Мембранный транспортный белок

Мембранный транспортный белок — это мембранный белок, участвующий в перемещении ионов , малых молекул и макромолекул , таких как другой белок , через биологическую мембрану . Транспортные белки — интегральные трансмембранные белки ; то есть они постоянно существуют внутри мембраны, через которую переносят вещества, и охватывают ее. Белки могут способствовать перемещению веществ путем облегченной диффузии , активного транспорта , осмоса или обратной диффузии . Два основных типа белков, участвующих в таком транспорте, в общих чертах подразделяются на каналы или носители (также называемые транспортерами или пермеазами ). Примеры белков-каналов/переносчиков включают унипортер GLUT 1 , натриевые каналы и калиевые каналы . Растворенные носители и атипичные СЛК ^{[ 1 ]} являются вторичными активными или вспомогательными переносчиками у человека. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} В совокупности мембранные транспортеры и каналы известны как транспортом. ^{[ 4 ]} Транспортомы регулируют клеточный приток и отток не только ионов и питательных веществ, но и лекарств.

Разница между каналами и операторами связи

Носитель . не открыт одновременно как для внеклеточной, так и для внутриклеточной среды Либо его внутренние ворота открыты, либо открыты внешние ворота. Напротив, канал может быть открыт для обеих сред одновременно, позволяя молекулам беспрепятственно диффундировать. У носителей есть сайты связывания, а у пор и каналов — нет. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Когда канал открыт, миллионы ионов могут проходить через мембрану в секунду, но обычно только от 100 до 1000 молекул проходят через молекулу-носитель за то же время. ^{[ 8 ]} Каждый белок-носитель предназначен для распознавания только одного вещества или одной группы очень похожих веществ. Исследования выявили корреляцию дефектов конкретных белков-носителей с конкретными заболеваниями. ^{[ 9 ]}

Активный транспорт

Активный транспорт – это перемещение вещества через мембрану против градиента его концентрации. Обычно это происходит для накопления высоких концентраций молекул, необходимых клетке, таких как глюкоза или аминокислоты. Если в процессе используется химическая энергия, такая как аденозинтрифосфат (АТФ), это называется первично-активным транспортом . Мембранные транспортные белки, действие которых осуществляется непосредственно за счет гидролиза АТФ, называются АТФазными насосами. ^{[ 10 ]} Эти типы насосов непосредственно перекачивают экзергонический гидролиз АТФ, вызывая неблагоприятное движение молекул против градиента их концентрации. Примеры АТФазных насосов включают АТФазы P-типа , АТФазы V-типа , АТФазы F-типа и кассеты, связывающие ABC . ^{[ нужна ссылка ]}

Вторичный активный транспорт предполагает использование электрохимического градиента и не использует энергию, вырабатываемую в клетке. ^{[ 11 ]} Вторичный активный транспорт обычно использует типы белков-переносчиков, обычно симпортеры и антипортеры . Белки-симпортеры связывают транспорт одной молекулы вниз по градиенту концентрации с транспортом другой молекулы против градиента концентрации, и обе молекулы диффундируют в одном направлении . Белки-антипортеры транспортируют одну молекулу вниз по градиенту концентрации, чтобы транспортировать другую молекулу против ее градиента концентрации, но молекулы диффундируют в противоположных направлениях . Поскольку симпортеры и антипортеры участвуют в объединении транспорта двух молекул, их обычно называют котранспортерами . В отличие от белков-каналов, которые только пассивно переносят вещества через мембраны, белки-переносчики могут транспортировать ионы и молекулы либо пассивно посредством облегченной диффузии, либо посредством вторично-активного транспорта. ^{[ 12 ]} Белок-носитель необходим для перемещения частиц из областей с низкой концентрацией в области с высокой концентрацией. Эти белки-переносчики имеют рецепторы, которые связываются с конкретной молекулой (субстратом), нуждающейся в транспорте. Молекула или ион, подлежащие транспортировке (субстрат), должны сначала связаться с сайтом связывания молекулы-носителя с определенной аффинностью связывания. После связывания, пока сайт связывания направлен в ту же сторону, носитель захватывает или закупоривает (поглощает и удерживает) субстрат внутри своей молекулярной структуры и вызывает внутреннюю транслокацию, так что отверстие в белке теперь обращено к другой стороне плазматическая мембрана. ^{[ 13 ]} Субстрат белка-носителя высвобождается в этом сайте в соответствии с его аффинностью связывания. ^{[ нужна ссылка ]}

