Транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК

ДДИТ3
Идентификаторы
Псевдонимы	DDIT3 , CEBPZ, CHOP, CHOP-10, CHOP10, GADD153, транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК, транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК, C/EBPzeta, AltDDIT3
Внешние идентификаторы	Опустить : 126337 ; МГИ : 109247 ; Гомологен : 3012 ; Генные карты : DDIT3 ; ОМА : DDIT3 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	57,521,737 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	127,132,157 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	anterior pituitary; ; left lobe of thyroid gland; ; substantia nigra; ; gastric mucosa; ; hypothalamus; ; right lobe of thyroid gland; ; putamen; ; C1 segment; ; caudate nucleus; ; right lobe of liver;
	Top expressed in
	granulocyte; ; neural layer of retina; ; calvaria; ; motor neuron; ; supraoptic nucleus; ; islet of Langerhans; ; seminiferous tubule; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; ankle joint; ; superior frontal gyrus;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	DNA binding; cAMP response element binding protein binding; transcription corepressor activity; DNA-binding transcription factor activity; DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific; transcription factor binding; transcription cis-regulatory region binding; RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; leucine zipper domain binding; protein binding; protein heterodimerization activity; protein homodimerization activity; DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; late endosome; CHOP-C/EBP complex; nucleoplasm; transcription factor AP-1 complex; protein-DNA complex; CHOP-ATF4 complex; CHOP-ATF3 complex; nucleus;
Biological process	apoptotic process; release of sequestered calcium ion into cytosol; negative regulation of protein kinase B signaling; negative regulation of fat cell differentiation; negative regulation of myoblast differentiation; regulation of transcription, DNA-templated; positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to endoplasmic reticulum stress; negative regulation of DNA binding; mRNA transcription by RNA polymerase II; positive regulation of neuron death; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; Wnt signaling pathway; cell redox homeostasis; response to endoplasmic reticulum stress; PERK-mediated unfolded protein response; ER overload response; cellular response to DNA damage stimulus; transcription, DNA-templated; positive regulation of transcription, DNA-templated; ATF6-mediated unfolded protein response; positive regulation of neuron apoptotic process; response to unfolded protein; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress; negative regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding; positive regulation of interleukin-8 production; response to starvation; negative regulation of determination of dorsal identity; cell cycle; regulation of DNA-templated transcription in response to stress; negative regulation of transcription, DNA-templated; negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; blood vessel maturation; negative regulation of CREB transcription factor activity; endoplasmic reticulum unfolded protein response; establishment of protein localization to mitochondrion; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to nitrosative stress; negative regulation of DNA-binding transcription factor activity; positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; protein complex oligomerization; negative regulation of cold-induced thermogenesis; regulation of autophagy; positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1649
	13198
	ENSG00000175197
	ENSMUSG00000025408
	P35638
	P35639
показывать НМ_001195053 ; НМ_001195054 ; НМ_001195055 ; НМ_001195056 ; НМ_001195057 ;
	NM_004083
	НМ_001290183 ; НМ_007837
показывать НП_001181982 ; НП_001181983 ; НП_001181984 ; НП_001181985 ; НП_001181986 ;
	NP_004074
	НП_001277112 ; НП_031863
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК , также известный как гомологичный белок C/EBP (CHOP) , представляет собой проапоптотический фактор транскрипции , который кодируется DDIT3 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Он является членом транскрипционных факторов CCAAT/энхансер-связывающего белка (C/EBP) семейства ДНК-связывающих . ^{[ 6 ]} Белок действует как доминантно-негативный ингибитор, образуя гетеродимеры с другими членами C/EBP, предотвращая их активность связывания ДНК. Белок участвует в адипогенезе и эритропоэзе и играет важную роль в реакции клетки на стресс . ^{[ 6 ]}

Структура

Известно, что белки C/EBP имеют консервативную C-концевую структуру, основной домен лейциновой застежки (bZIP), который необходим для образования гомодимеров или гетеродимеров, способных связываться с ДНК, с другими белками или членами семейства белков C/EBP. ^{[ 7 ]} CHOP представляет собой относительно небольшой (29 кДа) белок, который отличается от большинства белков C/EBP несколькими аминокислотными заменами, что влияет на его способность связываться с ДНК. ^{[ 8 ]}

Регулирование и функции

Благодаря множеству регуляторных взаимодействий выше и ниже, CHOP играет важную роль в стрессом ER, , вызванном апоптозе вызванном различными стимулами, такими как патогенные микробные или вирусные инфекции , аминокислотное голодание, митохондриальный стресс, неврологические заболевания и неопластические заболевания.

В нормальных физиологических условиях CHOP повсеместно присутствует в очень низких уровнях. ^{[ 9 ]} Однако в условиях сильного стресса ER экспрессия CHOP резко возрастает вместе с активацией апоптотических путей в самых разных клетках. ^{[ 8 ]} Эти процессы в основном регулируются тремя факторами: протеинкиназой РНК-подобной киназой эндоплазматического ретикулума (PERK), активирующим фактором транскрипции 6 (ATF6) и инозитол-требующим белком 1 (IRE1α). ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Пути регулирования вверх по течению

Во время стресса ER CHOP в основном индуцируется посредством активации интегрированных путей реакции на стресс посредством последующего фосфорилирования фактора инициации трансляции, эукариотического фактора инициации 2α (eIF2α), и индукции фактора транскрипции, фактора активации транскрипции 4 ( ATF4 ), ^{[ 12 ]} который сходится на промоторах генов-мишеней, включая CHOP.

Комплексная реакция на стресс и, следовательно, экспрессия CHOP может быть вызвана

аминокислотное голодание посредством общего контроля недепрессивного-2 ( GCN2 ) ^{[ 13 ]}
вирусная инфекция через специфичные для позвоночных киназы - двухцепочечную РНК-активируемую протеинкиназу (PKR) ^{[ 14 ]}
дефицит железа через гем-регулируемую ингибиторную киназу ( HRI ) ^{[ 15 ]}
стресс, вызванный накоплением развернутых или неправильно свернутых белков в ЭР, активирует интегрированную реакцию на стресс посредством протеинкиназы РНК-подобной киназы эндоплазматического ретикулума ( PERK ). ^{[ 16 ]}

При стрессе ER активированный трансмембранный белок ATF6 перемещается в ядро и взаимодействует с элементами ответа ATF/cAMP и элементами ответа на стресс ER, ^{[ 17 ]} связывание промоторов и индуцирование транскрипции нескольких генов, участвующих в ответе развернутого белка (включая CHOP, XBP1 и другие). ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Таким образом, ATF6 активирует транскрипцию как CHOP, так и XBP-1 , тогда как XBP-1 также может усиливать экспрессию CHOP. ^{[ 20 ]}

Стресс ER также стимулирует активность трансмембранного белка IRE1α. ^{[ 21 ]} После активации IRE1α сплайсирует интроны мРНК XBP-1 с образованием зрелого и активного белка XBP-1. ^{[ 22 ]} который усиливает экспрессию CHOP ^{[ 23 ]}^{[ 24 ]}^{[ 25 ]} IRE1α также стимулирует активацию киназы-1, передающей сигнал апоптоза (ASK1) , которая затем активирует последующие киназы, Jun-N-концевую киназу (JNK) и митоген-активируемую протеинкиназу p38 ( p38 MAPK ), ^{[ 26 ]} которые участвуют в индукции апоптоза наряду с CHOP. ^{[ 27 ]} Семейство киназ P38 MAP фосфорилирует Ser78 и Ser81 CHOP, что индуцирует апоптоз клеток. ^{[ 28 ]} Более того, научные исследования показали, что ингибиторы JNK могут подавлять активацию CHOP, что указывает на то, что активация JNK также участвует в модуляции уровней CHOP. ^{[ 29 ]}

Нижние пути апоптоза

Митохондриально-зависимый

В качестве транскрипционного фактора CHOP может регулировать экспрессию многих антиапоптотических и проапоптотических генов, включая гены, кодирующие белки семейства BCL2 , GADD34 и TRB-3 . ^{[ 30 ]}^{[ 31 ]} В CHOP-индуцированном пути апоптоза CHOP регулирует экспрессию семейства белков BCL2 , которое включает антиапоптотические белки ( BCL2 , BCL-XL , MCL-1 и BCL-W ) и проапоптотические белки (BAK, BAX , BOK) . , BIM , PUMA и другие). ^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}

При стрессе ER CHOP может функционировать либо как активатор транскрипции , либо как репрессор . Он образует гетеродимеры с другими факторами транскрипции семейства C/EBP посредством взаимодействий bZIP-домена, чтобы ингибировать экспрессию генов, чувствительных к факторам транскрипции семейства C/EBP, одновременно усиливая экспрессию других генов, содержащих специфический цис -действующий элемент ДНК длиной 12–14 п.о. . ^{[ 34 ]} CHOP может подавлять экспрессию антиапоптотических белков BCL2 и повышать экспрессию проапоптотических белков (экспрессия BIM, BAK и BAX). ^{[ 35 ]}^{[ 36 ]} Олигомеризация BAX-BAK вызывает высвобождение цитохрома С и фактора, индуцирующего апоптоз (AIF) , из митохондрий, что в конечном итоге приводит к гибели клеток . ^{[ 37 ]}

Псевдокиназа TRB3 активируется стресс-индуцируемым транскрипционным фактором ER, ATF4-CHOP . ^{[ 38 ]} CHOP взаимодействует с TRB3, что способствует индукции апоптоза. ^{[ 39 ]}^{[ 40 ]}^{[ 41 ]} Экспрессия TRB3 обладает проапоптотической способностью. ^{[ 42 ]}^{[ 43 ]} Следовательно, CHOP также регулирует апоптоз путем усиления экспрессии гена TRB3.

