Бета-1-адренергический рецептор

АДРБ1
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB показывать Список идентификационных кодов PDB 2LSQ
Идентификаторы
Псевдонимы	ADRB1 , ADRB1R, B1AR, BETA1AR, RHR, бета-адренорецептор 1, FNSS2
Внешние идентификаторы	Опустить : 109630 ; МГИ : 87937 ; Гомологен : 20171 ; Генные карты : ADRB1 ; OMA : ADRB1 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 10 (human) Band 10q25.3 Start 114,043,866 bp End 114,046,904 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 19 (mouse) Band 19 D2|19 51.96 cM Start 56,710,631 bp End 56,721,545 bp
показывать экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in right ventricle parotid gland bronchial epithelial cell lower lobe of lung endothelial cell placenta Brodmann area 23 apex of heart postcentral gyrus buccal mucosa cell Top expressed in parotid gland pineal gland right lung right lung lobe submandibular gland left lung primary motor cortex prefrontal cortex nucleus accumbens conjunctival fornix More reference expression data BioGPS More reference expression data
показывать Генная онтология Molecular function beta-adrenergic receptor activity PDZ domain binding G protein-coupled receptor activity epinephrine binding norepinephrine binding signal transducer activity adrenergic receptor activity protein binding alpha-2A adrenergic receptor binding protein heterodimerization activity beta1-adrenergic receptor activity G protein-coupled neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential Cellular component integral component of membrane endosome membrane plasma membrane integral component of plasma membrane early endosome Schaffer collateral - CA1 synapse integral component of postsynaptic density membrane Biological process fear response adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway negative regulation of multicellular organism growth cell-cell signaling positive regulation of cAMP-mediated signaling positive regulation of heart rate by epinephrine-norepinephrine activation of adenylate cyclase activity norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure diet induced thermogenesis adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway positive regulation of heart contraction positive regulation of GTPase activity positive regulation of the force of heart contraction by epinephrine-norepinephrine heat generation brown fat cell differentiation response to cold temperature homeostasis signal transduction G protein-coupled receptor signaling pathway adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway regulation of postsynaptic membrane potential positive regulation of cold-induced thermogenesis Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи Разновидность Человек Мышь Входить 153 11554 Вместе ENSG00000043591 ENSMUSG00000035283 ЮниПрот P08588 P34971 RefSeq (мРНК) НМ_000684 НМ_007419 RefSeq (белок) НП_000675 НП_031445 Местоположение (UCSC) Чр 10: 114.04 – 114.05 Мб Чр 19: 56,71 – 56,72 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Бета -1-адренорецептор (β1 _- адренорецептор), также известный как ADRB1 , может относиться либо к гену, кодирующему белок (ген ADRB1), либо к одному из четырех адренергических рецепторов . Это рецептор, связанный с G-белком , связанный с Gs гетеротримерным G-белком , который экспрессируется преимущественно в сердечной ткани. Помимо сердечной ткани, бета-1-адренорецепторы также экспрессируются в коре головного мозга.

Исторический контекст

У. Б. Кэннон постулировал, что существует два химических передатчика или симпатина при изучении симпатической нервной системы в 1933 году. Эти симпатины E и I участвуют в возбуждающих и тормозящих реакциях. В 1948 году Раймонд Алквист рукопись, опубликовал в Американском журнале физиологии в которой изложил идею о том, что адреналин оказывает различное действие как на альфа-, так и на бета-рецепторы. Вскоре после этого лаборатории Eli Lilly синтезировали первый бета-блокатор дихлоризопротерено- 1.