Облегченная диффузия

Облегченная диффузия — это прохождение молекул или ионов через биологическую мембрану через определенные транспортные белки, не требующее затрат энергии. Облегченная диффузия используется особенно в случае крупных полярных молекул и заряженных ионов; как только такие ионы растворяются в воде, они не могут свободно диффундировать через клеточные мембраны из-за гидрофобной природы жирнокислотных хвостов фосфолипидов, составляющих бислои. Тип белков-переносчиков, используемых при облегченной диффузии, немного отличается от тех, которые используются при активном транспорте. Они по-прежнему являются трансмембранными белками-переносчиками, но представляют собой закрытые трансмембранные каналы, то есть они не перемещаются внутри и не требуют АТФ для функционирования. Субстрат захватывается с одной стороны закрытого носителя и без использования АТФ высвобождается в клетку. Облегченная диффузия не требует использования АТФ, поскольку облегченная диффузия, как и простая диффузия, переносит молекулы или ионы по градиенту их концентрации. ^{[ 14 ]}

Осмос

Осмос – это пассивная диффузия воды через клеточную мембрану из области высокой концентрации в область низкой концентрации. Поскольку осмос является пассивным процессом, подобно облегченной диффузии и простой диффузии, он не требует использования АТФ. Осмос важен для регулирования баланса воды и соли внутри клеток, поэтому он играет решающую роль в поддержании гомеостаза. ^{[ 15 ]} Аквапорины представляют собой интегральные мембранные белки, которые обеспечивают быстрое прохождение воды и глицерина через мембраны. Мономеры аквапоринов состоят из шести трансмембранных доменов альфа-спиралей, и эти мономеры могут собираться с образованием белков аквапоринов. Поскольку четыре из этих мономеров собираются вместе, образуя белок аквапорин, он известен как гомотетрамер , то есть состоит из четырех идентичных субъединиц. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} Все аквапорины представляют собой тетрамерные мембранные интегральные белки, и вода проходит через каждый отдельный мономерный канал, а не между всеми четырьмя каналами. Поскольку аквапорины представляют собой трансмембранные каналы для диффузии воды, каналы, из которых состоит аквапорин, обычно имеют гидрофильные боковые цепи, пропускающие воду.

Обратная диффузия

Обратный транспорт , или обращение транспортера , представляет собой явление, при котором субстраты белка мембранного транспорта перемещаются в направлении, противоположном направлению их типичного движения транспортером. ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Реверсирование транспортера обычно происходит, когда мембранный транспортный белок фосфорилируется определенной протеинкиназой , которая представляет собой фермент , добавляющий фосфатную группу к белкам. ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}

Типы

(Сгруппировано по категориям базы данных классификации транспортеров )

1: Каналы/поры

α-спиральные белковые каналы, такие как потенциал-управляемый ионный канал (VIC), лиганд-управляемые ионные каналы (LGIC)
β-бочковые порины, такие как аквапорин
каналообразующие токсины, в том числе колицины , дифтерийный токсин и другие.
Нерибосомально синтезируемые каналы, такие как грамицидин.
Холинс ; которые участвуют в экспорте ферментов, расщепляющих стенки бактериальных клеток на ранней стадии лизиса клеток.

Облегченная диффузия происходит в клеточную мембрану и из нее через каналы/поры и носители/портеры.

Примечание:

Каналы:

Каналы находятся либо в открытом, либо в закрытом состоянии. Когда канал открывается с помощью небольшого конформационного переключения, он открыт одновременно для обеих сред (внеклеточной и внутриклеточной).