Зависимость от рецептора смерти

Апоптоз, опосредованный рецепторами смерти, происходит посредством активации лигандов смерти (Fas, TNF и TRAIL) и рецепторов смерти . При активации рецепторный белок, Fas-ассоциированный белок домена смерти , образует индуцирующий смерть сигнальный комплекс , который активирует нижестоящий каспазный каскад , индуцируя апоптоз . ^{[ 44 ]}

Путь PERK-ATF4-CHOP может индуцировать апоптоз путем связывания с рецепторами смерти и усиления экспрессии рецепторов смерти 4 (DR4) и DR5 . CHOP также взаимодействует с фосфорилированным фактором транскрипции JUN , образуя комплекс, который связывается с промоторной областью DR4 в клетках рака легких. ^{[ 44 ]} N-концевой домен CHOP взаимодействует с фосфорилированным JUN , образуя комплекс, который регулирует экспрессию DR4 и DR5 . ^{[ 44 ]} CHOP также усиливает экспрессию DR5 путем связывания с 5'-областью гена DR5. ^{[ 45 ]}

В условиях длительного стресса ER активация пути PERK-CHOP позволит повысить уровень белка DR5 , что ускоряет образование сигнального комплекса, индуцирующего смерть (DISC), и активирует каспазу-8 . ^{[ 46 ]} приводящий к апоптозу ^{[ 47 ]}

Другие пути вниз по течению

Кроме того, CHOP также опосредует апоптоз за счет увеличения экспрессии ERO1α ( ER-редуктазы). ^{[ 10 ]} ген, катализирующий продукцию H ₂ O ₂ в ЭР . Сильно окисленное состояние ЭР приводит к утечке H ₂ O ₂ в цитоплазму, вызывая выработку активных форм кислорода (АФК) и ряд апоптотических и воспалительных реакций. ^{[ 10 ]}^{[ 48 ]}^{[ 49 ]}^{[ 50 ]}

Сверхэкспрессия остановке CHOP может привести к клеточного цикла и привести к апоптозу клеток. В то же время CHOP-индуцированный апоптоз также может вызывать гибель клеток путем ингибирования экспрессии белка, регулирующего клеточный цикл, p21 . Белок p21 ингибирует фазу G1 клеточного цикла, а также регулирует активность преапоптотических факторов. Идентифицированная связь CHOP-p21 может играть роль в изменении состояния клеток от адаптации к стрессу ER к преапоптотической активности. ^{[ 51 ]}

В большинстве случаев CHOP может напрямую связываться с родственных генов промоторами нижестоящих . Однако при определенных условиях CHOP может сотрудничать с другими факторами транскрипции , влияя на апоптоз. Недавние исследования показали, что Bcl-2-ассоциированный атаноген 5 (Bag5) сверхэкспрессируется при раке предстательной железы и ингибирует апоптоз, вызванный стрессом ER. Сверхэкспрессия Bag5 приводит к снижению экспрессии CHOP и BAX и увеличению Bcl-2 . экспрессии гена ^{[ 52 ]} Сверхэкспрессия Bag5 ингибировала апоптоз, индуцированный стрессом ER, в ответной реакции белка путем подавления PERK - eIF2 - ATF4 и усиления активности IRE1 - Xbp1 . ^{[ 53 ]}

В целом, нижестоящие мишени CHOP регулируют активацию апоптотических путей, однако механизмы молекулярного взаимодействия, лежащие в основе этих процессов, еще предстоит открыть.

Взаимодействия

Было показано, что транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК, взаимодействует с [белками]:

Клиническое значение

Роль в ожирении печени и гиперинсулинемии

Chop защищает от метаболических синдромов, вызванных диетой, у мышей. Было продемонстрировано, что делеция гена ^{[ 60 ]}^{[ 61 ]} Мыши с зародышевой линии нокаутом гена Chop имеют лучший гликемический контроль, несмотря на неизмененное ожирение. Правдоподобным объяснением наблюдаемой диссоциации между ожирением и резистентностью к инсулину является то, что CHOP способствует гиперсекреции инсулина β-клетками поджелудочной железы. ^{[ 62 ]}

Кроме того, истощение Chop с помощью системы доставки GLP1-ASO. ^{[ 63 ]} было показано, что он оказывает терапевтический эффект от снижения инсулина и коррекции ожирения печени, ^{[ 64 ]} в доклинических моделях мышей. ^{[ 62 ]}

Роль в микробной инфекции

CHOP-индуцированные пути апоптоза были идентифицированы в клетках, инфицированных

Цирковирус свиней типа 2 (путь PERK-eIF2α-ATF4-CHOP-BCL2) ^{[ 65 ]}
ВИЧ (путь XBP-1-CHOP-каспаза 3/9) ^{[ 66 ]}^{[ 67 ]}
Вирус инфекционного бронхита (путь PERK-eIF2α-ATF4/PKR-eIF2α-ATF4) ^{[ 68 ]}
M. Tuberculosis (путь PERK-eIF2α-CHOP) ^{[ 69 ]}^{[ 70 ]}
Helicobacter pylori (путь PERK-CHOP или PKR-eIF2α-ATF4) ^{[ 71 ]}
Escherichia coli (путь CHOP-DR5-каспаза 3/8) ^{[ 72 ]}
Shigelladysenteriae (путь p38-CHOP-DR5) ^{[ 73 ]}

Поскольку CHOP играет важную роль в индукции апоптоза во время инфекции, он является важной целью для дальнейших исследований, которые помогут углубить современное понимание патогенеза и потенциально предоставят возможность для изобретения новых терапевтических подходов. Например, низкомолекулярные ингибиторы экспрессии CHOP могут выступать в качестве терапевтических средств для предотвращения стресса ER и микробных инфекций. Исследования показали, что низкомолекулярные ингибиторы пути PERK-eIF2α ограничивают репликацию вируса ЦВС2 . ^{[ 65 ]}

Роль в других заболеваниях

Регуляция экспрессии CHOP играет важную роль при метаболических заболеваниях и некоторых видах рака благодаря своей функции, опосредующей апоптоз. Регулирование экспрессии CHOP может быть потенциальным подходом к воздействию на раковые клетки посредством индукции апоптоза. ^{[ 51 ]}^{[ 29 ]}^{[ 44 ]}^{[ 74 ]} Было показано, что в кишечном эпителии CHOP подавляется при воспалительных состояниях (при воспалительных заболеваниях кишечника и экспериментальных моделях колита). В этом контексте CHOP, по-видимому, скорее регулирует клеточный цикл, чем апоптотические процессы. ^{[ 75 ]}

