модулирует экспрессию BAX и BCL-2 и потенциал p53-независимого радиационно-индуцированного апоптоза в клетках рака молочной железы человека» . Журнал биологической химии . 275 (50): 39174–39181. doi : 10.1074/jbc.m908888199 . PMID   10998426 .
  36. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Granata R, Trovato L, Garbarino G, Taliano M, Ponti R, Sala G, et al. (Сентябрь 2004 г.). «Двойное влияние IGFBP-3 на апоптоз и выживание эндотелиальных клеток: вовлечение сигнальных путей сфинголипидов» . FASEB Journal . 18 (12): 1456–1458. doi : 10.1096/fj.04-1618fje . PMID   15247143 . S2CID   13892154 .
  37. ^ Gill ZP, Perks CM, Newcomb PV, Holly JM (октябрь 1997). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок (IGFBP-3), предрасполагает клетки рака молочной железы к запрограммированной гибели клеток в зависимости от IGF» . Журнал биологической химии . 272 (41): 25602–25607. doi : 10.1074/jbc.272.41.25602 . PMID   9325280 .
  38. ^ Коновер С.А., Кларксон Дж. Т., Бэйл Л.К. (июнь 1996 г.). «Факторы, регулирующие инсулиноподобный фактор роста, связывающий связывание белка-3, обработка и потенцирование действия инсулиноподобного фактора роста» . Эндокринология . 137 (6): 2286–2292. doi : 10.1210/endo.137.6.8641177 . PMID   8641177 .
  39. ^ Martin JL, Lin MZ, McGowan EM, Baxter RC (сентябрь 2009 г.). «Потенциал передачи сигналов фактора роста с помощью инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3, в эпителиальных клетках молочной железы требует активности сфингозинкиназы» . Журнал биологической химии . 284 (38): 25542–25552. doi : 10.1074/jbc.m109.007120 . PMC   2757955 . PMID   19633297 .
  40. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Baxter RC (май 2014). «Белки, связывающие IGF при раке: механистическая и клиническая идея». Природные обзоры. Рак . 14 (5): 329–341. doi : 10.1038/nrc3720 . PMID   24722429 . S2CID   11169818 .
  41. ^ Hanafusa T, Yumoto Y, Nouso K, Nakatsukasa H, Onishi T, Fujikawa T, et al. (Февраль 2002 г.). «Пониженная экспрессия инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3, и его промоторное гиперметилирование в гепатоцеллюлярной карциноме человека». Раковые письма . 176 (2): 149–158. doi : 10.1016/s0304-3835 (01) 00736-4 . PMID   11804742 .
  42. ^ Chang YS, Wang L, Liu D, Mao L, Hong WK, Khuri FR, Lee Hy (декабрь 2002 г.). «Корреляция между инсулиноподобным фактором роста, связывающим метилирование промотора белка-3 и прогноз пациентов с немелкоклеточным раком легких стадии I». Клиническое исследование рака . 8 (12): 3669–3675. PMID   12473575 .
  43. ^ Ю Х., Левеск М.А., Хосрави М.Дж., Папанастасиу-Диаманди А., Кларк Г.М., Диамандис Эп (декабрь 1998 г.). «Инсулиноподобный фактор роста связывающего белок-3 и выживание рака молочной железы». Международный журнал рака . 79 (6): 624–628. doi : 10.1002/(SICI) 1097-0215 ​​(19981218) 79: 6 <624 :: AID-IJC12> 3.0.CO; 2-9 . PMID   9842972 . S2CID   5683010 .
  44. ^ Шин-Чен С.М., Чжан Х., Хуан С.К., Тан Р.П. (апрель 2009 г.). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок-3 при раке молочной железы: анализ с помощью тканевого микрочипа». Противоопухолевые исследования . 29 (4): 1131–1135. PMID   19414355 .
