ЛРП1

ЛРП1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1CR8, 1D2L, 1J8E, 2FYJ, 2FYL, 2KNX, 2KNY
Идентификаторы
Псевдонимы	LRP1 , A2MR, APOER, APR, CD91, IGFBP3R, LRP, LRP1A, TGFBR5, белок 1, родственный рецептору липопротеинов низкой плотности, белок 1, родственный рецептору ЛПНП, KPA, IGFBP3R1, IGFBP-3R
Внешние идентификаторы	Опустить : 107770 ; МГИ : 96828 ; Гомологен : 1744 ; Генные карты : LRP1 ; ОМА : LRP1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	57,213,361 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	127,457,017 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; Descending thoracic aorta; ; ascending aorta; ; right ovary; ; left ovary; ; right coronary artery; ; tibial nerve; ; canal of the cervix; ; sural nerve; ; left coronary artery;
	Top expressed in
	stroma of bone marrow; ; superior frontal gyrus; ; internal carotid artery; ; external carotid artery; ; ankle; ; primary visual cortex; ; lip; ; choroid plexus of fourth ventricle; ; cerebellar cortex; ; perirhinal cortex;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	calcium ion binding; apolipoprotein binding; lipoprotein particle receptor binding; protein-containing complex binding; metal ion binding; protease binding; protein binding; low-density lipoprotein particle receptor activity; RNA binding; amyloid-beta binding; scavenger receptor activity; coreceptor activity; alpha-2 macroglobulin receptor activity; apolipoprotein receptor activity; clathrin heavy chain binding; signaling receptor activity; cargo receptor activity; heparan sulfate proteoglycan binding;
Cellular component	integral component of membrane; endocytic vesicle membrane; endosome; membrane; focal adhesion; receptor complex; plasma membrane; integral component of plasma membrane; lysosomal membrane; neuronal cell body; dendrite; nucleolus; clathrin-coated pit; clathrin-coated vesicle; nucleus; cytoplasm; cytosol; early endosome; basolateral plasma membrane; insulin-responsive compartment; axonal growth cone; apical part of cell; plasma membrane protein complex;
Biological process	lipoprotein metabolic process; negative regulation of neuron apoptotic process; negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway; negative regulation of neuron projection development; endocytosis; regulation of actin cytoskeleton organization; regulation of phospholipase A2 activity; amyloid-beta clearance; negative regulation of Wnt signaling pathway; human ageing; negative regulation of smooth muscle cell migration; positive regulation of lipid transport; receptor-mediated endocytosis; aorta morphogenesis; retinoid metabolic process; regulation of cholesterol transport; positive regulation of protein transport; apoptotic cell clearance; multicellular organism development; protein kinase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway; positive regulation of cholesterol efflux; cerebral cortex development; cell population proliferation; lipoprotein transport; regulation of extracellular matrix disassembly; astrocyte activation involved in immune response; lipid metabolism; phagocytosis; positive regulation of cytosolic calcium ion concentration; negative regulation of cell-substrate adhesion; positive regulation of cell death; positive regulation of neuron projection development; receptor internalization; positive regulation of protein binding; positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus; negative regulation of apoptotic process; cellular lipid catabolic process; transcytosis; positive regulation of axon extension; positive regulation of endocytosis; positive regulation of axon extension involved in regeneration; positive regulation of collateral sprouting of injured axon; positive regulation of phagocytosis; negative regulation of cytosolic calcium ion concentration; negative regulation of focal adhesion assembly; negative regulation of cell death; chemoattraction of axon; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; amyloid-beta clearance by transcytosis; amyloid-beta clearance by cellular catabolic process; positive regulation of Schwann cell migration; positive regulation of amyloid-beta clearance; positive regulation of protein localization to plasma membrane; positive regulation of cholesterol import; cellular response to amyloid-beta; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration; positive regulation of lysosomal protein catabolic process; lysosomal transport;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4035
	16971
	ENSG00000123384
	ENSMUSG00000040249
	Q07954
	Q91ZX7
	НМ_002332
	НМ_008512
	НП_002323
	НП_032538
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Белок 1, родственный рецептору липопротеина низкой плотности ( LRP1 ), также известный как рецептор альфа-2-макроглобулина ( A2MR ), рецептор аполипопротеина E ( APOER ) или кластер дифференцировки 91 ( CD91 ), представляет собой белок, образующий рецептор, обнаруженный в плазме. мембрана клеток , участвующих в рецептор-опосредованном эндоцитозе . У человека белок LRP1 кодируется LRP1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} LRP1 также является ключевым сигнальным белком и, таким образом, участвует в различных биологических процессах, таких как липопротеинов метаболизм и подвижность клеток , а также в таких заболеваниях , как нейродегенеративные заболевания , атеросклероз и рак . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Структура

Ген LRP1 кодирует белок-предшественник массой 600 кДа , который процессируется фурином в комплексе транс- Гольджи связанные альфа-цепь массой 515 кДа и бета-цепь массой 85 кДа , в результате чего образуются нековалентно . ^{[ 8 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} Являясь членом семейства LDLR , LRP1 содержит богатые цистеином повторы типа комплемента, повторы EGF (гена) , β-пропеллерные домены, трансмембранный домен и цитоплазматический домен. ^{[ 9 ]} Внеклеточный домен LRP1 представляет собой альфа-цепь, которая состоит из четырех лиганд -связывающих доменов (пронумерованных I-IV), содержащих два, восемь, десять и одиннадцать богатых цистеином повторов типа комплемента соответственно. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} Эти повторы связывают белки внеклеточного матрикса , факторы роста , протеазы , ингибиторов протеаз комплексы и другие белки, участвующие в липопротеинов метаболизме . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Из четырех доменов II и IV связывают большинство лигандов белка. ^{[ 11 ]} Повторы EGF и домены β-пропеллера служат для высвобождения лигандов в условиях низкого pH , например, внутри эндосом , при этом β-пропеллер, как предполагается, вытесняет лиганд в повторах связывания лиганда. ^{[ 9 ]} Трансмембранный домен представляет собой β-цепь, которая содержит хвост из 100 остатков цитоплазматический . Этот хвост содержит два мотива NPxY, которые отвечают за функцию белка при эндоцитозе и передаче сигнала . ^{[ 8 ]}