Мутации или слияния CHOP (например, с FUS с образованием FUS-CHOP ) могут вызвать миксоидную липосаркому . ^{[ 49 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000175197 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025408 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Папатанасиу М.А., Керр Н.К., Роббинс Дж.Х., Макбрайд О.В., Аламо И., Барретт С.Ф. и др. (февраль 1991 г.). «Индукция ионизирующим излучением гена gadd45 в культивируемых клетках человека: отсутствие опосредования протеинкиназой C» . Молекулярная и клеточная биология . 11 (2): 1009–16. дои : 10.1128/MCB.11.2.1009 . ПМЦ 359769 . ПМИД 1990262 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с «Ген Энтрез: транскрипт 3, индуцирующий повреждение ДНК DDIT3» .
^ Убеда М., Ван XZ, Зинзнер Х., Ву И, Хабенер Дж. Ф., Рон Д. (апрель 1996 г.). «Стресс-индуцированное связывание транскрипционного фактора CHOP с новым контрольным элементом ДНК» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (4): 1479–89. дои : 10.1128/MCB.16.4.1479 . ПМК 231132 . ПМИД 8657121 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Яо Ю, Лу Ц, Ху Цзы, Ю Ю, Чэнь Ц, Ван ЦК (июль 2017 г.). «Неканонический путь регулирует передачу сигналов о стрессе ER и блокирует вызванный стрессом ER апоптоз и сердечную недостаточность» . Природные коммуникации . 8 (1): 133. Бибкод : 2017NatCo...8..133Y . дои : 10.1038/s41467-017-00171-w . ПМК 5527107 . ПМИД 28743963 .
^ Рон Д., Хабенер Дж. Ф. (март 1992 г.). «CHOP, новый ядерный белок, регулируемый в процессе развития, который димеризуется с факторами транскрипции C/EBP и LAP и действует как доминантно-негативный ингибитор транскрипции генов» . Гены и развитие . 6 (3): 439–53. дои : 10.1101/gad.6.3.439 . ПМИД 1547942 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Ли Г., Монгилло М., Чин К.Т., Хардинг Х., Рон Д., Маркс А.Р. и др. (сентябрь 2009 г.). «Роль ERO1-альфа-опосредованной стимуляции активности инозитол-1,4,5-трифосфатных рецепторов в апоптозе, индуцированном стрессом эндоплазматического ретикулума» . Журнал клеточной биологии . 186 (6): 783–92. дои : 10.1083/jcb.200904060 . ПМЦ 2753154 . ПМИД 19752026 .
^ Оядомари С., Мори М. (апрель 2004 г.). «Роль CHOP/GADD153 в стрессе эндоплазматического ретикулума» . Смерть клеток и дифференцировка . 11 (4): 381–9. дои : 10.1038/sj.cdd.4401373 . ПМИД 14685163 .
^ Ёсида Х (февраль 2007 г.). «Стресс и болезни скорой помощи» . Журнал ФЭБС . 274 (3): 630–58. дои : 10.1111/j.1742-4658.2007.05639.x . ПМИД 17288551 . S2CID 25715028 .
^ Аяуб Э.А., Колб П.С., Мохаммед-Али З., Тат В., Мерфи Дж., Беллай П.С. и др. (август 2016 г.). «GRP78 и CHOP модулируют апоптоз макрофагов и развитие фиброза легких, индуцированного блеомицином» . Журнал патологии . 239 (4): 411–25. дои : 10.1002/путь.4738 . ПМИД 27135434 .
^ Лаке-Уолд Б.П., Тернер Р.К., Логсдон А.Ф., Нгуен Л., Бэйлз Дж.Э., Ли Дж.М. и др. (март 2016 г.). «Стресс эндоплазматической сети, связанный с хронической травматической энцефалопатией» . Журнал нейрохирургии . 124 (3): 687–702. дои : 10.3171/2015.3.JNS141802 . ПМИД 26381255 .
^ Кропски Дж. А., Блэквелл Т. С. (январь 2018 г.). «Стресс эндоплазматической сети в патогенезе фиброзной болезни» . Журнал клинических исследований . 128 (1): 64–73. дои : 10.1172/JCI93560 . ПМЦ 5749533 . ПМИД 29293089 .
^ Розпедек В., Пытел Д., Муха Б., Лещинска Х., Диль Я.А., Майстерек И. (2016). «Роль сигнального пути PERK/eIF2α/ATF4/CHOP в прогрессировании опухоли во время стресса эндоплазматической сети» . Современная молекулярная медицина . 16 (6): 533–44. дои : 10.2174/1566524016666160523143937 . ПМК 5008685 . ПМИД 27211800 .
^ Сано Р., Рид Дж.К. (декабрь 2013 г.). «Механизмы гибели клеток, вызванные стрессом ЭР» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1833 (12): 3460–3470. дои : 10.1016/j.bbamcr.2013.06.028 . ПМЦ 3834229 . ПМИД 23850759 .
^ Сенкал С.Э., Поннусами С., Белявски Дж., Ханнун Ю.А., Огретмен Б. (январь 2010 г.). «Антиапоптотическая роль C16-церамида, генерируемого церамид-синтазой-6, посредством селективной регуляции плеча ATF6/CHOP путей ER-стрессорной реакции» . Журнал ФАСЭБ . 24 (1): 296–308. дои : 10.1096/fj.09-135087 . ПМК 2797032 . ПМИД 19723703 .
^ Сюй В, Гао Л, Ли Т, Чжэн Дж, Шао А, Чжан Дж (сентябрь 2018 г.). «Апелин-13 облегчает раннее повреждение головного мозга после субарахноидального кровоизлияния посредством подавления стресс-опосредованного апоптоза эндоплазматической сети и нарушения гематоэнцефалического барьера: возможное участие пути ATF6/CHOP». Нейронаука . 388 : 284–296. doi : 10.1016/j.neuroscience.2018.07.023 . ПМИД 30036660 . S2CID 51711178 .
^ Ёсида Х., Окада Т., Хейз К., Янаги Х., Юра Т., Негиши М. и др. (сентябрь 2000 г.). «ATF6, активированный путем протеолиза, связывается в присутствии NF-Y (CBF) непосредственно с цис-действующим элементом, ответственным за ответ развернутого белка млекопитающих» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (18): 6755–67. дои : 10.1128/mcb.20.18.6755-6767.2000 . ПМК 86199 . ПМИД 10958673 .
^ Хан Д., Лернер А.Г., Ванде Валле Л., Аптон Дж.П., Сюй В., Хаген А. и др. (август 2009 г.). «Режимы активации киназы IRE1-альфа контролируют альтернативные выходы эндорибонуклеазы, чтобы определить различные судьбы клеток» . Клетка . 138 (3): 562–75. дои : 10.1016/j.cell.2009.07.017 . ПМК 2762408 . ПМИД 19665977 .
^ Ёсида Х, Мацуи Т, Ямамото А, Окада Т, Мори К (декабрь 2001 г.). «МРНК XBP1 индуцируется ATF6 и сплайсируется с помощью IRE1 в ответ на стресс ER с образованием высокоактивного фактора транскрипции» . Клетка . 107 (7): 881–91. дои : 10.1016/s0092-8674(01)00611-0 . ПМИД 11779464 . S2CID 9460062 .
^ Хец С., Мартинон Ф., Родригес Д., Глимчер Л.Х. (октябрь 2011 г.). «Развернутый белковый ответ: интеграция сигналов стресса через сенсор стресса IRE1α». Физиологические обзоры . 91 (4): 1219–43. doi : 10.1152/physrev.00001.2011 . hdl : 10533/135654 . ПМИД 22013210 . S2CID 33644823 .
^ Ян Ю, Лю Л, Найк И, Браунштейн З, Чжун Дж, Рен Б (2017). «Гомологичный белок транскрипционного фактора C/EBP в здоровье и болезнях» . Границы в иммунологии . 8 : 1612. дои : 10.3389/fimmu.2017.01612 . ПМК 5712004 . ПМИД 29230213 .
^ Ким И, Сюй В, Рид Дж. К. (декабрь 2008 г.). «Гибель клеток и стресс эндоплазматического ретикулума: актуальность болезней и терапевтические возможности». Обзоры природы. Открытие наркотиков . 7 (12): 1013–30. дои : 10.1038/nrd2755 . ПМИД 19043451 . S2CID 7652866 .
^ Ван XZ, Рон Д. (май 1996 г.). «Стресс-индуцированное фосфорилирование и активация транскрипционного фактора CHOP (GADD153) киназой p38 MAP». Наука . 272 (5266): 1347–9. Бибкод : 1996Sci...272.1347W . дои : 10.1126/science.272.5266.1347 . ПМИД 8650547 . S2CID 20439571 .
^ Рон Д., Хаббард С.Р. (январь 2008 г.). «Как IRE1 реагирует на стресс ER» . Клетка . 132 (1): 24–6. дои : 10.1016/j.cell.2007.12.017 . ПМИД 18191217 . S2CID 15705605 .
^ Сари Ф.Р., Видьянторо Б., Тандавараян Р.А., Харима М., Лакшманан А.П., Чжан С. и др. (2011). «Ослабление CHOP-опосредованного апоптоза миокарда у мышей с доминантно-негативной митоген-активированной протеинкиназой p38α, перегруженными давлением» . Клеточная физиология и биохимия . 27 (5): 487–96. дои : 10.1159/000329970 . ПМИД 21691066 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Го X, Мэн Y, Шэн X, Гуань Y, Чжан Ф, Хань Z и др. (январь 2017 г.). «Туникомицин усиливает клетки рака толстой кишки человека до TRAIL-индуцированного апоптоза за счет JNK-CHOP-опосредованной активации DR5 и ингибирования пути EGFR». Противораковые препараты . 28 (1): 66–74. doi : 10.1097/CAD.0000000000000431 . ПМИД 27603596 . S2CID 3570039 .
^ Бромати С.Р., Леллис-Сантос С., Яманака Т.С., Ногейра Т.С., Леонелли М., Каперуто Л.С. и др. (январь 2011 г.). «UPR вызывает временный взрыв апоптоза в островках ранних лактирующих крыс за счет снижения фосфорилирования AKT за счет стимуляции ATF4/CHOP экспрессии TRB3» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 300 (1): 92–100 рандов. дои : 10.1152/ajpregu.00169.2010 . ПМИД 21068199 .
^ Кампос Г., Шмидт-Хек В., Галлаб А., Рохлиц К., Пюттер Л., Мединас Д.Б. и др. (июнь 2014 г.). «Фактор транскрипции CHOP, центральный компонент сети регуляции транскрипции, индуцируемой интоксикацией CCl4 в печени мышей, не является критическим медиатором гепатотоксичности». Архив токсикологии . 88 (6): 1267–80. дои : 10.1007/s00204-014-1240-8 . hdl : 10533/127482 . ПМИД 24748426 . S2CID 17713296 .
^ Гош А.П., Клок Б.Дж., Баллестас М.Э., Рот К.А. (28 июня 2012 г.). «CHOP потенциально взаимодействует с FOXO3a в нейрональных клетках, регулируя экспрессию PUMA и BIM в ответ на стресс ER» . ПЛОС ОДИН . 7 (6): e39586. Бибкод : 2012PLoSO...739586G . дои : 10.1371/journal.pone.0039586 . ПМК 3386252 . ПМИД 22761832 .
^ Галехдар З., Свон П., Фюрт Б., Каллаган С.М., Парк Д.С., Креган С.П. (декабрь 2010 г.). «Апоптоз нейронов, индуцированный стрессом эндоплазматического ретикулума, регулируется ATF4-CHOP-опосредованной индукцией Bcl-2-гомологии, состоящей только из 3 членов PUMA» . Журнал неврологии . 30 (50): 16938–48. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1598-10.2010 . ПМК 6634926 . ПМИД 21159964 .
^ Убеда М., Ван XZ, Зинзнер Х., Ву И, Хабенер Дж. Ф., Рон Д. (апрель 1996 г.). «Стресс-индуцированное связывание транскрипционного фактора CHOP с новым контрольным элементом ДНК» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (4): 1479–89. дои : 10.1128/mcb.16.4.1479 . ПМК 231132 . ПМИД 8657121 .
^ Юрларо Р., Муньос-Пинедо С (июль 2016 г.). «Гибель клеток, вызванная стрессом эндоплазматической сети» . Журнал ФЭБС . 283 (14): 2640–52. дои : 10.1111/февраль 13598 . ПМИД 26587781 .
^ Цукано Х., Гото Т., Эндо М., Мията К., Тадзуме Х., Кадомацу Т. и др. (октябрь 2010 г.). «Апоптоз, опосредованный белком эндоплазматического ретикулума, гомологичным стресс-C/EBP, в макрофагах, способствует нестабильности атеросклеротических бляшек» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 30 (10): 1925–32. дои : 10.1161/ATVBAHA.110.206094 . ПМИД 20651282 .
^ Тузлак С., Кауфманн Т., Виллунгер А. (октябрь 2016 г.). «Исследование значимости митохондриального апоптоза для развития позвоночных и постнатального гомеостаза тканей» . Гены и развитие . 30 (19): 2133–2151. дои : 10.1101/gad.289298.116 . ПМК 5088563 . ПМИД 27798841 .
^ Морс Э., Шрот Дж., Ю Ю.Х., Пиццо Д.П., Окада С., Рамачандрарао С. и др. (ноябрь 2010 г.). «TRB3 стимулируется в диабетических почках, регулируется маркером стресса ER CHOP и является супрессором подоцитов MCP-1» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 299 (5): F965-72. дои : 10.1152/ajprenal.00236.2010 . ПМЦ 2980398 . ПМИД 20660016 .
^ Копецка Дж., Салароглио И.С., Риги Л., Либенер Р., Ореккья С., Гроссо Ф. и др. (июнь 2018 г.). «Потеря C/EBP-β LIP приводит к резистентности к цисплатину при злокачественной мезотелиоме плевры». Рак легких . 120 : 34–45. дои : 10.1016/j.lungcan.2018.03.022 . hdl : 2318/1665635 . ПМИД 29748013 . S2CID 13709561 .
