Дипептидилпептидаза-4

ДПП4
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1J2E, 1N1M, 1NU6, 1NU8, 1PFQ, 1R9M, 1R9N, 1RWQ, 1TK3, 1TKR, 1U8E, 1W1I, 1WCY, 1X70, 2AJL, 2BGN, 2BGR, 2BUB, 2FJP, 2G5P, 2G5T, 2G63, 2HHA, 2I03, 2I78, 2IIT, 2IIV, 2JID, 2OAG, 2OGZ, 2OLE, 2ONC, 2OPH, 2OQI, 2OQV, 2P8S, 2QJR, 2QKY, 2QOE, 2QT9, 2QTB, 2RGU, 2RIP, 3BJM, 3C43, 3C45, 3CCB, 3CCC, 3D4L, 3EIO, 3F8S, 3G0B, 3G0C, 3G0D, 3G0G, 3H0C, 3HAB, 3HAC, 3KWF, 3KWJ, 3NOX, 3O95, 3O9V, 3OC0, 3OPM, 3Q0T, 3Q8W, 3QBJ, 3SWW, 3SX4, 3VJK, 3VJL, 3VJM, 3W2T, 4A5S, 4DSA, 4DSZ, 4DTC, 4G1F, 4JH0, 4KR0, 4L72, 4LKO, 4J3J, 4N8D, 4N8E, 4PNZ, 4PV7, 4QZV, 3WQH, 5KBY, 5ISM, 5I7U
Идентификаторы
Псевдонимы	DPP4 , ADABP, ADCP2, CD26, DPPIV, TP103, дипептидилпептидаза 4
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 102720 ; МГИ : 94919 ; Гомологен : 3279 ; Генные карты : DPP4 ; ОМА : DPP4 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	162,074,215 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 2 (mouse)
End	62,242,575 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	Achilles tendon; ; jejunal mucosa; ; parotid gland; ; tendon of biceps brachii; ; duodenum; ; kidney tubule; ; placenta; ; stromal cell of endometrium; ; parietal pleura; ; seminal vesicula;
	Top expressed in
	jejunum; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; seminal vesicula; ; saccule; ; ileum; ; lacrimal gland; ; parotid gland; ; left lobe of liver; ; renal corpuscle; ; migratory enteric neural crest cell;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	dipeptidyl-peptidase activity; signaling receptor binding; identical protein binding; peptidase activity; hydrolase activity; virus receptor activity; protein homodimerization activity; serine-type peptidase activity; protease binding; aminopeptidase activity; protein binding; serine-type endopeptidase activity;
Cellular component	lamellipodium membrane; extracellular exosome; lysosomal membrane; endocytic vesicle; integral component of membrane; cell projection; cell junction; lamellipodium; apical plasma membrane; membrane; focal adhesion; cell surface; intercellular canaliculus; membrane raft; extracellular region; plasma membrane;
Biological process	response to hypoxia; T cell costimulation; psychomotor behavior; behavioral fear response; negative regulation of extracellular matrix disassembly; regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin; locomotory exploration behavior; endothelial cell migration; positive regulation of cell population proliferation; T cell activation; cell adhesion; viral entry into host cell; regulation of insulin secretion; proteolysis;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1803
	13482
	ENSG00000197635
	ЭНСМУСГ00000035000
	P27487
	P28843
	НМ_001935
	НМ_001159543 ; НМ_010074
	НП_001926 ; НП_001366533 ; НП_001366534 ; НП_001366535
	НП_001153015 ; НП_034204
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Дипептидилпептидаза-4 ( DPP4 или DPPIV ), также известная как комплексообразующий белок 2 аденозиндезаминазы или CD26 ( кластер дифференцировки 26), представляет собой белок , который у человека кодируется DPP4 геном . ^[5] DPP4 связан с FAP , DPP8 и DPP9 . Фермент был открыт в 1966 году Хопсу-Хаву и Гленнером. ^[6] и в результате различных исследований по химизму была названа дипептидилпептидазой IV [DP IV].