Общая информация

Структура

ADRB-1 представляет собой трансмембранный белок , принадлежащий к семейству рецепторов, связанных с G-белком ( GPCR ). GPCRs играют ключевую роль в клеточных сигнальных путях и прежде всего известны своими семью трансмембранными (7TM) спиралями, имеющими цилиндрическую структуру и охватывающими мембрану. Домены 7TM имеют три внутриклеточные и три внеклеточные петли, которые соединяют эти домены друг с другом. Внеклеточные петли содержат сайты связывания лиганда на N-конце рецептора, а внутриклеточные петли и С-конец взаимодействуют с сигнальными белками, такими как G-белки. Внеклеточные петли также содержат несколько сайтов посттрансляционной модификации и участвуют в связывании лигандов. Третья внутриклеточная петля является самой большой и содержит сайты фосфорилирования для регуляции передачи сигналов. Как следует из названия, GPCR связаны с G-белками, имеющими гетеротримерную природу. Гетеротримерные G-белки состоят из трех субъединиц: альфа, бета и гамма. При связывании лиганда с внеклеточным доменом GPCR в рецепторе индуцируется конформационное изменение, позволяющее ему взаимодействовать с альфа-субъединицей G-белка. После этого взаимодействия субъединица G-альфа обменивает GDP на GTP, становится активной и диссоциирует от субъединиц бета и гамма. Свободная альфа-субъединица затем способна активировать нижестоящие сигнальные пути (подробнее о взаимодействиях и путях).

Функция

Пути

ADRB-1 активируется катехоламинами адреналином и норадреналином. Как только эти лиганды связываются, рецептор ADRB-1 активирует несколько различных сигнальных путей и взаимодействий. Некоторые из наиболее известных путей:

1. Аденилатциклаза: когда лиганд связывается с рецептором ADRB-1, альфа-субъединица гетеротримерного G-белка активируется, что, в свою очередь, активирует фермент аденилатциклазу . Затем аденилатциклаза катализирует превращение АТФ в циклический АМФ (цАМФ) , который активирует нижестоящие эффекторы, такие как протеинкиназа А (ПКА) .
2. Активация цАМФ ПКА: цАМФ, вырабатываемый аденилатциклазой, активирует ПКА, которая затем фосфорилирует многочисленные нижестоящие мишени, такие как ионные каналы, другие ферменты и факторы транскрипции .
3. Бета-аррестины: Активация рецептора ADRB-1 может привести к привлечению бета-аррестинов , которые используются для активации сигнальных путей, независимых от G-белков. Примером независимого пути является путь MAPK (митоген-активируемая протеинкиназа).
4. Передача сигналов кальция: передача сигналов ADRB-1 также активирует семейство Gq/11 белков, которое представляет собой подсемейство гетеротримерных G-белков, которые активируют фосфолипазу C (PLC). PLC расщепляет фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат (PIP2) на вторичные мессенджеры инозитол-1,4,5-трифосфат (IP3) и диацилглицерин (DAG). IP3 связывается с рецепторами IP3 на эндоплазматическом ретикулуме, что затем приводит к высвобождению ионов кальция (Ca2+) в цитоплазму, что приводит к активации нижестоящих сигнальных путей.

Сводка взаимодействий

Действия рецептора β ₁ включают:

Система	Эффект	Салфетка
Мускулистый	Увеличивает сердечный выброс	Сердечная мышца
	Увеличивает частоту сердечных сокращений ( хронотропный эффект)	Синоатриальный узел (СА-узел)
	Повышает предсердий сократимость ( инотропный эффект)	Сердечная мышца
	Повышает сократимость и автоматизм.	Желудочковая сердечная мышца
	Повышает проводимость и автоматизм.	Атриовентрикулярный узел (АВ-узел)
	Релаксация	Стенка мочевого пузыря
Экзокринный	Высвобождает ренин	Юкстагломерулярные клетки .
	Стимулирует вязкие амилазой. выделения, наполненные	Слюнные железы
Другой	Липолиз	Жировая ткань

Рецептор также присутствует в коре головного мозга .

