✖


Jump to content

Myod

(Перенаправлено из myod1 )
Не путать с MyD88 .

Myod1
Доступные структуры
PDB Поиск ортолога: PDBE RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы Myod1 , myf3, myod, pum, bhlhc1, миогенная дифференциация 1, миодриф
Внешние идентификаторы Омим : 159970 ; MGI : 97275 ; Гомологен : 7857 ; GeneCards : myod1 ; OMA : MYOD1 - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

4654

17927

Набор

ENSG00000129152

Ensmusg00000009471

Uniprot

P15172

P10085

Refseq (мРНК)

NM_002478

NM_010866

Refseq (белок)

NP_002469

NP_034996

Расположение (UCSC) Chr 11: 17,72 - 17,72 МБ Chr 7: 46.03 - 46,03 МБ
PubMed Search [ 3 ] [ 4 ]
Викидид
Посмотреть/редактировать человека Посмотреть/редактировать мышь

MYOD , также известный как определение миобластов белок 1 , [ 5 ] является белком у животных, который играет важную роль в регуляции мышечной дифференцировки . MYOD, который был обнаружен в лаборатории Гарольда М. Вайнтрауба , [ 6 ] принадлежит семейству белков, известных как миогенные регуляторные факторы (MRFS). [ 7 ] Эти BHLH (базовая спираль спирали) транскрипционные факторы действуют последовательно в миогенной дифференцировке. Члены семьи MRF MRF включают MYOD1, MYF5 , миогенон и MRF4 (MYF6). У животных, не относящихся к беспозвоночным , обычно встречается один белок MYOD.

MYOD - один из самых ранних маркеров миогенных обязательств. MYOD экспрессируется на чрезвычайно низких и по существу неопределяемых уровнях в покоящихся спутниковых клетках , но экспрессия MYOD активируется в ответ на повреждение физических упражнений или мышечной ткани. Влияние MyOD на спутниковые клетки зависит от дозы; Высокая экспрессия MYOD подавляет обновление клеток, способствует терминальной дифференцировке и может вызвать апоптоз. Хотя MYOD отмечает приверженность миобластам, развитие мышц не значительно удалено у мутантов мыши, не имеющих гена MYOD. Вероятно, это связано с функциональной избыточностью от MYF5 и/или MRF4. Тем не менее, комбинация MYOD и MYF5 жизненно важна для успеха миогенеза . [ 8 ] [ 9 ]

История

[ редактировать ]

MYOD был клонирован функциональным анализом для формирования мышц, зарегистрированного в клетках в 1987 году Дэвисом, Вайнтраубом и Лассаром. Впервые он был описан как ядерный фосфопротеин в 1988 году Тапскоттом, Дэвисом, Тейером, Ченгом, Вайнтраубом и Лассаром в науке . Исследователи экспрессировали комплементарную ДНК (кДНК) белка мышиного MYOD в разных клеточных линиях ( фибробласт и адипобласт ) и обнаружили, что MYOD преобразовал их в миогенные клетки. [ 6 ] [ 10 ] В следующем году одна и та же исследовательская группа выполнила несколько тестов, чтобы определить как структуру, так и функцию белка, подтверждая их первоначальное предложение о том, что активный сайт белка состоял из спирали спиральной петли (теперь называемой базовой спиралью спиральной спирали ) для Димеризация и базовый сайт выше этой области BHLH облегчали связывание ДНК только после того, как он стал димером белка . [ 11 ] С тех пор MYOD был активной областью исследований, так как все еще относительно мало известно о многих аспектах ее функции.

Функция

[ редактировать ]

Функция MYOD в разработке состоит в том, чтобы совершить мезодерму клеткам в скелетную миобласт, а затем регулировать это продолжительное состояние. MYOD также может регулировать восстановление мышц. MYOD мРНК Также сообщается, что уровни повышаются в стареющих скелетных мышцах.

Одним из основных действий MYOD является удаление клеток из клеточного цикла ( пролиферация HALT для терминальной остановки клеточного цикла в дифференцированных миоцитах) путем усиления транскрипции p21 и миогена . MYOD ингибируется циклин -зависимыми киназами ( CDK ). CDK, в свою очередь, ингибируются P21. Таким образом, MYOD повышает свою активность в клетке в виде питания.

