✖


Jump to content

Врожденное расстройство гликозилирования

Врожденные расстройства гликозилирования
Специальность Неврология

Врожденное заболевание гликозилирования (ранее называемое углеводом-дефицитным синдромом гликопротеина ) является одной из нескольких редких врожденных ошибок метаболизма , при которых гликозилирование различных ткани белков и/или липидов является дефицитным или дефектным. Врожденные расстройства гликозилирования иногда называют синдромами CDG . Они часто вызывают серьезную, иногда смертельную, неисправность нескольких различных систем органов (особенно нервной системы , мышц и кишечника ) у пораженных детей. [ 1 ] Наиболее распространенным подтипом является PMM2-CDG (ранее известный как CDG-IA ), где генетический дефект приводит к потере фосфоманомутазы 2 ( PMM2 ), фермента, ответственного за превращение маннозы-6-фосфата в маннозу-1- фосфат . [ 2 ]

Презентация

[ редактировать ]

Клинические особенности зависят от молекулярной патологии конкретного подтипа CDG. Обычные проявления включают атаксию ; судороги ; ретинопатия ; болезнь печени ; коагулопатии ; неспособность процветать (FTT) ; Дисморфические особенности ( например, инвертированные соски и подкожные жировые прокладки ); Выпот перикарда , аномалии скелета и гипотония . Если получена МРТ, гипоплазия мозжечка является распространенным выводом. [ 3 ] Некоторые подтипы CDG, такие как SSR4-CDG 1Y, были классифицированы как нарушения соединительной ткани. [ 4 ]

Глазные аномалии PMM2-CDG включают в себя: миопию , инфантильную эзотропию , отсроченную зрительную созревание , периферическую невропатию (PN) , Strabismus , Nystagmus , оптическая диска и уменьшенная винтура функция при электроретинографии . [ 5 ] Три подтипа CDG PMM2-CDG, PMI-CDG, ALG6-CDG могут вызывать врожденный гиперинсулинизм с гиперинсулинемической гипогликемией в младенчестве. [ 6 ] Поскольку гликопротеины участвуют во многих процессах центральной нервной системы, важных во время раннего развития, интеллектуальная инвалидность и задержки в развитии также распространены в CDG [ 7 ]

N -Glycosylation и известные дефекты

[ редактировать ]

очень важная группа углеводов -это аспарагиновые ( ASN )-связанные или N-связанные олигосахариды Биологически . Их биосинтетический путь очень сложный и включает в себя сотню или более гликозилтрансферазы , гликозидазы , транспортеры и синтазы . Эта множество позволяет образовывать множество различных конечных олигосахаридных структур, участвующих в складывании белка , внутриклеточном транспорте /локализации, активности белка и деградации /полураспаде. Огромное количество молекул связывания углеводов ( лектины ) зависит от правильного гликозилирования для соответствующего связывания; Selectins , участвующие в лейкоцитов экстравазации , является ярким примером. Их связывание зависит от правильного фукозилирования гликопротеинов клеточной поверхности . Его отсутствие приводит к лейкоцитозу и повышению чувствительности к инфекциям, как видно при SLC35C1-CDG (CDG-IIC); вызвано дефицитом транспортера ВВП-Фукозы (FUC). [ 8 ] Все N-связанные олигосахариды происходят из общего предшественника олигосахаридов (LLO), синтезированного в ER на якоре долихол-фосфата (DOL-P). Зрелый LLO переносится совместно транслироваться в консенсусную последовательность остатков ASN в зарождающемся белке и дополнительно модифицируется путем обрезки и повторного строительства в Гольджи . [ 9 ]

Недостатки в генах , участвующих в N-связанном гликозилировании, составляют молекулярный фон большинства CDG. [ 10 ]

  • Дефекты типа I включают синтез и перенос LLO
  • Дефекты типа II нарушают процесс модификации олигосахаридов, связанных с белком.