Функция

LRP1 является членом семейства LDLR и повсеместно экспрессируется во многих тканях , хотя наиболее распространен в гладкомышечных клетках сосудов (ГМК), гепатоцитах и нейронах . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} LRP1 играет ключевую роль во внутриклеточной передаче сигналов и эндоцитозе, что предполагает его участие во многих клеточных и биологических процессах, включая липидов и липопротеинов метаболизм , протеаз деградацию , регуляцию рецепторов фактора роста тромбоцитов , созревание и рециркуляцию интегринов , регуляцию сосудистого тонуса, регуляцию крови. мозгового барьера проницаемость , рост клеток , миграция клеток , воспаление и апоптоз , а также такие заболевания , как нейродегенеративные заболевания, атеросклероз и рак. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} Чтобы уточнить, LRP1 в основном способствует регуляции активности белка путем связывания целевых белков в качестве корецептора в сочетании с интегральными мембранными белками или адаптерными белками, такими как uPA , с лизосомой для деградации. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} В метаболизме липопротеинов взаимодействие между LRP1 и APOE стимулирует сигнальный путь, который приводит к повышению внутриклеточных уровней цАМФ , увеличению активности протеинкиназы А , ингибированию миграции ГМК и, в конечном итоге, к защите от сосудистых заболеваний . ^{[ 9 ]} В то время как мембраносвязанный LRP1 осуществляет эндоцитарный клиренс протеаз и ингибиторов, протеолитическое расщепление его эктодомена позволяет свободному LRP1 конкурировать с мембраносвязанной формой и предотвращать их клиренс. ^{[ 8 ]} Несколько шеддаз участвуют в протеолитическом расщеплении LRP1, например ADAM10, ^{[ 12 ]} АДАМ12, ^{[ 13 ]} АДАМ17 ^{[ 14 ]} и МТ1-ММП. ^{[ 13 ]} LRP1 также непрерывно эндоцитозируется из мембраны и возвращается обратно на поверхность клетки. ^{[ 9 ]} Хотя роль LRP1 в апоптозе неясна, tPA необходимо связываться с LRP1, чтобы запустить сигнальный каскад ERK1/2 и способствовать выживанию клеток. ^{[ 15 ]}

Клиническое значение

болезнь Альцгеймера

Нейронам для функционирования необходим холестерин . Холестерин импортируется в нейрон аполипопротеином Е ( апоЕ ) через рецепторы LRP1 на поверхности клетки. Было высказано предположение, что причинным фактором болезни Альцгеймера является снижение LRP1, опосредованное метаболизмом белка-предшественника амилоида, что приводит к снижению холестерина в нейронах и увеличению бета-амилоида. ^{[ 16 ]}

LRP1 также участвует в эффективном выведении Aβ из головного мозга на периферию через гематоэнцефалический барьер . ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} LRP1 опосредует пути взаимодействия с астроцитами и перицитами, которые связаны с гематоэнцефалическим барьером. В подтверждение этого экспрессия LRP1 снижается в эндотелиальных клетках в результате нормального старения и болезни Альцгеймера у людей и животных моделей заболевания. ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} Этот механизм клиренса модулируется изоформами апоЕ , при этом присутствие изоформы апоЕ4 приводит к снижению трансцитоза Aβ на моделях гематоэнцефалического барьера in vitro. ^{[ 21 ]} Снижение клиренса, по-видимому, происходит, по крайней мере частично, в результате увеличения выделения LRP1 из эктодомена шеддазами, что приводит к образованию растворимого LRP1, который больше не способен трансцитозировать пептиды Aβ. ^{[ 22 ]}

Кроме того, избыточное накопление меди в головном мозге связано со снижением опосредованного LRP1 клиренса бета-амилоида через гематоэнцефалический барьер . Этот дефектный клиренс может способствовать накоплению нейротоксичного бета-амилоида, который, как полагают, способствует развитию болезни Альцгеймера. ^{[ 23 ]}

Сердечно-сосудистые заболевания

Исследования выявили различную роль LRP1 в клеточных процессах, связанных с сердечно-сосудистыми заболеваниями. Атеросклероз является основной причиной сердечно-сосудистых заболеваний, таких как инсульт и инфаркт. В печени LRP1 важен для удаления атерогенных липопротеинов (остатков хиломикронов, ЛПОНП) и других проатерогенных лигандов из кровообращения. ^{[ 24 ]}^{[ 25 ]} LRP1 играет независимую от холестерина роль при атеросклерозе путем модуляции активности и клеточной локализации PDGFR -β в гладкомышечных клетках сосудов . ^{[ 26 ]}^{[ 27 ]} Наконец, LRP1 в макрофагах влияет на атеросклероз посредством модуляции внеклеточного матрикса и воспалительных реакций. ^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}

Рак

LRP1 участвует в онкогенезе и, как предполагается, является супрессором опухоли. Примечательно, что LRP1 участвует в очистке протеаз, таких как плазмин , активатор плазминогена урокиназного типа и металлопротеиназы , что способствует предотвращению инвазии рака , в то время как его отсутствие связано с усилением инвазии рака. Однако точные механизмы требуют дальнейшего изучения, поскольку другие исследования показали, что LRP1 также может способствовать инвазии рака. Один из возможных механизмов ингибирующей функции LRP1 при раке включает LRP1-зависимый эндоцитоз 2'-гидроксикоричного альдегида (HCA), что приводит к снижению уровня пепсина и, следовательно, к прогрессированию опухоли. ^{[ 9 ]} Альтернативно, LRP1 может регулировать фокальную адгезионную разборку раковых клеток через пути ERK и JNK , способствуя инвазии. ^{[ 8 ]} Более того, LRP1 взаимодействует с PAI-1 , рекрутируя тучные клетки (ТК) и индуцируя их дегрануляцию , что приводит к высвобождению медиаторов ТК, активации воспалительной реакции и развитию глиомы . ^{[ 10 ]}

Взаимодействия

Было показано, что LRP1 взаимодействует с:

А2-Макроглобулин , ^{[ 9 ]}
β - амилоидный белок-предшественник , ^{[ 9 ]}
АПББ1 , ^{[ 30 ]}
АПОЕ , ^{[ 9 ]}^{[ 31 ]}^{[ 32 ]}
Апротинин , ^{[ 9 ]}
C1S / C1q Ингибитор , ^{[ 9 ]}
КАЛР , ^{[ 9 ]}^{[ 33 ]}
CD44 , ^{[ 8 ]}
Хиломикрон , ^{[ 9 ]}
белок циркумспорозоита , ^{[ 9 ]}
Коллектив , ^{[ 9 ]}
Дополнение С3 , ^{[ 9 ]}
ЦГФ , ^{[ 9 ]}
ДЛГ4 , ^{[ 34 ]}
Эластаза , ^{[ 9 ]}
Фактор IXa , ^{[ 9 ]}
Фактор VIIa , ^{[ 9 ]}
Фибронектин , ^{[ 9 ]}
Гентамицин , ^{[ 9 ]}
ГИПК1 , ^{[ 34 ]}
Белки теплового шока : gp96 , hsp70 , hsp90 , ^{[ 35 ]}
кофактор гепарина II , ^{[ 9 ]}
Печеночная липаза , ^{[ 9 ]}
ITGB1BP1 , ^{[ 34 ]}
Лактоферрин , ^{[ 9 ]}
Липопротеинлипаза , ^{[ 9 ]}
ЛПЛ , ^{[ 36 ]}^{[ 37 ]}^{[ 38 ]}
МАПК8ИП1 , ^{[ 34 ]}
МАПК8IP2 , ^{[ 34 ]}
Мидкин , ^{[ 9 ]}
ММП13 , ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}
ММП2 , ^{[ 8 ]}
ММП9 , ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}
Нейросерпин , ^{[ 9 ]}
Нексин-1 , ^{[ 9 ]}
НОС1АП , ^{[ 34 ]}
ВОПРОС 2 , ^{[ 8 ]}
ПАИ-1 , ^{[ 8 ]}^{[ 10 ]}
ПДГФ , ^{[ 9 ]}
ТПА , ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}
уПА , ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}
Полимиксин Б , ^{[ 9 ]}
Ингибитор протеина С , ^{[ 9 ]}
Pseudomonas экзотоксин А, ^{[ 9 ]}
РЭП , ^{[ 9 ]}
Рицин А, ^{[ 9 ]}
ШК1 , ^{[ 39 ]}^{[ 40 ]} и
Белок-активатор сфинголипидов , ^{[ 9 ]}
SYNJ2BP . ^{[ 34 ]}
Гат , ^{[ 9 ]}
Тромбин , ^{[ 9 ]}
THBS1 , ^{[ 9 ]}^{[ 41 ]}^{[ 42 ]}^{[ 43 ]}
Тромбоспондин 2 , ^{[ 9 ]}
ТИМП1 , ^{[ 8 ]}
ТИМП2 , ^{[ 8 ]}
ТИМП3 , ^{[ 8 ]}
Ингибитор пути тканевого фактора , ^{[ 9 ]}
ПЛАТ , ^{[ 44 ]}^{[ 45 ]}
Трансформирующий фактор роста-β , ^{[ 9 ]}
ПЛАУР , ^{[ 46 ]}
ЛПОНП , ^{[ 9 ]}

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. ^{[ § 1 ]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

путь статинов |alt= Редактировать ]]

пути статинов Редактирование

^ Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «Statin_Pathway_WP430» .