Устойчивая экспрессия MYOD необходима для сохранения экспрессии генов, связанных с мышцами. [ 12 ]

MYOD также является важным эффектором для быстроотестовательного фенотипа мышечного волокна (типы IIA, IIX и IIB). [ 13 ] [ 14 ]

Механизмы

[ редактировать ]

MYOD является фактором транскрипции и может также направлять ремоделирование хроматина посредством связывания с мотивом ДНК, известного как E-Box . Известно, что MyoD имеет связывание взаимодействий с сотнями промоторов мышечных генов и обеспечивает пролиферацию миобластов . Несмотря на то, что он не полностью понят, теперь считается, что MYOD функционирует как основной контроллер миогенеза в ассоциации включения/выключения, опосредованной FAP1 (KRAB [Krüppel-подобным Associated Box], связанным с белком 1) фосфорилированием . [ 15 ] KAP1 локализован в мышечных генах в миобластах вместе с MYOD и MEF2 (фактор усилителя транскрипции миоцитов). Здесь он служит каркасом и рекрутирует коактиваторы P300 и LSD1 , в дополнение к нескольким корепрессорам, которые включают G9A и гистон -деацетилазу HDAC1. Следствием этого набора коактиватора/корепрессора является замолчать, способствующие областям мышечных генов. Когда киназа MSK1 фосфорилирует KAP1, Corpressors, ранее связанные с каркасом, выпускаются, позволяя MYOD и MEF2 активировать транскрипцию. [ 16 ]

Как только MyoD «Master Controller» стал активным, SetDB1 требуется для поддержания экспрессии MYOD в ячейке. SETDB1, по -видимому, необходим для поддержания как экспрессии MYOD, так и генов, которые специфичны для мышечных тканей, поскольку снижение экспрессии SetDB1 приводит к серьезной задержке дифференцировки и определения миобластов. [ 17 ] В SETDB1 -истощенных миобластах, которые обрабатываются экзогенным MYOD, миобластическая дифференциация успешно восстанавливается. В одной модели действия SETDB1 на MYOD SETDB1 подавляет ингибитор MYOD. Этот неопознанный ингибитор, вероятно, действует конкурентно против MYOD во время типичной клеточной пролиферации. Доказательства этой модели заключаются в том, что снижение SetDB1 приводит к прямому ингибированию дифференцировки миобластов, которое может быть вызвано высвобождением неизвестного ингибитора MYOD.

STDB1/MYOD возможный путь.
Данные свидетельствуют о том, что SETDB1 ингибирует репрессор MYOD, и это механизм, посредством которого экспрессия MYOD сохраняется в дифференцированных миобластах.

Также было показано, что MYOD функционирует совместно с геном супрессора опухоли , ретинобластомой (PRB), чтобы вызвать остановку клеточного цикла в терминально дифференцированных миобластах. [ 18 ] Это делается посредством регуляции циклина , циклина D1 . Остановка клеточного цикла (в котором миобласты указывают на вывод миогенеза) зависит от непрерывной и стабильной репрессии циклина D1. Как MYOD, так и PRB необходимы для репрессии Cyclin D1, но вместо того, чтобы действовать непосредственно на циклин D1, они действуют на FRA-1, который сразу же ранний циклин D1. MYOD и PRB необходимы для подавления FRA-1 (и, следовательно, циклина D1), поскольку MYOD или PRB сами по себе недостаточно, чтобы вызвать репрессию циклина D1 и, следовательно, остановку клеточного цикла. В интронном энхансере FRA-1 были обнаружены два консервативных сайта связывания MYOD. Существует совместное действие MyoD и PRB на интронном энхансере FRA-1, который подавляет энхансер, поэтому подавляет циклин D1 и в конечном итоге приводит к остановке клеточного цикла для терминально дифференцированных миобластов. [ 19 ]

Передача сигналов Wnt может повлиять на MYOD

[ редактировать ]

Было показано, что передача сигналов Wnt из соседних тканей индуцирует клетки в сомитах, которые получают эти сигналы Wnt для экспрессии PAX3 и PAX7 в дополнение к миогенным регуляторным факторам , включая MYF5 и MYOD. В частности, WNT3A может напрямую индуцировать экспрессию MYOD посредством цис-элементарных взаимодействий с дистальным энхансером и элементом ответа Wnt . [ 20 ] Wnt1 из дорсальной нейронной трубки и Wnt6/ Wnt7a из поверхностной эктодермы также участвуют в стимулировании миогенеза в сомите; Последние сигналы могут действовать в первую очередь через MYOD.

