Jump to content

Кератин

(Перенаправлено с Кератиновый )
Микроскопия кератиновых нитей внутри клеток

Кератин ( / ˈ k ɛr ə t ɪ n / [ 1 ] [ 2 ] ) — один из семейства структурных волокнистых белков, также известных как склеропротеины . Альфа-кератин (α-кератин) — это тип кератина, обнаруженный у позвоночных . Это основной структурный материал, из которого состоят чешуя , волосы , ногти , перья , рога , когти , копыта и внешний слой кожи у позвоночных. Кератин также защищает эпителиальные клетки от повреждений или стресса. Кератин крайне нерастворим в воде и органических растворителях. кератина Мономеры собираются в пучки, образуя промежуточные нити , которые являются прочными и образуют прочные неминерализованные эпидермальные придатки, встречающиеся у рептилий , птиц , амфибий и млекопитающих . [ 3 ] [ 4 ] например, в рогах крупного рогатого скота и носорогов , а также броненосцев Чрезмерная кератинизация участвует в укреплении определенных тканей , остеодерме . [ 5 ] Единственным другим биологическим веществом, которое, как известно, имеет прочность, близкую к ороговевшей ткани, является хитин . [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Кератин бывает двух типов: примитивные, более мягкие формы, встречающиеся у всех позвоночных, и более твердые, производные формы, встречающиеся только у зауропсидов (рептилий и птиц).

Шелк паука относится к кератину. [ 9 ] хотя производство белка могло развиваться независимо от этого процесса у позвоночных.

Примеры возникновения

[ редактировать ]
Рога , импалы состоят из кератина покрывающего сердцевину кости .

Альфа-кератины (α-кератины) встречаются у всех позвоночных. Они образуют волосы (в том числе шерсть ), наружный слой кожи , рога , ногти , когти и копыта млекопитающих, а также нити слизи миксины . [ 4 ] Пластины уса -фильтраторов китов также состоят из кератина. Кератиновые нити в изобилии присутствуют в кератиноцитах рогового слоя эпидермиса ; это белки, подвергшиеся кератинизации . Они также присутствуют в эпителиальных клетках в целом. Например, эпителиальные клетки тимуса мыши реагируют с антителами к кератину 5, кератину 8 и кератину 14. Эти антитела используются в качестве флуоресцентных маркеров для различения подмножеств эпителиальных клеток тимуса мыши в генетических исследованиях тимуса .

Более твердые бета-кератины (β-кератины) встречаются только у зауропсидов , то есть у всех ныне живущих рептилий и птиц . Они обнаружены в ногтях, чешуе и когтях рептилий некоторых рептилий , в панцирях ( Testudines , таких как черепаха , черепаха , черепаха ), а также в перьях , клювах и когтях птиц . [ 10 ] Эти кератины образуются в основном в бета-листах . Однако бета-листы встречаются и в α-кератинах. [ 11 ] Недавние исследования показали, что β-кератины зауропсидов фундаментально отличаются от α-кератинов на генетическом и структурном уровне. Новый термин роговой бета-протеин (CBP) был предложен во избежание путаницы с α-кератинами. [ 12 ]

Кератины (также называемые цитокератинами ) представляют собой полимеры типа I и типа II промежуточных филаментов , которые обнаружены только у хордовых ( позвоночных , амфиокси , урохордовых ). Нематоды и многие другие нехордовые животные, по-видимому, имеют только промежуточные нити типа VI , волокна, которые структурируют ядро .

Нейтрально-основные кератины кодируются на хромосоме 12 (12q13.13).
Кислые кератины кодируются на хромосоме 17 (17q21.2).

Геном человека кодирует 54 функциональных гена кератина , расположенных в двух кластерах на хромосомах 12 и 17. Это позволяет предположить, что они возникли в результате серии дупликаций генов на этих хромосомах. [ 13 ]

К кератинам относятся следующие белки: KRT23 , KRT24 , KRT25 , KRT26 , KRT27 , KRT28 , KRT31 , KRT32 , KRT33A , KRT33B , KRT34 , KRT35 , KRT36 , KRT37 , KRT38 , KRT39 , KRT40 , KRT71 , КРТ73 , КРТ74 , 72 , KRT75 , KRT76 , KRT77 , KRT78 , KRT79 , KRT8 , KRT80 , KRT81 , KRT82 , KRT83 , KRT84 , KRT85 и KRT86 использовались для описания кератинов старше 20 лет. [ 14 ]

