Рецептор мунозы
Макрофаг -мужской рецептор | |
---|---|
Идентификаторы | |
Символ | Ммр |
Мембраном | 56 |
рецептор мунозы, C тип 1 | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | MRC1 | ||
Альт. символы | CD206 | ||
Ген NCBI | 4360 | ||
HGNC | 7228 | ||
Омим | 153618 | ||
Refseq | NM_002438 | ||
Uniprot | P22897 | ||
Другие данные | |||
Локус | Хр. 10 P13 | ||
|
рецептор мунозы, тип 2 типа | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | MRC2 | ||
Альт. символы | CD280 | ||
Ген NCBI | 9902 | ||
HGNC | 16875 | ||
Refseq | NM_006039 | ||
Uniprot | Q9UBG0 | ||
Другие данные | |||
Локус | Chr | ||
|
Рецептор маннозы ( C Luster Differentiation 206, CD206 ) представляет собой лектин C-типа, в основном присутствующий на поверхности макрофагов , незрелых дендритных клеток и синусоидальных эндотелиальных клеток печени, но также экспрессируется на поверхности коже Фибробласты и кератиноциты . [ 1 ] [ 2 ] Это первый член семейства эндоцитарных рецепторов, который включает в себя Endo180 (CD280) , M-тип PLA2R и декабрь-205 (CD205) . [ 3 ]
Рецептор распознает терминальную маннозу , н -ацетилглюкозамин и фукозы остатки на гликанах , прикрепленных к белкам [ 4 ] Найден на поверхности некоторых микроорганизмов , играя роль как в врожденной , так и в адаптивной иммунной системе . Дополнительные функции включают в себя клиренс гликопротеинов из циркуляции, включая сульфатированные гликопротеиновые гормоны и гликопротеины, выделяемые в ответ на патологические явления. [ 5 ] Рецептор маннозы постоянно перерабатывает между плазматической мембраной и эндосомальными компартментами в клатрина . зависимости от [ 6 ]
Структура
[ редактировать ]Доменная организация
[ редактировать ]
Рецептор маннозы является трансмембранным белком типа I , с внеклеточным N-конце и внутриклеточным C-конце . Сначала он синтезируется как неактивный предшественник, но протеолитически расщепляется до своей активной формы в аппарате Гольджи . [ 8 ] В целом, внеклеточная часть рецептора состоит из 8 последовательных доменов распознавания углеводов C-типа (CRDS), ближайших к плазматической мембране, за которым следует один домен повторного типа фибронектина типа и домен N-концевого цистеина . Цитоплазматический хвост не способен к передаче сигнала при изоляции, поскольку в нем отсутствуют соответствующие сигнальные мотивы. [ 9 ]
N-концевой домен богатого цистеином
[ редактировать ]N-концевой домен, богатый цистеином, гомологичен цепи рицина В и связывается с сульфатированными сахарными фондами, с особенно высоким сродством к н- ацетилгалактозамину и остаткам галактозы , сульфатированным в положениях 3 и 4 их пиранозных колец. [ 10 ]
Другие лиганды включают хондроитиновые сульфаты A и B, а также сульфатированные Lewis х и Льюис а структуры. [ 6 ] Рецептор мунозы является единственным членом семьи, в которой этот домен функционален. [ 5 ]

Фибронектин типа II домен повторяется
[ редактировать ]Домен повторного типа фибронектина типа II сохраняется среди всех членов семейства рецепторов маннозы. Коллагены I-IV связывают эту область с высокой аффинностью, в то время как коллаген V связывает только слабо. Благодаря этому домену рецептор маннозы интернатизирует коллаген в макрофагах и синусоидальных клетках печени , независимо от лектиновой активности рецептора. [ 9 ] Наряду с N-концевым доменом, богатым цистеином, этот домен является наиболее высоко консервативным между мышами и людьми (92%). [ 8 ]
C-тип домены распознавания углеводов (CRD)