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000123384 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040249 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Герц Дж., Хаманн У., Рогне С., Миклебост О., Гаузеполь Х., Стэнли К.К. (декабрь 1988 г.). «Поверхностное расположение и высокое сродство к кальцию мембранного белка печени массой 500 кД, тесно связанного с рецептором ЛПНП, позволяют предположить его физиологическую роль в качестве рецептора липопротеина» . Журнал ЭМБО . 7 (13): 4119–27. дои : 10.1002/j.1460-2075.1988.tb03306.x . ПМЦ 455121 . ПМИД 3266596 .
^ Миклебост О, Археден К, Рогне С, Гертс ван Кессель А, Мандал Н, Херц Дж, Стэнли К, Хайм С, Мительман Ф (июль 1989 г.). «Ген предполагаемого рецептора апоЕ человека находится на хромосоме 12 в сегменте q13-14». Геномика . 5 (1): 65–9. дои : 10.1016/0888-7543(89)90087-6 . ПМИД 2548950 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: белок 1, родственный рецептору липопротеина низкой плотности LRP1» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п ^д ^р ^с ^т Этик Н, Верзо Л, Дедье С, Эмонард Х (2013). «LRP-1: контрольная точка протеолиза внеклеточного матрикса» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2013 : 152163. дои : 10.1155/2013/152163 . ПМЦ 3723059 . ПМИД 23936774 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п ^д ^р ^с ^т ^в ^v ^В ^х ^и ^С ^аа ^аб ^и ^{объявление} ^но ^из ^в ^ах ^есть ^также ^и ^аль ^{являюсь} ^а ^к ^ап ^ак ^с ^как ^в ^В ^из ^хорошо ^топор ^{является} ^тот Лиллис А.П., Михайленко И., Стрикленд Д.К. (август 2005 г.). «Помимо эндоцитоза: функция LRP в миграции клеток, пролиферации и сосудистой проницаемости» . Журнал тромбозов и гемостаза . 3 (8): 1884–93. дои : 10.1111/j.1538-7836.2005.01371.x . ПМИД 16102056 . S2CID 20991690 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Рой А., Кум А., Маринеску В.Д., Пылаева Дж., Смитс А., Неландер С., Урбом Л., Вестермарк Б., Форсберг-Нильссон К., Понтен Ф., Чугунова Е. (июнь 2015 г.). «Происходящий из глиомы ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) регулирует набор LRP1-положительных тучных клеток» . Онкотаргет . 6 (27): 23647–61. дои : 10.18632/oncotarget.4640 . ПМЦ 4695142 . ПМИД 26164207 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Кан Х.С., Ким Дж., Ли Х.Дж., Квон Б.М., Ли Д.К., Хонг С.Х. (август 2014 г.). «LRP1-зависимый клиренс пепсина, индуцированный 2'-гидроксикоричным альдегидом, ослабляет инвазию клеток рака молочной железы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 53 : 15–23. doi : 10.1016/j.biocel.2014.04.021 . ПМИД 24796846 .
^ Шеклтон, Б.; Кроуфорд, Ф.; Бахмайер, К. (8 августа 2016 г.). «Ингибирование ADAM10 способствует выведению Aβ через ГЭБ за счет уменьшения выделения эктодомена LRP1» . Жидкости и барьеры ЦНС . 13 (1): 14. дои : 10.1186/s12987-016-0038-x . ISSN 2045-8118 . ПМЦ 4977753 . ПМИД 27503326 .
^ Jump up to: ^а ^б Сельве, Шарлотта; Д'Аурия, Людовик; Титека, Донатьен; Перро, Гвенн; Лемуан, Паскаль; Трёберг, Линда; Дедье, Стефан; Ноэль, Аньес; Нагасе, Хидеаки (31 марта 2017 г.). «Клеточный холестерин модулирует зависимое от металлопротеиназы выделение белка-1, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP-1), и функцию клиренса» . Журнал ФАСЭБ . 25 (8): 2770–2781. дои : 10.1096/fj.10-169508 . ISSN 0892-6638 . ПМК 3470721 . ПМИД 21518850 .
^ Лю, Цян; Чжан, Джон; Тран, Хиен; Вербек, Марсель М.; Рейсс, Карина; Эстус, Стивен; Бу, Гоцзюнь (16 апреля 2009 г.). «Выделение LRP1 в человеческом мозге: роль ADAM10 и ADAM17» . Молекулярная нейродегенерация . 4:17 . дои : 10.1186/1750-1326-4-17 . ISSN 1750-1326 . ПМК 2672942 . ПМИД 19371428 .
^ Ху К., Линь Л., Тан Х., Ян Дж., Бу Дж., Марс В.М., Лю Ю. (март 2008 г.). «tPA защищает интерстициальные фибробласты и миофибробласты почек от апоптоза» . Журнал Американского общества нефрологов . 19 (3): 503–14. дои : 10.1681/ASN.2007030300 . ПМК 2391054 . ПМИД 18199803 .
^ Лю Ц, Зербинатти К.В., Чжан Дж., Хоэ Х.С., Ван Б., Коул С.Л., Херц Дж., Маглия Л., Бу Дж. (октябрь 2007 г.). «Белок-предшественник амилоида регулирует мозговой аполипопротеин Е и метаболизм холестерина через липопротеиновый рецептор LRP1» . Нейрон . 56 (1): 66–78. дои : 10.1016/j.neuron.2007.08.008 . ПМК 2045076 . ПМИД 17920016 .
^ Дин, Р; Белл, РД; Сагаре, А; Злокович, Б.В. (31 марта 2017 г.). «Клиренс пептида амилоида-β через гематоэнцефалический барьер: значение для терапии болезни Альцгеймера» . Целевые препараты для лечения ЦНС и неврологических расстройств . 8 (1): 16–30. дои : 10.2174/187152709787601867 . ISSN 1871-5273 . ПМК 2872930 . ПМИД 19275634 .
^ Шторк, Штеффен Э.; Мейстер, Сабрина; Нарат, Юлиус; Мейснер, Юлиус Н.; Шуберт, Нильс; Спьецио, Алессандро Ди; Бачес, Сандра; Ванденбрук, Русмарин Э.; Баутер, Ивонн (4 января 2016 г.). «Эндотелиальный LRP1 транспортирует амилоид-β _1–42 через гематоэнцефалический барьер» . Журнал клинических исследований . 126 (1): 123–136. дои : 10.1172/JCI81108 . ISSN 0021-9738 . ПМК 4701557 . ПМИД 26619118 .
^ Канг, Делавэр; Петрзик, CU; Баум, Л.; Шевалье, Н.; Мерриам, Делавэр; Куннас, МЗ; Вагнер, СЛ; Тронкосо, JC; Кавас, Швейцария (1 ноября 2000 г.). «Модуляция клиренса бета-амилоидного белка и предрасположенности к болезни Альцгеймера с помощью белкового пути, связанного с рецептором ЛПНП» . Журнал клинических исследований . 106 (9): 1159–1166. дои : 10.1172/JCI11013 . ISSN 0021-9738 . ПМК 301422 . ПМИД 11067868 .
^ Сибата, М.; Ямада, С.; Кумар, СР; Калеро, М.; Бадинг, Дж.; Франджионе, Б.; Хольцман, DM; Миллер, Калифорния; Стрикленд, ДК (1 декабря 2000 г.). «Клиренс пептида амилоида-ss(1-40) болезни Альцгеймера из головного мозга с помощью белка-1, родственного рецептору ЛПНП, на гематоэнцефалическом барьере» . Журнал клинических исследований . 106 (12): 1489–1499. дои : 10.1172/JCI10498 . ISSN 0021-9738 . ПМЦ 387254 . ПМИД 11120756 .
^ Бахмайер, Корбин; Пэрис, Дэниел; Болье-Абделахад, Дэвид; Музон, Бенуа; Муллан, Майкл; Кроуфорд, Фиона (1 января 2013 г.). «Многогранная роль апоЕ в выведении бета-амилоида через гематоэнцефалический барьер». Нейродегенеративные заболевания . 11 (1): 13–21. дои : 10.1159/000337231 . ISSN 1660-2862 . ПМИД 22572854 . S2CID 30189180 .
^ Бахмайер, Корбин; Шеклтон, Бен; Оджо, Джозеф; Пэрис, Дэниел; Муллан, Майкл; Кроуфорд, Фиона (31 марта 2017 г.). «Специфическое влияние изоформы аполипопротеина E на процессинг рецептора липопротеина» . Нейромолекулярная медицина . 16 (4): 686–696. дои : 10.1007/s12017-014-8318-6 . ISSN 1535-1084 . ПМК 4280344 . ПМИД 25015123 .
^ Сингх И., Сагаре А.П., Кома М., Перлмуттер Д., Геляйн Р., Белл Р.Д., Дин Р.Дж., Чжун Э., Паризи М., Чишевски Дж., Каспер Р.Т., Дин Р. (сентябрь 2013 г.). «Низкий уровень меди нарушает гомеостаз β-амилоида в мозге, изменяя его выработку и клиренс» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (36): 14771–6. Бибкод : 2013PNAS..11014771S . дои : 10.1073/pnas.1302212110 . ПМЦ 3767519 . ПМИД 23959870 .
^ Гордтс П.Л., Рикманс С., Лауэрс А., Ван Донген А., Вербек Л., Робрук А.Дж. (сентябрь 2009 г.). «Инактивация внутриклеточного мотива NPxYxxL LRP1 у мышей с дефицитом LDLR усиливает постпрандиальную дислипидемию и атеросклероз» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 29 (9): 1258–64. дои : 10.1161/ATVBAHA.109.192211 . ПМИД 19667105 .
^ Рольманн А., Готхардт М., Хаммер Р.Э., Герц Дж. (февраль 1998 г.). «Индуцибельная инактивация печеночного гена LRP посредством Cre-опосредованной рекомбинации подтверждает роль LRP в клиренсе остатков хиломикронов» . Журнал клинических исследований . 101 (3): 689–95. дои : 10.1172/JCI1240 . ПМК 508614 . ПМИД 9449704 .
