✖


Jump to content

АМРА-рецептор

(Перенаправлено с AMPAR )
Рецептор AMPA, связанный с антагонистом глутамата, имеющий аминоконцевой, лигандсвязывающий и трансмембранный домен, PDB 3KG2.

Рецептор α-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионовой кислоты также известный как AMPA рецептор , AMPAR или кисквалатный рецептор ) представляет собой ионотропный трансмембранный рецептор глутамата ( ( iGluR ) и преимущественно Na. + ионный канал, который обеспечивает быструю синаптическую передачу в центральной нервной системе (ЦНС). Его традиционно классифицировали как рецептор, не относящийся к NMDA -типу, наряду с каинатным рецептором . Его название происходит от его способности активироваться искусственным аналогом глутамата AMPA . Рецептор был впервые назван « рецептором кисквалата » Уоткинсом и его коллегами в честь встречающегося в природе агониста кисквалата , и только позже ему было присвоено название «рецептор АМРА» в честь селективного агониста, разработанного Таге Оноре и его коллегами в Датской королевской фармацевтической школе в Копенгагене. . [1] Лигандсвязывающее ядро ​​рецептора AMPA, кодируемое GRIA2 (GluA2 LBD), было первым доменом ионного канала глутаматного рецептора, который был кристаллизован . [2]

Структура и функции

[ редактировать ]

Субъединичный состав

[ редактировать ]

AMPAR состоят из четырех типов субъединиц, кодируемых разными генами, обозначенных как GRIA1 (также называемый GluA1 или GluR1), GRIA2 (также называемый GluA2 или GluR2), GRIA3 (также называемый GluA3 или GluR3) и GRIA4 (также называемый GluA4 или GluRA) . -D2), которые объединяются с образованием тетрамеров . [3] [4] [5] Большинство AMPAR являются гетеротетрамерными и состоят из симметричных «димеров димеров» GluA2 и GluA1, GluA3 или GluA4. [6] [7] Димеризация начинается в эндоплазматическом ретикулуме при взаимодействии N-концевых доменов LIVBP, затем «пролетает вверх» через лиганд-связывающий домен в трансмембранную ионную пору. [7]

Конформация субъединицы белка в плазматической мембране некоторое время вызывала споры. Хотя аминокислотная последовательность субъединицы указывала на то, что, по-видимому, существует четыре трансмембранных домена (части белка, которые проходят через плазматическую мембрану), белки, взаимодействующие с субъединицей, указывали на то, что N-конец, по-видимому, находится внеклеточно, тогда как C -конец, по-видимому, находится внеклеточно. конец, по-видимому, был внутриклеточным. Однако если бы каждый из четырех трансмембранных доменов прошел через плазматическую мембрану, то два конца должны были бы находиться на одной стороне мембраны. В конце концов было обнаружено, что второй «трансмембранный» домен на самом деле вообще не пересекает мембрану, а загибается внутри мембраны и возвращается на внутриклеточную сторону. [8] Когда четыре субъединицы тетрамера собираются вместе, этот второй мембранный домен образует проницаемую для ионов пору рецептора.

Субъединицы AMPAR больше всего различаются по С-концевой последовательности, которая определяет их взаимодействие с каркасными белками. Все AMPAR содержат PDZ-связывающие домены, но то, с каким доменом PDZ они связываются, различается. Например, GluA1 связывается с SAP97 через домен PDZ класса I SAP97, [9] в то время как GluA2 связывается с PICK1 [10] и ГРИП/АБП . Следует отметить, что AMPAR не могут напрямую связываться с общим синаптическим белком PSD-95 из-за несовместимости доменов PDZ, хотя они взаимодействуют с PSD-95 через старгазин (прототипический член семейства TARP вспомогательных субъединиц AMPAR). [11]

Фосфорилирование AMPAR может регулировать локализацию каналов, проводимость и вероятность открытия. GluA1 имеет четыре известных сайта фосфорилирования: серин 818 (S818), S831, треонин 840 и S845 (другие субъединицы имеют аналогичные сайты фосфорилирования, но GluR1 изучен наиболее подробно). S818 фосфорилируется протеинкиназой C и необходим для долговременного потенциирования (LTP; роль GluA1 в LTP см. ниже). [12] S831 фосфорилируется CaMKII и PKC во время LTP, что помогает доставить GluA1-содержащий AMPAR в синапс . [13] и увеличивает их одноканальную проводимость. [14] Сайт T840 был обнаружен совсем недавно и был замешан в LTD. [15] Наконец, S845 фосфорилируется с помощью PKA, что регулирует вероятность его открытия. [16]

Функция ионного канала

[ редактировать ]

Каждый AMPAR имеет четыре сайта, с которыми может связываться агонист (например, глутамат), по одному на каждую субъединицу. [6] Считается, что сайт связывания образован N-концевым хвостом и внеклеточной петлей между третьим и четвертым трансмембранными доменами. [17] Когда агонист связывается, эти две петли движутся навстречу друг другу, открывая поры. Канал открывается при занятии двух площадок, [18] и увеличивает свой ток по мере того, как занято больше сайтов связывания. [19] После открытия канал может подвергнуться быстрой десенсибилизации, останавливая ток. Считается, что механизм десенсибилизации обусловлен небольшим изменением угла одной из частей места связывания, закрывающим пору. [20] AMPAR открываются и закрываются быстро (1 мс) и, таким образом, отвечают за большую часть быстрой возбуждающей синаптической передачи в центральной нервной системе. [18] Проницаемость AMPAR для кальция и других катионов , таких как натрий и калий , регулируется субъединицей GluA2. Если в AMPAR отсутствует субъединица GluA2, он будет проницаем для натрия, калия и кальция. Наличие субъединицы GluA2 почти всегда делает канал непроницаемым для кальция. Это определяется посттранскрипционной модификацией — редактированием РНК — сайта редактирования Q -to -R GluA2 мРНК . Здесь редактирование A→I изменяет незаряженную аминокислоту глутамин (Q) на положительно заряженный аргинин (R) в ионном канале рецептора. Положительно заряженная аминокислота в критической точке делает энергетически невыгодным вход кальция в клетку через пору. Почти все субъединицы GluA2 в ЦНС редактируются в форму GluA2(R). Это означает, что основными ионами, контролируемыми AMPAR, являются натрий и калий, что отличает AMPAR от рецепторов NMDA (других основных ионотропных рецепторов глутамата в мозге), которые также обеспечивают приток кальция. Однако рецепторы AMPA и NMDA имеют равновесный потенциал около 0 мВ. Предполагается, что предотвращение входа кальция в клетку при активации GluA2-содержащих AMPARs предотвращает эксайтотоксичность . [21]

Состав субъединиц AMPAR также важен для способа модуляции этого рецептора. Если в AMPAR отсутствуют субъединицы GluA2, то он подвержен блокировке в зависимости от напряжения классом молекул, называемых полиаминами . Таким образом, когда нейрон находится в деполяризованном мембранном потенциале, полиамины сильнее блокируют канал AMPAR, предотвращая поток ионов калия через пору канала. Таким образом, считается, что AMPAR, лишенные GluA2, имеют внутреннюю выпрямляющую кривую I/V , что означает, что они пропускают меньший ток наружу, чем внутрь, на эквивалентном расстоянии от реверсивного потенциала. [22] Проницаемые для кальция AMPAR обычно обнаруживаются на ранних стадиях постнатального развития в неокортикальных пирамидных нейронах . [22] в некоторых интернейронах или в дофаминовых нейронах вентральной покрышки после воздействия наркотика, вызывающего привыкание. [23]

