Ацетилхолинэстераза

Боль
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	4EY7, 4PQE, 1F8U, 3LII, 4BDT, 4M0E, 4M0F, 1VZJ, 2X8B, 1B41, 4EY4, 4EY5, 4EY6, 4EY8, 5FOQ, 5HF9, 5HF6, 5FPQ, 5HF8, 5HFA
Идентификаторы
Псевдонимы	Ache , Ache, ацетилгидролаза, ацетилхолинэстераза (группа крови YT), Acee, Arn-YT, ацетилхолинэстераза (Cartwright Blood Group), истинная холинэстераза (датированный синоним)
Внешние идентификаторы	Омим : 100740 ; MGI : 87876 ; Гомологен : 543 ; GeneCards : Ache ; OMA : Ache - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	100,896,974 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 5 (mouse)
End	137,292,728 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	muscle of thigh; ; right hemisphere of cerebellum; ; hypothalamus; ; gastrocnemius muscle; ; nucleus accumbens; ; triceps brachii muscle; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; right frontal lobe; ; putamen; ; caudate nucleus;
	Top expressed in
	medulla oblongata; ; pons; ; central gray substance of midbrain; ; bone marrow; ; superior colliculus; ; hypothalamus; ; cerebellar cortex; ; striatum of neuraxis; ; nucleus of stria terminalis; ; inferior colliculus;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	protein homodimerization activity; collagen binding; acetylcholine binding; serine hydrolase activity; carboxylic ester hydrolase activity; amyloid-beta binding; cholinesterase activity; protein self-association; protein binding; laminin binding; hydrolase activity; ACHE; acetylcholinesterase activity;
Cellular component	Golgi apparatus; membrane; plasma membrane; synapse; extracellular region; cell surface; cell junction; perinuclear region of cytoplasm; anchored component of membrane; nucleus; synaptic cleft; extracellular space; neuromuscular junction; basement membrane;
Biological process	muscle organ development; receptor internalization; neurotransmitter biosynthetic process; negative regulation of synaptic transmission, cholinergic; amyloid precursor protein metabolic process; protein tetramerization; acetylcholine catabolic process; nervous system development; neurotransmitter catabolic process; DNA replication; cell adhesion; retina development in camera-type eye; response to wounding; positive regulation of protein secretion; osteoblast development; synapse assembly; phosphatidylcholine biosynthetic process; regulation of receptor recycling; cell population proliferation; acetylcholine catabolic process in synaptic cleft; positive regulation of cold-induced thermogenesis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	43
	11423
	ENSG00000087085
	Ensmusg00000023328
	P22303
	P21836
showNM_000665 ; NM_001282449 ; NM_001302621 ; NM_001302622 ; NM_015831 ;
	NM_001367915; NM_001367917; NM_001367918; NM_001367919
	NM_001290010 ; NM_009599
showNP_000656 ; NP_001269378 ; NP_001289550 ; NP_001289551 ; NP_001354844 ;
	NP_001354846; NP_001354847; NP_001354848
	NP_001276939 ; NP_033729
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ацетилхолинэстераза
ацетилхолинэстераза
	Ацетилхолинэстераза катализирует гидролиз ацетилхолина до иона ацетата и холина
Идентификаторы
ЕС №.	3.1.1.7
CAS №.	9000-81-1
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Ацетилхолинэстераза ( HGNC символ ACHE ; EC 3.1.1.7; Систематическое название ацетилхолин ацетилгидролаза ), также известное как AChe, Achase или ацетилгидролаза , является первичной холинэстеразой в организме. Это фермент , который катализирует разрушение ацетилхолина и некоторых других холина эфиров , которые функционируют как нейротрансмиттеры :

ацетилхолин + h ₂ o = холин + ацетат

Он обнаруживается в основном в нервно -мышечных соединениях и в синапсах холинергического химических типа, где его активность служит для прекращения синаптической передачи . Он принадлежит к карбоксилэстеразы семейству ферментов . Это основная мишень ингибирования организованными соединениями организма, такими как нервные агенты и пестициды .

Структура и механизм фермента

AChe - это гидролаза , которая гидролизует эфиры холина. Он обладает очень высокой каталитической активностью - какая молекула болей разлагает около 5000 молекул ацетилхолина ( ACH) в секунду, ^{[ 6 ]} приближаясь к пределу, диффузией субстрата разрешенному . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Активный сайт AChE включает в себя два субсита - анионный сайт и эстератический дочерний. Структура и механизм действия боли были выяснены из кристаллической структуры фермента. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

Анионная достояние вмещает положительный четвертичный амин ацетилхолина, а также других катионных субстратов и ингибиторов . Катионные субстраты связаны не негативно заряженной аминокислотой в анионной площадке, а взаимодействием 14 ароматических остатков, которые выстраивают ущелье, ведущее к активному участку. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} Все 14 аминокислот в ароматическом ущелье высоко консервативны по разным видам. ^{[ 14 ]} Среди ароматических аминокислот триптофан 84 является критическим, и его замена аланином приводит к снижению реактивности в 3000 раз. ^{[ 15 ]} Ущелье имеет глубину около 20 ангстрем и пять ангстремы шириной. ^{[ 16 ]}

Эстератическая добыча, где ацетилхолин гидролизуется до ацетата и холина, содержит каталитическую триаду трех аминокислот: серин 203, гистидин 447 и глутамат 334. Эти три аминокислоты сходны с триадой в других сериновых протеазах, за исключением того, что глютамат является третий член, а не аспартат . Более того, триада имеет противоположную хиральность к другим протеазам. ^{[ 17 ]} Реакция гидролиза эфира карбоксила приводит к образованию ацилгмента и свободного холина . Затем ацилгмент подвергается нуклеофильной атаке молекулой воды, помогая группе гистидина 440, освобождая уксусную кислоту и регенерируя свободный фермент. ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}

Разновидность

AChE встречается во многих биологических видах, включая людей и других млекопитающих, беспозвоночных и растений. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}