Функция

Белок, кодируемый геном DPP4 , представляет собой фермент, экспрессируемый на поверхности большинства типов клеток и связан с иммунной регуляцией, передачей сигнала и апоптозом . Это трансмембранный гликопротеин II типа , но растворимая форма, лишенная внутриклеточной и трансмембранной части, присутствует в плазме крови и различных жидкостях организма. DPP-4 представляет собой сериновую экзопептидазу X-пролина или X-аланина дипептиды от N-конца полипептидов , которая отщепляет . Пептидные связи, включающие циклическую аминокислоту пролин, не могут быть расщеплены большинством протеаз, а N-концевой X-пролин «экранирует» различные биопептиды. ^[7] Таким образом, внеклеточные пролин-специфичные протеазы играют важную роль в регуляции этих биопептидов.

Известно, что DPP-4 расщепляет широкий спектр субстратов , включая факторы роста , хемокины , нейропептиды и вазоактивные пептиды. ^[8]^[9] Расщепляемые субстраты в большинстве случаев теряют свою биологическую активность, но в случае хемокина RANTES и нейропептида Y расщепление, опосредованное DPP-4, приводит к сдвигу связывания подтипа рецептора. ^[8]

DPP4 играет важную роль в метаболизме глюкозы . Он отвечает за деградацию инкретинов, таких как GLP-1 . ^[10] Кроме того, он, по-видимому, действует как супрессор при развитии некоторых опухолей . ^[11]^[12]^[13]^[14]

DPP-4 также специфически и с высоким сродством связывает фермент аденозиндезаминазу . Значение этого взаимодействия еще предстоит установить.

Исследования на животных

Исследования на животных позволяют предположить его патогенетическую роль в развитии фиброза различных органов, таких как печень и почки. ^[15]^[16]

Клиническое значение

CD26/DPPIV играет важную роль в биологии опухолей и полезен в качестве маркера различных видов рака, при этом его уровни либо на поверхности клеток, либо в сыворотке повышаются в некоторых новообразованиях и снижаются в других. ^[17]

Класс пероральных гипогликемических средств , называемых ингибиторами дипептидилпептидазы-4, действует путем ингибирования действия этого фермента, тем самым продлевая инкретина эффект in vivo . ^[18]

коронавирус ближневосточного респираторного синдрома Было обнаружено, что связывается с DPP4. Он обнаружен на поверхности клеток дыхательных путей (например, легких) и почек. Ученые могут использовать это в своих интересах, блокируя проникновение вируса в клетку. ^[19]

ДПП4, ^[20] или его микобактериальный гомолог MtDPP, ^[21] может играть роль в патогенезе туберкулеза посредством расщепления хемокинового мотива CXC хемокинового лиганда 10 ( CXCL10 ).