Наряду с редактированием РНК , альтернативный сплайсинг позволяет использовать ряд функциональных субъединиц АМРА-рецептора, выходящих за рамки того, что закодировано в геноме . Другими словами, хотя для каждой субъединицы (GluA1–GluA4) кодируется один ДНК позволяет взаимозаменяемо ген транслировать (GRIA1–GRIA4), сплайсинг после транскрипции с некоторые гена . экзоны, что приводит к образованию нескольких функционально различных субъединиц каждого [24]

Последовательность флип/флоп является одним из таких взаимозаменяемых экзонов. Последовательность из 38 аминокислот, обнаруженная до (т.е. перед N-концом ) четвертого мембранного домена во всех четырех субъединицах AMPAR, определяет скорость десенсибилизации. [25] рецептора, а также скорость, с которой рецептор ресенсибилизируется. [26] и скорость закрытия канала. [27] Флип-форма присутствует в пренатальных АМРА-рецепторах и дает длительный ток в ответ на активацию глутамата. [28]

Синаптическая пластичность

[ редактировать ]

Рецепторы AMPA (AMPAR) представляют собой как глутаматные рецепторы , так и катионные каналы , которые являются неотъемлемой частью пластичности и синаптической передачи на многих постсинаптических мембранах. Одна из наиболее широко и тщательно изученных форм пластичности нервной системы известна как долговременная потенциация , или ДП. Есть два необходимых компонента LTP: пресинаптическое высвобождение глутамата и постсинаптическая деполяризация. Следовательно, ДП можно индуцировать экспериментально с помощью парной электрофизиологической записи , когда пресинаптическую клетку стимулируют высвобождать глутамат на деполяризованной постсинаптической клетке. Типичный протокол индукции ДП включает в себя «столбнячную» стимуляцию, то есть стимуляцию частотой 100 Гц в течение 1 секунды. Если применить этот протокол к паре клеток, можно будет увидеть устойчивое увеличение амплитуды возбуждающего постсинаптического потенциала (ВПСП) после столбняка. Этот ответ интересен, поскольку считается, что он является физиологическим коррелятом обучения и памяти в клетке. Фактически было показано, что, следуя единой парадигме парного избегания у мышей, ДП может быть зарегистрирована в некоторых случаях. гиппокампальные синапсы in vivo . [29]

Молекулярная основа LTP была тщательно изучена, и было показано, что AMPAR играют важную роль в этом процессе.И GluR1, и GluR2 играют важную роль в синаптической пластичности. Теперь известно, что основным физиологическим коррелятом увеличения размера ВПСП является постсинаптическая активация AMPAR на мембране. [30] что достигается за счет взаимодействия AMPAR со многими клеточными белками.

Простейшее объяснение LTP следующее ( долгосрочном потенциировании гораздо более подробное описание см. в статье о ). Глутамат связывается с постсинаптическим AMPAR и другим рецептором глутамата, рецептором NMDA (NMDAR). Связывание лиганда приводит к открытию AMPAR, и Na + поступает в постсинаптическую клетку, что приводит к деполяризации. NMDAR, с другой стороны, не открываются напрямую, поскольку их поры при мембранном потенциале покоя закупориваются Mg. 2+ ионы. NMDAR могут открыться только тогда, когда деполяризация, вызванная активацией AMPAR, приводит к отталкиванию Mg. 2+ катион выходит во внеклеточное пространство, позволяя поре пропускать ток. Однако, в отличие от AMPAR, NMDAR проницаемы как для Na, так и для Na. + и Ca 2+ . Калифорния 2+ который попадает в клетку, вызывает активацию AMPAR на мембране, что приводит к длительному увеличению размера ВПСП, лежащего в основе ДП. Вход кальция также фосфорилирует CaMKII , который фосфорилирует AMPAR, увеличивая их одноканальную проводимость.

Торговля АМРА-рецепторами

[ редактировать ]
Регуляция доставки AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, индуцирующие LTP.
Регуляция доставки AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, индуцирующие LTP.

Молекулярный и сигнальный ответ на стимулы, индуцирующие LTP

[ редактировать ]

Механизм ДП уже давно является темой дискуссий, но в последнее время по этим механизмам достигнут некоторый консенсус. AMPAR играют ключевую роль в этом процессе, поскольку одним из ключевых показателей индукции LTP является увеличение соотношения AMPAR и NMDAR после высокочастотной стимуляции. Идея состоит в том, что AMPAR передаются из дендрита в синапс и включаются через ряд сигнальных каскадов.

AMPAR изначально регулируются на уровне транскрипции в своих 5'-промоторных областях. Имеются значительные доказательства, указывающие на транскрипционный контроль рецепторов AMPA в долговременной памяти посредством белка, связывающего элемент ответа цАМФ ( CREB ) и митоген-активируемых протеинкиназ (MAPK). [31] Сообщения транслируются в шероховатой эндоплазматической сети (шероховатой ЭР) и модифицируются там. Состав субъединиц определяют во время модификации на грубом ER. [10] После обработки пост-ER в аппарате Гольджи AMPAR высвобождаются в перисинаптическую мембрану в качестве резерва, ожидающего инициации процесса LTP.

Первым ключевым шагом в процессе связывания глутамата с NMDAR является приток кальция через рецепторы NMDA и результирующая активация Ca. 2+ /кальмодулинзависимая протеинкиназа (CaMKII). [32] Блокирование этого притока или активации CaMKII предотвращает ДП, показывая, что это необходимые механизмы для ДП. [33] Кроме того, обильное попадание CaMKII в синапс вызывает LTP, что указывает на то, что это причинный и достаточный механизм. [34]

CaMKII имеет несколько способов активации, вызывающих включение рецепторов AMPA в перисинаптическую мембрану. Фермент CAMKII в конечном итоге отвечает за развитие актинового цитоскелета нейрональных клеток и, в конечном итоге, за развитие дендритов и аксонов (синаптическая пластичность). [35] Первый — прямое фосфорилирование синаптически-ассоциированного белка 97 ( SAP97 ). [36] Во-первых, SAP-97 и миозин-VI, моторный белок, связаны в виде комплекса с С-концом AMPAR. После фосфорилирования CaMKII комплекс перемещается в перисинаптическую мембрану. [37] Второй способ активации – через путь МАРК. CaMKII активирует белки Ras, которые затем активируют p42/44 MAPK, что приводит к вставке AMPAR непосредственно в перисинаптическую мембрану. [38]

Передача рецептора AMPA в PSD в ответ на LTP

[ редактировать ]