Таблица генов кератина и биологических процессов ( GeneCards ) [ 15 ]
Символ Биологический процесс
KRT1 complement activation, lectin pathway
KRT1 retina homeostasis
KRT1 response to oxidative stress
KRT1 peptide cross-linking
KRT1 keratinization
KRT1 fibrinolysis
KRT1 intermediate filament organization
KRT1 regulation of angiogenesis
KRT1 negative regulation of inflammatory response
KRT1 protein heterotetramerization
KRT1 establishment of skin barrier
KRT10 morphogenesis of an epithelium
KRT10 epidermis development
KRT10 peptide cross-linking
KRT10 keratinocyte differentiation
KRT10 epithelial cell differentiation
KRT10 positive regulation of epidermis development
KRT10 protein heterotetramerization
KRT12 morphogenesis of an epithelium
KRT12 visual perception
KRT12 epidermis development
KRT12 epithelial cell differentiation
KRT12 cornea development in camera-type eye
KRT13 cytoskeleton organization
KRT13 epithelial cell differentiation
KRT13 regulation of translation in response to stress
KRT13 intermediate filament organization
KRT14 aging
KRT14 epidermis development
KRT14 keratinocyte differentiation
KRT14 epithelial cell differentiation
KRT14 hair cycle
KRT14 intermediate filament organization
KRT14 intermediate filament bundle assembly
KRT14 stem cell differentiation
KRT15 epidermis development
KRT15 epithelial cell differentiation
KRT15 intermediate filament organization
KRT16 morphogenesis of an epithelium
KRT16 inflammatory response
KRT16 cytoskeleton organization
KRT16 aging
KRT16 keratinocyte differentiation
KRT16 negative regulation of cell migration
KRT16 epithelial cell differentiation
KRT16 keratinization
KRT16 hair cycle
KRT16 innate immune response
KRT16 intermediate filament cytoskeleton organization
KRT16 intermediate filament organization
KRT16 keratinocyte migration
KRT16 establishment of skin barrier
KRT17 morphogenesis of an epithelium
KRT17 positive regulation of cell growth
KRT17 epithelial cell differentiation
KRT17 hair follicle morphogenesis
KRT17 keratinization
KRT17 intermediate filament organization
KRT17 positive regulation of translation
KRT17 positive regulation of hair follicle development
KRT18 cell cycle
KRT18 anatomical structure morphogenesis
KRT18 tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
KRT18 obsolete Golgi to plasma membrane CFTR protein transport
KRT18 Golgi to plasma membrane protein transport
KRT18 negative regulation of apoptotic process
KRT18 intermediate filament cytoskeleton organization
KRT18 extrinsic apoptotic signaling pathway
KRT18 hepatocyte apoptotic process
KRT18 cell-cell adhesion
KRT19 Notch signaling pathway
KRT19 epithelial cell differentiation
KRT19 response to estrogen
KRT19 intermediate filament organization
KRT19 sarcomere organization
KRT19 cell differentiation involved in embryonic placenta development
KRT2 keratinocyte development
KRT2 epidermis development
KRT2 peptide cross-linking
KRT2 keratinization
KRT2 keratinocyte activation
KRT2 keratinocyte proliferation
KRT2 intermediate filament organization
KRT2 positive regulation of epidermis development
KRT2 keratinocyte migration
KRT20 apoptotic process
KRT20 cellular response to starvation
KRT20 epithelial cell differentiation
KRT20 intermediate filament organization
KRT20 regulation of protein secretion
KRT23 epithelial cell differentiation
KRT23 intermediate filament organization
KRT24 biological_process
KRT25 cytoskeleton organization
KRT25 aging
KRT25 hair follicle morphogenesis
KRT25 hair cycle
KRT25 intermediate filament organization
KRT26
KRT27 biological_process
KRT27 hair follicle morphogenesis
KRT27 intermediate filament organization
KRT28 biological_process
KRT3 epithelial cell differentiation
KRT3 keratinization
KRT3 intermediate filament cytoskeleton organization
KRT3 intermediate filament organization
KRT31 epidermis development
KRT31 epithelial cell differentiation
KRT31 intermediate filament organization
KRT32 epidermis development
KRT32 epithelial cell differentiation
KRT32 intermediate filament organization
KRT33A epithelial cell differentiation
KRT33A intermediate filament organization
KRT33B aging
KRT33B epithelial cell differentiation
KRT33B hair cycle