Другие пути, в которых участвует рецептор ADRB-1, играют важную роль в:

1. Регуляция периферических часов и синхронизация центральных циркадных часов. Супрахиазматическое ядро ​​(SCN) получает световую информацию от глаз и синхронизирует периферические часы с центральными циркадными часами посредством высвобождения различных нейропептидов и гормонов. Рецепторы ADRB-1 могут играть роль в модуляции высвобождения нейропептидов, таких как вазоактивный интестинальный пептид (VIP) и аргинин-вазопрессин (AVP) из SCN, которые затем могут синхронизировать периферические часы.
2. Регуляция метаболизма глюкозы. Известно, что регуляция метаболизма глюкозы связана с передачей сигналов рецептора ADRB-1. Путь передачи сигнала, который активируется через рецептор ADRB-1, может регулировать экспрессию часовых генов и транспортеров глюкозы . Нарушение регуляции передачи сигналов рецептора ADRB-1 связано с метаболическими расстройствами, такими как диабет и ожирение.
3. Рецептор ADRB-1 и ритмический контроль иммунитета. Циркадные колебания сигналов катехоламинов влияют на различные клеточные мишени, которые экспрессируют адренергические рецепторы, включая иммунные клетки. Адренергическая система регулирует ряд физиологических функций, которые осуществляются за счет продукции катехоламинов . Обнаружено, что у людей низкий уровень циркулирующих катехоламинов в ночное время и высокий в течение дня, в то время как у грызунов наблюдается противоположная картина. Исследования, демонстрирующие закономерности уровней норадреналина, указывают на отсутствие циркадной ритмичности. Однако ритмы циркуляции адреналина, по-видимому, являются циркадными и регулируются осью HPA :
   1. Циклические изменения сигналов HPA, вероятно, важны для управления суточными колебаниями адреналина.
   2. Наиболее хорошо изученным способом, с помощью которого адренергические сигналы оказывают циркадный контроль над иммунитетом, является регуляция клеточного трафика. Изменение количества лейкоцитов, по-видимому, связано с адренергической функцией.
4. Сердечный ритм и сердечная недостаточность. Сигнальный путь β-AR служит основным компонентом интерфейса между симпатической нервной системой и сердечно-сосудистой системой . Нарушение регуляции пути β-AR вовлечено в патогенез сердечной недостаточности. Было обнаружено, что определенные изменения в передаче сигналов β-AR приводят к снижению уровня β1-AR почти на 50%, в то время как уровни β2-AR остаются постоянными. Другие внутриклеточные изменения включают значительное и резкое повышение уровня GαI и повышение активности βARK1. Эти изменения предполагают резкое снижение передачи сигналов β-AR, вероятно, из-за устойчивого повышенного уровня катехоламинов.

Механизм в кардиомиоцитах

G _s оказывает свое воздействие двумя путями. Во-первых, он напрямую открывает кальциевые каналы L-типа (LTCC) в плазматической мембране. Во-вторых, он активирует аденилатциклазу , что приводит к увеличению цАМФ , активируя протеинкиназу А (PKA), которая, в свою очередь, фосфорилирует несколько мишеней, таких как фосфоламбан , LTCC, тропонин I (TnI) и калиевые каналы . Фосфорилирование фосфоламбана деактивирует его собственную функцию, которая обычно ингибирует SERCA в саркоплазматическом ретикулуме (SR) в кардиальных миоцитах. Благодаря этому больше кальция поступает в СР и, следовательно, доступно для следующего сокращения. Фосфорилирование LTCC увеличивает вероятность его открытия и, следовательно, позволяет большему количеству кальция проникать в миоцит при деполяризации клетки. Оба этих механизма увеличивают количество доступного кальция для сокращения и, следовательно, увеличивают инотропию . И наоборот, фосфорилирование TnI приводит к облегчению диссоциации кальция от тропонина C (TnC), что ускоряет мышечную релаксацию (положительная лузитропия ). Фосфорилирование калиевых каналов увеличивает вероятность их открытия, что приводит к более коротким рефрактерный период (поскольку клетка быстрее реполяризуется), а также увеличивает лузитропию . Более того, в узловых клетках, таких как узел SA, цАМФ напрямую связывается с каналами HCN и открывает их , увеличивая вероятность их открытия, что увеличивает хронотропию .

