Бета-1 адренергический рецептор

ADRB1
Доступные структуры PDB Поиск ортолога: PDBE RCSB showСписок кодов идентификаторов PDB 2LSQ
Идентификаторы
Псевдонимы	Adrb1 , Adrb1r, B1ar, Beta1ar, Rhr, Adrenoceptor Beta 1, Fnss2
Внешние идентификаторы	Омим : 109630 ; MGI : 87937 ; Гомологен : 20171 ; GeneCards : ADRB1 ; OMA : ADRB1 - ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 10 (human) Band 10q25.3 Start 114,043,866 bp End 114,046,904 bp
showМестоположение гена ( мышь ) Chr. Chromosome 19 (mouse) Band 19 D2|19 51.96 cM Start 56,710,631 bp End 56,721,545 bp
showРНК -паттерн экспрессии Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in right ventricle parotid gland bronchial epithelial cell lower lobe of lung endothelial cell placenta Brodmann area 23 apex of heart postcentral gyrus buccal mucosa cell Top expressed in parotid gland pineal gland right lung right lung lobe submandibular gland left lung primary motor cortex prefrontal cortex nucleus accumbens conjunctival fornix More reference expression data BioGPS More reference expression data
showДжин Онтология Molecular function beta-adrenergic receptor activity PDZ domain binding G protein-coupled receptor activity epinephrine binding norepinephrine binding signal transducer activity adrenergic receptor activity protein binding alpha-2A adrenergic receptor binding protein heterodimerization activity beta1-adrenergic receptor activity G protein-coupled neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential Cellular component integral component of membrane endosome membrane plasma membrane integral component of plasma membrane early endosome Schaffer collateral - CA1 synapse integral component of postsynaptic density membrane Biological process fear response adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway negative regulation of multicellular organism growth cell-cell signaling positive regulation of cAMP-mediated signaling positive regulation of heart rate by epinephrine-norepinephrine activation of adenylate cyclase activity norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure diet induced thermogenesis adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway positive regulation of heart contraction positive regulation of GTPase activity positive regulation of the force of heart contraction by epinephrine-norepinephrine heat generation brown fat cell differentiation response to cold temperature homeostasis signal transduction G protein-coupled receptor signaling pathway adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway regulation of postsynaptic membrane potential positive regulation of cold-induced thermogenesis Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 153 11554 Набор ENSG00000043591 Ensmusg00000035283 Uniprot P08588 P34971 Refseq (мРНК) NM_000684 NM_007419 Refseq (белок) NP_000675 NP_031445 Расположение (UCSC) Chr 10: 114.04 - 114,05 МБ Chr 19: 56,71 - 56,72 МБ PubMed Search
Викидид
Посмотреть/редактировать человека Посмотреть/редактировать мышь

Адренергический рецептор бета -1 (β ₁ адренорецептор), также известный как ADRB1 , может относиться либо к гену, кодирующему белок (ген ADRB1), либо к одному из четырех адренергических рецепторов . Это G-белок, связанный с GS- гетеротримерным G-белком , который экспрессируется преимущественно в тканях сердца. В дополнение к сердечной ткани, бета-1 адренергические рецепторы также экспрессируются в коре головного мозга.

Исторический контекст

Кэннон WB было два химических передатчика или симпатинов. постулировал, что в 1933 году В 1948 году Раймонд Алквист опубликовал рукопись в Американском журнале физиологии, устанавливающей идею адреналина, имеющего различные действия как на альфа, так и на бета -рецепторы. Вскоре после этого Eli Lilly Laboratories синтезировали первый бета-блокатор Dichloroisoprotereno l.