В типичных мышцах взрослых в состоянии покоя (отсутствие физиологического стресса) специфические белки семейства Wnt, которые экспрессируются, являются Wnt5a , Wnt5b, Wnt7a и Wnt4 . Когда мышца становится поврежденной (таким образом, требует регенерации) Wnt5a, Wnt5b и Wnt7a повышаются в экспрессии. По мере того, как мышца завершает восстановление Wnt7b и Wnt3a также увеличивается. Этот паттерн экспрессии Wnt в репарации мышечных клеток вызывает дифференцировку клеток -предшественников, что уменьшает количество доступных спутниковых клеток. Wnt играет решающую роль в регуляции спутниковых клеток и старении скелетных мышц, а также в регенерации. Известно, что WNT активно выражает выражение MyF5 и MYOD от Wnt1 и Wnt7a. Wnt4, Wnt5 и Wnt6 функционируют, чтобы увеличить экспрессию обоих регуляторных факторов, но на более тонком уровне. Кроме того, MYOD увеличивает WNT3A, когда миобласты подвергаются дифференциации. Активируется ли MYOD WNT посредством прямого нацеливания цис-регуляции или посредством косвенных физиологических путей, еще предстоит выяснить. [ 21 ]

Коактиваторы и подавления

[ редактировать ]

IFRD1 является положительным кофактором MYOD, так как он сотрудничает с MYOD при индукции транскрипционной активности MEF2C (путем вытеснения HDAC4 из MEF2C); Кроме того, IFRD1 также подавляет транскрипционную активность NF-κB , которая, как известно, ингибирует накопление мРНК MYOD. [ 22 ] [ 23 ]

NFATC1 -это фактор транскрипции, который регулирует состав типа волокна, и переход с быстрым намотком, возникающий в результате аэробных упражнений, требует экспрессии NFATC1. Экспрессия MYOD является ключевым фактором транскрипции в волокнах быстрого подергивания, который ингибируется NFATC1 в типах окислительных волокон. NFATC1 работает, чтобы ингибировать MYOD посредством физического взаимодействия с доменом N-концевой активации MYOD, что приводит к ингибированному рекрутированию необходимого транскрипционного коактиватора P300 . NFATC1 физически нарушает взаимодействие между MYOD и P300. Это устанавливает молекулярный механизм, с помощью которого типы волокон переходят in vivo через физические упражнения с противоположными ролями для NFATC1 и MYOD. NFATC1 контролирует этот баланс путем физического ингибирования MYOD в медленных типах мышечных волокон. [ 24 ]

Набор транскрипционных факторов MYOD.
MYOD работает с переходным белком -заполнителем, который функционирует, чтобы предотвратить связывание других транскрипционных факторов с ДНК, а также сохраняет неактивную конформацию для ДНК. Как только заполнитель удален (или, возможно, деактивирован), необходимые факторы транскрипции могут свободно связывать и инициировать рекрутирование РНК -полимеразы II и инициировать активную транскрипцию РНК.

Гистондеацетилтрансфераза P300 функционирует с MYOD во взаимодействии, которое необходимо для генерации миотуба из фибробластов, которое опосредовано MYOD. Набор P300-это процесс ограничения скорости при преобразовании фибробластов в миотрубки. [ 25 ] В дополнение к P300, также известно, что MyoD рекрутирует SET7, H3K4ME1 , H3K27AC и RNAP II в энхансер, с которым связан, и это позволяет активировать мышечный ген, который является специфичным для состояния и установленным привлечением миода. Эндогенный P300, однако, необходим для функционирования MYOD, выступая в качестве важного коактиватора. MYOD ассоциативно связывается с областью усилителя в сочетании с заполнительным «предполагаемым пионерским фактором», который помогает установить и поддерживать их обоих в определенной и неактивной конформации. После удаления или инактивации на белка-заполнителе, связанном с энхансером, разрешено рекрутирование дополнительной группы транскрипционных факторов, которые помогают положительно регулировать активность энхансера, и это приводит к тому, что комплекс энхэнкер-транскрипции MYOD для принятия транскрипционного активального состояния Полем