Как только рецепторы AMPA транспортируются в перисинаптическую область посредством фосфорилирования PKA или SAP97, рецепторы затем передаются в постсинаптическую плотность (PSD). Однако этот процесс торговли людьми в СДП до сих пор остается спорным. Одна из возможностей заключается в том, что во время LTP происходит латеральное перемещение АМРА-рецепторов из перисинаптических участков непосредственно в PSD. [39] Другая возможность заключается в том, что экзоцитоз внутриклеточных везикул непосредственно ответственен за доставку АМРА в PSD. [40] Недавние данные свидетельствуют о том, что оба этих процесса происходят после стимула LTP; однако только латеральное перемещение АМРА-рецепторов из перисинаптической области увеличивает количество АМРА-рецепторов в PSD. [41] Точный механизм, ответственный за латеральное перемещение АМРА-рецепторов к PSD, еще предстоит выяснить; однако исследования обнаружили несколько белков, необходимых для торговли рецепторами AMPA. Например, сверхэкспрессия SAP97 приводит к увеличению трафика рецепторов AMPA в синапсы . [42] Было обнаружено, что помимо влияния на синаптическую локализацию SAP97 также влияет на проводимость рецептора AMPA в ответ на глутамат . [43] Белки миозина представляют собой чувствительные к кальцию моторные белки, которые, как также было обнаружено, необходимы для транспортировки рецепторов AMPA. Нарушение взаимодействия миозина Vb с Rab11 и Rab11-FIP2 блокирует рост позвоночника и транспортировку рецепторов AMPA. [44] Следовательно, возможно, что миозин может управлять латеральным движением АМРА-рецепторов в перисинаптической области к PSD. Регуляторные белки трансмембранных АМРА-рецепторов (TARP) представляют собой семейство белков, которые связываются с АМРА-рецепторами и контролируют их транспортировку и проводимость. [45] CACNG2 (Старгазин) является одним из таких белков, который, как обнаружено, связывает АМРА-рецепторы в перисинаптических и постсинаптических областях. [46] Роль старгазина в транспорте между перисинаптической и постсинаптической областями остается неясной; однако старгазин необходим для иммобилизации АМРА-рецепторов в PSD путем взаимодействия с PSD-95. [47] PSD-95 стабилизирует рецепторы AMPA в синапсе, а нарушение взаимодействия старгазин-PSD-95 подавляет синаптическую передачу. [11]

Биофизика торговли рецепторами AMPA

[ редактировать ]

Движение АМРА-рецепторов на синаптической мембране хорошо аппроксимируется броуновским движением , которое, однако, может быть стабилизировано на уровне PSD за счет сил удерживания. Эти силы могут временно стабилизировать рецепторы, но обеспечивают постоянный обмен с перисинаптическим доменом. [48] [49] Эти силы могут возникать в результате местной организации PSD, что иногда называют разделением фаз .

Конститутивный трафик и изменения в составе субъединиц

[ редактировать ]

АМРА-рецепторы постоянно перемещаются (эндоцитируются, перерабатываются и повторно встраиваются) в плазматическую мембрану и из нее . Рециркулирующие эндосомы внутри дендритного шипика содержат пулы АМРА-рецепторов для такой синаптической реинсерции. [50] Существуют два различных пути транспортировки АМРА-рецепторов: регулируемый путь и конститутивный путь. [51] [52]

В регулируемом пути GluA1-содержащие AMPA-рецепторы доставляются в синапс зависимым от активности способом, стимулируемым активацией рецептора NMDA . [13] В базальных условиях регулируемый путь практически неактивен и временно активируется только при индукции долгосрочной потенциации . [50] [51] Этот путь отвечает за усиление синапсов и первоначальное формирование новых воспоминаний. [53]

В конститутивном пути АМРА-рецепторы, лишенные GluA1, обычно гетеромерные рецепторы GluR2-GluR3, заменяют рецепторы, содержащие GluA1, один к одному, независимо от активности. [54] [55] сохранение общего количества АМРА-рецепторов в синапсе. [50] [51] Этот путь отвечает за поддержание новых воспоминаний, поддерживая временные изменения, возникающие в результате регулируемого пути. В базальных условиях этот путь обычно активен, поскольку он необходим также для замены поврежденных рецепторов.

Субъединицы GluA1 и GluA4 состоят из длинного карбокси-хвоста, тогда как субъединицы GluA2 и GluA3 состоят из короткого карбокси-хвоста. Эти два пути регулируются взаимодействиями между C-концами субъединиц АМРА-рецептора и синаптическими соединениями и белками. Длинные C-хвосты предотвращают вставку рецепторов GluR1/4 непосредственно в зону постсинаптической плотности (PSDZ) в отсутствие активности, тогда как короткие C-хвосты рецепторов GluA2/3 позволяют им встраиваться непосредственно в PSDZ. [39] [56] C-конец GluA2 взаимодействует и связывается с чувствительным к N-этилмалеимиду слитым белком . [57] [58] [59] что позволяет быстро внедрить GluR2-содержащие АМРА-рецепторы в синапс. [60] Кроме того, субъединицы GluR2/3 более стабильно связаны с синапсом, чем субъединицы GluR1. [61] [62] [63]

LTD-индуцированный эндоцитоз АМРА-рецепторов

[ редактировать ]
LTD-индуцированный эндоцитоз АМРА-рецепторов
LTD-индуцированный эндоцитоз АМРА-рецепторов

Длительная депрессия запускает механизмы снижения плотности рецепторов AMPA в выбранных дендритных шипиках, зависящие от клатрина и кальциневрина и отличающиеся от механизма конститутивного транспорта AMPAR. Стартовым сигналом эндоцитоза AMPAR является NMDAR-зависимый приток кальция в результате низкочастотной стимуляции, который, в свою очередь, активирует протеинфосфатазы PP1 и кальциневрин. Однако эндоцитоз AMPAR также активируется потенциал-зависимыми кальциевыми каналами , агонизмом рецепторов AMPA и введением инсулина , что позволяет предположить, что общий приток кальция является причиной эндоцитоза AMPAR. [64] Блокировка PP1 не предотвращала эндоцитоз AMPAR, но применение антагонистов кальциневрина приводило к значительному ингибированию этого процесса. [65]

Кальцинеурин взаимодействует с эндоцитотическим комплексом в постсинаптической зоне, что объясняет его влияние на LTD. [66] Комплекс, состоящий из покрытой клатрином ямки под участком AMPAR-содержащей плазматической мембраны и взаимодействующих белков, является прямым механизмом восстановления AMPAR, в частности рецепторов, содержащих субъединицы GluR2/GluR3, в синапсе. Взаимодействия кальциневрина активируют активность динамин -ГТФазы, позволяя клатриновой ямке отделиться от клеточной мембраны и стать цитоплазматическим пузырьком. [67] Как только клатриновая оболочка отсоединяется, другие белки могут напрямую взаимодействовать с AMPAR, используя PDZ карбоксильные хвостовые домены ; например, белок 1, взаимодействующий с глутаматными рецепторами ( GRIP1 ), участвует во внутриклеточной секвестрации AMPAR. [68] Внутриклеточные AMPAR впоследствии сортируются для деградации лизосомами или возврата в клеточную мембрану. [69] В последнем случае PICK1 и PKC могут вытеснять GRIP1 и возвращать AMPAR на поверхность, обращая вспять эффекты эндоцитоза и LTD. когда это уместно. [70] Тем не менее, отмеченный выше кальций-зависимый динамин-опосредованный механизм считается ключевым компонентом LTD. и как таковые могут иметь применение для дальнейших поведенческих исследований. [71]

Роль в приступах

[ редактировать ]

АМРА-рецепторы играют ключевую роль в возникновении и распространении эпилептических припадков. [72] Каиновая кислота , судорожное средство, широко используемое в исследованиях эпилепсии, вызывает судороги, частично за счет активации АМРА-рецепторов. [73]

Молекулярная мишень для лечения эпилепсии

[ редактировать ]

Было продемонстрировано, что неконкурентные антагонисты АМРА-рецепторов талампанел и перампанел проявляют активность при лечении взрослых с парциальными судорогами. [74] [75] что указывает на то, что антагонисты рецепторов AMPA представляют собой потенциальную мишень для лечения эпилепсии. [76] [77] Перампанел (торговое название: Fycompa) получил одобрение Европейской комиссии для лечения парциальной эпилепсии 27 июля 2012 г. Препарат был одобрен в США Управлением по контролю за продуктами и лекарствами (FDA) 22 октября 2012 г. Как и в случае с большинством недавно разработанных ПЭП, включая прегабалин , лакосамид и эзогабин (DEA) классифицировать перампанел , FDA рекомендовало Управлению по борьбе с наркотиками как запланированный препарат. Он был внесен в список контролируемых веществ Списка 3.