Тип i

[ редактировать ]
Описание Расстройство Продукт
Образование LLO инициируется синтезом полиизопенильного долихола из фарнезила , предшественника холестерина биосинтеза . Этот этап включает в себя по меньшей мере три гена, DHDD (кодирование дегидродолихил дифинтазы , которая представляет собой цис -пропенилтрансферазу), Dolpp1 ( пирофосфатаза ) и SRD5A3 , кодируя редуктазу , которая завершает образование долихола . В последнее время секвенирование экзома показало, что мутации в DHDD вызывают расстройство с фенотипом сетчатки ( ретинит Pigmentosa , общее обнаружение у пациентов с CDG. [ 11 ] Кроме того, промежуточная редуктаза в этом процессе (кодируется SRD5A3), дефицит в SRD5A3 -CDG (CDG -IQ). [ 12 ]
Затем DOL активируется в DOL-P посредством действия DOL-киназы в мембране ER . Этот процесс неисправен в Dolk -CDG (CDG -IM). [ 13 ]
Последовательный N-ацетилглюкозамин (GLCNAC)-и маннозилтрансферазы используют доноры нуклеотидного сахара UDP-GLCNAC и манноза (MAN) для образования пирофосфатной структуры семи сахарного гликана (MAN5GLCNAC2-PP) на цитоплазматической стороне GDP - . Некоторые из этих шагов были обнаружены у пациентов.
  • Дефицит в GLCNAC-1-P-трансферазе вызывает DPAGT1 -CDG (CDG-IJ) [ 14 ]
  • Потеря первой маннозилтрансферазы вызывает Alg1 -cdg (CDG -IK) [ 15 ]
  • Потеря второй маннозилтрансферазы (добавляет человека II и III) вызывает alg2 -cdg (CDG -II). [ 16 ]
  • Потеря третьей маннозилтрансферазы (добавляет человека IV и V) вызывает Alg11 -cdg (CDG -IP) [ 17 ]
  • Мутации в других генах, участвующих в этих этапах ( ALG13 и ALG14 ), еще предстоит описать.
Man5glcnac2-pp-dol
Структуру M5GLCNAC2 затем переворачивается в просвет ER через действие « Flippase » Это дефицит в rft1 -cdg (cdg -in). [ 18 ]
Наконец, три маннозилтрансферазы и три глюкозилтрансферазы завершают структуру LLO GLC3man9GlCNAC2-PP-DOL с использованием DOL-P-MMAN и DOL-P-Glucose (GLC) в качестве доноров. Есть пять известных дефектов:
  • Дефицит маннозилтрансферазы VI вызывает Alg3 -cdg (CDG -ID) [ 19 ]
  • Дефицит Mannosyltransferase VII/IX вызывает alg9 -cdg (cdg -i l ) [ 20 ]
  • Дефицит маннозилтрансферазы VIII вызывает Alg12 -cdg (CDG -IG) [ 21 ]
  • Дефицит глюкозилтрансферазы I вызывает Alg6 -cdg (CDG -IC) [ 22 ]
  • Дефицит глюкозилтрансферазы II вызывает alg8 -cdg (CDG -IH). [ 23 ]
GLC3MAN9GLCNAC2-PP-DOL
Белок с неизвестной активностью, MPDU-1 , необходим для эффективного представления DOL-P-MMAN и DOL-P-GLC. Его дефицит вызывает MPDU1 -CDG (CDG -IF). [ 24 ]
Синтез ВВП-мужчины имеет решающее значение для правильного N-гликозилирования , поскольку он служит донорским субстратом для образования DOL-P-MMAN и начальной структуры MAN5GLCNAC2-P-DOL. Синтез GDP-MAN связан с гликолизом посредством взаимосвязи фруктозо-6-P и Man-6-P , катализируемого фосфоманозе изомеразой (PMI). Этот шаг дефицит в MPI-CDG (CDG-IB), [ 25 ] который является единственным лечащимся подтипом CDG-I.
Затем MAN-1-P образуется из MAN-6-P, катализируется фосфоманомутазой ( PMM2 ), а MAN-1-P служит субстратом в синтезе ВВП. Мутации в PMM2 вызывают PMM2-CDG (CDG-IA), наиболее распространенный подтип CDG. [ 26 ]
DOL-P-MAN образуется через действие DOL-P-Man Synthase , состоящей из трех субъединиц; DPM1 , DPM2 и DPM3 . Мутации в DPM1 вызывает DPM1-CDG (CDG-IE). Мутации в DPM2 (DPM2-CDG) и DPM3 (DPM3-CDG (CDG-IO)) [ 27 ] Причина синдромы с фенотипом мышц, напоминающих A-дистрогликанопатию, возможно, из-за отсутствия DOL-P-Man, необходимого для O-маннозилирования.
Последние 14-мр-олигосахариды (GLC3Man9GlCNAC2-PP-DOL) переносят в консенсусные остатки ASN в просвете ER, катализируемые олигосахарилтрансферазой ( OST). OST состоит из нескольких субъединиц, включая DDOST, TUSC3, MAGT1, KRTCAP2 и STT3A и -3B. До сих пор было показано, что три из этих генов мутировали у пациентов с CDG, DDOST (DDOST-CDG (CDG-IR)), TUSC3 (TUSC3-CDG) и MAGT1 (MAGT1-CDG).

Тип II

[ редактировать ]

Зрелая цепь LLO затем переносится в растущую белковую цепь, процесс, катализируемый комплексом олигосакхарил -трансферазы (OST). [ 28 ]

  • После переноса белковой цепи олигосахарид обрезают специфическими гликозидазами. Этот процесс жизненно важен, поскольку и лектина кальнексин кальретикулин , участвуя в качеством белка, связываются с структурой GLC1MAN9GLCNAC и обеспечивают правильное складывание. Отсутствие первой гликозидазы ( GCS1 ) вызывает CDG-IIB.
  • Удаление остатков GLC и первого остатка человека происходит в ER.
  • Затем гликопротеин путешествует в Гольджи , где образуется множество различных структур с различной биологической активностью.
  • Манносидаза I создает структуру MAN5GLCNAC2 на белке, но обратите внимание, что это имеет другую структуру, чем на LLO.
  • Затем остаток GLCNAC образует GLCNAC1MAN5GLCNAC2, субстрат для A-Mannosiratse II.
  • Затем Amanii удаляет два остатка человека, создавая субстрат для GLCNAC Transferase II, которая добавляет GLCNAC во второй человек. Эта структура служит субстратом для дополнительного галактозилирования , реакций фукозилирования и сиалилирования . Кроме того, замена большим количеством остатков GLCNAC может дать три- и тетра-антенновые молекулы.

