Инсулиноподобный фактор роста 2

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Инсулиноподобный фактор роста II E-пептид (Somatomedians-A)
Инсулиноподобный фактор роста II E-пептид (Somatomedians-A)
Идентификаторы
Символ	IGF2_C
Pfam	PF08365
InterPro	IPR013576
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Igph2
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	3KR3, 1IGL, 2L29, 2V5P, 3E4Z
Идентификаторы
Псевдонимы	IGF2 , C11ORF43, GRDF, IGF-II, PP9974, инсулин, как фактор роста 2, SRS3
Внешние идентификаторы	Омим : 147470 ; MGI : 96434 ; Гомологен : 510 ; GeneCards : IGF2 ; OMA : IGF2 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	2,158,391 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	142,220,553 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	placenta; ; sural nerve; ; stromal cell of endometrium; ; right lobe of liver; ; apex of heart; ; left uterine tube; ; muscle of thigh; ; right uterine tube; ; canal of the cervix; ; left ventricle;
	Top expressed in
	extraembryonic membrane; ; yolk sac; ; genital tubercle; ; placenta; ; tail of embryo; ; neural tube; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; intra-embryonic coelom; ; rhombencephalon; ; mesencephalon;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	insulin receptor binding; hormone activity; protein binding; growth factor activity; insulin-like growth factor receptor binding; integrin binding; protein serine/threonine kinase activator activity; receptor ligand activity;
Cellular component	extracellular region; platelet alpha granule lumen; extracellular space;
Biological process	regulation of gene expression by genetic imprinting; skeletal system development; insulin receptor signaling pathway; positive regulation of protein kinase B signaling; regulation of transcription, DNA-templated; ossification; platelet degranulation; multicellular organism development; glucose metabolic process; positive regulation of mitotic nuclear division; positive regulation of cell division; positive regulation of MAPK cascade; positive regulation of activated T cell proliferation; positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; carbohydrate metabolic process; regulation of signaling receptor activity; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; osteoblast differentiation; in utero embryonic development; embryonic placenta development; positive regulation of protein phosphorylation; positive regulation of cell population proliferation; animal organ morphogenesis; exocrine pancreas development; regulation of histone modification; insulin receptor signaling pathway via phosphatidylinositol 3-kinase; positive regulation of multicellular organism growth; positive regulation of catalytic activity; positive regulation of glycogen biosynthetic process; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; positive regulation of insulin receptor signaling pathway; positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; striated muscle cell differentiation; regulation of muscle cell differentiation; embryonic placenta morphogenesis; positive regulation of glycogen (starch) synthase activity;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3481
	16002
	ENSG00000167244
	Ensmusg00000048583
	P01344
	P09535
	NM_001291862 ; NM_000612 ; NM_001007139 ; NM_001127598 ; NM_001291861
	NM_001122736 ; NM_001122737 ; NM_010514 ; NM_001315488 ; NM_001315489
	NP_000603 ; NP_001007140 ; NP_001121070 ; NP_001278790 ; NP_001278791
	NP_001116208 ; NP_001116209 ; NP_001302417 ; NP_001302418 ; NP_034644
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Инсулиноподобный фактор роста 2 ( IGF-2 ) является одним из трех белковых гормонов , которые разделяют структурное сходство с инсулином . Определение сетки гласит: «хорошо охарактеризованный нейтральный пептид, который, как полагают, секретируется печенью и циркуляцией в крови. Он обладает регулирующим ростом, инсулиноподобной и митогенной активностью. Фактор роста обладает основной, но не абсолютной, а не абсолютным от соматотропина . Зависимость ^{[ 5 ]}

Структура гена

У людей IGF2 ген расположен на хромосоме 11p 15,5, область, которая содержит многочисленные импринтированные гены . У мышей эта гомологичная область обнаружена в дистальной хромосоме 7. У обоих организмов IGF2 отпечатана, с экспрессией, полученной благоприятно от отцовского унаследованного аллеля . Тем не менее, в некоторых областях мозга человека возникает потеря импринтинга, приводящих к тому, что как IGF2, так и H19 транскрибируются из обоих родительских аллелей. ^{[ 6 ]}

