Ангиотензин-конвертирующий фермент

ТУЗ
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
показывать Список кодов идентификаторов PDB
	1O86, 1O8A, 1UZE, 1UZF, 2C6F, 2C6N, 2IUL, 2IUX, 2OC2, 2XY9, 2XYD, 2YDM, 3BKK, 3BKL, 3NXQ, 4APH, 4APJ, 3L3N, 4BXK, 4BZR, 4BZS, 4C2N, 4C2O, 4C2P, 4C2Q, 4C2R, 4CA5, 4CA6, 4UFA, 4UFB, 5AMB, 5AM9, 5AM8, 5AMC, 5AMA
Идентификаторы
Псевдонимы	Аз , ангиотензин I преобразующий фермент, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, ангиотензин-конвертирующий фермент
Внешние идентификаторы	Омим : 106180 ; MGI : 87874 ; Гомологен : 37351 ; GeneCards : Ace ; OMA : Ace - ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	63,498,380 bp
показывать Местоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	105,880,790 bp
показывать РНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	mucosa of ileum; ; right testis; ; left testis; ; jejunal mucosa; ; mucosa of transverse colon; ; duodenum; ; upper lobe of left lung; ; apex of heart; ; right uterine tube; ; right lung;
	Top expressed in
	choroid plexus of fourth ventricle; ; seminiferous tubule; ; spermatid; ; descending aorta; ; right lung; ; jejunum; ; right lung lobe; ; left lung; ; choroidal fissure; ; Epithelium of choroid plexus;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Джин Онтология
Molecular function	tripeptidyl-peptidase activity; zinc ion binding; exopeptidase activity; endopeptidase activity; metal ion binding; mitogen-activated protein kinase binding; bradykinin receptor binding; peptidase activity; protein binding; carboxypeptidase activity; chloride ion binding; actin binding; mitogen-activated protein kinase kinase binding; hydrolase activity; metallodipeptidase activity; metallopeptidase activity; peptidyl-dipeptidase activity; dipeptidyl-peptidase activity;
Cellular component	cytoplasm; integral component of membrane; endosome; membrane; lysosome; extracellular exosome; external side of plasma membrane; extracellular region; plasma membrane; extracellular space;
Biological process	regulation of renal output by angiotensin; antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I; amyloid-beta metabolic process; angiotensin maturation; blood vessel remodeling; regulation of vasoconstriction; hematopoietic stem cell differentiation; regulation of angiotensin metabolic process; regulation of smooth muscle cell migration; mononuclear cell proliferation; regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin; arachidonic acid secretion; peptide catabolic process; blood vessel diameter maintenance; proteolysis; kidney development; neutrophil mediated immunity; positive regulation of systemic arterial blood pressure; spermatogenesis; regulation of blood pressure; posttranscriptional regulation of gene expression; negative regulation of gene expression; negative regulation of protein binding; positive regulation of protein binding; hormone catabolic process; heart contraction; positive regulation of protein tyrosine kinase activity; cell proliferation in bone marrow; positive regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation; regulation of hematopoietic stem cell proliferation; negative regulation of gap junction assembly; positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation; positive regulation of blood pressure;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1636
	11421
	ENSG00000159640
	EMSMUSM00000020681
	P12821
	P09470
показывать NM_000789 ; NM_001178057 ; NM_152830 ; NM_152831 ; NM_001382700 ;
	NM_001382701; NM_001382702
	NM_009598 ; NM_207624 ; NM_001281819
показывать NP_000780 ; NP_001171528 ; NP_690043 ; NP_001369629 ; NP_001369630 ;
	NP_001369631
	NP_001268748 ; NP_033728 ; NP_997507
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

	Ангиотензин-конвертирующий фермент мономер, Drosophila melanogaster
Идентификаторы
ЕС №.	3.4.15.1
CAS №.	9015-82-1
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Ангиотензин-конвертирующий фермент ( EC 3.4.15.1 ), или ACE , является центральным компонентом системы ренин-ангиотензина (RAS), которая контролирует артериальное давление, регулируя объем жидкостей в организме. Он превращает гормон ангиотензин I в активное вазоконстриктор ангиотензин II . Следовательно, АПФ косвенно повышает кровяное давление, вызывая кровеносные сосуды сжимать. Ингибиторы АПФ широко используются в качестве фармацевтических препаратов для лечения сердечно -сосудистых заболеваний . ^{[ 5 ]}

