Аланин
 Скелетная формула L -аланина (нейтральная форма)
| |||
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Имя IUPAC
Аланин [ 1 ]
| |||
| Систематическое имя IUPAC
2-аминопропановая кислота | |||
| Другие имена
Алановая кислота
Аланиновая кислота 2-аминопропионовая кислота | |||
| Идентификаторы | |||
3D model ( JSmol )
|
|||
| 3dmet |
| ||
| 1720248 | |||
| Чеби |
| ||
| Химический |
| ||
| Chemspider | |||
| Наркоман |
| ||
| Echa Infocard | 100.000.249 | ||
| ЕС номер |
| ||
| 49628 | |||
| |||
| Кегг | |||
PubChem CID
|
|||
| НЕКОТОРЫЙ |
| ||
Comptox Dashboard ( EPA )
|
|||
| Характеристики | |||
| C 3 H 7 N O 2 | |||
| Молярная масса | 89.094 g·mol −1 | ||
| Появление | белый порошок | ||
| Плотность | 1,424 г/см 3 | ||
| Точка плавления | 258 ° C (496 ° F; 531 K) (Sublimes) | ||
| 167,2 г/л (25 ° C) | |||
| log p | −0.68 [ 2 ] | ||
| Кислотность (p k a ) |
| ||
| −50.5 × 10 −6 см 3 /мол | |||
| Дополнительная страница данных | |||
| Аланин (страница данных) | |||
За исключением случаев, когда отмечены, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
| |||
Аланин (символ ала или а ), [ 4 ] или α-аланин , представляет собой α- аминокислоту , которая используется в биосинтезе белков . Он содержит группу амина и карбоновую кислоту , которая прикреплена к центральному атом углерода, который также несет боковую цепь метильной группы . он классифицируется как неполярная алифатическая Следовательно , α-аминокислота. В биологических условиях он существует в своей цвиттерионной группой аминов форме с протонированной (как −nh + 3 ) и его карбоксильная группа депротонирована (как −co - 2 ). Он не имеет отношения к людям, так как его можно синтезировать метаболически и не нужно присутствовать в рационе. Он кодируется всеми кодонами, начиная с G C (GC U , GCC, GC A и GCG).
L - ) - это тот , изомер аланина ( левша который включен в белки. L -аланин является вторым только с L -лейцином в скорости возникновения, что составляет 7,8% первичной структуры в образце из 1150 белков . [ 5 ] Правоправая форма, D -аланин, встречается в пептидах в некоторых бактериальных клеточных стенках [ 6 ] : 131 (в пептидогликане ) и в некоторых пептидных антибиотиках и встречаются в тканях многих ракообразных и моллюсков в качестве осмолита . [ 7 ]
История и этимология
[ редактировать ]Аланин был сначала синтезирован в 1850 году, когда Адольф Стрекер объединил ацетальдегид и аммиак с цианидом водорода . [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] Аминокислота была названа аланином на немецком языке, в отношении альдегида , с межфикс -an- для простоты произношения, [ 11 ] немецкий конец -в химических соединениях, аналогичных английскому .
Структура
[ редактировать ]Аланин является алифатической аминокислотой, потому что боковая цепь, соединенная с α-углеродным атомом, является метильной группой (-CH 3 ). Аланин является самым простым α-аминокислотой после глицина . Метиловая боковая цепь аланина нереактивна и, следовательно, вряд ли когда-либо непосредственно вовлечена в функцию белка. [ 12 ] Аланин является несущественной аминокислотой , что означает, что она может быть изготовлена человеческим организмом и не нужно получать через диету. Аланин находится в самых разных продуктах, но особенно сконцентрирован в мясе.
Источники
[ редактировать ]Биосинтез
[ редактировать ]Аланин может быть синтезирован из пируватных и разветвленных аминокислот цепи, таких как валин , лейцин и изолейцин .