Общая информация

Структура

ADRB-1 является трансмембранным белком , который принадлежит к семейству GPCR-связанных рецепторов ( GPCR ). GPCR играют ключевую роль в клеточных сигнальных путях и в первую очередь известны своими семи трансмембранными (7TM) спиралями, которые имеют цилиндрическую структуру и охватывают мембрану. Домены 7TM имеют три внутриклеточные и три внеклеточные петли, которые соединяют эти домены друг с другом. Внеклеточные петли содержат сайты для связывания лиганда на N-конце рецептора, а внутриклеточные петли и C-конце взаимодействуют с сигнальными белками, такими как G-белки. Внеклеточные петли также содержат несколько участков для посттрансляционной модификации и участвуют в связывании лиганда. Третья внутриклеточная петля является крупнейшей и содержит сайты фосфорилирования для регуляции сигнализации. Как следует из названия, GPCR связаны с G-белками, которые являются гетеротримерными по своей природе. Гетеротримерные G-белок состоят из трех субъединиц: альфа, бета и гамма. После связывания лиганда с внеклеточным доменом GPCR в рецепторе индуцируется конформационное изменение, которое позволяет ему взаимодействовать с альфа-субъединицей G-белка. После этого взаимодействия субъединица G-альфа обменивается ВВП на GTP, становится активным и диссоциирует от бета и гамма-субъединиц. Свободная альфа -субъединица затем способна активировать нижестоящие сигнальные пути (подробно больше во взаимодействиях и пути).

Функция

Пути

ADRB-1 активируется катехоламинами адреналином и норадреналином. Как только эти лиганды связываются, рецептор ADRB-1 активирует несколько различных сигнальных путей и взаимодействий. Некоторые из самых известных путей:

1. Аденилилуциклаза: когда лиганд связывается с рецептором ADRB-1, активируется альфа-субъединица гетеротримерного G-белка, что, в свою очередь, активирует фермент аденилайкклазу . Затем аденилитциклаза катализирует превращение АТФ в циклический AMP (CAMP) , который активирует нижестоящие эффекторы, такие как протеинкиназа A (PKA) .
2. Активация цАМФ PKA: цАМФ, генерируемый аденилалуциклазой, активирует PKA, который затем фосфорилирует многочисленные нисходящие мишеней, такие как ионные каналы, другие ферменты и факторы транскрипции .
3. Бета-аррестины: активация рецептора ADRB-1 может привести к рекрутированию бета-аррестинов , которые используются для активации сигнальных путей, независимых от G-белков. Примером независимого пути являются пути MAPK (митоген-активированная протеинкиназа).
4. Передача сигналов кальция: передача сигналов ADRB-1 также активирует семейство GQ/11 белков G, которое является подсемейством гетеротримерных G-белков, которые активирует фосфолипазу C (PLC). PLC расщепляет фосфатидилинозитол 4,5-бисфосфат (PIP2) во второй мессенджерах INOSITOL 1,4,5-трифосфат (IP3) и диацилглицерин (DAG). IP3 связывается с рецепторами IP3 на эндоплазматической ретикулуме, которая затем приводит к высвобождению ионов кальция (CA2+) в цитоплазму, что приводит к активации нижестоящих сигнальных путей.

Резюме взаимодействия

Действие рецептора β ₁ включает в себя:

Система	Эффект	Салфетка
Мускулистый	Увеличивает сердечный выброс	Сердечная мышца
	Увеличивает частоту сердечных сокращений ( хронотропный эффект)	Сенатский узел (SA Node)
	Увеличивает сократимость предсердий ( нетропный эффект)	Сердечная мышца
	Увеличивает сократимость и автоматичность	Желудочковая сердечная мышца
	Увеличивает проводимость и автоматичность	Атриовентрикулярный узел (узел)
	Расслабление	Стена мочевого пузыря
Экзокринный	Выпускает ренин	Juxtaglomerular Clts .
	Стимулирует вязкие, заполненные амилазой выделения	Слюнные железы
Другой	Липолиз	Жировая ткань

Рецептор также присутствует в коре головного мозга .