Другими менее известными функциями ACE является деградация брадикинина , ^{[ 6 ]} вещество с ^{[ 7 ]} и амилоидный бета-белок . ^{[ 8 ]}

Номенклатура

ACE также известен под следующими именами:

Дипептидил карбоксипептидаза i
пептидаза р
дипептидная гидролаза
пептидилпептидаза
Ангиотензин превращающий фермент
Кинина II
Ангиотензин I-конвертирующий фермент
Карбоксикатепсин
Дипептидил карбоксипептидаза
«Гипертензин преобразующий фермент» пептидилпептидаза I
пептидилдепептид гидролаза
Пептидидипептидная гидролаза
эндотелиальная пептидил дипептидаза
пептидилпептидаза-4
PDH
Пептидилпептидная гидролаза
DCP
CD143

Функция

ЭЗ гидролизует пептиды путем удаления дипептида с С-конца. Аналогично он превращает неактивный декапептидный ангиотензин I в октапептидный ангиотензин II, удаляя дипептид His-Leu. ^{[ 9 ]}

ACE является центральным компонентом системы ренин -ангиотензина (RAS), которая контролирует артериальное давление, регулируя объем жидкостей в организме.

Ангиотензин II является мощным вазоконстриктором в зависимости от концентрации субстрата. ^{[ 10 ]} Ангиотензин II связывается с рецептором ангиотензина II типа 1 (AT1) , который устанавливает ряд действий, которые приводят к вазоконстрикции и, следовательно, повышению кровяного давления.

ACE также является частью системы Kinin -Kallikrein, где он разрушает брадикинин , мощный вазодилататор и другие вазоактивные пептиды. ^{[ 12 ]}

Кининаза II то же самое, что и ангиотензин-конвертирующий фермент. Таким образом, тот же фермент (туз), который генерирует вазоконстриктор (ANG II), также распоряжается вазодилататорами (брадикинином). ^{[ 11 ]}

Механизм

ACE - это цинковая металлопротеиназа . ^{[ 13 ]} Центр цинка катализирует гидролиз пептида. Отражая критическую роль цинка, ACE может быть ингибирован металлическими агентами. ^{[ 14 ]}

Остаток E384 механически критичен. Как общее основание, он депротонирует воду, связанную с цинком , производя нуклеофильный центр Zn-OH. Полученная группа аммония затем служит общей кислотой для расщепления связи CN. ^{[ 16 ]}

Функция иона хлорида очень сложна и широко обсуждается. Анионная активация хлоридом является характерной особенностью ACE. ^{[ 17 ]} Было экспериментально определено, что активация гидролиза хлоридом сильно зависит от субстрата. В то время как он увеличивает скорость гидролиза, например, хип-хип-лей, он ингибирует гидролиз других субстратов, таких как хип-ала-Pro. ^{[ 16 ]} В физиологических условиях фермент достигает около 60% своей максимальной активности в направлении ангиотензина I, пока он достигает своей полной активности в отношении брадикинина. Поэтому предполагается, что функция анионной активации в ACE обеспечивает высокую субстратную специфичность. ^{[ 17 ]} Другие теории говорят, что хлорид может просто стабилизировать общую структуру фермента. ^{[ 16 ]}

Генетика

Ген Ace, Ace , кодирует два изозима . Соматический изозим экспрессируется во многих тканях, в основном в легких, включая эндотелиальные клетки сосудов, эпителиальные почечные клетки и Leginking клетки Leydig , тогда как зародыш экспрессируется только в сперме . Ткань головного мозга имеет фермент ACE, который принимает участие в локальных Ras и преобразует Aβ42 (который агрегирует в бляшки) в Aβ40 (который, как считается, менее токсичная) формы бета -амилоида . Последнее является преимущественно функцией n доменной части на ферменте ACE. Ингибиторы АПФ, которые пересекают барьер кровавого мозга и имеют преимущественно выбранную N-концевую активность, могут, следовательно, могут вызвать накопление Aβ42 и прогрессирование деменции. ^{[ Цитация необходима ]}

Актуальность заболевания

Ингибиторы АПФ широко используются в качестве фармацевтических препаратов при лечении таких состояний, как высокое кровяное давление , сердечная недостаточность , диабетическая нефропатия и сахарный диабет 2 типа .

