Инсулиноподобный фактор роста 2

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Е-пептид инсулиноподобного фактора роста II (соматомедианы-А)
Е-пептид инсулиноподобного фактора роста II (соматомедианы-А)
Идентификаторы
Символ	IGF2_C
Пфам	PF08365
ИнтерПро	ИПР013576
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

ИФР2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	3KR3, 1IGL, 2L29, 2V5P, 3E4Z
Идентификаторы
Псевдонимы	IGF2 , C11orf43, GRDF, IGF-II, PP9974, инсулиноподобный фактор роста 2, SRS3
Внешние идентификаторы	Опустить : 147470 ; МГИ : 96434 ; Гомологен : 510 ; Генные карты : IGF2 ; ОМА : IGF2 – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	2,158,391 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	142,220,553 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	placenta; ; sural nerve; ; stromal cell of endometrium; ; right lobe of liver; ; apex of heart; ; left uterine tube; ; muscle of thigh; ; right uterine tube; ; canal of the cervix; ; left ventricle;
	Top expressed in
	extraembryonic membrane; ; yolk sac; ; genital tubercle; ; placenta; ; tail of embryo; ; neural tube; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; intra-embryonic coelom; ; rhombencephalon; ; mesencephalon;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	insulin receptor binding; hormone activity; protein binding; growth factor activity; insulin-like growth factor receptor binding; integrin binding; protein serine/threonine kinase activator activity; receptor ligand activity;
Cellular component	extracellular region; platelet alpha granule lumen; extracellular space;
Biological process	regulation of gene expression by genetic imprinting; skeletal system development; insulin receptor signaling pathway; positive regulation of protein kinase B signaling; regulation of transcription, DNA-templated; ossification; platelet degranulation; multicellular organism development; glucose metabolic process; positive regulation of mitotic nuclear division; positive regulation of cell division; positive regulation of MAPK cascade; positive regulation of activated T cell proliferation; positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; carbohydrate metabolic process; regulation of signaling receptor activity; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; osteoblast differentiation; in utero embryonic development; embryonic placenta development; positive regulation of protein phosphorylation; positive regulation of cell population proliferation; animal organ morphogenesis; exocrine pancreas development; regulation of histone modification; insulin receptor signaling pathway via phosphatidylinositol 3-kinase; positive regulation of multicellular organism growth; positive regulation of catalytic activity; positive regulation of glycogen biosynthetic process; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; positive regulation of insulin receptor signaling pathway; positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; striated muscle cell differentiation; regulation of muscle cell differentiation; embryonic placenta morphogenesis; positive regulation of glycogen (starch) synthase activity;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	3481
	16002
	ENSG00000167244
	ENSMUSG00000048583
	P01344
	P09535
	НМ_001291862 ; НМ_000612 ; НМ_001007139 ; НМ_001127598 ; НМ_001291861
	НМ_001122736 ; НМ_001122737 ; НМ_010514 ; НМ_001315488 ; НМ_001315489
	НП_000603 ; НП_001007140 ; НП_001121070 ; НП_001278790 ; НП_001278791
	НП_001116208 ; НП_001116209 ; НП_001302417 ; НП_001302418 ; НП_034644
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Инсулиноподобный фактор роста 2 ( ИФР-2 ) — один из трех белковых гормонов , которые имеют структурное сходство с инсулином . Определение MeSH гласит: «Хорошо изученный нейтральный пептид, который, как полагают, секретируется печенью и циркулирует в крови. Он обладает регулирующей рост, инсулиноподобной и митогенной активностью. Фактор роста обладает основным, но не абсолютным, действием». зависимость от соматотропина . Считается, что он является основным фактором роста плода в отличие от инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF-1), который является основным фактором роста у взрослых». ^{[ 5 ]}

Генная структура

У человека IGF2 ген расположен на хромосоме 11p 15.5, участке, который содержит многочисленные импринтированные гены . У мышей эта гомологичная область обнаруживается на дистальной хромосоме 7. В обоих организмах импринтируется IGF2 , экспрессия которого благоприятно обусловлена унаследованным по отцовской линии аллелем . Однако в некоторых областях человеческого мозга происходит потеря импринтинга, в результате чего и IGF2 , и H19 транскрибируются с обоих родительских аллелей. ^{[ 6 ]}

