Кератин
Кератин ( / ˈ k ɛr ə t ɪ n / [1] [2] ) — один из семейства структурных волокнистых белков, также известных как склеропротеины . Альфа-кератин (α-кератин) — это тип кератина, обнаруженный у позвоночных . Это основной структурный материал, из которого состоят чешуя , волосы , ногти , перья , рога , когти , копыта и внешний слой кожи у позвоночных. Кератин также защищает эпителиальные клетки от повреждений или стресса. Кератин крайне нерастворим в воде и органических растворителях. кератина Мономеры собираются в пучки, образуя промежуточные нити , которые являются прочными и образуют прочные неминерализованные эпидермальные придатки, встречающиеся у рептилий , птиц , амфибий и млекопитающих . [3] [4] например, в рогах крупного рогатого скота и носорогов , а также броненосцев Чрезмерная кератинизация участвует в укреплении определенных тканей , остеодерме . [5] Единственным другим биологическим веществом, которое, как известно, имеет прочность, близкую к ороговевшей ткани, является хитин . [6] [7] [8] Кератин бывает двух типов: примитивные, более мягкие формы, встречающиеся у всех позвоночных, и более твердые, производные формы, встречающиеся только у зауропсидов (рептилий и птиц).
Шелк паука относится к кератину. [9] хотя производство белка могло развиваться независимо от этого процесса у позвоночных.
Примеры возникновения
[ редактировать ]
Альфа-кератины (α-кератины) встречаются у всех позвоночных. Они образуют волосы (в том числе шерсть ), наружный слой кожи , рога , ногти , когти и копыта млекопитающих, а также нити слизи миксины . [4] Пластины уса -фильтраторов китов также состоят из кератина. Кератиновые нити в изобилии присутствуют в кератиноцитах рогового слоя эпидермиса ; это белки, подвергшиеся кератинизации . Они также присутствуют в эпителиальных клетках в целом. Например, эпителиальные клетки тимуса мыши реагируют с антителами к кератину 5, кератину 8 и кератину 14. Эти антитела используются в качестве флуоресцентных маркеров для различения подмножеств эпителиальных клеток тимуса мыши в генетических исследованиях тимуса .
Более твердые бета-кератины (β-кератины) встречаются только у зауропсидов , то есть у всех ныне живущих рептилий и птиц . Они обнаружены в ногтях, чешуе и когтях рептилий некоторых рептилий , в панцирях ( Testudines , таких как черепаха , черепаха , черепаха ), а также в перьях , клювах и когтях птиц . [10] Эти кератины образуются в основном в бета-листах . Однако бета-листы встречаются и в α-кератинах. [11] Недавние исследования показали, что β-кератины зауропсидов фундаментально отличаются от α-кератинов на генетическом и структурном уровне. Новый термин роговой бета-протеин (CBP) был предложен во избежание путаницы с α-кератинами. [12]
Кератины (также называемые цитокератинами ) представляют собой полимеры типа I и типа II промежуточных филаментов , которые обнаружены только у хордовых ( позвоночных , амфиокси , урохордовых ). Нематоды и многие другие нехордовые животные, по-видимому, имеют только промежуточные нити типа VI , волокна, которые структурируют ядро .