Не все структуры полностью модифицированы, некоторые остаются в качестве высококвалифицированных структур, другие, как гибриды (одна немодифицированная ветвь человека и одна модифицированная), но большинство становятся полностью модифицированными олигосахаридами сложных типов. [ 29 ]

В дополнение к гликозидазе I были найдены мутации: [ Цитация необходима ]

Однако, поскольку по меньшей мере 1% генома участвует в гликозилировании, вполне вероятно, что еще много дефектов остается обнаруженным. [ 30 ]

Диагноз

[ редактировать ]

Классификация

[ редактировать ]

Исторически, CDG классифицируются как типы I и II (CDG-I и CDG-II), в зависимости от природы и местоположения биохимического дефекта в метаболическом пути относительно действия олигосакхарилтрансферазы . Наиболее часто используемый метод скрининга для CDG, анализ статуса гликозилирования трансферрина с помощью изоэлектрической фокусировки , ESI-MS или других методов различает эти подтипы в так называемых типах I и типа II. [ 31 ]

В настоящее время было описано более 130 подтипов CDG. [ 32 ] [ 7 ]

С 2009 года большинство исследователей используют другую номенклатуру на основе дефекта генов ( например, CDG-IA = PMM2-CDG, CDG-IB = PMI-CDG, CDG-IC = ALG6-CDG и т. Д.). [ 33 ] Причиной новой номенклатуры был тот факт, что белки, непосредственно не участвующие в синтезе гликана (такие как члены COG-семьи [ 34 ] и везикулярная h+-Atpase) [ 35 ] Было обнаружено, что вызывает дефект гликозилирования у некоторых пациентов с CDG.

Кроме того, дефекты, мешающие другим путям гликозилирования, чем N -связанный, включены в эту классификацию. Примерами являются α- дистрогликанопатии ( например, POMT1/POMT2-CDG ( синдром Уокер-Варбург и синдром мышечного глаза-мозга )) с недостатками при о -маннозилировании белков; O- ксилозилгликан дефекты синтеза (EXT1/EXT2-CDG ( наследственные множественные экзостозы ) и B4GALT7-CDG ( синдром Элерс-Данлос , прогероидный вариант)); O -фукозилгликан синтез (B3GALTL-CDG (синдром Peter Plus) и LFNG-CDG ( дизостоз Spondylocostal III)). [ 36 ]

Тип i

[ редактировать ]

Типы включают:

Тип Омим Ген Локус
IA ( PMM2-CDG ) 212065 PMM2 16p13.3-p13.2
IB ( MPI-CDG ) 602579 MPI 15q22-qter
IC (ALG6-CDG) 603147 Алг6 1p22.3
Id (alg3-cdg) 601110 Alg3 3Q27
Т.е. (DPM1-CDG) 608799 DPM1 20q13.13
If (mpdu1-cdg) 609180 MPDU1 17p13.1-p12
Ig (Alg12-cdg) 607143 Alg12 22Q13.33
Ih (alg8-cdg) 608104 Водоросли8 11pter-p15.5
II (alg2-cdg) 607906 Alg2 9q22
IJ (DPAGT1-CDG) 608093 DPAGT1 11q23.3
Я ( alg1-cdg ) 608540 Alg1 16p13.3
1 л (alg9-cdg) 608776 Алг9 11q23
В (DOLK-CDG) 610768 КИНЖАЛ 9q34.11
В (RFT1-CDG) 612015 RFT1 3P21.1
Io (dpm3-cdg) 612937 DPM3 1q12-q21
IP (ALG11-CDG) 613661 Alg11 13q14.3
IQ ( SRD5A3-CDG ) 612379 SRD5A3 4q12
IR (DDOST-CDG) 614507 Наклонять 1p36.12
Это (pgm1-cdg)

(ранее GSD -XIV)

фосфоглюкомутазы Дефицит

614921 PGM1 1p31.3
DPM2-CDG n/a DPM2 9q34.13
TUSC3-CDG 611093 TUSC3 8p22
Mag1-CDG 300716 MAGT1 X21.1
DHDDS-CDG 613861 DHDDS 1p36.11
Я/iix 212067 n/a n/a

Тип II

[ редактировать ]
  • Расстройства типа II включают неисправность обрезки/обработку олигосахаридной цепи, связанной с белком.