KRT33B intermediate filament organization
KRT34 epidermis development
KRT34 epithelial cell differentiation
KRT34 intermediate filament organization
KRT35 anatomical structure morphogenesis
KRT35 epithelial cell differentiation
KRT35 intermediate filament organization
KRT36 biological_process
KRT36 epithelial cell differentiation
KRT36 intermediate filament organization
KRT36 regulation of keratinocyte differentiation
KRT37 epithelial cell differentiation
KRT37 intermediate filament organization
KRT38 epithelial cell differentiation
KRT38 intermediate filament organization
KRT39 epithelial cell differentiation
KRT39 intermediate filament organization
KRT4 cytoskeleton organization
KRT4 epithelial cell differentiation
KRT4 keratinization
KRT4 intermediate filament organization
KRT4 negative regulation of epithelial cell proliferation
KRT40 epithelial cell differentiation
KRT40 intermediate filament organization
KRT5 epidermis development
KRT5 response to mechanical stimulus
KRT5 regulation of cell migration
KRT5 keratinization
KRT5 regulation of protein localization
KRT5 intermediate filament polymerization
KRT5 intermediate filament organization
KRT6A obsolete negative regulation of cytolysis by symbiont of host cells
KRT6A morphogenesis of an epithelium
KRT6A positive regulation of cell population proliferation
KRT6A cell differentiation
KRT6A keratinization
KRT6A wound healing
KRT6A intermediate filament organization
KRT6A defense response to Gram-positive bacterium
KRT6A cytolysis by host of symbiont cells
KRT6A antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide
KRT6A negative regulation of entry of bacterium into host cell
KRT6B ectoderm development
KRT6B keratinization
KRT6B intermediate filament organization
KRT6C keratinization
KRT6C intermediate filament cytoskeleton organization
KRT6C intermediate filament organization
KRT7 keratinization
KRT7 intermediate filament organization
KRT71 hair follicle morphogenesis
KRT71 keratinization
KRT71 intermediate filament organization
KRT72 biological_process
KRT72 keratinization
KRT72 intermediate filament organization
KRT73 biological_process
KRT73 keratinization
KRT73 intermediate filament organization
KRT74 keratinization
KRT74 intermediate filament cytoskeleton organization
KRT74 intermediate filament organization
KRT75 hematopoietic progenitor cell differentiation
KRT75 keratinization
KRT75 intermediate filament organization
KRT76 cytoskeleton organization
KRT76 epidermis development
KRT76 keratinization
KRT76 pigmentation
KRT76 intermediate filament organization
KRT76 sebaceous gland development
KRT77 biological_process
KRT77 keratinization
KRT77 intermediate filament organization
KRT78 keratinization
KRT78 intermediate filament organization
KRT79 keratinization
KRT79 intermediate filament organization
KRT8 keratinization
KRT8 tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
KRT8 intermediate filament organization
KRT8 sarcomere organization
KRT8 response to hydrostatic pressure
KRT8 response to other organism
KRT8 cell differentiation involved in embryonic placenta development
KRT8 extrinsic apoptotic signaling pathway
KRT8 hepatocyte apoptotic process
KRT80 keratinization
KRT80 intermediate filament organization
KRT81 keratinization
KRT81 intermediate filament organization
KRT82 biological_process
KRT82 keratinization
KRT82 intermediate filament organization
KRT83 aging
KRT83 epidermis development
KRT83 keratinization
KRT83 hair cycle
KRT83 intermediate filament organization
KRT84 hair follicle development
KRT84 keratinization
KRT84 nail development
KRT84 intermediate filament organization
KRT84 regulation of keratinocyte differentiation
KRT85 epidermis development
KRT85 keratinization
KRT85 intermediate filament organization
KRT86 keratinization
KRT86 intermediate filament organization
KRT9 spermatogenesis
KRT9 epidermis development
KRT9 epithelial cell differentiation
KRT9 skin development
KRT9 intermediate filament organization
Выравнивание белковых последовательностей человеческого кератина 1, 2А, 3,4, 5, 6А, 7 и 8 (KRT1 – KRT8). Выше показан только первый стержневой домен. Выравнивание создано с помощью Clustal Omega .

