Эпидермальный фактор роста

Egf
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1IVO, 1JL9, 1NQL, 1P9J, 2KV4, 3NJP
Идентификаторы
Псевдонимы	EGF , HOMG4, URG, эпидермальный фактор роста, фактор роста эпителия
Внешние идентификаторы	Омим : 131530 ; MGI : 95290 ; Гомологен : 1483 ; GeneCards : EGF ; OMA : EGF - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 4 (human)
End	110,013,766 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	129,548,965 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	renal medulla; ; body of pancreas; ; muscle of thigh; ; human kidney; ; kidney tubule; ; gastrocnemius muscle; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; biceps brachii; ; deltoid muscle; ; vastus lateralis muscle;
	Top expressed in
	submandibular gland; ; human kidney; ; right kidney; ; parotid gland; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; prostate; ; lobe of prostate; ; extensor digitorum longus muscle; ; plantaris muscle; ; vastus lateralis muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	calcium ion binding; transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity; epidermal growth factor receptor binding; Wnt-protein binding; protein binding; growth factor activity; Wnt-activated receptor activity; protein tyrosine kinase activity; phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity;
Cellular component	integral component of membrane; membrane; receptor complex; extracellular region; lysosomal membrane; extracellular exosome; platelet alpha granule lumen; extracellular space; clathrin-coated vesicle membrane; plasma membrane;
Biological process	negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; positive regulation of MAP kinase activity; epidermal growth factor receptor signaling pathway; regulation of protein localization to cell surface; ERK1 and ERK2 cascade; platelet degranulation; regulation of calcium ion import; mammary gland alveolus development; MAPK cascade; DNA replication; positive regulation of transcription, DNA-templated; negative regulation of secretion; positive regulation of hyaluronan biosynthetic process; positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; angiogenesis; Wnt signaling pathway involved in dorsal/ventral axis specification; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation; canonical Wnt signaling pathway; negative regulation of cholesterol efflux; peptidyl-tyrosine phosphorylation; positive regulation of DNA binding; positive regulation of phosphorylation; positive regulation of mitotic nuclear division; branching morphogenesis of an epithelial tube; signal transduction; regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; ERBB2 signaling pathway; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; positive regulation of protein tyrosine kinase activity; activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; regulation of cell motility; positive regulation of receptor internalization; positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity; membrane organization; negative regulation of ERBB signaling pathway; embryonic retina morphogenesis in camera-type eye; positive regulation of gene expression; positive regulation of cell migration; positive regulation of protein kinase B signaling; negative regulation of Notch signaling pathway; regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; positive regulation of protein localization to early endosome;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	1950
	13645
	ENSG00000138798
	Ensmusg00000028017
	P01133
	P01132
	NM_001178130 ; NM_001178131 ; NM_001963 ; NM_001357021
	NM_010113 ; NM_001310737 ; NM_001329594
	NP_001171601 ; NP_001171602 ; NP_001954 ; NP_001343950
	NP_001297666 ; NP_001316523 ; NP_034243
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Эпидермальный фактор роста ( EGF ) - это белок , который стимулирует клеток рост и дифференцировку путем связывания с его рецептором, EGFR . Человеческий EGF-6-K DA ^{[ 5 ]} и имеет 53 аминокислотных остатка и три внутримолекулярных дисульфидных связей . ^{[ 6 ]}

EGF был первоначально описан как секретируемый пептид, обнаруженный в железах мышей субъективных и в моче человека . С тех пор EGF был обнаружен во многих тканях человека, включая тромбоциты , ^{[ 7 ]} подчиненная железа (субментарная железа), ^{[ 8 ]} и околоушная железа . ^{[ 8 ]} Первоначально человеческий EGF был известен как урогастрон . ^{[ 9 ]}

Структура

У людей EGF имеет 53 аминокислоты (последовательность nsdsecplshdgyclhdgvcmyialdkyacncvvgyigercridlkwwelr), ^{[ 6 ]} с молекулярной массой около 6 кДа . ^{[ 5 ]} Он содержит три дисульфидных моста (Cys6-Cys20, Cys14-Cys31, Cys33-Cys42). ^{[ 6 ]}

Функция

EGF, посредством связывания с его родственным рецептором , приводит к клеточной пролиферации, дифференцировке и выживанию. ^{[ 10 ]}