Ингибиторы ACE ингибируют ACE конкурентно. ^{[ 18 ]} Это приводит к снижению образования ангиотензина II и снижению метаболизма брадекинина , что приводит к систематическому расширению артерий и вен и снижению артериального давления артерии. Кроме того, ингибирование образования ангиотензина II уменьшает ангиотензин-опосредованную секрецию альдостерона из коры надпочечников , что приводит к снижению реабсорбции воды и натрия и снижению внеклеточного объема. ^{[ 19 ]}

Эффект Эйса на болезнь Альцгеймера до сих пор обсуждается. Пациенты с болезнью Альцгеймера обычно демонстрируют более высокие уровни ACE в своем мозге. Некоторые исследования показывают, что ингибиторы АПФ, способные проходить кровь-мозговой барьер (BBB), могут усилить активность основных амилоид-бета-пептидных ферментов, таких как неприлизин в мозге, приводящих к более медленному развитию болезни Альцгеймера. ^{[ 20 ]} Более поздние исследования показывают, что ингибиторы АПФ могут снизить риск болезни Альцгеймера в отсутствие аллелей аполипопротеинов E4 (APOE4) , но не будут влиять на носители APOE4. ^{[ 21 ]} Еще одна более недавняя гипотеза заключается в том, что более высокие уровни АПФ могут предотвратить болезнь Альцгеймера. Предполагается, что туз может разлагать бета-амилоид в кровеносных сосудах головного мозга и, следовательно, помогает предотвратить прогрессирование заболевания. ^{[ 22 ]}

отрицательная корреляция между частотой D-аллель ACE1 и распространенностью и смертностью COVID-19 . Была установлена ^{[ 23 ]}

Патология

Повышенные уровни АПФ также обнаруживаются при саркоидозе и используются для диагностики и мониторинга этого заболевания. Повышенные уровни АПФ также обнаруживаются при проказе , гипертиреозе , островом гепатите , первичном билиарном циррозе , сахарном диабете , множественном миеломе , остеоартрите , амилоидозе , болезне Гаушера , пневмокониозе , хемоплазмозе и туберкулезе мили . Это также отмечено у некоторых пациентов с обширным псориазом.
Уровни в сыворотке снижаются при заболевании почек , обструктивной болезни легких и гипотиреозе .

Влияние на спортивные результаты

Ген ангиотензина, преобразовавший фермент, имеет более 160 полиморфизмов, описанных по состоянию на 2018 год. ^{[ 24 ]}

Исследования показали, что различные генотипы ангиотензинного фермента могут привести к различному влиянию на спортивные показатели. ^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}

Полиморфизм I/D RS1799752 состоит из вставки (I) или отсутствия (D) пары аланиновой пары базы 287 в интроне 16 гена. ^{[ 24 ]} Генотип DD связан с более высокими уровнями в плазме белка ACE, генотипом DI с промежуточными уровнями и II с более низкими уровнями. ^{[ 24 ]} Во время физических упражнений, из-за более высоких уровней ACE для носителей D-аллелей, следовательно, более высокая способность производить ангиотензин II, кровяное давление увеличится раньше, чем для носителей I-аллелей. Это приводит к более низкой максимальной частоте сердечных сокращений и более низкому максимальному поглощению кислорода (VO _2MAX ). Следовательно, носители D-аллеля имеют повышенный риск сердечно-сосудистых заболеваний на 10%. Кроме того, D-Аллель связан с большим увеличением роста левого желудочка в ответ на тренировки по сравнению с I-аллелой. ^{[ 27 ]} С другой стороны, носители I-аллеля обычно показывают увеличенную максимальную частоту сердечных сокращений из-за более низких уровней ACE, более высокого максимального поглощения кислорода и, следовательно, демонстрируют повышенную производительность выносливости. ^{[ 27 ]} Аллель I найден с повышенной частотой у бегунов, гребцов и велосипедистов элиты. Плотки на коротких расстояниях показывают повышенную частоту D-аллеля, поскольку их дисциплина больше зависит от силы, чем на выносливость. ^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}