  45. ^ Сюэ А., Скарлетт К.Дж., Джексон К.Дж., Аллен Б.Дж., Смит Р.К. (март 2008 г.). «Прогностическая значимость факторов роста и системы активатора плазминогена урокиназы при аденокарциноме поджелудочной железы». Поджелудочная железа . 36 (2): 160–167. doi : 10.1097/mpa.0b013e31815750f0 . PMID   18376307 . S2CID   27663623 .
  46. ^ Таашахи М., Приставание В., Юхахас Дж., Корт Е., Каамайаам Хо, Компаньон С. и др. (Апрель 2005 г.). Полем журнал Международный 26 (4): 923–931. doi : 10.3892/ejo.26.4.923 . PMID   15753986 .
  47. ^ Джованнуччи Е., Поллак М.Н., Плац Е.А., Уиллетт В.К., Стампфер М.Дж., Маджид Н. и др. (Апрель 2000). «Проспективное исследование плазменного инсулиноподобного фактора роста-1 и связывающего белка-3 и риска колоректальной неоплазии у женщин». Эпидемиология рака, биомаркеры и профилактика . 9 (4): 345–349. PMID   10794477 .
  48. ^ PalmQvist R, Hallmans G, Rinaldi S, Biessy C, Stenling R, Riboli E, Kaaks R (май 2002). «Фактор роста 1 плазмы 1, инсулиноподобный фактор роста, связывающий белок 3 и риск колоректального рака: проспективное исследование в северной Швеции» . Кишечник ​ 50 (5): 642–646. doi : 10.1136/gut.50.5.642 . PMC   1773192 . PMID   11950809 .
  49. ^ Renehan AG, Zwahlen M, Minder C, O'Dwyer St, Shalet SM, Egger M (апрель 2004 г.). «Инсулиноподобный фактор роста (IGF) -i, IGF-связывающий белок-3 и риск рака: систематический обзор и мета-регрессионный анализ». Лансет . 363 (9418): 1346–1353. doi : 10.1016/s0140-6736 (04) 16044-3 . PMID   15110491 . S2CID   25549626 .
  50. ^ Miyake H, Pollak M, Gleave Me (июнь 2000 г.). «Индуцированная кастрацией повышенная регуляция инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-5, усиливает инсулиноподобную активность фактора роста I и ускоряет прогрессирование до независимости андрогена в моделях рака простаты». РАНКА . 60 (11): 3058–3064. PMID   10850457 . Для IGFBP-3 это относится к Фигероа Дж.А., Де Раад С., Тадлок Л., Спейтс Во, Райнехарт Дж.Дж. (апрель 1998 г.). «Дифференциальная экспрессия инсулиноподобных белков, связывающих фактор роста, при высоком и низком уровне баллов GLESOSON с раком предстательной железы». Журнал урологии . 159 (4): 1379–1383. doi : 10.1016/s0022-5347 (01) 63620-6 . PMID   9507888 .
  51. ^ Birnbaum RS, Ware JL, Plymate Sr (июнь 1994 г.). «Инсулиноподобный фактор роста, связывающий фактор, экспрессия и секрецию белка-3, культурами эпителиальных клеток простаты человека и стромальных фибробластов». Журнал эндокринологии . 141 (3): 535–540. doi : 10.1677/joe.0.1410535 . PMID   7520932 .
  52. ^ Shi Z, Xu W, Loechel F, Wewer UM, Murphy LJ (июнь 2000 г.). «Адам 12, дезинтегриновая металлопротеаза, взаимодействует с инсулиноподобным фактором роста, связывающим белок-3» . Журнал биологической химии . 275 (24): 18574–18580. doi : 10.1074/jbc.m002172200 . PMID   10849447 .
  53. ^ Loechel F, Fox JW, Murphy G, Albrechtsen R, Wewer UM (ноябрь 2000 г.). «Adam 12-S Cleaves IGFBP-3 и IGFBP-5 и ингибируется TIMP-3». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 278 (3): 511–515. doi : 10.1006/bbrc.2000.3835 . PMID   11095942 .