Белок CTCF участвует в репрессии экспрессии гена путем связывания с областью контроля импринтинга H19 (ICR), а также с дифференциально-метилированной областью-1 (DMR1) и областью присоединения к матрице -3 (MAR3). Эти три последовательности ДНК связываются с CTCF таким образом, что ограничивают доступ нижестоящего энхансера к области IGF2 . Механизм связывания CTCF с этими областями в настоящее время неизвестен, но может включать либо прямое взаимодействие ДНК-CTCF, либо, возможно, опосредованное другими белками. У млекопитающих (мышей, людей, свиней) активен только аллель инсулиноподобного фактора роста-2 ( IGF2 ), унаследованный от отца; то, что унаследовано от матери, не является — явление, называемое импринтингом. Механизм: материнский аллель имеет изолятор между промотором и энхансером IGF2 . То же самое относится и к отцовскому аллелю, но в его случае изолятор метилирован. CTCF больше не может связываться с инсулятором, и поэтому энхансер теперь может свободно включать отцовский промотор IGF2 . ^{[ 7 ]}

Каноническая изоформа препротеина IGF-2 (180 аминокислот) включает сигнальный пептид (аминокислоты 1–24) и пропептид (аминокислоты 92–180). Протеолитическая обработка удаляет сигнальный пептид и пропептид с образованием зрелого гормона (аминокислоты 25–91). ^{[ 8 ]}

Функция

Основная роль IGF-2 заключается в содействии росту гормона во время беременности .

IGF-2 оказывает свое действие путем связывания с рецептором IGF-1 и короткой изоформой инсулинового рецептора (IR-A или экзоном 11-). ^{[ 9 ]} IGF-2 может также связываться с рецептором IGF-2 (также называемым катион-независимым рецептором маннозо-6-фосфата ), который действует как сигнальный антагонист; то есть, чтобы предотвратить реакцию IGF-2.

В процессе фолликулогенеза IGF-2 вырабатывается тека-клетками и действует аутокринным образом на сами тека-клетки и паракринным образом на гранулезные клетки яичника. ^{[ нужна ссылка ]} IGF-2 способствует пролиферации гранулезных клеток во время фолликулярной фазы менструального цикла, действуя наряду с фолликулостимулирующим гормоном (ФСГ). ^{[ 10 ]} После того, как произошла овуляция, IGF-2 способствует секреции прогестерона во время лютеиновой фазы менструального цикла вместе с лютеинизирующим гормоном (ЛГ). Таким образом, IGF-2 действует как когормон вместе с ФСГ и ЛГ. ^{[ 11 ]}

Исследование, проведенное в Медицинской школе Маунт-Синай, показало, что IGF-2 может быть связан с памятью и воспроизводством. ^{[ 12 ]} Исследование, проведенное в Европейском институте нейронаук в Геттингене (Германия), показало, что передача сигналов IGF-2/ IGFBP7, вызванная угасанием страха , способствует выживанию нейронов гиппокампа новорожденных в возрасте от 17 до 19 дней. Это говорит о том, что терапевтические стратегии, которые усиливают передачу сигналов IGF-2 и нейрогенез у взрослых, могут быть пригодны для лечения заболеваний, связанных с чрезмерным воспоминанием о страхе, таких как посттравматическое стрессовое расстройство . ^{[ 13 ]}

Прептин

Прептин, пептидный гормон из 34 аминокислот, вырабатываемый поджелудочной железой, почками, тканями молочной железы и слюнными железами, образуется в результате протеолитического расщепления пропротеина IGF-2. Последовательность прептина (аминокислоты 93–126 канонического препропротеина IGF-2) фланкирована N-концевым сайтом расщепления аргинина (Arg) и предполагаемым C-концевым двухосновным мотивом расщепления (Arg-Arg). ^{[ 14 ]} Прептин присутствует в островковых бета-клетках, подвергается глюкозо-опосредованной совместной секреции с инсулином и действует как физиологический усилитель глюкозо-опосредованной секреции инсулина. Он оказывает анаболическое влияние на рост костей и проявляет остеогенные свойства, повышая митогенную активность остеобластов за счет фосфоактивации МАРК1 и МАРК3. Эта активность проявляется в первых 16 аминокислотах прептина. ^{[ 15 ]} Генетическая абляция области Igf2, кодирующей прептин, у самок мышей нарушает функцию поджелудочной железы. ^{[ 16 ]}