У людей ACHE является холинергическим ферментом, участвующим в гидролизе ацетилхолина нейротрансмиттера (ACH) в его составляющие, холин и ацетат. ^{[ 20 ]} В целом, у млекопитающих ACHE в первую очередь участвует в прекращении импульсной передачи при холинергических синапсах путем быстрого гидролиза ацетилхолина нейротрансмиттера. ^{[ 20 ]} У неподвижных, AChE играет аналогичную роль в процессах нервной проводимости на нервно-мышечном соединении. Обычно он расположен в мембранах этих животных и контролирует ионные течения в возбудимых мембранах. ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}

У растений биологические функции AChE менее ясны, и ее существование было признано косвенными доказательствами ее активности. Например, исследование Solanum lycopersicum (томат) идентифицировало 87 генов Slach, содержащих домен GDSL/ацилгидролаза. Исследование также появилось и понижающую регуляцию генов Slache в состоянии стресса. ^{[ 20 ]}

Было обнаружено, что некоторые морские грибы продуцируют соединения, которые препятствуют Ache. Тем не менее, конкретная роль и механизмы болей в грибах не так хорошо изучены, как у млекопитающих. ^{[ 23 ]} Наличие и роль болей в бактериях недокументировано. ^{[ 23 ]}

Биологическая функция

Во время нейротрансмиссии ACH высвобождается из пресинаптического нейрона в синаптическую расщелину и связывается с рецепторами ACH на постсинаптической мембране, передавая сигнал из нерва. AChE концентрируется в синаптической расщелине, где она завершает передачу сигнала путем гидролизуя ACh. ^{[ 6 ]} Освобожденный холин снова поднимается до синаптического нейрона, а ACH синтезируется путем объединения с ацетил-КоА посредством действия холин ацетилтрансферазы . ^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}

Холиномиметический препарат нарушает этот процесс , действуя как холинергический нейротрансмиттер, который невосприимчив к лизирующему действию ацетилхолинэстеразы. ^{[ Цитация необходима ]}

Актуальность заболевания

Препараты или токсины, которые ингибируют AChE, приводят к стойкости высоких концентраций ACH в синапсах, что приводит к увеличению холинергической передачи сигналов в центральной нервной системе , вегетативных ганглиях и нервно -мышечных соединениях . ^{[ 26 ]}

Необратимые ингибиторы боли могут привести к мышечному параличу , судороги, сужения бронхи и смерти путем удушья . Органофосфаты (OP), сложные эфиры фосфорной кислоты, представляют собой класс необратимых ингибиторов ACHE. ^{[ 27 ]} Расщепление OP от AChe оставляет фосфорильную группу в эфирном участке, которая медленно может быть гидролизована (по порядку дней) и может стать ковалентно связанным. Необратимые ингибиторы болей использовались в инсектицидах (например, малатион ) и нервных газах для химической войны (например, зарин и VX ). Карбаматы , сложные эфиры N-метилор-карбаминовой кислоты, являются ингибиторами Ache, которые гидролизуются часами и использовались в медицинских целях (например, физиостигмин для лечения глаукомы ). Обратимые ингибиторы занимают эстератическое место в течение коротких периодов времени (секунды до минут) и используются для лечения ряда заболеваний центральной нервной системы. Тетрагидроаминоакридин (THA) и донепезил одобрены FDA для улучшения когнитивной функции при болезни Альцгеймера . Rivastigmine также используется для лечения деменции с болезнью Альцгеймера и Леви , а бромид пиридостигмина используется для лечения миастении . ^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}^{[ 30 ]}^{[ 31 ]}^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}

Эндогенным ингибитором AChE в нейронах является микроРНК MIR-132 , которая может ограничить воспаление в мозге путем молчания экспрессии этого белка и позволяя ACH действовать в противовоспалительную способность. ^{[ 34 ]}

Также было показано, что основным активным ингредиентом в каннабисе, тетрагидроканнабинол , является конкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы. ^{[ 35 ]}

Распределение

AChE обнаруживается во многих типах проводящей ткани: нервных и мышечных, центральных и периферических тканей, моторных и сенсорных волокон, а также холинергических и нехолинергических волокон. Активность AChE выше у двигательных нейронов, чем в сенсорных нейронах. ^{[ 36 ]}^{[ 37 ]}^{[ 38 ]}

Ацетилхолинэстераза также обнаруживается на мембранах эритроцитов , где различные формы составляют группы крови YT антигены . ^{[ 39 ]} Ацетилхолинэстераза существует в нескольких молекулярных формах, которые обладают сходными каталитическими свойствами, но различаются по их олигомерной сборке и модуке прикрепления к клеточной поверхности. ^{[ Цитация необходима ]}

Боль ген

У млекопитающих ацетилхолинэстераза кодируется одним геном ACHE, в то время как некоторые беспозвоночные имеют множественные гены ацетилхолинэстеразы. Обратите внимание, что высшие позвоночные также кодируют тесно связанный паралог BCHE (бутирилхолинэстераза) с 50% аминокислотной идентичности с болью. ^{[ 40 ]} Разнообразие в транскрибированных продуктах из единственного гена млекопитающих возникает из-за альтернативного сплайсинга мРНК и посттрансляционных ассоциаций каталитических и структурных субъединиц. Существуют три известные формы: t (хвост), r (чтение) и H (гидрофоб). ^{[ 41 ]}

Я от _боли

Основная форма ацетилхолинэстеразы, обнаруженная в мозге, мышцах и других тканях, известная как гидрофильные виды, которые образуют дисульфид -связанные олигомеры с коллагеновыми или липидными структурными субъединицами. В нервно -мышечных соединениях AChE экспрессирует в асимметричной форме, которая ассоциируется с COLQ или субъединицей. В центральной нервной системе он связан с PRIMA , которая обозначает пролиновую мембранную мембрану, образуя симметричную форму. В любом случае, якорь COLQ или PRIMA служит для поддержания фермента в межклеточном соединении, COLQ для нервно -мышечного соединения и PRIMA для синапсов.