История

В 1956 году об ферменте сообщил Леонард Т. Скеггс -младший. ^{[ 30 ]} Кристаллическая структура человеческого яичка была решена в 2002 году Раманатаном Натехом, Сильвой Швагером и Эдвардом Старроком в лаборатории К. Рави Ачарья. ^{[ 15 ]} Он расположен в основном в капиллярах легких, но также может быть обнаружен в эндотелиальных и эпителиальных клетках почек . ^{[ 31 ]}

Смотрите также

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000159640 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000020681 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Основы Каплана сердечной анестезии . Elsevier. 2018. DOI : 10.1016/C2012-0-06151-0 . ISBN 978-0-323-49798-5 Полем Механизмы действия: ингибиторы ACE действуют, ингибируя одну из нескольких протеаз, ответственных за расщепление декапептида Ang I, чтобы сформировать октапептид ANG II. Поскольку ACE также является ферментом, который деградирует брадикинин, ингибиторы ACE увеличивают циркулирующие и уровни ткани брадикинина (рис. 8.4).
^ Филди П.П. (2015). ACEI и ARBS в гипертонии и сердечной недостаточности . Тол. 5. Швейцария: Springer International Publishing. С. 10–13. ISBN 978-3-319-09787-9 .
^ Dicpinigaitis PV (январь 2006 г.). «Ангиотензин-ревертирующий фермент индуцированный ингибитор кашель: Руководство по клинической практике на основе фактических данных ACCP». Грудь . 129 (1 Suppl): 169S - 173S. doi : 10.1378/грудь.129.1_suppl.169s . PMID 16428706 .
^ Hemming ML, Selkoe DJ (ноябрь 2005 г.). «Амилоидный бета-белок деградируется клеточным ангиотензином-конвертирующим ферментом (ACE) и повышается ингибитором ACE» . Журнал биологической химии . 280 (45): 37644–37650. doi : 10.1074/jbc.m508460200 . PMC 2409196 . PMID 16154999 .
^ Коутс D (июнь 2003 г.). «Ангиотензин превращающий фермент (туз)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . Ренин -ангиотензиновые системы: состояние искусства. 35 (6): 769–773. doi : 10.1016/s1357-2725 (02) 00309-6 . PMID 12676162 .
^ Zhang R, Xu X, Chen T, Li L, Rao P (май 2000). «Анализ на ангиотензин-ревертирующий фермент с использованием электрофореза капиллярной зоны» . Аналитическая биохимия . 280 (2): 286–290. doi : 10.1006/abio.2000.4535 . PMID 10790312 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Интеграция соли и водного баланса». Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Филадельфия, Пенсильвания: Elsevier Saunders. 2005. С. 866–867. ISBN 978-1-4160-2328-9 .
^ Imig JD (март 2004 г.). «Ингибирование ACE и опосредованные брадикинином почечные сосудистые реакции: вовлечение EDHF» . Гипертония . 43 (3): 533–535. doi : 10.1161/01.hyp.0000118054.86193.ce . PMID 14757781 .
^ Ван В., Маккинни С.М., Фархан М., Пол М., Макдональд Т., Маклин Б. и др. (Август 2016 г.). «Ангиотензин-конвертирующий фермент 2 метаболизирует и частично инактивирует PYR-апелин-13 и апелин-17: физиологические эффекты в сердечно-сосудистой системе» . Гипертония . 68 (2): 365–377. doi : 10.1161/hypertensionaha.115.06892 . PMID 27217402 . S2CID 829514 .
^ Bünning P, Riordan JF (июль 1985 г.). «Функциональная роль цинка в ангиотензинном ферменте: последствия для механизма фермента». Журнал неорганической биохимии . 24 (3): 183–198. doi : 10.1016/0162-0134 (85) 85002-9 . PMID 2995578 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Natesh R, Schwager SL, Sturrock ED, Acharya KR (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура комплекса фермента-лизиноприла, конвертирующего ангиотензина,» . Природа . 421 (6922): 551–554. Bibcode : 2003natur.421..551n . doi : 10.1038/nature01370 . PMID 12540854 . S2CID 4137382 . Архивировано из оригинала 26 ноября 2022 года . Получено 22 мая 2020 года .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Zhang C, Wu S, Xu D (июнь 2013 г.). «Каталитический механизм ангиотензин-конвертационного фермента и эффекты хлоридного иона». Журнал физической химии б . 117 (22): 6635–6645. doi : 10.1021/jp400974n . PMID 23672666 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Бюннинг П. (1983). «Каталитический механизм ангиотензинного фермента». Клиническая и экспериментальная гипертония. Часть A, теория и практика . 5 (7–8): 1263–1275. doi : 10.3109/10641968309048856 . PMID 6315268 .