Гены
[ редактировать ] | Этот раздел может потребовать очистки Википедии , чтобы он соответствовал стандартам качества . Конкретная проблема заключается в следующем: бесполезно размещать здесь большой список генов KRT. Будет полезно использовать источник немного больше, чтобы объяснить, что означает каждый ген и каждая зона генов, поскольку в настоящее время у нас нет конкретных примеров кератина волос. ( Октябрь 2022 г. ) |
Геном человека кодирует 54 функциональных гена кератина , расположенных в двух кластерах на хромосомах 12 и 17. Это позволяет предположить, что они возникли в результате серии дупликаций генов на этих хромосомах. [13]
К кератинам относятся следующие белки: KRT23 , KRT24 , KRT25 , KRT26 , KRT27 , KRT28 , KRT31 , KRT32 , KRT33A , KRT33B , KRT34 , KRT35 , KRT36 , KRT37 , KRT38 , KRT39 , KRT40 , KRT71 , КРТ73 , КРТ74 , 72 , KRT75 , KRT76 , KRT77 , KRT78 , KRT79 , KRT8 , KRT80 , KRT81 , KRT82 , KRT83 , KRT84 , KRT85 и KRT86 использовались для описания кератинов старше 20 лет. [14]
Структура белка
[ редактировать ]Первые последовательности кератинов были определены Исраэлем Ханукоглу и Элейн Фукс (1982, 1983). [16] [17] Эти последовательности показали, что существуют два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератинами типа I и типа II. [17] Анализируя первичные структуры этих кератинов и других белков промежуточных нитей, Ханукоглу и Фукс предложили модель, в которой кератины и белки промежуточных нитей содержат центральный домен ~310 остатков с четырьмя сегментами в α-спиральной конформации, которые разделены тремя короткими линкерами. сегменты, по прогнозам, находятся в конформации бета-поворота. [17] Эта модель была подтверждена определением кристаллической структуры спирального домена кератинов. [18]
Кератины 1 и 2 типа
[ редактировать ]Геном человека имеет 54 функциональных аннотированных гена кератина, 28 относятся к семейству кератина 1-го типа и 26 относятся к семейству кератина 2-го типа . [19]
Волокнистые молекулы кератина суперскручиваются, образуя очень стабильный левосторонний суперспиральный кератина мотив, который мультимеризуется, образуя нити, состоящие из множества копий мономера . [20]
Основной силой, поддерживающей спиральную структуру, являются гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина. [21]
Ограниченное внутреннее пространство является причиной того, что тройная спираль (неродственного) структурного белка коллагена , обнаруженного в коже , хрящах и костях , также имеет высокий процент глицина . Белок соединительной ткани эластин также содержит высокий процент глицина и аланина . шелка Фиброин , считающийся β-кератином, может содержать 75–80% этих двух веществ от общего количества, 10–15% серина , а остальная часть имеет объемные боковые группы. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. [22] Преобладание аминокислот с небольшими нереакционноспособными боковыми группами характерно для структурных белков, для которых плотная упаковка по Н-связям важнее химической специфичности .
Дисульфидные мостики
[ редактировать ]Помимо внутри- и межмолекулярных водородных связей , отличительной особенностью кератинов является наличие большого количества серосодержащей аминокислоты цистеина , необходимой для образования дисульфидных мостиков , которые придают дополнительную прочность и жесткость за счет постоянного, термически стабильного сшивания. [23] — почти так же, как небелковые серные мостики стабилизируют вулканизированную резину . Человеческие волосы содержат примерно 14% цистеина. Резкий . запах паленых волос и кожи обусловлен образовавшимися летучими соединениями серы Обширные дисульфидные связи способствуют нерастворимости кератинов , за исключением небольшого количества растворителей, таких как диссоциирующие или восстановительные агенты.
Более гибкие и эластичные кератины волос имеют меньшее количество межцепочечных дисульфидных мостиков, чем кератины , копыт и когтей млекопитающих ногтей (гомологичные структуры), которые более тверды и больше похожи на свои аналоги у других классов позвоночных. [24] Волосы и другие α-кератины состоят из α-спирально закрученных одиночных белковых нитей (с регулярными внутрицепочечными Н-связями ), которые затем скручиваются в сверхспиральные веревки , которые можно далее скручивать. β-кератины рептилий и птиц представляют собой β-складчатые листы, скрученные вместе, затем стабилизированные и затвердевшие с помощью дисульфидных мостиков.
Тиолированные полимеры (= тиомеры ) могут образовывать дисульфидные мостики с цистеиновыми субструктурами кератинов, ковалентно присоединяющимися к этим белкам. [25] Таким образом, тиомеры проявляют высокие свойства связывания с кератинами волос. [26] есть кожа [27] [28] и на поверхности многих типов клеток. [29]
Формирование нитей
[ редактировать ]Было предложено разделить кератины на «твердые» и «мягкие» формы, или « цитокератины » и «другие кератины». [ нужны разъяснения ] [ сомнительно – обсудить ] Теперь эта модель считается правильной. Это учитывается в новом ядерном дополнении 2006 года для описания кератинов. [14]
Кератиновые нити являются промежуточными нитями . Как и все промежуточные филаменты, кератиновые белки образуют нитевидные полимеры в ходе серии стадий сборки, начиная с димеризации; димеры собираются в тетрамеры и октамеры и, в конечном итоге, если текущая гипотеза верна, в нити единичной длины (ULF), способные отжигать конец в конец в длинные нити.