Структура белка

[ редактировать ]

Первые последовательности кератинов были определены Исраэлем Ханукоглу и Элейн Фукс (1982, 1983). [ 16 ] [ 17 ] Эти последовательности показали, что существуют два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератинами типа I и типа II. [ 17 ] Анализируя первичные структуры этих кератинов и других белков промежуточных нитей, Ханукоглу и Фукс предложили модель, в которой кератины и белки промежуточных нитей содержат центральный домен ~310 остатков с четырьмя сегментами в α-спиральной конформации, которые разделены тремя короткими линкерами. сегменты, по прогнозам, находятся в конформации бета-поворота. [ 17 ] Эта модель была подтверждена определением кристаллической структуры спирального домена кератинов. [ 18 ]

Кератины 1 и 2 типа

[ редактировать ]

Геном человека имеет 54 функциональных аннотированных гена кератина, 28 относятся к семейству кератина 1-го типа и 26 относятся к семейству кератина 2-го типа . [ 19 ]

Кератин (высокомолекулярный) в клетках желчных протоков и овальных клетках лошади печени .

Молекулы волокнистого кератина суперскручиваются, образуя очень стабильный левосторонний суперспиральный кератина мотив, который мультимеризуется, образуя нити, состоящие из множества копий мономера . [ 20 ]

Основной силой, поддерживающей спиральную структуру, являются гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина. [ 21 ]

Ограниченное внутреннее пространство является причиной того, что тройная спираль (неродственного) структурного белка коллагена , обнаруженного в коже , хрящах и костях , также имеет высокий процент глицина . Белок соединительной ткани эластин также содержит высокий процент глицина и аланина . шелка Фиброин , считающийся β-кератином, может содержать 75–80% этих двух веществ от общего количества, 10–15% серина , а остальная часть имеет объемные боковые группы. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. [ 22 ] Преобладание аминокислот с небольшими нереакционноспособными боковыми группами характерно для структурных белков, для которых плотная упаковка по Н-связям важнее химической специфичности .

Дисульфидные мостики

[ редактировать ]

Помимо внутри- и межмолекулярных водородных связей , отличительной особенностью кератинов является наличие большого количества серосодержащей аминокислоты цистеина , необходимой для образования дисульфидных мостиков , которые придают дополнительную прочность и жесткость за счет постоянного, термически стабильного сшивания. [ 23 ] — почти так же, как небелковые серные мостики стабилизируют вулканизированную резину . Человеческие волосы содержат примерно 14% цистеина. Резкий запах паленых волос и кожи обусловлен образовавшимися летучими соединениями серы. Обширные дисульфидные связи способствуют нерастворимости кератинов , за исключением небольшого количества растворителей, таких как диссоциирующие или восстанавливающие агенты.

Человеческий ноготь на ноге, отвалившийся после небольшой травмы. На нем было сделано три небольших прокола, пока он еще был прикреплен.

Более гибкие и эластичные кератины волос имеют меньшее количество межцепочечных дисульфидных мостиков, чем кератины , копыт и когтей млекопитающих ногтей (гомологичные структуры), которые более тверды и больше похожи на свои аналоги у других классов позвоночных. [ 24 ] Волосы и другие α-кератины состоят из α-спирально закрученных одиночных белковых нитей (с регулярными внутрицепочечными Н-связями ), которые затем скручиваются в сверхспиральные веревки , которые можно далее скручивать. β-кератины рептилий и птиц представляют собой β-складчатые листы, скрученные вместе, затем стабилизированные и затвердевшие с помощью дисульфидных мостиков.