EGF слюны, который, по-видимому, регулируется диетическим неорганическим йодом , также играет важную физиологическую роль в поддержании целостности ороэзофагольной и желудочной ткани. Биологические эффекты EGF слюны включают заживление пероральных и гастроэзофагеальных язв, ингибирование секреции желудочной кислоты, стимуляцию синтеза ДНК, а также защиту слизистой оболочки от внутрипросветных поврежденных факторов, таких как желудочная кислота, желчная кислота, пепсин и пробуя и и бактериальные агенты. ^{[ 8 ]}

Биологические источники

Эпидермальный фактор роста можно найти в тромбоцитах , ^{[ 7 ]} Моча , слюна , молоко , слезы и плазма крови . ^{[ 11 ]} Его также можно найти в подчиненных железах , ^{[ 8 ]}^{[ 12 ]} и околоушная железа . ^{[ 8 ]}^{[ 12 ]} Было обнаружено, что производство EGF стимулируется тестостероном . ^{[ Цитация необходима ]}

Факторы роста полипептида

Факторы роста полипептида включают: ^{[ 13 ]}


Sr.No	Фактор роста	Источник	Основная функция
1	Эпидермальный фактор роста (EGF)	Слюнная железа	Стимулирует рост эпидермальных и эпителиальных клеток
2	Фактор роста тромбоцитов	Тромбоциты	Стимулирует рост мезенхимальных клеток, способствует заживлению ран
3	Трансформирующий фактор роста-альфа (TGF-α)	Эпителиальная клетка	Похоже на EGF
4	Трансформирующий фактор роста бета (TGF-β)	Тромбоциты, почка, плацента	Ингибирующее воздействие на опухолевые клетки культуры
5	Эритропоэтин	Почка	Стимулирует развитие эритропоэтических клеток
6	Фактор роста нерва (NGF)	Слюнная железа	Стимулирует рост сенсорных нервов
7	Инсулиноподобный фактор роста	Сыворотка	Стимулирует включение сульфатов в хрящ, оказывает инсулиноподобное действие на определенные клетки
8	Фактор некроза опухоли	Моноциты	Некроз опухолевых клеток
9	Интерлейкин-1	Моноциты, лейкоциты	Стимулирует синтез IL-2
10	Интерлейкин-2	Лимфоциты	Стимулирует рост и созревание Т-клеток

Механизм

EGF действует путем связывания с высокой аффинностью с рецептором эпидермального фактора роста (EGFR) на клеточной поверхности . Это стимулирует индуцированную лигандом димеризацию, ^{[ 14 ]} Активация внутренней активности белко-тирозинкиназы рецептора (см. Вторую диаграмму). Активность тирозинкиназы , в свою очередь, инициирует каскад трансдукции сигнала , который приводит к различным биохимическим изменениям в клетке - повышение уровней внутриклеточного кальция , повышение гликолиза и синтеза белка и увеличение экспрессии определенных генов , включая ген для для гена для EGFR - это в конечном итоге приводит к синтезу ДНК и пролиферации клеток. ^{[ 15 ]}

Egf-family / egf-подобный домен

EGF является основателем семейства EGF белков . Члены этого семейства белков имеют очень сходные структурные и функциональные характеристики. Помимо самого EGF, другие члены семьи включают: ^{[ 16 ]}

Гепарин-связывающий EGF-подобный фактор роста (HB-EGF)
трансформирующий фактор роста-α (TGF-α)
Амфирегулин (AR)
Эпирегулин (EPR)
Эпиген
Бетацеллюлин (BTC)
Neuregulin-1 (NRG1)
Neuregulin-2 (NRG2)
Neuregulin-3 (NRG3)
Neuregulin-4 (NRG4).

Все члены семьи содержат один или несколько повторов консервативной аминокислотной последовательности:

CX ₇ CX _4-5 CX _10-13 CXCX ₈ GXRC

Где C является цистеином , G - глицин , r является аргинином , а X представляет собой любую аминокислоту . ^{[ 16 ]}

Эта последовательность содержит шесть остатков цистеина, которые образуют три внутримолекулярные дисульфидные связи . Образование дисульфидной связи генерирует три структурные петли, которые необходимы для связывания с высокой аффинностью между членами EGF-семьи и их рецепторами клеточной поверхности . ^{[ 5 ]}

Взаимодействия

Было показано, что эпидермальный фактор роста взаимодействует с рецепторами эпидермального фактора роста . ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}