Другие пути, которые играют рецептор ADRB-1, играют важную роль в:

1. Регуляция периферических часов и синхронизации центральных циркадных часов: супрахиазматическое ядро ​​(SCN) получает световую информацию от глаз и синхронизирует периферические часы на центральные циркадные часы посредством высвобождения различных нейропептидов и гормонов. Рецепторы ADRB-1 могут играть роль в модуляции высвобождения нейропептидов, таких как вазоактивный кишечный пептид (VIP) и аргинин вазопрессин (AVP) из SCN, который затем может синхронизировать периферические часы.
2. Известно, что регуляция метаболизма глюкозы: регуляция метаболизма глюкозы связана с передачей сигналов рецептора ADRB-1. Путь трансдукции сигнала, который активируется через рецептор ADRB-1, может регулировать экспрессию тактовых генов и транспортеров глюкозы . Разброс передачи сигналов рецептора ADRB-1 участвовал в метаболических расстройствах, таких как диабет и ожирение.
3. Рецептор ADRB-1 и ритмический контроль иммунитета: циркадные колебания в катехоламиновых сигналах влияют на различные клеточные мишени, которые экспрессируют адренергические рецепторы, включая иммунные клетки. Адренергическая система регулирует ряд физиологических функций, которые выполняются посредством производства катехоламинов . У людей обнаружено низкий уровень циркулирующего катехоламина в течение ночи и высокого уровня в течение дня, в то время как грызуны демонстрируют противоположную картину. Исследования, демонстрирующие паттерны уровней норэпинефрина, показывают, что циркадной ритмичности нет. Циркулирующие ритмы в адреналина, однако, кажутся циркадными и регулируются осью HPA :
   1. Циклическое изменение в сигналах HPA, вероятно, важна для движения суточных колебаний в адреналине.
   2. Наиболее хорошо охарактеризованным средством, с помощью которых адренергические сигналы оказывают циркадный контроль над иммунитетом, является регуляция клеточной трафики. Изменение количества лейкоцитов, по -видимому, связано с адренергической функцией.
4. Сердечный ритм и сердечная недостаточность: сигнальный путь β-AR служит первичным компонентом границы между симпатической нервной системой и сердечно-сосудистой системой . Дисрегуляция пути β-AR была вовлечена в патогенез сердечной недостаточности. Было обнаружено, что определенные изменения в передаче сигналов β-AR приводят к снижению уровней β1-AR на 50%, в то время как уровни β2-AR остаются постоянными. Другие внутриклеточные изменения включают значительное, резкое повышение уровней Gαi и повышенную активность βARK1. Эти изменения предполагают резкое снижение передачи сигналов β-AR, вероятно, из-за устойчивых, повышенных уровней катехоламинов.

Механизм в миоцитах сердца

G _S оказывает свои эффекты через два пути. Во-первых, он непосредственно открывает кальциевые каналы L-типа (LTCC) в плазматической мембране. Во -вторых, он делает активированную аденилатциклазу , что приводит к увеличению цАМФ , активируя протеинкиназу A (PKA), которая, в свою очередь, фосфорилирует несколько мишеней, таких как фосфоламбан , LTCC, тропонин I (TNI) и калийные каналы . Фосфорилирование фосфоламбана деактивирует свою собственную функцию, которая обычно ингибирует SERCA на саркоплазматической ретикулуме (SR) в миоцитах сердца. Из -за этого больше кальция попадает в SR и поэтому доступен для следующего сокращения. Фосфорилирование LTCC увеличивает его открытую вероятность и, следовательно, позволяет большему количеству кальция входить в миоцит при деполяризации клеток. Оба эти механизмы увеличивают доступный кальций для сокращения и, следовательно, увеличивают инотропию . И наоборот, фосфорилирование TNI приводит к его облегченному диссоциации кальция от тропонина C (TNC), которая ускоряет мышечную релаксацию (положительная люзитропия ). Фосфорилирование калиевого канала увеличивает его открытую вероятность, что приводит к более короткой рефрактерный период (потому что клетки реполяризируются быстрее), также увеличивая люситропию . Кроме того, в узловых клетках, таких как в узле SA, цАМФ непосредственно связывает и открывает каналы HCN , увеличивая их открытую вероятность, что увеличивает хронотропию .