Боль _h

Другая, альтернативно сплайсированная форма, экспрессируемая в основном в эритроидных тканях, отличается на С-конце и содержит расщепляемый гидрофобный пептид с сайтом Pi-Anchor . Он ассоциируется с мембранами через фосфоинозитидные (PI) фрагменты, добавленные после транслирования. ^{[ 42 ]}

Болит _р

Третий тип до сих пор был найден только в Torpedo SP. и мышей, хотя это предполагается у других видов. Считается, что он вовлечен в реакцию на стресс и, возможно, воспаление. ^{[ 43 ]}

Номенклатура

Номенклатурные различия боли и холинэстераз обычно обсуждаются в типах холинэстеразы § и номенклатуре .

Ингибиторы

Для ацетилхолинэстеразы (ACHE) обратимые ингибиторы - это те, которые не с необратимыми связываются и деактивируют боль. ^{[ 44 ]} Препараты, которые обратимо ингибируют ацетилхолинэстеразу, исследуются как лечение болезни Альцгеймера и миастения , среди прочих. Примеры включают в себя такрин и донепезил . ^{[ 45 ]}

Воздействие ингибиторов ацетилхолинэстеразы является одним из нескольких изученных объяснений хронических когнитивных симптомов, демонстрируемых после возвращения из войны в Персидском заливе . Солдаты были дозированы с помощью ачеи -пиридостигмина бромида (PB) в качестве защиты от оружия нервного агента. Изучая уровни ацетилхолина с использованием микродиализа и ВЭЖХ -ECD, исследователи из Медицинской школы Университета Южной Каролины определили PB, в сочетании с элементом стресса может привести к когнитивным реакциям. ^{[ 46 ]}