Белок CTCF участвует в репрессии экспрессии гена путем связывания с контрольной областью импринтинга H19 (ICR) наряду с дифференциально-метилированной областью-1 (DMR1) и области прикрепления матрикса -3 (MAR3). Эти три последовательности ДНК связываются с CTCF таким образом, что ограничивает доступ вниз по течению усилителя к области IGF2 . Механизм, в котором CTCF связывается с этими областями, в настоящее время неизвестен, но может включать либо прямое взаимодействие ДНК-CTCF, либо он может быть опосредован другими белками. У млекопитающих (мышей, людей, свиней) только аллель для инсулиноподобного фактора роста-2 ( IGF2 ), унаследованного от своего отца, активен; Это унаследовано от матери не - явление, называемое импринтинг. Механизм: Аллель матери имеет изолятор между промотором IGF2 и усилителем. Так же как и аллель отца, но в его случае изолятор был метилирован. CTCF больше не может связываться с изолятором, и поэтому усилитель теперь может свободно включать промотор IGF2 отца . ^{[ 7 ]}

Каноническая изоформа препропротеина IGF-2 (180 аминокислот) включает в себя сигнальный пептид (аминокислоты 1-24) и пропептид (аминокислоты 92-180). Протеолитическая обработка удаляет сигнальный пептид и пропептид, чтобы генерировать зрелый гормон (аминокислоты 25-91). ^{[ 8 ]}

Функция

Основная роль IGF-2-это рост, способствующий росту гормона во время беременности .

IGF-2 оказывает свое воздействие путем связывания с рецептором IGF-1 и с короткой изоформой рецептора инсулина (IR-A или экзона 11-). ^{[ 9 ]} IGF-2 также может связываться с рецептором IGF-2 (также называемый катион-независимой маннозой 6-фосфатной рецептором ), который действует как сигнальный антагонист; То есть предотвратить ответы IGF-2.

В процессе фолликулогенеза IGF-2 создается текальными клетками, чтобы действовать аутокринно на самих клеток THECA и паракринным образом на клетках гранулезы в яичнике. ^{[ Цитация необходима ]} IGF-2 способствует пролиферации клеток гранулеза во время фолликулярной фазы менструального цикла, действуя вместе с фолликулом, стимулирующим гормон (FSH). ^{[ 10 ]} После того, как овуляция произошла, IGF-2 способствует секреции прогестерона во время лютеиновой фазы менструального цикла, а также лютеинизирующий гормон (LH). Таким образом, IGF-2 действует как коормон вместе с FSH и LH. ^{[ 11 ]}

Исследование в Медицинской школе на горе Синай показало, что IGF-2 может быть связан с памятью и воспроизведением. ^{[ 12 ]} Исследование, проведенное в Европейском институте нейробиологии-Гуэттингена (Германия), показало, что передача сигналов IGF-2/ IGFBP7, вызванная вымиранием страха , способствует выживанию нейронов гиппокампа в возрасте от 17 до 19 дней. Это говорит о том, что терапевтические стратегии, которые усиливают передачу сигналов IGF-2 и нейрогенез взрослых, могут быть подходящими для лечения заболеваний, связанных с чрезмерной памятью страха, такими как ПТСР . ^{[ 13 ]}

Preptin

PREPTIN, пептидный гормон 34-АА, продуцируемый поджелудочной железой, почками, тканями молочной железы и слюнных желез, получен из протеолитического расщепления протротерии IGF-2. Последовательность препротеина препротеина (аминокислоты 93-126 канонического препропротеина IGF-2) окружена сайтом расщепления N-концевого аргинина (ARG) и C-концевым предполагаемым Dibasic (ARG-ARG) мотивом расщепления. ^{[ 14 ]} PREPTIN присутствует в бета-клетках островков, подвергается глюкозе-опосредованной совместно-секреции с инсулином и действует как физиологический усилитель секреции инсулина, опосредованной глюкозой. Он оказывает анаболическое влияние на рост костей и проявляет остеогенные свойства, увеличивая митогенную активность остеобластов посредством фосфоактивации MAPK1 и MAPK3. Эта активность находится в первых 16 аминокислотах preptin. ^{[ 15 ]} Генетическая абляция области кодировки претенсинга IGF2 у самок мышей ухудшает функцию поджелудочной железы. ^{[ 16 ]}