Медицинское использование

Рекомбинантный эпидермальный фактор роста человека, продаваемый под названием бренда Heberprot-P, используется для лечения язв с диабетическими стопами . Это может быть передано путем инъекции в место раны, ^{[ 19 ]} или может использоваться местно. ^{[ 20 ]} Предварительные данные показывают улучшенное заживление ран. ^{[ 21 ]} Безопасность была плохо изучена. ^{[ 21 ]}

EGF используется для модификации синтетических каркасов для производства биоинженерных трансплантатов с помощью эмульсионного электроспиннинга или методов модификации поверхности. ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}

Регенерация костей

EGF играет роль энхансера в остеогенной дифференцировке стволовых клеток зубных пульпов (DPSC), поскольку он способен увеличивать минерализацию внеклеточного матрикса. Низкая концентрация EGF (10 нг/мл) достаточна для индукции морфологических и фенотипических изменений. Эти данные свидетельствуют о том, что DPSCS в сочетании с EGF может быть эффективной терапией на основе стволовых клеток для костной ткани инженерии в периодонтоне и пероральной имплантологии . ^{[ 24 ]}

История

EGF был вторым фактором роста, который был идентифицирован. ^{[ 25 ]} Первоначально человеческий EGF был известен как урогастрон . ^{[ 9 ]} Стэнли Коэн обнаружил EGF во время работы с Ритой Леви-Монтляльчини в Вашингтонском университете в Сент-Луисе во время экспериментов, изучающих фактор роста нерва . За эти открытия Леви-Монтальчини и Коэн были удостоены Нобелевской премии 1986 года по физиологии или медицине .