Типы включают:

Тип Омим Ген Локус
Iia (mgat2-cdg) 212066 Mgat2 14q21
IIB (GCS1-CDG) 606056 GCS1 2P13-P12
IIC (SLC335C1-CDG; дефицит адгезии лейкоцитов II)) 266265 SLC35C1 11p11.2
IID (b4galt1-cdg) 607091 B4Galt1 9p13
IIE (COG7-CDG) 608779 Cog7 16 с
IIF (SLC35A1-CDG) 603585 SLC35A1 6q15
IIG (COG1-CDG) 611209 Cog1 17q25.1
IIH (COG8-CDG) 611182 Cog8 16q22.1
III (COG5-CDG) 613612 Cog5 7q31
III (COG4-CDG) 613489 Cog4 16q22.1
II L (COG6-CDG) n/a Cog6 13q14.11
II T (CDG2T) 618885 Galnt2
ATP6V0A2-CDG (аутосомно-рецессивный Cutis Laxa Type 2a (ARCL-2A)) 219200 ATP6V0A2 12q24.31
Man1b1-cdg (умственная отсталость, аутосомная рецессия 15) 614202 Man1b1 9q34.3
ST3GAL3-CDG (умственная отсталость, аутосомная рецессия 12) 611090 ST3Gal3 1p34.1

Расстройства о -маннозилирования

[ редактировать ]

Мутации в нескольких генах были связаны с традиционными клиническими синдромами, называемыми мышечной дистрофией -дистрогликанопатии (MDDG). Новая номенклатура, основанная на клинической тяжести и генетической причине, была недавно предложена Омимом. [ 37 ] Классификации тяжести представляют собой (тяжелые), B (промежуточный) и C (мягкий). Подтипы пронумерованы от одного до шести в соответствии с генетической причиной, в следующем порядке: (1) POMT1 , (2) POMT2 , (3) POMGNT1 , (4) FKTN , (5) FKRP и (6) большой . [ 38 ]

Наиболее распространенные тяжелые типы включают:

Имя Омим Ген Локус
POMT1-CDG (MDDGA1; Синдром Уокер-Варбург ) 236670 Помт1 9q34.13
POMT2-CDG (MDDGA2; Синдром Уокер-Варбург ) 613150 Помт2 14q24.3
Pomgnt1-cdg (mddga3; мозг мышечного глаза) 253280 Pomgnt1 1p34.1
FKTN-CDG (MDDGA4; Фукуяма врожденная мышечная дистрофия) 253800 Fktn 9q31.2
FKRP-CDG (MDDGB5; MDC1C) 606612 FKRP 19q13.32
Большой CDG (MDDGB6; MDC1D) 608840 БОЛЬШОЙ 22Q12.3

Уход

[ редактировать ]

Для большинства этих расстройств нет лечения. Добавка из маннозы снимает симптомы в MPI-CDG по большей части, [ 39 ] Хотя фиброз печени может сохраняться. [ 40 ] Добавка Fucose оказывает частичное влияние на некоторых пациентов SLC35C1-CDG. [ 41 ]

История

[ редактировать ]

Первые пациенты с CDG (сестры -близнецы) были описаны в 1980 году Jaeken et al. [ 42 ] Их основными признаками были психомоторная замедление , мозга и атрофия мозжечка и колеблющиеся уровни гормонов ( например, пролактин, FSH и GH). В течение следующих 15 лет базовый дефект оставался неизвестным, но поскольку трансферрин плазмапротеина был непредогликозирован (как показано EG изоэлектрической фокусировкой ), новый синдром был назван углеводом-дефицитным синдромом гликопротеина (CDGS), дефицитный синдром (CDG) (CDGS). [ 1 ] Его «классический» фенотип включал психомоторную замедление , атаксию , Strabismus , аномалии (жирные колодки и перевернутые соски ) и коагулопатия .

В 1994 году был описан новый фенотип и назван CDGS-II. [ 43 ] В 1995 году Ван Шафтинген и Jaeken показали, что CDGS-I (ныне PMM2-CDG) был вызван дефицитом ферментной фосфоманомутазы . Этот фермент отвечает за взаимосвязь маннозы-6-фосфата и маннозы-1-фосфата , и его дефицит приводит к нехватке ВВП-маннозы и долихол (DOL) -манноза (человек), два донора, необходимые для синтеза Липид-связанный олигосахарид предшественник N-связанного гликозилирования. [ 44 ]

В 1998 году Niehues описал новый синдром CDG, MPI-CDG, который вызван мутациями в ферментах метаболически выше PMM2, фосфоманозе изомеразы (PMI). [ 25 ] Была также описана функциональная терапия для MPI-CDG. [ 25 ]

Характеристика новых дефектов увеличилась, и несколько новых дефектов типа I и типа II были определены. [ 45 ]

В 2012 году потребность описала первый случай врожденного расстройства детероцилирования, дефицита ngly1 . [ 46 ] Исследование пациентов с дефицитом NGLY1 в 2014 году обнаружило сходство с традиционными врожденными расстройствами гликозилирования. [ 47 ]