Клиническая значимость

IGF-2 иногда продуцируется в избытке в островковых клеток опухолях и опухолях гипогликемических клеток, не являющихся ISLE , вызывая гипогликемию . Синдром DOEEGE-POTTER является паранеопластическим синдромом ^{[ 17 ]} в которой гипогликемия связана с наличием одного или нескольких волокнистых опухолей, не являющихся ISLE, в плевральной полости . Потеря импринтинга IGF-2 является общей особенностью в опухолях, наблюдаемых при синдроме Беквит-Видеманна . Поскольку IGF-2 способствует развитию бета-клеток поджелудочной железы плода, считается, что он связан с некоторыми формами сахарного диабета. Преэклампсия индуцирует снижение уровня метилирования в деметилированной области IGF-2, и это может быть среди механизмов, лежащих в основе связи между внутриутробным воздействием преэклампсии и высоким риском метаболических заболеваний в более позднем сроке жизни детей. ^{[ 18 ]} У животных было показано, что токсины, такие как ПХБ ( полихлорированные бифенилы ), влияют на экспрессию IGF II. ^{[ 19 ]}

Взаимодействия

Было показано, что инсулиноподобный фактор роста 2 взаимодействует с IGFBP3 ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}^{[ 23 ]} и трансферрин . ^{[ 20 ]}