Клиническое значение

Семейный натуральный короткий сон (FNS)

Редкая мутация, которая изменяет цитозин на тимин в кодирующей последовательности ADRB-1, приводит к переходу белка на валин из аланина в аминокислотной позиции 187 (A187) и приводит к признаке поведения FNS , где носители мутации естественным образом пробуждаются только после того От 4 до 6,5 часов сна. Белок ADRB-1 участвует в циклическом аденозин-монофосфатном (CAM-мышком) сигнальном пути, а мутированный белок ADRB1-A187V приводит к более низкому продукции цАМФ, чем белок дикого типа, учитывая одинаковое изопротеренолом лечение агонисту , неселевному ADRB-1. Также было обнаружено, что мутированный белок менее стабилен, скорее всего, из-за посттрансляционных модификаций , как показано в эксперименте по нокаутированию ADRB1, где мутированный ген ADRB-1 заменяет дикий тип технологией CRISPR , а уровень белка демонстрирует уменьшение, когда он, в то время как, в то время как в то время как в то время Уровень мРНК остается высоким.

Мыши с гетерозиготной мутацией ADRB1-A187V демонстрируют повышенное время активности и более короткие интервалы быстрого движения глаз (REM) сна и не-REM SNEPE , что позволяет предположить, что мутация вызывает короткий сон. В другом эксперименте мутация ADRB1-A187V восстановила RET Sleep у мышей TAU (PS19) и сниженного накопления тау , что может способствовать повреждению и смерти мозга в локусе Coeruleus (LC) мышей PS19. Кроме того, высокий уровень экспрессии белка ADRB-1 наблюдается в дорсальных понах (DP), называемых нейронами ADRB1+. Показано, что активность этих нейронов ADRB1+ в DP тесно связана с поведением сна бодрствования и изменена мутацией ADRB1-A187V. Нейроны ADRB1+ могут быть либо ингибирующими, либо возбуждающими. В мозге мутантных мышей процент нейронов ADRB1+, которые могут ингибироваться агонистами, значительно снижается, в то время как процент нейронов, которые могут быть возбуждены агонистами, остается относительно неизменным. Таким образом, предполагается, что белок ADRB-1 имеет ингибирующую и возбуждающую функцию, причем ингибирующая функция более чувствительна к его снижению уровня белка, а возбуждающая функция является менее чувствительной. Хотя мутация ADRB1-A187V приводит к более низким уровням белка, как обсуждалось выше, в целом, ингибируется меньше нейронов ADRB1+, что соответствует более высокой общей активности нейронов DP ADRB1+, наблюдаемых у мутантных мышей. Эти результаты в совокупности указывают на то, что высокие уровни активности в нейронах ADRB1+ приводят к более короткому сну или FNS .

Полиморфизмы в ADRB-1

Одним из отдельных нуклеотидных полиморфизмов (SNP) в ADRB-1 является изменение от цитозина к гуанину , в результате чего белок переключатель от аргинина (389R) к глицину (389 г) в положении 389 кодона. Аргинин в кодоне 389 высоко сохранен среди видов, и эта мутация происходит в домене связывания G-белка ADRB-1, одной из ключевых функций белка ADRB-1, поэтому он может привести к функциональным различиям. Фактически, этот SNP вызывает ослабленную эффективность и аффинность при связывании агониста, связанного с рецептором.

Другой распространенный SNP встречается в положении 49 кодона с изменением серина (49S) на глицин (49 г) в последовательности N-конце ADRB-1. Показано, что вариант 49S более устойчив к повышению агониста по регулированию и коротким интервалам агонистского воздействия. Рецептор варианта 49G всегда экспрессируется, что приводит к высокой активности связи с аденилалузикклазой и повышению чувствительности к агонистам.