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000138798 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000028017 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Харрис Р.К., Чунг Э, Коффи Р.Дж. (март 2003 г.). «Рецепторные лиганды EGF». Экспериментальные исследования клеток . 284 (1): 2–13. doi : 10.1016/s0014-4827 (02) 00105-2 . PMID 12648462 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Carpenter G, Cohen S (май 1990). «Эпидермальный фактор роста» . Журнал биологической химии . 265 (14): 7709–12. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 38983-5 . PMID 2186024 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Custo S, Baron B, Felice A, Seria E (5 июля 2022 г.). «Сравнительный профиль общего белка и шести ангиогенно-активных факторов роста в трех продуктах тромбоцитов» . GMS Междисциплинарная пластическая и реконструктивная хирургия DGPW . 11 (DOC06): DOC06. doi : 10.3205/iprs000167 . PMC 9284722 . PMID 35909816 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Вентури С., Вентури М. (2009). «Йод в эволюции слюнных желез и здоровья полости рта». Питание и здоровье . 20 (2): 119–34. doi : 10.1177/026010600902000204 . PMID 19835108 . S2CID 25710052 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Холленберг MD, Грегори Х (май 1980). «Эпидермальный фактор роста -серогастрон: биологическая активность и связывание рецепторов производных» . Молекулярная фармакология . 17 (3): 314–320. PMID 6248761 .
^ Хербст Р.С. (2004). «Обзор биологии рецептора эпидермального фактора роста» . Международный журнал радиационной онкологии, биологии, физики . 59 (2 Suppl): 21–6. doi : 10.1016/j.ijrobp.2003.11.041 . PMID 15142631 .
^ Кумар В., Аббас А.К., Фаусто Н., Роббинс С.Л., Котран Р.С. (2005). Роббинс и патологическая основа болезни (7 -е изд.). Сент -Луис, Миссури: Elsevier Saunders. ISBN 978-0-7216-0187-8 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Chao J (2013-01-01), Rawlings ND, Salvesen G (Eds.), «Глава 624-мышиный калликреин 9, Белок-связывающий фактор роста эпидермации», Справочник по протеолитическим ферментам (третье изд.), Академическая пресса, PP .. 978-0-12-382219-2
^ Satyanarayana U (2002). Биохимия (2 -е изд.). Калькутта, Индия: книги и союзники. ISBN 8187134801 Полем OCLC 71209231 .
^ Доусон Дж.П., Бергер М.Б., Лин С.С., Шеслессингер Дж., Леммон М.А., Фергюсон К.М. (сентябрь 2005 г.). «Димеризация и активация рецептора эпидермального фактора роста требуют конформационных изменений, вызванных лигандом, в границе раздела димера» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (17): 7734–42. doi : 10.1128/mcb.25.17.7734-7742.2005 . PMC 1190273 . PMID 16107719 .
^ Фаллон Дж. Х., Сероги К.Б., Лафлин С.Е., Моррисон Р.С., Брэдшоу Р.А., Кнавер Д.Дж. и др. (Июнь 1984 г.). «Иммунореактивный материал эпидермального фактора роста в центральной нервной системе: местоположение и развитие». Наука . 224 (4653): 1107–9. Bibcode : 1984sci ... 224.1107f . doi : 10.1126/science.6144184 . PMID 6144184 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Dreux AC, Lamb DJ, Modjtahedi H, Ferns GA (май 2006 г.). «Рецепторы эпидермального фактора роста и их семейство лигандов: их предполагаемая роль в атерогенезе». Атеросклероз . 186 (1): 38–53. doi : 10.1016/j.aterosclerosis.2005.06.038 . PMID 16076471 .
^ Stortelers C, Souriau C, Van Liemp E, Van de Repl Ml, Van Zoelen EJ (июль 2002 г.). «Роль N-концевого или эпидермального фактора роста в связывании ERBB-2/ERBB-3, изученном с помощью фага-дисплея». Биохимия . 41 (27): 8732–41. Doi : 10.1021/bi025878c . PMID 12093292 .
^ Wong L, Deb TB, Thompson SA, Wells A, Johnson GR (март 1999 г.). «Дифференциальное требование для COOH-концевой области рецептора эпидермального фактора роста (EGF) в митогенной передаче амфирегулинов и EGF» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8900–9. doi : 10.1074/jbc.274.13.8900 . PMID 10085134 .
^ Berlanga J, Fernández Ji, López E, López PA, Del Río, Valenzuela C, et al. (Январь 2013). «Heberprot-P: новый продукт для лечения язвы диабетической ноги » Review Medic 15 (1): 11–5 Doi : 10.1590/ s1555-7960201300000100004 PMID 23396236
^ Yang S, Geng Z, Ma K, Sun X, Fu X (июнь 2016 г.). «Эффективность местного рекомбинантного эпидермального фактора роста человека для лечения язвы диабетической стопы: систематический обзор и метаанализ». Международный журнал ранов нижних конечностей . 15 (2): 120–5. doi : 10.1177/1534734616645444 . PMID 27151755 . S2CID 43897291 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Martí-Carvajal AJ, Gluud C, Nicola S, Simancas-Racines D, Reveiz L, Oliva P, et al. (Октябрь 2015). «Факторы роста для лечения диабетических язв ног» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 2015 (10): CD008548. doi : 10.1002/14651858.cd008548.pub2 . PMC 8665376 . PMID 26509249 .
^ Haddad T, Noel S, Liberelle B, El Ayoubi R, Ajji A, De Crescenzo G (январь 2016 г.). «Изготовление и модификация поверхности каркасов поливаловой кислоты (PLA) с эпидермальным фактором роста для инженерии нервной ткани» . Биоматтер . 6 (1): E1231276. doi : 10.1080/21592535.2016.1231276 . PMC 5098722 . PMID 27740881 .
^ Тенчурин Т., Лайундуп А., Демченко А., Крашенинников М., Балььясин М., Клабуков И. и др. (2017). «Модификация биоразлагаемых фиброзных каркасов с эпидермальным фактором роста путем эмульсионного электроспиннинга для продвижения пролиферации эпителиальных клеток» . Genы и.Клки (на русском языке). 12 (4): 47–52. doi : 10.23868/201707029 . S2CID 90593089 .
^ Del Angel-Mosqueda C, Gutiérrez-Puente и López-Lozano AP, Romero-Zavaleta RE, Mendiola-Jiménez A, Medina-De La Garza CE, et al. (Сентябрь 2015). «Эпидермальный фактор роста усиливает остеогенную дифференцировку стволовых клеток зубной пульпы in vitro» . Head & Face Medicine . 11 : 29. DOI : 10.1186/S13005-015-0086-5 . PMC 4558932 . PMID 26334535 .
^ Pache JC (2006-01-01). «Эпидермальные факторы роста» . В Laurent GJ, Shapiro SD (ред.). Энциклопедия респираторной медицины . Оксфорд: Академическая пресса. С. 129–133. doi : 10.1016/b0-12-370879-6/00138-1 . ISBN 978-0-12-370879-3 Полем Получено 2020-11-30 .