Смотрите также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000167244 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000048583 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Инсулиноподобный фактор роста II» . Сетка . NCBI.
^ Фам Н.В., Нгуен М.Т., Ху Дж. Ф., Ву Т. Т., Хоффман А.Р. (ноябрь 1998). «Диссоциация IGF2 и H19 импринтинг в человеческом мозге». Исследование мозга . 810 (1–2): 1–8. doi : 10.1016/s0006-8993 (98) 00783-5 . PMID 9813220 . S2CID 39228039 .
^ Рассел П.Дж. (2009). Игенетика: молекулярный подход (3 -е изд.). Верхняя Седл -Ривер, Нью -Джерси: Пирсон Образование. п. 533. ISBN 978-0-321-61022-5 .
^ «Инсулиноподобный фактор роста II, Uniprotkb P01344 IGF2_HUMAN» .
^ Frasca F, Pandini G, Scalia P, Sciacca L, Mineo R, Costantino A, Goldfine ID, Belfiore A, Vigneri R (1999). «Изоформа рецептора инсулина A, недавно распознанный рецептор инсулиноподобного инсулиноподобного инсулиноподобного инсулиноподобного фактора II в клетках плода и раковых клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (5): 3278–88. doi : 10.1128/mcb.19.5.3278 . PMC 84122 . PMID 10207053 .
^ Neidhart, M (2016). Метилирование ДНК и сложное заболевание человека (1 -е изд.). Сан -Диего: академическая пресса. п. 222 ISBN 9780124201941 .
^ Neidhart, M (2016). Метилирование ДНК и сложное заболевание человека (1 -е изд.). Сан -Диего: академическая пресса. п. 22 ISBN 978-01244941 .
^ Чен Дай, Стерн С.А., Гарсия-Оста А., Саунье-Ребори Б., Поллонини Г., Бамбах-Мукку Д., Блитцер Р.Д., Альберини С.М. (январь 2011 г.). «Критическая роль IGF-II в консолидации и улучшении памяти» . Природа . 469 (7331): 491–7. Bibcode : 2011natur.469..491c . doi : 10.1038/nature09667 . PMC 3908455 . PMID 21270887 .
^ Agis-Balboa RC, Arcos-Diaz D, Wittnam J, Govindarajan N, Blom K, Burkhardt S, Haladyniak U, Agbemenyah HY, Zovoilis A, Salinas-Riester G, Opitz L, Sananbenesi F, Fischer A (октябрь 2011). «Путь гиппокампа, выращивающий инсулин, регулирует исчезновение воспоминаний о страхе» . Embo Journal . 30 (19): 4071–83. doi : 10.1038/emboj.2011.293 . PMC 3209781 . PMID 21873981 .
^ Бьюкенен CM, Phillips AR, Cooper GJ (1 декабря 2001 г.). «PREPTIN, полученный из проинсулиноподобного фактора роста II (PROIGF-II), секретируется из бета-клеток островков поджелудочной железы и усиливает секрецию инсулина» . Биохимия. Дж . 360 (Pt 2): 431–439. doi : 10.1042/0264-6021: 3600431 . PMC 1222244 . PMID 11716772 . S2CID 39228039 .
^ Amso Z, Kowalczyk R, Watson M, Park YF, Callon KE, Musson DS, Cornish J, Brimble M (21 октября 2016 г.). «Структурное исследование взаимосвязи активности на пептидном гормоне претен, нового костинаболического агента для лечения остеопороза». Org Biomol Chem . 14 (39): 9225–9238. doi : 10.1039/c6ob01455k . PMID 27488745 .
^ Buckels EJ, HSU HL, Buchanan CM, Matthews BG (1 декабря 2022 г.). «Генетическая абляция претенсительной части IGF2 ухудшает функцию поджелудочной железы у самок мышей». Am J Physiol Endocrinol Metab . 323 (6): E467 - E479. doi : 10.1152/ajpendo.00401.2021 . PMID 36459047 . S2CID 252458335 .
^ Balduyck B, Lauwers P, Govaert K, Hendriks J, De Maeseneer M, Van Schil P (Jul 2006). «Одиночная волокнистая опухоль плевры с ассоциированной гипогликемией: синдром Доуге-Поттер: отчет о случаях». Журнал грудной онкологии . 1 (6): 588–90. doi : 10.1097/01243894-200607000-00016 . PMID 17409923 .
^ Он Дж, Чжан А., Фан М., Фанг Р., Г. Дж., Цзян Й., Чжан Х., Хан С., Е Х, Ю. Д., Хуанг Х, Лю Й, Дон М (12 июля 2013 г.). «Уровни метилирования в IGF2 и GNAS DMR у детей, рожденных для преэкламптических беременностей» . BMC Genomics . 14 : 472. DOI : 10.1186/1471-2164-14-472 . PMC 3723441 . PMID 23844573 .
^ Höglund O, Sjölund C, Shokrai A, Bäcklin BM, Backhaus A, Wikström K, Granerus M, Engström W (июнь 1993 г.). «Влияние полихлорированных бифенилов на экспрессию фактора роста и биологическое воспроизведение на норке (Mustela Vison)». Воспроизведение у домашних животных . 28 (3): 215–216. doi : 10.1111/j.1439-0531.1993.tb00129.x .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Storch S, Kübler B, Höning S, Ackmann M, Zapf J, Blum W, Braulke T (Dec 2001). «Трансперрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3» . Письма Febs . 509 (3): 395–8. doi : 10.1016/s0014-5793 (01) 03204-5 . PMID 11749962 . S2CID 22895295 .
^ Buckway CK, Wilson EM, Ahlsén M, Bang P, OH Y, Rosenfeld RG (октябрь 2001 г.). «Мутация трех критических аминокислот N-концевого домена IGF-связывающего белка-3, необходимого для связывания с высокой аффинностью IGF» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (10): 4943–50. doi : 10.1210/jcem.86.10.7936 . PMID 11600567 .
^ Twigg SM, Baxter RC (март 1998 г.). «Инсулиноподобный фактор роста (IGF) -связывающий белок 5 образует альтернативный тройной комплекс с IGF и кислотной субъединицей» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6074–9. doi : 10.1074/jbc.273.11.6074 . PMID 9497324 .
^ Firth SM, Ganeshprasad U, Baxter RC (январь 1998). «Структурные детерминанты лиганда и связывания клеточной поверхности инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3» . Журнал биологической химии . 273 (5): 2631–8. doi : 10.1074/jbc.273.5.2631 . PMID 9446566 .