^ Баучер П., Готхардт М., Ли В.П., Андерсон Р.Г., Герц Дж. (апрель 2003 г.). «LRP: роль в целостности сосудистой стенки и защите от атеросклероза». Наука . 300 (5617): 329–32. Бибкод : 2003Sci...300..329B . дои : 10.1126/science.1082095 . ПМИД 12690199 . S2CID 2070128 .
^ Баучер П., Ли В.П., Мац Р.Л., Такаяма Ю., Ауверкс Дж., Андерсон Р.Г., Герц Дж. (2007). «LRP1 действует как атеропротекторный интегратор сигналов TGFbeta и PDFG в сосудистой стенке: последствия синдрома Марфана» . ПЛОС ОДИН . 2 (5): е448. Бибкод : 2007PLoSO...2..448B . дои : 10.1371/journal.pone.0000448 . ПМК 1864997 . ПМИД 17505534 .
^ Янси П.Г., Дин Ю., Фан Д., Блейкмор Дж.Л., Чжан Ю., Дин Л., Чжан Дж., Линтон М.Ф., Фацио С. (июль 2011 г.). «Белок 1, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, предотвращает ранний атеросклероз, ограничивая апоптоз поражений и воспалительный моноцитоз Ly-6Chigh: доказательства того, что эффекты не зависят от аполипопротеина E» . Тираж . 124 (4): 454–64. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.111.032268 . ПМК 3144781 . ПМИД 21730304 .
^ Овертон CD, Янси П.Г., Майор А.С., Линтон М.Ф., Фацио С. (март 2007 г.). «Удаление белка, связанного с рецептором ЛПНП макрофагов, увеличивает атерогенез у мышей» . Исследование кровообращения . 100 (5): 670–7. doi : 10.1161/01.RES.0000260204.40510.aa . ПМИД 17303763 .
^ Троммсдорф М., Борг Дж.П., Марголис Б., Герц Дж. (декабрь 1998 г.). «Взаимодействие цитозольных адаптерных белков с нейрональными рецепторами аполипопротеина Е и белком-предшественником амилоида» . Журнал биологической химии . 273 (50): 33556–60. дои : 10.1074/jbc.273.50.33556 . ПМИД 9837937 .
^ Посва М. (март 1977 г.). «[Рост команды за счет приобретения ученика]». Квинтэссенц-журнал . 7 (3): 21–3. ПМИД 277965 .
^ Коваль Р.К., Герц Дж., Гольдштейн Дж.Л., Эссер В., Браун М.С. (август 1989 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности, опосредует поглощение эфиров холестерина, полученных из липопротеинов, обогащенных апопротеином Е» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (15): 5810–4. Бибкод : 1989PNAS...86.5810K . дои : 10.1073/pnas.86.15.5810 . ПМК 297720 . ПМИД 2762297 .
^ Орр А.В., Педраса С.Э., Паллеро М.А., Эльзи К.А., Гойкоэчеа С., Стрикленд Д.К., Мерфи-Ульрих Дж.Е. (июнь 2003 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности, представляет собой корецептор кальретикулина, который сигнализирует о разборке фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 161 (6): 1179–89. дои : 10.1083/jcb.200302069 . ПМК 2172996 . ПМИД 12821648 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Готхардт М., Троммсдорф М., Невитт М.Ф., Шелтон Дж., Ричардсон Дж.А., Стокингер В., Нимпф Дж., Герц Дж. (август 2000 г.). «Взаимодействие семейства генов рецепторов липопротеинов низкой плотности с цитозольными адаптерными и каркасными белками предполагает разнообразные биологические функции в клеточной коммуникации и передаче сигналов» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25616–24. дои : 10.1074/jbc.M000955200 . ПМИД 10827173 .
^ Басу С., Биндер Р.Дж., Рамалингам Т., Шривастава П.К. (март 2001 г.). «CD91 является общим рецептором белков теплового шока gp96, hsp90, hsp70 и кальретикулина» . Иммунитет . 14 (3): 303–13. дои : 10.1016/s1074-7613(01)00111-x . ПМИД 11290339 .
^ Уильямс С.Е., Иноуэ И., Тран Х., Фрай Г.Л., Пладет М.В., Ивериус П.Х., Лалуэль Дж.М., Чаппелл Д.А., Стрикленд Д.К. (март 1994 г.). «Карбокси-концевой домен липопротеинлипазы связывается с белком, родственным рецептору липопротеинов низкой плотности/альфа-2-макроглобулиновым рецептором (LRP), и опосредует связывание нормальных липопротеинов очень низкой плотности с LRP» . Журнал биологической химии . 269 (12): 8653–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)37017-5 . ПМИД 7510694 .
^ Нюкьяер А., Нильсен М., Лукен А., Мейер Н., Ройгаард Х., Этцеродт М., Бейзигель У., Оливекрона Г., Глиманн Дж. (декабрь 1994 г.). «Карбокси-концевой фрагмент липопротеинлипазы связывается с белком, родственным рецептору липопротеина низкой плотности, и ингибирует опосредованное липазой поглощение липопротеина в клетках» . Журнал биологической химии . 269 (50): 31747–55. дои : 10.1016/S0021-9258(18)31759-9 . ПМИД 7989348 .
^ Чаппелл Д.А., Фрай Г.Л., Вакниц М.А., Ивериус П.Х., Уильямс С.Е., Стрикленд Д.К. (декабрь 1992 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности/рецептор альфа-2-макроглобулина, связывает и опосредует катаболизм липопротеинлипазы бычьего молока» . Журнал биологической химии . 267 (36): 25764–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)35675-8 . ПМИД 1281473 .
^ Барнс Х., Акерманн Э.Дж., ван дер Гир П. (июнь 2003 г.). «v-Src индуцирует связывание Shc с тирозином 63 в цитоплазматическом домене белка 1, родственного рецептору ЛПНП» . Онкоген . 22 (23): 3589–97. дои : 10.1038/sj.onc.1206504 . ПМИД 12789267 .
^ Лукинова Е, Ранганатан С, Кузнецов С, Горлатова Н, Мильорини ММ, Лукинов Д, Улери П.Г., Михайленко И., Лоуренс Д.А., Стрикленд Д.К. (май 2002 г.). «Фактор роста тромбоцитов (PDGF)-индуцирует фосфорилирование тирозина белка, связанного с рецептором липопротеина низкой плотности (LRP). Доказательства интегрированной корецепторной функции между LRP и PDGF» . Журнал биологической химии . 277 (18): 15499–506. дои : 10.1074/jbc.M200427200 . ПМИД 11854294 .
^ Ван С., Херндон М.Э., Ранганатан С., Година С., Лоулер Дж., Аргрейвс В.С., Лиау Дж. (март 2004 г.). «Интернализация, но не связывание тромбоспондина-1 с белком-1, родственным рецептору липопротеинов низкой плотности, требует протеогликанов гепарансульфата». Журнал клеточной биохимии . 91 (4): 766–76. дои : 10.1002/jcb.10781 . ПМИД 14991768 . S2CID 12198474 .
^ Михайленко И., Крылов Д., Аргрейвс К.М., Робертс Д.Д., Лиау Г., Стрикленд Д.К. (март 1997 г.). «Клеточная интернализация и деградация тромбоспондина-1 опосредованы аминоконцевым гепаринсвязывающим доменом (HBD). Высокоаффинное взаимодействие димерного HBD с белком, родственным рецептору липопротеина низкой плотности» . Журнал биологической химии . 272 (10): 6784–91. дои : 10.1074/jbc.272.10.6784 . ПМИД 9045712 .
^ Година С., Лиау Г., Попа И., Стефанссон С., Аргрейвс В.С. (июнь 1995 г.). «Идентификация белка, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP), как эндоцитарного рецептора тромбоспондина-1» . Журнал клеточной биологии . 129 (5): 1403–10. дои : 10.1083/jcb.129.5.1403 . ПМК 2120467 . ПМИД 7775583 .
^ Чжуо М., Хольцман Д.М., Ли Ю., Осака Х., ДеМаро Дж., Жакин М., Бу Дж. (январь 2000 г.). «Роль тканевого рецептора активатора плазминогена LRP в долговременной потенциации гиппокампа» . Журнал неврологии . 20 (2): 542–9. doi : 10.1523/JNEUROSCI.20-02-00542.2000 . ПМК 6772406 . ПМИД 10632583 .
^ Орт К., Мэдисон Э.Л., Гетинг М.Дж., Сэмбрук Дж.Ф., Герц Дж. (август 1992 г.). «Комплексы активатора плазминогена тканевого типа и его ингибитора серпина плазминогена-ингибитора активатора плазминогена типа 1 интернализуются посредством белка, родственного рецептору липопротеина низкой плотности/альфа-2-макроглобулинового рецептора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (16): 7422–6. Бибкод : 1992PNAS...89.7422O . дои : 10.1073/pnas.89.16.7422 . ПМК 49722 . ПМИД 1502153 .
^ Чекай Р.П., Куэммель Т.А., Орландо Р.А., Фаркухар М.Г. (май 2001 г.). «Прямое связывание занятого рецептора урокиназы (uPAR) с белком, родственным рецептору ЛПНП, необходимо для эндоцитоза uPAR и регуляции активности урокиназы клеточной поверхности» . Молекулярная биология клетки . 12 (5): 1467–79. дои : 10.1091/mbc.12.5.1467 . ПМК 34598 . ПМИД 11359936 .