Фитоканнабиноиды ^{[ 47 ]}

Смотрите также

Холинэстеразы

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000087085 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000023328 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Катцунг Б.Г. (2001). «Введение в вегетативную фармакологию». Основная и клиническая фармакология (8 -е изд.). МакГроу-Хилл. С. 75–91. ISBN 978-0-07-160405-5 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Katz LC, Lamantia AS, McNamara JO, et al. (2001). «Глава 6. Нейротрансмиттеры: ацетилхолин». Нейробиология (2 -е изд.). Sunderland (MA): Sinauer Associates. ISBN 978-0-87893-697-7 .
^ Куинн Д.М. (1987). «Ацетилхолинэстераза: структура фермента, динамика реакции и состояния виртуального перехода». Химические обзоры . 87 (5): 955–79. doi : 10.1021/cr00081a005 .
^ Тейлор П., Радич З. (1994). «Холинэстеразы: от генов до белков». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 34 : 281–320. doi : 10.1146/annurev.pa.34.040194.001433 . PMID 8042853 .
^ Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, et al. (Август 1991). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo Californica: прототипический ацетилхолин-связывающий белок». Наука . 253 (5022): 872–9. Bibcode : 1991sci ... 253..872s . doi : 10.1126/science.1678899 . PMID 1678899 . S2CID 28833513 .
^ Суссман Дж.Л., Харел М., Силман I (июнь 1993 г.). «Трехмерная структура ацетилхолинэстеразы и ее комплексов с препаратами антихолинэстеразы». Химический Биол. Взаимодействовать . 87 (1–3): 187–97. Bibcode : 1993cbi .... 87..187s . doi : 10.1016/0009-2797 (93) 90042-W . PMID 8343975 .
^ Радич З., Гибни Г., Кавамото С., Макфи-Кигли К., Бонгирно С., Тейлор П (октябрь 1992). «Экспрессия рекомбинантной ацетилхолинэстеразы в системе бакуловируса: кинетические свойства мутантов глутамата 199». Биохимия . 31 (40): 9760–7. doi : 10.1021/bi00155a032 . PMID 1356436 .
^ Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Ariel N, Segall Y, Velan B, et al. (Февраль 1995). «Вклад ароматических фрагментов тирозина 133 и анионного субсизированного триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы» . Дж. Биол. Химический 270 (5): 2082–91. doi : 10.1074/jbc.270.5.2082 . PMID 7836436 .
^ Ариэль Н., Ордентлих А., Барак Д., Бино Т., Велан Б., Шафферман А (октябрь 1998 г.). «Ароматическое пятно» трех проксимальных остатков в активном центре ацетилхолинэстеразы человека позволяет универсально взаимодействовать с ингибиторами » . Биохимия. Дж . 335 (1): 95–102. doi : 10.1042/bj3350095 . PMC 1219756 . PMID 9742217 .
^ Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Flashner Y, Leitner M, Segall Y, et al. (Август 1993). «Диссекция активных центров активного центра человека детерминанты субстратной субстратной. Идентификация остатков, составляющих анионный сайт, гидрофобный участок и ацильный карман» . Дж. Биол. Химический 268 (23): 17083–95. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 85305-x . PMID 8349597 .
^ Tougu V (2001). «Ацетилхолинэстераза: механизм катализа и ингибирования» . Текущая лекарственная химия - агенты центральной нервной системы . 1 (2): 155–170. doi : 10.2174/1568015013358536 .
^ Cheng S, Song W, Yuan X, Xu Y (2017). «Движения ущелья ацетилхолинэстеразы, выявленные с помощью микросекундного моделирования молекулярной динамики» . Научные отчеты . 7 (1): 3219. Bibcode : 2017natsr ... 7.3219c . doi : 10.1038/s41598-017-03088-y . PMC 5468367 . PMID 28607438 .
^ Трипати А (октябрь 2008 г.). «Ацетилхолинстераза: универсальный фермент нервной системы». Анналы нейронаук . 15 (4): 106–111. doi : 10.5214/ans.0972.7531.2008.150403 .
^ Полинг Л (1946). «Молекулярная архитектура и биологические реакции» (PDF) . Химические и инженерные новости . 24 (10): 1375–1377. doi : 10.1021/cen-v024n010.p1375 .
^ Fersht A (1985). Ферментная структура и механизм . Сан -Франциско: WH Freeman. п. 14. ISBN 0-7167-1614-3 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Sarangle Y, Bamel K, Purty Rs (2023). «Идентификация ацетилхолинэстеразы, такой как семейство генов, и ее экспрессия при стрессе от солености в Solanum lycopersicum» . Журнал регулирования роста растений . 43 (3): 940–960. doi : 10.1007/s00344-023-11152-3 . S2CID 265016505 .
^ Tripathi A, Srivastava UC (2 января 2010 г.). «Ацетилхолинэстераза: универсальный фермент нервной системы» . Анналы нейронаук . 15 (4): 106–111. doi : 10.5214/ans.0972.7531.2008.150403 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Gaitonde D, Sarkar A, Kaisary S, Silva CD, Dias C, Rao DP, et al. (2006). «Акция -ацетилхолинэстераза в морской улитке (Cronia Contracta) как биомаркер нейротоксических загрязняющих веществ вдоль побережья Гоа, западное побережье Индии» . Экотоксикология . 15 (4): 353–358. Bibcode : 2006cotx..15..353g . doi : 10.1007/s10646-006-0075-3 . PMID 16676216 . S2CID 25702252 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Nie Y, Yang W, Liu Y, Yang J, Lei X, Gerwick WH, et al. (2020). «Ингибиторы ацетилхолинэстеразы и антиоксиданты добыча из морских грибов: биоанализ, биологически активные анализы ЖК -МС/МС и молекулярная сеть» . Морская наука о жизни и технология . 2 (4): 386–397. Bibcode : 2020mlst .... 2..386n . doi : 10.1007/s42995-020-00065-9 .