Клиническая значимость

IGF-2 иногда вырабатывается в избытке в островковых клеток опухолях и неостровковых гипогликемических опухолях , вызывая гипогликемию . Синдром Доге-Поттера — паранеопластический синдром. ^{[ 17 ]} одной или нескольких неостровковых фиброзных опухолей при которых гипогликемия связана с наличием в плевральной полости . Потеря импринтинга IGF-2 является частым признаком опухолей, наблюдаемых при синдроме Беквита-Видемана . Поскольку IGF-2 способствует развитию бета-клеток поджелудочной железы плода, считается, что это связано с некоторыми формами сахарного диабета. Преэклампсия вызывает снижение уровня метилирования в деметилированной области IGF-2, и это может быть одним из механизмов, лежащих в основе связи между внутриутробным воздействием преэклампсии и высоким риском метаболических заболеваний в дальнейшей жизни младенцев. ^{[ 18 ]} На животных было показано, что токсины, такие как ПХБ ( полихлорированные бифенилы ), влияют на экспрессию IGF II. ^{[ 19 ]}

Взаимодействия

Было показано, что инсулиноподобный фактор роста 2 взаимодействует с IGFBP3. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}^{[ 23 ]} и трансферрин . ^{[ 20 ]}

См. также

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000167244 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000048583 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Инсулиноподобный фактор роста II» . МеШ . НКБИ.
^ Фам Н.В., Нгуен М.Т., Ху Дж.Ф., Ву Т.Х., Хоффман А.Р. (ноябрь 1998 г.). «Диссоциация импринтинга IGF2 и H19 в мозге человека». Исследования мозга . 810 (1–2): 1–8. дои : 10.1016/s0006-8993(98)00783-5 . ПМИД 9813220 . S2CID 39228039 .
^ Рассел П.Дж. (2009). iGenetics: молекулярный подход (3-е изд.). Река Аппер-Седл, Нью-Джерси: Pearson Education. п. 533. ИСБН 978-0-321-61022-5 .
^ «Инсулиноподобный фактор роста II, UniProtKB P01344 IGF2_HUMAN» .
^ Фраска Ф, Пандини Дж., Скалия П., Шакка Л., Минео Р., Константино А., Голдфайн И.Д., Бельфиоре А., Виньери Р. (1999). «Изоформа А инсулинового рецептора, недавно обнаруженный высокоаффинный рецептор инсулиноподобного фактора роста II в эмбриональных и раковых клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (5): 3278–88. дои : 10.1128/MCB.19.5.3278 . ПМЦ 84122 . ПМИД 10207053 .
^ Нейдхарт, М (2016). Метилирование ДНК и сложные заболевания человека (1-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. п. 222. ISBN 9780124201941 .
^ Нейдхарт, М (2016). Метилирование ДНК и сложные заболевания человека (1-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. п. 22. ISBN 978-0124201941 .
^ Чен Д.Ю., Стерн С.А., Гарсия-Оста А., Сонье-Ребори Б., Поллонини Дж., Бамба-Мукку Д., Блитцер Р.Д., Альберини К.М. (январь 2011 г.). «Критическая роль IGF-II в консолидации и улучшении памяти» . Природа . 469 (7331): 491–7. Бибкод : 2011Natur.469..491C . дои : 10.1038/nature09667 . ПМЦ 3908455 . ПМИД 21270887 .
^ Агис-Бальбоа Р.К., Аркос-Диас Д., Виттнам Дж., Говиндараджан Н., Блом К., Буркхардт С., Халадыняк У., Агбеменя Х.Ю., Зовойлис А., Салинас-Ристер Г., Опиц Л., Сананбенеси Ф., Фишер А. (октябрь 2011 г.). «Путь фактора роста инсулина 2 в гиппокампе регулирует исчезновение воспоминаний о страхе» . Журнал ЭМБО . 30 (19): 4071–83. дои : 10.1038/emboj.2011.293 . ПМК 3209781 . ПМИД 21873981 .