Эта картина представляет собой симпорт. Желтый треугольник показывает градиент концентрации для желтых кружков, зеленый треугольник показывает градиент концентрации для зеленых кружков, а фиолетовые палочки представляют собой пучок транспортных белков. Зеленые кружки движутся против градиента концентрации через транспортный белок, которому требуется энергия, в то время как желтые кружки движутся вниз по градиенту концентрации, высвобождая энергию. Желтые круги за счет хемиосмоса производят больше энергии , чем требуется для перемещения зеленых кругов, поэтому движение сопряжено, а некоторая энергия нейтрализуется. Одним из примеров является пермеаза лактозы , которая позволяет протонам проникать в клетку по градиенту концентрации, а также перекачивает лактозу в клетку.
Поры:

Поры постоянно открыты для обеих этих сред, поскольку не претерпевают конформационных изменений. Они всегда открыты и активны.

2. Транспортеры, управляемые электрохимическим потенциалом.

Также называются белками-носителями или вторичными носителями.

2.А: Портеры ( унипортеры , симпортеры , антипортеры ), SLC . ^{[ 3 ]}
- На картинке изображен унипорт. Желтый треугольник показывает градиент концентрации, желтые кружки, а фиолетовые палочки — это пучок транспортных белков. Поскольку они движутся вниз по градиенту концентрации через транспортный белок, они могут выделять энергию в результате хемиосмоса . Одним из примеров является GLUT1 , который перемещает глюкозу по градиенту концентрации в клетку.
  Возбуждающие переносчики аминокислот (EAAT)
  - ЕААТ1
  - ЕААТ2
  - ЕААТ3
  - ЕААТ4
  - ЕААТ5
- Транспортер глюкозы
- Транспортеры моноаминов , в том числе:
- Транслокатор адениновых нуклеотидов (ANT)
2.B: Нерибосомально синтезируемые портеры, такие как:
- Семья Нигерицин
- Семья Иономицинов
2.C: Генераторы, управляемые ионным градиентом

3: Первичные активные транспортеры

3.A: Транспортеры, управляемые гидролизом PP-связи (также называемые насосами, управляемыми АТФ, или транспортными АТФазами):
- АТФ-связывающий кассетный транспортер (транспортер ABC), такой как MDR , CFTR
- АТФаза V-типа ; («V» относится к вакуолярному).
- АТФаза Р-типа ; («P» относится к фосфорилированию), например:
- АТФаза F-типа ; («F» относится к фактору), в том числе: митохондриальная АТФ-синтаза , хлоропластная АТФ-синтаза1.
  Эта картина представляет собой антипорт. Желтый треугольник показывает градиент концентрации для желтых кружков, синий треугольник показывает градиент концентрации для синих кружков, а фиолетовые палочки представляют собой пучок транспортных белков. Синие кружки движутся против градиента концентрации через транспортный белок, которому требуется энергия, в то время как желтые кружки движутся вниз по градиенту концентрации, высвобождая энергию. Желтые круги за счет хемиосмоса производят больше энергии , чем требуется для перемещения синих кругов, поэтому движение сопряжено, а некоторая энергия нейтрализуется. Одним из примеров является натрий-протонный обменник, который позволяет протонам опускаться по градиенту концентрации в клетку, одновременно выкачивая натрий из клетки.
3.B: Транспортеры, управляемые декарбоксилированием
3.C: Транспортеры, управляемые метилтрансфером
3.D: Транспортеры, управляемые оксидоредукцией
3.E: Транспортеры, управляемые поглощением света, такие как родопсин.

4: Групповые транслокаторы

Групповые транслокаторы обеспечивают особый механизм фосфорилирования сахаров при их транспортировке в бактерии (групповая транслокация PEP).

5: Переносчики электронов

Трансмембранные переносчики электронов в мембране включают двухэлектронные переносчики, такие как оксидоредуктазы дисульфидной связи (DsbB и DsbD в E. coli), а также одноэлектронные переносчики, такие как НАДФН-оксидаза. Часто эти окислительно-восстановительные белки не считаются транспортными белками.