  54. ^ Mochizuki S, Shimoda M, Shiomi T, Fujii Y, Okada Y (февраль 2004 г.). «ADAM28 активируется с помощью MMP-7 (матрилизин-1) и расщепляет белок-3, связанный с инсулиноподобным фактором роста». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 315 (1): 79–84. doi : 10.1016/j.bbrc.2004.01.022 . PMID   15013428 .
  55. ^ Liu B, Weinzimer SA, Gibson TB, Mascarenhas D, Cohen P (2003). «Коллаген типа IALPHA представляет собой белок, связывающий IGFBP-3». Гормон роста и исследования IGF . 13 (2–3): 89–97. doi : 10.1016/s1096-6374 (03) 00007-8 . PMID   12735930 .
  56. ^ Martin JA, Miller BA, Scherb MB, Lembke LA, Buckwalter JA (июль 2002 г.). бинингового белка 3 и фибронектина в суставном хряще человека» «Коалокалиты инсулиноподобного фактора роста бинингового Остеоартрит и хрящ 10 (7): 556–5 Doi : 10.1053/ joca.2002.0  12127836PMID
  57. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Buckway CK, Wilson EM, Ahlsén M, Bang P, OH Y, Rosenfeld RG (октябрь 2001 г.). «Мутация трех критических аминокислот N-концевого домена IGF-связывающего белка-3, необходимого для связывания с высокой аффинностью IGF» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (10): 4943–4950. doi : 10.1210/jcem.86.10.7936 . PMID   11600567 .
  58. ^ Cohen P, Graves HC, Peehl DM, Kamarei M, Jiudice LC, Rosenfeld RG (октябрь 1992). «Простат-специфический антиген (PSA) представляет собой инсулиноподобную протеазу, связанную с инсулиноподобным фактором роста, обнаруженную в семенной плазме». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 75 (4): 1046–1053. doi : 10.1210/jcem.75.4.1383255 . PMID   1383255 .
  59. ^ Grkovic S, O'Reilly VC, Han S, Hong M, Baxter RC, Firth SM (май 2013). «IGFBP-3 связывает GRP78, стимулирует аутофагию и способствует выживанию клеток рака молочной железы, подвергшихся воздействию неблагоприятных микроокружении» . Онкоген . 32 (19): 2412–2420. doi : 10.1038/onc.2012.264 . PMID   22751133 .
  60. ^ Ikonen M, Liu B, Hashimoto Y, Ma L, Lee KW, Niikura T, et al. (Октябрь 2003 г.). «Взаимодействие между пептидным пептидом-пептидом Альцгеймера и инсулиноподобным фактором роста, связывающим белок 3, регулирует выживание клеток и апоптоз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (22): 13042–13047. Bibcode : 2003pnas..10013042i . doi : 10.1073/pnas.2135111100 . PMC   240741 . PMID   14561895 .
  61. ^ Storch S, Kübler B, Höning S, Ackmann M, Zapf J, Blum W, Braulke T (декабрь 2001 г.). «Трансперрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3» . Письма Febs . 509 (3): 395–398. doi : 10.1016/s0014-5793 (01) 03204-5 . PMID   11749962 . S2CID   22895295 .
  62. ^ Gui Y, Murphy LJ (август 2003 г.). «Взаимодействие белка-3 связывающего фактора роста инсулиноподобного фактора роста с латентным трансформирующим белком-1-связывающим фактором роста белка-1». Молекулярная и клеточная биохимия . 250 (1–2): 189–195. doi : 10.1023/a: 1024990409102 . PMID   12962157 . S2CID   6372795 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=IGFBP3&oldid=1226897630"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 66216998f992d3d6c0ac94bdcfef7391__1717322940
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/66/91/66216998f992d3d6c0ac94bdcfef7391.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
IGFBP3 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)