^ Бьюкенен СМ, Филлипс А.Р., Купер Дж.Дж. (1 декабря 2001 г.). «Прептин, полученный из проинсулинподобного фактора роста II (proIGF-II), секретируется бета-клетками островков поджелудочной железы и усиливает секрецию инсулина» . Биохим. Дж . 360 (Часть 2): 431–439. дои : 10.1042/0264-6021:3600431 . ПМЦ 1222244 . ПМИД 11716772 . S2CID 39228039 .
^ Амсо З., Ковальчик Р., Уотсон М., Парк Ю.Ф., Каллон К.Е., Муссон Д.С., Корниш Дж., Бримбл М. (21 октября 2016 г.). «Исследование взаимосвязи структуры и активности пептидного гормона прептина, нового костно-анаболического агента для лечения остеопороза». Орг Биомол Хим . 14 (39): 9225–9238. дои : 10.1039/c6ob01455k . ПМИД 27488745 .
^ Бакелс Э.Дж., Сюй Х.Л., Бьюкенен К.М., Мэтьюз Б.Г. (1 декабря 2022 г.). «Генетическая абляция части Igf2, кодирующей прептин, нарушает функцию поджелудочной железы у самок мышей». Am J Physiol Endocrinol Metab . 323 (6): E467–E479. дои : 10.1152/ajpendo.00401.2021 . ПМИД 36459047 . S2CID 252458335 .
^ Балдайк Б., Лауэрс П., Говерт К., Хендрикс Дж., Де Мезенир М., Ван Шил П. (июль 2006 г.). «Солитивная фиброзная опухоль плевры с сопутствующей гипогликемией: синдром Доге-Поттера: описание случая». Журнал торакальной онкологии . 1 (6): 588–90. дои : 10.1097/01243894-200607000-00016 . ПМИД 17409923 .
^ Хэ Дж, Чжан А, Фанг М, Фанг Р, Ге Дж, Цзян Ю, Чжан Х, Хань С, Е Х, Ю Д, Хуан Х, Лю Ю, Донг М (12 июля 2013 г.). «Уровни метилирования IGF2 и GNAS DMR у младенцев, рожденных в результате преэкламптической беременности» . БМК Геномика . 14 : 472. дои : 10.1186/1471-2164-14-472 . ПМЦ 3723441 . ПМИД 23844573 .
^ Хёглунд О., Шёлунд С., Шокрай А., Бэклин Б.М., Бакхаус А., Викстрем К., Гранерус М., Энгстрём В. (июнь 1993 г.). «Влияние полихлорированных дифенилов на экспрессию факторов роста и биологическое размножение норки (Mustela vison)». Размножение домашних животных . 28 (3): 215–216. дои : 10.1111/j.1439-0531.1993.tb00129.x .
^ Перейти обратно: ^а ^б Шторх С., Кюблер Б., Хенинг С., Акманн М., Цапф Дж., Блюм В., Браулке Т. (декабрь 2001 г.). «Трансферрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста» . Письма ФЭБС . 509 (3): 395–8. дои : 10.1016/S0014-5793(01)03204-5 . ПМИД 11749962 . S2CID 22895295 .
^ Баквей С.К., Уилсон Э.М., Альсен М., Банг П., О Й., Розенфельд Р.Г. (октябрь 2001 г.). «Мутация трех важнейших аминокислот N-концевого домена IGF-связывающего белка-3, необходимая для связывания IGF с высоким сродством» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (10): 4943–50. дои : 10.1210/jcem.86.10.7936 . ПМИД 11600567 .
^ Твигг С.М., Бакстер Р.С. (март 1998 г.). «Белок 5, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGF), образует альтернативный тройной комплекс с IGF и кислотолабильной субъединицей» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6074–9. дои : 10.1074/jbc.273.11.6074 . ПМИД 9497324 .
^ Ферт С.М., Ганешпрасад У., Бакстер Р.С. (январь 1998 г.). «Структурные детерминанты связывания лиганда и клеточной поверхности белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста» . Журнал биологической химии . 273 (5): 2631–8. дои : 10.1074/jbc.273.5.2631 . ПМИД 9446566 .