Сопряжение
[ редактировать ]| А (нейтрально-базовый) | Б (кислый) | возникновение |
|---|---|---|
| кератин 1 , кератин 2 | кератин 9 , кератин 10 | роговой слой , кератиноциты |
| кератин 3 | кератин 12 | роговица |
| кератин 4 | кератин 13 | многослойный эпителий |
| кератин 5 | кератин 14 , кератин 15 | многослойный эпителий |
| кератин 6 | кератин 16 , кератин 17 | плоский эпителий |
| кератин 7 | кератин 19 | протоковой эпителий |
| кератин 8 | кератин 18 , кератин 20 | простой эпителий |
Ороговение
[ редактировать ]Ороговение – это процесс формирования эпидермального барьера вмногослойная плоская эпителиальная ткань. На клеточном уровне,ороговение характеризуется:
- производство кератина
- выработка небольших богатых пролином (SPRR) белков и трансглутаминазы, которые в конечном итоге образуют ороговевающую клеточную оболочку под плазматической мембраной.
- терминальная дифференциация
- потеря ядер и органелл на заключительных стадиях ороговения
Обмен веществ прекращается, и клетки практически полностью заполняются кератином. В процессе дифференцировки эпителия клетки ороговевают, поскольку белок кератина включается в более длинные промежуточные нити кератина. В конце концов ядро и цитоплазматические органеллы исчезают, метаболизм прекращается, и клетки подвергаются запрограммированной смерти , поскольку они полностью ороговевают. Во многих других типах клеток, таких как клетки дермы, кератиновые нити и другие промежуточные нити функционируют как часть цитоскелета, механически стабилизируя клетку против физического стресса. Он делает это посредством соединений с десмосомами, межклеточными соединительными бляшками и гемидесмосомами, адгезивными структурами клеточной базальной мембраны.
Клетки эпидермиса содержат структурную матрицу из кератина, который делает этот внешний слой кожи почти водонепроницаемым и вместе с коллагеном и эластином придает коже прочность. Трение и давление вызывают утолщение наружного, ороговевшего слоя эпидермиса и образование защитных мозолей, полезных для спортсменов и на кончиках пальцев музыкантов, играющих на струнных инструментах. Ороговевшие клетки эпидермиса постоянно отслаиваются и заменяются.
Эти твердые покровные структуры образуются путем межклеточного склеивания волокон, образованных из мертвых ороговевших клеток, образующихся в специализированных слоях глубоко внутри кожи. Волосы растут непрерывно, а перья линяют и восстанавливаются. Составляющие белки могут быть филогенетически гомологичны, но несколько различаться по химической структуре и надмолекулярной организации. Эволюционные взаимоотношения сложны и известны лишь частично. В перьях идентифицировано множество генов β-кератинов, и это, вероятно, характерно для всех кератинов.
Шелк
[ редактировать ] | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( январь 2022 г. ) |
Фиброины шелка, вырабатываемые насекомыми и пауками , часто классифицируются как кератины, хотя неясно, связаны ли они филогенетически с кератинами позвоночных.
Шелк, обнаруженный в куколках насекомых , а также в паутине и яичной оболочке, также имеет скрученные β-складчатые листы, включенные в волокна, свернутые в более крупные надмолекулярные агрегаты. Структура фильер на хвостах пауков и вклад их внутренних желез обеспечивают замечательный контроль быстрой экструзии . Паучий шелк обычно имеет толщину от 1 до 2 микрометров (мкм) по сравнению с примерно 60 мкм для человеческих волос и больше для некоторых млекопитающих. Биологические аморфными и коммерчески полезные свойства шелковых волокон зависят от организации множества соседних белковых цепей в твердые кристаллические области различного размера, чередующиеся с гибкими областями , где цепи свернуты хаотично . [30] Несколько аналогичная ситуация происходит с синтетическими полимерами , такими как нейлон , разработанными в качестве заменителя шелка. Шелк из шершня кокона содержит дублеты диаметром около 10 мкм с сердцевиной и оболочкой и может располагаться до 10 слоев, в том числе в виде бляшек различной формы. Взрослые шершни также используют шелк в качестве клея , как и пауки, .
Клей
[ редактировать ]К клеям, изготовленным из частично гидролизованного кератина, относятся клей для копыт и клей для рогов .