Декановая кислота действует как неконкурентный антагонист АМРА-рецепторов в терапевтически значимых концентрациях, в зависимости от напряжения и субъединиц, и этого достаточно, чтобы объяснить ее противосудорожный эффект. [78] Это прямое ингибирование возбуждающей нейротрансмиссии декановой кислотой в головном мозге способствует противосудорожному эффекту со среднецепочечными триглицеридами кетогенной диеты . [78] Декановая кислота и препарат-антагонист АМРА-рецептора перампанел действуют на разные участки АМРА-рецептора, поэтому возможно, что они оказывают совместное действие на АМРА-рецептор, что позволяет предположить, что перампанел и кетогенная диета могут быть синергичными. [78] [79]

Доклинические исследования показывают, что несколько производных ароматических аминокислот с антиглутаматергическими свойствами, включая антагонизм к АМРА-рецепторам и ингибирование высвобождения глутамата, такие как 3,5-дибром-D-тирозин и 3,5-дибром-L-фенилалнин, проявляют сильный противосудорожный эффект на животных моделях. предполагая использование этих соединений в качестве нового класса противоэпилептических препаратов. [80] [81]

Агонисты

[ редактировать ]
Глутамат , эндогенный агонист AMPAR.
AMPA , синтетический агонист AMPAR.

Положительные аллостерические модуляторы

[ редактировать ]
Основная статья: Положительный аллостерический модулятор АМРА-рецептора

Антагонисты

[ редактировать ]

Отрицательные аллостерические модуляторы

[ редактировать ]
Перампанел , отрицательный аллостерический модулятор AMPAR, используемый для лечения эпилепсии .