Тиолированные полимеры (= тиомеры ) могут образовывать дисульфидные мостики с цистеиновыми субструктурами кератинов, ковалентно присоединяющимися к этим белкам. [ 25 ] Таким образом, тиомеры проявляют высокие свойства связывания с кератинами, содержащимися в волосах. [ 26 ] есть кожа [ 27 ] [ 28 ] и на поверхности многих типов клеток. [ 29 ]

Формирование нитей

[ редактировать ]

Было предложено разделить кератины на «твердые» и «мягкие» формы, или « цитокератины » и «другие кератины». [ нужны разъяснения ] [ сомнительно обсудить ] Теперь эта модель считается правильной. Это учитывается в новом ядерном дополнении 2006 года для описания кератинов. [ 14 ]

Кератиновые нити являются промежуточными нитями . Как и все промежуточные филаменты, кератиновые белки образуют нитевидные полимеры в ходе серии стадий сборки, начиная с димеризации; димеры собираются в тетрамеры и октамеры и, в конечном итоге, если текущая гипотеза верна, в нити единичной длины (ULF), способные отжигать конец в конец в длинные нити.

Сопряжение

[ редактировать ]
А (нейтрально-базовый) Б (кислый) возникновение
кератин 1 , кератин 2 кератин 9 , кератин 10 роговой слой , кератиноциты
кератин 3 кератин 12 роговица
кератин 4 кератин 13 многослойный эпителий
кератин 5 кератин 14 , кератин 15 многослойный эпителий
кератин 6 кератин 16 , кератин 17 плоский эпителий
кератин 7 кератин 19 протоковой эпителий
кератин 8 кератин 18 , кератин 20 простой эпителий

Ороговение

[ редактировать ]

Ороговение – это процесс формирования эпидермального барьера в многослойная плоская эпителиальная ткань. На клеточном уровне, ороговение характеризуется:

Обмен веществ прекращается, и клетки практически полностью заполняются кератином. В процессе дифференцировки эпителия клетки ороговевают, поскольку белок кератина включается в более длинные промежуточные нити кератина. В конце концов ядро ​​и цитоплазматические органеллы исчезают, метаболизм прекращается, и клетки подвергаются запрограммированной смерти , поскольку они полностью ороговевают. Во многих других типах клеток, таких как клетки дермы, кератиновые нити и другие промежуточные нити функционируют как часть цитоскелета, механически стабилизируя клетку против физического стресса. Он делает это посредством соединений с десмосомами, межклеточными соединительными бляшками и гемидесмосомами, адгезивными структурами клеточной базальной мембраны.

Клетки эпидермиса содержат структурный матрикс из кератина, который делает этот внешний слой кожи почти водонепроницаемым и вместе с коллагеном и эластином придает коже прочность. Трение и давление вызывают утолщение наружного, ороговевшего слоя эпидермиса и образование защитных мозолей, полезных для спортсменов и на кончиках пальцев музыкантов, играющих на струнных инструментах. Ороговевшие клетки эпидермиса постоянно отслаиваются и заменяются.

Эти твердые покровные структуры образуются путем межклеточного склеивания волокон, образованных из мертвых ороговевших клеток, образующихся в специализированных слоях глубоко внутри кожи. Волосы растут непрерывно, а перья линяют и восстанавливаются. Составляющие белки могут быть филогенетически гомологичны, но несколько различаться по химической структуре и надмолекулярной организации. Эволюционные взаимоотношения сложны и известны лишь частично. В перьях идентифицировано множество генов β-кератинов, и это, вероятно, характерно для всех кератинов.

Фиброины шелка, вырабатываемые насекомыми и пауками , часто классифицируются как кератины, хотя неясно, связаны ли они филогенетически с кератинами позвоночных.

Шелк, обнаруженный в куколках насекомых , а также в паутине и яичной оболочке, также имеет скрученные β-складчатые листы, включенные в волокна, свернутые в более крупные надмолекулярные агрегаты. Структура фильер на хвостах пауков и вклад их внутренних желез обеспечивают замечательный контроль быстрой экструзии . Паучий шелк обычно имеет толщину от 1 до 2 микрометров (мкм) по сравнению с примерно 60 мкм для человеческих волос и больше для некоторых млекопитающих. Биологические аморфными и коммерчески полезные свойства шелковых волокон зависят от организации множества соседних белковых цепей в твердые кристаллические области различного размера, чередующиеся с гибкими областями , где цепи свернуты хаотично . [ 30 ] Несколько аналогичная ситуация происходит с синтетическими полимерами , такими как нейлон , разработанными в качестве заменителя шелка. Шелк из шершня кокона содержит дублеты диаметром около 10 мкм с сердцевиной и оболочкой и может располагаться до 10 слоев, в том числе в виде бляшек различной формы. Взрослые шершни также используют шелк в качестве клея , как и пауки, .