^ Чжан П., Сунь Ц., Чжао С., Лин С., Ли Ц., Чанг Ю.З. и др. (март 2014 г.). «HDAC4 защищает клетки от апоптоза, вызванного стрессом ER, посредством взаимодействия с ATF4». Сотовая сигнализация . 26 (3): 556–63. дои : 10.1016/j.cellsig.2013.11.026 . ПМИД 24308964 . S2CID 19428363 .
^ Охока Н., Ёшии С., Хаттори Т., Онодзаки К., Хаяши Х. (март 2005 г.). «TRB3, новый ген, индуцируемый стрессом ER, индуцируется посредством пути ATF4-CHOP и участвует в гибели клеток» . Журнал ЭМБО . 24 (6): 1243–55. дои : 10.1038/sj.emboj.7600596 . ПМК 556400 . ПМИД 15775988 .
^ Ду К., Херциг С., Кулкарни Р.Н., Монтмини М. (июнь 2003 г.). «TRB3: гомолог триббла, который ингибирует активацию Akt/PKB инсулином в печени». Наука . 300 (5625): 1574–7. Бибкод : 2003Sci...300.1574D . дои : 10.1126/science.1079817 . ПМИД 12791994 . S2CID 43360696 .
^ Ли Ю, Чжу Д, Хоу Л, Ху Б, Сюй М, Мэн Х (январь 2018 г.). «TRB3 обращает вспять резистентность к химиотерапии и опосредует перекрестные помехи между стрессом эндоплазматического ретикулума и сигнальными путями AKT в клетках гепатоцеллюлярной карциномы человека MHCC97H» . Письма об онкологии . 15 (1): 1343–1349. дои : 10.3892/ol.2017.7361 . ПМК 5769383 . ПМИД 29391905 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ли Т, Су Л, Лэй Ю, Лю Х, Чжан Ю, Лю Икс (апрель 2015 г.). «Белки DDIT3 и KAT2A регулируют экспрессию TNFRSF10A и TNFRSF10B при стресс-опосредованном апоптозе эндоплазматической сети в клетках рака легких человека» . Журнал биологической химии . 290 (17): 11108–18. дои : 10.1074/jbc.M115.645333 . ПМЦ 4409269 . ПМИД 25770212 .
^ Чен П., Ху Т., Лян Ю., Ли П., Чен Х., Чжан Дж. и др. (август 2016 г.). «Ингибирование неддилирования активирует внешний путь апоптоза через ось ATF4-CHOP-DR5 в клетках рака пищевода человека» (PDF) . Клинические исследования рака . 22 (16): 4145–57. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-15-2254 . ПМИД 26983464 .
^ Лу М., Лоуренс Д.А., Марстерс С., Акоста-Альвеар Д., Киммиг П., Мендес А.С. и др. (июль 2014 г.). «Противоположные сигналы ответа развернутого белка сходятся на рецепторе смерти 5, чтобы контролировать апоптоз» . Наука . 345 (6192): 98–101. Бибкод : 2014Sci...345...98L . дои : 10.1126/science.1254312 . ПМЦ 4284148 . ПМИД 24994655 .
^ Элмор С. (июнь 2007 г.). «Апоптоз: обзор запрограммированной гибели клеток» . Токсикологическая патология . 35 (4): 495–516. дои : 10.1080/01926230701320337 . ПМК 2117903 . ПМИД 17562483 .
^ Марчиняк С.Дж., Юн С.И., Оядомари С., Новоа И., Чжан Ю., Юнграйс Р. и др. (декабрь 2004 г.). «CHOP вызывает смерть, способствуя синтезу и окислению белка в подвергшейся стрессу эндоплазматической сети» . Гены и развитие . 18 (24): 3066–77. дои : 10.1101/gad.1250704 . ПМК 535917 . ПМИД 15601821 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Панагопулос И., Хёглунд М., Мертенс Ф., Мандал Н., Мительман Ф., Аман П. (февраль 1996 г.). «Слияние генов EWS и CHOP при миксоидной липосаркоме». Онкоген . 12 (3): 489–94. ПМИД 8637704 .
^ Ли Г, Скалл С, Озджан Л, Табас И (декабрь 2010 г.). «НАДФН-оксидаза связывает стресс эндоплазматического ретикулума, окислительный стресс и активацию PKR, вызывая апоптоз» . Журнал клеточной биологии . 191 (6): 1113–25. дои : 10.1083/jcb.201006121 . ПМК 3002036 . ПМИД 21135141 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Мкртчян С (июнь 2015 г.). «Нацеливание на развернутый белковый ответ при раке и диабете» . Эндокринный рак . 22 (3): С1-4. дои : 10.1530/ERC-15-0106 . ПМИД 25792543 .
^ Гупта М.К., Тахрир Ф.Г., Кнежевич Т., Уайт М.К., Гордон Дж., Чунг Дж.Ю. и др. (август 2016 г.). «GRP78 Interacting Partner Bag5 реагирует на стресс ER и защищает кардиомиоциты от апоптоза, вызванного стрессом ER» . Журнал клеточной биохимии . 117 (8): 1813–21. дои : 10.1002/jcb.25481 . ПМК 4909508 . ПМИД 26729625 .
^ Брухманн А., Роллер С., Вальтер Т.В., Шефер Г., Лехмусваара С., Вискорпи Т. и др. (март 2013 г.). «Bcl-2-ассоциированный атаноген 5 (Bag5) сверхэкспрессируется при раке простаты и ингибирует апоптоз, индуцированный ER-стрессом» . БМК Рак . 13:96 . дои : 10.1186/1471-2407-13-96 . ПМЦ 3598994 . ПМИД 23448667 .
^ Чен Б.П., Вольфганг К.Д., Хай Т. (март 1996 г.). «Анализ ATF3, фактора транскрипции, индуцируемого физиологическим стрессом и модулируемого gadd153/Chop10» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (3): 1157–68. дои : 10.1128/MCB.16.3.1157 . ПМК 231098 . ПМИД 8622660 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Убеда М., Вальехо М., Хабенер Дж.Ф. (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов CHOP за счет взаимодействия с белками комплекса Jun/Fos AP-1» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (11): 7589–99. дои : 10.1128/MCB.19.11.7589 . ПМК 84780 . ПМИД 10523647 .
^ Хаттори Т., Охока Н., Хаяси Х., Онодзаки К. (апрель 2003 г.). «Гомологичный белок C/EBP (CHOP) усиливает транскрипцию IL-6 путем улавливания отрицательно регулирующей изоформы NF-IL6» . Письма ФЭБС . 541 (1–3): 33–9. Бибкод : 2003FEBSL.541...33H . дои : 10.1016/s0014-5793(03)00283-7 . ПМИД 12706815 . S2CID 43792576 .
^ Фосетт Т.В., Истман Х.Б., Мартиндейл Дж.Л., Холбрук, Нью-Джерси (июнь 1996 г.). «Физическая и функциональная связь между GADD153 и CCAAT/бета-связывающим энхансером белком во время клеточного стресса» . Журнал биологической химии . 271 (24): 14285–9. дои : 10.1074/jbc.271.24.14285 . ПМИД 8662954 .
^ Убеда М., Хабенер Дж. Ф. (октябрь 2003 г.). «Фосфорилирование транскрипционного фактора CHOP казеинкиназой 2 ингибирует активацию транскрипции» . Журнал биологической химии . 278 (42): 40514–20. дои : 10.1074/jbc.M306404200 . ПМИД 12876286 .
^ Куи К., Куттс М., Шталь Дж., Ситковски А.Дж. (март 2000 г.). «Новое взаимодействие между транскрипционным фактором CHOP (GADD153) и рибосомальным белком FTE/S3a модулирует эритропоэз» . Журнал биологической химии . 275 (11): 7591–6. дои : 10.1074/jbc.275.11.7591 . ПМИД 10713066 .
^ Сонг Б, Шойнер Д, Рон Д, Пеннатур С, Кауфман Р.Дж. (октябрь 2008 г.). «Удаление Chop снижает окислительный стресс, улучшает функцию бета-клеток и способствует выживанию клеток в нескольких моделях диабета на мышах» . Журнал клинических исследований . 118 (10): 3378–3389. дои : 10.1172/JCI34587 . ПМЦ 2528909 . ПМИД 18776938 .
^ Марис М., Оверберг Л., Гиземанс С., Вагет А., Кардозо А.К., Вердрен Э. и др. (апрель 2012 г.). «Удаление гомологичного белка C/EBP (Chop) у мышей C57Bl/6 диссоциирует ожирение от резистентности к инсулину». Диабетология . 55 (4): 1167–1178. дои : 10.1007/s00125-011-2427-7 . ПМИД 22237685 . S2CID 12850216 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Йонг Дж., Парех В.С., Рейли С.М., Наяк Дж., Чен З., Лебопен С. и др. (июль 2021 г.). « Истощение Chop / Ddit3 в β-клетках облегчает стресс ER и корректирует стеатоз печени у мышей» . Наука трансляционной медицины . 13 (604). doi : 10.1126/scitranslmed.aba9796 . ПМЦ 8557800 . ПМИД 34321322 .
^ Заявка WO 2017192820 , Мония Б.П., Пракаш Т.П., Кинбергер Г.А., Ли Р., Сет П.П., Андерссон С., Эммяля ЕС, Кнерр Д.Л., Ольвегард-Халварссон А.М., Друри В., Валер Е. «Конъюгированные олигонуклеотиды с лигандной группировкой рецептора GLP-1 и их применение». из них», опубликовано 9 ноября 2017 г., передано Ionis Pharmaceuticals Inc. и AstraZeneca AB.
^ Йонг Дж., Джонсон Дж.Д., Арван П., Хан Дж., Кауфман Р.Дж. (август 2021 г.). «Терапевтические возможности стресса ЭР β-клеток поджелудочной железы при сахарном диабете» . Обзоры природы. Эндокринология . 17 (8): 455–467. дои : 10.1038/s41574-021-00510-4 . ПМЦ 8765009 . ПМИД 34163039 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Чжоу Ю, Ци Б, Гу Ю, Сюй Ф, Ду Х, Ли Х и др. (февраль 2016 г.). «Цирковирус свиней 2 использует путь PERK и GRP78 для усиленной репликации в клетках PK-15» . Вирусы . 8 (2): 56. дои : 10.3390/v8020056 . ПМК 4776210 . ПМИД 26907328 .
^ Ма Р., Ян Л., Ню Ф., Бух С. (январь 2016 г.). «ВИЧ Tat-опосредованная индукция апоптоза микрососудистых эндотелиальных клеток головного мозга человека вызывает стресс эндоплазматической сети и митохондриальную дисфункцию» . Молекулярная нейробиология . 53 (1): 132–142. дои : 10.1007/s12035-014-8991-3 . ПМЦ 4787264 . ПМИД 25409632 .
^ Шах А., Вайдья Н.К., Бхат Х.К., Кумар А. (январь 2016 г.). «Gp120 ВИЧ-1 индуцирует запрограммированную гибель клеток типа 1 посредством стресса ER с использованием путей IRE1α, JNK и AP-1» . Научные отчеты . 6 : 18929. Бибкод : 2016NatSR...618929S . дои : 10.1038/srep18929 . ПМК 4703964 . ПМИД 26740125 .
^ Ляо Ю, Фунг Т.С., Хуан М, Фан С.Г., Чжун Ю, Лю Д.С. (июль 2013 г.). «Повышение уровня регуляции CHOP/GADD153 во время заражения вирусом коронавирусного инфекционного бронхита модулирует апоптоз путем ограничения активации киназного пути, регулируемого внеклеточным сигналом» . Журнал вирусологии . 87 (14): 8124–34. дои : 10.1128/JVI.00626-13 . ПМК 3700216 . ПМИД 23678184 .
^ Лим Ю.Дж., Чой Дж.А., Чой Х.Х., Чо С.Н., Ким Х.Дж., Джо Е.К. и др. (2011). «Апоптоз макрофагов, опосредованный стрессовым путем эндоплазматической сети, способствует выживанию микобактерий туберкулеза» . ПЛОС ОДИН . 6 (12): e28531. Бибкод : 2011PLoSO...628531L . дои : 10.1371/journal.pone.0028531 . ПМЦ 3237454 . ПМИД 22194844 .
^ Сеймон Т.А., Ким М.Дж., Блюменталь А., Ку Дж., Эрт С., Уэйнрайт Х. и др. (сентябрь 2010 г.). «Индукция стресса ЭР в макрофагах туберкулезных гранулем» . ПЛОС ОДИН . 5 (9): e12772. Бибкод : 2010PLoSO...512772S . дои : 10.1371/journal.pone.0012772 . ПМЦ 2939897 . ПМИД 20856677 .
^ Акадзава И., Исомото Х., Мацусима К., Канда Т., Минами Х., Ямахчи Н. и др. (2013). «Стресс эндоплазматической сети способствует апоптозу, индуцированному Helicobacter pylori VacA» . ПЛОС ОДИН . 8 (12): е82322. Бибкод : 2013PLoSO...882322A . дои : 10.1371/journal.pone.0082322 . ПМЦ 3862672 . ПМИД 24349255 .
^ Ли С.Ю., Ли М.С., Черла Р.П., Теш В.Л. (март 2008 г.). «Шига-токсин 1 индуцирует апоптоз посредством стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума в моноцитарных клетках человека» . Клеточная микробиология . 10 (3): 770–80. дои : 10.1111/j.1462-5822.2007.01083.x . ПМИД 18005243 . S2CID 29450691 .
^ Пак Дж.И., Чон Ю.Дж., Пак С.К., Юн С.Дж., Чхве С., Чон Д.Г. и др. (октябрь 2017 г.). «Токсины шига вызывают апоптоз и стресс ЭР в пигментных эпителиальных клетках сетчатки глаза человека» . Токсины . 9 (10): 319. doi : 10.3390/toxins9100319 . ПМК 5666366 . ПМИД 29027919 .
^ Штаб-квартира Вана, Ду ZX, Чжан HY, Гао DX (июль 2007 г.). «Различная индукция GRP78 и CHOP как предиктор чувствительности к ингибиторам протеасом в клетках рака щитовидной железы» . Эндокринология . 148 (7): 3258–70. дои : 10.1210/en.2006-1564 . ПМИД 17431003 .
^ Вальдшмитт Н., Бергер Э., Рат Э., Сартор Р.Б., Вейгманн Б., Хайкенвальдер М. и др. (ноябрь 2014 г.). «Гомологичный белок C/EBP ингибирует восстановление тканей в ответ на повреждение кишечника и обратно регулируется при хроническом воспалении» . Иммунология слизистой оболочки . 7 (6): 1452–66. дои : 10.1038/ми.2014.34 . ПМИД 24850428 .