Дальнейшее чтение

Ли З, Дай Дж, Чжэн Х, Лю Б, Кодилл М (март 2002 г.). «Комплексный взгляд на роль и механизмы комплекса белок теплового шока gp96-пептид в возникновении иммунного ответа». Границы бионауки . 7 (4): d731–51. дои : 10.2741/A808 . ПМИД 11861214 .
ван дер Гир П. (май 2002 г.). «Фосфорилирование LRP1: регуляция транспорта и передачи сигнала». Тенденции сердечно-сосудистой медицины . 12 (4): 160–5. дои : 10.1016/S1050-1738(02)00154-8 . ПМИД 12069755 .
Мэй П., Герц Дж. (май 2003 г.). «Белки, связанные с рецепторами ЛПНП, в развитии нервной системы» . Трафик . 4 (5): 291–301. дои : 10.1034/j.1600-0854.2003.00086_4_5.x . ПМИД 12713657 . S2CID 23565545 .
Льоренте-Кортес В., Бадимон Л. (март 2005 г.). «Белок, связанный с рецептором ЛПНП, и сосудистая стенка: последствия атеротромбоза» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 25 (3): 497–504. doi : 10.1161/01.ATV.0000154280.62072.fd . ПМИД 15705932 .
Хуан С.С., Хуан Дж.С. (октябрь 2005 г.). «ТФР-бета-контроль пролиферации клеток» . Журнал клеточной биохимии . 96 (3): 447–62. дои : 10.1002/jcb.20558 . ПМИД 16088940 . S2CID 83711249 .
Лиллис А.П., Михайленко И., Стрикленд Д.К. (август 2005 г.). «Помимо эндоцитоза: функция LRP в миграции клеток, пролиферации и сосудистой проницаемости» . Журнал тромбозов и гемостаза . 3 (8): 1884–93. дои : 10.1111/j.1538-7836.2005.01371.x . ПМИД 16102056 . S2CID 20991690 .