Дальнейшее чтение

О'Делл С.Д., Day IN (июль 1998 г.). «Инсулиноподобный фактор роста II (IGF-II)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (7): 767–71. дои : 10.1016/S1357-2725(98)00048-X . ПМИД 9722981 .
Батлер А.А., Якар С., Геволб И.Х., Карас М., Окубо Ю., Леройт Д. (сентябрь 1998 г.). «Передача сигнала рецептором инсулиноподобного фактора роста-I: на стыке физиологии и клеточной биологии» . Сравнительная биохимия и физиология Б . 121 (1): 19–26. дои : 10.1016/S0305-0491(98)10106-2 . ПМИД 9972281 .
Калли К.Р., Коновер, Калифорния (май 2003 г.). «Инсулиноподобный фактор роста/инсулиновая система при эпителиальном раке яичников» . Границы бионауки . 8 (4): d714–22. дои : 10.2741/1034 . ПМИД 12700030 .
Вуд А.В., Дуан С., Берн Х.А. (2005). Передача сигналов инсулиноподобного фактора роста у рыб . Международный обзор цитологии. Том. 243. стр. 215–85. дои : 10.1016/S0074-7696(05)43004-1 . ISBN 9780123646477 . ПМИД 15797461 .
Фауден А.Л., Сибли С., Рейк В., Констанция М. (2006). «Запечатленные гены, развитие плаценты и рост плода». Гормональные исследования . 65 Приложение 3 (3): 50–8. дои : 10.1159/000091506 . ПМИД 16612114 . S2CID 1030630 .

Внешние ссылки

Инсулиноподобный + фактор роста + II в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000167244 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000048583 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] «Инсулиноподобный фактор роста II» . МеШ . НКБИ.

[6] Фам Н.В., Нгуен М.Т., Ху Дж.Ф., Ву Т.Х., Хоффман А.Р. (ноябрь 1998 г.). «Диссоциация импринтинга IGF2 и H19 в мозге человека». Исследования мозга . 810 (1–2): 1–8. дои : 10.1016/s0006-8993(98)00783-5 . ПМИД 9813220 . S2CID 39228039 .

[7] Рассел П.Дж. (2009). iGenetics: молекулярный подход (3-е изд.). Река Аппер-Седл, Нью-Джерси: Pearson Education. п. 533. ИСБН 978-0-321-61022-5 .

[UniProtP01344-8] «Инсулиноподобный фактор роста II, UniProtKB P01344 IGF2_HUMAN» .

[pmid10207053-9] Фраска Ф, Пандини Дж., Скалия П., Шакка Л., Минео Р., Константино А., Голдфайн И.Д., Бельфиоре А., Виньери Р. (1999). «Изоформа А инсулинового рецептора, недавно обнаруженный высокоаффинный рецептор инсулиноподобного фактора роста II в эмбриональных и раковых клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (5): 3278–88. дои : 10.1128/MCB.19.5.3278 . ПМЦ 84122 . ПМИД 10207053 .

[10] Нейдхарт, М (2016). Метилирование ДНК и сложные заболевания человека (1-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. п. 222. ISBN 9780124201941 .

[11] Нейдхарт, М (2016). Метилирование ДНК и сложные заболевания человека (1-е изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. п. 22. ISBN 978-0124201941 .

[12] Чен Д.Ю., Стерн С.А., Гарсия-Оста А., Сонье-Ребори Б., Поллонини Дж., Бамба-Мукку Д., Блитцер Р.Д., Альберини К.М. (январь 2011 г.). «Критическая роль IGF-II в консолидации и улучшении памяти» . Природа . 469 (7331): 491–7. Бибкод : 2011Natur.469..491C . дои : 10.1038/nature09667 . ПМЦ 3908455 . ПМИД 21270887 .

[pmid21873981-13] Агис-Бальбоа Р.К., Аркос-Диас Д., Виттнам Дж., Говиндараджан Н., Блом К., Буркхардт С., Халадыняк У., Агбеменя Х.Ю., Зовойлис А., Салинас-Ристер Г., Опиц Л., Сананбенеси Ф., Фишер А. (октябрь 2011 г.). «Путь фактора роста инсулина 2 в гиппокампе регулирует исчезновение воспоминаний о страхе» . Журнал ЭМБО . 30 (19): 4071–83. дои : 10.1038/emboj.2011.293 . ПМК 3209781 . ПМИД 21873981 .