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что MYOD взаимодействует :

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000129152 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000009471 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
  4. ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
  5. ^ «P15172 (myod1_human)» . Uniprotkb . Получено 17 июля 2019 года .
  6. ^ Jump up to: а беременный Дэвис Р.Л., Вайнтрауб Х, Лассар А.Б. (декабрь 1987). «Экспрессия одной трансфицированной кДНК преобразует фибробласты в миобласты». Клетка . 51 (6): 987–1000. doi : 10.1016/0092-8674 (87) 90585-x . PMID   3690668 . S2CID   37741454 .
  7. ^ «Ген Entrez: миогенная дифференциация MYOD1 1» .
  8. ^ Рудницки М.А., Шнегельсберг П.Н., Стед Р.Х., Браун Т., Арнольд Х.Х., Жениш Р. (декабрь 1993). «MYOD или MYF-5 необходим для формирования скелетных мышц». Клетка . 75 (7): 1351–1359. doi : 10.1016/0092-8674 (93) 90621-V . PMID   8269513 . S2CID   27322641 .
  9. ^ Hinits Y, Williams VC, Sweetman D, Donn TM, MA TP, Moens CB , et al. (Октябрь 2011). «Дефектное развитие скелета черепа, летальность личинок и гаплоинсуфона у мутантных рыбок миодов» . Девчонка Биол . 358 (1): 102–112. doi : 10.1016/j.ydbio.2011.07.015 . PMC   3360969 . PMID   21798255 .
  10. ^ Tapscott SJ, Davis RL, Thayer MJ, Cheng PF, Weintraub H, Lassar AB (октябрь 1988). «MYOD1: ядерный фосфопротеин, требующий гомологической области MYC для преобразования фибробластов в миобласты». Наука . 242 (4877): 405–511. Bibcode : 1988sci ... 242..405t . doi : 10.1126/science.3175662 . PMID   3175662 .
  11. ^ Дэвис Р.Л., Ченг П.Ф., Лассар А.Б., Тайер М., Тапскотт С., Вайнтрауб Х. (1989). «Myod и Achaete-Scute: 4-5 аминокислоты отличают миогенез от нейрогенеза». Принцесса Такамацу Симпозии . 20 : 267–278. PMID   2562185 .
  12. ^ Fong AP, Tapscott SJ (октябрь 2013 г.). «Программирование и перепрограммирование скелетных мышц» . Текущее мнение в области генетики и развития . 23 (5): 568–573. doi : 10.1016/j.gde.2013.05.002 . PMC   3775946 . PMID   23756045 .
  13. ^ Хьюз С.М., Коиши К., Рудницки М., Маггс А.М. (январь 1997). «Белок MYOD дифференциально накапливается в быстрых и медленных скелетных мышечных волокнах и требуется для нормального баланса типа волокна у грызунов» . Мех Дев . 61 (1–2): 151–163. doi : 10.1016/s0925-4773 (96) 00631-4 . PMID   9076685 . S2CID   17769090 .
  14. ^ Ehlers ML, Celona B, Black BL (сентябрь 2014). «NFATC1 контролирует тип скелетных мышц волокна и является отрицательным регулятором активности MYOD» . Сотовые отчеты . 8 (6): 1639–1648. doi : 10.1016/j.celrep.2014.08.035 . PMC   4180018 . PMID   25242327 .
  15. ^ Сингх К., Кассано М., Планета Е., Себастьян С., Джанг С.М., Сохи Г. и др. (Март 2015). «Переключатель фосфорилирования KAP1 контролирует функцию MYOD во время дифференцировки скелетных мышц» . Гены и развитие . 29 (5): 513–525. doi : 10.1101/gad.254532.114 . PMC   4358404 . PMID   25737281 .
  16. ^ Бакингем М., Ригби П.В. (февраль 2014 г.). «Генные регуляторные сети и транскрипционные механизмы, которые контролируют миогенез» . Ячейка развития . 28 (3): 225–238. doi : 10.1016/j.devcel.2013.12.020 . PMID   24525185 .