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Оноре Т., Лауридсен Дж., Крогсгаард-Ларсен П. (январь 1982 г.). «Связывание [3H] AMPA, структурного аналога глутаминовой кислоты, с мембранами головного мозга крысы». Журнал нейрохимии . 38 (1): 173–8. дои : 10.1111/j.1471-4159.1982.tb10868.x . ПМИД   6125564 . S2CID   42753770 .
  2. ^ Армстронг Н. (2000). «Армстронг и Гуо (2000) Механизмы активации и антагонизма АМРА-чувствительного рецептора глутамата: кристаллические структуры ядра, связывающего лиганд GluR2» . Нейрон . 28 (1): 165–181. дои : 10.1016/S0896-6273(00)00094-5 . ПМИД   11086992 . S2CID   3128719 .
  3. ^ «Глутаматные рецепторы: структуры и функции. Центр синаптической пластичности Бристольского университета» . Архивировано из оригинала 15 сентября 2007 года . Проверено 2 сентября 2007 г.
  4. ^ Ши С.Х., Хаяши Ю., Петралия Р.С., Заман С.Х., Вентольд Р.Дж., Свобода К. , Малинов Р.С. (июнь 1999 г.). «Быстрая доставка в позвоночник и перераспределение рецепторов AMPA после активации синаптических рецепторов NMDA». Наука . 284 (5421): 1811–6. CiteSeerX   10.1.1.376.3281 . дои : 10.1126/science.284.5421.1811 . ПМИД   10364548 .
  5. ^ Песня I, Хуганир Р.Л. (ноябрь 2002 г.). «Регуляция АМРА-рецепторов во время синаптической пластичности». Тенденции в нейронауках . 25 (11): 578–88. дои : 10.1016/S0166-2236(02)02270-1 . ПМИД   12392933 . S2CID   1993509 .
  6. ^ Перейти обратно: а б Майер М.Л. (июнь 2005 г.). «Ионные каналы глутаматных рецепторов» (PDF) . Современное мнение в нейробиологии . 15 (3): 282–8. дои : 10.1016/j.conb.2005.05.004 . ПМИД   15919192 . S2CID   39812856 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Грегер И.Х., Зифф Э.Б., Пенн AC (август 2007 г.). «Молекулярные детерминанты сборки субъединицы АМРА-рецептора». Тенденции в нейронауках . 30 (8): 407–16. дои : 10.1016/j.tins.2007.06.005 . ПМИД   17629578 . S2CID   7505830 .
  8. ^ Холлманн М., Марон С., Хайнеманн С. (декабрь 1994 г.). «Мечение сайта N-гликозилирования предполагает топологию трех трансмембранных доменов глутаматного рецептора GluR1». Нейрон . 13 (6): 1331–43. дои : 10.1016/0896-6273(94)90419-7 . ПМИД   7993626 . S2CID   39682094 .
  9. ^ Леонард А.С., Даваре М.А., Хорн MC, Гарнер CC, Хелл JW (июль 1998 г.). «SAP97 связан с субъединицей GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты» . Журнал биологической химии . 273 (31): 19518–24. дои : 10.1074/jbc.273.31.19518 . ПМИД   9677374 .
  10. ^ Перейти обратно: а б Грегер И.Х., Хатри Л., Зифф Э.Б. (май 2002 г.). «Редактирование РНК на arg607 контролирует выход рецептора AMPA из эндоплазматического ретикулума» . Нейрон . 34 (5): 759–72. дои : 10.1016/S0896-6273(02)00693-1 . ПМИД   12062022 . S2CID   15936250 .
  11. ^ Перейти обратно: а б Батс С, Грок Л, Шоке Д (март 2007 г.). «Взаимодействие Старгазина и PSD-95 регулирует поверхностный трафик АМРА-рецепторов» . Нейрон . 53 (5): 719–34. дои : 10.1016/j.neuron.2007.01.030 . ПМИД   17329211 . S2CID   16423733 .
  12. ^ Бём Дж., Канг М.Г., Джонсон Р.К., Эстебан Дж., Хуганир Р.Л., Малинов Р.С. (июль 2006 г.). «Синапсическое включение рецепторов AMPA во время LTP контролируется сайтом фосфорилирования PKC на GluR1» . Нейрон . 51 (2): 213–25. дои : 10.1016/j.neuron.2006.06.013 . ПМИД   16846856 . S2CID   16208091 .
  13. ^ Перейти обратно: а б Хаяши Ю., Ши Ш., Эстебан Дж.А., Пиччини А., Понсер Дж.К., Малинов Р. (март 2000 г.). «Введение рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: необходимость взаимодействия доменов GluR1 и PDZ». Наука . 287 (5461): 2262–7. Бибкод : 2000Sci...287.2262H . дои : 10.1126/science.287.5461.2262 . ПМИД   10731148 . S2CID   17001488 .
  14. ^ Деркач В., Барриа А., Содерлинг Т.Р. (март 1999 г.). «Са2+/кальмодулин-киназа II усиливает проводимость каналов глутаматных рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионатного типа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (6): 3269–74. дои : 10.1073/pnas.96.6.3269 . ЧВК   15931 . ПМИД   10077673 .
  15. ^ Дельгадо Дж.Ю., Коба М., Андерсон К.Н., Томпсон К.Р., Грей Э.Э., Хойснер К.Л. и др. (ноябрь 2007 г.). «Активация рецептора NMDA дефосфорилирует субъединицы 1-го глутаматного рецептора AMPA-рецептора по треонину 840» . Журнал неврологии . 27 (48): 13210–21. doi : 10.1523/JNEUROSCI.3056-07.2007 . ПМЦ   2851143 . ПМИД   18045915 .
  16. ^ Банке Т.Г., Боуи Д., Ли Х., Хуганир Р.Л., Шусбо А., Трайнелис С.Ф. (январь 2000 г.). «Контроль функции рецептора AMPA GluR1 с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы» . Журнал неврологии . 20 (1): 89–102. doi : 10.1523/JNEUROSCI.20-01-00089.2000 . ПМК   6774102 . ПМИД   10627585 .
  17. ^ Армстронг Н., Сунь Ю, Чен GQ, Гуо Э (октябрь 1998 г.). «Структура лигандсвязывающего ядра глутаматного рецептора в комплексе с каинатом». Природа . 395 (6705): 913–7. Бибкод : 1998Natur.395..913A . дои : 10.1038/27692 . ПМИД   9804426 . S2CID   4405926 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Платт SR (март 2007 г.). «Роль глутамата в здоровье и заболеваниях центральной нервной системы - обзор». Ветеринарный журнал . 173 (2): 278–86. дои : 10.1016/j.tvjl.2005.11.007 . ПМИД   16376594 .
  19. ^ Розенмунд К., Штерн-Бах Ю., Стивенс К.Ф. (июнь 1998 г.). «Тетрамерная структура канала рецептора глутамата». Наука . 280 (5369): 1596–9. Бибкод : 1998Sci...280.1596R . дои : 10.1126/science.280.5369.1596 . hdl : 11858/00-001M-0000-0012-FDD8-B . ПМИД   9616121 .
  20. ^ Армстронг Н., Джасти Дж., Бейх-Франдсен М., Гуо Э. (октябрь 2006 г.). «Измерение конформационных изменений, сопровождающих десенсибилизацию ионотропного рецептора глутамата» . Клетка . 127 (1): 85–97. дои : 10.1016/j.cell.2006.08.037 . ПМИД   17018279 . S2CID   16564029 .
  21. ^ Ким Д.Й., Ким Ш., Чой Х.Б., Мин С., Гваг Б.Дж. (июнь 2001 г.). «Высокое содержание мРНК GluR1 и снижение Q/R-редактирования мРНК GluR2 в отдельных нейронах НАДФН-диафоразы». Молекулярная и клеточная нейронауки . 17 (6): 1025–33. дои : 10.1006/mcne.2001.0988 . ПМИД   11414791 . S2CID   15351461 .
  22. ^ Перейти обратно: а б Кумар, Санджай С.; Баччи, Альберто; Харазия, Виктор; Угенард, Джон Р. (15 апреля 2002 г.). «Переключение субъединиц рецептора AMPA в неокортикальных пирамидных нейронах» . Журнал неврологии . 22 (8): 3005–3015. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-08-03005.2002 . ISSN   1529-2401 . ПМК   6757523 . ПМИД   11943803 .
  23. ^ Люшер С., Маленка Р.С. (февраль 2011 г.). «Вызванная наркотиками синаптическая пластичность при зависимости: от молекулярных изменений к ремоделированию цепей» . Нейрон . 69 (4): 650–63. дои : 10.1016/j.neuron.2011.01.017 . ПМК   4046255 . ПМИД   21338877 .