Соответствующие примеры

перенасыщение 1

Каждый белок-носитель, особенно внутри одной и той же клеточной мембраны, специфичен для одного типа или семейства молекул. GLUT1 — это названный белок-носитель, обнаруженный почти во всех мембранах клеток животных, который транспортирует глюкозу через бислой. Этот белок является унипортером , то есть он транспортирует глюкозу в зависимости от ее концентрации в единственном направлении. Это интегральный мембранный белок-носитель с гидрофильной внутренней частью, которая позволяет ему связываться с глюкозой. Поскольку GLUT 1 является типом белка-носителя, он претерпит конформационные изменения, позволяющие глюкозе проникнуть на другую сторону плазматической мембраны. ^{[ 23 ]} GLUT 1 обычно встречается в мембранах эритроцитов млекопитающих. ^{[ 24 ]}

Натриевые/калиевые каналы

Хотя в человеческом организме существует множество примеров каналов, наиболее заметными из них являются натриевые и калиевые каналы. Калиевые каналы обычно участвуют в транспортировке ионов калия через клеточную мембрану наружу клетки, что помогает поддерживать отрицательный мембранный потенциал клеток. Поскольку калиевых каналов больше, чем натриевых, из клетки вытекает больше калия, чем натрия, поэтому мембранный потенциал отрицателен. Натриевые каналы обычно участвуют в транспортировке ионов натрия через клеточную мембрану в клетку. Эти каналы обычно связаны с возбудимыми нейронами, поскольку приток натрия может вызвать деполяризацию, которая, в свою очередь, распространяет потенциал действия. ^{[ 25 ]} Поскольку эти белки относятся к типам канальных белков, они не претерпевают изменения конформации после связывания с соответствующими субстратами.

Другие примеры

Другие специфические белки-переносчики также важным образом помогают организму функционировать. Цитохромы действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов. ^{[ 11 ]}

Патология

Ряд наследственных заболеваний связан с дефектами белков-переносчиков в определенном веществе или группе клеток. Цистеинурия (цистеин в моче и мочевом пузыре) – это такое заболевание, при котором возникают дефектные белки-переносчики цистеина в мембранах клеток почек. Эта транспортная система обычно удаляет цистеин из жидкости, предназначенной для превращения в мочу, и возвращает эту незаменимую аминокислоту в кровь. Когда этот носитель выходит из строя, большие количества цистеина остаются в моче, где он относительно нерастворим и имеет тенденцию выпадать в осадок. Это одна из причин образования мочевых камней. ^{[ 26 ]} Было показано, что некоторые белки-переносчики витаминов сверхэкспрессируются у пациентов со злокачественными заболеваниями. Например, уровни белка-носителя рибофлавина было показано, что (RCP) значительно повышены у людей с раком молочной железы . ^{[ 27 ]}

См. также

Котранспорт
Котранспортер
C14orf102 , ген длиной 3810 пар оснований, кодирующий белок.
Ионный канал
Пермеаз
П-петля
Семейство растворенных носителей (классификация)
Номер ТС (классификация)
Транслоказа
Флиппасы
Везикулярный транспортный белок
Эндоцитоз