Клиническое значение

Семейный естественный короткий сон (FNSS)

Редкая мутация, которая заменяет цитозин на тимин в кодирующей последовательности ADRB-1, приводит к переключению белка на валин с аланина в положении аминокислоты 187 (A187) и приводит к поведенческому признаку FNSS , при котором носители мутации естественным образом просыпаются только после Сон от 4 до 6,5 часов. Белок ADRB-1 участвует в сигнальном пути, опосредованном циклическим аденозинмонофосфатом (цАМФ) , чем белок дикого типа, при таком же лечении изопротеренолом , неселективным агонистом , а мутированный белок ADRB1-A187V приводит к более низкой выработке цАМФ АДРБ-1. Также было обнаружено, что мутировавший белок менее стабилен, скорее всего, из-за посттрансляционных модификаций , как показано в эксперименте по нокину ADRB1, где мутировавший ген ADRB-1 заменяет дикий тип технологией CRISPR , и уровень белка снижается, в то время как уровень белка снижается. уровень мРНК остается высоким.

У мышей с гетерозиготной мутацией ADRB1-A187V наблюдается увеличение времени активности и более короткие интервалы сна с быстрым движением глаз (REM) и медленного сна , что позволяет предположить, что мутация вызывает короткий сон. В другом эксперименте мутация ADRB1-A187V восстановила быстрый сон у тау-мышей (PS19) и уменьшила накопление тау , которое может способствовать повреждению и гибели клеток головного мозга, в голубом пятне (LC) мышей PS19. Кроме того, высокий уровень экспрессии белка ADRB-1 наблюдается в дорсальном мосту (DP), называемом нейронами ADRB1+. Показано, что активность этих нейронов ADRB1+ при ДП тесно связана с поведением сна-бодрствования и изменяется мутацией ADRB1-A187V. Нейроны ADRB1+ могут быть тормозными или возбуждающими. В мозге мутантных мышей процент нейронов ADRB1+, которые могут ингибироваться агонистами, значительно снижается, в то время как процент нейронов, которые могут возбуждаться агонистами, остается относительно неизменным. Таким образом, предполагается, что белок ADRB-1 обладает ингибирующей и возбуждающей функцией, причем ингибирующая функция более чувствительна к снижению уровня белка, а возбуждающая функция менее чувствительна. Хотя мутация ADRB1-A187V приводит к снижению уровня белка, как обсуждалось выше, в целом ингибируется меньше нейронов ADRB1+, что соответствует более высокой общей активности нейронов DP ADRB1+, наблюдаемой у мутантных мышей. В совокупности эти результаты указывают на то, что высокие уровни активности в нейронах ADRB1+ приводят к более короткому сну или FNSS .

Полиморфизмы в ADRB-1

Одним из однонуклеотидных полиморфизмов (SNP) в ADRB-1 является замена цитозина на гуанин , что приводит к переключению белка с аргинина (389R) на глицин (389G) в положении кодона 389. Аргинин в кодоне 389 хорошо сохраняется у разных видов, и эта мутация происходит в G-белковосвязывающем домене ADRB-1, одной из ключевых функций белка ADRB-1, поэтому она, вероятно, приведет к функциональным различиям. Фактически, этот SNP снижает эффективность и аффинность связывания рецептора, стимулируемого агонистом.

Другой распространенный SNP встречается в положении кодона 49 с заменой серина (49S) на глицин (49G) в N-концевой последовательности ADRB-1. Показано, что вариант 49S более устойчив к понижающей регуляции, стимулируемой агонистами, и к коротким интервалам воздействия агонистов. Рецептор варианта 49G экспрессируется всегда, что приводит к высокой активности связывания с аденилатциклазой и повышенной чувствительности к агонистам.

Оба этих SNP имеют относительно высокую частоту среди населения и, как полагают, влияют на функции сердца. Лица, гомозиготные по аллели 389R, с большей вероятностью будут иметь более высокое кровяное давление и частоту сердечных сокращений, чем те, у кого есть одна или две копии аллели 389G. Кроме того, у пациентов с заболеваниями сердца, у которых замена глицина на серин в кодоне 49 (49S > G), наблюдается улучшение сердечных функций и снижение уровня смертности. Также изучаются сердечно-сосудистые реакции, вызванные этим полиморфизмом, у здоровой популяции. Здоровые люди с глицином в кодоне 49 демонстрируют лучшие сердечно-сосудистые функции в состоянии покоя и реакцию на максимальную частоту сердечных сокращений во время тренировки, что очевидно для кардиопротекции, связанной с этим полиморфизмом.

