Эпидермальный фактор роста

ЭФР
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1IVO, 1JL9, 1NQL, 1P9J, 2KV4, 3NJP
Идентификаторы
Псевдонимы	EGF , HOMG4, URG, эпидермальный фактор роста, эпителиальный фактор роста
Внешние идентификаторы	Опустить : 131530 ; МГИ : 95290 ; Гомологен : 1483 ; GeneCards : EGF ; ОМА : EGF - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 4 (human)
End	110,013,766 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	129,548,965 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	renal medulla; ; body of pancreas; ; muscle of thigh; ; human kidney; ; kidney tubule; ; gastrocnemius muscle; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; biceps brachii; ; deltoid muscle; ; vastus lateralis muscle;
	Top expressed in
	submandibular gland; ; human kidney; ; right kidney; ; parotid gland; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; prostate; ; lobe of prostate; ; extensor digitorum longus muscle; ; plantaris muscle; ; vastus lateralis muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	calcium ion binding; transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity; epidermal growth factor receptor binding; Wnt-protein binding; protein binding; growth factor activity; Wnt-activated receptor activity; protein tyrosine kinase activity; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity;
Cellular component	integral component of membrane; membrane; receptor complex; extracellular region; lysosomal membrane; extracellular exosome; platelet alpha granule lumen; extracellular space; clathrin-coated vesicle membrane; plasma membrane;
Biological process	negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of MAP kinase activity; epidermal growth factor receptor signaling pathway; regulation of protein localization to cell surface; ERK1 and ERK2 cascade; platelet degranulation; regulation of calcium ion import; mammary gland alveolus development; MAPK cascade; DNA replication; positive regulation of transcription, DNA-templated; negative regulation of secretion; positive regulation of hyaluronan biosynthetic process; positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; angiogenesis; Wnt signaling pathway involved in dorsal/ventral axis specification; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation; canonical Wnt signaling pathway; negative regulation of cholesterol efflux; peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of DNA binding; positive regulation of phosphorylation; positive regulation of mitotic nuclear division; branching morphogenesis of an epithelial tube; signal transduction; regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; ERBB2 signaling pathway; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; positive regulation of protein tyrosine kinase activity; activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; regulation of cell motility; positive regulation of receptor internalization; positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity; membrane organization; negative regulation of ERBB signaling pathway; embryonic retina morphogenesis in camera-type eye; positive regulation of gene expression; positive regulation of cell migration; positive regulation of protein kinase B signaling; negative regulation of Notch signaling pathway; regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; positive regulation of protein localization to early endosome;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1950
	13645
	ENSG00000138798
	ENSMUSG00000028017
	P01133
	P01132
	НМ_001178130 ; НМ_001178131 ; НМ_001963 ; НМ_001357021
	НМ_010113 ; НМ_001310737 ; НМ_001329594
	НП_001171601 ; НП_001171602 ; НП_001954 ; НП_001343950
	НП_001297666 ; НП_001316523 ; НП_034243
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Эпидермальный фактор роста ( EGF ) представляет собой белок , который стимулирует клеток рост и дифференцировку путем связывания с его рецептором EGFR . ЭФР человека составляет 6-к Да. ^{[ 5 ]} и имеет 53 аминокислотных остатка и три внутримолекулярные дисульфидные связи . ^{[ 6 ]}

Первоначально EGF был описан как секретируемый пептид, обнаруженный в железах мышей подчелюстных и в моче человека . С тех пор EGF был обнаружен во многих тканях человека, включая тромбоциты . ^{[ 7 ]} подчелюстная железа (подчелюстная железа), ^{[ 8 ]} и околоушная железа . ^{[ 8 ]} Первоначально человеческий ЭФР был известен как урогастрон . ^{[ 9 ]}