Смотрите также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а беременный Jaeken J, Carchon H (1993). «Синдромы гликопротеинов с дефицитом углеводов: обзор». Журнал наследственного метаболического заболевания . 16 (5): 813–20. doi : 10.1007/bf00714272 . PMID   8295395 . S2CID   10219089 .
  2. ^ Schollen, E.; Прощение, E.; Heykans, L.; Renard, J.; Доггетт, на; Каллен, DF; Кассиман, JJ; Mathijs, G. (1998). «Сравнительный анализ генов фосфоманономаты PM1, PM2 и PM2PSI: изменение последовательности в обработанном псевдегене является отражением мутаций, обнаруженных в компонентном гене» человека Молекулярная генетика 7 (2): 157–1 Doi : 10.1093/ hmg/ 7.2.2.1  9425221PMID
  3. ^ Paprocka, J.; Jezela-Stanek, A.; Tylki-Szyma´nska, A.; Grunewald, S. (2021). «Врожденные расстройства гликозилирования с неврологической точки зрения» . Наук о мозге . 11 (88): 88. doi : 10.3390/Brainsci11010088 . PMC   7827962 . PMID   33440761 .
  4. ^ Кастильони, C.; Feillet, F.; Barnerias, C.; Wiedemann, A.; МАКАРТ, J.; Кортес, Ф.; Hernando-Davalillo, C.; Монтеро, Р.; Dupré, T.; Bruneel, N.; Шелк, N.; Vuillaumier-Barrot, S.; Серрано М. (2021). «Расширение феноттипа X-связанного SSR4-CDG: последствия соединительной ткани» . Человеческая мутация . 42 (2): 142–149. Doi : 10.1002/Humu.24151 . PMID   33300232 . S2CID   228087106 .
  5. ^ Jensen H, Kjaergaard S, Klie F, Moller Hu (июнь 2003 г.). «Офтальмологические проявления врожденного расстройства гликозилирования типа 1А». Офтальмологическая генетика . 24 (2): 81–8. doi : 10.1076/opge.24.2.81.13994 . PMID   12789572 . S2CID   29341185 .
  6. ^ Sun L, Eklund EA, Chung WK, Wang C, Cohen J, Freeze HH (июль 2005 г.). «Врожденное заболевание гликозилирования с гиперинсулинемической гипогликемией и гиперплазией островков клеток» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (7): 4371–5. doi : 10.1210/jc.2005-0250 . PMID   15840742 .
  7. ^ Jump up to: а беременный Freeze HH, Eklund EA, NG BG, Patterson MC (май 2012 г.). «Неврология наследственных расстройств гликозилирования» . Lancet. Неврология . 11 (5): 453–66. doi : 10.1016/s1474-4422 (12) 70040-6 . PMC   3625645 . PMID   22516080 .
  8. ^ Marquardt, T.; Брун, Т.; Luhn, K.; Циммер, К.; Корнер, C.; Fabritz, L.; van der werft, n.; Vormoor, J.; Заморозить, HH; Лувен, Ф.; Bierman, B.; Вред, E.; Von Figura, K.; Vestweber, D.; Кох, Х.Г. (1999). «Синдром дефицита адгезии лейкоцитов II, генерализованный дефект в метаболизме фукозы» . Журнал педиатрии . 134 (6): 681–688. doi : 10.1016/s0022-3476 (99) 70281-7 . PMC   7095022 . PMID   10356134 .
  9. ^ Breitling, J.; Aebi, M. (2013). «N-связанный белок гликозилирование в эндоплазматической ретикулуме» . Перспективы Cold Spring Harbor в биологии . 5 (8): A013359. doi : 10.1101/cshperspect.a013359 . PMC   3721281 . PMID   23751184 .
  10. ^ Jaeken, Jaak (2016). «Гликозилирование и его расстройства: общий обзор ☆». Справочный модуль в биомедицинских науках . doi : 10.1016/b978-0-12-801238-3.04632-8 . ISBN  9780128012383 .
  11. ^ Züchner S, Dallman J, Wen R, Beecham G, Naj A, Farooq A, Kohli MA, Whitehead PL, Hulme W, Konidari I, Edwards YJ, Cai G, Peter I, Seo D, Buxbaum JD, Haines JL, Blanton S, Peter I, Seo D, Buxbaum JD, Haines JL, Blanton S, Peter I, Seo D, Buxbaum, Haines JL, Blanton S, Blanton S, Peter I, Seo D, Buxbaum JD, Haines JL, Blanton S. , Young J, Alfonso E, Vance JM, Lam BL, Peričak-Vance MA (февраль 2011 г.). «Секвенирование всего экзома связывает вариант DHDD с пигментом ретинита» . Американский журнал человеческой генетики . 88 (2): 201–6. doi : 10.1016/j.ajhg.2011.01.001 . PMC   3035708 . PMID   21295283 .
  12. ^ Cantagle V, Lefeber DJ, NG BG, Guan Z, Silhavy JL. «SRD5A3 необходим для преобразования полипрозена и является мутированным преобразованием» . Ячейка 142 (2): 203–17. doi : 10.1016/ j.cell.2010.06.0 PMC   29400322 .  20637498PMID