[ редактировать ]8 тандемных CRD в внеклеточной области рецептора маннозы имеют только 30% гомологии друг с другом. Каждый из них содержит по крайней мере некоторые из аминокислотных остатков, необходимых для CA 2+ и связывание лиганда, общее для функциональных CRD C-типа. Только CRD 4 и 5 содержат все остатки, необходимые для связывания сахара, образуя резистентное лиганд -лигандное ядро. Наиболее распространенным лигандом являются терминальные маннозы, но N -ацетилглюкозамин и фукоза также связываются. [ 8 ]
Основное взаимодействие между CRD-4 и его сахарным лигандом-прямое перевязку с консервативным CA 2+ В сахарном сайте, аналогично механизму связывания маннан-связывающего лектина (MBL). Тем не менее, четверть свободной энергии связывания сахара связана с гидрофобными укладывающими взаимодействиями, образованными между одной поверхностью сахарного кольца и боковой цепью консервативного остатка тирозина в месте связывания, чего не наблюдается в MBL. Несмотря на сходство в связывании маннозы между рецептором маннозы и MBL, эти различия предполагают, что связывающая манноза рецептором маннозы развивалась отдельно к другим лектинам C-типа. [ 11 ]
Индивидуально CRDS связывают маннозу только слабым сродством. Считается, что привязка высокой аффинности является результатом кластеризации нескольких CRD. Эта кластеризация позволяет связывать мультивалентные , разветвленные лиганды, такие как N-связанные N-связанные олигосахариды . [ 12 ]
Конформация
[ редактировать ]Было высказано предположение, что рецептор маннозы может существовать как минимум в двух разных структурных конформациях . CRD C-типа отделяются линкерами областей 10-20 аминокислот, содержащих ряд пролинов , циклическая боковая цепь, довольно жесткая и способствует конформации, в которой N-концевой, богатый цистеином, расширяется в от плазматической мембраны, насколько это возможно. [ 13 ]
Альтернативно, взаимодействия между соседними CRD могут удерживать их в непосредственной близости друг от друга и привести к изгиб внеклеточной области рецептора, приводя к N-концевой богатый цистеином домен в тесный контакт с CRD. Это будет позиционировать CRDS 4 и 5 от мембраны, чтобы максимизировать их взаимодействие с потенциальными лигандами. Устойчивость к протеолизу, показанному CRD 4 и 5, предполагает физические взаимодействия между двумя доменами, что подтверждает существование этой U-образной конформации. [ 13 ]
Считается, что переходы между этими двумя конформациями происходят в зависимости от рН, регулируя селективность лиганда и высвобождение во время эндоцитоза. Считается, что более низкий, более кислотный рН ранних эндосом отвечает за высвобождение лиганда. [ 13 ]
Протеолитическая обработка
[ редактировать ]Функциональная, растворимая форма рецептора маннозы продуцируется протеолитическим расщеплением мембранной формы с помощью металлопротеаз , обнаруженных во внеклеточной среде. [ 14 ] [ 15 ]
Растворимый белок состоит из всей внеклеточной области рецептора и может участвовать в транспортировке маннозилированных белков вдали от сайтов воспаления . [ 9 ] Было показано, что выброс рецептора маннозы от макрофагов усиливается при распознавании грибковых патогенов , таких как Candida Albicans и Aspergillus fumigatus , что предполагает, что растворимая форма может играть роль в распознавании грибковых патогенов. Таким образом, баланс между мембраной, связанной и растворимым рецептором маннозы, может повлиять на нацеливание грибковых патогенов во время инфекции. [ 16 ]
Гликозилирование