См. также

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000197635 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000035000 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Камеока Дж., Танака Т., Нодзима Ю., Шлоссман С.Ф., Моримото С. (июль 1993 г.). «Прямая ассоциация аденозиндезаминазы с антигеном активации Т-клеток, CD26». Наука . 261 (5120): 466–9. Бибкод : 1993Sci...261..466K . дои : 10.1126/science.8101391 . ПМИД 8101391 .
^ Хопсу-Хаву В.К., Гленнер Г.Г. (1966). «Новая дипептид-нафтиламидаза, гидролизующая глицил-пролил-бета-нафтиламид». Гистохимия. Гистохимия. Гистохимия . 7 (3): 197–201. дои : 10.1007/bf00577838 . ПМИД 5959122 . S2CID 9674831 .
^ Ванхоф Г., Гуссенс Ф., Де Мистер И., Хендрикс Д., Шарпе С. (июнь 1995 г.). «Пролиновые мотивы в пептидах и их биологический процессинг» . Журнал ФАСЭБ . 9 (9): 736–44. дои : 10.1096/fasebj.9.9.7601338 . ПМИД 7601338 . S2CID 37551773 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Ментлейн Р. (ноябрь 1999 г.). «Дипептидилпептидаза IV (CD26) - роль в инактивации регуляторных пептидов». Регуляторные пептиды . 85 (1): 9–24. дои : 10.1016/S0167-0115(99)00089-0 . ПМИД 10588446 . S2CID 22354304 .
^ Чен Икс (2006). «Биохимические свойства рекомбинантных пролилдипептидаз ДПП-IV и ДПП8». Дипептидиламинопептидазы . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 575. стр. 27–32. дои : 10.1007/0-387-32824-6_3 . ISBN 978-0-387-29058-4 . ПМИД 16700505 .
^ Барнетт А. (ноябрь 2006 г.). «Ингибиторы ДПП-4 и их потенциальная роль в лечении диабета 2 типа» . Международный журнал клинической практики . 60 (11): 1454–70. дои : 10.1111/j.1742-1241.2006.01178.x . ПМИД 17073841 . S2CID 2645092 .
^ Pro B, Данг Н.Х. (октябрь 2004 г.). «CD26/дипептидилпептидаза IV и ее роль при раке». Гистология и гистопатология . 19 (4): 1345–51. дои : 10.14670/HH-19.1345 . ПМИД 15375776 .
^ Мазур К., Шварц Ф., Энчладен Ф., Ниггеманн Б., Ценкер К.С. (декабрь 2006 г.). «Ингибиторы DPPIV расширяют опосредованное GLP-2 воздействие на раковые клетки кишечника». Регуляторные пептиды . 137 (3): 147–55. дои : 10.1016/j.regpep.2006.07.003 . ПМИД 16908079 . S2CID 2857735 .
^ Уэсли У.В., МакГроарти М., Хомойюни А. (февраль 2005 г.). «Дипептидилпептидаза ингибирует злокачественный фенотип клеток рака простаты, блокируя основной сигнальный путь фактора роста фибробластов». Исследования рака . 65 (4): 1325–34. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-04-1852 . ПМИД 15735018 .
^ Бусек П., Малик Р., Седо А. (март 2004 г.). «Активность и/или структура дипептидилпептидазы IV (DASH) и их субстраты при раке». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (3): 408–21. дои : 10.1016/S1357-2725(03)00262-0 . ПМИД 14687920 .
^ Кадзи К., Ёсидзи Х., Икенака Ю., Ногучи Р., Айхара Ю., Духара А., Мория К., Каваратани Х., Шираи Ю., Йоши Дж., Янасэ К., Китаде М., Намисаки Т., Фукуи Х. (март 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы-4 ослабляет фиброз печени за счет подавления активированных звездчатых клеток печени у крыс». Журнал гастроэнтерологии . 49 (3): 481–91. дои : 10.1007/s00535-013-0783-4 . ПМИД 23475323 . S2CID 2726091 .
^ Мин Х.С., Ким Дж.Э., Ли М.Х., Сон Х.К., Кан Ю.С., Ли М.Дж., Ли Дж.Е., Ким Х.В., Ча Дж.Дж., Чунг Ю., Хён Ю.Й., Хан Дж.И., Ча ДР (июнь 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы IV защищает от интерстициального фиброза почек на мышиной модели обструкции мочеточника» . Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 94 (6): 598–607. дои : 10.1038/labinvest.2014.50 . ПМИД 24687121 . S2CID 23745972 .
^ Гавр П.А., Абэ М., Урасаки Ю., Онума К., Моримото С., Данг Н.Х. (январь 2008 г.). «Роль CD26/дипептидилпептидазы IV при раке» . Границы бионауки . 13 (13): 1634–45. дои : 10.2741/2787 . ПМИД 17981655 .
^ Розенсток Дж., Зинман Б. (апрель 2007 г.). «Ингибиторы дипептидилпептидазы-4 и лечение сахарного диабета 2 типа». Современное мнение в эндокринологии, диабете и ожирении . 14 (2): 98–107. дои : 10.1097/MED.0b013e3280a02f65 . ПМИД 17940427 . S2CID 25482131 .
^
Радж В.С., Моу Х., Смитс С.Л., Деккерс Д.Х., Мюллер М.А., Дейкман Р., Мут Д., Деммерс Дж.А., Заки А., Фушье Р.А., Тиль В., Дростен С., Роттье П.Дж., Остерхаус А.Д., Бош Б.Дж., Хаагманс Б.Л. (март 2013 г.) ). «Дипептидилпептидаза 4 является функциональным рецептором нового человеческого коронавируса-EMC» . Природа . 495 (7440): 251–4. Бибкод : 2013Natur.495..251R . дои : 10.1038/nature12005 . ПМК 7095326 . ПМИД 23486063 .
- Тина Хесман Саэй (13 марта 2013 г.). «Коротко о новостях: новый вирус использует белковую ручку для заражения клеток» . Новости науки . Архивировано из оригинала 20 марта 2013 г.
^ Блауэнфельдт Т, Петроне Л, Дель Нонно Ф, Байоккини А, Фаласка Л, Кьяккио Т, Бонде В, Ванини В, Палмьери Ф, Галлуччио Г, Касруж А, Ойген-Олсен Дж, Альберт МЛ, Голетти Д, Даффи Д, Рувальд М (июль 2018 г.). «Взаимодействие DDP4 и IP-10 как потенциальный механизм привлечения клеток в очаги туберкулеза» . Фронт Иммунол . 9 (1456): 1456. дои : 10.3389/fimmu.2018.01456 . ПМК 6041415 . ПМИД 30026741 .
^ Лио Т.С., Се Зи, Ву Дж, Ли В, Сунь Л, Фэн Кью, Раджу С, Тефсен Б, Руис-Каррильо Д (январь 2023 г.). «Пролилдипептидилпептидаза Mycobacterium Tuberculosis расщепляет N-концевой пептид иммунопротеина CXCL-10» . Биол хим . 404 (6): 633–43. дои : 10.1515/hsz-2022-0265 . ПМИД 36632703 . S2CID 255596512 .