Структура

У человека ЭФР состоит из 53 аминокислот (последовательность NSDSECPLSHDGYCLHDGVCMYIEALDKYACNCVVGYIGERCzYRDLKWWELR), ^{[ 6 ]} с молекулярной массой около 6 кДа . ^{[ 5 ]} Он содержит три дисульфидных мостика (Cys6-Cys20, Cys14-Cys31, Cys33-Cys42). ^{[ 6 ]}

Функция

EGF, посредством связывания со своим родственным рецептором , приводит к клеточной пролиферации, дифференцировке и выживанию. ^{[ 10 ]}

EGF слюны, который, по-видимому, регулируется неорганическим йодом , поступающим с пищей , также играет важную физиологическую роль в поддержании целостности тканей ротовой полости и желудка. Биологические эффекты EGF слюны включают заживление язв в ротовой полости и желудочно-пищеводном, ингибирование секреции желудочной кислоты, стимуляцию синтеза ДНК, а также защиту слизистой оболочки от внутрипросветных повреждающих факторов, таких как желудочная кислота, желчные кислоты, пепсин и трипсин, а также от физических, химических и бактериальные агенты. ^{[ 8 ]}

Биологические источники

Эпидермальный фактор роста содержится в тромбоцитах . ^{[ 7 ]} моча , слюна , молоко , слезы и плазма крови . ^{[ 11 ]} Его также можно обнаружить в подчелюстных железах . ^{[ 8 ]}^{[ 12 ]} и околоушная железа . ^{[ 8 ]}^{[ 12 ]} Было обнаружено, что производство EGF стимулируется тестостероном . ^{[ нужна ссылка ]}

Полипептидные факторы роста

К полипептидным факторам роста относятся: ^{[ 13 ]}


Sr.No	Фактор роста	Источник	Основная функция
1	Эпидермальный фактор роста (EGF)	Слюнная железа	Стимулирует рост эпидермальных и эпителиальных клеток.
2	Фактор роста тромбоцитов	Тромбоциты	Стимулирует рост мезенхимальных клеток, способствует заживлению ран.
3	Трансформирующий фактор роста-альфа (TGF-α)	Эпителиальная клетка	Похоже на: ЭФР
4	Трансформирующий фактор роста-бета (TGF-β)	Тромбоциты, почки, плацента	Ингибирующее действие на культуры опухолевых клеток
5	Эритропоэтин	Почка	Стимулирует развитие эритропоэтических клеток.
6	Фактор роста нервов (NGF)	Слюнная железа	Стимулирует рост сенсорных нервов
7	Инсулиноподобный фактор роста	сыворотка	Стимулирует включение сульфатов в хрящ, оказывает инсулиноподобное действие на определенные клетки.
8	Фактор некроза опухоли	Моноциты	Некроз опухолевых клеток
9	Интерлейкин-1	Моноциты, Лейкоциты	Стимулирует синтез IL-2
10	Интерлейкин-2	Лимфоциты	Стимулирует рост и созревание Т-клеток.

Механизм

EGF действует путем связывания с высоким сродством с рецептором эпидермального фактора роста (EGFR) на поверхности клетки . Это стимулирует лиганд-индуцированную димеризацию, ^{[ 14 ]} активируя внутреннюю протеинтирозинкиназную активность рецептора (см. вторую схему). Активность тирозинкиназы , в свою очередь, инициирует каскад сигнальной трансдукции , который приводит к множеству биохимических изменений внутри клетки – повышению внутриклеточного уровня кальция , усилению гликолиза и синтеза белка , а также увеличению экспрессии определенных генов , включая ген EGFR – что в конечном итоге приводит к синтезу ДНК и пролиферации клеток. ^{[ 15 ]}

Семейство EGF/EGF-подобный домен

EGF является членом -основателем семейства белков EGF . Члены этого семейства белков имеют очень схожие структурные и функциональные характеристики. Помимо самого EGF, к другим членам семейства относятся: ^{[ 16 ]}

Гепаринсвязывающий EGF-подобный фактор роста (HB-EGF)
трансформирующий фактор роста-α (TGF-α)
Амфирегулин (АР)
Эпирегулин (ЭПР)
Эпиген
Бетацеллюлин (БТЦ)
нейрегулин-1 (NRG1)
нейрегулин-2 (NRG2)
нейрегулин-3 (NRG3)
нейрегулин-4 (NRG4).