Внешние ссылки

Антиген CD91 + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[WikiPathways-47] Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «Statin_Pathway_WP430» .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000123384 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040249 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid3266596-5] Герц Дж., Хаманн У., Рогне С., Миклебост О., Гаузеполь Х., Стэнли К.К. (декабрь 1988 г.). «Поверхностное расположение и высокое сродство к кальцию мембранного белка печени массой 500 кД, тесно связанного с рецептором ЛПНП, позволяют предположить его физиологическую роль в качестве рецептора липопротеина» . Журнал ЭМБО . 7 (13): 4119–27. дои : 10.1002/j.1460-2075.1988.tb03306.x . ПМЦ 455121 . ПМИД 3266596 .

[pmid2548950-6] Миклебост О, Археден К, Рогне С, Гертс ван Кессель А, Мандал Н, Херц Дж, Стэнли К, Хайм С, Мительман Ф (июль 1989 г.). «Ген предполагаемого рецептора апоЕ человека находится на хромосоме 12 в сегменте q13-14». Геномика . 5 (1): 65–9. дои : 10.1016/0888-7543(89)90087-6 . ПМИД 2548950 .

[entrez-7] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: белок 1, родственный рецептору липопротеина низкой плотности LRP1» .

[pmid23936774-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п ^д ^р ^с ^т Этик Н, Верзо Л, Дедье С, Эмонард Х (2013). «LRP-1: контрольная точка протеолиза внеклеточного матрикса» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2013 : 152163. дои : 10.1155/2013/152163 . ПМЦ 3723059 . ПМИД 23936774 .

[pmid16102056-9] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м ^н ^тот ^п ^д ^р ^с ^т ^в ^v ^В ^х ^и ^С ^аа ^аб ^и ^{объявление} ^но ^из ^в ^ах ^есть ^также ^и ^аль ^{являюсь} ^а ^к ^ап ^ак ^с ^как ^в ^В ^из ^хорошо ^топор ^{является} ^тот Лиллис А.П., Михайленко И., Стрикленд Д.К. (август 2005 г.). «Помимо эндоцитоза: функция LRP в миграции клеток, пролиферации и сосудистой проницаемости» . Журнал тромбозов и гемостаза . 3 (8): 1884–93. дои : 10.1111/j.1538-7836.2005.01371.x . ПМИД 16102056 . S2CID 20991690 .

[pmid26164207-10] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Рой А., Кум А., Маринеску В.Д., Пылаева Дж., Смитс А., Неландер С., Урбом Л., Вестермарк Б., Форсберг-Нильссон К., Понтен Ф., Чугунова Е. (июнь 2015 г.). «Происходящий из глиомы ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) регулирует набор LRP1-положительных тучных клеток» . Онкотаргет . 6 (27): 23647–61. дои : 10.18632/oncotarget.4640 . ПМЦ 4695142 . ПМИД 26164207 .

[pmid24796846-11] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Кан Х.С., Ким Дж., Ли Х.Дж., Квон Б.М., Ли Д.К., Хонг С.Х. (август 2014 г.). «LRP1-зависимый клиренс пепсина, индуцированный 2'-гидроксикоричным альдегидом, ослабляет инвазию клеток рака молочной железы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 53 : 15–23. doi : 10.1016/j.biocel.2014.04.021 . ПМИД 24796846 .

[12] Шеклтон, Б.; Кроуфорд, Ф.; Бахмайер, К. (8 августа 2016 г.). «Ингибирование ADAM10 способствует выведению Aβ через ГЭБ за счет уменьшения выделения эктодомена LRP1» . Жидкости и барьеры ЦНС . 13 (1): 14. дои : 10.1186/s12987-016-0038-x . ISSN 2045-8118 . ПМЦ 4977753 . ПМИД 27503326 .

[:0-13] Jump up to: ^а ^б Сельве, Шарлотта; Д'Аурия, Людовик; Титека, Донатьен; Перро, Гвенн; Лемуан, Паскаль; Трёберг, Линда; Дедье, Стефан; Ноэль, Аньес; Нагасе, Хидеаки (31 марта 2017 г.). «Клеточный холестерин модулирует зависимое от металлопротеиназы выделение белка-1, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP-1), и функцию клиренса» . Журнал ФАСЭБ . 25 (8): 2770–2781. дои : 10.1096/fj.10-169508 . ISSN 0892-6638 . ПМК 3470721 . ПМИД 21518850 .

[14] Лю, Цян; Чжан, Джон; Тран, Хиен; Вербек, Марсель М.; Рейсс, Карина; Эстус, Стивен; Бу, Гоцзюнь (16 апреля 2009 г.). «Выделение LRP1 в человеческом мозге: роль ADAM10 и ADAM17» . Молекулярная нейродегенерация . 4:17 . дои : 10.1186/1750-1326-4-17 . ISSN 1750-1326 . ПМК 2672942 . ПМИД 19371428 .

[15] Ху К., Линь Л., Тан Х., Ян Дж., Бу Дж., Марс В.М., Лю Ю. (март 2008 г.). «tPA защищает интерстициальные фибробласты и миофибробласты почек от апоптоза» . Журнал Американского общества нефрологов . 19 (3): 503–14. дои : 10.1681/ASN.2007030300 . ПМК 2391054 . ПМИД 18199803 .

[16] Лю Ц, Зербинатти К.В., Чжан Дж., Хоэ Х.С., Ван Б., Коул С.Л., Херц Дж., Маглия Л., Бу Дж. (октябрь 2007 г.). «Белок-предшественник амилоида регулирует мозговой аполипопротеин Е и метаболизм холестерина через липопротеиновый рецептор LRP1» . Нейрон . 56 (1): 66–78. дои : 10.1016/j.neuron.2007.08.008 . ПМК 2045076 . ПМИД 17920016 .

[17] Дин, Р; Белл, РД; Сагаре, А; Злокович, Б.В. (31 марта 2017 г.). «Клиренс пептида амилоида-β через гематоэнцефалический барьер: значение для терапии болезни Альцгеймера» . Целевые препараты для лечения ЦНС и неврологических расстройств . 8 (1): 16–30. дои : 10.2174/187152709787601867 . ISSN 1871-5273 . ПМК 2872930 . ПМИД 19275634 .

[18] Шторк, Штеффен Э.; Мейстер, Сабрина; Нарат, Юлиус; Мейснер, Юлиус Н.; Шуберт, Нильс; Спьецио, Алессандро Ди; Бачес, Сандра; Ванденбрук, Русмарин Э.; Баутер, Ивонн (4 января 2016 г.). «Эндотелиальный LRP1 транспортирует амилоид-β _1–42 через гематоэнцефалический барьер» . Журнал клинических исследований . 126 (1): 123–136. дои : 10.1172/JCI81108 . ISSN 0021-9738 . ПМК 4701557 . ПМИД 26619118 .