^ «Ангиотензиновые ингибиторы преобразования (ACE)» (PDF) . Британское общество гипертонии . Архивировано из оригинала (PDF) 18 ноября 2017 года.
^ Klabunde re. «Ингибиторы ACE» . Концепции сердечно -сосудистой фармакологии . cvpharmacology.com. Архивировано из оригинала 2 февраля 2009 года . Получено 26 марта 2009 года .
^ «Важность лечения артериального давления: ингибиторы АПФ могут замедлить болезнь Альцгеймера» . Medscape . Medscape Cardiology. 2004. Архивировано из оригинала 31 августа 2016 года . Получено 1 марта 2016 года .
^ Qiu WQ, Mwamburi M, Besser LM, Zhu H, Li H, Wallack M, et al. (1 января 2013 г.). «Ингибиторы ангиотензинного фермента и снижение риска болезни Альцгеймера в отсутствие аллеля аполипопротеина E4» . Журнал болезни Альцгеймера . 37 (2): 421–428. doi : 10.3233/jad-130716 . PMC 3972060 . PMID 23948883 .
^ «Фермент ACE может усилить иммунные ответы и предотвратить болезнь Альцгеймера» . Science 2.0 . 27 августа 2014 года. Архивировано с оригинала 7 марта 2016 года . Получено 1 марта 2016 года .
^ Delanghe Jr, Speeckaert MM, De Buyzere ML (июнь 2020 г.). «Полиморфизм ангиотензин-ангиотензин-конвертирующий фермент может объяснить эпидемиологические результаты при инфекциях Covid-19» . Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 505 : 192–193. doi : 10.1016/j.cca.2020.03.031 . PMC 7102561 . PMID 32220422 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Cintra MT, Balarin MA, Tanaka SC, Silva VI, Marqui AB, Resende EA, et al. (Ноябрь 2018). «Синдром поликистозных яичников: RS1799752 полиморфизм гена ACE» . Журнал бразильской медицинской ассоциации . 64 (11): 1017–1022. Doi : 10.1590/1806-9282.64.11.1017 . PMID 30570054 .
^ Flück M, Kramer M, Fitze DP, Kasper S, Franchi MV, Valdivieso P (8 мая 2019 г.). «Клеточные аспекты специализации мышц демонстрируют эффекты взаимодействия генотипа - фенотипа у спортсменов» . Границы в физиологии . 10 : 526. doi : 10.3389/fphys.2019.00526 . PMC 6518954 . PMID 31139091 .
^ Ван П., Федорук М.Н., Руперт Дж.Л. (2008). «Не отставая от ACE: являются ли ингибиторы ACE и антагонисты рецепторов ангиотензина II типа 1 потенциальные допинг -агенты?». Спортивная медицина . 38 (12): 1065–1079. doi : 10.2165/00007256-200838120-00008 . PMID 19026021 . S2CID 7614657 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Montgomery HE, Clarkson P, Dollery CM, Prasad K, Losi MA, Hemingway H, et al. (Август 1997). «Ассоциация ангиотензин-конвертирующего ферментного гена I/D полиморфизма с изменением массы левого желудочка в ответ на физическую тренировку». Циркуляция . 96 (3): 741–747. doi : 10.1161/01.cir.96.3.741 . PMID 9264477 .
^ Сандерс Дж., Монтгомери Х, Вудс Д. (2001). «Адаптация сердца к физической подготовке» [сердечный ответ на физическую подготовку] (PDF) . Немецкий журнал спортивной медицины (на немецком языке). 52 (3): 86–92. Архивировано (PDF) из оригинала 8 марта 2016 года . Получено 1 марта 2016 года .
^ Коста А.М., Сильва А.Дж., Гарридо Н.Д., Лоро Х., Де Оливейра Р.Дж., Брейтенфельд Л (август 2009 г.). «Ассоциация между аллелем Ace D и элитным коротким расстоянием». Европейский журнал прикладной физиологии . 106 (6): 785–790. doi : 10.1007/s00421-009-1080-z . HDL : 10400.15/3565 . PMID 19458960 . S2CID 21167767 .
^ Skeggs LT, Kahn Jr, Shumway NP (март 1956 г.). «Приготовление и функция фермента, конвертирующего гипертензин» . Журнал экспериментальной медицины . 103 (3): 295–299. doi : 10.1084/jem.103.3.295 . PMC 2136590 . PMID 13295487 .
^ Kierszenbaum, Abraham L. (2007). Гистология и клеточная биология: введение в патологию . Mosby Elsevier. ISBN 978-0-323-04527-8 .