Фармацевтические вмешательства

Поскольку ADRB-1 играет столь важную роль в поддержании гомеостаза артериального давления и сердечного выброса, многие лекарства лечат эти состояния, либо усиливая, либо ингибируя функции ADRB-1. Добутамин является одним из адренергических препаратов и агонистов, избирательно связывающихся с ADRB-1, и часто используется при лечении кардиогенного шока и сердечной недостаточности . Также важно отметить использование запрещенных препаратов для лечения ADRB-1, поскольку кокаин , бета-блокаторы или другие симпатические стимуляторы могут вызвать неотложную медицинскую помощь.

Агонисты

Основная статья: Бета1-адренергический агонист

Агонисты ADRB-1 имитируют или инициируют физиологический ответ при связывании с рецептором. Изопреналин имеет более высокое сродство к β1 _, чем адреналин , который, в свою очередь, связывается с более высоким сродством, чем норадреналин в физиологических концентрациях. Поскольку ADRB-1 увеличивает сердечный выброс, селективные агонисты клинически действуют как потенциальные средства лечения сердечной недостаточности. Селективные агонисты рецептора бета-1:

• Денопамин используется при лечении стенокардии и потенциально может применяться для лечения застойной сердечной недостаточности и отека легких.
• Добутамин (при кардиогенном шоке ) является бета-1-агонистом, который лечит сердечную декомпенсацию.
• Ксамотерол ( сердечный стимулятор ) действует как частичный агонист, улучшающий функцию сердца в исследованиях с сердечной недостаточностью. Ксамотерол играет роль в модуляции симпатической нервной системы, но не оказывает агонистического действия на бета-2-адренорецепторы.
• Изопротеренол является неселективным агонистом, который усиливает действие таких веществ, как адреналин и норадреналин, повышая сократимость сердца.

Антагонисты

Антагонисты ADRB-1 представляют собой класс препаратов, также называемых бета-блокаторами. Селективные β1-антагонисты используются для контроля аномального сердечного ритма и блокирования действия таких веществ, как адреналин, на нейроны, что позволяет крови течь легче, что снижает кровяное давление и сердечный выброс. Они также могут уменьшать сосудистые опухоли. Некоторые примеры бета-блокаторов включают в себя:

• Ацебутолол (при гипертонии , стенокардии и аритмиях )
• Атенолол (при гипертонической болезни , ишемической болезни сердца , аритмиях и инфаркте миокарда )
• Бетаксолол (при гипертонии и глаукоме )
• Бисопролол (при гипертонической болезни , ишемической болезни сердца , аритмиях , инфаркте миокарда и ишемической болезни сердца )
• Эсмолол (при аритмиях )
• Метопролол (при гипертонической болезни , ишемической болезни сердца , инфаркте миокарда и сердечной недостаточности )
• Небиволол (при гипертонии )
• Вортиоксетин ( антидепрессант )

См. также

• Другие адренергические рецепторы
  • Альфа-1 адренергический рецептор
  • Альфа-2 адренергический рецептор
  • Бета-2 адренергический рецептор
  • Бета-3-адренергический рецептор