К клеям, изготовленным из частично гидролизованного кератина, относятся клей для копыт и клей для рогов .

Клиническое значение

[ редактировать ]

Аномальный рост кератина может возникать при различных состояниях, включая кератоз , гиперкератоз и кератодермию .

Мутации в экспрессии генов кератина могут привести, среди прочего:

Некоторые заболевания, такие как микоз и стригущий лишай , вызываются инфекционными грибами , питающимися кератином. [ 33 ]

Кератин обладает высокой устойчивостью к пищеварительным кислотам при попадании в организм. Кошки регулярно проглатывают шерсть во время ухода за собой , что приводит к постепенному образованию комков шерсти , которые могут выводиться через рот или выводиться из организма. У людей трихофагия может привести к синдрому Рапунцель — чрезвычайно редкому, но потенциально смертельному заболеванию кишечника.

Диагностическое использование

[ редактировать ]

Экспрессия кератина помогает определить эпителиальное происхождение анапластического рака. Опухоли, экспрессирующие кератин, включают карциномы , тимомы , саркомы и трофобластические новообразования . Кроме того, точная картина экспрессии подтипов кератина позволяет прогнозировать происхождение первичной опухоли при оценке метастазов . Например, гепатоцеллюлярные карциномы обычно экспрессируют CK8 и CK18, а холангиокарциномы экспрессируют CK7, CK8 и CK18, тогда как метастазы колоректального рака экспрессируют CK20, но не CK7. [ 34 ]