^ Whittaker VP (1990). «Вклад лекарств и токсинов в понимание холинергической функции» (PDF) . Тенденции в фармакологических науках . 11 (1): 8–13. doi : 10.1016/0165-6147 (90) 90034-6 . HDL : 11858/00-001M-0000-0013-0E8C-5 . PMID 2408211 .
^ Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Hall WC, Lamantia AS, McNamara Jo, et al. (2008). Нейробиология (4 -е изд.). Sinauer Associates. С. 121–122. ISBN 978-0-87893-697-7 .
^ Английский Б.А., Вебстер А.А. (2012). «Ацетилхолинэстераза и ее ингибиторы». Грунтовка на вегетативной нервной системе . Elsevier. С. 631–633. doi : 10.1016/b978-0-12-386525-0.00132-3 . ISBN 978-0-12-386525-0 .
^ «Национальный информационный центр пестицидов-Диазинона технического информационного бюллетеня» (PDF) . Получено 24 февраля 2012 года .
^ «Клиническое применение: болезнь ацетилхолина и болезни Альцгеймера» . Получено 24 февраля 2012 года .
^ Stoelting RK (1999). Антихолинэстеразальные препараты и холинергические агонисты ", в фармакологии и физиологии в анестезической практике . Lippincott-Raven. ISBN 978-0-7817-5469-9 Полем Архивировано с оригинала 3 марта 2016 года . Получено 26 февраля 2012 года .
^ Тейлор П., Хардман Дж.Г., Лимбирд Л.Е., Молинофф П.Б., Руддон Р.В., Гилман А.Г. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты» . Фармакологическая основа терапии . Компании McGraw-Hill. С. 161–174. ISBN 978-0-07-146804-6 Полем Архивировано с оригинала 4 марта 2016 года . Получено 26 февраля 2012 года .
^ Блюменталь Д., Брунтон Л., Гудман Л.С., Паркер К., Гилман А., Лазо Дж.С. и др. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты». Гудман и Гилман «Фармакологическая основа терапии» . Нью-Йорк: МакГроу-Хилл. п. 1634. ISBN 978-0-07-146804-6 .
^ Drachman DB, Esselbacher KJ, Braunwald E, Wilson JD, Martin JB, Fauci AS, et al. (1998). Принципы внутренней медицины Харрисона (14 изд.). Компании McCraw-Hill. С. 2469 –2472. ISBN 978-0-07-020291-7 .
^ Raffe RB (2004). Автономные и соматические нервные системы в иллюстрированной фармакологии Netter . Elsevier Health Science. п. 43. ISBN 978-1-929007-60-8 .
^ Shaked I, Meerson A, Wolf Y, Avni R, Greenberg D, Gilboa-Geffen A, et al. (2009). «МикроРНК-132 потенцирует холинергическую противовоспалительную передачу сигналов путем нацеливания ацетилхолинэстеразы» . Иммунитет . 31 (6): 965–73. doi : 10.1016/j.immuni.2009.09.019 . PMID 20005135 .
^ Eubanks LM, Rogers CJ, Beuscher AE, Koob GF, Olson AJ, Dickerson TJ, et al. (2006). «Молекулярная связь между активным компонентом марихуаны и патологией болезни Альцгеймера» . Мол Фарм . 3 (6): 773–7. doi : 10.1021/mp060066m . PMC 2562334 . PMID 17140265 .
^ Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette FM (июль 1993 г.). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прогресс в нейробиологии . 41 (1): 31–91. doi : 10.1016/0301-0082 (93) 90040-y . PMID 8321908 . S2CID 21601586 .
^ Chacko LW, Cerf JA (1960). «Гистохимическая локализация холинэстеразы в амфибийском спинном мозге и изменения после вентрального корневого сечения» . Журнал анатомии . 94 (Pt 1): 74–81. PMC 1244416 . PMID 13808985 .
^ Koelle GB (1954). «Гистохимическая локализация холинэстераз в центральной нервной системе крысы». Журнал сравнительной неврологии . 100 (1): 211–35. doi : 10.1002/cne.901000108 . PMID 13130712 . S2CID 23021010 .
^ Bartels CF, Zelinski T, Lockridge O (май 1993). «Мутация в кодоне 322 в гене ацетилхолинэстеразы человека (ACHE) объясняет полиморфизм группы крови YT» . Являюсь. J. Hum. Генет . 52 (5): 928–36. PMC 1682033 . PMID 8488842 .
^ Johnson G, Moore SW (2012). «Почему бутирилхолинэстераза была сохранена? Структурная и функциональная диверсификация в дублированном гене. 2012». Нейрохем. Инт . 16 (5): 783–797. doi : 10.1016/j.neuint.2012.06.016 . PMID 22750491 . S2CID 39348660 .
^ Massoulié J, Perrier N, Nuddine H, Liang D, Bon S (2008). «Старые и новые вопросы о холинэстеразах». Химический Биол. Взаимодействовать . 175 (1–3): 30–44. Bibcode : 2008cbi ... 175 ... 30m . doi : 10.1016/j.cbi.2008.04.039 . PMID 18541228 .
^ «Ген Entrez: боль ацетилхолинэстераза (группа крови YT)» .
^ Дори А., Ифган Г., Саар-Леви Т., Берсудский М., Мор И., Сорек Х. и др. (2007). «Читает ацетилхолинэстераза в невропатиях, связанных с воспалением». Life Sci . 80 (24–25): 2369–74. doi : 10.1016/j.lfs.2007.02.011 . PMID 17379257 .
^ Миллард CB, Kryger G, Ordentlich A, Greenblatt HM, Harel M, Raves ML, et al. (Июнь 1999 г.). «Кристаллические структуры пожилой фосфонилированной ацетилхолинэстеразы: продукты реакции нервного агента на атомном уровне». Биохимия . 38 (22): 7032–9. doi : 10.1021/bi982678l . PMID 10353814 . S2CID 11744952 .
^ Жюльен Р.М., CD Advokat, Commandion JE (12 октября 2007 г.). учебник по борьбе с наркотиками (одиннадцатый изд.). Стоит издатели. Стр. 50 ISBN 978-1-4292-0679-2 .
^ Махт В.А., Вудрафф Дж.Л., Майсси Э.С., Грилло К.А., Уилсон М.А., Фадель Дж.Р. и др. (Август 2019). «Бромид пиридостигмина и стресс взаимодействуют с иммунной функцией, холинергической нейрохимией и поведением в модели заболевания военной войны в Персидском заливе» . Мозг, поведение и иммунитет . 80 : 384–393. doi : 10.1016/j.bbi.2019.04.015 . PMC 6790976 . PMID 30953774 .
^ Puopolo T, Liu C, Ma H, Seeram NP (19 апреля 2022 г.). «Ингибирующее влияние каннабиноидов на активность фермента ацетилхолинэстеразы и биотирилхолинэстеразы» . Медицинский каннабис и каннабиноиды . 5 (1): 85–94. doi : 10.1159/000524086 . PMC 9149358 . PMID 35702400 .