Дальнейшее чтение

Boostra J, Rijken P, Humbel B, Cremers F, Verkleij A, Van Bergen и Hainaut P (май 1995). «Эпидермальный фактор роста». Cell Biology International . 19 (5): 413-30. Doi : 10,1006/cbir.1995.1086 . PMID 7640657 . S2CID 20186286 .
DVORAK B (март 2004 г.). «Эпидермальный фактор роста и некротический энтероколит». Клиники в перинатологии . 31 (1): 183–92. doi : 10.1016/j.clp.2004.03.015 . PMID 15183666 .
Хауэлл WM (октябрь 2004 г.). «Полиморфизм гена эпидермального фактора роста и развитие кожной меланомы» . Журнал следственной дерматологии . 123 (4): XX - XXI. doi : 10.1111/j.0022-202x.2004.23308.x . PMID 15373802 .

Внешние ссылки

Shaanxi Zhongbang Pharma-Tech Co., Ltd.-Sudply of Epidermal Factor
EGF в контрольной базе данных белка человека Архивировал 2005-05-03 на машине Wayback .
Эпидермальный+рост+фактор в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
Модель EGF в базе данных биомоделей

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000138798 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000028017 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid12648462-5] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Харрис Р.К., Чунг Э, Коффи Р.Дж. (март 2003 г.). «Рецепторные лиганды EGF». Экспериментальные исследования клеток . 284 (1): 2–13. doi : 10.1016/s0014-4827 (02) 00105-2 . PMID 12648462 .

[pmid2186024-6] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Carpenter G, Cohen S (май 1990). «Эпидермальный фактор роста» . Журнал биологической химии . 265 (14): 7709–12. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 38983-5 . PMID 2186024 .

[Custo-7] Jump up to: ^а ^{беременный} Custo S, Baron B, Felice A, Seria E (5 июля 2022 г.). «Сравнительный профиль общего белка и шести ангиогенно-активных факторов роста в трех продуктах тромбоцитов» . GMS Междисциплинарная пластическая и реконструктивная хирургия DGPW . 11 (DOC06): DOC06. doi : 10.3205/iprs000167 . PMC 9284722 . PMID 35909816 .

[Venturi2009-8] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Вентури С., Вентури М. (2009). «Йод в эволюции слюнных желез и здоровья полости рта». Питание и здоровье . 20 (2): 119–34. doi : 10.1177/026010600902000204 . PMID 19835108 . S2CID 25710052 .

[:0-9] Jump up to: ^а ^{беременный} Холленберг MD, Грегори Х (май 1980). «Эпидермальный фактор роста -серогастрон: биологическая активность и связывание рецепторов производных» . Молекулярная фармакология . 17 (3): 314–320. PMID 6248761 .

[Herbst-10] Хербст Р.С. (2004). «Обзор биологии рецептора эпидермального фактора роста» . Международный журнал радиационной онкологии, биологии, физики . 59 (2 Suppl): 21–6. doi : 10.1016/j.ijrobp.2003.11.041 . PMID 15142631 .

[isbn0-7216-0187-1-11] Кумар В., Аббас А.К., Фаусто Н., Роббинс С.Л., Котран Р.С. (2005). Роббинс и патологическая основа болезни (7 -е изд.). Сент -Луис, Миссури: Elsevier Saunders. ISBN 978-0-7216-0187-8 .

[:1-12] Jump up to: ^а ^{беременный} Chao J (2013-01-01), Rawlings ND, Salvesen G (Eds.), «Глава 624-мышиный калликреин 9, Белок-связывающий фактор роста эпидермации», Справочник по протеолитическим ферментам (третье изд.), Академическая пресса, PP .. 978-0-12-382219-2

[13] Satyanarayana U (2002). Биохимия (2 -е изд.). Калькутта, Индия: книги и союзники. ISBN 8187134801 Полем OCLC 71209231 .

[pmid16107719-14] Доусон Дж.П., Бергер М.Б., Лин С.С., Шеслессингер Дж., Леммон М.А., Фергюсон К.М. (сентябрь 2005 г.). «Димеризация и активация рецептора эпидермального фактора роста требуют конформационных изменений, вызванных лигандом, в границе раздела димера» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (17): 7734–42. doi : 10.1128/mcb.25.17.7734-7742.2005 . PMC 1190273 . PMID 16107719 .