Дальнейшее чтение

Ансорж С., Бюлинг Ф., Кане Т., Лендекель У., Райнхольд Д., Тэгер М., Ренгер С. (1997). «CD26/дипептидилпептидаза IV в регуляции роста лимфоцитов». Клеточные пептидазы в иммунных функциях и заболеваниях . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 421. стр. 127–40. дои : 10.1007/978-1-4757-9613-1_17 . ISBN 978-1-4757-9615-5 . ПМИД 9330689 .
Рейнхольд Д., Кане Т., Штайнбрехер А., Ренгер С., Нойберт К., Ансорж С., Броке С. (2003). «Роль ферментативной активности дипептидилпептидазы IV (DP IV) в активации Т-клеток и аутоиммунитете». Биологическая химия . 383 (7–8): 1133–8. дои : 10.1515/BC.2002.123 . ПМИД 12437097 . S2CID 30027839 .
Сато К., Данг Н.Х. (март 2003 г.). «CD26: новая мишень лечения Т-клеточных лимфоидных злокачественных новообразований? (Обзор)». Международный журнал онкологии . 22 (3): 481–97. doi : 10.3892/ijo.22.3.481 (неактивен 31 января 2024 г.). ПМИД 12579300 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
де Мистер И., Ламбейр А.М., Пруст П., Шарпе С. (2003). «Субстраты дипептидилпептидазы IV». Дипептидиламинопептидазы в здоровье и болезни . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 524. стр. 3–17. дои : 10.1007/0-306-47920-6_1 . ISBN 0-306-47717-3 . ПМИД 12675218 .
Кох С., Антонсен Д., Сковбьерг Х., Сьёстрем Х. (2003). «О роли дипептидилпептидазы IV в переваривании иммунодоминантного эпитопа при целиакии». Дипептидиламинопептидазы в здоровье и болезни . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 524. стр. 181–7. дои : 10.1007/0-306-47920-6_22 . ISBN 0-306-47717-3 . ПМИД 12675238 .
Pro B, Данг Н.Х. (октябрь 2004 г.). «CD26/дипептидилпептидаза IV и ее роль при раке». Гистология и гистопатология . 19 (4): 1345–51. дои : 10.14670/HH-19.1345 . ПМИД 15375776 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: S09.003
Дипептидилпептидаза + IV в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Бантинг и лучший диабетический центр UT dpp4