[ редактировать ]Рецептор маннозы в значительной степени гликозилирован, и его N-связанные сайты гликозилирования высоко консервативны между мышами и людьми, что указывает на важную роль для этой посттрансляционной модификации . Присутствие остатков сиаловой кислоты на N-связанных гликанах рецептора маннозы важно для его роли в связывании как сульфатированных, так и маннозилированных гликопротеинов. Сиалилирование регулирует мультимеризацию рецептора, который, как известно, влияет на связывание с сульфатированными гликопротеинами. Также известно, что терминальные остатки сиаловой кислоты требуются для связывания с маннозилированными гликанами. Отсутствие сиаловой кислоты уменьшает способность рецепторов связывать и усваивать маннозилированные гликаны, но не влияет на ее локализацию в плазматической мембране или на ее эндоцитарную активность. [ 9 ] [ 17 ]
Функция
[ редактировать ]Фагоцитоз патогенов
[ редактировать ]Ряд патогенных микроорганизмов, включая C. albicans , [ 15 ] [ 18 ] Pneumocystis carinii [ 19 ] [ 20 ] и Лейшмания Доновани [ 21 ] [ 22 ] отображают гликаны на своих поверхностях с терминальными остатками маннозы, которые распознаются CRD-типом CRD-типа рецептора маннозы, тем самым выступая в качестве маркера не-элности. После распознавания рецептор интернатизирует связанный патоген и транспортирует его в лизосомы для деградации через фагоцитарный путь . Таким образом, рецептор маннозы действует как рецептор распознавания закономерности . Присутствие ди-ароматического мотива последовательности (phe-glu-asn-thr-leu-tyr) в цитоплазматическом хвосте рецептора имеет жизненно важное значение для его опосредованной клатрин интернализации. [ 6 ] Это подтверждается доказательством того, что клетки COS-1, трансфицированные рецептором маннозы, лишенным его С-концевого хвоста, не могут эндоцитозы C. albicans и P. carinii . [ 6 ]
Удивительно, но мыши, нокаутированные с рецептором , не демонстрируют повышенной восприимчивости к инфекции, что говорит о том, что рецептор не является необходимым для фагоцитоза. Однако его участие не может быть отклонено, поскольку другие механизмы могут компенсировать. Например, инфекция нокаутированных мышей P. carinii привела к увеличению рекрутирования макрофагов в место инфекции. Кроме того, другие рецепторы, присутствующие на поверхности фагоцитарных клеток, таких как DC-Sign , Signr1 и Endo180, обладают сходной способностью связывать лиганд с рецептором мужчин, и поэтому в его отсутствии эти белки способны компенсировать и индуцировать фагоцитоз Полем [ 6 ]
Считается, что способность рецептора маннозы помогать при интернализации патогена также способствует инфекции микобактерием туберкулеза и микобактерии . Эти бактерии находятся и умножаются в макрофагах, предотвращая образование фаголизосомы, чтобы избежать деградации. Следовательно, путем опосредования их входа в макрофаг, блокировка рецептора маннозы помогает этим патогенам заразить и расти в их целевой клетке. [ 6 ] [ 23 ]
Клатрин-опосредованный эндоцитоз
[ редактировать ]Области CRD рецептора маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени удаляют ряд отходов от растворимых макромолекул до крупных твердых частиц. [ 24 ] К ним относятся лизосомальные ферменты, [ 25 ] α-цепи коллагена, [ 26 ] С-концевые пропептиды проколлагенов типа I, [ 27 ] и активатор тканевого плазминогена. [ 28 ] Исследования связывания показывают, что каждая синусоидальная эндотелиальная клетка печени экспрессирует поверхностный пул из 20 000-25 000 маннозы. Рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени представляет собой быстро рециклирующий рецептор с Ke (константа эндоцитотической скорости) 4,12 мин-1, что соответствует полураспаду 10 с для поверхностного пула комплексов рецептор-лиганд. [ 29 ]
В отличие от макрофагов, которые используют рецепторы маннозы для фагоцитоза частиц> 200 нм, рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени опосредует клатрин-опосредованный эндоцитоз макромолекул и наночастиц <200 нм. [ 24 ]