Все члены семейства содержат один или несколько повторов консервативной аминокислотной последовательности:

СХ ₇ СХ _4-5 СХ _10-13 СХСХ ₈ GXRC

Где C — цистеин , G — глицин , R — аргинин , а X представляет собой любую аминокислоту . ^{[ 16 ]}

Эта последовательность содержит шесть остатков цистеина, образующих три внутримолекулярные дисульфидные связи . Образование дисульфидной связи генерирует три структурные петли, которые необходимы для высокоаффинного связывания между членами семейства EGF и их рецепторами на клеточной поверхности . ^{[ 5 ]}

Взаимодействия

Было показано, что эпидермальный фактор роста взаимодействует с рецепторами эпидермального фактора роста . ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}

Медицинское использование

Рекомбинантный эпидермальный фактор роста человека, продаваемый под торговой маркой Heberprot-P, используется для лечения язв диабетической стопы . Его можно вводить путем инъекции в место раны, ^{[ 19 ]} или может использоваться местно. ^{[ 20 ]} Предварительные данные показывают улучшение заживления ран. ^{[ 21 ]} Безопасность изучена плохо. ^{[ 21 ]}

EGF используется для модификации синтетических каркасов для изготовления биоинженерных трансплантатов методами эмульсионного электропрядения или модификации поверхности. ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}

Регенерация костей

EGF играет роль усилителя остеогенной дифференцировки стволовых клеток пульпы зуба (DPSC), поскольку он способен увеличивать минерализацию внеклеточного матрикса. Низкой концентрации ЭФР (10 нг/мл) достаточно, чтобы вызвать морфологические и фенотипические изменения. Эти данные позволяют предположить, что DPSC в сочетании с EGF могут быть эффективной терапией на основе стволовых клеток для костной ткани применения в инженерии в пародонтологии и оральной имплантологии . ^{[ 24 ]}

История

EGF был вторым фактором роста . выявленным ^{[ 25 ]} Первоначально человеческий ЭФР был известен как урогастрон . ^{[ 9 ]} Стэнли Коэн обнаружил ЭФР, работая с Ритой Леви-Монтальчини в Вашингтонском университете в Сент-Луисе во время экспериментов по исследованию фактора роста нервов . За эти открытия Леви-Монтальчини и Коэн были удостоены Нобелевской премии по физиологии и медицине 1986 года .