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000197635 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000035000 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8101391-5] Камеока Дж., Танака Т., Нодзима Ю., Шлоссман С.Ф., Моримото С. (июль 1993 г.). «Прямая ассоциация аденозиндезаминазы с антигеном активации Т-клеток, CD26». Наука . 261 (5120): 466–9. Бибкод : 1993Sci...261..466K . дои : 10.1126/science.8101391 . ПМИД 8101391 .

[6] Хопсу-Хаву В.К., Гленнер Г.Г. (1966). «Новая дипептид-нафтиламидаза, гидролизующая глицил-пролил-бета-нафтиламид». Гистохимия. Гистохимия. Гистохимия . 7 (3): 197–201. дои : 10.1007/bf00577838 . ПМИД 5959122 . S2CID 9674831 .

[7] Ванхоф Г., Гуссенс Ф., Де Мистер И., Хендрикс Д., Шарпе С. (июнь 1995 г.). «Пролиновые мотивы в пептидах и их биологический процессинг» . Журнал ФАСЭБ . 9 (9): 736–44. дои : 10.1096/fasebj.9.9.7601338 . ПМИД 7601338 . S2CID 37551773 .

[:0-8] Перейти обратно: ^а ^б Ментлейн Р. (ноябрь 1999 г.). «Дипептидилпептидаза IV (CD26) - роль в инактивации регуляторных пептидов». Регуляторные пептиды . 85 (1): 9–24. дои : 10.1016/S0167-0115(99)00089-0 . ПМИД 10588446 . S2CID 22354304 .

[pmid16700505-9] Чен Икс (2006). «Биохимические свойства рекомбинантных пролилдипептидаз ДПП-IV и ДПП8». Дипептидиламинопептидазы . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 575. стр. 27–32. дои : 10.1007/0-387-32824-6_3 . ISBN 978-0-387-29058-4 . ПМИД 16700505 .

[pmid17073841-10] Барнетт А. (ноябрь 2006 г.). «Ингибиторы ДПП-4 и их потенциальная роль в лечении диабета 2 типа» . Международный журнал клинической практики . 60 (11): 1454–70. дои : 10.1111/j.1742-1241.2006.01178.x . ПМИД 17073841 . S2CID 2645092 .

[11] Pro B, Данг Н.Х. (октябрь 2004 г.). «CD26/дипептидилпептидаза IV и ее роль при раке». Гистология и гистопатология . 19 (4): 1345–51. дои : 10.14670/HH-19.1345 . ПМИД 15375776 .

[12] Мазур К., Шварц Ф., Энчладен Ф., Ниггеманн Б., Ценкер К.С. (декабрь 2006 г.). «Ингибиторы DPPIV расширяют опосредованное GLP-2 воздействие на раковые клетки кишечника». Регуляторные пептиды . 137 (3): 147–55. дои : 10.1016/j.regpep.2006.07.003 . ПМИД 16908079 . S2CID 2857735 .

[13] Уэсли У.В., МакГроарти М., Хомойюни А. (февраль 2005 г.). «Дипептидилпептидаза ингибирует злокачественный фенотип клеток рака простаты, блокируя основной сигнальный путь фактора роста фибробластов». Исследования рака . 65 (4): 1325–34. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-04-1852 . ПМИД 15735018 .

[14] Бусек П., Малик Р., Седо А. (март 2004 г.). «Активность и/или структура дипептидилпептидазы IV (DASH) и их субстраты при раке». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (3): 408–21. дои : 10.1016/S1357-2725(03)00262-0 . ПМИД 14687920 .