Антигеновая презентация
[ редактировать ]Рецептор маннозы также может играть роль в поглощении и представлении антигена незрелыми дендритными клетками в адаптивной иммунной системе. После связывания с рецептором маннозилированные антигены интернализуются и транспортируются в эндоцитарные компартменты в клетке для нагрузки на основные молекулы комплекса гистосовместимости (MHC) или другие родственные молекулы антигена. Косвенным примером этого является обработка гликолипидного антигена липоарабиноманнана , полученного из микобактерий . Липоарабиноманман (LAM) представлен Т -клеткам в комплексе с CD1B, но также способен связываться с рецептором маннозы. Поскольку присутствие Маннана , альтернативный лиганд, ингибирует лам-зависимую пролиферацию Т-клеток, предполагается, что рецептор связывает внеклеточный лам, интернатизирует ее и затем переносит ее в эндоцитарные пузырьки, которые должны быть загружены на CD1B. [ 8 ]
Зрелые дендритные клетки и макрофаги используют рецептор маннозы для презентации антигена по -другому. Растворимый, растворимый рецептор связывается с циркулирующими антигенами и направляет их к эффекторным клеткам в лимфоидных органах через его богатый цистеином домен, активируя адаптивную иммунную систему. [ 8 ]
Внутриклеточная передача сигналов
[ редактировать ]Цитоплазматический хвост рецептора маннозы не содержит никаких сигнальных мотивов, однако рецептор оказался необходимым для производства как про-, так и противовоспалительных цитокинов , что указывает на более пассивную роль рецептора в фагоцитозе патоггенов. [ 6 ] [ 8 ] Это говорит о том, что рецептору маннозы помогают другие рецепторы клеточной поверхности, чтобы вызвать сигнальный каскад. Например, было показано, что клетки HEK 293, совместно трансфицированные с рецептором человеческого рецептора, и -рецептор-рецептор кДНК человека способны секретировать IL-8 в ответ на инфекцию P. carinii , тогда как те, трансфицированные одним рецептором. Полем [ 30 ] Возможно, что два рецептора образуют комплекс на клеточной поверхности, который облегчает передачу сигнала при патогенной заражении.
Разрешение воспаления
[ редактировать ]Другая ключевая роль рецептора маннозы заключается в регулировании уровней молекул, высвобождаемых в кровообращение во время воспалительного ответа. В ответ на патологические события гликопротеины, включая лизосомальные гидролазы , активатор тканевого плазминогена и нейтрофил -миелопероксидазу, высвобождаются, чтобы помочь бороться с любыми вторжениями микроорганизмов. Как только угроза утихла, эти гликопротеины могут нанести ущерб тканям хозяина, поэтому их уровни в кровообращении должны строго контролироваться. [ 6 ]
На поверхности этих гликопротеинов, присутствующих на поверхности этих гликопротеинов, высококвалифицированные олигосахариды, чтобы отметить их временную природу, поскольку в конечном итоге они распознаются рецептором маннозы и удаляются из циркуляции. Мыши, нокаутированные с рецептором, менее способны очищать эти белки и показывать повышенные концентрации ряда лизосомальных гидролаз в крови. [ 5 ]
В соответствии с этой функцией, рецептор маннозы экспрессируется на низких уровнях во время воспаления и на высоких уровнях во время разрешения воспаления, чтобы гарантировать, что воспалительные агенты удаляются из кровообращения только в соответствующее время. [ 5 ]
Очистка гормонов гликопротеинов
[ редактировать ]N-концевой, богатый цистеином домена рецептора маннозы, играет важную роль в распознавании сульфатированных гликопротеиновых гормонов и их разрешения от циркуляции. [ 8 ]