Дальнейшее чтение

• Фрилль Т., Кобилка Б., Лефковиц Р.Дж., Кэрон М.Г. (июль 1988 г.). «Человеческие бета-1- и бета-2-адренорецепторы: структурно и функционально родственные рецепторы, полученные из разных генов». Тенденции в нейронауках . 11 (7): 321–324. дои : 10.1016/0166-2236(88)90095-1 . ПМИД   2465637 . S2CID   140209236 .
• Мушкат М (август 2007 г.). «Межэтнические различия в реакции на лекарства: вклад генетической изменчивости бета-адренергических рецепторов и цитохрома P4502C9». Клиническая фармакология и терапия . 82 (2): 215–218. дои : 10.1038/sj.clpt.6100142 . ПМИД   17329986 . S2CID   10381767 .
• Ян-Фенг Т.Л., Сюэ Ф.Ю., Чжун В.В., Котеккья С., Фрилль Т., Кэрон М.Г. и др. (февраль 1990 г.). «Хромосомная организация генов адренергических рецепторов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (4): 1516–1520. Бибкод : 1990PNAS...87.1516Y . дои : 10.1073/pnas.87.4.1516 . ПМК   53506 . ПМИД   2154750 .
• Форсе Р.А., Лейбель Р., Гагнер М. (январь 1989 г.). «Влияние эндотоксина Escherichia coli на адренергический контроль липолиза в адипоцитах человека». Журнал хирургических исследований . 46 (1): 41–48. дои : 10.1016/0022-4804(89)90180-7 . ПМИД   2536864 .
• Фрилль Т., Коллинз С., Дэниел К.В., Кэрон М.Г., Лефковиц Р.Дж., Кобилка Б.К. (ноябрь 1987 г.). «Клонирование кДНК бета-1-адренергического рецептора человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (22): 7920–7924. Бибкод : 1987PNAS...84.7920F . дои : 10.1073/pnas.84.22.7920 . ПМК   299447 . ПМИД   2825170 .
• Стайлз Г.Л., Штрассер Р.Х., Лавин Т.Н., Джонс Л.Р., Кэрон М.Г., Лефковиц Р.Дж. (июль 1983 г.). «Сердечный бета-адренергический рецептор. Структурное сходство подтипов бета-1 и бета-2-рецепторов, продемонстрированное фотоаффинной маркировкой» . Журнал биологической химии . 258 (13): 8443–8449. дои : 10.1016/S0021-9258(20)82084-5 . ПМИД   6305985 .
• Хоэхе М.Р., Оттеруд Б., Се В.Т., Мартинес М.М., Стауффер Д., Холик Дж. и др. (июнь 1995 г.). «Генетическое картирование генов адренергических рецепторов у человека». Журнал молекулярной медицины . 73 (6): 299–306. дои : 10.1007/BF00231616 . ПМИД   7583452 . S2CID   27308274 .