См. также

[ редактировать ]
  1. ^ OED 2-е издание, 1989 г. как /ˈkɛrətɪn/
  2. ^ Запись «кератин». Архивировано 9 мая 2013 г. в Wayback Machine в онлайн-словаре Merriam-Webster. Архивировано 22 сентября 2017 г. в Wayback Machine .
  3. ^ Фрейзер, RDB (1972). Кератины: их состав, строение и биосинтез . Дом Баннерстоуна: Чарльз Томас. стр. 3–6. ISBN  978-0-398-02283-9 .
  4. ^ Jump up to: а б Ван, Бин (2016). «Кератин: структура, механические свойства, возникновение в биологических организмах и усилия по биоинспирации» . Прогресс в материаловедении . 76 : 229–318. дои : 10.1016/j.pmatsci.2015.06.001 . Архивировано из оригинала 19 сентября 2022 г. Проверено 3 июля 2019 г.
  5. ^ Насури, Алиреза (2020). «Формирование, строение и функции внескелетных костей млекопитающих» . Биологические обзоры . 95 (4): 986–1019. дои : 10.1111/brv.12597 . ПМИД   32338826 . S2CID   216556342 .
  6. ^ «Кератин» . Интернет-словарь Вебстера . 22 мая 2023 года. Архивировано из оригинала 1 мая 2021 года . Проверено 9 августа 2018 г.
  7. ^ Винсент, Джулиан Ф.В.; Вегст, Ульрике ГК (июль 2004 г.). «Дизайн и механические свойства кутикулы насекомых». Строение и развитие членистоногих . 33 (3): 187–199. Бибкод : 2004АртСД..33..187В . дои : 10.1016/j.asd.2004.05.006 . ПМИД   18089034 .
  8. ^ Томболато, Лука; Новицкая Екатерина Евгеньевна; Чен, По-Ю; Шеппард, Фред А.; МакКиттрик, Джоанна (февраль 2010 г.). «Микроструктура, упругие свойства и механизмы деформации рогового кератина». Акта Биоматериалы . 6 (2): 319–330. doi : 10.1016/j.actbio.2009.06.033 . ПМИД   19577667 .
  9. ^ «Кератин» . ВЕДАНТУ . Проверено 7 января 2022 г. [ постоянная мертвая ссылка ]
  10. ^ Хикман, Кливленд Пендлтон; Робертс, Ларри С.; Ларсон, Аллан Л. (2003). Комплексные принципы зоологии . Дубьюк, Айова: МакГроу-Хилл. п. 538 . ISBN  978-0-07-243940-3 .
  11. ^ Креплак Л.; Дусе, Дж.; Дюма, П.; Брики, Ф. (июль 2004 г.). «Новые аспекты перехода α-спирали в β-лист в растянутых твердых волокнах α-кератина» . Биофизический журнал . 87 (1): 640–647. Бибкод : 2004BpJ....87..640K . дои : 10.1529/biophysj.103.036749 . ПМК   1304386 . ПМИД   15240497 .
  12. ^ Алибарди, Лоренцо (сентябрь 2016 г.). «Ороговение зауропсидов основано на роговых бета-белках, особом типе кератин-ассоциированных роговых белков эпидермиса». Журнал экспериментальной зоологии, часть B: Молекулярная эволюция и эволюция развития . 326 (6): 338–351. дои : 10.1002/jez.b.22689 . ПМИД   27506161 .
  13. ^ Молл, Роланд; Диво, Маркус; Лангбейн, Лутц (июнь 2008 г.). «Кератины человека: биология и патология» . Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 705–733. дои : 10.1007/s00418-008-0435-6 . ПМЦ   2386534 . ПМИД   18461349 .
  14. ^ Jump up to: а б Швейцер Дж., Боуден П.Е., Куломб П.А. и др. (июль 2006 г.). «Новая консенсусная номенклатура кератинов млекопитающих» . Дж. Клеточная Биол . 174 (2): 169–74. дои : 10.1083/jcb.200603161 . ПМК   2064177 . ПМИД   16831889 .
  15. ^ «GeneCards - Гены человека | База данных генов» . Архивировано из оригинала 13 мая 2023 г. Проверено 8 мая 2023 г.
  16. ^ Ханукоглу, Израиль; Фукс, Элейн (ноябрь 1982 г.). «Последовательность кДНК эпидермального кератина человека: расхождение последовательности, но сохранение структуры среди белков промежуточных филаментов» . Клетка . 31 (1): 243–252. дои : 10.1016/0092-8674(82)90424-х . ПМИД   6186381 . S2CID   35796315 . Архивировано из оригинала 26 января 2021 г. Проверено 03 июля 2019 г.
  17. ^ Jump up to: а б с Ханукоглу, Израиль; Фукс, Элейн (июль 1983 г.). «Последовательность кДНК кератина цитоскелета типа II обнаруживает постоянные и вариабельные структурные домены среди кератинов» . Клетка . 33 (3): 915–924. дои : 10.1016/0092-8674(83)90034-x . ПМИД   6191871 . S2CID   21490380 . Архивировано из оригинала 26 января 2021 г. Проверено 03 июля 2019 г.
  18. ^ Ли, Чан-Хун; Ким, Мин Сун; Чунг, Бён Мин; Лихи, Дэниел Дж; Куломб, Пьер А. (июль 2012 г.). «Структурные основы гетеромерной сборки и перинуклеарной организации кератиновых нитей» . Структурная и молекулярная биология природы . 19 (7): 707–715. дои : 10.1038/nsmb.2330 . ПМЦ   3864793 . ПМИД   22705788 .
  19. ^ «Кератин типа II — обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Архивировано из оригинала 28 марта 2023 г. Проверено 28 марта 2023 г.