Дальнейшее чтение

О'Делл С.Д., День в (июль 1998). «Инсулиноподобный фактор роста II (IGF-II)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (7): 767–71. doi : 10.1016/s1357-2725 (98) 00048-x . PMID 9722981 .
Батлер А.А., Якар С., Геволб И.Х., Карас М., Окубо Y, Leroith D (сентябрь 1998). «Инсулиноподобная трансдукция сигнала рецептора фактора роста I: на границе раздела между физиологией и клеточной биологией» . Сравнительная биохимия и физиология б . 121 (1): 19–26. doi : 10.1016/s0305-0491 (98) 10106-2 . PMID 9972281 .
Kalli KR, Conover CA (май 2003 г.). «Инсулиноподобный фактор роста/инсулиновая система при эпителиальном раке яичников» . Границы в биологии . 8 (4): D714–22. doi : 10.2741/1034 . PMID 12700030 .
Wood AW, Duan C, Bern HA (2005). Инсулиноподобная сигнализация фактора роста у рыбы . Международный обзор цитологии. Тол. 243. С. 215–85. doi : 10.1016/s0074-7696 (05) 43004-1 . ISBN 9780123646477 Полем PMID 15797461 .
Fowden AL, Sibley C, Reik W, Constancia M (2006). «Отпечатанные гены, развитие плаценты и рост плода». Гормональные исследования . 65 Suppl 3 (3): 50–8. doi : 10.1159/000091506 . PMID 16612114 . S2CID 1030630 .

Внешние ссылки

Инсулиноподобный+рост+фактор+II в Национальной библиотеке медицины Медицинской библиотеки США (Mesh)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000167244 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000048583 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[5] «Инсулиноподобный фактор роста II» . Сетка . NCBI.

[6] Фам Н.В., Нгуен М.Т., Ху Дж. Ф., Ву Т. Т., Хоффман А.Р. (ноябрь 1998). «Диссоциация IGF2 и H19 импринтинг в человеческом мозге». Исследование мозга . 810 (1–2): 1–8. doi : 10.1016/s0006-8993 (98) 00783-5 . PMID 9813220 . S2CID 39228039 .

[7] Рассел П.Дж. (2009). Игенетика: молекулярный подход (3 -е изд.). Верхняя Седл -Ривер, Нью -Джерси: Пирсон Образование. п. 533. ISBN 978-0-321-61022-5 .

[UniProtP01344-8] «Инсулиноподобный фактор роста II, Uniprotkb P01344 IGF2_HUMAN» .

[pmid10207053-9] Frasca F, Pandini G, Scalia P, Sciacca L, Mineo R, Costantino A, Goldfine ID, Belfiore A, Vigneri R (1999). «Изоформа рецептора инсулина A, недавно распознанный рецептор инсулиноподобного инсулиноподобного инсулиноподобного инсулиноподобного фактора II в клетках плода и раковых клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (5): 3278–88. doi : 10.1128/mcb.19.5.3278 . PMC 84122 . PMID 10207053 .

[10] Neidhart, M (2016). Метилирование ДНК и сложное заболевание человека (1 -е изд.). Сан -Диего: академическая пресса. п. 222 ISBN 9780124201941 .

[11] Neidhart, M (2016). Метилирование ДНК и сложное заболевание человека (1 -е изд.). Сан -Диего: академическая пресса. п. 22 ISBN 978-01244941 .

[12] Чен Дай, Стерн С.А., Гарсия-Оста А., Саунье-Ребори Б., Поллонини Г., Бамбах-Мукку Д., Блитцер Р.Д., Альберини С.М. (январь 2011 г.). «Критическая роль IGF-II в консолидации и улучшении памяти» . Природа . 469 (7331): 491–7. Bibcode : 2011natur.469..491c . doi : 10.1038/nature09667 . PMC 3908455 . PMID 21270887 .

[pmid21873981-13] Agis-Balboa RC, Arcos-Diaz D, Wittnam J, Govindarajan N, Blom K, Burkhardt S, Haladyniak U, Agbemenyah HY, Zovoilis A, Salinas-Riester G, Opitz L, Sananbenesi F, Fischer A (октябрь 2011). «Путь гиппокампа, выращивающий инсулин, регулирует исчезновение воспоминаний о страхе» . Embo Journal . 30 (19): 4071–83. doi : 10.1038/emboj.2011.293 . PMC 3209781 . PMID 21873981 .