Ссылки

^ Перланд, Эмели; Багчи, Сочита; Клаессон, Аксель; Фредрикссон, Роберт (01 сентября 2017 г.). «Характеристики 29 новых атипичных носителей растворенных веществ типа суперсемейства основных посредников: эволюционная консервация, предсказанная структура и совместная экспрессия нейронов» . Открытая биология . 7 (9): 170142. doi : 10.1098/rsob.170142 . ISSN 2046-2441 . ПМК 5627054 . ПМИД 28878041 .
^ Хедигер, Матиас А.; Ромеро, Майкл Ф.; Пэн, Цзи-Бин; Рольфс, Андреас; Таканага, Хитоми; Бруфорд, Элспет А. (февраль 2004 г.). «Азбука растворенных переносчиков: физиологические, патологические и терапевтические последствия мембранных транспортных белков человека. Введение». Архив Pflügers: Европейский журнал физиологии . 447 (5): 465–468. дои : 10.1007/s00424-003-1192-y . ISSN 0031-6768 . ПМИД 14624363 . S2CID 1866661 .
^ Jump up to: ^а ^б Перланд, Эмели; Фредрикссон, Роберт (март 2017 г.). «Системы классификации вторичных активных транспортеров». Тенденции в фармакологических науках . 38 (3): 305–315. дои : 10.1016/j.tips.2016.11.008 . ISSN 1873-3735 . ПМИД 27939446 .
^ Хуанг, Ю; Андерле, П; Басси, Кей Джей; Барбачору, К; Шанкаварам, У; Дай, З; Рейнхольд, туалет; Папп, А; Вайнштейн, Дж. Н.; Сади, W (15 июня 2004 г.). «Мембранные транспортеры и каналы: роль транспортома в химиочувствительности и химиорезистентности рака». Исследования рака . 64 (12): 4294–301. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-03-3884 . ПМИД 15205344 . S2CID 2765236 .
^ Садава, Дэвид и др. Жизнь, наука биология, 9-е издание. Издательство Макмиллан, 2009. ISBN 1-4292-1962-9 . п. 119.
^ Купер, Джеффри (2009). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. п. 62. ИСБН 9780878933006 .
^ Томпсон, Лиз А. Сдача экзамена по биологии в Северной Каролине. Американская книжная компания, Inc. 2007. ISBN 1-59807-139-4 . п. 97.
^ Ассманн, Сара (2015). «Транспорт растворов». В Таизе, Линкольн; Зейгер, Эдвард (ред.). Физиология и развитие растений . Синауэр. п. 151.
^ Садава, Дэвид, и др. Жизнь, наука биология, 9-е издание. Издательство Макмиллан, 2009. ISBN 1-4292-1962-9 . п. 119.
^ Раппас, Матье; Нива, Хадзиме; Чжан, Сяодун (2004). «Механизмы АТФаз - междисциплинарный подход» . Современная наука о белках и пептидах . 5 (2): 89–105. дои : 10.2174/1389203043486874 . ISSN 1389-2037 . ПМИД 15078220 .
^ Jump up to: ^а ^б Эшли, Рут. Ханн, Гэри. Хан, Сон С. Клеточная биология. Международное издательство Нью Эйдж. ISBN 8122413978 . п. 113.
^ Таиз, Линкольн. Зейглер, Эдуардо. Физиология и развитие растений. Синауэр Ассошиэйтс, 2015. ISBN 978-1-60535-255-8 . стр. 151.
^ Кент, Майкл. Продвинутая биология. Издательство Оксфордского университета, США, 2000. ISBN 0-19-914195-9 . стр. 157–158.
^ Купер, Джеффри М. (2000), «Транспорт малых молекул» , Клетка: молекулярный подход. 2-е издание , Sinauer Associates , получено 8 сентября 2023 г.
^ Лорд, Р. (1999). «Осмос, осмометрия и осморегуляция» . Последипломный медицинский журнал . 75 (880): 67–73. дои : 10.1136/pgmj.75.880.67 . ISSN 0032-5473 . ПМЦ 1741142 . ПМИД 10448464 .
^ Веркман, А.С. (21 января 2013 г.). «Аквапорины» . Современная биология . 23 (2): Р52–Р55. дои : 10.1016/j.cub.2012.11.025 . ISSN 0960-9822 . ПМК 3590904 . ПМИД 23347934 .
^ Веркман, А.С.; Митра, Алок К. (1 января 2000 г.). «Строение и функции аквапориновых водных каналов» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 278 (1): Ф13–Ф28. дои : 10.1152/ajprenal.2000.278.1.F13 . ISSN 1931-857X . ПМИД 10644652 .
^ Jump up to: ^а ^б Бермингем ДП, Блейкли РД (октябрь 2016 г.). «Киназозависимая регуляция транспортеров моноаминных нейротрансмиттеров» . Фармакол. Преподобный . 68 (4): 888–953. дои : 10.1124/пр.115.012260 . ПМК 5050440 . ПМИД 27591044 .
^ Jump up to: ^а ^б Миллер GM (январь 2011 г.). «Новая роль рецептора 1, связанного с следами аминов, в функциональной регуляции переносчиков моноаминов и дофаминергической активности» . Журнал нейрохимии . 116 (2): 164–176. дои : 10.1111/j.1471-4159.2010.07109.x . ПМК 3005101 . ПМИД 21073468 .
^ Шольце П., Норрегаард Л., Сингер Э.А., Фрейссмут М., Гетер У., Ситте Х.Х. (2002). «Роль ионов цинка в обратном транспорте, опосредованном переносчиками моноаминов» . Журнал биологической химии . 277 (24): 21505–13. дои : 10.1074/jbc.M112265200 . ПМИД 11940571 .
^ Робертсон С.Д., Мэттис Х.Дж., Галли А. (2009). «Более пристальный взгляд на обратный транспорт, вызванный амфетамином, и незаконный оборот переносчиков дофамина и норадреналина» . Молекулярная нейробиология . 39 (2): 73–80. дои : 10.1007/s12035-009-8053-4 . ПМЦ 2729543 . ПМИД 19199083 .
^ Касаткина Л.А., Борисова Т.А. (ноябрь 2013 г.). «Высвобождение глутамата из тромбоцитов: экзоцитоз против обращения переносчика глутамата». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 45 (11): 2585–2595. дои : 10.1016/j.biocel.2013.08.004 . ПМИД 23994539 .
^ Купер, Джеффри М. (2000), «Транспорт малых молекул» , Клетка: молекулярный подход. 2-е издание , Sinauer Associates , получено 22 ноября 2023 г.
^ «GLUT1 — обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 27 ноября 2023 г.
^ Ван, Цзюнь; Оу, Шао-Ву; Ван, Юн-Цзе (08.11.2017). «Распределение и функция потенциалзависимых натриевых каналов в нервной системе» . Каналы . 11 (6): 534–554. дои : 10.1080/19336950.2017.1380758 . ISSN 1933-6950 . ПМК 5786190 . ПМИД 28922053 .
^ Шервуд, Лорали. 7-е издание. Физиология человека. От клеток к системам. Cengage Learning, 2008. с. 67
^ Рао, П.Н., Левин, Э. и др. Повышение уровня белка-носителя рибофлавина в сыворотке крови при раке молочной железы. Биомаркеры эпидемиологии рака Пред. Том 8 № 11. С. 985–990.