[19] Канг, Делавэр; Петрзик, CU; Баум, Л.; Шевалье, Н.; Мерриам, Делавэр; Куннас, МЗ; Вагнер, СЛ; Тронкосо, JC; Кавас, Швейцария (1 ноября 2000 г.). «Модуляция клиренса бета-амилоидного белка и предрасположенности к болезни Альцгеймера с помощью белкового пути, связанного с рецептором ЛПНП» . Журнал клинических исследований . 106 (9): 1159–1166. дои : 10.1172/JCI11013 . ISSN 0021-9738 . ПМК 301422 . ПМИД 11067868 .

[20] Сибата, М.; Ямада, С.; Кумар, СР; Калеро, М.; Бадинг, Дж.; Франджионе, Б.; Хольцман, DM; Миллер, Калифорния; Стрикленд, ДК (1 декабря 2000 г.). «Клиренс пептида амилоида-ss(1-40) болезни Альцгеймера из головного мозга с помощью белка-1, родственного рецептору ЛПНП, на гематоэнцефалическом барьере» . Журнал клинических исследований . 106 (12): 1489–1499. дои : 10.1172/JCI10498 . ISSN 0021-9738 . ПМЦ 387254 . ПМИД 11120756 .

[21] Бахмайер, Корбин; Пэрис, Дэниел; Болье-Абделахад, Дэвид; Музон, Бенуа; Муллан, Майкл; Кроуфорд, Фиона (1 января 2013 г.). «Многогранная роль апоЕ в выведении бета-амилоида через гематоэнцефалический барьер». Нейродегенеративные заболевания . 11 (1): 13–21. дои : 10.1159/000337231 . ISSN 1660-2862 . ПМИД 22572854 . S2CID 30189180 .

[22] Бахмайер, Корбин; Шеклтон, Бен; Оджо, Джозеф; Пэрис, Дэниел; Муллан, Майкл; Кроуфорд, Фиона (31 марта 2017 г.). «Специфическое влияние изоформы аполипопротеина E на процессинг рецептора липопротеина» . Нейромолекулярная медицина . 16 (4): 686–696. дои : 10.1007/s12017-014-8318-6 . ISSN 1535-1084 . ПМК 4280344 . ПМИД 25015123 .

[pmid23959870-23] Сингх И., Сагаре А.П., Кома М., Перлмуттер Д., Геляйн Р., Белл Р.Д., Дин Р.Дж., Чжун Э., Паризи М., Чишевски Дж., Каспер Р.Т., Дин Р. (сентябрь 2013 г.). «Низкий уровень меди нарушает гомеостаз β-амилоида в мозге, изменяя его выработку и клиренс» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (36): 14771–6. Бибкод : 2013PNAS..11014771S . дои : 10.1073/pnas.1302212110 . ПМЦ 3767519 . ПМИД 23959870 .

[pmid19667105-24] Гордтс П.Л., Рикманс С., Лауэрс А., Ван Донген А., Вербек Л., Робрук А.Дж. (сентябрь 2009 г.). «Инактивация внутриклеточного мотива NPxYxxL LRP1 у мышей с дефицитом LDLR усиливает постпрандиальную дислипидемию и атеросклероз» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 29 (9): 1258–64. дои : 10.1161/ATVBAHA.109.192211 . ПМИД 19667105 .

[pmid9449704-25] Рольманн А., Готхардт М., Хаммер Р.Э., Герц Дж. (февраль 1998 г.). «Индуцибельная инактивация печеночного гена LRP посредством Cre-опосредованной рекомбинации подтверждает роль LRP в клиренсе остатков хиломикронов» . Журнал клинических исследований . 101 (3): 689–95. дои : 10.1172/JCI1240 . ПМК 508614 . ПМИД 9449704 .

[pmid12690199-26] Баучер П., Готхардт М., Ли В.П., Андерсон Р.Г., Герц Дж. (апрель 2003 г.). «LRP: роль в целостности сосудистой стенки и защите от атеросклероза». Наука . 300 (5617): 329–32. Бибкод : 2003Sci...300..329B . дои : 10.1126/science.1082095 . ПМИД 12690199 . S2CID 2070128 .

[pmid17505534-27] Баучер П., Ли В.П., Мац Р.Л., Такаяма Ю., Ауверкс Дж., Андерсон Р.Г., Герц Дж. (2007). «LRP1 действует как атеропротекторный интегратор сигналов TGFbeta и PDFG в сосудистой стенке: последствия синдрома Марфана» . ПЛОС ОДИН . 2 (5): е448. Бибкод : 2007PLoSO...2..448B . дои : 10.1371/journal.pone.0000448 . ПМК 1864997 . ПМИД 17505534 .

[pmid21730304-28] Янси П.Г., Дин Ю., Фан Д., Блейкмор Дж.Л., Чжан Ю., Дин Л., Чжан Дж., Линтон М.Ф., Фацио С. (июль 2011 г.). «Белок 1, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, предотвращает ранний атеросклероз, ограничивая апоптоз поражений и воспалительный моноцитоз Ly-6Chigh: доказательства того, что эффекты не зависят от аполипопротеина E» . Тираж . 124 (4): 454–64. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.111.032268 . ПМК 3144781 . ПМИД 21730304 .

[pmid17303763-29] Овертон CD, Янси П.Г., Майор А.С., Линтон М.Ф., Фацио С. (март 2007 г.). «Удаление белка, связанного с рецептором ЛПНП макрофагов, увеличивает атерогенез у мышей» . Исследование кровообращения . 100 (5): 670–7. doi : 10.1161/01.RES.0000260204.40510.aa . ПМИД 17303763 .

[pmid9837937-30] Троммсдорф М., Борг Дж.П., Марголис Б., Герц Дж. (декабрь 1998 г.). «Взаимодействие цитозольных адаптерных белков с нейрональными рецепторами аполипопротеина Е и белком-предшественником амилоида» . Журнал биологической химии . 273 (50): 33556–60. дои : 10.1074/jbc.273.50.33556 . ПМИД 9837937 .

[31] Посва М. (март 1977 г.). «[Рост команды за счет приобретения ученика]». Квинтэссенц-журнал . 7 (3): 21–3. ПМИД 277965 .

[32] Коваль Р.К., Герц Дж., Гольдштейн Дж.Л., Эссер В., Браун М.С. (август 1989 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности, опосредует поглощение эфиров холестерина, полученных из липопротеинов, обогащенных апопротеином Е» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (15): 5810–4. Бибкод : 1989PNAS...86.5810K . дои : 10.1073/pnas.86.15.5810 . ПМК 297720 . ПМИД 2762297 .

[pmid12821648-33] Орр А.В., Педраса С.Э., Паллеро М.А., Эльзи К.А., Гойкоэчеа С., Стрикленд Д.К., Мерфи-Ульрих Дж.Е. (июнь 2003 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности, представляет собой корецептор кальретикулина, который сигнализирует о разборке фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 161 (6): 1179–89. дои : 10.1083/jcb.200302069 . ПМК 2172996 . ПМИД 12821648 .