Оба этих SNP имеют относительно высокие частоты среди популяций и, как полагают, влияют на функции сердца. Люди, которые гомозиготны по аллелю 389R, с большей вероятностью имеют более высокое кровяное давление и частоту сердечных сокращений, чем у других, у которых есть одна или две копии аллеля 389G. Кроме того, у пациентов с сердечными заболеваниями, которые имеют замену глицина на серин в кодоне 49 (49s> g), показывают улучшенные функции сердца и снижение уровня смертности. Сердечно -сосудистые реакции, вызванные этим полиморфизмом в здоровой популяции, также изучаются. Здоровые люди с глицином в кодоне 49 демонстрируют лучшие сердечно -сосудистые функции в состоянии покоя и реакцию на максимальную частоту сердечных сокращений во время упражнений, очевидно для кардиозащиты, связанной с этим полиморфизмом.

Фармацевтические вмешательства

Поскольку ADRB-1 играет такую ​​критическую роль в поддержании гомеостаза артериального давления и сердечного выброса, многие лекарства лечат эти условия, либо потенциализируя, либо ингибируя функции ADRB-1. Добутамин является одним из адренергических препаратов и агонистов, которые избирательно связываются с ADRB-1 и часто используются при лечении кардиогенного шока и сердечной недостаточности . Также важно отметить использование запрещенного препарата для ADRB-1, поскольку кокаин , бета-блокирующие агенты или другие симпатические стимуляторы могут вызвать неотложную медицинскую помощь.

Агонисты

Основная статья: бета1-адренергический агонист

Агонисты ADRB-1 имитируют или инициируют физиологический ответ, когда он связан с рецептором. Изопреналин обладает более высоким сродством к β _1, чем адреналин , который, в свою очередь, связывается с более высокой аффинностью, чем норадреналин при физиологических концентрациях. Поскольку ADRB-1 увеличивает сердечный выброс, селективные агонисты клинически функционируют как потенциальные методы лечения сердечной недостаточности. Селективные агонисты рецептора бета-1:

• Денопамин используется при лечении стенокардии и имеет потенциальное использование для лечения застойной сердечной недостаточности и отек легких.
• Добутамин (В кардиогенном шоке ) является агонист бета-1, который лечит сердечную декомпенсацию.
• Xamoterol ( Стимулятор сердца ) действует как частичный агонист, который улучшает функцию сердца в исследованиях с сердечной недостаточностью. Ксамотерол играет роль в модулировании симпатической нервной системы, но не имеет какого-либо агонистического действия на адренергические рецепторы бета-2.
• Изопротеренол является неселективным агонистом, который усиливает эффекты таких агентов, как адреналин и норэпинефрин, для повышения сократимости сердца.

Антагонисты

Антагонисты ADRB-1-это класс лекарств, которые также называют бета-блокаторами β1-селективные антагонисты используются для управления аномальными сердечными ритмами и блокировки действия веществ, таких как адреналин на нейроны, позволяя крови легче течь, что снижает артериальное давление и сердечный выброс. Они также могут сократить сосудистые опухоли. Некоторые примеры бета-блокаторов включают:

• Ацебутолол (в гипертонии , стенокардию и аритмии )
• Атенолол (В гипертонии , коронарной болезни сердца , аритмии и инфаркт миокарда )
• Бетаксолол (в гипертонии и глаукоме )
• Бизопролол (В гипертонии , коронарной болезни сердца , аритмии , инфаркты миокарда и ишемических заболеваниях сердца )
• Эсмолол (в аритмиях )
• Метопролол (При коронарной болезни сердца инфаркт миокарда и сердечной недостаточности )
• Небиволол (в гипертонии )
• Вихрь ( антидепрессант )

Смотрите также

• Другие адренергические рецепторы
  • Альфа-1 адренергический рецептор
  • Альфа-2 адренергический рецептор
  • Бета-2 адренергический рецептор
  • Бета-3 адренергический рецептор