продуцируется восстановительным аминением пирувата Аланин , двухэтапным процессом. На первом этапе α-кетоглутарат , аммиак и NADH превращаются в глутаматдегидрогеназу в глутамат , NAD + и вода. На втором этапе аминогруппа вновь образованного глутамата переносится в пируват ферментом аминотрансферазы , восстанавливая α-кетоглутарат и преобразование пирувата в аланин. Чистый результат состоит в том, что пируват и аммиак преобразуются в аланин, потребляя один снижение эквивалента . [ 6 ] : 721 Поскольку реакции трансаминации легко обратимы, а пируват присутствует во всех клетках, аланин может быть легко образован и, следовательно, имеет тесные связи с метаболическими путями, такими как гликолиз , глюконеогенез и цикл лимонной кислоты . [ 13 ]
Химический синтез
[ редактировать ]L -аланин производится в промышленности путем декарбоксилирования L -аспартата действием аспартатной 4 -декарбоксилазы . Маршруты ферментации до L -аланина осложняются аланином ракемазы . [ 14 ]
Рацемический аланин может быть приготовлен путем конденсации ацетальдегида с хлоридом аммония в присутствии цианида натрия реакцией Strecker , [ 15 ]
или путем аммонолиза кислоты 2-бромпропановой . [ 16 ]
Деградация
[ редактировать ]Аланин разбивается окислительным дезаминированием , обратной реакции реактивной реакции аминации, описанной выше, катализируется теми же ферментами. Направление процесса в значительной степени контролируется относительной концентрацией субстратов и продуктами вовлеченных реакций. [ 6 ] : 721
Гипотеза Аланина Мира
[ редактировать ]Аланин является одним из двадцати канонических α-аминокислот, используемых в качестве строительных блоков (мономеров) для опосредованного рибосомой биосинтез белков. Считается, что Аланин является одной из самых ранних аминокислот, которые будут включены в стандартный репертуар генетического кода. [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] На основании этого факта была предложена гипотеза «аланинового мира». [ 21 ] Эта гипотеза объясняет эволюционный выбор аминокислот в репертуаре генетического кода с химической точки зрения. В этой модели отбор мономеров (то есть аминокислот) для синтеза рибосомного белка довольно ограничен теми производными аланина, которые подходят для построения α-спирали или элементов β-листа вторичных структурных . Доминирующими вторичными структурами в жизни, как мы знаем, являются α-списками и β-листами, а большинство канонических аминокислот можно рассматривать как химические производные аланина. Следовательно, большинство канонических аминокислот в белках можно обмениваться аланином по точечным мутациям, в то время как вторичная структура остается нетронутой. Тот факт, что Аланин имитирует предпочтения вторичной структуры большинства кодируемых аминокислот, практически используется при аланиновом сканирующем мутагенезе. Кроме того, в классической рентгеновской кристаллографии часто используется модель полиаланина [ 22 ] определить трехмерные структуры белков с использованием молекулярной замены на основе модели фазирования - метода .
Физиологическая функция
[ редактировать ]Глюкозо -аланинный цикл
[ редактировать ]У млекопитающих аланин играет ключевую роль в цикле глюкозы -аланина между тканями и печенью. В мышцах и других тканях, которые разлагают аминокислоты для топлива, аминогруппы собираются в форме глутамата путем преобразования . Затем глутамат может перенести свою аминогруппу в пируват , продукт мышечного гликолиза , посредством действия аланин аминотрансферазы , образуя аланин и α-кетоглутарат . Аланин входит в кровоток и транспортируется в печень. Реакция аланин аминотрансферазы происходит в обратном направлении в печени, где регенерированный пируват используется в глюконеогенезе , образуя глюкозу, которая возвращается в мышцы через систему циркуляции. Глутамат в печени попадает в митохондрии и расщепляется глутаматдегидрогеназой на α-кетоглутарат и аммоний , что, в свою очередь, участвует в цикле мочевины с образованием мочевины , которая выделяется через почки. [ 23 ]
Цикл глюкозы -аланина позволяет удалять пируват и глутамат из мышц и безопасно транспортироваться в печень. Оказавшись там, пируват используется для регенерации глюкозы, после чего глюкоза возвращается в мышцу, которая метаболизируется на энергию: это перемещает энергетическое бремя глюконеогенеза в печень вместо мышцы, и все доступные АТФ в мышце могут быть посвящены мышцам сокращение. [ 23 ] Это катаболический путь, и опирается на разрушение белка в мышечной ткани. Неясно, и в какой степени это происходит у не млекопитающих. [ 24 ] [ 25 ]
Ссылка на диабет
[ редактировать ]Изменения в цикле аланина, которые увеличивают уровни сывороточной аланиновой аминотрансферазы (ALT), связаны с развитием диабета II типа. [ 26 ]
Химические свойства
[ редактировать ]
Аланин полезен в экспериментах по потере функции в отношении фосфорилирования . Некоторые методы включают в себя создание библиотеки генов, каждая из которых имеет точечную мутацию в другой позиции в интересующей области, иногда даже каждая позиция во всем гене: это называется «сканирующий мутагенез». Самый простой метод, который был использован,-это так называемое аланиновое сканирование , где каждая позиция, в свою очередь, мутирует к аланину. [ 27 ]
Гидрирование аланина дает амино -спирт аланинол , который является полезным хиральным строительным блоком.