Дальнейшее чтение

Силман I, Футерман А.Х. (1988). «Моды прикрепления ацетилхолинэстеразы к поверхностной мембране» . Евро. J. Biochem . 170 (1–2): 11–22. doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13662.x . PMID 3319614 .
Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, et al. (1991). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo Californica: прототипический ацетилхолин-связывающий белок». Наука . 253 (5022): 872–9. Bibcode : 1991sci ... 253..872s . doi : 10.1126/science.1678899 . PMID 1678899 . S2CID 28833513 .
Soreq H, Seidman S (2001). «Ацетилхолинэстераза-новые роли для старого актера». Nature Reports Neuroscience . 2 (4): 294–302. doi : 10.1038/35067589 . PMID 11283752 . S2CID 5947744 .
Shen T, Tai K, Henchman RH, McCammon JA (2003). «Молекулярная динамика ацетилхолинэстеразы». Акк. Химический Резерв 35 (6): 332–40. doi : 10.1021/ar010025i . PMID 12069617 .
Пакаски М., Каса П. (2003). «Роль ингибиторов ацетилхолинэстеразы в метаболизме белка -предшественника амилоида». Современные цели наркотиков. ЦНС и неврологические расстройства . 2 (3): 163–71. doi : 10.2174/1568007033482869 . PMID 12769797 .
Meshorer E, Soreq H (2006). «Добродетели и проблемы боли альтернативного сплайсинга при невропатологии, связанной с стрессом». Тенденции Neurosci . 29 (4): 216–24. doi : 10.1016/j.tins.2006.02.005 . PMID 16516310 . S2CID 18983474 .
Ehrlich G, Viegas-Pevignot E, Ginzberg D, Sindel L, Soreq H, Zakut H (1992). «Сопоставление гена ацетилхолинэстера человека с хромосомой 7Q22 с помощью флуоресцентной гибридизации in situ в сочетании с селективной ПЦР-амплификацией из соматической гибридной клеточной панели и библиотеки ДНК, содержащих хромосомы». Геномика . 13 (4): 1192–7. doi : 10.1016/0888-7543 (92) 90037-S . PMID 1380483 .
Spring FA, Gardner B, Anstee DJ (1992). «Доказательства того, что антигены системы крови YT расположены на эритроцитарной ацетилхолинэстеразе человека» . Кровь . 80 (8): 2136–41. doi : 10.1182/blood.v80.8.2136.2136 . PMID 1391965 .
Shafferman A, Kronman C, Flashner Y, Leitner M, Grosfeld H, Ordentlich A, et al. (1992). «Мутагенез ацетилхолинэстеразы человека. Идентификация остатков, участвующих в каталитической активности, и в складывании полипептидов» . Дж. Биол. Химический 267 (25): 17640–8. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 37091-7 . PMID 1517212 .
Getman DK, Eubanks JH, Camp S, Evans GA, Taylor P (1992). «Человеческий ген, кодирующий ацетилхолинэстеразу, расположена на длинной руке хромосомы 7» . Являюсь. J. Hum. Генет . 51 (1): 170–7. PMC 1682883 . PMID 1609795 .
Li Y, Camp S, Rachinsky TL, Getman D, Taylor P (1992). «Структура генов ацетилхолинэстеразы млекопитающих. Альтернативные экзоны диктуют ткань-специфичную экспрессию» . Дж. Биол. Химический 266 (34): 23083–90. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 54466-5 . PMID 1744105 .
Велан Б., Гросфельд Х., Кронман С., Лейтнер М., Гозс Ю., Лазар А. и др. (1992). «Влияние элиминации межсубнитных дисульфидных связей на активность, сборку и секрецию рекомбинантной ацетилхолинэстеразы человека. Экспрессия мутанта ацетилхолинэстеразы Cys-580--ALA» . Дж. Биол. Химический 266 (35): 23977–84. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 54380-5 . PMID 1748670 .
Soreq H, Ben-Aziz R, Pdy CA, Seidman S, Gnatt A, Neville L, et al. (1991). «Молекулярное клонирование и построение кодирующей области для ацетилхолинэстеразы человека выявляют ослабляющую структуру, богатую G + C» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (24): 9688–92. Bibcode : 1990pnas ... 87.9688s . doi : 10.1073/pnas.87.24.9688 . PMC 55238 . PMID 2263619 .
Chhajlani V, Derr D, Earles B, Schmell E, August T (1989). «Очистка и частичная аминокислотная последовательность анализа эритроцитов ацетилхолинэстеразы человека» человека ». Фебс Летт . 247 (2): 279–82. Bibcode : 1989febsl.247..279c . doi : 10.1016/0014-5793 (89) 81352-3 . PMID 2714437 . S2CID 41843002 .
Lapidot-Lifson Y, Pedy CA, Ginzberg D, Meytes D, Zakut H, Soreq H (1989). «Коамплификация генов ацетилхолинэстеразы человека и бутирилхолинэстеразы в клетках крови: корреляция с различными лейкозами и аномальным мегакариоцитопоэзом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (12): 4715–9. Bibcode : 1989pnas ... 86.4715L . doi : 10.1073/pnas.86.12.4715 . PMC 287342 . PMID 2734315 .
Bazelyancky M, Robey E, Kirsch JF (1986). «Фракционная диффузионная компонент реакций, катализируемый ацетилхолинэстеразой». Биохимия . 25 (1): 125–30. doi : 10.1021/bi00349a019 . PMID 3954986 .
Гастон С.М., Маршасе Р.Б., Якои Э.Р. (1982). «Лигатин мозга: мембранный лектин, который связывает ацетилхолинэстеразу». J. Cell. Биохимия . 18 (4): 447–59. doi : 10.1002/jcb.1982.240180406 . PMID 7085778 . S2CID 22975039 .
Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Ariel N, Segall Y, Velan B, et al. (1995). «Вклад ароматических фрагментов тирозина 133 и анионного субсизированного триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы» . Дж. Биол. Химический 270 (5): 2082–91. doi : 10.1074/jbc.270.5.2082 . PMID 7836436 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-капитализация: простой метод замены структуры крышки эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Бен Азиз-Алоя Р., Стернфельд М., Сорек Х (1994). «Промоторные элементы и альтернативное сплайсинг в гене -боли человека». Прогик Brain Res . 98 : 147–53. doi : 10.1016/s0079-6123 (08) 62392-4 . PMID 8248502 .
Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette FM (1993). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прогик Brain Res . 41 (1): 31–91. doi : 10.1016/0301-0082 (93) 90040-y . PMID 8321908 . S2CID 21601586 .

Внешние ссылки

Тематические исследования ATSDR в области экологической медицины: ингибиторы холинэстеразы, включая инсектициды и химические боевые нервные агенты США . Министерства здравоохранения и социальных служб
Протеопедия ацетилхолинэстераза
Proteopedia ache_inhibibers_and_substrates
Протеопедия ache_inhibibortors_and_substrates_ (part_ii)
Протеопедия боли бивалентные ингибиторы ache_bivalent_inhibibors Ache бивалентные ингибиторы
Ацетилхолинэстераза: фермент Gorge-ous -Pdbe
Ацетилхолинэстераза - RCSB PDB
человека Местоположение генома и ACHE страница генов в браузере UCSC Genome .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Uniprot : P22303 (человеческая ацетилхолинэстераза) в PDBE-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000087085 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000023328 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[5] Катцунг Б.Г. (2001). «Введение в вегетативную фармакологию». Основная и клиническая фармакология (8 -е изд.). МакГроу-Хилл. С. 75–91. ISBN 978-0-07-160405-5 .

[:0-6] Jump up to: ^а ^{беременный} Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Katz LC, Lamantia AS, McNamara JO, et al. (2001). «Глава 6. Нейротрансмиттеры: ацетилхолин». Нейробиология (2 -е изд.). Sunderland (MA): Sinauer Associates. ISBN 978-0-87893-697-7 .

[Quinn_1987-7] Куинн Д.М. (1987). «Ацетилхолинэстераза: структура фермента, динамика реакции и состояния виртуального перехода». Химические обзоры . 87 (5): 955–79. doi : 10.1021/cr00081a005 .

[8] Тейлор П., Радич З. (1994). «Холинэстеразы: от генов до белков». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 34 : 281–320. doi : 10.1146/annurev.pa.34.040194.001433 . PMID 8042853 .

[pmid1678899-9] Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, et al. (Август 1991). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo Californica: прототипический ацетилхолин-связывающий белок». Наука . 253 (5022): 872–9. Bibcode : 1991sci ... 253..872s . doi : 10.1126/science.1678899 . PMID 1678899 . S2CID 28833513 .

[pmid8343975-10] Суссман Дж.Л., Харел М., Силман I (июнь 1993 г.). «Трехмерная структура ацетилхолинэстеразы и ее комплексов с препаратами антихолинэстеразы». Химический Биол. Взаимодействовать . 87 (1–3): 187–97. Bibcode : 1993cbi .... 87..187s . doi : 10.1016/0009-2797 (93) 90042-W . PMID 8343975 .