Гликопротеиновые гормоны, такие как лютропин , который запускает высвобождение яйца во время овуляции , должны стимулировать их рецепторы в импульсах, чтобы избежать десенсибилизации рецепторов . Гликаны на их поверхности покрыты сульфатированным N -ацетилгалактозамином (GALNAC), что делает их лигандами для богатого цистеином гомологии гомологии рицинового рецептора. Этот тег обеспечивает цикл высвобождения, стимуляции и удаления из кровообращения. [ 7 ]
Нокаутированные мыши, в которых отсутствует фермент, необходимый для добавления сульфатированной структуры ограничения GALNAC, демонстрируют более длительные периоды полураспада для лутропина, что приводит к повышению активации рецепторов и эстрогена выработке . Мыши, нокаутированные на женщинах, достигают сексуальной зрелости быстрее, чем их коллеги дикого типа, имеют более длинный цикл ээструса и производят больше пометов. Таким образом, сульфатированная метка Galnac очень важна для регуляции концентраций сыворотки определенных гликопротеиновых гормонов. [ 7 ]
Типы
[ редактировать ]Люди экспрессируют два типа рецепторов маннозы, каждый из которых кодируется своим собственным геном:
Ген | Белок | Альтернативные имена |
---|---|---|
MRC1 | Макрофагский рецептор 1 -го макрофага 1 | C-типа рецептор 1, Семейство доменных доменов C-типа 13 член (CLEC13D), CD206, MMR |
MRC2 | Макрофаг Манноза Рецептор 2 | C-тип-рецептор 2, Протеин рецептор-активатор плазминогенов, ассоциированный с рецептором плазминогена, ассоциированный рецептор, ассоциированный рецептор CD280 |
Применение в отношении здоровья и заболеваний
[ редактировать ]Свойства селективного интернализации рецептора маннозы указывают на ряд потенциальных применений в отношении здоровья и заболеваний. Манипулируя гликозилированием важных биологически активных белков в высоко маннозилированное состояние, их уровни в сыворотке могут быть плотно регулированы, и они могут быть нацелены конкретно на клетки, экспрессирующие рецептор маннозы. Существует также потенциал для использования рецептора маннозы в качестве мишени для улучшения активации макрофагов и презентации антигена. [ 5 ] [ 8 ] [ 31 ]
MRC2/ ENDO180 [ 32 ] Взаимодействует с Basigin /CD147 через его четвертый домен лектина C, образуя комплекс супрессора молекулярного эпителиально-мезенхимального перехода, который, если нарушение приводит к индукции инвазивного поведения эпителиальных клеток простаты , связанного с плохим рака простаты . выживаемостью [ 33 ] Повышенная жесткость базальной мембраны из -за его гликирования также может вызвать эндо180 -зависимую инвазию эпителиальных клеток простаты , и этот биомеханический механизм связан с плохой рака простаты . выживаемостью [ 34 ] Было высказано предположение, что стабилизация комплекса эпителиально-мезенхимального перехода Endo180-CD147 и нацеливание на некомплексную форму Endo180 в инвазивных клетках может иметь терапевтическую пользу при профилактике прогрессирования рака и метастазирования . [ 35 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Szolnoky G, Bata-Csörgö Z, Kenderessy AS, Kiss M, Pivarcsi A, Novák Z, Nagy Newman K, Michel G, Ruzicka T, Maródi L, Dobozzy A, Hard L (август 2001 г.). «Рецептор связывания Mannoshe экспрессируется на кератиноцитах человека и опосредует убийство кандида -альбиканов » . Журнал расследования дерматологии . 117 (2): 205-13. Doi : 10.1046/j.1523-1747.2001.14071.x . PMID 11511295 .
- ^ Шейх Х., Ярвуд Х., Эшворт А., Исак К.М. (март 2000 г.). «Endo180, эндоцитарная рециркуляция гликопротеин, связанный с макрофагом маннозой рецептора, экспрессируется на фибробластах, эндотелиальных клетках и макрофагах и функционирует как рецептор лектина». Журнал сотовой науки . 113 (6): 1021–32. doi : 10.1242/jcs.113.6.1021 . PMID 10683150 .