Дальнейшее чтение

• Фриль Т., Кобилка Б., Лефковиц Р.Дж., Карон М.Г. (июль 1988 г.). «Человеческая бета-1- и бета-2-адренергические рецепторы: структурно и функционально связанные рецепторы, полученные из различных генов». Тенденции в нейронауках . 11 (7): 321–324. doi : 10.1016/0166-2236 (88) 90095-1 . PMID   2465637 . S2CID   140209236 .
• Музкат М (август 2007 г.). «Межэтнические различия в ответе на лекарство: вклад генетической изменчивости в бета -адренергический рецептор и цитохром P4502C9». Клиническая фармакология и терапия . 82 (2): 215–218. doi : 10.1038/sj.clpt.6100142 . PMID   17329986 . S2CID   10381767 .
• Yang-Feng TL, Xue FY, Zhong WW, Cotecchia S, Frielle T, Caron MG, et al. (Февраль 1990 г.). «Хромосомная организация генов адренергических рецепторов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (4): 1516–1520. Bibcode : 1990pnas ... 87.1516y . doi : 10.1073/pnas.87.4.1516 . PMC   53506 . PMID   2154750 .
• Forse RA, Leibel R, Gagner M (январь 1989 г.). «Влияние эндотоксина Escherichia coli на адренергический контроль липолиза в адипоцитах человека». Журнал хирургических исследований . 46 (1): 41–48. doi : 10.1016/0022-4804 (89) 90180-7 . PMID   2536864 .
• Фриэль Т., Коллинз С., Даниэль К.В., Карон М.Г., Лефковиц Р.Дж., Кобилка Б.К. (ноябрь 1987). «Клонирование кДНК для бета-1-адренергического рецептора человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (22): 7920–7924. Bibcode : 1987pnas ... 84.7920f . doi : 10.1073/pnas.84.22.7920 . PMC   299447 . PMID   2825170 .
• Стайлз Г.Л., Страссер Р.Х., Лавин Т.Н., Джонс Л.Р., Карон М.Г., Лефковиц Р.Дж. (июль 1983 г.). «Бета-адренергический рецептор сердца. Структурное сходство подтипов бета 1 и бета 2 рецепторов, демонстрируемых с помощью фотоаффинной маркировки» . Журнал биологической химии . 258 (13): 8443–8449. doi : 10.1016/s0021-9258 (20) 82084-5 . PMID   6305985 .
• Hoehe Mr, Otterud B, Hsieh WT, Martinez MM, Stauffer D, Holik J, et al. (Июнь 1995 г.). «Генетическое картирование генов адренергических рецепторов у людей». Журнал молекулярной медицины . 73 (6): 299–306. doi : 10.1007/bf00231616 . PMID   7583452 . S2CID   27308274 .