• Элис Р., Феррари И., Валлукат Г., Лебег Д., Чиале П., Элизари М. и др. (ноябрь 1996 г.). «Структурный и функциональный анализ эпитопов В-клеток, распознаваемых антирецепторными аутоантителами, у пациентов с болезнью Шагаса» . Журнал иммунологии . 157 (9): 4203–4211. дои : 10.4049/jimmunol.157.9.4203 . ПМИД   8892658 . S2CID   44386743 .
• Олденхоф Дж., Викери Р., Анафи М., Оук Дж., Рэй А., Скутс О. и др. (ноябрь 1998 г.). «SH3-связывающие домены в рецепторе дофамина D4» (PDF) . Биохимия . 37 (45): 15726–15736. дои : 10.1021/bi981634+ . ПМИД   9843378 .
• Мейсон Д.А., Мур Дж.Д., Грин С.А., Лиггетт С.Б. (апрель 1999 г.). «Полиморфизм усиления функции в домене связывания G-белка бета1-адренергического рецептора человека» . Журнал биологической химии . 274 (18): 12670–12674. дои : 10.1074/jbc.274.18.12670 . ПМИД   10212248 .
• Мур Дж.Д., Мейсон Д.А., Грин С.А., Сюй Дж., Лиггетт С.Б. (сентябрь 1999 г.). «Расовые различия в частоте полиморфизмов сердечных бета (1)-адренергических рецепторов: анализ c145A>G и c1165G>C». Человеческая мутация . 14 (3): 271. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1999)14:3<271::AID-HUMU14>3.0.CO;2-Q . ПМИД   10477438 . S2CID   8860722 .
• Тан Ю, Ху Л.А., Миллер В.Е., Рингстад ​​Н., Холл Р.А., Питчер Дж.А. и др. (октябрь 1999 г.). «Идентификация эндофилинов (SH3p4/p8/p13) как новых партнеров по связыванию бета1-адренергического рецептора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12559–12564. Бибкод : 1999PNAS...9612559T . дои : 10.1073/pnas.96.22.12559 . ПМК   22990 . ПМИД   10535961 .
• Подловски С., Венцель К., Лютер Х.П., Мюллер Дж., Брамлаге П., Бауманн Г. и др. (2000). «Вариации гена бета1-адренорецептора: роль в идиопатической дилатационной кардиомиопатии?». Журнал молекулярной медицины . 78 (2): 87–93. дои : 10.1007/s001090000080 . ПМИД   10794544 . S2CID   1072602 .
• Шиина Т., Кавасаки А., Нагао Т., Куросе Х. (сентябрь 2000 г.). «Взаимодействие с бета-аррестином определяет разницу в поведении интернализации между бета1- и бета2-адренергическими рецепторами» . Журнал биологической химии . 275 (37): 29082–29090. дои : 10.1074/jbc.M909757199 . ПМИД   10862778 .
• Ху Л.А., Тан Ю., Миллер В.Е., Конг М., Лау А.Г., Лефковиц Р.Дж. и др. (декабрь 2000 г.). «Ассоциация бета-1-адренергических рецепторов с PSD-95. Ингибирование интернализации рецептора и облегчение взаимодействия бета-1-адренергических рецепторов с N-метил-D-аспартатными рецепторами» . Журнал биологической химии . 275 (49): 38659–38666. дои : 10.1074/jbc.M005938200 . ПМИД   10995758 .
• Бёрьессон М., Магнуссон Ю., Хьялмарсон А., Андерссон Б. (ноябрь 2000 г.). «Новый полиморфизм гена, кодирующего бета(1)-адренергический рецептор, связанный с выживаемостью пациентов с сердечной недостаточностью» . Европейский кардиологический журнал . 21 (22): 1853–1858. дои : 10.1053/euhj.1999.1994 . ПМИД   11052857 .
• Сюй Дж., Паке М., Лау А.Г., Вуд Дж.Д., Росс К.А., Холл Р.А. (ноябрь 2001 г.). «Ассоциация бета-1-адренергического рецептора с мембраносвязанной гуанилаткиназой-2 (MAGI-2). Дифференциальная регуляция интернализации рецептора с помощью MAGI-2 и PSD-95» . Журнал биологической химии . 276 (44): 41310–41317. дои : 10.1074/jbc.M107480200 . ПМИД   11526121 .
• Ху Л.А., Чен В., Премонт РТ, Конг М., Лефковиц Р.Дж. (январь 2002 г.). «Киназа 5 рецептора, связанная с G-белком, регулирует ассоциацию бета-1-адренергического рецептора с PSD-95» . Журнал биологической химии . 277 (2): 1607–1613. дои : 10.1074/jbc.M107297200 . ПМИД   11700307 .
• Ранаде К., Йоргенсон Э., Шу В.Х., Пей Д., Сюн К.А., Чианг Ф.Т. и др. (апрель 2002 г.). «Полиморфизм бета1-адренергического рецептора связан с частотой сердечных сокращений в состоянии покоя» . Американский журнал генетики человека . 70 (4): 935–942. дои : 10.1086/339621 . ПМК   379121 . ПМИД   11854867 .

Дальнейшее чтение

• Альхайек С., Пройс CV (август 2022 г.). «Бета-1-рецепторы». . StatPearls [Интернет] . Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing. ПМИД   30422499 .

Внешние ссылки

• человека Местоположение генома ADRB1 и ADRB1 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
• «β ₁ -адренорецептор» . База данных IUPHAR по рецепторам и ионным каналам . Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. Архивировано из оригинала 6 июня 2015 г. Проверено 25 ноября 2008 г.
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P08588 (адренергический рецептор бета-1) в PDBe-KB .