- ^ East L, Isacke CM (2002). «Семья рецепторов няней». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 1572 (2–3): 364–86. doi : 10.1016/s0304-4165 (02) 00319-7 . PMID 12223280 .
- ^ Schlesinger PH, Doebber TW, Mandell BF, White R, Deschryver C, Rodman JS, Miller MJ, Stahl P (1978). «Плазменный клиренс гликопротеинов с терминальной маннозой и N-ацетилглюкозамином непаренхимальными клетками печени. Исследования с бета-глюкуронидазой, N-ацетил-β-D-глюкозаминидазой, рибонуклеазой B и агалактооросомукоидом» . Биохимический журнал . 176 (1): 103–9. doi : 10.1042/bj1760103 . PMC 1186209 . PMID 728098 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и Lee SJ, Evers S, Roeder D, Pallow AF, Risteli J, Risteli L, Lee YC, Feizi T, Langen H, Nussenzweig MC (2002). «Манноза-рецептор-опосредованная регуляция гомеостаза гликопротеина сывороточного гликопротеина». Наука . 295 (5561): 1898–901. Bibcode : 2002sci ... 295.1898L . doi : 10.1126/science.1069540 . PMID 11884756 . S2CID 31432874 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и фон глин час Гази У, Мартинес-Помаре Л. (2009). «Влияние маннозного рецептора в иммунных реакциях хозяина». Иммунобиология . 214 (7): 554–61. doi : 10.1016/j.imbio.2008.11.004 . PMID 19162368 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Тейлор М., Дрикамер К. (2011). Введение в гликобиологию . Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-956911-3 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и фон глин час Stahl PD, Ezekowitz RA (1998). «Рецептор MANNOSE - это рецептор распознавания шаблонов, участвующий в защите хозяина». Текущее мнение в иммунологии . 10 (1): 50–5. doi : 10.1016/s0952-7915 (98) 80031-9 . PMID 9523111 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый Martinez-Pomares L (2012). «Рецептор муннозы» . Журнал биологии лейкоцитов . 92 (6): 1177–86. doi : 10.1189/jlb.0512231 . PMID 22966131 . S2CID 27512588 .
- ^ Fiete DJ, Beranek MC, Baenziger Ju (март 1998 г.). «Богатый цистеином домен рецептора" маннозы "опосредует Galnac-4-SO 4 связывание » . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (5): 2089–93. Bibcode : 1998pnas ... 95.2089f . doi : 10.1073/pnas.95.5.2089 . PMC 19259 . PMID 9482843 .
- ^ Маллин Н.П., Хитчен П.Г., Тейлор М.Е. (1997). "Механизм ок 2+ макрофага рецептора . - углеводов распознавания в доменом " C макрофаге - типа и моносахаридное связывание с рецепторе
- ^ Weis WI, Drickamer K (1996). «Структурная основа распознавания лектина-карбогидрата». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 441–73. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.002301 . PMID 8811186 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Llorca O (2008). «Расширенные и изогнутые конформации семейства рецепторов няней» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (9): 1302–10. doi : 10.1007/s00018-007-7497-9 . PMC 11131820 . PMID 18193159 . S2CID 5038725 .
- ^ Jordens R, Thompson A, Amons R, Koning F (1999). «Человеческие дендритные клетки проливают функциональную, растворимую форму рецептора маннозы». Международная иммунология . 11 (11): 1775–80. doi : 10.1093/intimm/11.11.1775 . PMID 10545481 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный Martínez-Pomares L, Mahoney JA, Káposzta R, Linehan SA, Stahl PD, Gordon S (1998). «Функциональная растворимая форма мышиной маннозы рецептора продуцируется макрофагами in vitro и присутствует в сыворотке мыши» . Журнал биологической химии . 273 (36): 23376–80. doi : 10.1074/jbc.273.36.23376 . HDL : 2437/116851 . PMID 9722572 .