Андерле П., Барбачору К., Басси К., Дай З., Хуанг Ю., Папп А., Рейнхольд В., Сади В., Шанкаварам У. и Вайнштейн Дж. (2004). Мембранные транспортеры и каналы: роль транспортома в химиочувствительности и химиорезистентности рака. Исследования рака, 54, 4294-4301.

Внешние ссылки

«Транспортный белок» в Медицинском словаре Дорланда.

[1] Перланд, Эмели; Багчи, Сочита; Клаессон, Аксель; Фредрикссон, Роберт (01 сентября 2017 г.). «Характеристики 29 новых атипичных носителей растворенных веществ типа суперсемейства основных посредников: эволюционная консервация, предсказанная структура и совместная экспрессия нейронов» . Открытая биология . 7 (9): 170142. doi : 10.1098/rsob.170142 . ISSN 2046-2441 . ПМК 5627054 . ПМИД 28878041 .

[2] Хедигер, Матиас А.; Ромеро, Майкл Ф.; Пэн, Цзи-Бин; Рольфс, Андреас; Таканага, Хитоми; Бруфорд, Элспет А. (февраль 2004 г.). «Азбука растворенных переносчиков: физиологические, патологические и терапевтические последствия мембранных транспортных белков человека. Введение». Архив Pflügers: Европейский журнал физиологии . 447 (5): 465–468. дои : 10.1007/s00424-003-1192-y . ISSN 0031-6768 . ПМИД 14624363 . S2CID 1866661 .

[Perland_305–315-3] Jump up to: ^а ^б Перланд, Эмели; Фредрикссон, Роберт (март 2017 г.). «Системы классификации вторичных активных транспортеров». Тенденции в фармакологических науках . 38 (3): 305–315. дои : 10.1016/j.tips.2016.11.008 . ISSN 1873-3735 . ПМИД 27939446 .