  24. ^ Гербрехтер Р., Хубе Н., Бухгольц Р., Райнер А. (июль 2021 г.). «Сплайсинг и редактирование ионотропных рецепторов глутамата: комплексный анализ, основанный на данных секвенирования РНК человека» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 78 (14): 5605–5630. дои : 10.1007/s00018-021-03865-z . ПМЦ   8257547 . ПМИД   34100982 .
  25. ^ Мосбахер Дж., Шопфер Р., Моньер Х., Бурнашев Н., Зеебург П.Х., Рупперсберг Дж.П. (ноябрь 1994 г.). «Молекулярный детерминант субмиллисекундной десенсибилизации глутаматных рецепторов». Наука . 266 (5187): 1059–62. Бибкод : 1994Sci...266.1059M . дои : 10.1126/science.7973663 . ПМИД   7973663 .
  26. ^ Соммер Б., Кейнянен К., Вердорн Т.А., Висден В., Бурнашев Н., Херб А. и др. (сентябрь 1990 г.). «Трип и флоп: клеточно-специфическое функциональное переключение в каналах ЦНС, управляемых глутаматом». Наука . 249 (4976): 1580–5. Бибкод : 1990Sci...249.1580S . дои : 10.1126/science.1699275 . ПМИД   1699275 .
  27. ^ Пей В., Хуан З., Ню Л. (февраль 2007 г.). «GluR3 флип и флоп: различия в кинетике открытия каналов». Биохимия . 46 (7): 2027–36. дои : 10.1021/bi062213s . ПМИД   17256974 .
  28. ^ Иствуд С.Л., Бернет П.В., Харрисон П.Дж. (февраль 1997 г.). «Изоформы флип- и флоп-субъединиц глутаматного рецептора GluR2 уменьшаются в формировании гиппокампа при шизофрении: исследование полимеразной цепной реакции с обратной транскриптазой (ОТ-ПЦР)». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 44 (1): 92–8. дои : 10.1016/s0169-328x(96)00195-7 . ПМИД   9030702 .
  29. ^ Уитлок-младший, Хейнен А.Дж., Шулер М.Г., Медведь М.Ф. (август 2006 г.). «Обучение вызывает долговременную потенциацию в гиппокампе». Наука . 313 (5790): 1093–7. Бибкод : 2006Sci...313.1093W . дои : 10.1126/science.1128134 . ПМИД   16931756 . S2CID   612352 .
  30. ^ Марен С., Токко Г., Стэндли С., Бодри М., Томпсон Р.Ф. (октябрь 1993 г.). «Постсинаптические факторы в экспрессии долговременной потенциации (LTP): усиление связывания глутаматных рецепторов после индукции LTP in vivo» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (20): 9654–8. Бибкод : 1993PNAS...90.9654M . дои : 10.1073/pnas.90.20.9654 . ПМК   47628 . ПМИД   8415757 .
  31. ^ Перкинтон М.С., Сихра Т.С., Уильямс Р.Дж. (июль 1999 г.). «Ca(2+)-проницаемые АМРА-рецепторы индуцируют фосфорилирование белка, связывающего ответный элемент цАМФ, посредством фосфатидилинозитол-3-киназной стимуляции митоген-активируемого сигнального каскада протеинкиназы в нейронах» . Журнал неврологии . 19 (14): 5861–74. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-14-05861.1999 . ПМК   6783096 . ПМИД   10407026 .
  32. ^ Фукунага К., Стоппини Л., Миямото Э., Мюллер Д. (апрель 1993 г.). «Долговременное потенцирование связано с повышенной активностью Са2+/кальмодулинзависимой протеинкиназы II» . Журнал биологической химии . 268 (11): 7863–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)53037-4 . ПМИД   8385124 .
  33. ^ Лисман Дж., Шульман Х., Клайн Х. (март 2002 г.). «Молекулярные основы функции CaMKII в синаптической и поведенческой памяти». Обзоры природы. Нейронаука . 3 (3): 175–90. дои : 10.1038/nrn753 . ПМИД   11994750 . S2CID   5844720 .
  34. ^ Маммен А.Л., Камеяма К., Рош К.В., Хуганир Р.Л. (декабрь 1997 г.). «Фосфорилирование субъединицы GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты кальций/кальмодулин-зависимой киназой II» . Журнал биологической химии . 272 (51): 32528–33. дои : 10.1074/jbc.272.51.32528 . ПМИД   9405465 .
  35. ^ Эберт Д.Х., Гринберг М.Е. (январь 2013 г.). «Активно-зависимая передача сигналов нейронов и расстройства аутистического спектра» . Природа . 493 (7432): 327–37. Бибкод : 2013Natur.493..327E . дои : 10.1038/nature11860 . ПМК   3576027 . ПМИД   23325215 .
  36. ^ Мосери Д., Каттабени Ф., Ди Лука М., Гардони Ф. (май 2004 г.). «Фосфорилирование кальций/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II приводит к тому, что ассоциированный с синапсами белок 97 попадает в шипики» . Журнал биологической химии . 279 (22): 23813–21. дои : 10.1074/jbc.M402796200 . ПМИД   15044483 .
  37. ^ Ву Х, Нэш Дж.Э., Саморано П., Гарнер CC (август 2002 г.). «Взаимодействие SAP97 с актиновым моторным миозином VI, направленным на минус-конец. Значение для торговли рецепторами AMPA» . Журнал биологической химии . 277 (34): 30928–34. дои : 10.1074/jbc.M203735200 . ПМИД   12050163 .
  38. ^ Чжу Дж. Дж., Цинь Ю., Чжао М., Ван Алст Л., Малинов Р. (август 2002 г.). «Ras и Rap контролируют перемещение рецепторов AMPA во время синаптической пластичности» . Клетка . 110 (4): 443–55. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00897-8 . ПМИД   12202034 . S2CID   12858091 .
  39. ^ Перейти обратно: а б Боргдорф А.Дж., Шоке Д. (июнь 2002 г.). «Регуляция боковых движений рецепторов AMPA». Природа . 417 (6889): 649–53. Бибкод : 2002Natur.417..649B . дои : 10.1038/nature00780 . ПМИД   12050666 . S2CID   4422115 .
  40. ^ Парк М., Пеник Э.К., Эдвардс Дж.Г., Кауэр Дж.А., Элерс, доктор медицинских наук (сентябрь 2004 г.). «Перерабатывающие эндосомы поставляют рецепторы AMPA для LTP». Наука . 305 (5692): 1972–5. Бибкод : 2004Sci...305.1972P . дои : 10.1126/science.1102026 . ПМИД   15448273 . S2CID   34651431 .
  41. ^ Макино Х., Малинов Р. (ноябрь 2009 г.). «Включение рецептора AMPA в синапсы во время LTP: роль латерального движения и экзоцитоза» . Нейрон . 64 (3): 381–90. дои : 10.1016/j.neuron.2009.08.035 . ПМЦ   2999463 . ПМИД   19914186 .
  42. ^ Ховард М.А., Элиас ГМ, Элиас Л.А., Сват В., Николл Р.А. (февраль 2010 г.). «Роль SAP97 в динамике синаптических рецепторов глутамата» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (8): 3805–10. Бибкод : 2010PNAS..107.3805H . дои : 10.1073/pnas.0914422107 . ПМЦ   2840522 . ПМИД   20133708 .
  43. ^ Уэйтс К.Л., Шпехт К.Г., Хертель К., Леал-Ортис С., Жену Д., Ли Д. и др. (апрель 2009 г.). «Синаптические изоформы SAP97 регулируют динамику рецепторов AMPA и доступ к пресинаптическому глутамату» . Журнал неврологии . 29 (14): 4332–45. doi : 10.1523/JNEUROSCI.4431-08.2009 . ПМК   3230533 . ПМИД   19357261 .
  44. ^ Ван З., Эдвардс Дж.Г., Райли Н., Прованс Д.В., Керчер Р., Ли К.Д. и др. (октябрь 2008 г.). «Миозин Vb мобилизует перерабатывающие эндосомы и АМРА-рецепторы для постсинаптической пластичности» . Клетка . 135 (3): 535–48. дои : 10.1016/j.cell.2008.09.057 . ПМЦ   2585749 . ПМИД   18984164 .
  45. ^ Николл Р.А., Томита С., Бредт Д.С. (март 2006 г.). «Вспомогательные субъединицы помогают глутаматным рецепторам АМРА-типа». Наука . 311 (5765): 1253–6. Бибкод : 2006Sci...311.1253N . дои : 10.1126/science.1123339 . ПМИД   16513974 . S2CID   40782882 .