Свободный радикал
[ редактировать ]Дезаминирование C аланиновой молекулы продуцирует радикал CH 3 свободный • HCO 2 − Полем Деаминирование может быть вызвано в твердом или водном аланине путем излучения, что вызывает гомолитическое расщепление углеродичной связи. [ 28 ]
Это свойство аланина используется в дозиметрических измерениях в лучевой терапии . Когда нормальный аланин облучен, излучение приводит к тому, что определенные молекулы аланина становятся свободными радикалами, и, поскольку эти радикалы стабильны, содержание свободных радикалов может быть впоследствии измерено с помощью электронного парамагнитного резонанса , чтобы выяснить, сколько излучения подвергалось воздействию аланина, подвергающегося воздействию Полем [ 29 ] Это считается биологически значимой мерой количества радиационного повреждения, которое будет страдать от живой ткани при той же радиационной воздействии. [ 29 ] Планы лечения лучевой терапии могут быть доставлены в испытательном режиме аланиновым гранулам, которые затем можно измерить, чтобы убедиться, что предполагаемая паттерн дозы радиации правильно доставляется системой лечения. [ 30 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Международный союз чистой и прикладной химии (2014). Номенклатура органической химии: рекомендации IUPAC и предпочтительные названия 2013 . Королевское химическое общество . п. 1392. DOI : 10.1039/9781849733069 . ISBN 978-0-85404-182-4 .
- ^ "L-Alanine MSDS" . Chemsrc .
- ^ Haynes Wm, ed. (2016). Справочник по химии и физике CRC (97 -е изд.). CRC Press . С. 5–88. ISBN 978-1-4987-5428-6 .
- ^ «Номенклатура и символика для аминокислот и пептидов» . IUPAC - Объединенная комиссия IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Получено 5 марта 2018 года .
- ^ Doolittle RF (1989). «Избыток в белковых последовательностях» . В Fasman GD (ред.). Прогнозирование белковых структур и принципы конформации белка . Нью -Йорк: Пленум . С. 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9 .
- ^ Jump up to: а беременный в Мэтьюз К.К., Ван Холде К.Е., Ахерн К.Г. (2000). Биохимия (3 -е изд.). Сан -Франциско, Калифорния: Benjamin/Cummings Publishing . ISBN 978-0-8053-3066-3 Полем OCLC 42290721 .
- ^ Yoshikawa N, Sarower MG, Abe H (2016). «Аланин-ракемаза и D-аминокислота оксидаза у водных животных» . В Йошимуре Т., Нишикава Т., Хомма Х (ред.). D-аминокислоты: физиология, метаболизм и применение . Springer Japan . С. 269–282. ISBN 978-4-431-56077-7 .
- ^ Strecker A (1850). «О искусственном образовании молочной кислоты и новом гликокол -гомологичном теле» [о искусственном образовании молочной кислоты и новом веществе, гомологичном глицину]. Анналы химии и фармации (на немецком языке). 75 (1): 27–45. Doi : 10.1002/jlac.18500750103 . Strecker называет Аланин на с. 30
- ^ Strecker A (1854). «О новом организме из альдегид-амонии и гидроцианиновой кислоты» . Анналы химии и фармации (на немецком языке). 91 (3): 349–351. Doi : 10.1002/jlac.18540910309 .
- ^ "Аланин" . Aminoacidguide.com . 10 июня 2018 года . Получено 14 апреля 2019 года .
- ^ "Аланин" . Оксфордские словаря . Архивировано из оригинала 24 декабря 2014 года . Получено 2015-12-06 .
- ^ Патна Б.К., Кара Т.К., Гош С.Н., Далай А.К., ред. (2012). Учебник биотехнологий . McGraw-Hill Education. ISBN 978-0-07-107007-2 .
- ^ Мельконян, Эрика А.; Аска, Эдинен; Schury, Mark P. (2023), «Физиология, глюконеогенез» , Statpearls , Island Treasure (FL): Statpearls Publishing, PMID 31082163 , получен 2023-07-09
- ^ Drauz K, Grayson IG, Kleemann A, Krimmer HP, Leuchtenberger W, Weckbecker C (2006). Энциклопедия промышленной химии Уллмана . Вейнхайм: Wiley-VCH. Doi : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN 978-3527306732 .
- ^ Кендалл Е.К., Маккензи Б.Ф. (1929). " DL -Alanine" . Органические синтезы . 9 : 4. doi : 10.15227/orgsyn.009.0004 ; Собранные объемы , вып. 1, с. 21 ..