  13. ^ Kranz C, Jungeblut C, Denecke J, Erlekotte A, Sohlbach C, Debus V, Kehl HG, Harms E, Reith A, Reichel S, Grobe H, Hammersen G, Schwarzer U, Marquardt T (март 2007 г.). «Дефект в биосинтезе долихол фосфат вызывает новое наследственное расстройство со смертью в раннем младенчестве» . Американский журнал человеческой генетики . 80 (3): 433–40. doi : 10.1086/512130 . PMC   1821118 . PMID   17273964 .
  14. ^ Wu X, Rush JS, Karaoglu D, Krasnewich D, Lubinsky MS, Waechter CJ, Gilmore R, Freeze HH (август 2003 г.). «Дефицит UDP-GLCNAC: долихол фосфат N-ацетилглюкозамин-1 фосфат-трансфераза (DPAGT1) вызывает новое врожденное заболевание гликозилирования типа IJ». Человеческая мутация . 22 (2): 144–50. doi : 10.1002/Humu.10239 . PMID   12872255 . S2CID   35331823 .
  15. ^ Grubenmann CE, Frank CG, Hülsmeier AJ, Schollen E, Matthijs G, Mayatepek E, Berger EG, Aebi M, Hennet T (март 2004 г.). «Дефицит первой стадии маннозилирования в пути N-гликозилирования вызывает врожденное заболевание гликозилирования типа IK» . Молекулярная генетика человека . 13 (5): 535–42. doi : 10.1093/hmg/ddh050 . HDL : 20.500.11850/51881 . PMID   14709599 .
  16. ^ Thiel C, Schwarz M, Peng J, Grzmil M, Hasilik M, Braulke T, Kohlschütter A, Von Figura K, Lehle L, Körner C (июнь 2003 г.). «Новый тип врожденных расстройств гликозилирования (CDG-II) дает новое понимание ранних этапов биосинтеза олигосахаридов с олигосахаридом, связанным с долихолом» . Журнал биологической химии . 278 (25): 22498–505. doi : 10.1074/jbc.m302850200 . PMID   12684507 .
  17. ^ Ринд Н., Шмайзер В., Тиль С., Абсманнер Б., Люббхусен Дж., Хокс Дж., Апешиотис Н., Вилиховски Е., Лел Л., Кернер С (апрель 2010 г.). «Тяжелое метаболическое заболевание человека, вызванное дефицитом эндоплазматической маннозилтрансферазы HALG11, приводит к врожденному нарушению гликозилирования» . Молекулярная генетика человека . 19 (8): 1413–24. doi : 10.1093/hmg/ddq016 . PMID   20080937 .
  18. ^ Fliegs W, Hauptle MA, NG BG, Michalski JC, Battini R, Dionisi-Vicic C, Ludman MD, Fuliquer F, Freeze G, Hennet T (октябрь 2009 г.). «Дефицит RFT1 InThree Patents о патентах на CDG» . Человеческая мутация . 30 (10): 1428–34. doi : 10,1002/Humu.21085 . PMC   3869400 . PMID   19701946 .
  19. ^ Körner C, Knauer R, Stephani U, Marquardt T, Lehle L, Von Figura K (декабрь 1999 г.). «Синдром гликопротеина с дефицитом углеводов тип IV: дефицит долихил-p-мужчины: человек (5) GLCNAC (2) -pp-долихил манозилтрансфераза» . Embo Journal . 18 (23): 6816–22. doi : 10.1093/emboj/18.23.6816 . PMC   1171744 . PMID   10581255 .
  20. ^ Фрэнк CG, Grubenmann CE, Eyaid W, Berger EG, Aebi M, Hennet T (июль 2004 г.). «Идентификация и функциональный анализ дефекта в гене ALG9 человека: определение врожденного расстройства гликозилирования типа IL» . Американский журнал человеческой генетики . 75 (1): 146–50. doi : 10.1086/422367 . PMC   1181998 . PMID   15148656 .
  21. ^ Chantret I, Dupré T, Delenda C, Bucher S, Dancourt J, Barnier A, Charollais A, Heron D, Bader-Meunier B, Danos O, Seta N, Durand G, Oriol R, Codogno P, Moore Se (июль 2002 г.) Полем «Врожденные расстройства гликозилирования Ig определяются дефицитом долихил-п-мамнозы: man7glcnac2-pp-dolichyl mannosyltransferase» . Журнал биологической химии . 277 (28): 25815–22. doi : 10.1074/jbc.m203285200 . PMID   11983712 .
  22. ^ Körner C, Knauer R, Holzbach U, Hanefeld F, Lehle L, Von Figura K (1998). «Синдром углеводов с дефицитом гликопротеина V тип V: Дефицит долихил-P-GLC: MAN9GLCNAC2-PP-Dolichyllacosyltransferase» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (22): 13200–5. Bibcode : 1998pnas ... 9513200K . doi : 10.1073/pnas.95.22.13200 . PMC   23759 . PMID   9789065 .