- ^ Гази У, Розас М., Сингх С., Хейнсбрук С., Хак I, Джонсон С., Браун Г.Д., Уильямс Д.Л., Тейлор П.Р., Мартинес-Помарес Л. (2011). «Признание грибов усиливает сброс рецепторов маннозы за счет взаимодействия с дектином-1» . Журнал биологической химии . 286 (10): 7822–9. doi : 10.1074/jbc.m110.185025 . PMC 3048669 . PMID 21205820 .
- ^ Su Y, Bakker T, Harris J, Tsang C, Brown GD, Wormald MR, Gordon S, Dwek RA, Rudd PM, Martinez-Pomares L (2005). «Гликозилирование влияет на активность лектина рецептора макрофага маннозы» . Журнал биологической химии . 280 (38): 32811–20. doi : 10.1074/jbc.m503457200 . PMID 15983039 .
- ^ Мароди Л., Корчак Х.М., Джонстон Р.Б. (1991). «Механизмы защиты хозяина от видов Candida . I. Фагоцитоз моноцитами и макрофагами, полученными из моноцитов» . Журнал иммунологии . 146 (8): 2783–9. doi : 10.4049/jimmunol.146.8.2783 . PMID 1901885 .
- ^ Ezekowitz RA, Williams DJ, Koziel H, Armstrong MY, Warner A, Richards FF, Rose RM (1991). «Поглощение Pneumocystis carinii , опосредованное макрофагским маннозом рецептором». Природа . 351 (6322): 155–8. Bibcode : 1991natur.351..155e . doi : 10.1038/351155A0 . PMID 1903183 . S2CID 1763804 .
- ^ О'Риордан Д.М., Стоян Дж., Лимпер А.Х. (1995). « Pneumocystis carinii гликопротеин А связывает макрофаги маннозы» . Инфекция и иммунитет . 63 (3): 779–84. doi : 10.1128/iai.63.3.779-784.1995 . PMC 173070 . PMID 7868247 .
- ^ Чакраборти Р., Чакраборти П., Басу М.К. (1998). «Макрофаг Маннозил -фукозиловый рецептор: его роль в инвазии вирулентных и авирулентных Л. Доновани промастигот ». Отчеты о биологии . 18 (3): 129–42. doi : 10.1023/a: 1020192512001 . PMID 9798785 . S2CID 4903749 .
- ^ Чакраборти П., Гош Д., Басу М.К. (2001). «Модуляция макрофага -маннозы рецептора влияет на поглощение вирулентных и авирулентных промастиготов Лейшмании Доновани ». Журнал паразитологии . 87 (5): 1023–7. doi : 10.1645/0022-3395 (2001) 087 [1023: Mommra] 2.0.co; 2 . PMID 11695359 . S2CID 26732461 .
- ^ Кан П.Б., Азад А.К., Торрелл Дж. Б., Кауфман Т.М., Бехарка А., Тибесар Е., Дежардин Л.Е., Шлезингер Л.С. (2005). «Рецептор макрофага человека направляет микобактерий туберкулез, опосредованный липоарабиноманнаном биогенез фагосом» . Журнал экспериментальной медицины . 202 (7): 987–99. doi : 10.1084/jem.20051239 . PMC 2213176 . PMID 16203868 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный Sørensen KK, Simon-Santamaria J, McCuskey RS, Smedsrød B (20 сентября 2015 г.). «Синусоидальные эндотелиальные клетки печени» . Комплексная физиология . 5 (4): 1751–74. doi : 10.1002/cphy.c140078 . PMID 26426467 .
- ^ Elvevold K, Simon-Santamaria J, Hasvold H, McCourt P, Smedsrød B, Sørensen KK (декабрь 2008 г.). «Синусоидальные эндотелиальные клетки печени зависят от рецептор-рецептора, опосредованного маннозой рекрутирования лизосомальных ферментов для нормальной способности деградации». Гепатология . 48 (6): 2007–15. doi : 10.1002/hep.22527 . PMID 19026003 . S2CID 29069000 .