Клиническое значение
[ редактировать ]Аномальный рост кератина может возникать при различных состояниях, включая кератоз , гиперкератоз и кератодермию .
Мутации в экспрессии генов кератина могут привести, среди прочего:
- Очаговая алопеция
- Простой буллезный эпидермолиз
- Буллезный ихтиоз Сименса
- Эпидермолитический гиперкератоз
- Множественная стеатоцистома
- Кератоз глотки
- Образование рабдоидных клеток при крупноклеточном раке легкого с рабдоидным фенотипом [31] [32]
Некоторые заболевания, такие как микоз и стригущий лишай , вызываются инфекционными грибами , питающимися кератином. [33]
Кератин обладает высокой устойчивостью к пищеварительным кислотам при попадании в организм. Кошки регулярно проглатывают шерсть во время ухода за собой , что приводит к постепенному образованию комков шерсти , которые могут выводиться через рот или выводиться из организма. У людей трихофагия может привести к синдрому Рапунцель — чрезвычайно редкому, но потенциально смертельному заболеванию кишечника.
Диагностическое использование
[ редактировать ]Экспрессия кератина помогает определить эпителиальное происхождение анапластического рака. Опухоли, экспрессирующие кератин, включают карциномы , тимомы , саркомы и трофобластические новообразования . Кроме того, точная картина экспрессии подтипов кератина позволяет прогнозировать происхождение первичной опухоли при оценке метастазов . Например, гепатоцеллюлярные карциномы обычно экспрессируют CK8 и CK18, а холангиокарциномы экспрессируют CK7, CK8 и CK18, тогда как метастазы колоректального рака экспрессируют CK20, но не CK7. [34]
См. также
[ редактировать ]- Кератин-ассоциированные белки (KRTAP)
- Список кожных заболеваний, вызванных мутациями кератина
- Список кератинов, экспрессируемых в покровной системе человека
- Список кератинов
Ссылки
[ редактировать ]- ^ OED 2-е издание, 1989 г. как /ˈkɛrətɪn/
- ^ Запись «кератин». Архивировано 9 мая 2013 г. в Wayback Machine в онлайн-словаре Merriam-Webster. Архивировано 22 сентября 2017 г. в Wayback Machine .
- ^ Фрейзер, RDB (1972). Кератины: их состав, строение и биосинтез . Дом Баннерстоуна: Чарльз Томас. стр. 3–6. ISBN 978-0-398-02283-9 .
- ^ Jump up to: а б Ван, Бин (2016). «Кератин: структура, механические свойства, возникновение в биологических организмах и усилия по биоинспирации» . Прогресс в материаловедении . 76 : 229–318. дои : 10.1016/j.pmatsci.2015.06.001 . Архивировано из оригинала 19 сентября 2022 г. Проверено 03 июля 2019 г.
- ^ Насури, Алиреза (2020). «Формирование, строение и функции внескелетных костей млекопитающих» . Биологические обзоры . 95 (4): 986–1019. дои : 10.1111/brv.12597 . ПМИД 32338826 . S2CID 216556342 .
- ^ «Кератин» . Интернет-словарь Вебстера . 22 мая 2023 года. Архивировано из оригинала 1 мая 2021 года . Проверено 9 августа 2018 г.
- ^ Винсент, Джулиан Ф.В.; Вегст, Ульрике ГК (июль 2004 г.). «Дизайн и механические свойства кутикулы насекомых». Строение и развитие членистоногих . 33 (3): 187–199. Бибкод : 2004АртСД..33..187В . дои : 10.1016/j.asd.2004.05.006 . ПМИД 18089034 .
- ^ Томболато, Лука; Новицкая Екатерина Евгеньевна; Чен, По-Ю; Шеппард, Фред А.; МакКиттрик, Джоанна (февраль 2010 г.). «Микроструктура, упругие свойства и механизмы деформации рогового кератина». Акта Биоматериалы . 6 (2): 319–330. doi : 10.1016/j.actbio.2009.06.033 . ПМИД 19577667 .
- ^ «Кератин» . ВЕДАНТУ . Проверено 7 января 2022 г. [ постоянная мертвая ссылка ]
- ^ Хикман, Кливленд Пендлтон; Робертс, Ларри С.; Ларсон, Аллан Л. (2003). Комплексные принципы зоологии . Дубьюк, Айова: МакГроу-Хилл. п. 538 . ISBN 978-0-07-243940-3 .