Дальнейшее чтение

Рамджи Д.П., Фока П. (август 2002 г.). «CCAAT/белки, связывающие энхансер: структура, функции и регуляция» . Биохимический журнал . 365 (Часть 3): 561–75. дои : 10.1042/BJ20020508 . ПМЦ 1222736 . ПМИД 12006103 .
Оядомари С., Мори М. (апрель 2004 г.). «Роль CHOP/GADD153 в стрессе эндоплазматического ретикулума» . Смерть клеток и дифференцировка . 11 (4): 381–9. дои : 10.1038/sj.cdd.4401373 . ПМИД 14685163 .
Аман П., Рон Д., Мандал Н., Фиоретос Т., Хейм С., Археден К. и др. (ноябрь 1992 г.). «Перестройка гена транскрипционного фактора CHOP в миксоидных липосаркомах с t (12; 16) (q13; p11)». Гены, хромосомы и рак . 5 (4): 278–85. дои : 10.1002/gcc.2870050403 . ПМИД 1283316 . S2CID 1998665 .
Пак Дж.С., Люти Дж.Д., Ван М.Г., Фарньоли Дж., Форнас А.Дж., МакБрайд О.В. и др. (июль 1992 г.). «Выделение, характеристика и хромосомная локализация гена GADD153 человека» . Джин . 116 (2): 259–67. дои : 10.1016/0378-1119(92)90523-Р . ПМИД 1339368 .
Рон Д., Хабенер Дж. Ф. (март 1992 г.). «CHOP, новый ядерный белок, регулируемый в процессе развития, который димеризуется с факторами транскрипции C/EBP и LAP и действует как доминантно-негативный ингибитор транскрипции генов» . Гены и развитие . 6 (3): 439–53. дои : 10.1101/gad.6.3.439 . ПМИД 1547942 .
Энерот М., Мандал Н., Хайм С., Виллен Х., Ридхольм А., Альбертс К.А. и др. (август 1990 г.). «Локализация хромосомных точек разрыва t(12;16) в липосаркоме в поддиапазонах 12q13.3 и 16p11.2». Генетика рака и цитогенетика . 48 (1): 101–7. дои : 10.1016/0165-4608(90)90222-В . ПМИД 2372777 .
Рэббиттс Т.Х., Форстер А., Ларсон Р., Натан П. (июнь 1993 г.). «Слияние доминантного негативного регулятора транскрипции CHOP с новым геном FUS путем транслокации t (12; 16) при злокачественной липосаркоме». Природная генетика . 4 (2): 175–80. дои : 10.1038/ng0693-175 . ПМИД 7503811 . S2CID 5964293 .
Кроза А., Аман П., Мандал Н., Рон Д. (июнь 1993 г.). «Слияние CHOP с новым РНК-связывающим белком при миксоидной липосаркоме человека». Природа . 363 (6430): 640–4. Бибкод : 1993Natur.363..640C . дои : 10.1038/363640a0 . ПМИД 8510758 . S2CID 4358184 .
Чен Б.П., Вольфганг К.Д., Хай Т. (март 1996 г.). «Анализ ATF3, фактора транскрипции, индуцируемого физиологическим стрессом и модулируемого gadd153/Chop10» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (3): 1157–68. дои : 10.1128/MCB.16.3.1157 . ПМК 231098 . ПМИД 8622660 .
Ван XZ, Рон Д. (май 1996 г.). «Стресс-индуцированное фосфорилирование и активация транскрипционного фактора CHOP (GADD153) киназой p38 MAP». Наука . 272 (5266): 1347–9. Бибкод : 1996Sci...272.1347W . дои : 10.1126/science.272.5266.1347 . ПМИД 8650547 . S2CID 20439571 .
Фосетт Т.В., Истман Х.Б., Мартиндейл Дж.Л., Холбрук, Нью-Джерси (июнь 1996 г.). «Физическая и функциональная связь между GADD153 и CCAAT/бета-связывающим энхансером белком во время клеточного стресса» . Журнал биологической химии . 271 (24): 14285–9. дои : 10.1074/jbc.271.24.14285 . ПМИД 8662954 .
Убеда М., Вальехо М., Хабенер Дж.Ф. (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов CHOP за счет взаимодействия с белками комплекса Jun/Fos AP-1» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (11): 7589–99. дои : 10.1128/MCB.19.11.7589 . ПМК 84780 . ПМИД 10523647 .
Куи К., Куттс М., Шталь Дж., Ситковски А.Дж. (март 2000 г.). «Новое взаимодействие между транскрипционным фактором CHOP (GADD153) и рибосомальным белком FTE/S3a модулирует эритропоэз» . Журнал биологической химии . 275 (11): 7591–6. дои : 10.1074/jbc.275.11.7591 . ПМИД 10713066 .
Гото Т., Оядомари С., Мори К., Мори М. (апрель 2002 г.). «Вызванный оксидом азота апоптоз в макрофагах RAW 264.7 опосредуется путем стресса эндоплазматического ретикулума с участием ATF6 и CHOP» . Журнал биологической химии . 277 (14): 12343–50. дои : 10.1074/jbc.M107988200 . ПМИД 11805088 .
Сато Т., Тойода М., Хосино Х., Монден Т., Ямада М., Симидзу Х. и др. (март 2002 г.). «Активация гамма-рецептора, активируемого пролифератором пероксисомы, стимулирует остановку роста и индуцируемый повреждением ДНК ген 153 в клетках немелкоклеточной карциномы легких». Онкоген . 21 (14): 2171–80. дои : 10.1038/sj.onc.1205279 . ПМИД 11948400 .
Цяо Д., Им Э, Ци В, Мартинес Дж. Д. (июнь 2002 г.). «Белок-активатор-1 и CCAAT/белок, связывающий энхансер, опосредованный экспрессией GADD153, участвуют в апоптозе, индуцированном дезоксихолевой кислотой». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1583 (1): 108–16. дои : 10.1016/s1388-1981(02)00190-7 . ПМИД 12069855 .
Талукдер А.Х., Ван Р.А., Кумар Р. (июнь 2002 г.). «Экспрессия и трансактивирующие функции фактора транскрипции bZIP GADD153 в эпителиальных клетках молочной железы». Онкоген . 21 (27): 4289–300. дои : 10.1038/sj.onc.1205529 . ПМИД 12082616 . S2CID 20369894 .