[pmid23475323-15] Кадзи К., Ёсидзи Х., Икенака Ю., Ногучи Р., Айхара Ю., Духара А., Мория К., Каваратани Х., Шираи Ю., Йоши Дж., Янасэ К., Китаде М., Намисаки Т., Фукуи Х. (март 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы-4 ослабляет фиброз печени за счет подавления активированных звездчатых клеток печени у крыс». Журнал гастроэнтерологии . 49 (3): 481–91. дои : 10.1007/s00535-013-0783-4 . ПМИД 23475323 . S2CID 2726091 .

[pmid24687121-16] Мин Х.С., Ким Дж.Э., Ли М.Х., Сон Х.К., Кан Ю.С., Ли М.Дж., Ли Дж.Е., Ким Х.В., Ча Дж.Дж., Чунг Ю., Хён Ю.Й., Хан Дж.И., Ча ДР (июнь 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы IV защищает от интерстициального фиброза почек на мышиной модели обструкции мочеточника» . Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 94 (6): 598–607. дои : 10.1038/labinvest.2014.50 . ПМИД 24687121 . S2CID 23745972 .

[pmid17981655-17] Гавр П.А., Абэ М., Урасаки Ю., Онума К., Моримото С., Данг Н.Х. (январь 2008 г.). «Роль CD26/дипептидилпептидазы IV при раке» . Границы бионауки . 13 (13): 1634–45. дои : 10.2741/2787 . ПМИД 17981655 .

[pmid17940427-18] Розенсток Дж., Зинман Б. (апрель 2007 г.). «Ингибиторы дипептидилпептидазы-4 и лечение сахарного диабета 2 типа». Современное мнение в эндокринологии, диабете и ожирении . 14 (2): 98–107. дои : 10.1097/MED.0b013e3280a02f65 . ПМИД 17940427 . S2CID 25482131 .

[pmid23486063-19] Радж В.С., Моу Х., Смитс С.Л., Деккерс Д.Х., Мюллер М.А., Дейкман Р., Мут Д., Деммерс Дж.А., Заки А., Фушье Р.А., Тиль В., Дростен С., Роттье П.Дж., Остерхаус А.Д., Бош Б.Дж., Хаагманс Б.Л. (март 2013 г.) ). «Дипептидилпептидаза 4 является функциональным рецептором нового человеческого коронавируса-EMC» . Природа . 495 (7440): 251–4. Бибкод : 2013Natur.495..251R . дои : 10.1038/nature12005 . ПМК 7095326 . ПМИД 23486063 .
Тина Хесман Саэй (13 марта 2013 г.). «Коротко о новостях: новый вирус использует белковую ручку для заражения клеток» . Новости науки . Архивировано из оригинала 20 марта 2013 г.

[20] Тина Хесман Саэй (13 марта 2013 г.). «Коротко о новостях: новый вирус использует белковую ручку для заражения клеток» . Новости науки . Архивировано из оригинала 20 марта 2013 г.

[pmid30026741-20] Блауэнфельдт Т, Петроне Л, Дель Нонно Ф, Байоккини А, Фаласка Л, Кьяккио Т, Бонде В, Ванини В, Палмьери Ф, Галлуччио Г, Касруж А, Ойген-Олсен Дж, Альберт МЛ, Голетти Д, Даффи Д, Рувальд М (июль 2018 г.). «Взаимодействие DDP4 и IP-10 как потенциальный механизм привлечения клеток в очаги туберкулеза» . Фронт Иммунол . 9 (1456): 1456. дои : 10.3389/fimmu.2018.01456 . ПМК 6041415 . ПМИД 30026741 .

[pmid36632703-21] Лио Т.С., Се Зи, Ву Дж, Ли В, Сунь Л, Фэн Кью, Раджу С, Тефсен Б, Руис-Каррильо Д (январь 2023 г.). «Пролилдипептидилпептидаза Mycobacterium Tuberculosis расщепляет N-концевой пептид иммунопротеина CXCL-10» . Биол хим . 404 (6): 633–43. дои : 10.1515/hsz-2022-0265 . ПМИД 36632703 . S2CID 255596512 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

v т и Белки : кластеры дифференциации (см. также список кластеров дифференцировки человека )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)