- ^ Креплак Л.; Дусе, Дж.; Дюма, П.; Брики, Ф. (июль 2004 г.). «Новые аспекты перехода α-спирали в β-лист в растянутых твердых волокнах α-кератина» . Биофизический журнал . 87 (1): 640–647. Бибкод : 2004BpJ....87..640K . дои : 10.1529/biophysj.103.036749 . ПМК 1304386 . ПМИД 15240497 .
- ^ Алибарди, Лоренцо (сентябрь 2016 г.). «Ороговение зауропсидов основано на роговых бета-белках, особом типе кератин-ассоциированных роговых белков эпидермиса». Журнал экспериментальной зоологии, часть B: Молекулярная эволюция и эволюция развития . 326 (6): 338–351. дои : 10.1002/jez.b.22689 . ПМИД 27506161 .
- ^ Молл, Роланд; Диво, Маркус; Лангбейн, Лутц (июнь 2008 г.). «Кератин человека: биология и патология» . Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 705–733. дои : 10.1007/s00418-008-0435-6 . ПМК 2386534 . ПМИД 18461349 .
- ^ Jump up to: а б Швейцер Дж., Боуден П.Е., Куломб П.А. и др. (июль 2006 г.). «Новая консенсусная номенклатура кератинов млекопитающих» . Дж. Клеточная Биол . 174 (2): 169–74. дои : 10.1083/jcb.200603161 . ПМК 2064177 . ПМИД 16831889 .
- ^ «GeneCards - Гены человека | База данных генов» . Архивировано из оригинала 13 мая 2023 г. Проверено 8 мая 2023 г.
- ^ Ханукоглу, Израиль; Фукс, Элейн (ноябрь 1982 г.). «Последовательность кДНК эпидермального кератина человека: расхождение последовательности, но сохранение структуры среди белков промежуточных филаментов» . Клетка . 31 (1): 243–252. дои : 10.1016/0092-8674(82)90424-х . ПМИД 6186381 . S2CID 35796315 . Архивировано из оригинала 26 января 2021 г. Проверено 03 июля 2019 г.
- ^ Jump up to: а б с Ханукоглу, Израиль; Фукс, Элейн (июль 1983 г.). «Последовательность кДНК кератина цитоскелета типа II обнаруживает постоянные и вариабельные структурные домены среди кератинов» . Клетка . 33 (3): 915–924. дои : 10.1016/0092-8674(83)90034-x . ПМИД 6191871 . S2CID 21490380 . Архивировано из оригинала 26 января 2021 г. Проверено 03 июля 2019 г.
- ^ Ли, Чан-Хун; Ким, Мин Сун; Чунг, Бён Мин; Лихи, Дэниел Дж; Куломб, Пьер А. (июль 2012 г.). «Структурные основы гетеромерной сборки и перинуклеарной организации кератиновых нитей» . Структурная и молекулярная биология природы . 19 (7): 707–715. дои : 10.1038/nsmb.2330 . ПМЦ 3864793 . ПМИД 22705788 .
- ^ «Кератин типа II — обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Архивировано из оригинала 28 марта 2023 г. Проверено 28 марта 2023 г.
- ^ Воэт, Дональд; Воэт, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (1998). «Белки: трехмерная структура» (PDF) . Основы биохимии . Уайли. п. 158. ИСБН 978-0-471-58650-0 . Архивировано (PDF) из оригинала 17 сентября 2006 г.
Фиброзные белки характеризуются единственным типом вторичной структуры: кератин представляет собой левозакрученный клубок из двух а-спиралей.
- ^ Ханукоглу, Израиль; Эзра, Лиора (январь 2014 г.). «Запись в протеопедии: Спиральная структура кератинов: мультимедиа в области биохимии и молекулярной биологии» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 42 (1): 93–94. дои : 10.1002/bmb.20746 . ПМИД 24265184 . S2CID 30720797 .
- ^ «Вторичный белок» . Элмхерст.edu. Архивировано из оригинала 22 сентября 2010 г. Проверено 23 сентября 2010 г.
- ^ «Что такое кератин?» . МудрыйГИК. Архивировано из оригинала 13 мая 2014 года . Проверено 11 мая 2014 г.