[Bussey-4] Хуанг, Ю; Андерле, П; Басси, Кей Джей; Барбачору, К; Шанкаварам, У; Дай, З; Рейнхольд, туалет; Папп, А; Вайнштейн, Дж. Н.; Сади, W (15 июня 2004 г.). «Мембранные транспортеры и каналы: роль транспортома в химиочувствительности и химиорезистентности рака». Исследования рака . 64 (12): 4294–301. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-03-3884 . ПМИД 15205344 . S2CID 2765236 .

[5] Садава, Дэвид и др. Жизнь, наука биология, 9-е издание. Издательство Макмиллан, 2009. ISBN 1-4292-1962-9 . п. 119.

[6] Купер, Джеффри (2009). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. п. 62. ИСБН 9780878933006 .

[7] Томпсон, Лиз А. Сдача экзамена по биологии в Северной Каролине. Американская книжная компания, Inc. 2007. ISBN 1-59807-139-4 . п. 97.

[8] Ассманн, Сара (2015). «Транспорт растворов». В Таизе, Линкольн; Зейгер, Эдвард (ред.). Физиология и развитие растений . Синауэр. п. 151.

[9] Садава, Дэвид, и др. Жизнь, наука биология, 9-е издание. Издательство Макмиллан, 2009. ISBN 1-4292-1962-9 . п. 119.

[10] Раппас, Матье; Нива, Хадзиме; Чжан, Сяодун (2004). «Механизмы АТФаз - междисциплинарный подход» . Современная наука о белках и пептидах . 5 (2): 89–105. дои : 10.2174/1389203043486874 . ISSN 1389-2037 . ПМИД 15078220 .

[Ashley,_Ruth_p._113-11] Jump up to: ^а ^б Эшли, Рут. Ханн, Гэри. Хан, Сон С. Клеточная биология. Международное издательство Нью Эйдж. ISBN 8122413978 . п. 113.

[12] Таиз, Линкольн. Зейглер, Эдуардо. Физиология и развитие растений. Синауэр Ассошиэйтс, 2015. ISBN 978-1-60535-255-8 . стр. 151.

[13] Кент, Майкл. Продвинутая биология. Издательство Оксфордского университета, США, 2000. ISBN 0-19-914195-9 . стр. 157–158.

[14] Купер, Джеффри М. (2000), «Транспорт малых молекул» , Клетка: молекулярный подход. 2-е издание , Sinauer Associates , получено 8 сентября 2023 г.

[15] Лорд, Р. (1999). «Осмос, осмометрия и осморегуляция» . Последипломный медицинский журнал . 75 (880): 67–73. дои : 10.1136/pgmj.75.880.67 . ISSN 0032-5473 . ПМЦ 1741142 . ПМИД 10448464 .

[16] Веркман, А.С. (21 января 2013 г.). «Аквапорины» . Современная биология . 23 (2): Р52–Р55. дои : 10.1016/j.cub.2012.11.025 . ISSN 0960-9822 . ПМК 3590904 . ПМИД 23347934 .

[17] Веркман, А.С.; Митра, Алок К. (1 января 2000 г.). «Строение и функции аквапориновых водных каналов» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 278 (1): Ф13–Ф28. дои : 10.1152/ajprenal.2000.278.1.F13 . ISSN 1931-857X . ПМИД 10644652 .

[Kinase-dependent_transporter_regulation_review-18] Jump up to: ^а ^б Бермингем ДП, Блейкли РД (октябрь 2016 г.). «Киназозависимая регуляция транспортеров моноаминных нейротрансмиттеров» . Фармакол. Преподобный . 68 (4): 888–953. дои : 10.1124/пр.115.012260 . ПМК 5050440 . ПМИД 27591044 .

[Miller-19] Jump up to: ^а ^б Миллер GM (январь 2011 г.). «Новая роль рецептора 1, связанного с следами аминов, в функциональной регуляции переносчиков моноаминов и дофаминергической активности» . Журнал нейрохимии . 116 (2): 164–176. дои : 10.1111/j.1471-4159.2010.07109.x . ПМК 3005101 . ПМИД 21073468 .