Дальнейшее чтение

Niu T, Chen X, Xu X (2002). «Ангиотензин преобразующий фермент вставка/делеция полиморфизма и сердечно -сосудистых заболеваний: терапевтические последствия». Наркотики . 62 (7): 977–993. doi : 10.2165/00003495-200262070-00001 . PMID 11985486 . S2CID 46986772 .
Roĭtberg GE, Tikhonravov AV, Dorosh ZV (2004). "Rol' polimorfizma gena angiotenzinprevrashchaiushchego fermenta v razvitii metabolicheskogo sindroma" [Role of angiotensin-converting enzyme gene polymorphism in the development of metabolic syndrome]. Terapevticheskii Arkhiv (in Russian). 75 (12): 72–77. PMID 14959477 .
Vynohradova SV (2005). «Роль ангиотензин-конвертирующего гена фермента I/D полиморфизм в развитии метаболических нарушений у пациентов с сердечно-сосудистой патологией]». Tsitologiia I Genetika . 39 (1): 63–70. PMID 16018179 .
Кениг С., Лугер Т.А., Шолзен Т.Е. (октябрь 2006 г.). «Мониторинг нейропептид-специфических протеаз: обработка пропиомеланокортиновых пептидов адренокортикотропин и альфа-меланоцит-стимулирующий гормон в коже» . Экспериментальная дерматология . 15 (10): 751–761. doi : 10.1111/j.1600-0625.2006.00472.x . PMID 16984256 . S2CID 32034934 .
Саббах А.С., Оток З.К., Махфуд Зр, Заатари Г.С., Махфуз Р.А. (март 2007 г.). «Полиморфизм гена ангиотензина и частоты аллелей в ливанской популяции: распространенность и обзор литературы». Молекулярная биология отчетов . 34 (1): 47–52. doi : 10.1007/s11033-006-9013-y . PMID 17103020 . S2CID 9939390 .
Castellon R, Hamdi HK (2007). «Демистификация полиморфизма ACE: от генетики до биологии». Текущий фармацевтический дизайн . 13 (12): 1191–1198. doi : 10.2174/138161207780618902 . PMID 17504229 .
Lazartigues E, Feng Y, Lavoie JL (2007). «Две грани тканевых ренин-ангиотензиновых систем: значение при сердечно-сосудистых заболеваниях». Текущий фармацевтический дизайн . 13 (12): 1231–1245. doi : 10.2174/138161207780618911 . PMID 17504232 .

Внешние ссылки

Протеопедия ангиотензин- конвертинг
Ангиотензин+преобразование+фермент в Национальной библиотеке медицины Медицинской библиотеки США (Mesh)
человеческого генома Расположение генома и страница детали гена Ace в браузере UCSC Genome .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000159640 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000020681 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[Kaplans_Essentials_of_Cardiac_Anesthesia_2018_p.-5] Основы Каплана сердечной анестезии . Elsevier. 2018. DOI : 10.1016/C2012-0-06151-0 . ISBN 978-0-323-49798-5 Полем Механизмы действия: ингибиторы ACE действуют, ингибируя одну из нескольких протеаз, ответственных за расщепление декапептида Ang I, чтобы сформировать октапептид ANG II. Поскольку ACE также является ферментом, который деградирует брадикинин, ингибиторы ACE увеличивают циркулирующие и уровни ткани брадикинина (рис. 8.4).

[6] Филди П.П. (2015). ACEI и ARBS в гипертонии и сердечной недостаточности . Тол. 5. Швейцария: Springer International Publishing. С. 10–13. ISBN 978-3-319-09787-9 .