  23. ^ Chancourt I, Dancourourt J. Полем Журнал биологической биологической химии 278 (11): 9962–7 doi : 10.1074/ jbc.m2111950200 PMID   12480927 .
  24. ^ Кранц С., Декке Дж., Лерман М.А., Рэй С., Кьенц П., Крейсель Г., Саги Д., Питер-Каталиновый Дж., Фриз Х.Х., Шмид Т., Джековски-Дохрманн С., Хардс Э., Марквардт Т (2001). «Мутация в гене MPDU1 человека вызывает врожденное заболевание гликозилирования типа IF (CDG-IF)» . Журнал клинических исследований . 108 (11): 1613–9. doi : 10.1172/jci13635 . PMC   200991 . PMID   11733556 .
  25. ^ Jump up to: а беременный в Niehues R, Hasilik M, Alton G, Körner C, Schiebe-Sukumar M, Koch HG, Zimmer KP, Wu R, Harms E, Reiter K, Von Figura K, Freeze HH, Hams HK, Marquardt T (1998). «Углеводный дефицит гликопротеинового синдрома типа IB. Дефицит изомеразы фосфоманозы и терапия маннозы» . Журнал клинических исследований . 101 (7): 1414–20. doi : 10.1172/jci2350 . PMC   508719 . PMID   9525984 .
  26. ^ Mattthies G, Schoolen E, Pardon E, Veiga-Da-Cunha M, Jaeak J, Cassman JJ, Van Shillings E (май 1997). «Мутации в PMM2, генах phophomannomutan в хромосоме 16p13, при синдромах гликопротина I типа I (синдромы Jank) с дефицитом углеводов». Естественная генетика . 16 (1): 88–92. doi : 10,1038/ng0597-88 . PMID   9140401 . S2CID   22959423 .
  27. ^ Lefeber DJ, Schönberg J, Morava E, Guillard M, Huyben KM, Reerizing K, Grafako O, Evangely A, Prefersers FW, Yildiiz J, Grenewad S, Spiliti M, Elsen C, Clean D, Hess D, Hess D, Ashida H, Courts J, Mauda Y, Heuve L, Lamens M, Lehle L, Weavers RA (Jully 2009). «Дефицит или субъединица синтеза DOL-P-MAN DPM3 прозвучит врожденные расстройства или гликозилирование белых дистрогликанопатов . Американский журнал или человеческая генетика . 85 (1): 76–86. doi : 10,1016/j.ajhg.2009.006 . PMC   2706967 . PMID   19576565 .
  28. ^ Freeze, HH (2013). «Понимание нарушений гликозилирования человека: биохимия возглавляет обвинение» . Журнал биологической химии . 288 (10): 6936–6945. doi : 10.1074/jbc.r112.429274 . PMC   3591604 . PMID   23329837 .
  29. ^ Schachter, H. (1984). «Гликопротеины: их структура, биосинтез и возможные клинические последствия». Клиническая биохимия . 17 (1): 3–14. doi : 10.1016/s0009-9120 (84) 90360-6 . PMID   6368044 .
  30. ^ Jaeken, J. (2013). «Врожденные расстройства гликозилирования». Педиатрическая неврология, часть III . Справочник по клинической неврологии. Тол. 113. С. 1737–43. doi : 10.1016/b978-0-444-59565-2.00044-7 . ISBN  978-0-444-59565-2 Полем PMID   23622397 .
  31. ^ Freeze, HH (2007). «Врожденные расстройства гликозилирования: CDG-I, CDG-II и за ее пределами». Современное молекулярное лекарство . 4 (7): 389–96. doi : 10.2174/156652407780831548 . PMID   17584079 .
  32. ^ Ondruskova, N.; Cechova, A.; Hansikova, H.; Хонзик, Т.; Jaeken, J. (2020). «Врожденные расстройства гликозилирования: все еще« горячо »в 2020 году». Общие предметы . 1865 (2021): 129751. DOI : 10.1016/j.bbagen.2020.129751 . PMID   32991969 . S2CID   222159507 .
  33. ^ Jaeken, J., Hennet, T., Matthijs, G. и Freeze, HH (2009) Nomenclatore CDG: время для разнообразия! Biochim Biophys Acta. 1792, 825-6.
  34. ^ Wu, X., Steet, RA, Bohorov, O., Bakker, J., Newell, J., Krieger, M., Spaapen, L., Kornfeld, S. и Freeze, HH Мутация комплекса Cog Subrunit Ген Cog7 вызывает летальное врожденное расстройство. (2004) Nat. Медик 10, 518-23.
  35. ^ Cornak U, Reyners E, Dimopoul A, из Ruried J, Fianer B, Rajab A, Budd B, Nürnberg P, Foulber D, Urban Z, Gruban W, Brunner R, Brown H, Weavers R, Morava E, Matthis G, Van Moldergem L, Mundlos S (январь 2008 г.). «Иммарно гликозилирование и кутс-лакса, вызванные мутациями в подключении Vescular H+-Atpase ATP6V0A2». Естественная генетика . 40 (1): 32–4. doi : 10,1038/ng.2007.45 . PMID   18157129 . S2CID   23318808 .