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138798 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028017 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Харрис Р.К., Чанг Э., Коффи Р.Дж. (март 2003 г.). «Лиганды рецептора EGF». Экспериментальные исследования клеток . 284 (1): 2–13. дои : 10.1016/S0014-4827(02)00105-2 . ПМИД 12648462 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Карпентер Г., Коэн С. (май 1990 г.). «Эпидермальный фактор роста» . Журнал биологической химии . 265 (14): 7709–12. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38983-5 . ПМИД 2186024 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Кусто С, барон Б, Феличе А, Серия Е (5 июля 2022 г.). «Сравнительный профиль общего белка и шести ангиогенно-активных факторов роста в трех продуктах тромбоцитов» . GMS Междисциплинарная пластическая и реконструктивная хирургия DGPW . 11 (Doc06): Doc06. дои : 10.3205/iprs000167 . ПМЦ 9284722 . ПМИД 35909816 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Вентури С., Вентури М. (2009). «Йод в эволюции слюнных желез и здоровье полости рта». Питание и здоровье . 20 (2): 119–34. дои : 10.1177/026010600902000204 . ПМИД 19835108 . S2CID 25710052 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Холленберг, доктор медицины, Грегори Х (май 1980 г.). «Эпидермальный фактор роста-урогастрон: биологическая активность и рецепторное связывание производных» . Молекулярная фармакология . 17 (3): 314–320. ПМИД 6248761 .
^ Хербст Р.С. (2004). «Обзор биологии рецепторов эпидермального фактора роста» . Международный журнал радиационной онкологии, биологии, физики . 59 (2 приложения): 21–6. дои : 10.1016/j.ijrobp.2003.11.041 . ПМИД 15142631 .
^ Кумар В., Аббас А.К., Фаусто Н., Роббинс С.Л., Котран Р.С. (2005). Патологические основы болезней Роббинса и Котрана (7-е изд.). Сент-Луис, Миссури: Эльзевир Сондерс. ISBN 978-0-7216-0187-8 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Чао Дж. (01.01.2013), Роулингс Н.Д., Салвесен Дж. (ред.), «Глава 624 - Мышиный калликреин 9, белок, связывающий эпидермальный фактор роста», Справочник по протеолитическим ферментам (Третье изд.), Academic Press, стр. . 2830–2831, номер домена : 10.1016/b978-0-12-382219-2.00624-4 , ISBN. 978-0-12-382219-2
^ Сатьянараяна У (2002). Биохимия (2-е изд.). Калькутта, Индия: Книги и сопутствующие товары. ISBN 8187134801 . OCLC 71209231 .
^ Доусон Дж. П., Бергер М.Б., Лин К.С., Шлессинджер Дж., Леммон М.А., Фергюсон К.М. (сентябрь 2005 г.). «Димеризация и активация рецептора эпидермального фактора роста требуют индуцированных лигандами конформационных изменений на границе раздела димеров» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (17): 7734–42. дои : 10.1128/MCB.25.17.7734-7742.2005 . ПМК 1190273 . ПМИД 16107719 .
^ Фэллон Дж.Х., Серуги К.Б., Лафлин С.Е., Моррисон Р.С., Брэдшоу Р.А., Кнавер DJ и др. (июнь 1984 г.). «Иммунореактивный материал эпидермального фактора роста в центральной нервной системе: расположение и развитие». Наука . 224 (4653): 1107–9. Бибкод : 1984Sci...224.1107F . дои : 10.1126/science.6144184 . ПМИД 6144184 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Дре AC, Lamb DJ, Моджтахеди Х, Фернс Г.А. (май 2006 г.). «Рецепторы эпидермального фактора роста и их семейство лигандов: их предполагаемая роль в атерогенезе». Атеросклероз . 186 (1): 38–53. doi : 10.1016/j.atherosclerosis.2005.06.038 . ПМИД 16076471 .
^ Стортелерс С., Сурио С., ван Лимпет Э., ван де Полл М.Л., ван Зоелен Э.Дж. (июль 2002 г.). «Роль N-конца эпидермального фактора роста в связывании ErbB-2/ErbB-3, изученная с помощью фагового дисплея». Биохимия . 41 (27): 8732–41. дои : 10.1021/bi025878c . ПМИД 12093292 .
^ Вонг Л., Деб Т.Б., Томпсон С.А., Уэллс А., Джонсон Г.Р. (март 1999 г.). «Дифференциальная потребность в COOH-концевой области рецептора эпидермального фактора роста (EGF) в митогенной передаче сигналов амфирегулина и EGF» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8900–9. дои : 10.1074/jbc.274.13.8900 . ПМИД 10085134 .
^ Берланга Дж., Фернандес Дж.И., Лопес Э., Лопес П.А., дель Рио А., Валенсуэла С. и др. (январь 2013 г.). «Хеберпрот-П: новый продукт для лечения запущенных язв диабетической стопы» . Обзор МЕДИКК . 15 (1): 11–5. дои : 10.1590/s1555-79602013000100004 . ПМИД 23396236 .
^ Ян С., Гэн Цзэ, Ма К, Сунь Х, Фу Икс (июнь 2016 г.). «Эффективность местного рекомбинантного эпидермального фактора роста человека для лечения диабетической язвы стопы: систематический обзор и метаанализ». Международный журнал ран нижних конечностей . 15 (2): 120–5. дои : 10.1177/1534734616645444 . ПМИД 27151755 . S2CID 43897291 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Марти-Карвахаль А.Дж., Глууд С., Никола С., Симанкас-Расинес Д., Ревейс Л., Олива П. и др. (октябрь 2015 г.). «Факторы роста для лечения язв диабетической стопы» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 2015 (10): CD008548. дои : 10.1002/14651858.CD008548.pub2 . ПМЦ 8665376 . ПМИД 26509249 .
^ Хаддад Т., Ноэль С., Либерель Б., Эль Аюби Р., Аджи А., Де Крещенцо Г. (январь 2016 г.). «Изготовление и модификация поверхности каркасов из полимолочной кислоты (PLA) с эпидермальным фактором роста для инженерии нервной ткани» . Биоматерия . 6 (1): e1231276. дои : 10.1080/21592535.2016.1231276 . ПМК 5098722 . ПМИД 27740881 .
^ Тенчурин Т, Людуп А, Демченко А, Крашенинников М, Балясин М, Клабуков И и др. (2017). «Модификация биоразлагаемых волокнистых каркасов эпидермальным фактором роста путем электропрядения эмульсии для стимулирования пролиферации эпителиальных клеток» . Гены и клетка . 12 (4): 47–52. дои : 10.23868/201707029 . S2CID 90593089 .
^ Дель Анхель-Москеда С., Гутьеррес-Пуэнте И., Лопес-Лосано А.П., Ромеро-Завалета Р.Э., Мендиола-Хименес А., Медина-Де ла Гарса С.Э. и др. (сентябрь 2015 г.). «Эпидермальный фактор роста усиливает остеогенную дифференцировку стволовых клеток пульпы зуба in vitro» . Медицина головы и лица . 11:29 . doi : 10.1186/s13005-015-0086-5 . ПМЦ 4558932 . ПМИД 26334535 .
^ Паче Дж. К. (1 января 2006 г.). «Эпидермальные факторы роста» . В Лоране Г.Ж., Шапиро С.Д. (ред.). Энциклопедия респираторной медицины . Оксфорд: Академическая пресса. стр. 129–133. дои : 10.1016/b0-12-370879-6/00138-1 . ISBN 978-0-12-370879-3 . Проверено 30 ноября 2020 г.