[7] Dicpinigaitis PV (январь 2006 г.). «Ангиотензин-ревертирующий фермент индуцированный ингибитор кашель: Руководство по клинической практике на основе фактических данных ACCP». Грудь . 129 (1 Suppl): 169S - 173S. doi : 10.1378/грудь.129.1_suppl.169s . PMID 16428706 .

[Hemming_2005-8] Hemming ML, Selkoe DJ (ноябрь 2005 г.). «Амилоидный бета-белок деградируется клеточным ангиотензином-конвертирующим ферментом (ACE) и повышается ингибитором ACE» . Журнал биологической химии . 280 (45): 37644–37650. doi : 10.1074/jbc.m508460200 . PMC 2409196 . PMID 16154999 .

[9] Коутс D (июнь 2003 г.). «Ангиотензин превращающий фермент (туз)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . Ренин -ангиотензиновые системы: состояние искусства. 35 (6): 769–773. doi : 10.1016/s1357-2725 (02) 00309-6 . PMID 12676162 .

[pmid10790312-10] Zhang R, Xu X, Chen T, Li L, Rao P (май 2000). «Анализ на ангиотензин-ревертирующий фермент с использованием электрофореза капиллярной зоны» . Аналитическая биохимия . 280 (2): 286–290. doi : 10.1006/abio.2000.4535 . PMID 10790312 .

[Boron_2005-11] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Интеграция соли и водного баланса». Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Филадельфия, Пенсильвания: Elsevier Saunders. 2005. С. 866–867. ISBN 978-1-4160-2328-9 .

[pmid14757781-12] Imig JD (март 2004 г.). «Ингибирование ACE и опосредованные брадикинином почечные сосудистые реакции: вовлечение EDHF» . Гипертония . 43 (3): 533–535. doi : 10.1161/01.hyp.0000118054.86193.ce . PMID 14757781 .

[13] Ван В., Маккинни С.М., Фархан М., Пол М., Макдональд Т., Маклин Б. и др. (Август 2016 г.). «Ангиотензин-конвертирующий фермент 2 метаболизирует и частично инактивирует PYR-апелин-13 и апелин-17: физиологические эффекты в сердечно-сосудистой системе» . Гипертония . 68 (2): 365–377. doi : 10.1161/hypertensionaha.115.06892 . PMID 27217402 . S2CID 829514 .

[14] Bünning P, Riordan JF (июль 1985 г.). «Функциональная роль цинка в ангиотензинном ферменте: последствия для механизма фермента». Журнал неорганической биохимии . 24 (3): 183–198. doi : 10.1016/0162-0134 (85) 85002-9 . PMID 2995578 .

[Natesh_2003-15] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Natesh R, Schwager SL, Sturrock ED, Acharya KR (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура комплекса фермента-лизиноприла, конвертирующего ангиотензина,» . Природа . 421 (6922): 551–554. Bibcode : 2003natur.421..551n . doi : 10.1038/nature01370 . PMID 12540854 . S2CID 4137382 . Архивировано из оригинала 26 ноября 2022 года . Получено 22 мая 2020 года .

[Zhang_2013-16] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Zhang C, Wu S, Xu D (июнь 2013 г.). «Каталитический механизм ангиотензин-конвертационного фермента и эффекты хлоридного иона». Журнал физической химии б . 117 (22): 6635–6645. doi : 10.1021/jp400974n . PMID 23672666 .

[Bünning_1983-17] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Бюннинг П. (1983). «Каталитический механизм ангиотензинного фермента». Клиническая и экспериментальная гипертония. Часть A, теория и практика . 5 (7–8): 1263–1275. doi : 10.3109/10641968309048856 . PMID 6315268 .

[18] «Ангиотензиновые ингибиторы преобразования (ACE)» (PDF) . Британское общество гипертонии . Архивировано из оригинала (PDF) 18 ноября 2017 года.

[urlACE-inhibitors-19] Klabunde re. «Ингибиторы ACE» . Концепции сердечно -сосудистой фармакологии . cvpharmacology.com. Архивировано из оригинала 2 февраля 2009 года . Получено 26 марта 2009 года .

[20] «Важность лечения артериального давления: ингибиторы АПФ могут замедлить болезнь Альцгеймера» . Medscape . Medscape Cardiology. 2004. Архивировано из оригинала 31 августа 2016 года . Получено 1 марта 2016 года .