  46. ^ Томита С., Чен Л., Кавасаки Й., Петралия Р.С., Вентольд Р.Дж., Николл Р.А., Бредт Д.С. (май 2003 г.). «Функциональные исследования и распространение определяют семейство белков, регулирующих трансмембранные рецепторы AMPA» . Журнал клеточной биологии . 161 (4): 805–16. дои : 10.1083/jcb.200212116 . ПМК   2199354 . ПМИД   12771129 .
  47. ^ Чен Л., Четкович Д.М., Петралия Р.С., Суини Н.Т., Кавасаки Ю., Вентольд Р.Дж. и др. (2000). «Старгазин регулирует синаптическое нацеливание на АМРА-рецепторы с помощью двух различных механизмов». Природа . 408 (6815): 936–43. Бибкод : 2000Natur.408..936C . дои : 10.1038/35050030 . ПМИД   11140673 . S2CID   4427689 .
  48. ^ Хейне М., Грок Л., Фришкнехт Р., Беик Ж.К., Лунис Б., Рамбо Г., Хуганир Р.Л., Конье Л., Шоке Д. (апрель 2008 г.). «Поверхностная мобильность постсинаптических AMPAR настраивает синаптическую передачу» . Наука . 320 (5873): 201–205. Бибкод : 2008Sci...320..201H . дои : 10.1126/science.1152089 . ПМК   2715948 . ПМИД   18403705 .
  49. ^ Хозе Н., Наир Д., Хози Э., Холькман Д. (октябрь 2012 г.). «Гетерогенность трафика рецепторов AMPA и молекулярных взаимодействий, выявленная с помощью анализа изображений живых клеток со сверхразрешением» . Труды Национальной академии наук . 109 (42): 17052–17057. Бибкод : 2012PNAS..10917052H . дои : 10.1073/pnas.1204589109 . ПМК   3479500 . ПМИД   23035245 .
  50. ^ Перейти обратно: а б с Шеперд Дж.Д., Хуганир Р.Л. (2007). «Клеточная биология синаптической пластичности: торговля рецепторами AMPA». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 23 : 613–43. doi : 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123516 . ПМИД   17506699 . S2CID   7048661 .
  51. ^ Перейти обратно: а б с Малинов Р., Майнен З.Ф., Хаяши Ю. (июнь 2000 г.). «Механизмы ЛТП: от тишины к четырехполосному движению». Современное мнение в нейробиологии . 10 (3): 352–7. дои : 10.1016/S0959-4388(00)00099-4 . ПМИД   10851179 . S2CID   511079 .
  52. ^ Маленка Р.Ц. (ноябрь 2003 г.). «Синаптическая пластичность и торговля рецепторами AMPA». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1003 (1): 1–11. Бибкод : 2003NYASA1003....1M . дои : 10.1196/анналы.1300.001 . ПМИД   14684431 . S2CID   22696062 .
  53. ^ Кессельс Х.В., Малинов Р. (февраль 2009 г.). «Пластичность и поведение синаптических рецепторов AMPA» . Нейрон . 61 (3): 340–50. дои : 10.1016/j.neuron.2009.01.015 . ПМЦ   3917551 . ПМИД   19217372 .
  54. ^ МакКормак С.Г., Сторнетта Р.Л., Чжу Дж.Дж. (апрель 2006 г.). «Обмен синаптическим рецептором AMPA поддерживает двунаправленную пластичность» . Нейрон . 50 (1): 75–88. дои : 10.1016/j.neuron.2006.02.027 . ПМИД   16600857 . S2CID   17478776 .
  55. ^ Чжу Дж. Дж., Эстебан Дж. А., Хаяши Ю., Малинов Р. (ноябрь 2000 г.). «Постнатальная синаптическая потенциация: доставка GluR4-содержащих АМРА-рецепторов путем спонтанной активности». Природная неврология . 3 (11): 1098–106. дои : 10.1038/80614 . hdl : 10261/47079 . ПМИД   11036266 . S2CID   16116261 .
  56. ^ Пассафаро М., Пьех В., Шэн М. (сентябрь 2001 г.). «Специфические для субъединиц временные и пространственные закономерности экзоцитоза рецепторов AMPA в нейронах гиппокампа». Природная неврология . 4 (9): 917–26. дои : 10.1038/nn0901-917 . ПМИД   11528423 . S2CID   32852272 .
  57. ^ Сун И, Камбодж С., Ся Дж., Донг Х., Ляо Д., Хуганир Р.Л. (август 1998 г.). «Взаимодействие N-этилмалеимид-чувствительного фактора с АМРА-рецепторами» . Нейрон . 21 (2): 393–400. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80548-6 . ПМИД   9728920 .
  58. ^ Остен П., Шривастава С., Инман Г.Дж., Вилим Ф.С., Хатри Л., Ли Л.М. и др. (июль 1998 г.). «С-конец АМРА-рецептора GluR2 может опосредовать обратимое, АТФ-зависимое взаимодействие с NSF и альфа- и бета-SNAP» . Нейрон . 21 (1): 99–110. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80518-8 . ПМИД   9697855 . S2CID   18569829 .
  59. ^ Нишимунэ А., Исаак Дж. Т., Молнар Э., Ноэль Дж., Нэш С.Р., Тагая М. и др. (июль 1998 г.). «Связывание NSF с GluR2 регулирует синаптическую передачу». Нейрон . 21 (1): 87–97. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80517-6 . hdl : 2433/180867 . ПМИД   9697854 . S2CID   18956893 .
  60. ^ Беретта Ф, Сала С, Сальетти Л, Хирлинг Х, Шэн М, Пассафаро М (апрель 2005 г.). «Взаимодействие NSF важно для прямого внедрения GluR2 в синаптические сайты». Молекулярная и клеточная нейронауки . 28 (4): 650–60. дои : 10.1016/j.mcn.2004.11.008 . ПМИД   15797712 . S2CID   46716417 .
  61. ^ Чинголани Л.А., Талхаммер А., Ю Л.М., Каталано М., Рамос Т., Коликос М.А., Года Ю. (июнь 2008 г.). «Зависимая от активности регуляция состава и содержания синаптических рецепторов AMPA с помощью бета3-интегринов» . Нейрон . 58 (5): 749–62. дои : 10.1016/j.neuron.2008.04.011 . ПМК   2446609 . ПМИД   18549786 .
  62. ^ Сальетти Л., Деквидт С., Камениарз К., Руссе М.С., Валнегри П., Тумин О. и др. (май 2007 г.). «Внеклеточные взаимодействия между GluR2 и N-кадгерином в регуляции позвоночника» . Нейрон . 54 (3): 461–77. дои : 10.1016/j.neuron.2007.04.012 . ПМИД   17481398 . S2CID   14600986 .
  63. ^ Сильверман Дж.Б., Реституито С., Лу В., Ли-Эдвардс Л., Хатри Л., Зифф Э.Б. (август 2007 г.). «Синаптическое закрепление АМРА-рецепторов кадгеринами через белковые комплексы, связанные с нервным плакофилином, белком руки, связывающим АМРА-рецептор» . Журнал неврологии . 27 (32): 8505–16. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1395-07.2007 . ПМК   6672939 . ПМИД   17687028 .
  64. ^ Кэрролл Р.К., Битти Э.К., Ся Х., Люшер С., Альтшулер Ю., Николл Р.А. и др. (ноябрь 1999 г.). «Динаминзависимый эндоцитоз ионотропных глутаматных рецепторов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (24): 14112–7. Бибкод : 1999PNAS...9614112C . дои : 10.1073/pnas.96.24.14112 . ПМК   24199 . ПМИД   10570207 .
  65. ^ Битти Э.К., Кэрролл Р.К., Ю Х, Моришита В., Ясуда Х., фон Застроу М., Маленка Р.К. (декабрь 2000 г.). «Регуляция эндоцитоза рецепторов AMPA с помощью сигнального механизма, общего с LTD» . Природная неврология . 3 (12): 1291–300. дои : 10.1038/81823 . ПМИД   11100150 .
  66. ^ Лай М.М., Хонг Дж.Дж., Руджеро А.М., Бернетт П.Е., Слепнев В.И., Де Камилли П., Снайдер Ш.Х. (сентябрь 1999 г.). «Комплекс кальциневрин-динамин 1 как сенсор кальция для эндоцитоза синаптических пузырьков» . Журнал биологической химии . 274 (37): 25963–6. дои : 10.1074/jbc.274.37.25963 . ПМИД   10473536 .
  67. ^ Юнг Н., Хауке В. (сентябрь 2007 г.). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз в синапсах» . Трафик . 8 (9): 1129–36. дои : 10.1111/j.1600-0854.2007.00595.x . ПМИД   17547698 .