Дальнейшее чтение

Бунстра Дж., Райкен П., Хумбель Б., Кремерс Ф., Верклей А., ван Берген и Хенегувен П. (май 1995 г.). «Эпидермальный фактор роста». Международная клеточная биология . 19 (5): 413–30. дои : 10.1006/cbir.1995.1086 . ПМИД 7640657 . S2CID 20186286 .
Дворжак Б. (март 2004 г.). «Эпидермальный фактор роста и некротизирующий энтероколит». Клиники перинатологии . 31 (1): 183–92. дои : 10.1016/j.clp.2004.03.015 . ПМИД 15183666 .
Хауэлл В.М. (октябрь 2004 г.). «Полиморфизм гена эпидермального фактора роста и развитие меланомы кожи» . Журнал исследовательской дерматологии . 123 (4): xx – xxi. дои : 10.1111/j.0022-202X.2004.23308.x . ПМИД 15373802 .

Внешние ссылки

Shaanxi Zhongbang Pharma-Tech Co., Ltd.-Поставка эпидермального фактора роста
EGF в Справочной базе данных по белкам человека. Архивировано 3 мая 2005 г. в Wayback Machine .
Эпидермальный + рост + фактор Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Модель EGF в базе данных BioModels

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138798 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028017 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid12648462-5] Перейти обратно: ^а ^б ^с Харрис Р.К., Чанг Э., Коффи Р.Дж. (март 2003 г.). «Лиганды рецептора EGF». Экспериментальные исследования клеток . 284 (1): 2–13. дои : 10.1016/S0014-4827(02)00105-2 . ПМИД 12648462 .