• Elies R, Ferrari I, Wallukat G, Lebesgue D, Chiale P, Elizari M, et al. (Ноябрь 1996). «Структурный и функциональный анализ эпитопов В-клеток, распознаваемый антирецепторными аутоантителами у пациентов с болезнью Шагаса» . Журнал иммунологии . 157 (9): 4203–4211. doi : 10.4049/jimmunol.157.9.4203 . PMID   8892658 . S2CID   44386743 .
• Oldenhof J, Vickery R, ​​Anafi M, Oak J, Ray A, Schoots O, et al. (Ноябрь 1998). «SH3 -связывающие домены в рецепторе дофамина D4» (PDF) . Биохимия . 37 (45): 15726–15736. doi : 10.1021/bi981634+ . PMID   9843378 .
• Мейсон Д.А., Мур Д.Д., Грин С.А., Лиггетт С.Б. (апрель 1999). «Полиморфизм усиления функции в домене связывания G-белка в человеческом бета-адренергическом рецепторе человека» . Журнал биологической химии . 274 (18): 12670–12674. doi : 10.1074/jbc.274.18.12670 . PMID   10212248 .
• Мур Д.Д., Мейсон Д.А., Грин С.А., Хсу Дж., Лиггетт С.Б. (сентябрь 1999). «Расовые различия в частотах сердечной бета (1) -адренергические рецепторные полиморфизмы: анализ C145A> G и C1165G> C». Человеческая мутация . 14 (3): 271. doi : 10.1002/(SICI) 1098-1004 (1999) 14: 3 <271 :: AID-humu14> 3.0.co; 2-q . PMID   10477438 . S2CID   8860722 .
• Tang Y, Hu La, Miller WE, Ringstad N, Hall RA, Pitcher JA, et al. (Октябрь 1999). «Идентификация эндофилинов (SH3P4/P8/P13) в качестве новых партнеров по связыванию для бета1-адренергического рецептора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12559–12564. Bibcode : 1999pnas ... 9612559T . doi : 10.1073/pnas.96.22.12559 . PMC   22990 . PMID   10535961 .
• Podlowski S, Wenzel K, Luther HP, Müller J, Bramlage P, Baumann G, et al. (2000). «Вариации генов бета1-адренорецепта: роль в идиопатической дилатационной кардиомиопатии?». Журнал молекулярной медицины . 78 (2): 87–93. doi : 10.1007/s001090000080 . PMID   10794544 . S2CID   1072602 .
• Shiina T, Kawasaki A, Nagao T, Kurose H (сентябрь 2000 г.). «Взаимодействие с бета-аррестином определяет разницу в методовом интернализации между бета1- и бета2-адренергическими рецепторами» . Журнал биологической химии . 275 (37): 29082–29090. doi : 10.1074/jbc.m909757199 . PMID   10862778 .
• Hu La, Tang Y, Miller WE, Cong M, Lau AG, Lefkowitz RJ, et al. (Декабрь 2000 г.). «Ассоциация бета 1-адренергического рецептора с PSD-95. Ингибирование интернализации рецептора и облегчения взаимодействия бета-1-адренергического рецептора с N-метил-D-аспартатно-рецепторами» . Журнал биологической химии . 275 (49): 38659–38666. doi : 10.1074/jbc.m005938200 . PMID   10995758 .
• Börjesson M, Magnusson Y, Hjalmarson A, Andersson B (ноябрь 2000 г.). «Новый полиморфизм в гене, кодирующем бета (1) -адренергический рецептор, связанный с выживаемостью у пациентов с сердечной недостаточностью» . Европейский сердечный журнал . 21 (22): 1853–1858. doi : 10.1053/euhj.1999.1994 . PMID   11052857 .
• Xu J, Paquet M, Lau AG, Wood JD, Ross CA, Hall RA (ноябрь 2001 г.). «Бет-1-адренергическая рецепторная ассоциация с инвертированной 2-м белковой мембраной синаптическими каркасами (MAG-2). Дифференциальная регуляция интернализации рецептора с помощью MAG-2 и PSD-95» . Журнал биологической химии . 276 (44): 41310–41317. doi : 10.1074/jbc.m107480200 . PMID   11526121 .
• Hu La, Chen W, Premont RT, Cong M, Lefkowitz RJ (январь 2002 г.). «G-белок-связанная рецепторная киназа 5 регулирует связь 1-адренергического рецептора бета с PSD-95» . Журнал биологической химии . 277 (2): 1607–1613. doi : 10.1074/jbc.m107297200 . PMID   11700307 .
• Ranade K, Jorgenson E, Sheu WH, Pei D, Hsiung CA, Chiang FT, et al. (Апрель 2002 г.). «Полиморфизм в адренергическом рецепторе Beta1 связан с частотой сердечных сокращений покоя» . Американский журнал человеческой генетики . 70 (4): 935–942. doi : 10.1086/339621 . PMC   379121 . PMID   11854867 .

Дальнейшее чтение

• Alhayek S, Preuss CV (август 2022 г.). «Бета 1 рецепторы». Полем Statpearls [Интернет] . Остров сокровищ (Флорида): Statpearls Publishing. PMID   30422499 .

Внешние ссылки

• человека Местоположение генома ADRB1 и ADRB1 страница сведений генов в браузере генома UCSC .
• «β ₁ -адренорецептор» . База данных IUPHAR рецепторов и ионных каналов . Международный союз базовой и клинической фармакологии. Архивировано с оригинала 2015-06-06 . Получено 2008-11-25 .
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Uniprot : P08588 (Beta-1 адренергический рецептор) в PDBE-KB .