[pmid11940571-20] Шольце П., Норрегаард Л., Сингер Э.А., Фрейссмут М., Гетер У., Ситте Х.Х. (2002). «Роль ионов цинка в обратном транспорте, опосредованном переносчиками моноаминов» . Журнал биологической химии . 277 (24): 21505–13. дои : 10.1074/jbc.M112265200 . ПМИД 11940571 .

[pmid19199083-21] Робертсон С.Д., Мэттис Х.Дж., Галли А. (2009). «Более пристальный взгляд на обратный транспорт, вызванный амфетамином, и незаконный оборот переносчиков дофамина и норадреналина» . Молекулярная нейробиология . 39 (2): 73–80. дои : 10.1007/s12035-009-8053-4 . ПМЦ 2729543 . ПМИД 19199083 .

[pmid23994539-22] Касаткина Л.А., Борисова Т.А. (ноябрь 2013 г.). «Высвобождение глутамата из тромбоцитов: экзоцитоз против обращения переносчика глутамата». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 45 (11): 2585–2595. дои : 10.1016/j.biocel.2013.08.004 . ПМИД 23994539 .

[23] Купер, Джеффри М. (2000), «Транспорт малых молекул» , Клетка: молекулярный подход. 2-е издание , Sinauer Associates , получено 22 ноября 2023 г.

[24] «GLUT1 — обзор | Темы ScienceDirect» . www.sciencedirect.com . Проверено 27 ноября 2023 г.

[25] Ван, Цзюнь; Оу, Шао-Ву; Ван, Юн-Цзе (08.11.2017). «Распределение и функция потенциалзависимых натриевых каналов в нервной системе» . Каналы . 11 (6): 534–554. дои : 10.1080/19336950.2017.1380758 . ISSN 1933-6950 . ПМК 5786190 . ПМИД 28922053 .

[26] Шервуд, Лорали. 7-е издание. Физиология человека. От клеток к системам. Cengage Learning, 2008. с. 67

[27] Рао, П.Н., Левин, Э. и др. Повышение уровня белка-носителя рибофлавина в сыворотке крови при раке молочной железы. Биомаркеры эпидемиологии рака Пред. Том 8 № 11. С. 985–990.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

v т и Белки : белки-носители
Fatty acid	FABP1 FABP2 FABP3 FABP4 FABP5 FABP6 FABP7
Hormone	peptide hormone: Follistatin Growth hormone binding protein Insulin-like growth factor binding protein IGFBP1 IGFBP2 IGFBP3 IGFBP4 IGFBP5 IGFBP6 IGFBP7 Neurophysins Neurophysin I II steroid hormone: Sex hormone binding globulin/Androgen binding protein Transcortin Thyroxine-binding globulin Transthyretin
Metal/element	calcium Calcium-binding protein Calmodulin-binding proteins copper Ceruloplasmin iron Iron-binding proteins Transferrin receptor
Vitamin	Retinol binding protein 1 2 3 4 Transcobalamin
Pigment	Plant Light-Harvesting Complex Orange Carotenoid Protein Phycobiliprotein Photosynthetic Reaction Centers Phytochrome Rhodopsin
Other	Acyl carrier protein Adaptor protein Cholesterylester transfer protein F-box protein GTP-binding protein Latent TGF-beta binding protein Major urinary proteins Membrane transport protein Odorant binding protein

v т и Мембранный транспортный белок : переносчики нейромедиаторов (TC 2.A.1.2)
Vesicular	Vesicular monoamine VMAT1 VMAT2 Vesicular acetylcholine Vesicular glutamate Vesicular GABA
Other	Monoamine DAT NET SERT PMAT Excitatory amino-acid transporter GABA transporter

v т и Мембранные белки , белки-переносчики : мембранные транспортные белки ABC-транспортер ( TC 3A1 )
A	A1 A2 A3 A4 A7 A8 A12 A13
B	B1 B2-3 (B2 B3) B4 B5 B6 B7 B9 B11
C	C1 C2 C3 C4 C5 C6 C7 C8-9 (C8, C9) C10 C11 C13
D	D1 D2 D3 D4
E	E1
F	F1 F2
G	G1 G2 G4 Sterolin (G5, G8)
see also ABC transporter disorders