[14] Бьюкенен СМ, Филлипс А.Р., Купер Дж.Дж. (1 декабря 2001 г.). «Прептин, полученный из проинсулинподобного фактора роста II (proIGF-II), секретируется бета-клетками островков поджелудочной железы и усиливает секрецию инсулина» . Биохим. Дж . 360 (Часть 2): 431–439. дои : 10.1042/0264-6021:3600431 . ПМЦ 1222244 . ПМИД 11716772 . S2CID 39228039 .

[15] Амсо З., Ковальчик Р., Уотсон М., Парк Ю.Ф., Каллон К.Е., Муссон Д.С., Корниш Дж., Бримбл М. (21 октября 2016 г.). «Исследование взаимосвязи структуры и активности пептидного гормона прептина, нового костно-анаболического агента для лечения остеопороза». Орг Биомол Хим . 14 (39): 9225–9238. дои : 10.1039/c6ob01455k . ПМИД 27488745 .

[16] Бакелс Э.Дж., Сюй Х.Л., Бьюкенен К.М., Мэтьюз Б.Г. (1 декабря 2022 г.). «Генетическая абляция части Igf2, кодирующей прептин, нарушает функцию поджелудочной железы у самок мышей». Am J Physiol Endocrinol Metab . 323 (6): E467–E479. дои : 10.1152/ajpendo.00401.2021 . ПМИД 36459047 . S2CID 252458335 .

[pmid17409923-17] Балдайк Б., Лауэрс П., Говерт К., Хендрикс Дж., Де Мезенир М., Ван Шил П. (июль 2006 г.). «Солитивная фиброзная опухоль плевры с сопутствующей гипогликемией: синдром Доге-Поттера: описание случая». Журнал торакальной онкологии . 1 (6): 588–90. дои : 10.1097/01243894-200607000-00016 . ПМИД 17409923 .

[pmid573-18] Хэ Дж, Чжан А, Фанг М, Фанг Р, Ге Дж, Цзян Ю, Чжан Х, Хань С, Е Х, Ю Д, Хуан Х, Лю Ю, Донг М (12 июля 2013 г.). «Уровни метилирования IGF2 и GNAS DMR у младенцев, рожденных в результате преэкламптической беременности» . БМК Геномика . 14 : 472. дои : 10.1186/1471-2164-14-472 . ПМЦ 3723441 . ПМИД 23844573 .

[19] Хёглунд О., Шёлунд С., Шокрай А., Бэклин Б.М., Бакхаус А., Викстрем К., Гранерус М., Энгстрём В. (июнь 1993 г.). «Влияние полихлорированных дифенилов на экспрессию факторов роста и биологическое размножение норки (Mustela vison)». Размножение домашних животных . 28 (3): 215–216. дои : 10.1111/j.1439-0531.1993.tb00129.x .

[pmid11749962-20] Перейти обратно: ^а ^б Шторх С., Кюблер Б., Хенинг С., Акманн М., Цапф Дж., Блюм В., Браулке Т. (декабрь 2001 г.). «Трансферрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста» . Письма ФЭБС . 509 (3): 395–8. дои : 10.1016/S0014-5793(01)03204-5 . ПМИД 11749962 . S2CID 22895295 .

[pmid11600567-21] Баквей С.К., Уилсон Э.М., Альсен М., Банг П., О Й., Розенфельд Р.Г. (октябрь 2001 г.). «Мутация трех важнейших аминокислот N-концевого домена IGF-связывающего белка-3, необходимая для связывания IGF с высоким сродством» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (10): 4943–50. дои : 10.1210/jcem.86.10.7936 . ПМИД 11600567 .

[pmid9497324-22] Твигг С.М., Бакстер Р.С. (март 1998 г.). «Белок 5, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGF), образует альтернативный тройной комплекс с IGF и кислотолабильной субъединицей» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6074–9. дои : 10.1074/jbc.273.11.6074 . ПМИД 9497324 .

[pmid9446566-23] Ферт С.М., Ганешпрасад У., Бакстер Р.С. (январь 1998 г.). «Структурные детерминанты связывания лиганда и клеточной поверхности белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста» . Журнал биологической химии . 273 (5): 2631–8. дои : 10.1074/jbc.273.5.2631 . ПМИД 9446566 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]