  68. ^ Доу М.И., Читтахаллу Р., Бортолотто З.А., Дев К.К., Дюпрат Ф., Хенли Дж.М. и др. (декабрь 2000 г.). «Белки PDZ, взаимодействующие с C-концевым GluR2/3, участвуют в PKC-зависимой регуляции рецепторов AMPA в синапсах гиппокампа». Нейрон . 28 (3): 873–86. дои : 10.1016/S0896-6273(00)00160-4 . hdl : 2262/89240 . ПМИД   11163273 . S2CID   13727678 .
  69. ^ Элерс, доктор медицинских наук (ноябрь 2000 г.). «Реинсерция или деградация АМРА-рецепторов, определяемая зависимой от активности сортировкой эндоцитов» . Нейрон . 28 (2): 511–25. дои : 10.1016/S0896-6273(00)00129-X . ПМИД   11144360 . S2CID   16333109 .
  70. ^ Лу В., Зифф Э.Б. (август 2005 г.). «PICK1 взаимодействует с ABP/GRIP, регулируя трафик рецепторов AMPA» . Нейрон . 47 (3): 407–21. дои : 10.1016/j.neuron.2005.07.006 . ПМИД   16055064 . S2CID   17100359 .
  71. ^ Ван Ю.Т. (март 2008 г.). «Исследование роли эндоцитоза AMPAR и длительной депрессии в поведенческой сенсибилизации: актуальность для лечения заболеваний головного мозга, включая наркозависимость» . Британский журнал фармакологии . 153 Приложение 1 (S1): S389-95. дои : 10.1038/sj.bjp.0707616 . ПМК   2268058 . ПМИД   18059315 .
  72. ^ Рогавский М.А. (2013). «АМРА-рецепторы как молекулярная мишень в терапии эпилепсии» . Acta Neurologica Scandinavica. Дополнение . 127 (197): 9–18. дои : 10.1111/ane.12099 . ПМК   4506648 . ПМИД   23480151 .
  73. ^ Фрич Б., Рейс Дж., Гасиор М., Камински Р.М., Рогавски М.А. (апрель 2014 г.). «Роль каинатных рецепторов GluK1 в судорогах, эпилептических разрядах и эпилептогенезе» . Журнал неврологии . 34 (17): 5765–75. doi : 10.1523/JNEUROSCI.5307-13.2014 . ПМЦ   3996208 . ПМИД   24760837 .
  74. ^ Биалер М., Йоханнессен С.И., Купферберг Х.Дж., Леви Р.Х., Перукка Э., Томсон Т. (январь 2007 г.). «Отчет о ходе разработки новых противоэпилептических препаратов: итоги Восьмой Эйлатской конференции (EILAT VIII)». Исследования эпилепсии . 73 (1): 1–52. doi : 10.1016/j.eplepsyres.2006.10.008 . ПМИД   17158031 . S2CID   45026113 .
  75. ^ Френч Дж.А., Краусс Г.Л., Битон В., Скиллакот Д., Ян Х., Лауренца А. и др. (август 2012 г.). «Дополнительный перампанел при рефрактерных парциальных припадках: рандомизированное исследование III фазы 304» . Неврология . 79 (6): 589–96. дои : 10.1212/WNL.0b013e3182635735 . ПМЦ   3413761 . ПМИД   22843280 .
  76. ^ Рогавский М.А. (март 2011 г.). «Возвращаясь к АМРА-рецепторам как к мишени противоэпилептических препаратов» . Течения эпилепсии . 11 (2): 56–63. дои : 10.5698/1535-7511-11.2.56 . ПМК   3117497 . ПМИД   21686307 .
  77. ^ Сакаи Ф., Игараси Х., Сузуки С., Тазаки Ю. (1989). «Мозговой кровоток и церебральный гематокрит у больных с церебральной ишемией, измеренный методом однофотонной эмиссионной компьютерной томографии» . Acta Neurologica Scandinavica. Дополнение . 127 : 9–13. дои : 10.1111/j.1600-0404.1989.tb01805.x . ПМИД   2631521 . S2CID   30934688 .
  78. ^ Перейти обратно: а б с Чанг П., Огюстин К., Боддум К., Уильямс С., Сан М., Тершак Дж.А. и др. (февраль 2016 г.). «Контроль припадков с помощью декановой кислоты путем прямого ингибирования рецепторов AMPA» . Мозг . 139 (Часть 2): 431–43. дои : 10.1093/brain/awv325 . ПМК   4805082 . ПМИД   26608744 .
  79. ^ Огюстен, Катрин; Уильямс, Софи; Каннингем, Марк; Девлин, Анита М.; Фридрих, Максимилиан; Джаясекера, Ашан; Хусейн, Мохаммед А.; Холлиман, Дамиан; Митчелл, Патрик; Дженкинс, Алистер; Чен, Филип Э.; Уокер, Мэтью С.; Уильямс, Робин С.Б. (2018). «Перампанел и декановая кислота проявляют синергическое действие против рецепторов <SCP>AMPA</SCP> и судорог» . Эпилепсия . 59 (11): с172–е178. дои : 10.1111/epi.14578 . ПМИД   30324610 .
  80. ^ Цао В., Шах Х.П., Глушаков А.В., Мекка А.П., Ши П., Самнерс С. и др. (декабрь 2009 г.). «Эффективность 3,5-дибром-L-фенилаланина на крысиных моделях инсульта, судорог и дефицита сенсомоторной синхронизации» . Британский журнал фармакологии . 158 (8): 2005–13. дои : 10.1111/j.1476-5381.2009.00498.x . ПМК   2807662 . ПМИД   20050189 .
  81. ^ Цао В., Глушаков А., Шах Х.П., Мекка А.П., Самнерс С., Ши П. и др. (апрель 2011 г.). «Галогенированная ароматическая аминокислота 3,5-дибром-D:-тирозин оказывает благотворное воздействие при экспериментальном инсульте и судорогах» . Аминокислоты . 40 (4): 1151–8. дои : 10.1007/s00726-010-0739-4 . ПМЦ   8396070 . ПМИД   20839013 . S2CID   19852158 .
  82. ^ Мюррей Т.К., Уолли К., Робинсон К.С., Уорд М.А., Хикс К.А., Лодж Д. и др. (август 2003 г.). «LY503430, новый усилитель рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты с функциональными, нейропротекторными и нейротрофическими эффектами на моделях болезни Паркинсона на грызунах». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 306 (2): 752–62. дои : 10.1124/jpet.103.049445 . ПМИД   12730350 . S2CID   86751458 .
  83. ^ О'Нил М.Дж., Бликман Д., Циммерман Д.М., Нисенбаум Э.С. (июнь 2004 г.). «Потенциаторы рецепторов AMPA для лечения заболеваний ЦНС». Текущие цели по борьбе с наркотиками. ЦНС и неврологические расстройства . 3 (3): 181–94. дои : 10.2174/1568007043337508 . ПМИД   15180479 .
  84. ^ Яроцкий В., Глушаков А.В., Самнерс С., Гравенштейн Н., Деннис Д.М., Зойберт К.Н., Мартынюк А.Е. (май 2005 г.). «Дифференциальная модуляция глутаматергической передачи 3,5-дибром-L-фенилаланином». Молекулярная фармакология . 67 (5): 1648–54. дои : 10.1124/моль.104.005983 . ПМИД   15687225 . S2CID   11672391 .
  85. ^ Хаяси, Ясунори; Ши, Сон-Хай; Эстебан, Хосе А.; Пиччини, Антонелла; Понсер, Жан-Кристоф; Малинов, Роберто (24 марта 2000 г.). «Хаяши и др. (200) Введение рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: требования для взаимодействия доменов GluR1 и PDZ. Science 287; 2262-2267» . Наука . 287 (5461): 2262–2267. Бибкод : 2000Sci...287.2262H . дои : 10.1126/science.287.5461.2262 . ПМИД   10731148 .
  86. ^ Тазерарт С., Митчелл Д.Э., Миранда-Роттманн С., Арайя Р. (август 2020 г.). «Правило пластичности, зависящее от времени всплеска, для дендритных шипов» . Природные коммуникации . 11 (1): 4276. Бибкод : 2020NatCo..11.4276T . дои : 10.1038/s41467-020-17861-7 . ПМЦ   7449969 . ПМИД   32848151 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=AMPA_receptor&oldid=1226604736"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: a02f0b232d5a8a37329d3434b2029467__1717169040
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/a0/67/a02f0b232d5a8a37329d3434b2029467.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
AMPA receptor - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)