  20. ^ Воэт, Дональд; Воэт, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (1998). «Белки: трехмерная структура» (PDF) . Основы биохимии . Уайли. п. 158. ИСБН  978-0-471-58650-0 . Архивировано (PDF) из оригинала 17 сентября 2006 г. Фиброзные белки характеризуются единственным типом вторичной структуры: кератин представляет собой левозакрученный клубок из двух а-спиралей.
  21. ^ Ханукоглу, Израиль; Эзра, Лиора (январь 2014 г.). «Запись в протеопедии: Спиральная структура кератинов: мультимедиа в области биохимии и молекулярной биологии» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 42 (1): 93–94. дои : 10.1002/bmb.20746 . ПМИД   24265184 . S2CID   30720797 .
  22. ^ «Вторичный белок» . Элмхерст.edu. Архивировано из оригинала 22 сентября 2010 г. Проверено 23 сентября 2010 г.
  23. ^ «Что такое кератин?» . МудрыйГИК. Архивировано из оригинала 13 мая 2014 года . Проверено 11 мая 2014 г.
  24. ^ Х. Брагулла, Герман; Дж. Хомбергер, Доминик (2009). «Строение и функции кератиновых белков в простом, многослойном, ороговевающем и ороговевшем эпителии» . Журнал анатомии . 214 (4): 516–559. дои : 10.1111/j.1469-7580.2009.01066.x . ПМЦ   2736122 . ПМИД   19422428 .
  25. ^ Лейхнер, К; Йелькманн, М; Бернкоп-Шнурх, А (2019). «Тиолированные полимеры: биоинспирированные полимеры, использующие одну из наиболее важных мостиковых структур в природе». Adv Drug Deliv Rev. 151–152: 191–221. дои : 10.1016/j.addr.2019.04.007 . ПМИД   31028759 . S2CID   135464452 .
  26. ^ Хокинс, Дж; Африат, ИК; Ксавье, Дж. Х.; Попеску, LC (2011). «Косметические композиции, содержащие тиомеры для сохранения цвета волос». Us20110229430A1 .
  27. ^ Гриссингер, Дж. А.; Боненгель, С; Партенхаузер, А; Иджаз, М; Бернкоп-Шнурх, А (2017). «Тиолированные полимеры: оценка их потенциала в качестве дермоадгезивных вспомогательных веществ». Разработчик лекарств. Индийская Фарм . 43 (2): 204–212. дои : 10.1080/03639045.2016.1231809 . ПМИД   27585266 . S2CID   19045608 .
  28. ^ Партенхаузер, А; Зупанчич, О; Рорер, Дж; Боненгель, С; Бернкоп-Шнурх, А (2015). «Тиолированные силиконовые масла в качестве адгезивных защитных средств для кожи для улучшения барьерной функции». Межд. Дж. Косм. Наука . 38 (3): 257–265. дои : 10.1111/ics.12284 . ПМИД   26444859 . S2CID   38357104 .
  29. ^ Ле-Винь, Б; Стейнбринг, К; Нгуен Ле, Нью-Мексико; Матущак, Б; Бернкоп-Шнурх, А (2023). «S-защищенный тиолированный хитозан по сравнению с тиолированным хитозаном в качестве клеточных адгезивных биоматериалов для тканевой инженерии» . Интерфейсы прикладных программ ACS . 15 (34): 40304–40316. дои : 10.1021/acsami.3c09337 . ПМЦ   10472333 . ПМИД   37594415 .
  30. ^ Австралия. «Пауки – Шелковая структура» . Amonline.net.au. Архивировано из оригинала 8 мая 2009 г. Проверено 23 сентября 2010 г.
  31. ^ Юми; Тох, Сатоши; Комияма, Цунэёси, Масадзуми (февраль 2002 г.). Сирацучи, Хидеки; Сакамото, Акио; Тамия, Садафуми , 8 Ген в злокачественной рабдоидной опухоли: возможная связь с образованием интрацитоплазматических телец включения» . Современная патология . 15 (2): 146–153. doi : 10.1038/modpathol.3880506 . PMID   11850543 .
  32. ^ Итакура, Эйджун; Тамия, Садафуми; Морита, Кейсуке; Сирацучи, Хидеки; Киносита, Ёсиаки; Осиро, Юми; Ода, Ёсинао; Охта, Сигеру; Фуруэ, Масутака; Цунэёси, Масадзуми (сентябрь 2001 г.). «Субклеточное распределение цитокератина и виментина в злокачественной рабдоидной опухоли: трехмерная визуализация с помощью конфокальной лазерной сканирующей микроскопии и двойной иммунофлуоресценции» . Современная патология . 14 (9): 854–861. doi : 10.1038/modpathol.3880401 . ПМИД   11557780 .
  33. ^ Мерсер, Дерри К; Стюарт, Колин С. (1 января 2019 г.). «Гидролиз кератина дерматофитами». Медицинская микология . 57 (1): 13–22. дои : 10.1093/mmy/myx160 . ПМИД   29361043 .
  34. ^ Омари, М. Бишр; Ку, Нам-Он; Стрнад, Пол; Ханада, Шиничиро (1 июля 2009 г.). «На пути к разгадке сложности простых эпителиальных кератинов при заболеваниях человека» . Журнал клинических исследований . 119 (7): 1794–1805. дои : 10.1172/JCI37762 . ПМК   2701867 . ПМИД   19587454 .
[ редактировать ]
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 0dcc0c90da5b92b7942d49a7fbe4f04f__1720872480
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/0d/4f/0dcc0c90da5b92b7942d49a7fbe4f04f.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Keratin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)