[pmid1356436-11] Радич З., Гибни Г., Кавамото С., Макфи-Кигли К., Бонгирно С., Тейлор П (октябрь 1992). «Экспрессия рекомбинантной ацетилхолинэстеразы в системе бакуловируса: кинетические свойства мутантов глутамата 199». Биохимия . 31 (40): 9760–7. doi : 10.1021/bi00155a032 . PMID 1356436 .

[pmid7836436-12] Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Ariel N, Segall Y, Velan B, et al. (Февраль 1995). «Вклад ароматических фрагментов тирозина 133 и анионного субсизированного триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы» . Дж. Биол. Химический 270 (5): 2082–91. doi : 10.1074/jbc.270.5.2082 . PMID 7836436 .

[pmid9742217-13] Ариэль Н., Ордентлих А., Барак Д., Бино Т., Велан Б., Шафферман А (октябрь 1998 г.). «Ароматическое пятно» трех проксимальных остатков в активном центре ацетилхолинэстеразы человека позволяет универсально взаимодействовать с ингибиторами » . Биохимия. Дж . 335 (1): 95–102. doi : 10.1042/bj3350095 . PMC 1219756 . PMID 9742217 .

[pmid8349597-14] Ordentlich A, Barak D, Kronman C, Flashner Y, Leitner M, Segall Y, et al. (Август 1993). «Диссекция активных центров активного центра человека детерминанты субстратной субстратной. Идентификация остатков, составляющих анионный сайт, гидрофобный участок и ацильный карман» . Дж. Биол. Химический 268 (23): 17083–95. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 85305-x . PMID 8349597 .

[15] Tougu V (2001). «Ацетилхолинэстераза: механизм катализа и ингибирования» . Текущая лекарственная химия - агенты центральной нервной системы . 1 (2): 155–170. doi : 10.2174/1568015013358536 .

[16] Cheng S, Song W, Yuan X, Xu Y (2017). «Движения ущелья ацетилхолинэстеразы, выявленные с помощью микросекундного моделирования молекулярной динамики» . Научные отчеты . 7 (1): 3219. Bibcode : 2017natsr ... 7.3219c . doi : 10.1038/s41598-017-03088-y . PMC 5468367 . PMID 28607438 .

[17] Трипати А (октябрь 2008 г.). «Ацетилхолинстераза: универсальный фермент нервной системы». Анналы нейронаук . 15 (4): 106–111. doi : 10.5214/ans.0972.7531.2008.150403 .

[18] Полинг Л (1946). «Молекулярная архитектура и биологические реакции» (PDF) . Химические и инженерные новости . 24 (10): 1375–1377. doi : 10.1021/cen-v024n010.p1375 .

[19] Fersht A (1985). Ферментная структура и механизм . Сан -Франциско: WH Freeman. п. 14. ISBN 0-7167-1614-3 .

[s00344-20] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Sarangle Y, Bamel K, Purty Rs (2023). «Идентификация ацетилхолинэстеразы, такой как семейство генов, и ее экспрессия при стрессе от солености в Solanum lycopersicum» . Журнал регулирования роста растений . 43 (3): 940–960. doi : 10.1007/s00344-023-11152-3 . S2CID 265016505 .

[21] Tripathi A, Srivastava UC (2 января 2010 г.). «Ацетилхолинэстераза: универсальный фермент нервной системы» . Анналы нейронаук . 15 (4): 106–111. doi : 10.5214/ans.0972.7531.2008.150403 .

[s10646-006-0075-3-22] Jump up to: ^а ^{беременный} Gaitonde D, Sarkar A, Kaisary S, Silva CD, Dias C, Rao DP, et al. (2006). «Акция -ацетилхолинэстераза в морской улитке (Cronia Contracta) как биомаркер нейротоксических загрязняющих веществ вдоль побережья Гоа, западное побережье Индии» . Экотоксикология . 15 (4): 353–358. Bibcode : 2006cotx..15..353g . doi : 10.1007/s10646-006-0075-3 . PMID 16676216 . S2CID 25702252 .

[s42995-020-00065-9-23] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Nie Y, Yang W, Liu Y, Yang J, Lei X, Gerwick WH, et al. (2020). «Ингибиторы ацетилхолинэстеразы и антиоксиданты добыча из морских грибов: биоанализ, биологически активные анализы ЖК -МС/МС и молекулярная сеть» . Морская наука о жизни и технология . 2 (4): 386–397. Bibcode : 2020mlst .... 2..386n . doi : 10.1007/s42995-020-00065-9 .

[24] Whittaker VP (1990). «Вклад лекарств и токсинов в понимание холинергической функции» (PDF) . Тенденции в фармакологических науках . 11 (1): 8–13. doi : 10.1016/0165-6147 (90) 90034-6 . HDL : 11858/00-001M-0000-0013-0E8C-5 . PMID 2408211 .

[25] Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Hall WC, Lamantia AS, McNamara Jo, et al. (2008). Нейробиология (4 -е изд.). Sinauer Associates. С. 121–122. ISBN 978-0-87893-697-7 .

[English-26] Английский Б.А., Вебстер А.А. (2012). «Ацетилхолинэстераза и ее ингибиторы». Грунтовка на вегетативной нервной системе . Elsevier. С. 631–633. doi : 10.1016/b978-0-12-386525-0.00132-3 . ISBN 978-0-12-386525-0 .

[27] «Национальный информационный центр пестицидов-Диазинона технического информационного бюллетеня» (PDF) . Получено 24 февраля 2012 года .

[28] «Клиническое применение: болезнь ацетилхолина и болезни Альцгеймера» . Получено 24 февраля 2012 года .

[29] Stoelting RK (1999). Антихолинэстеразальные препараты и холинергические агонисты ", в фармакологии и физиологии в анестезической практике . Lippincott-Raven. ISBN 978-0-7817-5469-9 Полем Архивировано с оригинала 3 марта 2016 года . Получено 26 февраля 2012 года .