[pmid2186024-6] Перейти обратно: ^а ^б ^с Карпентер Г., Коэн С. (май 1990 г.). «Эпидермальный фактор роста» . Журнал биологической химии . 265 (14): 7709–12. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38983-5 . ПМИД 2186024 .

[Custo-7] Перейти обратно: ^а ^б Кусто С, барон Б, Феличе А, Серия Е (5 июля 2022 г.). «Сравнительный профиль общего белка и шести ангиогенно-активных факторов роста в трех продуктах тромбоцитов» . GMS Междисциплинарная пластическая и реконструктивная хирургия DGPW . 11 (Doc06): Doc06. дои : 10.3205/iprs000167 . ПМЦ 9284722 . ПМИД 35909816 .

[Venturi2009-8] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Вентури С., Вентури М. (2009). «Йод в эволюции слюнных желез и здоровье полости рта». Питание и здоровье . 20 (2): 119–34. дои : 10.1177/026010600902000204 . ПМИД 19835108 . S2CID 25710052 .

[:0-9] Перейти обратно: ^а ^б Холленберг, доктор медицины, Грегори Х (май 1980 г.). «Эпидермальный фактор роста-урогастрон: биологическая активность и рецепторное связывание производных» . Молекулярная фармакология . 17 (3): 314–320. ПМИД 6248761 .

[Herbst-10] Хербст Р.С. (2004). «Обзор биологии рецепторов эпидермального фактора роста» . Международный журнал радиационной онкологии, биологии, физики . 59 (2 приложения): 21–6. дои : 10.1016/j.ijrobp.2003.11.041 . ПМИД 15142631 .

[isbn0-7216-0187-1-11] Кумар В., Аббас А.К., Фаусто Н., Роббинс С.Л., Котран Р.С. (2005). Патологические основы болезней Роббинса и Котрана (7-е изд.). Сент-Луис, Миссури: Эльзевир Сондерс. ISBN 978-0-7216-0187-8 .

[:1-12] Перейти обратно: ^а ^б Чао Дж. (01.01.2013), Роулингс Н.Д., Салвесен Дж. (ред.), «Глава 624 - Мышиный калликреин 9, белок, связывающий эпидермальный фактор роста», Справочник по протеолитическим ферментам (Третье изд.), Academic Press, стр. . 2830–2831, номер домена : 10.1016/b978-0-12-382219-2.00624-4 , ISBN. 978-0-12-382219-2

[13] Сатьянараяна У (2002). Биохимия (2-е изд.). Калькутта, Индия: Книги и сопутствующие товары. ISBN 8187134801 . OCLC 71209231 .

[pmid16107719-14] Доусон Дж. П., Бергер М.Б., Лин К.С., Шлессинджер Дж., Леммон М.А., Фергюсон К.М. (сентябрь 2005 г.). «Димеризация и активация рецептора эпидермального фактора роста требуют индуцированных лигандами конформационных изменений на границе раздела димеров» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (17): 7734–42. дои : 10.1128/MCB.25.17.7734-7742.2005 . ПМК 1190273 . ПМИД 16107719 .

[pmid6144184-15] Фэллон Дж.Х., Серуги К.Б., Лафлин С.Е., Моррисон Р.С., Брэдшоу Р.А., Кнавер DJ и др. (июнь 1984 г.). «Иммунореактивный материал эпидермального фактора роста в центральной нервной системе: расположение и развитие». Наука . 224 (4653): 1107–9. Бибкод : 1984Sci...224.1107F . дои : 10.1126/science.6144184 . ПМИД 6144184 .

[dreux-16] Перейти обратно: ^а ^б Дре AC, Lamb DJ, Моджтахеди Х, Фернс Г.А. (май 2006 г.). «Рецепторы эпидермального фактора роста и их семейство лигандов: их предполагаемая роль в атерогенезе». Атеросклероз . 186 (1): 38–53. doi : 10.1016/j.atherosclerosis.2005.06.038 . ПМИД 16076471 .