[pmid6144184-15] Фаллон Дж. Х., Сероги К.Б., Лафлин С.Е., Моррисон Р.С., Брэдшоу Р.А., Кнавер Д.Дж. и др. (Июнь 1984 г.). «Иммунореактивный материал эпидермального фактора роста в центральной нервной системе: местоположение и развитие». Наука . 224 (4653): 1107–9. Bibcode : 1984sci ... 224.1107f . doi : 10.1126/science.6144184 . PMID 6144184 .

[dreux-16] Jump up to: ^а ^{беременный} Dreux AC, Lamb DJ, Modjtahedi H, Ferns GA (май 2006 г.). «Рецепторы эпидермального фактора роста и их семейство лигандов: их предполагаемая роль в атерогенезе». Атеросклероз . 186 (1): 38–53. doi : 10.1016/j.aterosclerosis.2005.06.038 . PMID 16076471 .

[pmid12093292-17] Stortelers C, Souriau C, Van Liemp E, Van de Repl Ml, Van Zoelen EJ (июль 2002 г.). «Роль N-концевого или эпидермального фактора роста в связывании ERBB-2/ERBB-3, изученном с помощью фага-дисплея». Биохимия . 41 (27): 8732–41. Doi : 10.1021/bi025878c . PMID 12093292 .

[pmid10085134-18] Wong L, Deb TB, Thompson SA, Wells A, Johnson GR (март 1999 г.). «Дифференциальное требование для COOH-концевой области рецептора эпидермального фактора роста (EGF) в митогенной передаче амфирегулинов и EGF» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8900–9. doi : 10.1074/jbc.274.13.8900 . PMID 10085134 .

[Ber2013-19] Berlanga J, Fernández Ji, López E, López PA, Del Río, Valenzuela C, et al. (Январь 2013). «Heberprot-P: новый продукт для лечения язвы диабетической ноги » Review Medic 15 (1): 11–5 Doi : 10.1590/ s1555-7960201300000100004 PMID 23396236

[20] Yang S, Geng Z, Ma K, Sun X, Fu X (июнь 2016 г.). «Эффективность местного рекомбинантного эпидермального фактора роста человека для лечения язвы диабетической стопы: систематический обзор и метаанализ». Международный журнал ранов нижних конечностей . 15 (2): 120–5. doi : 10.1177/1534734616645444 . PMID 27151755 . S2CID 43897291 .

[Mar2015-21] Jump up to: ^а ^{беременный} Martí-Carvajal AJ, Gluud C, Nicola S, Simancas-Racines D, Reveiz L, Oliva P, et al. (Октябрь 2015). «Факторы роста для лечения диабетических язв ног» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 2015 (10): CD008548. doi : 10.1002/14651858.cd008548.pub2 . PMC 8665376 . PMID 26509249 .

[22] Haddad T, Noel S, Liberelle B, El Ayoubi R, Ajji A, De Crescenzo G (январь 2016 г.). «Изготовление и модификация поверхности каркасов поливаловой кислоты (PLA) с эпидермальным фактором роста для инженерии нервной ткани» . Биоматтер . 6 (1): E1231276. doi : 10.1080/21592535.2016.1231276 . PMC 5098722 . PMID 27740881 .

[23] Тенчурин Т., Лайундуп А., Демченко А., Крашенинников М., Балььясин М., Клабуков И. и др. (2017). «Модификация биоразлагаемых фиброзных каркасов с эпидермальным фактором роста путем эмульсионного электроспиннинга для продвижения пролиферации эпителиальных клеток» . Genы и.Клки (на русском языке). 12 (4): 47–52. doi : 10.23868/201707029 . S2CID 90593089 .

[24] Del Angel-Mosqueda C, Gutiérrez-Puente и López-Lozano AP, Romero-Zavaleta RE, Mendiola-Jiménez A, Medina-De La Garza CE, et al. (Сентябрь 2015). «Эпидермальный фактор роста усиливает остеогенную дифференцировку стволовых клеток зубной пульпы in vitro» . Head & Face Medicine . 11 : 29. DOI : 10.1186/S13005-015-0086-5 . PMC 4558932 . PMID 26334535 .

[25] Pache JC (2006-01-01). «Эпидермальные факторы роста» . В Laurent GJ, Shapiro SD (ред.). Энциклопедия респираторной медицины . Оксфорд: Академическая пресса. С. 129–133. doi : 10.1016/b0-12-370879-6/00138-1 . ISBN 978-0-12-370879-3 Полем Получено 2020-11-30 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]