  17. ^ Song YJ, Choi JH, Lee H (февраль 2015 г.). «SETDB1 необходим для миогенной дифференцировки клеток миобластов C2C12 посредством поддержания экспрессии MYOD» . Молекулы и клетки . 38 (4): 362–372. doi : 10.14348/molcells.2015.2291 . PMC   4400312 . PMID   25715926 .
  18. ^ Раджаби Х.Н., Такахаши С., Эвен Мей (август 2014 г.). «Белок ретинобластомы и MYOD вместе функционируют, чтобы повторно репрессию FRA-1 и, в свою очередь, циклин D1 во время терминальной остановки клеточного цикла, связанного с миогенезом» . Журнал биологической химии . 289 (34): 23417–23427. doi : 10.1074/jbc.m113.532572 . PMC   4156083 . PMID   25006242 .
  19. ^ Milewska M, Grabiec K, Grzelkowska-Kowalczyk K (май 2014). «[Взаимодействие пролиферации и дифференциальных сигнальных путей в миогенезе]» . Прогресс гигиены и экспериментальной медицины . 68 : 516–526. Doi : 10.5604/1732693.1101617 . PMID   24864103 .
  20. ^ Pan YC, Wang XW, Teng HF, Wu YJ, Chang HC, Chen SL (февраль 2015 г.). «Пути сигналов Wnt3a активируют экспрессию MYOD, нацеливая цис-элементы внутри и снаружи его дистального усилителя» . Отчеты о биологии . 35 (2): 1–12. doi : 10.1042/bsr20140177 . PMC   4370097 . PMID   25651906 .
  21. ^ Motohashi N, Asakura A (январь 2014 г.). «Мышечная спутниковая гетерогенность и самообновление» . Границы в клеточной биологии и развитии . 2 (1): 1. DOI : 10.3389/fcell.2014.00001 . PMC   4206996 . PMID   25364710 .
  22. ^ Микели Л., Леонарди Л., Конти Ф., Буанн П., Кану Н., Карузо М. и др. (Март 2005 г.). «PC4 коактивирует MYOD путем снятия гистон-деацетилазы 4-опосредованного ингибирования фактора энхансера миоцитов 2C» . Мол Клетка. Биол . 25 (6): 2242–59. doi : 10.1128/mcb.25.6.2242-2259.2005 . PMC   1061592 . PMID   15743821 .
  23. ^ Микели Л., Леонарди Л., Конти Ф., Мареска Г., Колазингари С., Маттей Е. и др. (Февраль 2011 г.). «PC4/TIS7/IFRD1 стимулирует регенерацию скелетных мышц и участвует в дифференцировке миоластов как регулятор MYOD и NF-Kappab» . Дж. Биол. Химический ​ 286 (7): 5691–707. doi : 10.1074/jbc.m110.162842 . PMC   3037682 . PMID   21127072 .
  24. ^ Ehlers ML, Celona B, Black BL (сентябрь 2014). «NFATC1 контролирует тип скелетных мышц волокна и является отрицательным регулятором активности MYOD» . Сотовые отчеты . 8 (6): 1639–1648. doi : 10.1016/j.celrep.2014.08.035 . PMC   4180018 . PMID   25242327 .
  25. ^ Sartorelli V, Huang J, Hamamori Y, Kedes L (февраль 1997 г.). «Молекулярные механизмы миогенной коактивации с помощью p300: прямое взаимодействие с доменом активации MYOD и с коробкой MADS MEF2C» . Молекулярная и клеточная биология . 17 (2): 1010–1026. doi : 10.1128/mcb.17.2.1010 . PMC   231826 . PMID   9001254 .
  26. ^ Бенгалия Э., Рансон Л., Шарфман Р., Дварки В.Дж., Тапскотт С.Дж., Вайнтрауб Х. и др. (Февраль 1992 г.). «Функциональный антагонизм между белками C-Jun и MYOD: прямая физическая ассоциация». Клетка . 68 (3): 507–19. doi : 10.1016/0092-8674 (92) 90187-H . PMID   1310896 . S2CID   44966899 .