- ^ Х. Брагулла, Герман; Дж. Хомбергер, Доминик (2009). «Строение и функции кератиновых белков в простом, многослойном, ороговевшем и ороговевшем эпителии» . Журнал анатомии . 214 (4): 516–559. дои : 10.1111/j.1469-7580.2009.01066.x . ПМЦ 2736122 . ПМИД 19422428 .
- ^ Лейхнер, К; Йелькманн, М; Бернкоп-Шнурх, А (2019). «Тиолированные полимеры: биоинспирированные полимеры, использующие одну из наиболее важных мостиковых структур в природе». Adv Drug Deliv Rev. 151–152: 191–221. дои : 10.1016/j.addr.2019.04.007 . ПМИД 31028759 . S2CID 135464452 .
- ^ Хокинс, Дж; Африат, ИК; Ксавье, Дж. Х.; Попеску, LC (2011). «Косметические композиции, содержащие тиомеры для сохранения цвета волос». Us20110229430A1 .
- ^ Гриссингер, Дж. А.; Боненгель, С; Партенхаузер, А; Иджаз, М; Бернкоп-Шнурх, А (2017). «Тиолированные полимеры: оценка их потенциала в качестве дермоадгезивных вспомогательных веществ». Разработчик лекарств. Индийская Фарм . 43 (2): 204–212. дои : 10.1080/03639045.2016.1231809 . ПМИД 27585266 . S2CID 19045608 .
- ^ Партенхаузер, А; Зупанчич, О; Рорер, Дж; Боненгель, С; Бернкоп-Шнурх, А (2015). «Тиолированные силиконовые масла в качестве адгезивных защитных средств для кожи для улучшения барьерной функции». Межд. Дж. Косм. Наука . 38 (3): 257–265. дои : 10.1111/ics.12284 . ПМИД 26444859 . S2CID 38357104 .
- ^ Ле-Винь, Б; Стейнбринг, К; Нгуен Ле, Нью-Мексико; Матущак, Б; Бернкоп-Шнурх, А (2023). «S-защищенный тиолированный хитозан по сравнению с тиолированным хитозаном в качестве клеточных адгезивных биоматериалов для тканевой инженерии» . Интерфейсы прикладных программ ACS . 15 (34): 40304–40316. дои : 10.1021/acsami.3c09337 . ПМЦ 10472333 . ПМИД 37594415 .
- ^ Австралия. «Пауки – Шелковая структура» . Amonline.net.au. Архивировано из оригинала 8 мая 2009 г. Проверено 23 сентября 2010 г.
- ^ Юми; Тох, Сатоши; Комияма, Цунэёси, Масадзуми (февраль 2002 г.). Сирацучи, Хидеки; Сакамото, Акио; Тамия, Садафуми , 8 Ген в злокачественной рабдоидной опухоли: возможная связь с образованием интрацитоплазматических телец включения» . Современная патология . 15 (2): 146–153. doi : 10.1038/modpathol.3880506 . PMID 11850543 .
- ^ Итакура, Эйджун; Тамия, Садафуми; Морита, Кейсуке; Сирацучи, Хидеки; Киносита, Ёсиаки; Осиро, Юми; Ода, Ёсинао; Охта, Сигеру; Фуруэ, Масутака; Цунэёси, Масадзуми (сентябрь 2001 г.). «Субклеточное распределение цитокератина и виментина в злокачественной рабдоидной опухоли: трехмерная визуализация с помощью конфокальной лазерной сканирующей микроскопии и двойной иммунофлуоресценции» . Современная патология . 14 (9): 854–861. doi : 10.1038/modpathol.3880401 . ПМИД 11557780 .
- ^ Мерсер, Дерри К; Стюарт, Колин С. (1 января 2019 г.). «Гидролиз кератина дерматофитами». Медицинская микология . 57 (1): 13–22. дои : 10.1093/mmy/myx160 . ПМИД 29361043 .
- ^ Омари, М. Бишр; Ку, Нам-Он; Стрнад, Пол; Ханада, Шиничиро (1 июля 2009 г.). «На пути к разгадке сложности простых эпителиальных кератинов при заболеваниях человека» . Журнал клинических исследований . 119 (7): 1794–1805. дои : 10.1172/JCI37762 . ПМК 2701867 . ПМИД 19587454 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