[14] Бьюкенен CM, Phillips AR, Cooper GJ (1 декабря 2001 г.). «PREPTIN, полученный из проинсулиноподобного фактора роста II (PROIGF-II), секретируется из бета-клеток островков поджелудочной железы и усиливает секрецию инсулина» . Биохимия. Дж . 360 (Pt 2): 431–439. doi : 10.1042/0264-6021: 3600431 . PMC 1222244 . PMID 11716772 . S2CID 39228039 .

[15] Amso Z, Kowalczyk R, Watson M, Park YF, Callon KE, Musson DS, Cornish J, Brimble M (21 октября 2016 г.). «Структурное исследование взаимосвязи активности на пептидном гормоне претен, нового костинаболического агента для лечения остеопороза». Org Biomol Chem . 14 (39): 9225–9238. doi : 10.1039/c6ob01455k . PMID 27488745 .

[16] Buckels EJ, HSU HL, Buchanan CM, Matthews BG (1 декабря 2022 г.). «Генетическая абляция претенсительной части IGF2 ухудшает функцию поджелудочной железы у самок мышей». Am J Physiol Endocrinol Metab . 323 (6): E467 - E479. doi : 10.1152/ajpendo.00401.2021 . PMID 36459047 . S2CID 252458335 .

[pmid17409923-17] Balduyck B, Lauwers P, Govaert K, Hendriks J, De Maeseneer M, Van Schil P (Jul 2006). «Одиночная волокнистая опухоль плевры с ассоциированной гипогликемией: синдром Доуге-Поттер: отчет о случаях». Журнал грудной онкологии . 1 (6): 588–90. doi : 10.1097/01243894-200607000-00016 . PMID 17409923 .

[pmid573-18] Он Дж, Чжан А., Фан М., Фанг Р., Г. Дж., Цзян Й., Чжан Х., Хан С., Е Х, Ю. Д., Хуанг Х, Лю Й, Дон М (12 июля 2013 г.). «Уровни метилирования в IGF2 и GNAS DMR у детей, рожденных для преэкламптических беременностей» . BMC Genomics . 14 : 472. DOI : 10.1186/1471-2164-14-472 . PMC 3723441 . PMID 23844573 .

[19] Höglund O, Sjölund C, Shokrai A, Bäcklin BM, Backhaus A, Wikström K, Granerus M, Engström W (июнь 1993 г.). «Влияние полихлорированных бифенилов на экспрессию фактора роста и биологическое воспроизведение на норке (Mustela Vison)». Воспроизведение у домашних животных . 28 (3): 215–216. doi : 10.1111/j.1439-0531.1993.tb00129.x .

[pmid11749962-20] Jump up to: ^а ^{беременный} Storch S, Kübler B, Höning S, Ackmann M, Zapf J, Blum W, Braulke T (Dec 2001). «Трансперрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3» . Письма Febs . 509 (3): 395–8. doi : 10.1016/s0014-5793 (01) 03204-5 . PMID 11749962 . S2CID 22895295 .

[pmid11600567-21] Buckway CK, Wilson EM, Ahlsén M, Bang P, OH Y, Rosenfeld RG (октябрь 2001 г.). «Мутация трех критических аминокислот N-концевого домена IGF-связывающего белка-3, необходимого для связывания с высокой аффинностью IGF» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (10): 4943–50. doi : 10.1210/jcem.86.10.7936 . PMID 11600567 .

[pmid9497324-22] Twigg SM, Baxter RC (март 1998 г.). «Инсулиноподобный фактор роста (IGF) -связывающий белок 5 образует альтернативный тройной комплекс с IGF и кислотной субъединицей» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6074–9. doi : 10.1074/jbc.273.11.6074 . PMID 9497324 .

[pmid9446566-23] Firth SM, Ganeshprasad U, Baxter RC (январь 1998). «Структурные детерминанты лиганда и связывания клеточной поверхности инсулиноподобного фактора роста, связывающего белок-3» . Журнал биологической химии . 273 (5): 2631–8. doi : 10.1074/jbc.273.5.2631 . PMID 9446566 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]