  27. ^ Полескайя А., Нагюбнева I, Дукет А., Бенгалия Е., Робин П., Харел-Беллан А (август 2001 г.). «Взаимодействие между ацетилированным MYOD и бромодоменом CBP и/или P300» . Мол Клетка. Биол . 21 (16): 5312–20. doi : 10.1128/mcb.21.16.5312-5320.2001 . PMC   87255 . PMID   11463815 .
  28. ^ Jump up to: а беременный Sartorelli V, Huang J, Hamamori Y, Kedes L (февраль 1997 г.). «Молекулярные механизмы миогенной коактивации с помощью p300: прямое взаимодействие с доменом активации MYOD и с коробкой MADS MEF2C» . Мол Клетка. Биол . 17 (2): 1010–26. doi : 10.1128/mcb.17.2.1010 . PMC   231826 . PMID   9001254 .
  29. ^ Kong Y, Flick MJ, Kudla AJ, Konieczny SF (август 1997). «Белок мышц LIM способствует миогенезу, усиливая активность MYOD» . Мол Клетка. Биол . 17 (8): 4750–60. doi : 10.1128/mcb.17.8.4750 . PMC   232327 . PMID   9234731 .
  30. ^ Zhang JM, Zhao X, Wei Q, Paterson BM (декабрь 1999 г.). «Прямое ингибирование активности CDK -киназы G (1) MYOD способствует отмене клеточного цикла миобластов и дифференцировки терминала» . Embo j . 18 (24): 6983–93. doi : 10.1093/emboj/18.24.6983 . PMC   1171761 . PMID   10601020 .
  31. ^ Zhang JM, Wei Q, Zhao X, Paterson BM (февраль 1999 г.). «Соединение клеточного цикла и миогенез через циклин D1-зависимое взаимодействие MyOD с CDK4» . Embo j . 18 (4): 926–33. doi : 10.1093/emboj/18.4.926 . PMC   1171185 . PMID   10022835 .
  32. ^ Reynaud EG, Leibovitch MP, Tintignac LA, Pelpel K, Guillier M, Leibovitch SA (июнь 2000 г.). «Стабилизация MYOD путем прямого связывания с p57 (KIP2)» . Дж. Биол. Химический ​ 275 (25): 18767–76. doi : 10.1074/jbc.m907412199 . PMID   10764802 .
  33. ^ Лау П., Бейли П., Доухан Д.Х., Маскат Г.Е. (январь 1999 г.). «Экзогенная экспрессия доминантного отрицательного вектора Roralpha1 в мышечных клетках нарушает дифференцировку: Roralpha1 напрямую взаимодействует с p300 и myod» . Нуклеиновые кислоты Res . 27 (2): 411–20. doi : 10.1093/nar/27.2.411 . PMC   148194 . PMID   9862959 .
  34. ^ Puri PL, Iezzi S, Stiegler P, Chen TT, Schiltz RL, Muscat GE и др. (Октябрь 2001 г.). «Гистоновые деацетилазы класса I последовательно взаимодействуют с MYOD и PRB во время скелетного миогенеза» . Мол Клетка . 8 (4): 885–97. doi : 10.1016/s1097-2765 (01) 00373-2 . PMID   11684023 .
  35. ^ Jump up to: а беременный Mal A, Sturniolo M, Schiltz RL, Ghosh Mk, Harter ML (апрель 2001 г.). «Роль гистондеацетилазы HDAC1 в модуляции транскрипционной активности MYOD: ингибирование миогенной программы» . Embo j . 20 (7): 1739–53. doi : 10.1093/emboj/20.7.1739 . PMC   145490 . PMID   11285237 .
  36. ^ Garkavtsev I, Kozin SV, Chernova O, Xu L, Winkler F, Brown E, et al. (Март 2004 г.). «Белок -супрессор -супрессор кандидата 4 регулирует рост опухоли головного мозга и ангиогенез». Природа . 428 (6980): 328–32. Bibcode : 2004natur.428..328G . doi : 10.1038/nature02329 . PMID   15029197 . S2CID   4427531 .
  37. ^ Jump up to: а беременный в Langlands K, Yin X, Anand G, Prochownik EV (август 1997 г.). «Дифференциальные взаимодействия белков ID с факторами транскрипции с базовой спиралью» . Дж. Биол. Химический ​ 272 (32): 19785–93. doi : 10.1074/jbc.272.32.19785 . PMID   9242638 .