- ^ Tobie WC, Ayres GB (1941). " DL -Alanine" . Органические синтезы . doi : 10.15227/orgsyn.009.0004 ; Собранные объемы , вып. 1, с. 21
- ^ Трифонов EN (декабрь 2000 г.). «Консенсус -временный порядок аминокислот и эволюция триплетного кода». Ген . 261 (1): 139–51. doi : 10.1016/s0378-1119 (00) 00476-5 . PMID 11164045 .
- ^ Хиггс П.Г., Пудриц Р.Е. (июнь 2009 г.). «Термодинамическая основа для пребиотического синтеза аминокислот и природы первого генетического кода». Астробиология . 9 (5): 483–90. Arxiv : 0904.0402 . Bibcode : 2009asbio ... 9..483h . doi : 10.1089/ast.2008.0280 . PMID 19566427 . S2CID 9039622 .
- ^ Kubyshkin V, Budisa N (ноябрь 2019). «Модель Alanine World для развития аминокислотного репертуара в биосинтезе белка» . Международный журнал молекулярных наук . 20 (21): 5507. DOI : 10.3390/IJMS20215507 . PMC 6862034 . PMID 31694194 .
- ^ Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, et al. (Ноябрь 2019). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и высоко консервативны» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (19): 9998–10009. doi : 10.1093/nar/gkz730 . PMC 6821194 . PMID 31504783 .
- ^ Kubyshkin V, Budisa N (декабрь 2019 г.). «Ожидая инопланетные клетки с альтернативными генетическими кодами: вдали от аланинового мира!» Полем Текущее мнение о биотехнологии . 60 : 242–249. doi : 10.1016/j.copbio.2019.05.006 . PMID 31279217 .
- ^ Кармали А.М., Блунделл Т.Л., Фурнхэм Н. (февраль 2009 г.). «Стратегии построения моделей для рентгеновских кристаллографических данных с низким разрешением» . Acta Crystallographica. Раздел D, биологическая кристаллография . 65 (Pt 2): 121–7. doi : 10.1107/s0907444908040006 . PMC 2631632 . PMID 19171966 .
- ^ Jump up to: а беременный Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2005). Принципы биохимии (4 -е изд.). Нью -Йорк: У. Х. Фриман. С. 684–85. ISBN 0-7167-4339-6 . .
- ^ Физиология рыбы: экскреция азота . Академическая пресса. 2001-09-07. п. 23. ISBN 978-0-08-049751-8 .
- ^ Уолш П.Дж., Райт П.А. (1995-08-31). Метаболизм азота и экскреция . CRC Press. ISBN 978-0-8493-8411-0 .
- ^ Саттар Н., Шербакова О., Форд I, О'Рейли Д.С., Стэнли А., Форрест Е. и др. (Ноябрь 2004 г.). «Повышенная аланиновая аминотрансфераза предсказывает, что диабет 2 типа 2 типа независимо от классических факторов риска, метаболического синдрома и C-реактивного белка на западе Шотландии коронарного профилактики» . Диабет . 53 (11): 2855–60. doi : 10.2337/диабет.53.11.2855 . PMID 15504965 .
- ^ Park SJ, Cochran Jr (2009-09-25). Протеиновая инженерия и дизайн . CRC Press. ISBN 978-1-4200-7659-2 .
- ^ Zagórski ZP, Sehest K (1998). «Переходные процессы и стабильные радикалы от дезаминирования α-аланина». Дж. Радиоанал. Нукле Химический 232 (1–2): 139–41. doi : 10.1007/bf02383729 . S2CID 97855573 . Полем
- ^ Jump up to: а беременный Андрео П., Бернс Д.Т., Наум А.Е., Сейнтженс Дж., Аттикс Ф.Х. (2017). «Аланин дозиметрия» . Основы дозиметрии ионизирующего излучения (2 -е изд.). Вейнхейм, Германия: Wiley-VCH . С. 547–556. ISBN 978-3-527-80823-6 Полем OCLC 990023546 .
- ^ Биглин, Эмма Р.; Aitkenhead, Adam H.; Цена, Гарет Дж.; Чедвик, Эми Л.; Сантина, Элхэм; Уильямс, Кэй Дж.; Киркби, Карен Дж. (2022-04-26). «Аудитор дозиметрии доклинической лучевой терапии с использованием реалистичного 3D -печатного мышиного фантом» . Научные отчеты . 12 (1): 6826. DOI : 10.1038/S41598-022-10895-5 . ISSN 2045-2322 . PMC 9042835 . PMID 35474242 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]| Базы данных управления авторитетом : национальный |
|---|