[pmid12093292-17] Стортелерс С., Сурио С., ван Лимпет Э., ван де Полл М.Л., ван Зоелен Э.Дж. (июль 2002 г.). «Роль N-конца эпидермального фактора роста в связывании ErbB-2/ErbB-3, изученная с помощью фагового дисплея». Биохимия . 41 (27): 8732–41. дои : 10.1021/bi025878c . ПМИД 12093292 .

[pmid10085134-18] Вонг Л., Деб Т.Б., Томпсон С.А., Уэллс А., Джонсон Г.Р. (март 1999 г.). «Дифференциальная потребность в COOH-концевой области рецептора эпидермального фактора роста (EGF) в митогенной передаче сигналов амфирегулина и EGF» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8900–9. дои : 10.1074/jbc.274.13.8900 . ПМИД 10085134 .

[Ber2013-19] Берланга Дж., Фернандес Дж.И., Лопес Э., Лопес П.А., дель Рио А., Валенсуэла С. и др. (январь 2013 г.). «Хеберпрот-П: новый продукт для лечения запущенных язв диабетической стопы» . Обзор МЕДИКК . 15 (1): 11–5. дои : 10.1590/s1555-79602013000100004 . ПМИД 23396236 .

[20] Ян С., Гэн Цзэ, Ма К, Сунь Х, Фу Икс (июнь 2016 г.). «Эффективность местного рекомбинантного эпидермального фактора роста человека для лечения диабетической язвы стопы: систематический обзор и метаанализ». Международный журнал ран нижних конечностей . 15 (2): 120–5. дои : 10.1177/1534734616645444 . ПМИД 27151755 . S2CID 43897291 .

[Mar2015-21] Перейти обратно: ^а ^б Марти-Карвахаль А.Дж., Глууд С., Никола С., Симанкас-Расинес Д., Ревейс Л., Олива П. и др. (октябрь 2015 г.). «Факторы роста для лечения язв диабетической стопы» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 2015 (10): CD008548. дои : 10.1002/14651858.CD008548.pub2 . ПМЦ 8665376 . ПМИД 26509249 .

[22] Хаддад Т., Ноэль С., Либерель Б., Эль Аюби Р., Аджи А., Де Крещенцо Г. (январь 2016 г.). «Изготовление и модификация поверхности каркасов из полимолочной кислоты (PLA) с эпидермальным фактором роста для инженерии нервной ткани» . Биоматерия . 6 (1): e1231276. дои : 10.1080/21592535.2016.1231276 . ПМК 5098722 . ПМИД 27740881 .

[23] Тенчурин Т, Людуп А, Демченко А, Крашенинников М, Балясин М, Клабуков И и др. (2017). «Модификация биоразлагаемых волокнистых каркасов эпидермальным фактором роста путем электропрядения эмульсии для стимулирования пролиферации эпителиальных клеток» . Гены и клетка . 12 (4): 47–52. дои : 10.23868/201707029 . S2CID 90593089 .

[24] Дель Анхель-Москеда С., Гутьеррес-Пуэнте И., Лопес-Лосано А.П., Ромеро-Завалета Р.Э., Мендиола-Хименес А., Медина-Де ла Гарса С.Э. и др. (сентябрь 2015 г.). «Эпидермальный фактор роста усиливает остеогенную дифференцировку стволовых клеток пульпы зуба in vitro» . Медицина головы и лица . 11:29 . doi : 10.1186/s13005-015-0086-5 . ПМЦ 4558932 . ПМИД 26334535 .

[25] Паче Дж. К. (1 января 2006 г.). «Эпидермальные факторы роста» . В Лоране Г.Ж., Шапиро С.Д. (ред.). Энциклопедия респираторной медицины . Оксфорд: Академическая пресса. стр. 129–133. дои : 10.1016/b0-12-370879-6/00138-1 . ISBN 978-0-12-370879-3 . Проверено 30 ноября 2020 г.

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]