Внешние ссылки

DDIT3+белок+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000175197 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025408 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1990262-5] Папатанасиу М.А., Керр Н.К., Роббинс Дж.Х., Макбрайд О.В., Аламо И., Барретт С.Ф. и др. (февраль 1991 г.). «Индукция ионизирующим излучением гена gadd45 в культивируемых клетках человека: отсутствие опосредования протеинкиназой C» . Молекулярная и клеточная биология . 11 (2): 1009–16. дои : 10.1128/MCB.11.2.1009 . ПМЦ 359769 . ПМИД 1990262 .

[entrez-6] Перейти обратно: ^а ^б ^с «Ген Энтрез: транскрипт 3, индуцирующий повреждение ДНК DDIT3» .

[7] Убеда М., Ван XZ, Зинзнер Х., Ву И, Хабенер Дж. Ф., Рон Д. (апрель 1996 г.). «Стресс-индуцированное связывание транскрипционного фактора CHOP с новым контрольным элементом ДНК» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (4): 1479–89. дои : 10.1128/MCB.16.4.1479 . ПМК 231132 . ПМИД 8657121 .

[Yao_2017-8] Перейти обратно: ^а ^б Яо Ю, Лу Ц, Ху Цзы, Ю Ю, Чэнь Ц, Ван ЦК (июль 2017 г.). «Неканонический путь регулирует передачу сигналов о стрессе ER и блокирует вызванный стрессом ER апоптоз и сердечную недостаточность» . Природные коммуникации . 8 (1): 133. Бибкод : 2017NatCo...8..133Y . дои : 10.1038/s41467-017-00171-w . ПМК 5527107 . ПМИД 28743963 .

[Ron_1992-9] Рон Д., Хабенер Дж. Ф. (март 1992 г.). «CHOP, новый ядерный белок, регулируемый в процессе развития, который димеризуется с факторами транскрипции C/EBP и LAP и действует как доминантно-негативный ингибитор транскрипции генов» . Гены и развитие . 6 (3): 439–53. дои : 10.1101/gad.6.3.439 . ПМИД 1547942 .

[pmid19752026-10] Перейти обратно: ^а ^б ^с Ли Г., Монгилло М., Чин К.Т., Хардинг Х., Рон Д., Маркс А.Р. и др. (сентябрь 2009 г.). «Роль ERO1-альфа-опосредованной стимуляции активности инозитол-1,4,5-трифосфатных рецепторов в апоптозе, индуцированном стрессом эндоплазматического ретикулума» . Журнал клеточной биологии . 186 (6): 783–92. дои : 10.1083/jcb.200904060 . ПМЦ 2753154 . ПМИД 19752026 .

[pmid14685163-11] Оядомари С., Мори М. (апрель 2004 г.). «Роль CHOP/GADD153 в стрессе эндоплазматического ретикулума» . Смерть клеток и дифференцировка . 11 (4): 381–9. дои : 10.1038/sj.cdd.4401373 . ПМИД 14685163 .

[pmid17288551-12] Ёсида Х (февраль 2007 г.). «Стресс и болезни скорой помощи» . Журнал ФЭБС . 274 (3): 630–58. дои : 10.1111/j.1742-4658.2007.05639.x . ПМИД 17288551 . S2CID 25715028 .

[pmid27135434-13] Аяуб Э.А., Колб П.С., Мохаммед-Али З., Тат В., Мерфи Дж., Беллай П.С. и др. (август 2016 г.). «GRP78 и CHOP модулируют апоптоз макрофагов и развитие фиброза легких, индуцированного блеомицином» . Журнал патологии . 239 (4): 411–25. дои : 10.1002/путь.4738 . ПМИД 27135434 .

[14] Лаке-Уолд Б.П., Тернер Р.К., Логсдон А.Ф., Нгуен Л., Бэйлз Дж.Э., Ли Дж.М. и др. (март 2016 г.). «Стресс эндоплазматической сети, связанный с хронической травматической энцефалопатией» . Журнал нейрохирургии . 124 (3): 687–702. дои : 10.3171/2015.3.JNS141802 . ПМИД 26381255 .

[15] Кропски Дж. А., Блэквелл Т. С. (январь 2018 г.). «Стресс эндоплазматической сети в патогенезе фиброзной болезни» . Журнал клинических исследований . 128 (1): 64–73. дои : 10.1172/JCI93560 . ПМЦ 5749533 . ПМИД 29293089 .

[pmid27211800-16] Розпедек В., Пытел Д., Муха Б., Лещинска Х., Диль Я.А., Майстерек И. (2016). «Роль сигнального пути PERK/eIF2α/ATF4/CHOP в прогрессировании опухоли во время стресса эндоплазматической сети» . Современная молекулярная медицина . 16 (6): 533–44. дои : 10.2174/1566524016666160523143937 . ПМК 5008685 . ПМИД 27211800 .

[pmid23850759-17] Сано Р., Рид Дж.К. (декабрь 2013 г.). «Механизмы гибели клеток, вызванные стрессом ЭР» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1833 (12): 3460–3470. дои : 10.1016/j.bbamcr.2013.06.028 . ПМЦ 3834229 . ПМИД 23850759 .

[18] Сенкал С.Э., Поннусами С., Белявски Дж., Ханнун Ю.А., Огретмен Б. (январь 2010 г.). «Антиапоптотическая роль C16-церамида, генерируемого церамид-синтазой-6, посредством селективной регуляции плеча ATF6/CHOP путей ER-стрессорной реакции» . Журнал ФАСЭБ . 24 (1): 296–308. дои : 10.1096/fj.09-135087 . ПМК 2797032 . ПМИД 19723703 .

[19] Сюй В, Гао Л, Ли Т, Чжэн Дж, Шао А, Чжан Дж (сентябрь 2018 г.). «Апелин-13 облегчает раннее повреждение головного мозга после субарахноидального кровоизлияния посредством подавления стресс-опосредованного апоптоза эндоплазматической сети и нарушения гематоэнцефалического барьера: возможное участие пути ATF6/CHOP». Нейронаука . 388 : 284–296. doi : 10.1016/j.neuroscience.2018.07.023 . ПМИД 30036660 . S2CID 51711178 .

[20] Ёсида Х., Окада Т., Хейз К., Янаги Х., Юра Т., Негиши М. и др. (сентябрь 2000 г.). «ATF6, активированный путем протеолиза, связывается в присутствии NF-Y (CBF) непосредственно с цис-действующим элементом, ответственным за ответ развернутого белка млекопитающих» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (18): 6755–67. дои : 10.1128/mcb.20.18.6755-6767.2000 . ПМК 86199 . ПМИД 10958673 .

[21] Хан Д., Лернер А.Г., Ванде Валле Л., Аптон Дж.П., Сюй В., Хаген А. и др. (август 2009 г.). «Режимы активации киназы IRE1-альфа контролируют альтернативные выходы эндорибонуклеазы, чтобы определить различные судьбы клеток» . Клетка . 138 (3): 562–75. дои : 10.1016/j.cell.2009.07.017 . ПМК 2762408 . ПМИД 19665977 .

[22] Ёсида Х, Мацуи Т, Ямамото А, Окада Т, Мори К (декабрь 2001 г.). «МРНК XBP1 индуцируется ATF6 и сплайсируется с помощью IRE1 в ответ на стресс ER с образованием высокоактивного фактора транскрипции» . Клетка . 107 (7): 881–91. дои : 10.1016/s0092-8674(01)00611-0 . ПМИД 11779464 . S2CID 9460062 .

[23] Хец С., Мартинон Ф., Родригес Д., Глимчер Л.Х. (октябрь 2011 г.). «Развернутый белковый ответ: интеграция сигналов стресса через сенсор стресса IRE1α». Физиологические обзоры . 91 (4): 1219–43. doi : 10.1152/physrev.00001.2011 . hdl : 10533/135654 . ПМИД 22013210 . S2CID 33644823 .

[24] Ян Ю, Лю Л, Найк И, Браунштейн З, Чжун Дж, Рен Б (2017). «Гомологичный белок транскрипционного фактора C/EBP в здоровье и болезнях» . Границы в иммунологии . 8 : 1612. дои : 10.3389/fimmu.2017.01612 . ПМК 5712004 . ПМИД 29230213 .

[25] Ким И, Сюй В, Рид Дж. К. (декабрь 2008 г.). «Гибель клеток и стресс эндоплазматического ретикулума: актуальность болезней и терапевтические возможности». Обзоры природы. Открытие наркотиков . 7 (12): 1013–30. дои : 10.1038/nrd2755 . ПМИД 19043451 . S2CID 7652866 .

[26] Ван XZ, Рон Д. (май 1996 г.). «Стресс-индуцированное фосфорилирование и активация транскрипционного фактора CHOP (GADD153) киназой p38 MAP». Наука . 272 (5266): 1347–9. Бибкод : 1996Sci...272.1347W . дои : 10.1126/science.272.5266.1347 . ПМИД 8650547 . S2CID 20439571 .

[27] Рон Д., Хаббард С.Р. (январь 2008 г.). «Как IRE1 реагирует на стресс ER» . Клетка . 132 (1): 24–6. дои : 10.1016/j.cell.2007.12.017 . ПМИД 18191217 . S2CID 15705605 .

[28] Сари Ф.Р., Видьянторо Б., Тандавараян Р.А., Харима М., Лакшманан А.П., Чжан С. и др. (2011). «Ослабление CHOP-опосредованного апоптоза миокарда у мышей с доминантно-негативной митоген-активированной протеинкиназой p38α, перегруженными давлением» . Клеточная физиология и биохимия . 27 (5): 487–96. дои : 10.1159/000329970 . ПМИД 21691066 .