[30] Тейлор П., Хардман Дж.Г., Лимбирд Л.Е., Молинофф П.Б., Руддон Р.В., Гилман А.Г. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты» . Фармакологическая основа терапии . Компании McGraw-Hill. С. 161–174. ISBN 978-0-07-146804-6 Полем Архивировано с оригинала 4 марта 2016 года . Получено 26 февраля 2012 года .

[isbn0-07-146804-8-31] Блюменталь Д., Брунтон Л., Гудман Л.С., Паркер К., Гилман А., Лазо Дж.С. и др. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты». Гудман и Гилман «Фармакологическая основа терапии» . Нью-Йорк: МакГроу-Хилл. п. 1634. ISBN 978-0-07-146804-6 .

[32] Drachman DB, Esselbacher KJ, Braunwald E, Wilson JD, Martin JB, Fauci AS, et al. (1998). Принципы внутренней медицины Харрисона (14 изд.). Компании McCraw-Hill. С. 2469 –2472. ISBN 978-0-07-020291-7 .

[33] Raffe RB (2004). Автономные и соматические нервные системы в иллюстрированной фармакологии Netter . Elsevier Health Science. п. 43. ISBN 978-1-929007-60-8 .

[pmid20005135-34] Shaked I, Meerson A, Wolf Y, Avni R, Greenberg D, Gilboa-Geffen A, et al. (2009). «МикроРНК-132 потенцирует холинергическую противовоспалительную передачу сигналов путем нацеливания ацетилхолинэстеразы» . Иммунитет . 31 (6): 965–73. doi : 10.1016/j.immuni.2009.09.019 . PMID 20005135 .

[pmid17140265-35] Eubanks LM, Rogers CJ, Beuscher AE, Koob GF, Olson AJ, Dickerson TJ, et al. (2006). «Молекулярная связь между активным компонентом марихуаны и патологией болезни Альцгеймера» . Мол Фарм . 3 (6): 773–7. doi : 10.1021/mp060066m . PMC 2562334 . PMID 17140265 .

[36] Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette FM (июль 1993 г.). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прогресс в нейробиологии . 41 (1): 31–91. doi : 10.1016/0301-0082 (93) 90040-y . PMID 8321908 . S2CID 21601586 .

[37] Chacko LW, Cerf JA (1960). «Гистохимическая локализация холинэстеразы в амфибийском спинном мозге и изменения после вентрального корневого сечения» . Журнал анатомии . 94 (Pt 1): 74–81. PMC 1244416 . PMID 13808985 .

[38] Koelle GB (1954). «Гистохимическая локализация холинэстераз в центральной нервной системе крысы». Журнал сравнительной неврологии . 100 (1): 211–35. doi : 10.1002/cne.901000108 . PMID 13130712 . S2CID 23021010 .

[pmid8488842-39] Bartels CF, Zelinski T, Lockridge O (май 1993). «Мутация в кодоне 322 в гене ацетилхолинэстеразы человека (ACHE) объясняет полиморфизм группы крови YT» . Являюсь. J. Hum. Генет . 52 (5): 928–36. PMC 1682033 . PMID 8488842 .

[40] Johnson G, Moore SW (2012). «Почему бутирилхолинэстераза была сохранена? Структурная и функциональная диверсификация в дублированном гене. 2012». Нейрохем. Инт . 16 (5): 783–797. doi : 10.1016/j.neuint.2012.06.016 . PMID 22750491 . S2CID 39348660 .

[pmid18541228-41] Massoulié J, Perrier N, Nuddine H, Liang D, Bon S (2008). «Старые и новые вопросы о холинэстеразах». Химический Биол. Взаимодействовать . 175 (1–3): 30–44. Bibcode : 2008cbi ... 175 ... 30m . doi : 10.1016/j.cbi.2008.04.039 . PMID 18541228 .

[42] «Ген Entrez: боль ацетилхолинэстераза (группа крови YT)» .

[pmid17379257-43] Дори А., Ифган Г., Саар-Леви Т., Берсудский М., Мор И., Сорек Х. и др. (2007). «Читает ацетилхолинэстераза в невропатиях, связанных с воспалением». Life Sci . 80 (24–25): 2369–74. doi : 10.1016/j.lfs.2007.02.011 . PMID 17379257 .

[Millard_1999-44] Миллард CB, Kryger G, Ordentlich A, Greenblatt HM, Harel M, Raves ML, et al. (Июнь 1999 г.). «Кристаллические структуры пожилой фосфонилированной ацетилхолинэстеразы: продукты реакции нервного агента на атомном уровне». Биохимия . 38 (22): 7032–9. doi : 10.1021/bi982678l . PMID 10353814 . S2CID 11744952 .

[45] Жюльен Р.М., CD Advokat, Commandion JE (12 октября 2007 г.). учебник по борьбе с наркотиками (одиннадцатый изд.). Стоит издатели. Стр. 50 ISBN 978-1-4292-0679-2 .

[46] Махт В.А., Вудрафф Дж.Л., Майсси Э.С., Грилло К.А., Уилсон М.А., Фадель Дж.Р. и др. (Август 2019). «Бромид пиридостигмина и стресс взаимодействуют с иммунной функцией, холинергической нейрохимией и поведением в модели заболевания военной войны в Персидском заливе» . Мозг, поведение и иммунитет . 80 : 384–393. doi : 10.1016/j.bbi.2019.04.015 . PMC 6790976 . PMID 30953774 .

[47] Puopolo T, Liu C, Ma H, Seeram NP (19 апреля 2022 г.). «Ингибирующее влияние каннабиноидов на активность фермента ацетилхолинэстеразы и биотирилхолинэстеразы» . Медицинский каннабис и каннабиноиды . 5 (1): 85–94. doi : 10.1159/000524086 . PMC 9149358 . PMID 35702400 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)