  36. ^ Ян, А.; Нг, б.; Мур, SA; Rush, J.; Waechter, CJ; Рэймонд, Км; Willer, T.; Кэмпбелл, КП; Заморозить, HH; Мехта Л. (2013). «Врожденное заболевание гликозилирования из-за мутаций DPM1, имеющих врожденную мышечную дистрофию с дистрогликанопатией» . MOL GENET METAB . 110 (3): 345–351. doi : 10.1016/j.ymgme.2013.06.016 . PMC   3800268 . PMID   23856421 .
  37. ^ Amberger J, Bocchini C, Hamosh A (май 2011 г.). «Новое лицо и новые задачи для онлайн -наследства в Mendelian в человеке (OMIM®)». Человеческая мутация . 32 (5): 564–7. doi : 10.1002/Humu.21466 . PMID   21472891 .
  38. ^ Jaeken, J.; Хеннет, Т.; Mtthijs, G.; Freeze, HH (2009). «Номенклатура CDG: время для перемен» . Biochim Biophys Acta . 1792 (9): 825–826. doi : 10.1016/j.bbadis.2009.08.005 . PMC   3917312 . PMID   19765534 .
  39. ^ Упомяните K, Lacaille F, Valayannopoulos V, Rommano S, Kuster A, Cretz M, Zaidan H, Galmiche L, Jaubert F, De Keyzer Y, Seta N, De Lonlay P (2008). «Развитие заболеваний печени, несмотря на лечение маннозы у двух пациентов с CDG-IB». Молекулярная генетика и метаболизм . 93 (1): 40–3. doi : 10.1016/j.ymgme.2007.08.126 . PMID   17945525 .
  40. ^ Westphal V, Kjaergaard S, Davis JA, Peterson SM, Skovby F, Freeze HH (2001). «Генетический и метаболический анализ первого взрослого с врожденным заболеванием гликозилирования типа IB: долгосрочный результат и эффекты добавок из маннозы». Молекулярная генетика и метаболизм . 73 (1): 77–85. doi : 10.1006/mgme.2001.3161 . PMID   11350186 .
  41. ^ Eklund EA, Freeze HH (2006). «Врожденные расстройства гликозилирования: многогранная группа синдромов» . Нейрорус . 3 (2): 254–63. doi : 10.1016/j.nurx.2006.01.012 . PMC   3593443 . PMID   16554263 .
  42. ^ Jaeken, J., Vanderschueren-Lodeweyckx, M., Casaer, P., Snoeck, L., Corbeel, L., Eggermont, E. и Eeckels, R. (1980) Pediar Res 14, 179
  43. ^ Jaeken J, Schachter H, Carchon H, De Cock P, Coddeville B, Spik G (1994). «Синдром гликопротеина с дефицитом углеводов типа II: дефицит в локализованном N-ацетил-глюкозаминилтрансферазе II» . Архив болезни в детстве . 71 (2): 123–7. doi : 10.1136/adc.71.2.123 . PMC   1029941 . PMID   7944531 .
  44. ^ Schaftingen, EV; Jaeken, J. (1995). «Дефицит фосфоманомутазы является причиной углевода-дефицитного гликопротеинового синдрома типа I типа I». Письма Febs . 377 (3): 318–320. Bibcode : 1995 Phebsl.377..318V . doi : 10.1016/0014-5793 (95) 01357-1 . PMID   8549746 . S2CID   321749 .
  45. ^ Хейптл М.А., Хеннет Т. (2009). «Врожденные расстройства гликозилирования: обновление дефектов, влияющих на биосинтез олигосахаридов, связанных с долихолом» (PDF) . Человеческая мутация . 30 (12): 1628–41. doi : 10.1002/Humu.21126 . PMID   19862844 . S2CID   46281092 . Архивировано из оригинала (PDF) на 2021-05-18 . Получено 2019-12-13 .
  46. ^ Нужны AC, Shashi V, Hitomi Y, Schoch K, Shianna KV, McDonald MT, Meisler MH, Goldstein DB (июнь 2012 г.). «Клиническое применение секвенирования экзома в недиагностированных генетических условиях» . Журнал медицинской генетики . 49 (6): 353–61. doi : 10.1136/jmedgenet-2012-100819 . PMC   3375064 . PMID   22581936 .
  47. ^ Эннс Г.М., Шаши В., Бейнбридж М., Гамбелло М.Дж., Захир Ф.Р., Баст Т. и др. (Октябрь 2014). «Мутации в ngly1 вызывают унаследованное заболевание эндоплазматического пути, ассоциированного с ретикулумом,» . Генетика в медицине . 16 (10): 751–8. doi : 10.1038/gim.2014.22 . PMC   4243708 . PMID   24651605 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Congenital_disorder_of_glycosylation&oldid=1240177672"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 0d408e2069c43c0249cd233aae5931e5__1723581060
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/0d/e5/0d408e2069c43c0249cd233aae5931e5.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Congenital disorder of glycosylation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)