[:2-29] Перейти обратно: ^а ^б Го X, Мэн Y, Шэн X, Гуань Y, Чжан Ф, Хань Z и др. (январь 2017 г.). «Туникомицин усиливает клетки рака толстой кишки человека до TRAIL-индуцированного апоптоза за счет JNK-CHOP-опосредованной активации DR5 и ингибирования пути EGFR». Противораковые препараты . 28 (1): 66–74. doi : 10.1097/CAD.0000000000000431 . ПМИД 27603596 . S2CID 3570039 .

[30] Бромати С.Р., Леллис-Сантос С., Яманака Т.С., Ногейра Т.С., Леонелли М., Каперуто Л.С. и др. (январь 2011 г.). «UPR вызывает временный взрыв апоптоза в островках ранних лактирующих крыс за счет снижения фосфорилирования AKT за счет стимуляции ATF4/CHOP экспрессии TRB3» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 300 (1): 92–100 рандов. дои : 10.1152/ajpregu.00169.2010 . ПМИД 21068199 .

[31] Кампос Г., Шмидт-Хек В., Галлаб А., Рохлиц К., Пюттер Л., Мединас Д.Б. и др. (июнь 2014 г.). «Фактор транскрипции CHOP, центральный компонент сети регуляции транскрипции, индуцируемой интоксикацией CCl4 в печени мышей, не является критическим медиатором гепатотоксичности». Архив токсикологии . 88 (6): 1267–80. дои : 10.1007/s00204-014-1240-8 . hdl : 10533/127482 . ПМИД 24748426 . S2CID 17713296 .

[32] Гош А.П., Клок Б.Дж., Баллестас М.Э., Рот К.А. (28 июня 2012 г.). «CHOP потенциально взаимодействует с FOXO3a в нейрональных клетках, регулируя экспрессию PUMA и BIM в ответ на стресс ER» . ПЛОС ОДИН . 7 (6): e39586. Бибкод : 2012PLoSO...739586G . дои : 10.1371/journal.pone.0039586 . ПМК 3386252 . ПМИД 22761832 .

[33] Галехдар З., Свон П., Фюрт Б., Каллаган С.М., Парк Д.С., Креган С.П. (декабрь 2010 г.). «Апоптоз нейронов, индуцированный стрессом эндоплазматического ретикулума, регулируется ATF4-CHOP-опосредованной индукцией Bcl-2-гомологии, состоящей только из 3 членов PUMA» . Журнал неврологии . 30 (50): 16938–48. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1598-10.2010 . ПМК 6634926 . ПМИД 21159964 .

[:1-34] Убеда М., Ван XZ, Зинзнер Х., Ву И, Хабенер Дж. Ф., Рон Д. (апрель 1996 г.). «Стресс-индуцированное связывание транскрипционного фактора CHOP с новым контрольным элементом ДНК» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (4): 1479–89. дои : 10.1128/mcb.16.4.1479 . ПМК 231132 . ПМИД 8657121 .

[35] Юрларо Р., Муньос-Пинедо С (июль 2016 г.). «Гибель клеток, вызванная стрессом эндоплазматической сети» . Журнал ФЭБС . 283 (14): 2640–52. дои : 10.1111/февраль 13598 . ПМИД 26587781 .

[36] Цукано Х., Гото Т., Эндо М., Мията К., Тадзуме Х., Кадомацу Т. и др. (октябрь 2010 г.). «Апоптоз, опосредованный белком эндоплазматического ретикулума, гомологичным стресс-C/EBP, в макрофагах, способствует нестабильности атеросклеротических бляшек» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 30 (10): 1925–32. дои : 10.1161/ATVBAHA.110.206094 . ПМИД 20651282 .

[37] Тузлак С., Кауфманн Т., Виллунгер А. (октябрь 2016 г.). «Исследование значимости митохондриального апоптоза для развития позвоночных и постнатального гомеостаза тканей» . Гены и развитие . 30 (19): 2133–2151. дои : 10.1101/gad.289298.116 . ПМК 5088563 . ПМИД 27798841 .

[38] Морс Э., Шрот Дж., Ю Ю.Х., Пиццо Д.П., Окада С., Рамачандрарао С. и др. (ноябрь 2010 г.). «TRB3 стимулируется в диабетических почках, регулируется маркером стресса ER CHOP и является супрессором подоцитов MCP-1» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 299 (5): F965-72. дои : 10.1152/ajprenal.00236.2010 . ПМЦ 2980398 . ПМИД 20660016 .

[39] Копецка Дж., Салароглио И.С., Риги Л., Либенер Р., Ореккья С., Гроссо Ф. и др. (июнь 2018 г.). «Потеря C/EBP-β LIP приводит к резистентности к цисплатину при злокачественной мезотелиоме плевры». Рак легких . 120 : 34–45. дои : 10.1016/j.lungcan.2018.03.022 . hdl : 2318/1665635 . ПМИД 29748013 . S2CID 13709561 .

[40] Чжан П., Сунь Ц., Чжао С., Лин С., Ли Ц., Чанг Ю.З. и др. (март 2014 г.). «HDAC4 защищает клетки от апоптоза, вызванного стрессом ER, посредством взаимодействия с ATF4». Сотовая сигнализация . 26 (3): 556–63. дои : 10.1016/j.cellsig.2013.11.026 . ПМИД 24308964 . S2CID 19428363 .

[41] Охока Н., Ёшии С., Хаттори Т., Онодзаки К., Хаяши Х. (март 2005 г.). «TRB3, новый ген, индуцируемый стрессом ER, индуцируется посредством пути ATF4-CHOP и участвует в гибели клеток» . Журнал ЭМБО . 24 (6): 1243–55. дои : 10.1038/sj.emboj.7600596 . ПМК 556400 . ПМИД 15775988 .

[42] Ду К., Херциг С., Кулкарни Р.Н., Монтмини М. (июнь 2003 г.). «TRB3: гомолог триббла, который ингибирует активацию Akt/PKB инсулином в печени». Наука . 300 (5625): 1574–7. Бибкод : 2003Sci...300.1574D . дои : 10.1126/science.1079817 . ПМИД 12791994 . S2CID 43360696 .

[43] Ли Ю, Чжу Д, Хоу Л, Ху Б, Сюй М, Мэн Х (январь 2018 г.). «TRB3 обращает вспять резистентность к химиотерапии и опосредует перекрестные помехи между стрессом эндоплазматического ретикулума и сигнальными путями AKT в клетках гепатоцеллюлярной карциномы человека MHCC97H» . Письма об онкологии . 15 (1): 1343–1349. дои : 10.3892/ol.2017.7361 . ПМК 5769383 . ПМИД 29391905 .

[:3-44] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ли Т, Су Л, Лэй Ю, Лю Х, Чжан Ю, Лю Икс (апрель 2015 г.). «Белки DDIT3 и KAT2A регулируют экспрессию TNFRSF10A и TNFRSF10B при стресс-опосредованном апоптозе эндоплазматической сети в клетках рака легких человека» . Журнал биологической химии . 290 (17): 11108–18. дои : 10.1074/jbc.M115.645333 . ПМЦ 4409269 . ПМИД 25770212 .

[45] Чен П., Ху Т., Лян Ю., Ли П., Чен Х., Чжан Дж. и др. (август 2016 г.). «Ингибирование неддилирования активирует внешний путь апоптоза через ось ATF4-CHOP-DR5 в клетках рака пищевода человека» (PDF) . Клинические исследования рака . 22 (16): 4145–57. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-15-2254 . ПМИД 26983464 .

[46] Лу М., Лоуренс Д.А., Марстерс С., Акоста-Альвеар Д., Киммиг П., Мендес А.С. и др. (июль 2014 г.). «Противоположные сигналы ответа развернутого белка сходятся на рецепторе смерти 5, чтобы контролировать апоптоз» . Наука . 345 (6192): 98–101. Бибкод : 2014Sci...345...98L . дои : 10.1126/science.1254312 . ПМЦ 4284148 . ПМИД 24994655 .

[47] Элмор С. (июнь 2007 г.). «Апоптоз: обзор запрограммированной гибели клеток» . Токсикологическая патология . 35 (4): 495–516. дои : 10.1080/01926230701320337 . ПМК 2117903 . ПМИД 17562483 .

[pmid15601821-48] Марчиняк С.Дж., Юн С.И., Оядомари С., Новоа И., Чжан Ю., Юнграйс Р. и др. (декабрь 2004 г.). «CHOP вызывает смерть, способствуя синтезу и окислению белка в подвергшейся стрессу эндоплазматической сети» . Гены и развитие . 18 (24): 3066–77. дои : 10.1101/gad.1250704 . ПМК 535917 . ПМИД 15601821 .

[Panag1996-49] Перейти обратно: ^а ^б Панагопулос И., Хёглунд М., Мертенс Ф., Мандал Н., Мительман Ф., Аман П. (февраль 1996 г.). «Слияние генов EWS и CHOP при миксоидной липосаркоме». Онкоген . 12 (3): 489–94. ПМИД 8637704 .

[50] Ли Г, Скалл С, Озджан Л, Табас И (декабрь 2010 г.). «НАДФН-оксидаза связывает стресс эндоплазматического ретикулума, окислительный стресс и активацию PKR, вызывая апоптоз» . Журнал клеточной биологии . 191 (6): 1113–25. дои : 10.1083/jcb.201006121 . ПМК 3002036 . ПМИД 21135141 .

[:4-51] Перейти обратно: ^а ^б Мкртчян С (июнь 2015 г.). «Нацеливание на развернутый белковый ответ при раке и диабете» . Эндокринный рак . 22 (3): С1-4. дои : 10.1530/ERC-15-0106 . ПМИД 25792543 .

[52] Гупта М.К., Тахрир Ф.Г., Кнежевич Т., Уайт М.К., Гордон Дж., Чунг Дж.Ю. и др. (август 2016 г.). «GRP78 Interacting Partner Bag5 реагирует на стресс ER и защищает кардиомиоциты от апоптоза, вызванного стрессом ER» . Журнал клеточной биохимии . 117 (8): 1813–21. дои : 10.1002/jcb.25481 . ПМК 4909508 . ПМИД 26729625 .

[53] Брухманн А., Роллер С., Вальтер Т.В., Шефер Г., Лехмусваара С., Вискорпи Т. и др. (март 2013 г.). «Bcl-2-ассоциированный атаноген 5 (Bag5) сверхэкспрессируется при раке простаты и ингибирует апоптоз, индуцированный ER-стрессом» . БМК Рак . 13:96 . дои : 10.1186/1471-2407-13-96 . ПМЦ 3598994 . ПМИД 23448667 .