[pmid10827173-34] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Готхардт М., Троммсдорф М., Невитт М.Ф., Шелтон Дж., Ричардсон Дж.А., Стокингер В., Нимпф Дж., Герц Дж. (август 2000 г.). «Взаимодействие семейства генов рецепторов липопротеинов низкой плотности с цитозольными адаптерными и каркасными белками предполагает разнообразные биологические функции в клеточной коммуникации и передаче сигналов» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25616–24. дои : 10.1074/jbc.M000955200 . ПМИД 10827173 .

[pmid11290339-35] Басу С., Биндер Р.Дж., Рамалингам Т., Шривастава П.К. (март 2001 г.). «CD91 является общим рецептором белков теплового шока gp96, hsp90, hsp70 и кальретикулина» . Иммунитет . 14 (3): 303–13. дои : 10.1016/s1074-7613(01)00111-x . ПМИД 11290339 .

[pmid7510694-36] Уильямс С.Е., Иноуэ И., Тран Х., Фрай Г.Л., Пладет М.В., Ивериус П.Х., Лалуэль Дж.М., Чаппелл Д.А., Стрикленд Д.К. (март 1994 г.). «Карбокси-концевой домен липопротеинлипазы связывается с белком, родственным рецептору липопротеинов низкой плотности/альфа-2-макроглобулиновым рецептором (LRP), и опосредует связывание нормальных липопротеинов очень низкой плотности с LRP» . Журнал биологической химии . 269 (12): 8653–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)37017-5 . ПМИД 7510694 .

[pmid7989348-37] Нюкьяер А., Нильсен М., Лукен А., Мейер Н., Ройгаард Х., Этцеродт М., Бейзигель У., Оливекрона Г., Глиманн Дж. (декабрь 1994 г.). «Карбокси-концевой фрагмент липопротеинлипазы связывается с белком, родственным рецептору липопротеина низкой плотности, и ингибирует опосредованное липазой поглощение липопротеина в клетках» . Журнал биологической химии . 269 (50): 31747–55. дои : 10.1016/S0021-9258(18)31759-9 . ПМИД 7989348 .

[pmid1281473-38] Чаппелл Д.А., Фрай Г.Л., Вакниц М.А., Ивериус П.Х., Уильямс С.Е., Стрикленд Д.К. (декабрь 1992 г.). «Белок, родственный рецептору липопротеина низкой плотности/рецептор альфа-2-макроглобулина, связывает и опосредует катаболизм липопротеинлипазы бычьего молока» . Журнал биологической химии . 267 (36): 25764–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)35675-8 . ПМИД 1281473 .

[pmid12789267-39] Барнс Х., Акерманн Э.Дж., ван дер Гир П. (июнь 2003 г.). «v-Src индуцирует связывание Shc с тирозином 63 в цитоплазматическом домене белка 1, родственного рецептору ЛПНП» . Онкоген . 22 (23): 3589–97. дои : 10.1038/sj.onc.1206504 . ПМИД 12789267 .

[pmid11854294-40] Лукинова Е, Ранганатан С, Кузнецов С, Горлатова Н, Мильорини ММ, Лукинов Д, Улери П.Г., Михайленко И., Лоуренс Д.А., Стрикленд Д.К. (май 2002 г.). «Фактор роста тромбоцитов (PDGF)-индуцирует фосфорилирование тирозина белка, связанного с рецептором липопротеина низкой плотности (LRP). Доказательства интегрированной корецепторной функции между LRP и PDGF» . Журнал биологической химии . 277 (18): 15499–506. дои : 10.1074/jbc.M200427200 . ПМИД 11854294 .

[pmid14991768-41] Ван С., Херндон М.Э., Ранганатан С., Година С., Лоулер Дж., Аргрейвс В.С., Лиау Дж. (март 2004 г.). «Интернализация, но не связывание тромбоспондина-1 с белком-1, родственным рецептору липопротеинов низкой плотности, требует протеогликанов гепарансульфата». Журнал клеточной биохимии . 91 (4): 766–76. дои : 10.1002/jcb.10781 . ПМИД 14991768 . S2CID 12198474 .

[pmid9045712-42] Михайленко И., Крылов Д., Аргрейвс К.М., Робертс Д.Д., Лиау Г., Стрикленд Д.К. (март 1997 г.). «Клеточная интернализация и деградация тромбоспондина-1 опосредованы аминоконцевым гепаринсвязывающим доменом (HBD). Высокоаффинное взаимодействие димерного HBD с белком, родственным рецептору липопротеина низкой плотности» . Журнал биологической химии . 272 (10): 6784–91. дои : 10.1074/jbc.272.10.6784 . ПМИД 9045712 .

[pmid7775583-43] Година С., Лиау Г., Попа И., Стефанссон С., Аргрейвс В.С. (июнь 1995 г.). «Идентификация белка, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP), как эндоцитарного рецептора тромбоспондина-1» . Журнал клеточной биологии . 129 (5): 1403–10. дои : 10.1083/jcb.129.5.1403 . ПМК 2120467 . ПМИД 7775583 .

[pmid10632583-44] Чжуо М., Хольцман Д.М., Ли Ю., Осака Х., ДеМаро Дж., Жакин М., Бу Дж. (январь 2000 г.). «Роль тканевого рецептора активатора плазминогена LRP в долговременной потенциации гиппокампа» . Журнал неврологии . 20 (2): 542–9. doi : 10.1523/JNEUROSCI.20-02-00542.2000 . ПМК 6772406 . ПМИД 10632583 .

[pmid1502153-45] Орт К., Мэдисон Э.Л., Гетинг М.Дж., Сэмбрук Дж.Ф., Герц Дж. (август 1992 г.). «Комплексы активатора плазминогена тканевого типа и его ингибитора серпина плазминогена-ингибитора активатора плазминогена типа 1 интернализуются посредством белка, родственного рецептору липопротеина низкой плотности/альфа-2-макроглобулинового рецептора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (16): 7422–6. Бибкод : 1992PNAS...89.7422O . дои : 10.1073/pnas.89.16.7422 . ПМК 49722 . ПМИД 1502153 .

[pmid11359936-46] Чекай Р.П., Куэммель Т.А., Орландо Р.А., Фаркухар М.Г. (май 2001 г.). «Прямое связывание занятого рецептора урокиназы (uPAR) с белком, родственным рецептору ЛПНП, необходимо для эндоцитоза uPAR и регуляции активности урокиназы клеточной поверхности» . Молекулярная биология клетки . 12 (5): 1467–79. дои : 10.1091/mbc.12.5.1467 . ПМК 34598 . ПМИД 11359936 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ § 1 ]

v т и Белки : кластеры дифференцировки (см. также список кластеров дифференцировки человека )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v т и Липиды : метаболизм липопротеиновых частиц .
Lipoprotein particle classes and subclasses	delivery of TGs: Chylomicron VLDL delivery of C and CE: IDL LDL lb LDL sd LDL Lp(a) HDL Remnant cholesterol
Apolipoproteins	APOA 1 2 4 5 APOB APOC 1 2 3 4 APOD APOE APOH SAA SAA1
Extracellular enzymes	LCAT LIPC LPL
Lipid transfer proteins	CETP MTTP PLTP
Cell surface receptors	HDL: SCARB1 IDL: LRP LRP1 LRP1B LRP2 LRP3 LRP4 LRP5 LRP5L LRP6 LRP8 LRP10 LRP11 LRP12 LDL: LDLR LRPAP1
ATP-binding cassette transporter	ABCA1 ABCG5 ABCG8