- ^ Малович I, Соренсен К.К., Эльвволд К.Х., Недредал Г.И., Паулсен С., Эрофив А.В., Смдсрёд Б.Х., Маккорт П.А. (июнь 2007 г.). «Рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках мышиной печени является основным денатурированным рецептором клиренса коллагена» . Гепатология . 45 (6): 1454–61. doi : 10.1002/hep.21639 . PMID 17518370 . S2CID 26022255 .
- ^ Smedsrød B, Melkko J, Risteli L, Risteli J (15 октября 1990 г.). «Циркулирующий С-концевой пропептид проколлагена типа I очищается в основном через рецептор маннозы в эндотелиальных клетках печени» . Биохимический журнал . 271 (2): 345–50. doi : 10.1042/bj2710345 . PMC 1149560 . PMID 2241919 .
- ^ Smedsrød B, Einarsson M, Pertoft H (16 июня 1988 г.). «Активатор тканевого плазминогена эндоцитозирован маннозой и галактозой рецепторов клеток печени крысы» . Тромбоз и гемостаз . 59 (3): 480–4. doi : 10.1055/s-0038-1647519 . PMID 2847350 .
- ^ Магнуссон С., Берг Т (1 февраля 1989 г.). «Чрезвычайно быстрый эндоцитоз, опосредованный рецептором маннозы синусоидальных эндотелиальных клеток печени крысы» . Биохимический журнал . 257 (3): 651–6. doi : 10.1042/bj2570651 . PMC 1135637 . PMID 2930475 .
- ^ Tachado SD, Zhang J, Zhu J, Patel N, Cushion M, Koziel H (2007). «Опосредованное Pneumocystis выброс IL-8 макрофагами требует коэкспрессии рецепторов маннозы и TLR2». Журнал биологии лейкоцитов . 81 (1): 205–11. doi : 10.1189/jlb.1005580 . PMID 17020928 . S2CID 15056895 .
- ^ Chang CF, Wan J, Li Q, Renfroe SC, Heller NM, Wang J (июль 2017 г.). «Альтернативная микроглия/макрофаги с активацией способствует разрешению гематомы при экспериментальном внутримозговом кровоизлиянии» . Нейробиология болезней . 103 : 54–69. doi : 10.1016/j.nbd.2017.03.016 . PMC 5540140 . PMID 28365213 .
- ^ «Викигены: MRC2 - рецептор MRC2 - рецептор MANNOSE C, Homo Sapiens типа 2» .
- ^ Rodriguez-Teja M, Gronau JH, Minamidate A, Darby S, Gaughan L, Robson C, et al. (Март 2015 г.). «Результат выживания и подавление EMT, опосредованное взаимодействием домена лектина ENDO180 и CD147» . Молекулярное исследование рака . 13 (3): 538–47. doi : 10.1158/1541-7786.mcr-14-0344-t . PMID 25381222 .
- ^ Rodriguez-Teja M, Gronau JH, Breit C, Zhang YZ, Minamidate A, Caley MP, et al. (Март 2015 г.). «Возраст-модифицированная базальная мембрана сотрудничает с Endo180, чтобы способствовать инвазивности эпителиальных клеток и снижения выживаемости рака простаты» (PDF) . Журнал патологии . 235 (4): 581–92. doi : 10.1002/path.4485 . PMID 25408555 . S2CID 40735796 .
- ^ Sturge J (март 2016 г.). «Endo180 на переднем крае лечения рака костей и за его пределами» . Журнал патологии . 238 (4): 485–8. doi : 10.1002/path.4673 . PMC 4819699 . PMID 26576691 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Манноза+рецептор в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
- Макрофаг -мужской рецептор