[pmid8622660-54] Чен Б.П., Вольфганг К.Д., Хай Т. (март 1996 г.). «Анализ ATF3, фактора транскрипции, индуцируемого физиологическим стрессом и модулируемого gadd153/Chop10» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (3): 1157–68. дои : 10.1128/MCB.16.3.1157 . ПМК 231098 . ПМИД 8622660 .

[pmid10523647-55] Перейти обратно: ^а ^б ^с Убеда М., Вальехо М., Хабенер Дж.Ф. (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов CHOP за счет взаимодействия с белками комплекса Jun/Fos AP-1» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (11): 7589–99. дои : 10.1128/MCB.19.11.7589 . ПМК 84780 . ПМИД 10523647 .

[pmid12706815-56] Хаттори Т., Охока Н., Хаяси Х., Онодзаки К. (апрель 2003 г.). «Гомологичный белок C/EBP (CHOP) усиливает транскрипцию IL-6 путем улавливания отрицательно регулирующей изоформы NF-IL6» . Письма ФЭБС . 541 (1–3): 33–9. Бибкод : 2003FEBSL.541...33H . дои : 10.1016/s0014-5793(03)00283-7 . ПМИД 12706815 . S2CID 43792576 .

[pmid8662954-57] Фосетт Т.В., Истман Х.Б., Мартиндейл Дж.Л., Холбрук, Нью-Джерси (июнь 1996 г.). «Физическая и функциональная связь между GADD153 и CCAAT/бета-связывающим энхансером белком во время клеточного стресса» . Журнал биологической химии . 271 (24): 14285–9. дои : 10.1074/jbc.271.24.14285 . ПМИД 8662954 .

[pmid12876286-58] Убеда М., Хабенер Дж. Ф. (октябрь 2003 г.). «Фосфорилирование транскрипционного фактора CHOP казеинкиназой 2 ингибирует активацию транскрипции» . Журнал биологической химии . 278 (42): 40514–20. дои : 10.1074/jbc.M306404200 . ПМИД 12876286 .

[pmid10713066-59] Куи К., Куттс М., Шталь Дж., Ситковски А.Дж. (март 2000 г.). «Новое взаимодействие между транскрипционным фактором CHOP (GADD153) и рибосомальным белком FTE/S3a модулирует эритропоэз» . Журнал биологической химии . 275 (11): 7591–6. дои : 10.1074/jbc.275.11.7591 . ПМИД 10713066 .

[60] Сонг Б, Шойнер Д, Рон Д, Пеннатур С, Кауфман Р.Дж. (октябрь 2008 г.). «Удаление Chop снижает окислительный стресс, улучшает функцию бета-клеток и способствует выживанию клеток в нескольких моделях диабета на мышах» . Журнал клинических исследований . 118 (10): 3378–3389. дои : 10.1172/JCI34587 . ПМЦ 2528909 . ПМИД 18776938 .

[61] Марис М., Оверберг Л., Гиземанс С., Вагет А., Кардозо А.К., Вердрен Э. и др. (апрель 2012 г.). «Удаление гомологичного белка C/EBP (Chop) у мышей C57Bl/6 диссоциирует ожирение от резистентности к инсулину». Диабетология . 55 (4): 1167–1178. дои : 10.1007/s00125-011-2427-7 . ПМИД 22237685 . S2CID 12850216 .

[:0-62] Перейти обратно: ^а ^б Йонг Дж., Парех В.С., Рейли С.М., Наяк Дж., Чен З., Лебопен С. и др. (июль 2021 г.). « Истощение Chop / Ddit3 в β-клетках облегчает стресс ER и корректирует стеатоз печени у мышей» . Наука трансляционной медицины . 13 (604). doi : 10.1126/scitranslmed.aba9796 . ПМЦ 8557800 . ПМИД 34321322 .

[63] Заявка WO 2017192820 , Мония Б.П., Пракаш Т.П., Кинбергер Г.А., Ли Р., Сет П.П., Андерссон С., Эммяля ЕС, Кнерр Д.Л., Ольвегард-Халварссон А.М., Друри В., Валер Е. «Конъюгированные олигонуклеотиды с лигандной группировкой рецептора GLP-1 и их применение». из них», опубликовано 9 ноября 2017 г., передано Ionis Pharmaceuticals Inc. и AstraZeneca AB.

[64] Йонг Дж., Джонсон Дж.Д., Арван П., Хан Дж., Кауфман Р.Дж. (август 2021 г.). «Терапевтические возможности стресса ЭР β-клеток поджелудочной железы при сахарном диабете» . Обзоры природы. Эндокринология . 17 (8): 455–467. дои : 10.1038/s41574-021-00510-4 . ПМЦ 8765009 . ПМИД 34163039 .

[:5-65] Перейти обратно: ^а ^б Чжоу Ю, Ци Б, Гу Ю, Сюй Ф, Ду Х, Ли Х и др. (февраль 2016 г.). «Цирковирус свиней 2 использует путь PERK и GRP78 для усиленной репликации в клетках PK-15» . Вирусы . 8 (2): 56. дои : 10.3390/v8020056 . ПМК 4776210 . ПМИД 26907328 .

[66] Ма Р., Ян Л., Ню Ф., Бух С. (январь 2016 г.). «ВИЧ Tat-опосредованная индукция апоптоза микрососудистых эндотелиальных клеток головного мозга человека вызывает стресс эндоплазматической сети и митохондриальную дисфункцию» . Молекулярная нейробиология . 53 (1): 132–142. дои : 10.1007/s12035-014-8991-3 . ПМЦ 4787264 . ПМИД 25409632 .

[67] Шах А., Вайдья Н.К., Бхат Х.К., Кумар А. (январь 2016 г.). «Gp120 ВИЧ-1 индуцирует запрограммированную гибель клеток типа 1 посредством стресса ER с использованием путей IRE1α, JNK и AP-1» . Научные отчеты . 6 : 18929. Бибкод : 2016NatSR...618929S . дои : 10.1038/srep18929 . ПМК 4703964 . ПМИД 26740125 .

[68] Ляо Ю, Фунг Т.С., Хуан М, Фан С.Г., Чжун Ю, Лю Д.С. (июль 2013 г.). «Повышение уровня регуляции CHOP/GADD153 во время заражения вирусом коронавирусного инфекционного бронхита модулирует апоптоз путем ограничения активации киназного пути, регулируемого внеклеточным сигналом» . Журнал вирусологии . 87 (14): 8124–34. дои : 10.1128/JVI.00626-13 . ПМК 3700216 . ПМИД 23678184 .

[69] Лим Ю.Дж., Чой Дж.А., Чой Х.Х., Чо С.Н., Ким Х.Дж., Джо Е.К. и др. (2011). «Апоптоз макрофагов, опосредованный стрессовым путем эндоплазматической сети, способствует выживанию микобактерий туберкулеза» . ПЛОС ОДИН . 6 (12): e28531. Бибкод : 2011PLoSO...628531L . дои : 10.1371/journal.pone.0028531 . ПМЦ 3237454 . ПМИД 22194844 .

[70] Сеймон Т.А., Ким М.Дж., Блюменталь А., Ку Дж., Эрт С., Уэйнрайт Х. и др. (сентябрь 2010 г.). «Индукция стресса ЭР в макрофагах туберкулезных гранулем» . ПЛОС ОДИН . 5 (9): e12772. Бибкод : 2010PLoSO...512772S . дои : 10.1371/journal.pone.0012772 . ПМЦ 2939897 . ПМИД 20856677 .

[71] Акадзава И., Исомото Х., Мацусима К., Канда Т., Минами Х., Ямахчи Н. и др. (2013). «Стресс эндоплазматической сети способствует апоптозу, индуцированному Helicobacter pylori VacA» . ПЛОС ОДИН . 8 (12): е82322. Бибкод : 2013PLoSO...882322A . дои : 10.1371/journal.pone.0082322 . ПМЦ 3862672 . ПМИД 24349255 .

[72] Ли С.Ю., Ли М.С., Черла Р.П., Теш В.Л. (март 2008 г.). «Шига-токсин 1 индуцирует апоптоз посредством стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума в моноцитарных клетках человека» . Клеточная микробиология . 10 (3): 770–80. дои : 10.1111/j.1462-5822.2007.01083.x . ПМИД 18005243 . S2CID 29450691 .

[73] Пак Дж.И., Чон Ю.Дж., Пак С.К., Юн С.Дж., Чхве С., Чон Д.Г. и др. (октябрь 2017 г.). «Токсины шига вызывают апоптоз и стресс ЭР в пигментных эпителиальных клетках сетчатки глаза человека» . Токсины . 9 (10): 319. doi : 10.3390/toxins9100319 . ПМК 5666366 . ПМИД 29027919 .

[74] Штаб-квартира Вана, Ду ZX, Чжан HY, Гао DX (июль 2007 г.). «Различная индукция GRP78 и CHOP как предиктор чувствительности к ингибиторам протеасом в клетках рака щитовидной железы» . Эндокринология . 148 (7): 3258–70. дои : 10.1210/en.2006-1564 . ПМИД 17431003 .

[75] Вальдшмитт Н., Бергер Э., Рат Э., Сартор Р.Б., Вейгманн Б., Хайкенвальдер М. и др. (ноябрь 2014 г.). «Гомологичный белок C/EBP ингибирует восстановление тканей в ответ на повреждение кишечника и обратно регулируется при хроническом воспалении» . Иммунология слизистой оболочки . 7 (6): 1452–66. дои : 10.1038/ми.2014.34 . ПМИД 24850428 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

[ 50 ]

[ 51 ]

[ 52 ]

[ 53 ]

[ 54 ]

[ 55 ]

[ 56 ]

[ 57 ]

[ 58 ]

[ 59 ]

[ 60 ]

[ 61 ]

[ 62 ]

[ 63 ]

[ 64 ]

[ 65 ]

[ 66 ]

[ 67 ]

[ 68 ]

[ 69 ]

[ 70 ]

[ 71 ]

[ 72 ]

[ 73 ]

[ 74 ]

[ 75 ]