  38. ^ Finkel T, Duc J, Fearon ER, Dang CV, Tomaselli GF (январь 1993 г.). «Обнаружение и модуляция in vivo взаимодействия белка-белка-спираль-спираль» » . Дж. Биол. Химический ​ 268 (1): 5–8. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 54105-3 . PMID   8380166 .
  39. ^ Гупта К., Ананд Г., Инь Х, Гроув Л., Прохоун Э.В. (март 1998 г.). «MMIP1: новый белок лейциновой молнии, который изменяет подавляющее воздействие членов сумасшедшего семейства на c-myc» . Онкоген . 16 (9): 1149–59. doi : 10.1038/sj.onc.1201634 . PMID   9528857 .
  40. ^ McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (октябрь 2002 г.). «Белковой Dral/FHL2, только Limly, взаимодействует с и является корепрессором для белка цинкового пальца с промилоцитарным лейкозом» . Дж. Биол. Химический ​ 277 (40): 37045–53. doi : 10.1074/jbc.m203336200 . PMID   12145280 .
  41. ^ Ling MT, Chiu YT, Lee TK, Leung SC, Fung MK, Wang X, et al. (Сентябрь 2008 г.). «ID-1 индуцирует протеасом-зависимую деградацию белка HBX». J. Mol. Биол . 382 (1): 34–43. doi : 10.1016/j.jmb.2007.06.020 . PMID   18674781 .
  42. ^ Chen CM, Kraut N, Groudine M, Weintraub H (сентябрь 1996 г.). «I-MF, новый миогенный репрессор, взаимодействует с членами семьи MYOD» . Клетка . 86 (5): 731–41. doi : 10.1016/s0092-8674 (00) 80148-8 . PMID   8797820 . S2CID   16252710 .
  43. ^ Ленорманд Дж. Л., Бенаюн Б., Гилье М., Вандромм М., Лейбович М.П., ​​Лейбович С.А. (февраль 1997 г.). «MOS активирует миогенную дифференцировку, способствуя гетеродимеризации белков MYOD и E12» . Мол Клетка. Биол . 17 (2): 584–93. doi : 10.1128/mcb.17.2.584 . PMC   231783 . PMID   9001211 .
  44. ^ Gu W, Schneider JW, Condorelli G, Kaushal S, Mahdavi V, Nadal-Ganard B (февраль 1993 г.). «Взаимодействие миогенных факторов и белка ретинобластомы опосредует приверженность и дифференцировку мышечных клеток». Клетка . 72 (3): 309–24. doi : 10.1016/0092-8674 (93) 90110-c . PMID   8381715 . S2CID   21581966 .
  45. ^ Froschlé A, Alric S, Kitzmann M, Carnac G, Auradé F, Rochette-Egly C, et al. (Июль 1998 г.). «Рецепторы ретиноевой кислоты и мышечные белки B-HLH: партнеры в миогенезе, вызванном ретиноидом» . Онкоген . 16 (26): 3369–78. doi : 10.1038/sj.onc.1201894 . PMID   9692544 .
  46. ^ Kataoka Y, Matsumura I, Ezoe S, Nakata S, Takigawa E, Sato Y, et al. (Ноябрь 2003). «Взаимное торможение между MYOD и STAT3 в регуляции роста и дифференцировки миобластов» . Дж. Биол. Химический ​ 278 (45): 44178–87. doi : 10.1074/jbc.m304884200 . PMID   12947115 .
  47. ^ Малеки С.Дж., Ройер К.А., Херлбурт Б.К. (июнь 1997 г.). «Гетеродимеры MYOD-E12 и гомодимеры MYOD-Myod одинаково стабильны». Биохимия . 36 (22): 6762–7. doi : 10.1021/bi970262m . PMID   9184158 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=MyoD&oldid=1234638296"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 051ecb1d11e0e86ec934ce4a32389107__1721030100
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/05/07/051ecb1d11e0e86ec934ce4a32389107.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
MyoD - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)