[21] Qiu WQ, Mwamburi M, Besser LM, Zhu H, Li H, Wallack M, et al. (1 января 2013 г.). «Ингибиторы ангиотензинного фермента и снижение риска болезни Альцгеймера в отсутствие аллеля аполипопротеина E4» . Журнал болезни Альцгеймера . 37 (2): 421–428. doi : 10.3233/jad-130716 . PMC 3972060 . PMID 23948883 .

[22] «Фермент ACE может усилить иммунные ответы и предотвратить болезнь Альцгеймера» . Science 2.0 . 27 августа 2014 года. Архивировано с оригинала 7 марта 2016 года . Получено 1 марта 2016 года .

[23] Delanghe Jr, Speeckaert MM, De Buyzere ML (июнь 2020 г.). «Полиморфизм ангиотензин-ангиотензин-конвертирующий фермент может объяснить эпидемиологические результаты при инфекциях Covid-19» . Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 505 : 192–193. doi : 10.1016/j.cca.2020.03.031 . PMC 7102561 . PMID 32220422 .

[pmid30570054-24] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Cintra MT, Balarin MA, Tanaka SC, Silva VI, Marqui AB, Resende EA, et al. (Ноябрь 2018). «Синдром поликистозных яичников: RS1799752 полиморфизм гена ACE» . Журнал бразильской медицинской ассоциации . 64 (11): 1017–1022. Doi : 10.1590/1806-9282.64.11.1017 . PMID 30570054 .

[pmid31139091-25] Flück M, Kramer M, Fitze DP, Kasper S, Franchi MV, Valdivieso P (8 мая 2019 г.). «Клеточные аспекты специализации мышц демонстрируют эффекты взаимодействия генотипа - фенотипа у спортсменов» . Границы в физиологии . 10 : 526. doi : 10.3389/fphys.2019.00526 . PMC 6518954 . PMID 31139091 .

[pmid19026021-26] Ван П., Федорук М.Н., Руперт Дж.Л. (2008). «Не отставая от ACE: являются ли ингибиторы ACE и антагонисты рецепторов ангиотензина II типа 1 потенциальные допинг -агенты?». Спортивная медицина . 38 (12): 1065–1079. doi : 10.2165/00007256-200838120-00008 . PMID 19026021 . S2CID 7614657 .

[Montgomery_1997-27] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Montgomery HE, Clarkson P, Dollery CM, Prasad K, Losi MA, Hemingway H, et al. (Август 1997). «Ассоциация ангиотензин-конвертирующего ферментного гена I/D полиморфизма с изменением массы левого желудочка в ответ на физическую тренировку». Циркуляция . 96 (3): 741–747. doi : 10.1161/01.cir.96.3.741 . PMID 9264477 .

[28] Сандерс Дж., Монтгомери Х, Вудс Д. (2001). «Адаптация сердца к физической подготовке» [сердечный ответ на физическую подготовку] (PDF) . Немецкий журнал спортивной медицины (на немецком языке). 52 (3): 86–92. Архивировано (PDF) из оригинала 8 марта 2016 года . Получено 1 марта 2016 года .

[pmid19458960-29] Коста А.М., Сильва А.Дж., Гарридо Н.Д., Лоро Х., Де Оливейра Р.Дж., Брейтенфельд Л (август 2009 г.). «Ассоциация между аллелем Ace D и элитным коротким расстоянием». Европейский журнал прикладной физиологии . 106 (6): 785–790. doi : 10.1007/s00421-009-1080-z . HDL : 10400.15/3565 . PMID 19458960 . S2CID 21167767 .

[Skeggs_1956-30] Skeggs LT, Kahn Jr, Shumway NP (март 1956 г.). «Приготовление и функция фермента, конвертирующего гипертензин» . Журнал экспериментальной медицины . 103 (3): 295–299. doi : 10.1084/jem.103.3.295 . PMC 2136590 . PMID 13295487 .

[isbn0-323-04527-8-31] Kierszenbaum, Abraham L. (2007). Гистология и клеточная биология: введение в патологию . Mosby Elsevier. ISBN 978-0-323-04527-8 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

v Т и Белки : кластеры дифференцировки (см. Также список человеческих кластеров дифференцировки )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)